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Objetivos:
Analizar los mecanismos de accin enzimtica y los factores
que influyen en su accin cataltica. Principales enzimas presentes en los alimentos y su efecto en la calidad de los mismos.
CARACTERISTICAS Y PROPIEDADES
Las enzimas son biocatalizadores de naturaleza proteica. La sustancia sobre la que acta una enzima se denomina substrato. Pesos moleculares que oscilan entre 12.000 y un milln. Algunas enzimas son protenas conjugadas Actan mejor a T moderada (2550C) Requieren activadores metlicos Interviene de forma activa durante el metabolismo celular Mantienen actividad incluso a T de refrigeracin y congelacin En trminos generales los catalizadores se caracterizan por las siguientes propiedades:
Son eficaces en pequeas cantidades. Tienen un nmero de recambio alto (actividad molar), que varia entre 100 y 36 millones.
La catalasa hidroliza 5,6 * 106 molculas de H2 O2 por molcula de enzima por minuto, por lo que su nmero de recambio es 5,6 * 106 .
No se alteran durante las reacciones en que participan Aceleran la velocidad de reaccin sin afectar su equilibrio Reducen la energa de activacin de las reacciones qumicas Muestran especificidad de accin
No protena
Holo-enzima
Apo enzima
COENZIMAS
Se une por medio de enlaces dbiles. Acta como dadores o receptores de grupos qumicos (transporte)
De oxidacin y reduccin: transporte de H+ y .
NAD+ NADP+ FAD (*)
De transferencia:
ATP transporte de grupos fosfatos CoA transporte de grupos acilo
Relacin Coenzimas-Vitaminas
VITAMINAS C (acido ascsrbico) B1 (tiamina) FUNCIONES Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la smntesis de colageno Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehidos Enfermedades carenciales Escorbuto Beriberi Dermatitis y lesiones en las mucosas Fatiga y trastornos del sueqo Pelagra Depresisn, anemia Anemia perniciosa Fatiga, dermatitis...
B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN B3 (acido pantotinico) B5 (niacina) B6 ( piridoxina) B12 (cobalamina) Biotina Constituyente de la CoA Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos. Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoacidos.
Ni
ESTRUCTURA ENZIMTICA
ACCIN ENZIMTICA
Sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones dbiles como son: puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas, etc, en un lugar especfico , el centro activo.
CLASIFICACIN
Cada enzima tiene un nmero de clasificacin que la identifica:
1. Oxidorreductasas. Reacciones de transferencia de electrones. 2. Transferasas. Transferencia de grupos funcionales. Ej. UDPglucosa-fructosa-glucotransferasa. 3. Hidrolasas. Reacciones de hidrlisis. Ej. lipasa, proteasa, celulasa. 4. Liasas. Adicin a dobles enlaces. Ej. carboxilasa, fenilalanina amonioliasa. 5. Isomerasas. Reacciones de isomerizacin.Ej. fosfoglucosa isomerasa. 6. Ligasas. Se conocan como sintetasas. Participan en la formacin de enlaces con hidrlisis de ATP.
NOMENCLATURA
Las enzimas fueron nombradas atendiendo al substrato sobre el que actuaban, aadindole el sufijo -asa o haciendo referencia a la reaccin catalizada. As tenemos:
Ureasa, cataliza la hidrlisis de la urea; Amilasa, la hidrlisis del almidn; Lipasa, la hidrlisis de lpidos; ADNasa, la hidrlisis del ADN; ATPasa, la hidrlisis del ATP, etc.
*Las ms empleadas en el tratamiento de alimentos son las hidrolasas y unas pocas oxidorreductasas e isomerasas.
Especificidad enzimtica
Las enzimas muestran varios grados de especificidad: Baja: no discrimina entre sustratos De grupo: ataca un enlace qumico particular adyacente a un grupo determinado Absoluta: Ataca a un sustrato y cataliza slo una reaccin Estereoqumica: durante la catlisis puede distinguir entre ismeros pticos o geomtricos (propiedad de quiralidad)
METABOLISMO
Procesos qumicos complejos catalizados por enzimas que tienen como finalidad la obtencin de materiales y/o energa.
Anabolismo. Obtencin de sustancias orgnicas complejas a partir de sustancias ms simples con un consumo energa. Ejemplo, la fotosntesis, la sntesis de protenas o la replicacin del ADN.
Catabolismo. Degradacin de molculas complejas formndose molculas ms simples. Se trata de procesos destructivos generadores de energa; como por ejemplo: la glucolisis.
Catlisis
Un catalizador modifica la velocidad de una reaccin qumica sin ser utilizado o aparecer como uno de los productos de la reaccin. Una reaccin qumica se puede acelerar:
Reaccin a) el perxido de hidrgeno se desescompone en: H2 O2 H2 O + O2 13 Energa de activacin (Kcal*mol-1) 18
1) Al aumentar la temperatura se incrementa la energa cintica, H2 O2 H2 O + O2 alcanzando el estado de transicin. c) el platino cataltico (Pt) realiza la reaccin Q10 =2,, lo que indica que la velocidad de una reaccin qumica H2 O2 H2 O + O2 se duplica al aumentar la d) la catalasa una enzima heptica la realiza temperatura en 100C. 2) Aadiendo un catalizador, que H2O2 H2O + O2 disminuye la energa de activacin y aumenta la velocidad de reaccin.
12
E + S
K2
K1
ES
P + E
K4
K3
Ecuacin de Michaelis
La ecuacin de Michaelis describe la relacin cuantitativa entre la velocidad de reaccin y la concentracin de substrato [S], si se conoce Vmax o Km:
V=
En donde: v= es la velocidad de reaccin observada a una concentracin de substrato determinada [S] Km= constante de Michaelis en moles/ltro Vmax= velocidad mxima a concentracin saturante de substrato.
Si v= Vmax/2; entonces
V max/ 2 =
Km+[S] = 2[S] Km = [S]
De tal forma que podemos concluir que Km es igual a la concentracin de substrato a la semivelocidad mxima de reaccin.
Control enzimtico
Leer en libro de Fennema.
Actividades Complementarias
Animacin de mecanismos de accin enzimtica http://www.telefonica.net/web2/temasbiologia/ proteinas/swf/enzimas.swf