BIOQUIMICA DE LA

CONTRACCION MUSCULAR

2005
 MODELO DE DESLIZAMIENTO DE
FILAMENTOS
• El conocimiento de la contracción
muscular, supone la comprensión del
MODELO DE DESLIZAMIENTO DE
FILAMENTOS
• El modelo es aplicable a los músculos
estriados , lisos y cardiacos , así como a
otras actividades contráctiles, incluyendo
los eventos MECANO-QUIMICOS tales
como la locomoción de una célula simple y
la endocitosis post actividad de receptores.
 MODELO DE DESLIZAMIENTO DE
FILAMENTOS
• Debido a que la bioquímica de estas actividades es
mejor comprendida en el músculo estriado,
enfocaremos el músculo esquelético, considerando
que no hay diferencias significativas en los otros
tipos de tejido muscular.
• El músculo esquelético comprende
aproximadamente el 40% de la masa corporal y
esta formado por células cilíndricas largas ,
multinucleadas denominadas FIBRAS
MUSCULARES.
 MODELO DE DESLIZAMIENTO DE
FILAMENTOS

• El diagrama de un músculo típico, muestra

como los filamentos delgados de actina y
los gruesos de miosina están acomodados
para formar los míofilamentos de una
sarcómera juntándose con las míofibrillas
procedentes de otros míofilamentos.
 Organización de las proteínas contráctiles en el músculo

Filamento Compuesto de cientos de largas moléculas de miosina contráctiles

grueso ordenadas en un complejo de lado a lado.

Filamento Compuesto de un arreglo lineal de cientos de monómeros

delgado globulares de actina en un arreglo de doble hélice.

La unidad de actividad contráctil, compuesta principalmente de

Sarcómera actina y miosina , extendiéndose desde una línea z a otra línea z
en una mío fibrilla.

Mío fibrilla Arreglos de fin a fin de sarcómeras idénticas.

Una célula muscular simple , multinucleada, que contiene todas

Mío fibra las organelas usuales en toda célula, además de muchas mío
fibrillas

Músculo Un arreglo organizado de fibras musculares (mío fibras).

 La molécula de miosina solubilizada es una proteina larga
delgada y fibrosa, con un peso molecular de aprox 500,000 dalton

.
• Los principales filamentos proteicos accesorios
son la TROPOMIOSINA y la TROPONINA
• La tropomiosina es un heterodimero con forma de
un bastón relacionados entre si por cadenas alfa y
beta helix que se une a la actina a través de 7
residuos. Un par de moléculas de tropomiosina
están asociadas con 7 pares cada una de residuos
de la actina.
 Actividad de la tropomiosina.
• En el músculo relajado, cada molécula de
tropomiosina cubre los sitios de unión de la
miosina de los 7 residuos de actina,
previniendo la relación entre la actina y la
miosina, manteniendo de esta manera el
estado de relajación.
 Actividad de la Troponina
• El inicio de la actividad contráctil
compromete la activación de la troponina,
la segunda proteína accesoria de los
filamentos.
 Actividad de la Troponina
• La troponina es un heterodímero unido al final de
la molécula de tropomiosina y a la actina,
físicamente AMARRANDO la actina a la
tropomiosina.
• Los cambios conformacionales en la molécula de
puente, troponina, son responsables de los
movimientos de la tropomiosina conectando o
desconectando de los sitios de unión a la miosina
con la actina, regulando así la contracción
 Actividad de la Troponina
• Una de las sub. unidades de troponina, la
troponina C (Tn-C), tiene acción de
calmodulina (proteína ligadora de Ca)
• Cuando Tn-C liga calcio la troponina
completa, va a un cambio conformacional
que mueve a la tropomiosina de sus lugares
de anclaje de la miosina permitiendo su
interacción con la actina.
 Relajación.
• El retiro del calcio del sarcoplasma recupera
la conformación original de la troponina y
la tropomiosina , previniendo la interacción
entre la actina y la miosina, llevando al
estado de relajación.
 Tejido muscular
• La matriz extracelular:
– Colágeno,
– Elastina,
– Proteoglicanos,
– Glucoproteínas.
 Colágeno

• Otorga a los tejidos su fuerza de tensión.

 Elastina
• Tal como lo sugiere su nombre , otorga la
extensibilidad , regreso de los pulmones a
su condición de reposo , de los vasos
sanguíneos y de algunos ligamentos.
 Proteoglicanos
• Papel estructural y funcional importante a
semejanza con la matriz colágena
extracelular.
 Glucoproteína.
• La fibronectina es una glicoproteína conecta
a las células con los proteoglicanos de la
matriz extracelular.
 Proteínas musculares.
• La miosina constituye aprox. El 60%de la
proteínas muscular esquelético.
• Estructura: 2 cadenas pesadas idénticas
( 230kDal) cada una y dos cadenas ligeras
de 16 a 20 kDal.
• Posee actividad de ATPasa
• Es el sitio de transducción de energía:
• Energ química Energ mecánica
 Miosina.
• Contiene un dominio globular en el amino
terminal y un segmento de cola, largo, tipo varilla
en el carboxilo terminal de su cadena pesada.
• La apariencia de la miosina no globular depende
de la dirección desde donde es observada y por
definición , esta es anisotrópica.
• La miosina es el componente proteinico principal
de la banda A
 Actina
• 42 kDal de PM es la segunda proteína en
importancia del músculo.
• Es una proteína prominente en todas las
otras células.
• Existe como forma monomérica o G
globular.
• Varios monómeros de actiína G forman
filamentos helicoidales (F) actina
filamentosa
 Actina
• 14 moléculas de actina forman una vuelta
del filamento helicoidal.
• La interacción de las cabezas de miosina y
los filamentos de actina es responsable de la
generación de fuerza.
 Tropomiosina
• De 70 kDal. Es una molécula larga ,
delgada , compuesta por dos sub unidades
proteínicas diferentes de PM 33 kDal y 37
kDal.
• Interacciona con 7 moléculas de actina en el
filamento delgado y bloquea la interacción
de Actina y Miosina en el estado relajado.
 Tropomiosina
• Se encuentra con troponina de tres tipos
diferentes de sub unidades:
– Troponina I : Inhibe la interacción de actina y
miosina atraves de la acción de la tropomiosina.
– Troponina C : Se enlaza al Calcio en forma
reversible.
– Troponina T : Interacciona con la tropomiosina
 Contracción muscular estriada
• Actividad de ATPasa de la miosina :
Energ. Química Energ. Mecánica.
• La actividad de ATPasa reside en el
dominio globular de la meromiosina pesada.
• En reposo la tropomiosina bloquea
estéricamente la interacción de la actina y la
miosina.
 Contracción muscular estriada
• Después del aumento de la concentración de
Ca en el sarcoplasma desde 0.1 a 5 Umol.
• La troponina T forma un complejo con el
Ca y sufre un cambio conformacional.
• La tropomiosina es desplazada por el
complejo Ca - Troponina y la actina forma
un complejo con la miosina.
 Contracción muscular estriada
• Esta interacción estimula la actividad
ATPasa de la miosina y promueve la
generación de fuerza.
• Al caer la concentración de Ca. La
troponina C libera al Ca. , asume su
conformación original promoviendo el
movimiento relativo de la tropomiosina , la
que a su vez inhibe la interacción actina
miosina.
 Contracción muscular lisa
• Carece de estriaciones , por falta de
disposición regular de los filamentos
delgados y gruesos.
• También es regulada por las
concentraciones locales de Ca intracelular.
• Las modificaciones de la concentración de
Ca son mas lentas (ausencia de reticulo
sarcoplasmico)
 Fosfatos de alta energía
• El músculo obtiene E del ATP procedente
de la glicólisis y la fosforilación oxidativa.
• En actividad consume 1 mMol/Kg/min.
• El contenido de ATP es de 3 a 5 mMol/Kg
de músculo.
• Cantidad suficiente para 10 contracciones.
 Fosfatos de alta energía
• El fosfato de creatina contribuye a sostener
el ATP sarcoplasmático.
• La cantidad de fosfato de creatina es de 25
nMol/Kg de músculo.