HEMOGLOBINA MIOGLOBINA

Dra. Ana Maria Aguirre Z.

La mioglobina y la hemoglobina contienen un grupo hemo un tetrapirrol ciclico que consiste en cuatro moleculas de pirrol unidads mediante puentes de metileno alfa

Constituye una red planar de dobles enlaces conjugados absorve luz visible y da un color rojo intenso al grupo HEMO

 

UN ATOMO DE ION FERROSO Fe+2 se ENCUENTRA AL CENTRO DEL TETRAPIRROL OTRAS PROTEINAS CON GRUPOS PROSTETICOS QUE CONTIENEN METAL SON LOS: CITOCROMOS (Fe +2 - Cu) CLOROFILA (Mg)

hemoglobina

hemoglobina


La forman cuatro cadenas polipeptdicas (globina) a cada una de las cuales se une un grupo HEMO , cuyo atomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxigeno.

hemoglobina


Las hemoglobinas de todos los mamiferos tienen un peso molecular aproximado de 65.000 en esencia son tetrmeros, que constan de 4 cadenas pptidas, cada una de las cuales esta unida a un grupo hem.

hemoglobina


 

La hemoglobina es una protena que contiene hierro otorga el color rojo a la sangre. Se encuentra en los glbulos rojos Esta protena es la encargada de transportar el O2 en la sangre , por poseer el grupo hem, es similar a la mioglobina

hemoglobina


1.

2.

La hemoglobina (Hb), componente principal de los glbulos rojos, es una protena que cumple dos funciones: trasportar el oxgeno fuera de los pulmones traer de regreso el dixido de carbono para ser exhalado.

hemoglobina


Grupo Hem Cuando la hemoglobina est unida al oxgeno, se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo intenso caracterstico de la sangre arterial. Cuando pierde el oxgeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro de la sangre venosa (se manifiesta clnicamente por cianosis.)

hemoglobina


Los eritrocitos transportan oxgeno mediante la hemoglobina, un complejo molecular que contiene al grupo hemo cuyas molculas de hierro enlazan temporalmente a las molculas de oxgeno en los pulmones o en las branquias y las liberan a travs de su trayecto por el cuerpo. La hemoglobina tambin transporta productos residuales, el dixido de carbono de vuelta a los tejidos

hemoglobina


 

La hemoglobina es uno de los derivados nitrogenados de la ferroprotoporfirina. es una protena conjugada que contiene las proteinas bsicas incoloras: LAS GLOBINAS FERROPROTOPORFIRINA O HEM (EL CUAL CONSTA DE UNA PARTE ORGNICA Y UN ATOMO DE HIERRO ).

hemoglobina

hemoglobina

hemoglobina


Las anomalas del valor de la hemoglobina en un individuo pueden indicar defectos en el equilibrio de los glbulos rojos y tanto los valores altos como los bajos de dichos glbulos rojos pueden ser indicio de estados patolgicos.

hemoglobina


Valor normal

13,5 17,5 g/dl Varon  12-16 g/dl mujeres



La medida de la concentracion de HEMOGLOBINA es fundamental para DX de ANEMIA

hemoglobina


TIPOS DE HEMOGLOBINA

Metahemoglobina hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado ferrico (3+). esta no une oxigeno, se produce por una enfermedad congnita en la cual hay deficiencia de reductasa metahemoglobina, la cual mantiene en ferroso el estado del hierro.

  

Hemoglobina A o HbA es llamada tambin hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina sintetizada en el adulto, formada por dos globinas alfa y dos globinas beta. Hemoglobina A2: representa menos del 2,5% de la hemoglobina despus del nacimiento, formada por dos globinas alfa y dos globinas delta, que aumenta de forma importante en la beta-talasemia , al no poder sintetizar globinas beta. Hemoglobina s Hemoglobina t Hemoglobina f
TIPOS DE HEMOGLOBINA

hemoglobina

Transporte de O2 en la sangre
Transporte de O2: Disuelto en plasma (2%) Unido a Hemoglobina(98%) Hemoglobina Cada molcula tiene: - 4 cadenas proteicas (globinas 2E y 2F) con 1 grupo hemo cada una -4 Grupos Hemo (contiene Fe2+)

Alteraciones de la funcin de la hemoglobina

1.Alteraciones en las caractersticas de la hemoglobina Metahemoglobina (oxidada) <3% en individuos sanos >70% mortal Carboxihemoglobina (unida a CO) <3% y 10% en fumadores >30% envenenamiento por CO >50% mortal 2. Alteraciones de la cantidad de hemoglobina Anemia Policitemia Elevada altitud Dopaje por eritropoyetina/andrgenos Enfermedades cardiorrespiratorias

G.R. Drepanociticos

G.R Eliptocitosis

Anemia megaloblastica

hemoglobina


        

Cuando el nivel de hemoglobina en un anlisis aparece debajo de los niveles normales se est describiendo una anemia que luego puede ser de diferentes orgenes: Anemias primarias Cncer Embarazo Enfermedades renales Enfermedades autoinmunes Hemorragias Linfomas Problemas de alimentacin El nivel bajo de hemoglobina suele acompaarse de un nivel de hematocrito bajo.

hemoglobina


   

Si el nivel de hemoglobina aparece alto puede deberse a: Cardiopatas Deshidratacin Enfermedades pulmonares crnicas Estancias en lugares de mucha altitud

hemoglobina
       

VALORES NORMALES DE HEMATOCRITO Recin nacido13,5 a 19,5 gr/dl A los 3 meses9,5 a 12,5 gr/dl Al ao de edad11 a 13 gr/dl Entre los 3 y 5 aos12 a 14 gr/dl De los 5 a los 15 aos11,5 a 15 gr/dl Hombre adulto13 a 16 gr/dl Mujer adulta11,5 a 14,5 gr/dl

Mioglobina


La mioglobina proteina monomerica del musculo rojo almacena OXIGENO a diferencia de la hemoglobina proteina tetramerica de los eritrocitos que transporta OXIGENO a los tejidos y devuelve CO2 y PROTONES a los pulmones

Implicaciones biomedicas Mioglobinuria  Orina de color rojo oscuro por liberacion de mioglobina de musculo daado  Se detecta en plasma despues de infarto de miocardio


anemias


Las reduccion de globulos rojos o hemoglobina en sangre refleja sintesis alterada de hemoglobina(deficit Fe) La menor produccion de eritrocitos (deficit Ac folico o Vit B12)

talasemias
Los defectos geneticos son:  Ausencia total o parcial de una o +cadenas alfa o beta de Hemoglobina  Se han identificado + de 750 mutaciones Tres mutaciones son + comunes:

  

Alfa Beta Alfa-beta

Hemoglobina glicosilada


Cuando la glucosa de la sangre entra a los eritrocitos ,glucosila al grupo amino omega de los residuos de lisina y los amino terminal de la Hemoglobina La fraccion de hemoglobina glucosilada (5%) es proporcional a la CONCENTRACION DE GLUCOSA SANGUINEA La vida media del eritrocito es de 60 dias ,la Hbglucosilada refleja la CONCENTRACION MEDIA DE GLUCOSA SANGUINEA en este periodo Prueba confirmativa de DIABETES

Afinidad de la hemoglobina y la mioglobina por el oxgeno Mioglobina. Sistema de almacenaje de O2

Mioglobina Aumenta en msculo esqueltico durante la aclimatacin a la altitud

Transporte de CO2


70 % en forma de bicarbonato (anhidrasa carbnica) 20 % unido a hemoglobina (carbamino-Hb) 10 % disuelto en plasma

Reacciones de carga y descarga

Reaccin de carga
Los eritrocitos con desoxihemoglobina a su paso por los pulmones captan el O2

Desoxihemoglobina (sin O2)

Oxihemoglobina (con O2) Reaccin de descarga

Los eritrocitos con oxihemoglobina descargan el O2 a los tejidos Pulmones

DesoxiHb +O2
Tejidos

OxiHb

Buceo: el problema de respirar aire a elevada presin Presin:

Nivel del mar, P=760 mm Hg = 1 atmsfera= 1 ATA Bajo el agua, P= 1 ATA profundidad

+ 1ATA por cada 10 metros de

Mezcla de gases en la atmsfera (y en la botella de aire comprimido): 78% N2 y 21% O2

Por debajo de 30 metros el aire empieza a ser txico por efecto elevada disolucin de nitrgeno que es narctico PROBLEMA DE TIEMPO DE INMERSIN. Por debajo de 66 metros el aire empieza a ser txico por la elevada disolucin del oxgeno que empieza a ser txico PROBLEMA DE LA PROFUNDIDAD.