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Tema 1 Enzimas Biología.

2º Bachillerato

LAS ENZIMAS
♦ Son proteínas de estructura terciaria o cuaternaria

Las enzimas actúan como un catalizadores biológicos

♦ Todas las reacciones celulares están catalizadas por enzimas.

♦ Si no fuera así, las reacciones se producirían muy lentamente debido a la estabilidad de las
biomoléculas.

♦ Se las denomina de la siguiente


manera
Se indica el nombre del sustrato sobre el que actúa.
Se añade el cambio que le produce.
Terminación –asa.

Así, por ejemplo, la enzima que polimeriza el ADN a partir de sus monómeros es
la
ADN polimerasa.
Tema 1 Enzimas Biología. 2º Bachillerato

Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una

manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza

para nombrar al enzima.

Ej: la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse

fructosa fosfato isomerasa.

Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del

sustrato, el segundo componente del nombre se omite


NOMENCLATURA
TemaDE
1 LA COMISIÓN
Enzimas ENZIMÁTICA
Biología. 2º Bachillerato

1-El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado

por las letras EC (enzyme commission),

2-seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las

seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada

grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que

intervienen en la reacción. ( Enzyme Comission) donde puedes acceder a todas las clases

y subclases de enzimas).

Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2

indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor

es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el

grupo fosfato.
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Enzyme EC numbers

EC (Enzyme Commission) numbers assigned by

IUPAC-IUBMB

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1. Oxidoreductases; 2. Transferases; 3. Hydrolases; 4.

Lyases; 5. Isomerases; 6. Ligases;


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Clasificación de las enzimas (I)

HIDROLASAS
Glucosa-6-fosfatasa

Catalizan reacciones
de hidrólisis con
intervención del agua
D-GLUCOSA-6-FOSFATO D-GLUCOSA + FOSFATO

Privato-
LIASAS descarboxilasa

Catalizan la adición de
grupos funcionales diversos
ÁCIDO PIRÚVICO ACETALDEHÍDO

TRANSFERASAS Aspartato-
aminotransferasa
O QUINASAS

Catalizan la transferencia
de grupos funcionales o
radicales entre moléculas ÁCIDO ÁCIDO ÁCIDO
ÁCIDO OXALACÉTICO
ASPÁRTICO CETOGLUTÁRICO GLUTÁMICO
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Clasificación de las enzimas (II)

ISOMERASAS Triosafosfato-
isomerasa

Catalizan reacciones de
transformación de
moléculas en sus isómeros.
DIHIDROXIACETONA-3-FOSFATO GLICERALDEHÍDO-3-FOSFATO

OXIDORREDUCTASAS Malato-
deshidrogenasa

Catalizan reacciones
de oxidorreducción.
ÁCIDO OXALACÉTICO ÁCIDO MÁLICO

SINTETASAS O LIGASAS Catalizan la síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP.


AcetilCoA
carboxilasa

ACETIL COENZIMA A MALONIL COENZIMA A


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ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

APOENZIMA Fracción protéica


♦ Muchas enzimas son heteroproteínas
HOLOENZIMA Fracción prostética

Los holoenzimas se clasifican atendiendo a su naturaleza química y a su grado de unión


al apoenzima

ACTIVADORES INORGÁNICOS Iones metálicos unidos permanentemente al


apoenzima

COFACTORES Holoenzimas orgánicas unidas fuertemente al apoenzima

COENZIMAS Holoenzimas orgánicas que se unen al apoenzima sólo durante la


reacción

Sufren una reacción reversible

ATP ADP + P
Posteriormente se regeneran
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Tema 1 Enzimas Biología. 2º Bachillerato
El ADP/ATP es una coenzima que interviene en las transferencias de energía
Tema
de los procesos exergónicos Enzimas
a 1los endergónicos. Biología. 2º Bachillerato

E
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e-

e-
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Mecanismo de acción enzimática

Las enzimas actúan como un catalizador:

Energía de activación
♦ Disminuyen la energía de activación. sin la enzima

♦ No cambian el signo ni la cuantía de la


variación de energía libre. Energía de activación
con la enzima
♦ No modifican el equilibrio de la reacción.
Energía de
los reactivos
Energía

♦ Aceleran la llegada del equilibrio.


Variación
de la
♦ Al finalizar la reacción quedan libres y energía
pueden reutilizarse.
Energía de
los productos
Progreso de la reacción
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Mecanismo de acción enzimática


(II)
Centro activo del enzima
Complejo
enzima-sustrato
(ES)

Enzima (E)
Enzima (E) (no se modifica)
Sustratos (S)

Aminoácidos catalíticos Productos (P)

Aminoácidos

E + S → ES → E + P
estructurales
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Mecanismo de acción enzimática


(III)
MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ENCAJE INDUCIDO

Sustrato Sustrato

Enzima
Enzima

En ambos casos, la unión de una


enzima con su sustrato es
altamente específica

Complejo
enzima- sustrato

El centro activo tiene la misma forma antes y El centro activo modifica ligeramente su
después de la unión con el sustrato forma durante la unión con el sustrato
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Cinética de la reacción
enzimática
La velocidad de una reacción enzimática aumenta de forma lineal a medida que
aumenta la concentración de sustrato en el medio.
Cuando se alcanza una determinada velocidad de reacción (Vmax ), ésta ya no aumenta
aunque sigua incrementándose la concentración de sustrato. Se dice, entonces que la
enzima está saturada.
La concentración de sustrato a la que
la velocidad de reacción es la mitad de
la velocidad máxima es la constante
de Michaelis (Km).
Vmáx
El valor de Km también indica la
afinidad de la enzima por el sustrato.

1 V Afinidad y saturación son


máx
2 inversamente proporcionales.
Una enzima con alta afinidad tiene una
Km baja y se satura muy pronto.

Km Una enzima con poca afinidad tiene


una Km alta y tarda más en saturarse
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APLICACIÓN
Tema 1 MEDICA
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Algunos tipos de leucemia pueden suprimirse por administración de asparaginasa

La asparagina es vital para el crecimiento de leucocitos malignos. La asparaginasa

produce la hidrólisis de asparagina en aspartato, que no satisface las

necesidades de las células malignas.

No todas las asparaginasas son eficaces. Las asparaginasas de diferentes fuentes:

animales, vegetales, bacterias; tienen distinto Km. Como la concentración de

asparagina en la sangre es muy baja, la asparaginasa solo será efectiva si su

Km es lo suficientemente bajo como para hidrolizar la asparagina

rápidamente, dada su pequeña concentración en sangre.


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L-Asparaginasa
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Reacción de la L-Asparaginasa para formar Aspartato por intermedio de una beta-


acilenzima
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Regulación de la actividad enzimática


Inhibidores
Sustancias que detienen la actividad de la enzima, impidiendo, por tanto la formación de productos

INHIBICIÓN
REVERSIBLE
REVERSIBLE COMPETITIVA
El inhibidor ocupa el centro activo del enzima, por lo que el sustrato no puede unirse
Sustrato
Cuando el inhibidor
desaparece, el enzima
recupera su función normal

Inhibidor Los sustratos no


pueden unirse al
centro activo

Inhibidor unido
a la enzima

Enzima COMPLEJO ENZIMA-INHIBIDOR


E-I
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Regulación de la actividad enzimática


Inhibidores
TIPOS DE INHIBICIÓN REVERSIBLE

REVERSIBLE NO COMPETITIVA
El inhibidor ocupa un segundo centro activo del enzima. El sustrato puede unirse o no, pero no se
lleva a cabo la reacción
El inhibidor se encuentra en su
Elcentro activo
inhibidor se El sustrato en
encuentra puede
su
unirse activo,
centro pero noelse produce
sustrato nola
reacción
puede unirse Sustrato

Enzima

Segundo
centro activo

Inhibidor

COMPLEJO
COMPLEJOENZIMA-SUSTRATO-INHIBIDOR
ENZIMA-INHIBIDOR
E-I E-S-I
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Regulación de la actividad enzimática


Inhibidores
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
El inhibidor se une al centro activo del enzima de manera permanente

Enzima Inhibidor

Citocromo oxidasa KCN (cianuro potásico) Se detiene la respiración celular

(Enzima respiratoria) (Veneno) Muerte por asfixia inmediata

Muchos venenos actúan como inhibidores irreversibles


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Inhibición alostérica

Sustrato Enzima
Enzima inactiva Centros activos
activa modificados

Los sustratos
no pueden
unirse al
centro activo

Ligando Centro Ligando unido al


regulador centro regulador

Sustrato

En este caso, ¿el ligando es un sustrato o es el producto?

ES EL PRODUCTO, HA INACTIVADO AL ENZIMA

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