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PROPIEDADES DEL AGUA

Constituye cerca del 70% en peso de los seres vivos.

Cubre todas las partes de una célula y es el medio donde se


desarrollan el transporte de nutrientes y desechos, las reacciones
bioquímicas catalizadas por enzimas y la transferencia de energía
química.

Las fuerzas grandemente atractivas entre las moléculas de agua


dan cuenta de sus propiedades de solvente universal.

Su capacidad de ionizarse tiene importancia en la estructura y


propiedades de las biomoléculas.
La estructura tridimensional de la molécula de agua es un
tetraedro irregular (sp3). Los dos enlaces con el hidrógeno se
dirigen hacia las dos esquinas del tetraedro, en tanto que los
dos pares de electrones sin compartir lo hacen hacia las otras
dos esquinas.
El núcleo de O es más electronegativo que los H por lo tanto
ATRAE CON MAYOR FUERZA A LOS ELECTRONES del enlace
covalente O – H :
La molécula de agua adquiere un CARÁCTER DIPOLAR
ENLACES o PUENTES DE HIDRÓGENO:
HIDRÓGENO interacción no
covalente que se genera entre un grupo dador y otro aceptor
de hidrógenos.
Tipos comunes de puentes de hidrógeno:
HIELO
Cada molécula de agua forma 4 puentes de hidrógeno promedio
El puente de hidrógeno tiene una direccionalidad que
determina su fuerza de enlace:
Diferentes tipos de puentes de hidrógeno que se encuentran
en biomoléculas:
HIDRATACIÓN DE SALES

El agua solvata a las sales interaccionando a través de sus


cargas parciales con los cationes y aniones de la sal.
SOLUBILIDAD DE GASES
COMPUESTOS ANFIPÁTICOS
Dispersión de lípidos en el agua:
Cada molécula de lípido individual obliga a las
moléculas de agua que las rodean a ordenarse
alrededor de ellas.

Agrupación de las moléculas de lípidos:


Sólo las porciones de lípidos ubicados en los
bordes de estas agrupaciones fuerzan a unas
pocas moléculas de agua a ordenarse,
contribuyendo a un aumento de la entropía del
sistema.

Micelas:
Todos los grupos hidrofóbicos son alejados del
agua, la capa ordenada de agua se minimiza,
favoreciendo aún más un aumento en la entropía
del sistema.
POLAR: GRUPO POLAR
GLUCOSA GRUPO NO POLAR

GLICINA
ASPARTATO
LACTATO
GLICEROL

NO POLAR:
ÁCIDO GRASO

ANFIPÁTICO:
FENILALANINA
FOSFATIDIL
COLINA
En las macromoléculas pueden generarse cuatro tipos distintos
de interacciones químicas:

Puentes de hidrógeno
Entre grupos neutros

Entre enlaces peptídicos

Interacciones iónicas
Atracción
Repulsión

Interacciones hidrofóbicas

Interacciones de Van der Entre átomos en


estrecha proximidad
Waals
Las interacciones no covalentes son más débiles que las
covalentes, si se consideran de manera individual.

En una macromolécula, como una proteína o un ácido nucleico,


el conjunto de interacciones no covalentes que pueden
establecerse aumentan considerablemente la estabilidad de la
estructura.

La estructura nativa (más estable) de una macromolécula es


aquella donde existe la mayor posibilidad de establecerse
interacciones no covalentes, determinando el plegamiento de
una cadena polipeptídica o polinucleotídica.

A nivel molecular, las interacciones débiles entre grupos polares,


cargados o hidrofóbicos refleja la complementaridad que debe
existir entre una enzima y su sustrato, o una hormona o
neurotransmisor con su receptor celular.
pH y capacidad tamponante del
organismo
El pH afecta la estructura y actividad
biológica de macromoléculas. La medición
de pH de orina (6,5) o sangre (7,4) se usa
en clínica para diagnóstico.
Máxima capacidad amortiguadora de un sistema tampón
Un tampón o
buffer es una
sistema acuoso
que resiste
pequeños cambios
en su pH cuando
iones H+ o iones
OH- le son
agregados. Está
formado por un
ácido débil y su
base conjugada.

Ejemplo:
Ácido acético/acetato
Sistemas amortiguadores o tamponantes del pH
fisiológico:

Sistema bicarbonato: en la sangre: HCO3- / H2CO3

Proteínas plasmáticas: contribuyen con sus grupos ionizables.

Hemoglobina: contribuye con sus grupos ionizables.

Sistema fosfato: en el citoplasma: HPO4-2 / H2PO4-1


Sistema fosfato
Proteínas plasmáticas: albúmina, hemoglobina
Sistema bicarbonato

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