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– Características: Existen 20 aa que forman parte de las proteínas, pero se conocen hasta 200 aa más
que se encuentran en diferentes tejidos o células, pero que no forman parte de ninguna proteína. Los
seres vivos fabrican sus propias proteínas a partir de los aa libres aportados por la hidrólisis de las
proteínas de la dieta o por la síntesis a partir de precursores metabólicos, por ello las proteínas no
existen proteínas esenciales en la dieta. En cambio, existen algunos aa que no sintetizan los seres
vivos, a estos se les conocen como esenciales.
– Clasificación: Los aminoácidos se clasifican en función de las características químicas de los radicales
unidos al Cα..
2. Aminoácidos.
• 2.2 Propiedades químicas.
– ESTEROISOMERÍA: Todos los aminoácidos salvo la glicina, presentan un carbono asimétrico o C, ya
que están enlazados a cuatro grupos distintos, por ello presentan actividad óptica, es decir, son capaces
de desviar el plano de la luz polarizada que atraviesa una disolución de aa.
2. Aminoácidos.
• 2.2 Propiedades químicas.
– ESTEROISOMERÍA:
Los aminoácidos se clasifican según su la estructura tridimensional en:
Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas pertenecen a la serie estereoquímica L, pues
las células los sintetizan empleando enzimas estereoespecíficos. Sin embargo, cuando un aa es
sintetizado en el laboratorio por reacciones químicas no enzimáticas se obtiene una mezcla
equimolecular de formas D y L. Esta mezcla ópticamente inactiva, se denomina mezcla racémica.
2. Aminoácidos.
• 2.2 Propiedades químicas.
– ESTEROISOMERÍA:
Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina dextrógio o (+), y si lo
hace hacia la izquierda, levógiro o (-). La disposición L o D es independiente de la actividad óptica. Por
ello, un L-aminoácido podrá se dextrógiro o levogiro, e igual ocurrirá con los D-aminoácidos.
2. Aminoácidos.
• 2.2 Propiedades químicas.
– PROPIEDADES ACIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS: En una disolución acuosa, los aa muestran un
comportamiento anfótero, es decir, se comportan como ácidos (dadores de H+) y como bases
(aceptores de H+ ).
pI = Punto isoeléctrico. Es
el pH al cual la carga neta
del aa es cero.
pK = -log Ka . Es el menos
logaritmo decimal de la
constante de acidez del
equilibrio, indica el pH al
cual el aa se encuentra al
50% en forma protonada y
desprotonada, es decir a
mitad de camino en su
desprotonación. Existen
tantos pKa como grupos
protonables en un
aminoácido.
A pH muy bajos (ácidos) el aa se encuentra totalmente protonado, pues en su medio ambiente existen
tantos protones que se ve obligado a tomarlos. Conforme disminuya la concentración de protones en el
exterior, pH aumente, el aa eliminará el H+ del grupo carboxílico, pues tiene más facilidad para donarlo.
Si el aumento del pH persiste, a continuación cederá el protón el grupo amino que le cuesta más
soltarlo, y el aa pasará de carga 0 a -1. Como en una disolución existen muchos aa podemos encontrar.
2. Aminoácidos.
• 2.2 Propiedades químicas.
– PROPIEDADES ACIDO-BASE
DE LOS AMINOÁCIDOS:
valores de carga intermedio,
pues la gráfica no se realiza para
un único aminoácido, si no para
toda una población de estos en
disolución. También podemos
notar que al comienzo de la
desprotonación les cuesta
perderlo, pero una vez
comienzan a donarlo al medio,
inmediatamente se contagian el
resto de aa y todos se animan a
ceder el protón. A este efecto se
le llama cooperatividad, y por ello
la curva es sigmoide.
Si el aa que analizamos tuviera
algún otro grupo protonable,
como los aa polares con carga,
podríamos observar en la gráfica
tantos escalones como grupos
protonables presenta el aa. Por
ejemplo la Histidina presentaría
la siguiente gráfica:
2. Aminoácidos.
• 2.2 Propiedades químicas.
– PROPIEDADES ACIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS:
Debido a su capacidad anfótera los aa se pueden comportar como tampones, es decir, permiten
mantener el pH de una disolución constante a pesar de las variaciones del pH del medio. En la siguiente
gráfica podemos observar la curva de valoración de un aa, en ella se expresa como varía el pH del
medio al añadir un ácido o una base a éste.
2. Aminoácidos.
• 2.2 Propiedades químicas.
– PROPIEDADES ACIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS:
(1) Podemos observar la desprotonación del grupo carboxílico. Como ya se ha comentado este proceso
es cooperativo, es decir, con una variación muy pequeña de los OH- añadidos al medio se produce una
rapidísima desprotonación de los grupos carboxílicos de los aa. Podríamos interpretar este hecho
diciendo que al aminoácido le cuesta soltar el primer protón, pero cuando se anima lo hacen todos al
mismo tiempo. En el punto de inflexión (donde la gráfica pasa de cóncava a convexa) se encuentra el
pKa del aminoácido, indicándonos que a ese pH el 50% del aminoácido está protonado y el 50%
desprotonado, estamos a mitad de camino del proceso de dessprotonación del grupo carboxílico.
(2) El grupo carboxílico ya se ha desprotonado al 100%, si seguimos retirando los H+ del medio porque
seguimos añadiendo OH- que los neutralizan, el aminoácido perderá el siguiente protón que
corresponde a un grupo carboxílico situado en el residuo. Hasta que se animen los aa a perder este
protón deberemos añadir muchos grupos OH-, ya sabemos que los aa se animan pero les cuesta un
poco perder los protones. Justo en este momento en que la gráfica es prácticamente horizontal se
presenta la capacidad tamponadora de los aa. Tendremos que fijarnos en los puntos A y B, y observar
la enorme cantidad de grupos OH- (base) que se están añadiendo y, sin embargo, el pH no varía
prácticamente nada. Por ello se dice que a ese pH el aminoácido tiene capacidad de tamponar o
amortiguar las variaciones del medio. Ya que, en resumen; lo que hacemos es añadir una base fuerte al
medio y en ese tramo no conseguimos modificar el pH, motivo por el cual lo mantienen constante.
(3) Al igual que en el punto 1, cuando se animan a perder el protón lo hacen masivamente, por eso la
pendiente de la gráfica es tan elevada. En el punto de inflexión encontraríamos el segundo pKa del aa,
que corresponde al equilibrio de desprotonación del radical.
2. Aminoácidos.
• 2.2 Propiedades químicas.
– PROPIEDADES ACIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS:
(5) Pérdida del tercer H+, razonamiento idéntico a los puntos 1 y 3. En el punto de inflexión
encontraríamos el tercer pKa del aminoácido que determina la pérdida del protón del grupo amino.
Proteínas
• 1. Concepto, funciones y clasificación.
• 2. Aminoácidos.
– 2.1. Definición, características y clasificación.
– 2.2. Propiedades químicas.
• 3. Enlace peptídico.
– 3.1 Definición.
– 3.2 Características.
• 4. Proteínas.
– 4.1 Estructura.
• Estructura 1ª.
• Estructura 2ª.
• Estructura 3ª.
• Estructura 4ª
– 4.2 Propiedades.
– 4.3 Clasificación.
• Holoproteínas o proteínas simples.
– Holoproteínas globulares.
– Holoproteínas fibrosas.
• Heteroproteínas o proteínas complejas.
– Glucoproteínas.
– Fosfoproteínas.
– Lipoprotínas.
– Nucleoprotínas.
– Cromoproteínas.
3. Enlace peptídico.
• 3.1 Definición.
– Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, estos son enlaces covalentes formados
entre el grupo carboxilo y amino de dos aminoácidos por deshidratación.
– Químicamente el enlace peptídico es tipo amida. A cada uno de los aminoácidos que forman un péptido
se les denomina residuos.
3. Enlace peptídico.
• 3.1 Definición.
– Al resultado de la unión de dos o más aminoácidos se le denomina péptido. El aminoácido que
presenta libre el grupo amino se le denomina N-terminal, de igual forma se utiliza el término C-terminal
para designar al aa con el grupo carboxílico libre. Los péptidos se nombran siempre del grupo N-
terminal o Amino-terminal al C-terminal o Carboxilo-terminal.
– Los péptidos se clasifican en función del número de residuos de aminoácidos que contienen:
• Dipétptido: 2 residuos.
• Tripétido: 3 residuos…
Ninguna de estas dos formas representa a un enlace peptídico, podemos decir que la imagen más
correcta sería una transición muy rápida entre ambas, de forma que los electrones se desplazan
libremente entre el oxígeno, el carbono y el nitrógeno. En la siguiente animación podemos imaginar
como sería el proceso.
3. Enlace peptídico.
• 3.2 Características.
3. Enlace peptídico.
• 3.2 Características.
– El enlace peptídico es un enlace covalente más corto que la mayor parte de los demás enlaces C-N.
– Los cuatro átomos ( C = O y N-H ) del grupo péptido y los dos átomos de carbono se hallan situados
sobre un mismo plano, manteniendo distancias y ángulos fijos.
– Los únicos enlaces que pueden girar, y no del todo libremente, son los formados por C-C y N-C, es
decir los enlaces asociados al Cα.
Proteínas
• 1. Concepto, funciones y clasificación.
• 2. Aminoácidos.
– 2.1. Definición, características y clasificación.
– 2.2. Propiedades químicas.
• 3. Enlace peptídico.
– 3.1 Definición.
– 3.2 Características.
• 4. Proteínas.
– 4.1 Estructura.
• Estructura 1ª.
• Estructura 2ª.
• Estructura 3ª.
• Estructura 4ª
– 4.2 Propiedades.
– 4.3 Clasificación.
• Holoproteínas o proteínas simples.
– Holoproteínas globulares.
– Holoproteínas fibrosas.
• Heteroproteínas o proteínas complejas.
– Glucoproteínas.
– Fosfoproteínas.
– Lipoprotínas.
– Nucleoprotínas.
– Cromoproteínas.
4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
Las diferentes estructuras que adopta una proteína en el espacio y la clasificación que de ellas
se hace no es más que un intento de clarificar el complejo entramado proteico que se observa
cuando se estudia la estructura de una proteína cualquiera. A partir de una cadena más o
menos lineal de aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos, aparece la estructura
primaria. El plegamiento de esta sobre si misma daría lugar a la estructura secundaria, que a
su vez puede plegarse para formar la estructura terciaria. Cuando dos cadenas polipeptídicas
interaccionan para formar una proteína compleja surge una nueva estructura denominada
cuaternaria.
4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura primaria: Se define como el orden en el que
están enlazados los aminoácidos desde el extremo N-
terminal al C-terminal. Todas las proteínas poseen
estructura primaria, pues todas ellas son polímeros de
aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.
Los cuales determinan el ángulo de giro de los dos enlaces peptídicos que forma un aminoácido
cualquiera. Podemos decir que la estructura secundaria es la disposición espacial que, en función de
esas variables, adopta un segmento de cadena polipeptídica. Si se repiten esas variables a lo largo de
varios enlaces peptídicos consecutivos, la estructura es periódica: -hélice y -hoja plegada son las
más habituales. Por el contrario, si cada par de planos presenta valores diferentes de y se dice que
la estructura secundaria es aperiódica u ovillo estadístico.
4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura secundaria:
Dentro de una misma cadena polipeptídica podemos encontrar tramos con diferentes estructuras
secundarias que dependen de la estructura primaria, es decir, dependen de los aa que existan en ese
tramo y el orden en el que están colocados.
4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura secundaria de la cual se
distinguen tres tipos:
• -hélice: Los planos de los sucesivos
enlaces peptídicos se encuentran formando
una hélice dextrógira. Cada plano gira
respecto al anterior 100º, de forma que
encontramos 3,6 residuos por vuelta de
hélice. La distancia entre un residuo y el
siguiente situado en la misma posición es de
5,4 A.
Todos los enlaces peptídicos participan en la formación de la hoja beta proporcionando a la estructura una
estabilidad excepcional, ya que presenta un mayor número de puentes de hidrógeno por residuo que cualquier otra
estructura secundaria.
4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura secundaria:
• -hoja plegada o lámina
plegada:
Existen dos posibles
conformaciones de la lámina
plegada que son:
En último término se trata de una cuestión energética: una proteína adoptará la estructura más estable,
es decir, aquella en la que existan más interacciones favorables. La estructura terciaria nos informa de
la conformación global de la proteína
4. Puentes de hidrógeno entre grupos R. Los residuos de los aminoácidos polares que forman la cadena
polipeptídica pueden interaccionar entre sí estableciendo puentes de hidrógeno que ayudan a estabilizar
la estructura terciaria de la proteína.
5. Interacciones iónicas. Los residuos de los aminoácidos con carga de la proteína pueden
interaccionar, las cargas positivas con las negativas estableciéndose una atracción electrostática entre
ellas.
6. Interacción hidrofóbica. Los residuos de los aa apolares repelen el agua y tienden a reunirse entre sí
creando un entorno apolar más cómodo para ellos.
4. Proteínas.
• 4.1 Estructura.
– Estructura terciaria:
La clasificación de dichas interacciones en función de su fuerza es la siguiente:
Puentes disulfuro > Interacciones iónicas > Puentes de hidrógeno > Fuerzas de van der Waals > Hidrofóbicas
4.2 Propiedades.
• Desnaturalización de las proteínas:
Los factores que provocan la desnaturalización de
las proteínas son múltiples y los agrupamos en:
– Factores físicos:
• Temperatura: Un aumento de la temperatura considerable provoca un
cambio en el estado de vibración de los átomos que forman la
molécula provocando la rotura de las interacciones que mantienen la
estructura 3ª y 2ª. Ej. Ovoalbúmina del huevo.
• Radiación: Las radiaciones UV provocan la desnaturalización de las
proteínas expuesta por interacción con los residuos de los
aminoácidos provocando alteraciones químicas.
4. Proteínas.
4.2 Propiedades.
• Desnaturalización de las proteínas:
Factores químicos:
– pH: Variaciones del pH por encima de dos unidades puede provocar cambios en
el estado de protonación de los residuos de los aminoácidos cargados y por lo
tanto modificar las interacciones que mantienen las estructuras proteicas.
– Urea: La adición de urea a una disolución de proteínas puede provocar su
desnaturalizacion, pues esta compite por formar puentes de hidrógeno con los
enlaces peptídicos intercalándose en la estructura proteica y provocando su
desnaturalización.
– Fuerza iónica: Un aumento de la fuerza iónica del medio supone una elevación
en la concentración de iones, estos se adhieren a los residuos de los
aminoácidos cargados impidiendo la formación de interacciones iónicas entre
ellos. La pérdida de estas interacciones puede provocar la pérdida de estructura
y la desnaturalización de las proteínas.
4. Proteínas.
4.2 Propiedades.
La desnaturalización de las proteínas tiene dos efectos inmediatos sobre
estas:
– Precipitación: Las proteínas que se desnaturalizan en una disolución acuosa suelen
precipitar al perder su estructura globular. Los residuos polares que ocupan la parte
exterior al cambiar la estructura se redistribuyen y la superficie de la proteína
desnaturalizada deja de ser polar, y por lo tanto pierde su estabilidad en el agua. A
continuación las proteínas se agregan al estabilizarse entre ellas y forman partículas de
agregados proteicos de un tamaño tal que ya no se sostienen en suspensión y precipitan
al fondo. La desnaturalización de las proteínas globulares también provoca un cambio
en su estructura terciaria adoptando una forma más fibrosa, claramente insoluble y
precipitan.
– Inactivación: La perdida de la estructura tridimensional de la proteína va asociada a una
perdida de su actividad, pues la estructura de una péptido es indispensable para su
actividad. Por ello podemos estudiar el proceso de desnaturalización de la proteína
determinando el grado de inactivación de ésta.
4. Proteínas.
• 4.2 Propiedades.
– Desnaturalización de las proteínas:
4. Proteínas.
• 4.2 Propiedades.
– Solubilidad: Las proteínas son solubles en agua cuando las interacciones entre estas y el disolvente son
más favorables que las interacciones entre las propias moléculas de proteína. Si se diera esta última
circunstancia, las diferentes moléculas de proteína tenderían a interaccionar entre sí, aumentando el
tamaño de la partícula impidiendo que se mantenga en suspensión.
La mayor parte de las proteínas estructurales tienen pocos aminoácidos polares y son insolubles en
agua. En las proteínas globulares, los aa polares están situados en la superficie y su solubilidad puede
ser mayor o menor según la proporción de estos aa.
La solubilidad de las proteínas viene afectada por varios factores:
• pH: La solubilidad es mínima cunado el pH = pI, al ser la carga neta de la proteína nula, es más fácil que se
produzcan interacciones proteína-proteína que cuando la molécula tiene carga + o - , ya que las repulsiones
electrostática entre las molécula de proteína tienden a mantener alejadas a las moléculas proteicas.
• Concentración salina: Las proteínas son más solubles en disoluciones salinas diluidas que en agua pura, esto se
debe a que los iones salinos que interaccionan con la proteína contribuyen a aumentar su polaridad. Sin embargo,
si se sigue aumentando la concentración de salina, llega un momento en que la proteína precipita. En ese momento
los iones salinos que tienden a rodearse de moléculas de agua en disolución, compiten con la proteína por las
moléculas de agua: cuanta más agua se gaste en solvatar a los iones salinos, menos queda disponible para
interaccionar con la proteína y esta acaba precipitando.
– Holoproteínas globulares.
– Holoproteínas fibrosas.
• Heteroproteínas o proteínas complejas: Aquellas que están compuestas por aminoácidos que
consituyen la parte proteica y contienen otra porción no proteica denominada grupo prostético.
– Glucoproteínas.
– Fosfoproteínas.
– Lipoprotínas.
– Nucleoprotínas.
– Cromoproteínas.
4. Proteínas.
• Holoproteínas o proteínas simples:
– Holoproteínas globulares. Las cadenas polipeptídicas que las forman se encuentra pelgadas formanado
una estructura compacta, más o menos esférica. Son solubles en agua en su mayoría y realizan
funciones dinámicas, principalmente. Las más importantes son:
• 1. Protaminas: son proteínas básicas con una alta proporción de aminoácidos con grupos R básicos, solubles en
agua, de Pm relativamente bajo (cercano a 5000). Se encuentran asociadas a los ácidos nucleicos.
• 2. Histonas: igualmente básicas y solubles en agua, pero de Pm algo mayor (10 000-20 000). También se
encuentran asociadas a los ácidos nucleicos.
• 3. Albúminas: solubles en disoluciones salinas, con Pm bastante mayor que las anteriores (30000-100000).
Destacan la ovalbúmina de la clara de huevo y la lactalbúmina de la leche, ambas con función de reserva proteica,
y la seralbúmina de la sangre, cuya función es la de transportar diversas sustancias químicas.
• 4. Globulinas: son menos solubles que las albúminas y de Pm aún mayor (entre 100000 y 1 millón). Destacan las
seroglobulinas de la sangre, la lactoglobulina de la leche, la ovoglobulina del huevo y el fibrinógeno de la sangre.
Cuando se produce la coagulación, el fibrinógeno se transforma en fibrina, que adopta una estructura fibrilar y es
insoluble; la fibrina se deposita en forma de fibras entrecruzadas en red constituyendo el coágulo.
• 5. Gluteinas: son insolubles en agua (solubles en ácidos y álcalis diluidos) y abundan en semillas (función de
reserva). Destaca el gluten del trigo, que es en realidad una mezcla de varias proteínas.
– Holoproteínas fibrosas. Los polipétidos que las forman se hallan ordenados o enrollados a lo largo de
una sola dimensión, frecuentemente en haces paralelos. Son insolubles en agua y se presentan casi
exclusivamente en los animales, desempeñando función estructural y de protección. Las más
importantes son:
• 1. El colágeno, proteína estructural de los tejidos conectivos: conjuntivo, cartilaginoso y óseo.
• 2. Las queratinas, proteínas muy resistente a los agentes químicos, que constituyen la capa córnea de la epidermis
de los vertebrados y las estructuras derivadas de ella: pelo, uñas, cuernos, plumas, pezuñas, etc.
• 3. Las elastinas, proteínas muy elásticas, que se encuentran en los vasos sanguíneos, tendones y pulmones.
• 4. Las fibroínas, proteínas resistentes, pero flexibles, que producen insectos y arañas para fabricar capullos, nidos,
etc.
Holoproteínas o proteínas simples:
Holoproteínas globulares. Las cadenas polipeptídicas que las forman se encuentra
pelgadas formando una est más o menos esférica. Solubles en agua en y realizan
funciones dinámicas:
1. Protaminas: son proteínas básicas con una alta proporción de aminoácidos con
grupos R básicos, solubles en agua, de Pm relativamente bajo (cercano a 5000). Se
encuentran asociadas a los ácidos nucleicos.
2. Histonas: igualmente básicas y solubles en agua, pero de Pm algo mayor (10 000-
20 000). También se encuentran asociadas a los ácidos nucleicos.
3. Albúminas: solubles en disoluciones salinas, con Pm bastante mayor que las
anteriores (30000-100000). Destacan la ovalbúmina de la clara de huevo y la
lactalbúmina de la leche, ambas con función de reserva proteica, y la seralbúmina
de la sangre, cuya función es la de transportar diversas sustancias químicas.
4. Globulinas: son menos solubles que las albúminas y de Pm aún mayor (entre
100000 y 1 millón). Destacan las seroglobulinas de la sangre, la lactoglobulina de la
leche, la ovoglobulina del huevo y el fibrinógeno de la sangre. Cuando se produce la
coagulación, el fibrinógeno se transforma en fibrina, que adopta una estructura
fibrilar y es insoluble; la fibrina se deposita en forma de fibras entrecruzadas en red
constituyendo el coágulo.
5. Gluteinas: son insolubles en agua (solubles en ácidos y álcalis diluidos) y abundan
en semillas (función de reserva). Destaca el gluten del trigo, que es en realidad una
mezcla de varias proteínas.
Holoproteínas o proteínas simples:
No contienen porfirina.
• Las hemocianinas, que son los pigmentos respiratorios de
algunos invertebrados (cefalópodos, caracoles, cangrejo, etc.).
Son proteínas de tipo globulina con un grupo prostético no
porfirínico que contiene cobre. La hemeritrina, contiene hierro y
se encuentra en los anélidos marinos.
• Las flavoproteínas, sin componentes metálicos, que tienen
como grupo prostético derivados de la riboflavina o vitamina
B2. Intervienen en la cadena respiratoria de transporte de
electrones.
• Las carotenoproteínas, como la rodopsina o púrpura visual,
un pigmento fotosensible de los bastones de la retina
relacionada con la visión en los vertebrados. Está constituida
por una proteína, la opstIna, y un grupo prostético, el retineno,
de naturaleza carotenoidea relacionado con la vitamina A.
También los pigmentos de los conos son carotenoproteínas
cuyo grupo prostético es el retineno.