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BIOCATALIZADORES

• Las reacciones químicas son procesos en los que se


produce la transformación de unas sustancias iniciales o
reactivos en otras sustancias finales o productos.
• Estado de transición: estado que dura muy poco Métodos generales
tiempo, inestable y altamente energético en el que, los mediante los cuales • Incremento de la
reactivos se activan debilitándose alguno de sus enlaces, puede acelerarse la temperatura
favoreciendo su ruptura y la formación de otros nuevos velocidad de una • Usar un catalizador
(productos). reacción química
• La energía de activación suele utilizarse para denominar
la energía mínima necesaria para que se produzca una
reacción química dada.

BIOCATALIZADORES
• Compuestos químicos que facilitan y aceleran las
reacciones químicas.
• Hace posible que en condiciones fisiológicas tengan
lugar reacciones que sin catalizador requerirían
condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
• No se consumen en la reacción que catalizan. Cuando
termina la reacción quedan libres y se pueden volver
a utilizar.

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Actúan facilitando las transformaciones
químicas, acelerando considerablemente
ENZIMAS las reacciones y disminuyendo la energía
de activación que muchas reacciones
requieren.

Cumplen funciones vitales relacionadas


con el metabolismo y con la fabricación
de hormonas, neurotransmisores,
BIOCATALIZADORES VITAMINAS células sanguíneas o material genético.
También poseen función enzimática e
intervienen en la síntesis y
mantenimiento de tejidos.

Mensajeros químicos del cuerpo. Viajan


a través del torrente sanguíneo hacia
los tejidos y órganos, afectando
HORMONAS distintos procesos (el crecimiento y
desarrollo, metabolismo, reproducción
y el estado de ánimo).

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Las Enzimas
Son proteínas específicas que catalizan las reacciones químicas,
acelerándolas hasta hacerlas casi instantáneas

Actúan disminuyendo la energía de activación, esta energía actúa


como barrera cinética impidiendo el paso de los productos a los
reactivos en condiciones fisiológicas

Esto acelera enormemente la velocidad de formación de los


productos. Cuando estos productos se forman, las enzimas se
recuperan.
Estructura
Todas las enzimas son de naturaleza proteica y de tipo globular.

Puesto que son proteínas, las enzimas pueden pertenecer a uno de los dos
tipos que hemos estudiado:

Proteínas Puras (holoproteínas) Proteína conjugada (heteroproteína)

• Formadas por una fracción proteica


• Formadas sólo por aminoácidos
(apoenzima) y otra fracción no proteica
(cofactor).
Apoenzima
Proteína globular que da a la enzima su forma tridimensional,
constituida por 3 clases de aminoácidos, desde el punto de vista
funcional

Aminoácidos estructurales Aminoácidos de fijación Aminoácidos catalizadores

Sobre sus radicales se Responsables directos de


Dan la conformación adhiere el sustrato la reacción,
espacial al enzima mediante enlaces no desestabilizando los
pero no intervienen covalentes. (Sustrato es enlaces del sustrato
de forma directa en la la sustancia sobre la (actúan en los casos en
reacción. cual actúa el enzima). que no interviene un
cofactor).
Sustancia no proteica, de naturaleza química diversa,
Cofactor que se une al apoenzima para dar el holoenzima o
molécula funcional.

Pueden ser sustancias de tipo


catiónico: Ca, Mg, Mn, Cu, Zn.

Con frecuencia son moléculas


orgánicas más o menos
complejas, en cuyo caso se
les llama coenzimas

En su mayoría son derivadas


de las vitaminas, de ahí la
importancia de éstas en
nuestra dieta.
PROPIEDADES DE LAS
ENZIMAS
PROPIEDADES GENERALES
ESTRUCTURA CAPACIDAD CATALÍTICA
De acuerdo a (Mathews, Ahern, & Van Holde,
2002), las enzimas son moléculas orgánicas complejas
de naturaleza proteica, pudiendo estar conformadas
por carbono, hidrogeno, oxígeno, nitrógeno y azufre.

Figura 1.2 ESTRUCTURA ENZIMÁTICA

(Chabas, 1969), menciona que las enzimas actúan como


biocatalizadores de las reacciones que ocurren en el
organismo, sin ellas no se podrían realizar varios procesos
necesarios para la vida.

Figura 1.1 ESTRUCTURA ENZIMÁTICA


Fuente: Buelbas, (2013)
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Condiciones de actividad Participación en funciones vitales

De acuerdo a (Ludeña, 2009):


• (Chabas, 1969), expresa que presenta una
afectación denominada
desnaturalización cuando son • -Son importantes en los procesos
sometidas a condiciones extremas, fotosintéticos de las plantas
perdiendo sus capacidades catalíticas.
• Desempeñan un papel importante en los
procesos de fijación de nitrógeno
atmosférico en microorganismos como
nitrobacter, azotobacter y cianobacterias,
participando en el ciclo del nitrógeno.

• En los animales, las enzimas permiten


aprovechar los alimentos ingeridos.

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PROPIEDADES ESPECÍFICAS
VELOCIDAD DE REACCIÓN

ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO
• (Voet & Voet, 2006), menciona que las enzimas catalizan reacciones en los
organismos, enfocándose en un solo tipo de sustrato.
• Presentan complementariedad geométrica y electrónica.

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PROPIEDADES ESPECÍFICAS

Condiciones de reacción
Capacidad de regulación Presencia de cofactores
moderadas
• Temperatura • Poseen la capacidad de • Moléculas de carácter no proteico
• Presión determinar las sustancias • Los cofactores encontrados en
específicas que las enzimas incluyen iones metálicos
• ph como el Zn2+ o el Fe2+
experimentarán cambios
• También pueden ser moléculas
(sustratos) orgánicas que se denomina
coenzimas como el NAD+, FAD

Voet, D., & Voet, J. (2006). Bioquimica (3 era ed.). Buenos Aires, Argentina: Médica Panamericana.

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REGULADORES DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
Una molécula de enzima no tiene por qué actuar siempre a la misma
velocidad. Su actividad puede estar modulada por:
• cambios en el pH
• cambios en la temperatura
• presencia de cofactores
• las concentraciones del sustrato y de los productos finales
• presencia de inhibidores
• modulación alostérica
• modificación covalente
• activación por proteolisis
• isoenzimas
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Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -
COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas
pH
laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos
grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o
neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en
parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la
conformación será la más adecuada para la actividad catalítica
(Figura de la derecha). Este es el llamado pH óptimo.

La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de


pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del
pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la
pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH
7 y la arginasa lo tiene a pH 10. Como ligeros cambios del pH
pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres
vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para
mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores
fisiológicos.
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EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

En general, los aumentos de temperatura aceleran las


reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la
velocidad de reacción se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin
embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura,
se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura
a la cual la actividad catalítica es máxima se
llama temperatura óptima (Figura de la derecha). Por
encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de
la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por
la pérdida de actividad catalítica debida a la
desnaturalización térmica, y la actividad enzimática
decrece rápidamente hasta anularse.
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EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

• COFACTORES: Sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis de una enzima


• Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc.
• Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estos
coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas.
• Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al
enzima se llaman grupos prostéticos.
• La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo
prostético, se llama holoenzima.
• La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima.

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EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

La velocidad de una reacción enzimática


depende de la concentración de sustrato.
Además, la presencia de los productos
finales puede hacer que la reacción sea
más lenta, o incluso invertir su sentido.

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EFECTO DE LA MODIFICACIÓN COVALENTE SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Elementos de la El enzima no fosforilado es El enzima fosforilado es


• Una enzima pasa de una reacción inactivo activo
forma menos activa a otra
más activa uniéndose
covalentemente a un grupo
químico de pequeño tamaño
como el Pi o el AMP.
• Una enzima muy activo se
desactiva al liberar algún
grupo químico.

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EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
INHIBIDORES: Moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima.

I.Competitivo: Pueden ocupar I. No competitivo: Alteran la


temporalmente el centro activo conformación espacial del
por semejanza estructural con el enzima, impidiendo su unión al
sustrato original sustrato.

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MODULACIÓN ALOSTÉRICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R


(relajada) y T (tensa). R es la forma más activa porque se une al sustrato con más
afinidad. Las formas R y T se encuentran en equilibrio R <==> T

Activador alostérico: favorece la unión del Inhibidor alostérico: impide la unión del
sustrato sustrato

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ACTIVACIÓN PROTEOLÍTICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

PROENZIMAS O ZIMÓGENOS:
• Enzimas que se sintetizan como proteínas
precursoras sin actividad enzimática.
• Se activan al sufrir un ataque hidrolítico que
origina la liberación de uno o varios péptidos.
• Muchos enzimas digestivos se secretan en
forma de zimógenos y en el tubo digestivo se
convierten en la forma activa. Es el caso de la a-
quimotripsina, que se sintetiza en forma de
quimotripsinógeno.
• Si estos enzimas se sintetizasen directamente
en forma activa destruirían la propia célula que
las produce.

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REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA POR
MEDIO DE ISOENZIMAS
ISOZIMAS O ISOENZIMAS
• Enzimas que tienen distinta estructura molecular
aunque su función biológica es similar.
• Estas diferencias de estructura se traducen en
ligeros cambios en sus propiedades, de forma que
cada isozima se adapta perfectamente a la función
que debe realizar.
• Podemos observar la existencia de isoenzimas en
función de:
TIPO DE TEJIDO: La lactato deshidrogenasa
presenta isozimas distintos en músculo y corazón.
COMPARTIMENTO CELULAR La malato
deshidrogenasa del citoplasma es distinta de la de
la mitocondria.
MOMENTO CONCRETO DEL DESARROLLO: Algunos
enzimas de la glicolisis del feto son diferentes de los
mismos enzimas en el adulto. 22
VITAMINAS

• Se disuelven en el agua. • Se disuelven en grasas.


• Es necesario un aporte diario • Se almacenan en los tejidos
o controlado. adiposos y en el hígado por
• El exceso es eliminado por el ello el exceso de consumo
sudor y la orina puede ser perjudicial para la
salud.
• Pueden generar
enfermedades irreversibles.

Hidrosolubles Liposolubles

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Función Deficiencia Fuente
Vitamina B1 Liberar energía que contienen los Disminuye la glucosa en sangre, Frutos secos, cereales
hidratos de carbono fatiga, irritabilidad, debilidad integrales, leguminosas,
muscular, falta de concentración. levadura de cerveza, salvado
de trigo.
Vitamina B2 Catalizar la oxidación de las Trastornos visuales, inflamación de Hígado, leche, frijol, lentejas,
grasas, proteínas e hidratos de la mucosa bucal y garganta. quesos y frutos secos.
carbono.
Vitamina B3 Convertir los alimentos en Produce Pelagra. Leguminosas, frutos secos,
Hidrosolubles

energía cereales y levadura de


cerveza.
Vitamina B6 Metabolismo de aa y formación Plátanos, vegetales, palta.
de hemoglobina.
Vitamina B9 Interviene en la síntesis de ADN, Anemia (impide crecimiento de Lenteja, frijol, verduras,
en las células de tejidos nuevos glóbulos rojos) hígado.
(fetos)
Vitamina B12 Formación de glóbulos rojos. Daño en las células nerviosas y Hígado.
anemia perniciosa
Vitamina C Formación de la proteína de los Abertura del tejido conjuntivo, Papas, frutas cítricas,
tejidos conjuntivos y hemorragias subcutáneas, tomate, pimientos, espinaca.
regeneración de cartílago de los dificultad en la cicatrización, caída
huesos. de dientes.
Vitamina H Se encuentran en la mayoría de alimentos por lo que no ofrecen Hígado, huevo, levadura de
problemas dietéticos. cerveza.
Ácido Defensa del organismo contra Disminución de defensas. Tejidos animales y24vegetales,
pantoténico infecciones. levadura de cerveza.
Función Deficiencia Fuente
Vitamina A Ayuda al crecimiento y la visión. Disminución de la vista en Mantequilla, hortalizas
penumbra, piel seca, de hoja verde,
picazón en los ojos y uñas espinacas, frutas
quebradizas. (durazno), huevos,
leche, zanahoria.

Vitamina D Permite la absorción del calcio. Descalcificación y Pescado, hígado,


Liposolubles

Es fundamental para el raquitismo. productos lácteos,


crecimiento y la calcificación. huevos, luz solar
(rayos UV)

Vitamina E Facilita la circulación sanguínea Anemia en niños Frutos secos, huevo,


y estabiliza las hormonas prematuros. mantequilla,
femeninas, favoreciendo el espárragos, soya,
embarazo y parto. espinacas, frijol.

Vitamina K Actúa sobre la coagulación. Alteraciones en la Papas, coliflor, vainitas,


coagulación sanguínea. arverja, espinaca.
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HORMONAS

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¿Qué son? ¿Qué funciones rigen?

Son sustancia químicas Metabolismo: cómo


el cuerpo obtiene la
producidas por glándulas, Crecimiento y
energía de los
tejidos especializados y desarrollo
alimentos que usted
neuronas que equilibran las consume
funciones biológicas del
cuerpo.
Función sexual Reproducción
Son biocatalizadores
endógenos, sintetizados
por el mismo organismo,
donde los cuales poseen
una composición química Estado de ánimo
muy variada
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TIPOS DE REACCIONES

EXERGÓNICAS ENDERGÓNICAS

• Una vez finalizada desprenden • Las que necesitan energía para


energía. De degradación o poder reaccionar. Reacciones de
catabolismo de manera síntesis o anabólicas.
espontánea.

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APLICACIONES

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APLICACIONES INDUSTRIALES DE LAS
ENZIMAS
Industria Enzima Uso
• Tenerías e • Enzimas de • Para tratar el
industrias de excrementos cuero y
cuero y piel de perros y hacerlo
palomas flexible
mediante la
• Enzimas eliminación
proteolíticas de ciertos
componente
s proteicos.
• Lipasas
• Facilitar el
ablandado 31
Industria Enzima Uso
• Industria • Amilasa • Amplia
textil
s mente
utilizada
• Enzima s para
s eliminar
bacteria el
nas almidón
usado
como
adhesiv
o 32
Industria Enzima Uso

• Usos • Tripsina • Limpieza de


médicos y heridas,
farmacéutic disolución de
os coágulos de
sangre.
• Tripsina
• Formulacione
pancreática
s de ayuda
digestiva,
tratamiento de
inflamaciones,
etc.

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Industria Enzima Usos

• Industrias • Endoproteasa • Aumentar el


de s contenido de
• Exopeptidasa aminoácidos.
alimentos y Producir
piensos s
proteínas
vegetales y
animales
• Carbohidrasa hidrolizadas
s • Degrada los
• Proteasas polisacáridos
no
almidonosos
(fibra) y las
proteínas. 34
USO DE Alcohol
ENZIMAS PARA Enzimas en la producción obtenido por
de energía, a partir fermentación de
GENERACIÓN de fuentes orgánicas en
vez de combustibles material rico en
DE ENERGÍA fósiles
azúcares y
Alternativa
almidón
Implica la utilización de biotecnológica
sistemas enzimáticos para que las
diversos que optimizan el
procesamiento en la industrias
obtención de detergente, desarrollen
aditivos alimenticios, etc.
productos de
calidad
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APLICACIONES
DE ENZIMAS A
TRATAMIENTO
DE DESECHOS

Las enzimas producidas por las bacterias se utilizan para


catalizar la digestión de ciertas moléculas orgánicas
grandes para que puedan absorber compuestos de
nutrientes

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Cada tipo de enzima sólo puede ser capaz de degradar
contaminantes específicos, catalizar reacciones químicas
y sólo con sustancias seleccionadas.

Peroxidasa de Rábano Tirosinasa Peroxidasa de Ligina


Picante (HRP)
Puede catalizar la oxidación de
Cataliza la hidroxilación de
monofenoles con oxígeno
(Phanerochaete
fenoles, bifenoles, anilinas, y molecular para formar chrysosporium)
benzidines relacionado o-bifenoles y luego por
compuestos heteroaromático. deshidrogenación se Para mineralizar una variedad de compuestos
Es adecuada para el tratamiento transforma a o-quinonas aromáticos recalcitrantes y para oxidar un
de aguas residuales, ya que que se posteriormente se número de compuestos policíclico aromático y
mantiene su actividad en un somete a una fenólicos.
amplio rango de pH polimerización no Lacasa
y temperatura. enzimática. Cataliza la oxidación de varias sustancias
aromáticas e inorgánicas (en particular
fenoles) con la reducción concomitante de
oxígeno al agua

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APLICACIONES DE LAS ENZIMAS EN EL
TRATAMIENTO DE DESECHOS TÓXICOS

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A. TRATAMIENTOS DE AGUAS RESIDUALES
- Recientemente, se ha desarrollado un método para la reducción de nitratos
a nitritos en aguas residuales que emplea enzimas inmovilizadas.
- El benceno es otro compuesto muy tóxico que puede ser degradado
mediante células de Pseudomonas putida atrapadas en geles de
poliacrilamida.

- Agentes floculantes, el quitosano ha sido, por excelencia, el compuesto


más usado, es un polisacárido lineal compuesto de cadenas distribuidas
aleatoriamente de β-(1-4) D-glucosamina (unidades deacetiladas) y N-acetil-
D-glucosamina\ (unidad acetilada), el cual es extraído de la quitina. Posee
una carga positiva, y es soluble e medios ácidos. Esta sustancia también
tiene la capacidad de eliminar partículas en suspensión, por lo que es muy
frecuente su uso en el filtrado y depurado de aguas residuales, donde actúa
capturando metales pesados y pesticidas.

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B.TRANSFORMACIÓN ENZIMÁTICA DE
PLAGUICIDAS
Un sistema oxidativo inespecífico y eficiente es muy atractivo para fines
ambientales. Se ha demostrado que los sistemas enzimáticos de los hongos
ligninolíticos son capaces de oxidar una gran variedad de compuestos
xenobióticos contaminantes: plaguicidas, bifenilos policlorados, explosivos,
hidrocarburos aromáticos policíclicos, colorantes industriales y otros
compuestos de preocupación ambiental
Los plaguicidas organofosforados, que representan el 50% del mercado de
plaguicidas, son oxidados por el sistema citocromo P450 de la mayoría de los
hongos de pudrición blanca. La versatilidad catalítica del citocromo P450 se ve
reflejada en la diversidad de productos de la transformación.

La lacasa de los hongos ligninolíticos, en presencia de mediadores es capaz


de trasformar estos plaguicidas.

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C.TRATAMIENTO DE EFLUENTES COLOREADOS
MEDIANTE ENZIMAS LIGNINOLÍTICAS
Las principales enzimas ligninolíticas son:

oxidasas (lacasa) : Peroxidasas (LiP y MnP)


Es una fenoloxidasa que oxida Las principales peroxidasas ligninolíticas
fenoles y aminas aromáticas, son: - LiP, que oxida compuestos
utilizando oxígeno molecular como fenólicos y no fenólicos
oxidante, que se reduce a agua por - MnP, que oxida compuestos fenólicos y
medio de la transferencia de cuatro emplea preferentemente Mn 2+ como
electrones. substrato reductor.

Son enzimas oxidativas que no requieren otros componentes celulares para poder
desarrollar su función, tienen una gran especificidad por el substrato y son capaces de
transformar una gran variedad de compuestos tóxicos. Ambos tipos de enzimas
ligninolíticas están glicosiladas, lo que aumenta su estabilidad.

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THANKS!
Any questions?

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