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 |
|


 |



‡ São as unidades fundamentais das PROTEÍNAS.

‡ São ácidos orgânicos formados por átomos de carbono, hidrogênio,

oxigênio e nitrogênio. Alguns tipos de aminoácidos contêm também

átomos de enxofre e fósforo que aparecem, portanto na composição das

proteínas.

‡ São moléculas pequenas com PM de aproximadamente 130.

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 |



‡ Estrutura básica de
um Aminoácido
 |

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!÷ !÷ !
÷
÷
 |

‡ a
 å são aqueles que não podem ser

sintetizados pelos animais.

‡ 

 å são aqueles que podem ser

sintetizados pelos animais. São de 10 a 12 AAs
encontrados em suas proteínas.
|

| 

‡ AA ESSENCIAIS ‡ AA NÃO ESSENCIAS

± lisina ± alanina
± leucina ± arginina
± isoleucina ± aspartato
± valina ± asparagina
± metionina ± cistína
± fenilalanina ± glutamato åglutamina
± treonina ± glicina
± triptofano ± prolina
± histidina ± serina
± tirosina
† importante ressaltar que, para os vegetais, todos os

aminoácidos são não essenciais. Fica claro que classificar

um aminoácido em não essencial ou essencial depende

da espécie estudada; assim um certo aminoácido pode

ser essencial para um animal e não essencial para outro.

 

!
| |



Se houver deficiência de aminoácidos, o organismo não desempenhará

adequadamente suas diversas funções.

A deficiência de aminoácidos pode resultar, em particular, em

subnutrição e pele ressecada.

Os aminoácidos são nutrientes absolutamente necessários para a

sobrevivência dos seres humanos.


 |
 
"|# 



|

‡ O ÁCIDO CARBOXILICO DE UM AMINOÁCIDO SE LIGA

AO RADICAL AMINA DO OUTRO AMINOÁCIDO,
FORMANDO DIPEPTIDIOS, TRIPEPTIDIOS,
POLIPEPTIDIOS, E QUANDO O PESO MOLECULAR
ATINGE 10.000 PASSAM A SE CHAMAR PROTEÍNAS.
Formação da ligação peptídica

+
+

‰

+
‰

Configuração cis
trans

 |

‡ Lipídeos e carboidratos são relacionados a produção e armazenamento

de energia.

‡ Já as proteínas são importantes na constituição e renovação de

estruturas biológicas. São assim, os componentes fundamentais da

constituição dos seres vivos. † estrutura que se renova continuamente

(1 a 2% ao dia).

‡ Macromoléculas constituídas por aminoácidos unidos por ligações

peptídicas.
$# %
&"
|

‡ Estrutura da célula.

‡ Hormônios.

‡ Receptores de proteínas e hormônios.

‡ Transporte de metabólitos e ions.

‡ Atividade enzimática.

‡ Imunidade.

‡ Gliconeogênese no jejum e diabetes.

r




‡ ||
|
blocos formadores para todo material celular

‡ ||
|
combustível energético em certas condições
ö proteínas musculares e hepáticas
Após sintetizadas, as proteínas cumprem seu
papel biológico (estrutural, enzimático...), são
novamente ³desmontadas´ em seus
aminoácidos constituíntes, podendo ser
reutilizados para a síntese de novas proteínas.
Os aminoácidos em excesso não são
armazenados, sendo portanto degradados.
Degradam em: uma parte que contém nitrogênio
e será eliminada na forma de uréia (seu
principal catabólito), e outra que contém a
cadeia carbônica restante, podendo ser
reutilizada para o metabolismo energético,
convertendoåse em carboidratos e lipídeos.

Os aminoácidos contém nitrogênio, portanto são

usados também para a síntese de outros
compostos nitrogenados (não proteicos), como
as bases nitrogenadas e porfirinas.
 Estrutura das proteínas
A organização tridimensional das proteínas desde a
seqüência de aminoácidos, passando pelo
enovelamento da cadeia polipeptídica até a associação
de várias cadeias, pode ser descrita em níveis
estruturais de complexidade crescente:

2  


‡ 


‡ 


‡ 


 Estrutura Primária
‡ † a seqüência de aminoácidos existentes na
molécula de uma proteína.
‡ † o nível de estrutura mais simples a partir do
qual todos os outros derivam.
 Estrutura Secundária
‡ † a disposição espacial que adquire a espinha
dorsal da cadeia polipeptídica.
 Estrutura Terciária
‡ Resulta de dobras na estrutura da proteína
estabilizadas por interações entre os radicais dos
aminoácidos.
 Estrutura Quaternária
‡ Refereåse ao modo pelo qual duas ou mais cadeias
polipeptídicas interagem.
‡ Cada uma das cadeias apresenta os três níveis
estruturais citados.
‡ † mantida principalmente por ligações iônicas,
pontes de hidrogênio e por interações do tipo
hidrofóbico

subunidades

Proteína dimérica
 |

| |
 |

‡ PROTEÍNAS COMPLETAS: possuem todos os aminoácidos essenciais

em quantidades suficientes para manter a vida e promover o
crescimento e desenvolvimento. Ex: proteína do ovo, leite e carnes.

‡ PROTEÍNAS PARCIALMENTE COMPLETAS: possuem todos os

aminoácidos essenciais , porém alguns em quantidades insuficientes.
Mantém a vida sem promover o crescimento e desenvolvimento. Ex:
proteína das leguminosas (metionina limitante) e cereais(lisina
limitante).

‡ PROTEÍNAS INCOMPLETAS: falta um ou mais aminoácidos

essenciais. Não mantém a vida, nem promove o crescimento e
desenvolvimento. Ex: gelatina (proteína derivada do tecido conjuntivo
animal ± triptofano em falta).

"    ||
15% das calorias totais
QDR: 0,83 g por kg de peso
QDR @: latentes, crescimento, gravidez, lesões e
treinamento

Soluções [AAs] irritações, cólicas, diarréia

H2O intestino

@ necessidade hídrica do organismo

Suplementação de AAs não é capaz de @ a massa muscular


"   |% 

ö inicia no estômago PEPSINA em meio ácido

Pepsina
PROTEÍNA POLIPEPTÍDEOS

ö ação mais importante na digestão tripsina e quimotripsina

ö ABSORÇÃO dipeptidases e aminotripeptidases
jejuno e íleo transporte passivo
ö não existe depósito de aminoácidos proteínas
 Desnaturação Protéica
† a alteração da estrutura
da proteína sem ruptura das
ligações peptídicas

Proteína
nativa

Proteína desnaturada
 Agentes Desnaturantes
Físicos
Alterações de temperatura
Raio X
Ultraååsom
Ultra
Químicos
Ácidos e bases fortes
Detergentes
Uréia
Mercaptoetanol HS
HSååCH2åCH2åOH
 Alterações das propriedades
de uma proteína desnaturada

‡ Redução da solubilidade
‡ Aumento da digestibilidade
‡ Perda da atividade biológica
(enzimas, hormônios, anticorpos,
etc...)
 Peptídios de importância
biológica
‡ Glutationa (antiåoxidante)

‡ Vasopressina (hormônio antidiurético)

‡ Ocitocina (Estimula a freqüência e a amplitude das

contrações da musculatura uterina no fim da gestação)
‡ Glucagon (Visa @ a glicemia; Degradar o glicogênio;
Sintetizar glicose; Estimular a liberação de ác. graxos do
tecido adiposo)
Adotandoåse hábitos alimentares inadequados, uma pessoa pode

desenvolver uma deficiência de vitamina A, vitamina C, cálcio, mas é

quase impossível desenvolver uma deficiência protéica em uma dieta

caloricamente adequada.

Para compreender como isto acontece, deveåse calcular as necessidades

diárias de nutrientes como porcentagem de calorias. Cada grama de

proteína fornece 4 calorias. Portanto, se uma batata que pesa 100g

fornece 7,2 (1,8 vezes 4) calorias na forma de proteína, ou 9,6% (7,2

dividido por 75 vezes 100) das calorias totais na forma de proteína.

Segundo o NRC, um adulto do sexo masculino requer uma ingestão diária

de 2.700 calorias, onde devem se incluir 56g de proteína. Estes 56g de

proteína representam 224 calorias das 2.700 calorias totais, ou seja, cerca

de 8,3%.

Para adultos do sexo feminino, a recomendação é de 2.000 calorias, onde

devem ser inclusos 44 gramas de proteína, ou cerca de 8,8%. Assim, a

recomendação adotada mundialmente é que se obtenha de 8 a 9% do total

de calorias do dia na FORMA DE PROTEÍNA.

Pesquisas recentes mostraram que não necessitaåse de tanta proteína

quanto se pensava anteriormente. A dosagem recomendada de proteínas

caiu para mais que a metade nos últimos 20 anos.

A Organização Mundial de Saúde estabeleceu uma dose mínima diária de

proteínas como aproximadamente 5% da ingestão diária recomendada de

calorias, embora hajam outros estudos que suportam a idéia de que é

possível manter uma boa saúde em uma vida de intensa atividade

consumindoåse apenas 2,5% de calorias diárias como proteínas, ou seja, o

equivalente a 20 g/dia para um homem adulto e até menos que isto para

uma mulher adulta.

A tabela a seguir mostra claramente que os alimentos de origem vegetal

fornecem muito mais do que 8% de suas calorias na forma de proteína,

exceto as frutas.

Se o indivíduo ingerir calorias suficientes a partir destes alimentos, ou

seja, se ele ingerir, por exemplo, 2.700 calorias comendo apenas batatas,

brócolis e trigo durante o dia, suas necessidades protéicas serão supridas

mais do que satisfatoriamente, a não ser que ele adote uma dieta

baseada exclusivamente em frutas.

 |a || ||a ||aa|

Brócolis 32 45
Broto de Alfafa 29 43
Tofú 98 34
Lentilha 340 29
CouveåFlor 41 27
Pepino 15 24
Grão de Bico 360 23
Feijão 337 22
Trigo 330 17
Milho 96 15
Centeio 334 14
Amêndoas 598 12
Aveia 348 11
Batata 75 10
Cenoura 42 10
Arroz Integral 358 9
Banana 85 5
Maçã 56 2
RDA Adulto 2000 ± 2700 / dia 8±9
 '('

Existem possibilidades de um indivíduo desenvolver uma deficiência

protéica, mas estes são casos muitos específicos. Uma maneira é não

ingerir uma quantidade suficiente de alimentos, sejam estes de origem

vegetal ou animal.
A imagem de crianças desnutridas na televisão ou nas ruas é um exemplo

típico de desnutrição protéicoåcalórica. Mas estas crianças (ou adultos) não

apresentam carências exclusivamente protéicas, elas também sofrem de

carências de vitaminas de A a Z , calorias, ferro, cálcio e etc.

A proteína não será um problema desde que se ingira uma quantidade

suficiente de alimentos e, caso não hajam alimentos em quantidade

suficiente, a proteína não será o único nutriente com que se preocupar.

Outra maneira de desenvolver uma deficiência protéica é ingerir grandes

quantidades de álcool e açúcar. Ambos não contêm proteína e são

grandes fontes de calorias.

Mas, novamente, estes dois ³alimentos´ também são pobres em todos os

nutrientes (vitaminas, minerais, lipídios, carboidratos complexos) e uma

deficiência protéica não será a única a se desenvolver

Devido à suficiência ± ou abundância ± de proteínas nos produtos de

origem vegetal, o consumo de produtos de origem animal (carnes, ovos e

derivados do leite) é totalmente desnecessário para suprir as

necessidades protéicas.
 )
|
E* são proteínas complexas (heteroproteínas ou
proteínas derivadas) que atuam como CATALISADORES DE
ALTA ESPECIFICIDADE nos processos biológicos

Em muitos casos, as enzimas atuam no interior das células,

chamadas  

ou
 
  . Em outros
casos, atuam fora da célula em que são produzidas,
recebendo o nome de enzimas
 

ou


  
As enzimas são facilmente destruídos pelo calor (temperatura acima de
70ºC), por agitação intensa, por ondas ultravioleta e ultraåsonoras, por
substâncias como o cianeto, traços de metais pesados, ácidos ou bases,
etc.

A orientação espacial é vital para a função bioquímica de uma '*.

Como as pontes de hidrogênio são ligações fracas, um aquecimento pode
provocar o rompimento dessas ligações, assim as estruturas secundária e
terciária se desfazem e com isso, a +,-'.'* perde a sua ação
biológica.
 Quando fritamos um ovo as proteínas da clara se desfazem.
Mas quando o ovo esfria as proteínas não retornam ao seu
estado e à sua forma originais. O que acontece é que formam
uma massa sólida e insolúvel. Isto é uma deformação.

|












a  !""#$a% ""#a 
Quanto à ação, a teoria mais aceita é a de que a '* e a
substância sobre a qual vai agir (chamada &  ) formam
um composto intermediário que, posteriormente, sofre um
desdobramento, regenerando a enzima.
 aa'

 aa a aSe combinam às moléculas da enzima,
destruíndoåas parcialmente.
Funciona como se fosse uma simples redução da concentração da enzima.
 aa a aA inibição está relacionada com um equilíbrio
entre enzimaåinibidor.
Podem ser competitivos e não competitivos.

 a |O inibidor e o substrato tem estruturas semelhantes e

competem
entre si pelo centro ativo da enzima.
 a | O inibidor se combina reversivelmente com a
molécula da
enzima num outro ponto da sua estrutura, que não seja o seu centro ativo.
Funcionará como se
a presença do inibidor representasse uma diminuição da concentração da
enzima.
 | | Enzimas alostéricas tem dois centros ativos: um para o
substrato a ser
transformado e outro para um inibidor que regule sua atividade.
'




 









 |(


)& 
* 
 
  
)  (


 


)

+  


 professor Roberto Moretti, da Faculdade de Engenharia
de Alimentos (FEA) da Unicamp

O kitåmerenda é composto por um copo de 200 mililitros de leite de soja, um

hambúrguer de carne vegetal de 90 gramas e um pão francês de 50 gramas. Os
dois primeiros são produzidos diretamente pela vaca mecânica, enquanto o
terceiro tem de ser adquirido no mercado. 
  
 


 
 + 

     +