PRESENTADO POR:

LAURA VERGARA
PRIMER SEMESTRE ING. AGRICOLA
 PROTEINAS
son biomolculas formadas por cadenas lineales de
aminocidos.
Las protenas de todos los seres vivos estn
determinadas mayoritariamente por su gentica (con
excepcin de algunos pptidos antimicrobianos de
sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica
determina en gran medida qu protenas tiene una
clula, un tejido y un organismo
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS.
La estructura de las protenas puede jerarquizarse en una
serie de niveles, interdependientes. Estos niveles
corresponden a:
1. Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de
aminocidos.
2. Estructura secundaria, que provoca la aparicin de
motivos estructurales.
3. Estructura terciaria, que define la estructura de las
protenas compuestas por un slo polipptido.
4. Estructura cuaternaria, si interviene ms de un polipptido
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de las protenas se refiere a la secuencia
de aminocidos, es decir, la combinacin lineal de los
aminocidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace
peptdico. Los aminocidos estn unidos por enlaces peptdicos
siendo una de sus caractersticas ms importantes la
coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria de las protenas es la disposicin
espacial local del esqueleto proteico, gracias a la
formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que
forman el enlace peptdico, es decir, un tipo de enlace no
covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen
diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura
secundaria ordenada, ( repetitivos donde se encuentran los
hlices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se
encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura
secundaria no ordenada -Estructura secundaria
desordenada.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria se realiza de manera que los
aminocidos apolares se sitan hacia el interior y los
polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto
provoca una estabilizacin por interacciones
hidrofbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes
disulfuro, (covalentes, entre aminocidos de cistena
convenientemente orientados) y mediante enlaces
inicos.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias
cadenas peptdicas que, asociadas, conforman un ente, un
multmero, que posee propiedades distintas a la de sus
monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian
entre s mediante interacciones no covalentes, como
pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones
hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una
protena constituida por dos monmeros, un dmero, ste
puede ser un homodmero, si los monmeros constituyentes
son iguales, o un heterodmero, si no lo son.
TIPOS DE PROTEINAS
PROTEINAS SIMPLE.
PROTEINAS CONJUGADAS.
PROTEINAS SIMPLE
Estas protenas se pueden clasificar en dos categoras segn su
forma.
Protenas fibrosas:
Como hebras, ya sean solas o en grupos
Generalmente poseen estructura secundaria
Insolubles en agua
Unidades estructurales o estructuras protectoras. Ex, la queratina
en el cabello y la piel, algunas fibras vegetales, tambin en las
cutculas. Adems de algunos son de contraccin como la
miosina de los msculos y la elastina del tejido conjuntivo
PROTEINAS GLOBULARES:
Las protenas globulares se dividen en seis categoras y,
en general, estos son:
Casi redondeada en su contorno
Con la estructura terciaria o cuaternaria
En su mayora solubles, si son pequeas (disminuye la
solubilidad y aumenta la coagulabilidad con el calor
con aumento de tamao), por ejemplo, las enzimas
La funcin enzimtica y no enzimtica.
Albminas
Las molculas grandes, solucin de sal neutra, soluble en
agua y se diluye, se coagula al calentarla. Por ejemplo, la
beta-amilasa, la albmina de huevo, la albmina del suero
sanguneo, los granos de trigo (Triticum) y las semillas de
ricino (Ricinus communis).
Globulinas
Las molculas grandes, neutrales, solubles en agua salada,
se coagulan al calentarse a altas temperaturas, por
ejemplo, la a-amilasa, los anticuerpos en la sangre, las
globulinas de suero, el fibringeno sanguneo, los granos de
trigo, semillas de ricino, mostazas, legumina y vicillin de los
guisantes, el archin y cornarchin de los cacahuetes y la
glicina de la soja.
Prolaminas
Insolubles en agua pero solubles en soluciones
salinas y alcohol del 70-80%, por ejemplo, la
gliadina de trigo, la cebada y herdein de zena
de maz. Estos estn casi ausente en dicotyle-
dones.
Glutelinas
Insolubles en agua, pero solubles en un cido
dbil o una base. Por ejemplo, el oryzenin de
arroz y la hordenina en la cebada.
Histonas
Molculas pequeas con ms protenas bsicas,
solubles en agua, pero no se coagulan
fcilmente por el calor, por lo general se
encuentran asociadas con los cidos nucleicos,
como en nucleoprotenas.
Prolaminas
Contienen aminocidos bsicos, solubles en
agua y no se coagulan con el calor.
Protenas conjugadas
Estos complejos de protenas y otras molculas diferentes se pueden dividir en
siete tipos.
Nucleoprotenas (protenas + cidos nucleicos) se encuentran
en el ncleo (en su mayora constituyen los cromosomas). Los
ribosomas son partculas de ribonucleoprotenas en esencia.
Las lipoprotenas (protenas + lpidos) se encuentran en las
membranas y las superficies de la membrana y toman parte
en la organizacin de la membrana y sus funciones.
Las glicoprotenas (protenas + hidratos de carbono) juegan
un papel importante en los sistemas de reconocimiento de las
clulas y los mecanismos celulares de defensa contra los
microorganismos. Se encuentran en la superficie de la
membrana y en las paredes celulares.
Cromoprotenas: (protenas + pigmentos) que se
encuentra en flavoprotena, la hemoglobina,
chloroplastin (con clorofila en tilacoides).

Metaloprotenas :son complejos de proteinas con

elementos metlicos (Zn, Mn, Cu, Fe) como el Fe
de la ferritina.

Fosfoprotenas: (protena + fosfato) estn

presentes en la leche (por ejemplo, casena),
huevo (por ejemplo, vitelina), etc
 BIBLIOGRAFIA
HTTPS://ES.WIKIPEDIA.ORG/WIKI/PROTE%C3%ADNA
HTTP://PROTEINAS.ORG.ES/TIPOS-DE-PROTEINAS
MUCHAS GRACIAS