ENZIMAS

ENZIMAS: MECANISMO DE ACCIN

La mayor parte de las reacciones qumicas que tienen lugar en nuestro

organismo se encuentran funcionalmente interconectadas, de modo que
constituyen un sistema ordenado, que es intrnseco de la materia viva.
Las enzimas controlan tanto la naturaleza como la velocidad
de las reacciones, e intervienen tanto en las espontneas
(exergnicas) como en las no espontneas (endergnicas).
 Las enzimas son los catalizadores biolgicos, que facilitan o
aceleran una reaccin. Suelen ser de naturaleza proteica
 Nomenclatura
-Nombre comn: impuesto por el autor
- Nombre sistemtico: alude al tipo de reaccin que tiene
lugar. [sustrato] [accin] [asa]
- Nmero de clasificacin. Designado por la comisin de
enzimas (EC).
 Clases
1. Oxidoreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
 CLASIFICACIN Y NOMENCLATURA DE LAS
ENZIMAS

Tras su descubrimiento, el nombre de las enzimas era

establecido por su descubridor, e incluso a veces era
modificado posteriormente por otros investigadores.
Con frecuencia no exista ms norma que el sufijo -asa
precedido del nombre del rgano de donde se haba aislado
(pancreasa, del pncreas),
 Para evitar esta confusin, la Unin Internacional de
Bioqumica (IUB) estableci un Comit de Nomenclatura
Enzimtica, que ha desarrollado una nomenclatura
sistematizada. De esta forma, cada enzima tiene un nombre
sistemtico nico que indica el sustrato (o sustratos) de la
reaccin y naturaleza de la misma, todo ello precedido de un
cdigo numrico que identifica el tipo de reaccin que cataliza
y el sustrato sobre el que ejerce su accin.
Las seis clases de enzimas reconocidas
por la IUB son las siguientes:

1 Oxidoreductasas. Catalizan reacciones de xido-reduccin

entre dos sustratos, S y S:
S reducido + S oxidado + S reducido
El sustrato que se oxida es un donador de hidrogeniones, y el
nombre sistemtico de estas enzimas se construye como
donador:aceptor xido-reductasa.
 2. Transferasas. Estas enzimas transfieren un grupo (G) distinto
del hidrgeno de un sustrato (S) a otro (S9):
SG+S S+S-G
Los grupos que se transfieren son muy diversos (amino,
carboxilo, carbonilo, metilo, fosforilo y acilo), y de acuerdo con
ellos se han establecido las correspondientes subclases. Los
nombres comunes de estas enzimas suelen llevar el prefijo
trans-, y entre ellas se encuentran las transaminasas,
transmetilasas y las transcarboxilasas.
o 3Hidrolasas. Catalizan la ruptura hidroltica de uniones C
O, CN, CC y otros enlaces del sustrato:

o AB+H2O A-H +B-OH

o Entre las hidrolasas se encuentran las esterasas, las

fosfatasas y las peptidasas
4Liasas. Catalizan la eliminacin atmica de grupos en enlaces CC,
C, CN u otros, dando lugar a la formacin de dobles enlaces, sin la
participacin de agua u oxidacin. De forma inversa, tambin catalizan
la inclusin de grupos a los dobles enlaces:

CX-CYY-X+C=C;A-BA+B:D=E+H-IDH-EI

Entre las liasas se encuentran las descarboxilasas, las hidratasas, las

deshidratasas, las desaminasas y las sintasas.
 5Isomerasas. Esta clase est constituida por un grupo
heterogneo de enzimas, que catalizan distintos tipos de
reordenamientos intramoleculares.
En funcin del tipo de isomera que catalizan, pueden
denominarse racemasas, epimerasas, cistransisomerasas,
tautomerasas, mutasas o clicloisomerasas.
 6Ligasas. Catalizan la unin de dos molculas, acoplada a
la hidrlisis de una molcula de ATP o compuesto de
similares caractersticas, de forma que normalmente en la
reaccin se forma (o se hidroliza) un enlace rico en
energa.
TERMINOLOGA Y DEFINICIONES
ENZIMAS = BIOCATALIZADOR

REACCION QUIMICA
SUSTRATO PRODUCTO

No modifican la constante de equilibrio.

Actan en reacciones bioqumicas
Altamente especficas
Naturaleza proteica
 ESTRUCTURA
Apoenzima: Parte proteica de la enzima.
Para llevar acabo su accin cataltica necesita otros componentes
no proteicos de tal forma que la apoenzima carece de actividad.
Grupos prostticos, componentes no proteicos unidos a la
apoenzima el conjunto de ambas da lugar a la holoenzima.
Los cofactores: componentes inorgnicos u orgnicos unidos a la
enzima de forma transitoria.
Las coenzimas: son de naturaleza orgnica: necesarias para que la
enzima pueda tener su reaccin cataltica.
ACCION CATALITICA

La enzima tiene que interaccionar con el sustrato unindose

temporalmente a la enzima SITIO DE UNION DEL
SUSTRATO.
Consiguiendo as la aproximacin fsica del sustrato a los
aminocidos de la enzima involucrados en el proceso
cataltico que se encuentran en el denominado SITIO
CATALTICO.
SITIO DE UNION DEL SUSTRATO + SITIO CATALITICO = SITIO
ACTIVO.
ENZIMAS ALOSTRICAS

Enzimas con un sitio distinto al activo denominado sitio

alostrico
Factores alostricos: modifican la configuracin espacial de la
enzima alterando as su eficacia cataltica.
Desempean un papel esencial en el control de metabolismo.