ENZIMAS

Dra. Jenny Murillo

BIOCATALIZADOR:
Las reacciones metablicas que se llevan a cabo en las
clulas, solo son posibles gracias a la mediacin de una
sustancia qumica llamada BIOCATALIZADOR que acelera
hasta casi hacerla instantnea la velocidad de las reacciones.
Los catalizadores de las reacciones bioqumicas que tienen lugar
en las clulas son unas protenas llamadas ENZIMAS.
Por tanto las enzimas se definen como los biocatalizadores
que aceleran la velocidad de las reacciones metablicas,
que intervienen en bajas concentraciones, sin sufrir ninguna
modificacin , y se recuperan intactas al final del proceso
indefinidamente.
A diferencia de los catalizadores no biolgicos , las enzimas
son especficos de las reacciones que catalizan y de los
sustratos sobre los que actan.
Las enzimas son especficas: Esto es, una enzima puede actuar
sobre un substrato o un grupo de substratos
relacionados(especificidad de substrato) pero no sobre otros;
por ejemplo: la sacarasa, que hidroliza la sacarosa. Otras
enzimas tienen especificidad de accin al realizar una accin
determinada pero sobre mltiples substratos; p.ej: las lipasas
que hidrolizan los enlaces ster en los lpidos. Debido a esta
especificidad de las enzimas existen en la clula miles de
enzimas diferentes.

Estructura de
una enzima
ACCIN DE LOS BIOCATALIZADORES
En toda reaccin qumica se pasa de unas sustancias
iniciales o REACTIVOS a unas sustancias finales o
PRODUCTOS. Esta trasformacin no se realiza
directamente sino que necesita un paso intermedio en el
cual el reactivo se activa, de forma que sus enlaces se
debilitan y se favorece su ruptura. Este paso intermedio
recibe el nombre de COMPLEJO ACTIVADO y requiere el
aporte de energa conocida como ENERGA DE
ACTIVACIN.
Los seres vivos utilizan la energa que necesitan de la
molcula del ATP, pero para economizar sta , utilizan los
biocatalizadores, cuya funcin de catalizador es reducir la
energa de activacin necesaria, facilitando as las
reacciones.
MECANISMO DE LAS REACCIONES ENZIMTICAS

Reaccin sin catalizar Cualquier reaccin qumica

se inicia con la rotura de
ciertos enlaces entre los
tomos que constituyen las
molculas de los reactivos
para formar, posteriormente,
los nuevos enlaces que
originan las molculas de
los productos. Ese estado
en el que los enlaces de los
reactivos estn debilitados
se conoce como estado de
transicin o estado
activado
Reaccin catalizada por
enzimas La accin catalizadora de
las enzimas consiste en
rebajar la energa de
activacin para llegar
fcilmente al estado de
transicin y permitir que la
reaccin se lleve a cabo.

Los catalizadores realizan

su accin favoreciendo la
aproximacin de las
molculas de los reactivos,
pero no se consumen en el
transcurso de sta
MECANISMO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS
Cuando un sustrato se encuentra con la enzima
correspondiente. La reaccin catalizada se produce en tres
etapas:
1. El Sustrato se une a la apoenzima formando el complejo
enzima-sustrato ( ES) . Esta unin se caracteriza por un alto
grado de especificidad, de modo que para cada tipo de
sustrato y de reaccin se necesita una enzima concreta.
La especificidad enzimtica se debe a la estructura proteica
de la apoenzima, la cual presenta una zona, denominada
Centro Activo , con una forma espacial caracterstica en la
que se acopla el sustrato. Este acoplamiento se ha
comparado con el que existe entre una llave y su
cerradura. Cualquier cambio que se produzca en la forma
del centro activo impedir su acoplamiento.
MODELO LLAVE CERRADURA
Los radicales de los aminocidos del centro activo se unen
al sustrato y consiguen debilitar sus enlaces provocando
cambios energticos que permiten alcanzar el estado de
transicin.
E +S ES
La unin es reversible y precisamente debido a esta
reversibilidad , esta primera etapa es la ms lenta

2. Una vez formado el complejo enzima-sustrato, el cofactor,

o los aminocidos del centro activo lleva a cabo la reaccin
y se obtiene el producto final ( P) . Esta etapa es muy rpida
e irreversible.
ES E+P
3. El producto se libera del centro activo y la
apoenzima queda libre para volver a unirse a
nuevas molculas de sustrato.

E+S [ ES] E+P

Modelo del encaje inducido. Es una modificacin al modelo de la
llave-cerradura: las enzimas son estructuras flexibles y as el sitio
activo podra cambiar su conformacin estructural por la
interaccin con el sustrato. El resultado es la cadena aminoacdica
que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo
que permite a la enzima llevar a cabo su funcin cataltica.
Las enzimas son protenas generalmente globulares con
tamaos variables (varios AA), su actividad viene
determinada por su estructura . Casi todas las enzimas son
mucho mas grandes que los sustratos sobre los que actan
y solo una pequea parte de la enzima (centro activo), esta
involucrado en la catlisis.
La actividad de las enzimas puede haberse afectada por
otras molculas. Los inhibidores enzimticos son
molculas que disminuyen o impiden la actividad de las
enzimas, mientras que los activadores son molculas que
incrementan esta actividad. Otra gran cantidad de enzimas
requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas
o frmacos son molculas inhibidoras, tambin la actividad
es afectada por la temperatura, pH, la concentracin de la
propia enzima y del sustrato y otros factores fsico
qumicos.
COMPOSICIN QUMICA Y PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

HOLOENZIMA

Son protenas Parte no proteica:

+
globulares y esta parte COFACTOR
proteica

Molcula de naturaleza
APOENZIMA orgnica:
+ Covalentemente Dbilmente
unido: GRUPO unido:
PROSTTICO COENZIMAS

Llevan a cabo la reaccin

Mantiene la estructura
espacial del CA que le In metlico:
permite unirse al sustrato
Ca+ , Mg+...
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
Por su carcter proteico, las enzimas tienen las mismas
propiedades que las protenas :
Se DESNATURALIZAN al ser sometidas a cambios de pH,
variaciones de T , elevada concentracin de sales
Presentan un ALTO GRADO DE ESPECIFICIDAD :
*Especificidad sobre el sustrato
*Especificidad de accin: cada reaccin est que catalizada
por un enzima especfico. Esto significa que para cada tipo de
reaccin qumica hay una enzima diferente, es decir , una enzima
cataliza una sola reaccin qumica o un grupo de reacciones
estrechamente relacionadas.
Adems las enzimas por ser catalizadores, NO SE CONSUMEN EN
EL TRANSCURSO DE LAS REACCIONES , actan en pequeas
cantidades y se recuperan indefinidamente.
COFACTORES
Algunas enzimas no precisan ningn componente adicional
para mostrar una total actividad. Otras enzimas requieren
de un la unin de molculas no proteicas denominadas
cofactores para poder ejercer su actividad. Pueden ser
compuestos inorgnicos, como los iones metlicos y los
complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgnicos como
la flavina o el grupo hemo. Los cofactores orgnicos
pueden ser a su vez grupos prostticos, que se unen
fuertemente a la enzima, o coenzimas que son liberados
del sitio activo de la enzima durante la reaccin.
Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen
unido son denominadas APOENZIMA O APOPROTEINAS.
Una apoenzima junto con confactor(es) es denominada
holoenzima que es la forma activa. Esta unin no es
covalente pero s lo hacen fuertemente, otros grupos
prostticos pueden estar unidos covalentemente.
 COENZIMAS
Son pequeas molculas orgnicas que transportan grupos
qumicos de una enzima a otra. No suelen ser especficas de
un solo tipo de apoenzima, hay algunas coenzimas que
pueden unirse a ms de 100 apoenzimas distintas. Los
coenzimas se alteran en el transcurso de la reaccin
enzimtica, pero una vez finalizada sta se regenera
rpidamente volviendo de nuevo a ser funcionales.
Los grupos qumicos intercambiados incluyen el in hidruro
H+ transportado por el NAD o NADP+, el grupo fosfato
transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la
coenzima A, los grupos formil, metenil, o metil transportados
por el cido flico y el grupo metil transportado por la S-
adenosil metionina.
Entre los coenzimas ms conocidos, est el NAD+, el NADP+,
el FAD+ que capta hidrgenos transformndose en NADH2 y
los trasporta hasta un aceptor final de H.
Otros coenzimas importantes son los Coenzimas A
encargados de transferir grupos acilo ( - CO-CH3 ) y el
ATP que transfiere grupos fosfato.
NOMENCLATURA Y CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

En 1964 la Comisin de Enzimas (E.C) de la Unin

Internacional de Bioqumicas y Biologa molecular
(IUBMB), organiz los nombres de las enzimas y las
clasifico en 6 clases, de tal forma que cada enzima
debera quedar completamente identificada con un
nombre completo no ambiguo y con un cdigo numrico
de cuatros partes.
1. Nombre de la Enzima
En forma sistemtica el nombre de una enzima se
construye con la siguiente informacin:
Nombre del sustrato (o sustratos)
Nombre del cambio qumico que realiza la enzima sobre
el sustrato.
Sufijo asa.
Ejemplo:

NADH + H + CoQ enzima NAD + CoQH2

Nombre de los sustratos NADH y Coenzima Q.

Cambios qumicos que realiza la ezima: Oxida al
NADH y reduce a la coenzima Q.
Nombre de la enzima: NADH, coenzima Q xido
reductasa.
2. Clasificacin de las enzimas

De acuerdo a su accin cataltica de las enzimas

sobre los sustratos, los enzimas se clasifican en 6
grandes grupos o clases:

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Clase 2: TRANSFERASAS
Clase 3: HIDROLASAS
Clase 4: LIASAS
Clase 5: ISOMERASAS
Clase 6: LIGASAS
Cada clase se subdivide a su vez en subgrupos con el propsito
de especificar en forma inequvoca el tipo de enlace formado, o
destruido o transformado, o los grupos transferidos, o las
sustancias dadoras y aceptoras de grupos o de electrones, y las
sustancias realmente implicadas.
3. CDIGO NUMRICO DE LAS ENZIMAS
Es una identificacin numrica derivada de la clasificacin, que
contiene cuatro partes separadas por puntos, as: X. Y. Z. W
El significado de cada parte es el siguiente:
X: Denota la clase a la cual pertenece la enzima. Indica el
cambio qumico global que realiza la enzima sobre el sustrato.
Y: Denota la subclase a la cual pertenece la enzima. Indica un
cambio mas especfico en la transformacin del sustrato, como:
El grupo funcional que se oxida o se reduce.
El grupo funcional que se transfiere.
El grupo funcional que se transforma.
El enlace que se forma o se destruye.
 Z: Denota la subsubclase a la cual pertenece la
enzima. Indica mayor especificidad de los cambios
qumicos sealados por Y, como por ejemplo detallar
sobre:

-cules tomos se realizan las oxidaciones o las

reducciones
-cules grupos reciben a los que se transfieren
-cules grupos de tomos se eliminan o desprenden
-cules enlaces se forman o se rompen.
W: Este ltimo nmero corresponde a la identificacin
precisa de las sustancias sobre las cules acta la
enzima y normalmente indica el orden en el que cada
enzima se va agregando a la lista.
Ejemplos especficos:
Enzima 1: Etanolamina amonio liasa (o desaminasa)
Reaccin que cataliza:

CH2-CH2 enzima CH=CH2 + NH3

OH NH2 H0
Cdigo E.C. (comisin de enzimas): 4.3.1.7
Significado: La enzima es una liasa (clase 4), que
rompe un enlace C-N(subclase 3), para desprender
amonaco (subclase 1), en un sustrato que se llama
etanolamina (nmero 7).
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreduccin, es decir,
transferencia de hidrgeno (H) o electrones (e-) de un sustrato
a otro, segn la reaccin general:

AH2 + A+
B BH2
En la clasificacin de la IUBMB, la subclase especifca
los grupos que actan como donadores de electrones, y
la subclase precisa las molculas que los reciben.
Se encuentran las siguientes xido- reductasas:
deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, peroxidasas y
reductasas.
DESHIDROGENASAS: Oxidan a los sustratos
sustrayendo protones y electrones, que son recibidos
por molculas como NAD+, NADP+ o FAD, que actan
como agentes oxidantes.
Otras deshidrogenasas comunes son: etanol
deshidrogenasa (1.1.1.1), lactato deshidrogenasa
(1.1.1.27), glicerol-3-fosfato deshidrogenasa (1.1.1.8),
succinato deshidrogenasa (1.3.5.1), 6-fosfogluconato
deshidrogenasa (1.1.1.x), acetaldehdo deshidrogenasa
(1.2.1.3).
OXIDASAS: Oxidan a los sustratos sustrayendo electrones y a
veces tambin protones, usando al oxgeno molecular (O2)
como receptor de los mismos:

2Fe2+ (cit. C)+ 2H+ 1/2 O2 CIT.C OXIDASA 2Fe3+ (cit. C)+ H2O
(1.9.3.1)

OXIGENASAS: Oxidan a los sustratos, incorporando uno o

dos tomos de oxgeno en sus estructuras
a)Dioxigenasas: Cuando los dos tomos del oxgeno
molecular se incorporan al sustrato

b)Monooxigenasas o Hidroxilasas: Cuando solamente uno

de los dos oxgenos del O2 se adiciona al sustrato. El otro
formar H2O con los electrones y protones que debe ceder otra
molcula como NADH, NADPH, FADH2, tetrahidrobiopterina,
ascorbato.
Oxidasas de funcin mixta porque oxidan a dos molculas
en forma ligeramente diferente: al sustrato principal le
agregan un oxgeno, y al otro sustrato le quitan electrones
y protones
a)PEROXIDASAS: Oxidan a los sustratos sustrayendo
electrones y protones, los cuales son recibidos por H2O2
(perxido de hidrgeno), que acta como agente oxidante
b)REDUCTASAS: Son las enzimas encargadas de reducir
a ciertos sustratos, cedindoles electrones y protones a
partir de un agente reductor como el NADPH, o como los
ditioles tioredoxina (una protena) y cido lipoico (una
coenzima). Algunos ejemplos importantes son:

NO3 Nitrato reductasa NO2-+ H2O (1.6.6.2)

NADPH+H NADP+
CLASE 2 TRANSFERASAS
Son las enzimas que catalizan aquellas reacciones celulares
donde un grupo de tomos se transfiere de un sustrato a
otro. La subclase especifica los grupos que se transfieren
(metilos, formilos, carboxilos, acilos, glicosilos, alquilos,
arilos, grupos nitrogenados, fosforilos, que contienen
azufre); la subsubclase detalla aspectos de esos grupos
como el tamao, la constitucin ms especfica y los grupos
que actan como receptores.
Las transferasas comunes son: las fosfotransferasas, las
aminotransferasas, las metiltransferasas, las
glicosiltransferasas, las transcetolasas y las transaldolasas.
FOSFOTRANSFERASAS: Comnmente denominadas
kinasas. Transfieren el grupo fosforilo (-PO32-) desde un
nucletido como ATP, GTP, UTP, hasta un grupo receptor
que puede ser un hidroxilo (HO-), un carboxilo (- COO-), un
fosfato (-OPO32-) o un grupo amino (-NH2):
 ATP-hexosa-6fosfato-trasferasa
Hexosa + ATP Hexocinasa Hexosa-6-fosfato + ADP

Otras kinasas de comn ocurrencia son: arginina kinasa (2.7.3.3),

fructokinasa (2.7.1.4), fosfofructokinasa-1 (2.7.1.11), fosfofructokinasa-2
(2.7.1.105), glucokinasa (2.7.1.2), hexokinasa (2.7.1.1), galactokinasa
(2.7.1.6), glicerol kinasa (2.7.1.30), glicerato kinasa (2.7.1.31).

AMINOTRANSFERASAS: Llamadas tambin

transaminasas. Transfieren el grupo amino (-NH2) desde
un a-aminocido dador hasta un a- cetocido receptor.
Estas enzimas requieren para su funcin cataltica el
concurso de la coenzima piridoxal fosfato (PLP)

METILTRANSFERASAS:Transfieren el grupo metilo (-

CH3) entre sustratos, soportado por la coenzima
tetrahidrofolato (THF).
GLICOSILTRANSFERASAS: Transfieren
residuos de hexosas o pentosas entre diferentes
sustratos

TRANSCETOLASAS Y TRANSALDOLASAS:
Son enzimas que se encuentran
preferencialmente en la Ruta de las Pentosas
(ambas) y en el Ciclo de Calvin-Benson (slo la
transcetolasa). Transfieren respectivamente el
grupo cetol y el grupo a-hidroxicetol.
Clase 3: HIDROLASAS
Catalizan reacciones de hidrlisis
Son las enzimas que realizan la ruptura de un gran
nmero de biomolculas usando como cosustrato a la
molcula de H2O. La subclase especifica el tipo de enlace
que se rompe (ster, ter, glicosdico, peptdico), y la
subsubclase indica los tomos involucrados en esos
enlaces. Las hidrolasas ms comunes incluyen a las
lipasas, las glicosidasas, las proteinasas y las fosfatasas.
LIPASAS: Son las enzimas que actan sobre los lpidos,
hidrolizando enlaces tipo ster. Realmente son esterasas.
Existen lipasas sublinguales, gstricas y pancreticas.
GLICOSIDASAS: Hidrolizan los enlaces glicosdicos de
los carbohidratos. Dependiendo del sustrato especfico,
toman diferentes nombres:

a-Amilasa (3.2.1.1): Rompe los enlaces a-1,4 internos del

almidn y el glucgeno, liberando glucosa, maltosa y
maltotriosa.
-Amilasa (3.2.1.2): Rompe los penltimos enlaces a-1,4
del almidn y le glucgeno, iniciando por el extremo no
reductor. Libera unidades de -maltosa.
Sacarasa o Invertasa (3.2.1.26): Rompe el enlace 1a - 2
de la sacarosa, liberando D-glucopiranosa y D-
fructofuranosa. Se puede considerar como una -D-
fructofuranosidasa o como una a-D-glucopiranosidasa.
Celulasa (3.2.1.4): Rompe los enlaces -1,4 de
la celulosa, liberando D- glucopiranosa. Realmente es una
-D-glucohidrolasa o -D glucopiranosidasa.
Lactasa (3.2.1.108): Rompe el enlace -1,4 de la lactosa,
liberando D- galactopiranosa y D-glucopiranosa. Se puede
considerar como una -D- galactohidrolasa.
PROTEINASAS: Llamadas tambin enzimas
proteolticas. Cuando actan sobre pptidos se
denominan peptidasas. Todas ellas hidrolizan los
enlaces peptdicos que existen en estas biomolculas y
son:
Pepsina (3.4.23.1): Es una enzima digestiva que
acta en el estmago, hidrolizando enlaces peptdicos
cuyos extremos amino pertenecen a restos de
aminocidos aromticos.
Tripsina (3.4.21.4): Enzima digestiva que acta en el
intestino delgado, hidrolizando enlaces peptdicos
cuyos extremos carboxilo pertenecen a restos de
aminocidos bsicos.
Quimotripsina (3.4.21.1): Enzima digestiva que acta
en el intestino delgado, hidrolizando enlaces
peptdicos cuyos extremos carboxilo pertenecen a
restos de aminocidos aromticos.
Elastasa (3.4.21.36): Enzima digestiva que acta en el
intestino delgado, hidrolizando enlaces peptdicos cuyos
extremos carboxilo pertenecen a restos de aminocidos
pequeos (alanina, glicina, serina, cistena).
Enteropeptidasa (3.4.21.9): Se conoce tambin con el
nombre de enterokinasa. Es una enzima digestiva que
secreta la mucosa intestinal con el fin de hidrolizar el
tripsingeno y generar la tripsina.
Renina (3.4.23.15): Peptidasa producida por el rin que
contribuye a aumentar la presin arterial. Acta sobre el
pptido angiotensingeno, generando angiotensina I.
Trombina (3.4.21.5): Se denomina tambin fibrinogenasa
porque acta sobre la preprotena fibringeno, inductora
del proceso de coagulacin de la sangre.
Insulisina (3.4.24.56): Es una peptidasa que acta que
acta sobre la hormona insulina y sobre el tripptido
glucagn, degradndolos. Tambin se conoce con el
nombre de insulinasa
FOSFATASAS: Son las enzimas que rompen
hidrolticamente los enlaces fosfoster y
fosfoanhdridos:
Ruptura de un enlace fosfoster: La enzima se
conoce normalmente con el nombre de fructosa-
1,6-bifosfatasa.
Otras fosfatasas de esta subclase son: glucosa-
6-fosfatasa (3.1.3.9) y fructosa-2,6- bifosfatasa
(3.1.3.46).
Ruptura de enlaces fosfoanhdridos:
PIROFOSFATASA.
CLASE 4 LIASAS
Son las enzimas que causan rupturas no oxidativas, no
reductivas y no hidrolticas en las molculas. Tales rupturas
ocasionan normalmente la salida de otra molcula como CO2,
H2O, NH3, SH2, R-NH2 y OHC-COOH. La subclase indica el tipo
de enlace que se rompe (C-C, C-O, C-N, C-S), y la subsubclase
especifica el grupo funcional implicado en el enlace (carboxi,
aldehdo, cetona, etc.).
Las liasas mas comunes son: descarboxilasas (carboxi-liasas),
deshidratasas (hidro-liasas), desaminasas (amonio-liasas), y las
carboxilasas que no requieren ATP.
DESCARBOXILASAS: Se agrupan aqu las enzimas que
separan la molcula de CO2 de un sustrato, cuando ste es un a
o un - cetocido:
Descarboxilacin en un a-cetocido. Requiere el concurso de
la coenzima tiamina pirofosfato (TPP)
Descarboxilacin en un -cetocido. No requiere ninguna
coenzima:
DESHIDRATASAS: Son las liasas que al romper un sustrato
eliminan o sustraen una molcula de H2O, generando un
doble enlace en aquel. Pueden catalizar tambin la reaccin
inversa, es decir, la hidratacin
DESAMINASAS: Enzimas que al romper los sustratos
aminados, eliminan NH3 y forman un doble enlace. Estas
enzimas normalmente no pueden catalizar la reaccin
inversa, es decir, la adicin de NH3
CARBOXILASAS QUE NO REQUIEREN ATP: Son enzimas
que adicionan CO2 a un sustrato sin gastar energa de un
nucletido (ATP, GTP), porque el mismo sustrato u otra
especie provee la energa para la carboxilacin. Estas
enzimas se clasifican como liasas porque al funcionar en
sentido inverso, implican realmente una ruptura de una
molcula. Los ejemplos ms notorios son la fosfoenolpiruvato
carboxilasa y la fosfoenolpiruvato carboxikinasa (PEPCK)
Liasas importantes son el citrato liasa (4.1.3.8), parte del
sistema lanzadera del citrato, e isocitrato liasa (4.1.3.1), que
participa en el ciclo del glioxilato.
CLASE 5 ISOMERASAS
Comprende las enzimas encargadas de catalizar
conversiones entre los diferentes tipos de ismeros:
estructurales, geomtricos y pticos. La subclase indica
el tipo de isomera implicada (ptica, cis-trans, de grupo
funcional, de posicin), y la subsubclase especifica el
grupo funcional sobre el cual se acta, o el que se
convierte o se transpone. Entre las isomerasas mas
frecuentes estn las racemasas, las epimerasas, las
mutasas, las cis-trans isomerasas y las isomerasas de
grupo funcional.
RACEMASAS: Estas enzimas catalizan la
interconversin de un par de enantimeros (ismeros
pticos que son imgenes especulares entre s).
Otras racemasas son: alanina racemasa (5.1.1.1),
glutamato racemasa (5.1.1.3) y fenilalanina racemasa
(5.1.1.11)
EPIMERASAS: Catalizan la conversin entre epmeros
(diastermeros que se diferencian en la configuracin de
uno de sus centros quirales).
Otras epimerasas son: Metil malonil CoA epimerasa
(5.1.99.1), 3-hidroxibutiril CoA epimerasa (5.1.2.3), UDP-
glucosa epimerasa (5.1.3.2) y L-ribulosa-5-p-4-
epimerasa (5.1.3.4).
CIS-TRANS ISOMERASAS: Catalizan la interconversin
de un par de ismeros geomtricos
Otra cis-trans isomerasa es la maleil piruvato isomerasa
con el cdigo E.C 5.2.1.4.
MUTASAS: Catalizan la conversin entre un par de
ismeros estructurales de posicin.
Otras mutasas son: fosofoglucomuasa (5.4.2.2), lisina-
2,3-aminomutasa (5.4.3.2) y beta lisina 5,6-amino mutasa
(5.4.3.3)
ISOMERASAS DE GRUPO FUNCIONAL: Catalizan la
interconversin de un par de ismeros estructurales de
grupo funcional. Las ms comunes interconvierten los
grupos aldehdo y cetona.
Otras isomerasas de esta subclase son: la
fosfoglucoisomerasa, tambin conocida como
fosfohexoisomerasa, cuyo cdigo E.C es 5.3.1.9, la
fosfomanoisomerasa con el cdigo 5.3.1.8 y la ribosa-5-
fosfato isomerasa, conocida como fosforiboisomerasa,
que tiene el cdigo 5.3.1.6.
En esta subclase tambin se ubican las tautomerasas,
encargadas de interconvertir grupos enoles y cetnicos,
como la dopacromo tautomerasa (5.3.2.3), que acta
sobre el cido 5,6-dihidroxiindol-2-carboxlico, o
simplemente dopacromo.
 Catalizan la interconversin de ismeros:
A B
Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones representad
en la tabla inferior:fosfotriosa isomerasa fosfoglucosa isomerasa

gliceraldehdo-3- dihidroxiacetona-
fosfato fosfato glucosa-6-
fructosa-6-fosfato
fosfato
Clase 6: LIGASAS

Catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis simultnea

de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.):

A + B + XTP A-B + XDP+Pi

A+B+ A-B + XDP +

XTP Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reaccin:

piruvato + CO2 + ATP oxalacetato+ ADP + Pi

Se agrupan aqu las enzimas que catalizan la formacin de nuevas
sustancias, ya sea agregando a un sustrato grupos como CO2, NH3,
HSCoA, o condensando varias sustancias para generar otra
diferente. Tales sntesis y condensaciones requieren el consumo de
energa, expresamente contenida en un nucletido como ATP y
GTP. La subclase indica el enlace nuevo que se forma (C-O, C-S,
C-N, C-C), y la subsubclase especifica los grupos que contienen a
esos enlaces: ster, tioster, amino, amido, etc.
Las ligasas ms frecuentes son las carboxilasas y las sintetasas.
CARBOXILASAS: Son las enzimas que adicionan CO2 a un
sustrato, pero a diferencia de las descritas en la seccin de las
liasas, stas si requieren energa proveniente de un nucletido.
Otras carboxilasas son: Acetil CoA carboxilasa (6.4.1.2) y propionil
CoA carboxilasa (6.4.1.3).
SINTETASAS: Condensan varios sustratos para formar o sintetizar
diversas molculas como: acil CoA, aminocidos, pptidos,
polinucletidos: Formacin de acetil CoA.
Otras sintetasas son asparagina sintetasa (6.3.5.4), succinil CoA
sintetasa (6.2.1.4), carbamoil fosfato sintetasa I(6.3.4.16).