UNIVERSIDAD NACIONAL

JOS FAUSTINO SNCHEZ

CARRIN
Facultad de Bromatologa y Nutricin

ESCUELA PROFESIONAL DE
BROMATOLOGA Y NUTRICIN

ENZIMAS COMO
MARCADORES
BIOQUMICOS

INTEGRANT
ES:

Ramos Chahua, Iris

Roxana.
Trujillo Pernia, Janet.
Villarreal Lugo, Melisa.
Alarcn Farro, Kathia.
Flores Rosales,
Alejandra.

INTRODUCCIN
Los principios de la enzimologa encuentran aplicacin prctica en
el laboratorio clnico en la medicin de los niveles enzimticos de
las concentraciones del sustrato en plasma y tejidos de los
individuos enfermos. El fundamento racional de la medicin de
actividades enzimticas en el plasma se basa en la premisa de que
los cambios en los niveles de enzima plasmtica reflejan cambios
que han tenido en un tejido u rgano especfico.
Las enzimas plasmticas son de dos tipos: las de mayor
concentracin circulante, especificas del plasma y con un papel
funcional en este; mientras que las del segundo tipo comprenden
enzimas plasmticas inespecficas, presentes normalmente a
niveles muy bajos sin funcin alguna conocida en la sangre. En el
primer grupo se incluyen las enzimas asociadas con la coagulacin
de la sangre (por ejemplo: trombina), disolucin del coagulo de
fibrina (plasmina). Generalmente son sintetizadas en el hgado,
pero tambin se encuentran en la sangre en concentraciones
equivalentes o mayores que en los tejidos.
Las enzimas especficas son importantes en las enfermedades de
tejido y rganos. Normalmente, los niveles plasmticos son muy
bajos o nulos. Una agresin en forma de cualquier proceso
patolgico puede provocar cambios en la permeabilidad de la
membrana celular o incrementar la muerte celular, dando lugar a
la liberacin de enzimas intracelulares en el plasma.

Las enzimas citoplasmticas aparecern en el plasma antes

que las enzimas mitocondriales y cuando mayor sea la
cantidad del tejido daado, mayor ser el incremento en el
nivel plasmtico.
En el diagnstico de la implicacin de un rgano especfico en
un proceso patolgico ser ideal poder identificar enzimas
especficas para cada rgano. Esto es improbable, ya que el
metabolismo de muchos rganos es muy parecido.
La alcohol deshidrogenasa del hgado y la fosfatasa acida de
la prstata son tiles para la identificacin especifica de
enfermedades en estos rganos. Al margen de estos dos
ejemplos, hay muy pocas enzimas que sean especificas de
rganos. Sin embargo, la proporcin de diferentes enzimas
varia de tejido a tejido. Este hecho, combinado con un
estudio de la cintica de aparicin y desaparicin de
determinada enzimas en el plasma, permite un diagnostico
de la implicancia de un rgano especifico.
Las enzimas plasmaticas no funcionales comprenden a las
que existen en la secreciones exocrinas y a las enzimas
intracelulares verdaderas. Las enzimas exocrinas, amilasa
pancraica, lipasa, fosfatasa alcalina y fosfatasa acida
prosttica, difunden en forma pasiva al plasma. Las enzimas
intracelulares verdaderas estn normalmente ausentes de la
circulacin.

a) Distribucin de las enzimas; o sea

conocer la topologa enzimtica frente
a un aumento de una enzima para
saber que correlacin clnica tiene.

Para la
valoracin
enzimtica
hay que
tener en
cuenta:

b) Localizacin de las enzimas dentro

de la clula; para poder entender qu
tipo de dao sufri la misma.

c) Conocer el tiempo de vida media de

esa enzima; para poder interpretar los
tiempos de desaparicin de esas
actividades enzimticas aumentadas.

Los valores bajos de

enzima no
funcionales que se
encuentran por lo
general en el plasma,
aparentemente
tienen su origen en la
destruccin rutinaria
normal de los
eritrocitos, leucocitos
u otras clulas. Con la
muerte acelerada de
estas clulas, las
enzimas solubles
entran en la
circulacin. Aunque
los valores elevados
de enzima
plasmticas se
interpretan
generalmente como
prueba de necrosis
celular, el ejercicio
intenso tambin da
por resultado la
liberacin de

DESARROLLO

Las isoenzimas son

enzimas que
catalizan la misma
reaccin, pero que
se desplazan de
forma diferente en
la electroforesis.
Sus propiedades
fsicas pueden ser
tambin, aunque
no
necesariamente,
diferentes. El
mecanismo mas
comn de
formacin de
isoenzimas supone
el ordenamiento
de subunidades
que provienen de
dos genticos
diferentes en
distintas
combinaciones
para formar la

La vida depende de la existencia de

catalizadores poderosos y especficos como
son las enzimas.

ENZIMAS COMO
MARCADORES
BIOQUIMICOS

En condiciones biolgicas, las reacciones

no catalizadas tienden a ser lentas, por
ello, gracias a esta accin de estas
macromolculas, las reacciones qumicas
se llevan a cabo con gran velocidad,
eficiencia y especificas. Prcticamente
todas las reacciones metablicas que
ocurren
en
nuestro
organismo
se
encuentran mediadas por enzimas.

Las enzimas son catalizadores biolgicos,

en su mayora de naturaleza proteica,
capaces de acelerar una reaccin qumica,
sin formar parte de los productos finales ni
consumirse en el proceso.

ENZI
MAS
Cofacto
res

Apoenzi
ma

Coenzi
mas

Holoenzi
ma

PROPIEDADES GENERALES DE LAS ENZIMAS

Presentan un sitio activo : La reaccin sistemtica tiene lugar a una hendidura o cavidad
definida sobre la superficie de la enzima . Esta regin de la molcula se conoce como sitio
activo . Este sitio esta formado por cadenas laterales de determinados aminocidos , las que
genera una forma tridimensional complementaria a la estructura tridimensional del sustrato
especifico para esa enzima . La molcula que se fija sobre un sitio activo y sobre la que acta
la enzima de denomina sustrato .

El sitio activo la enzima (E) une al sustrato (S) formado un

complejo enzima-sustrato transitorio (ES). En el complejo
ES, E transforma a S en l o los productos (P). Luego de
la reaccin la enzima queda inalterada, no muestra
ningn cambio y puede unirse nuevamente a otra
molcula de sustrato. La misma molcula es reutilizada
muchas veces.

 QUE ES UN CATALIZADOR ?
Los catalizadores se definen como enzimas (molculas de naturaleza proteica) que tienen la
capacidad de alterar la velocidad de una reaccin qumica, aumentndola o disminuyndola.
Este proceso se conoce como catlisis.

Catalizadores positivos o promotores: son los que aceleran el

proceso de las reacciones qumicas .

En la catlisis encontramos
tres tipos diferentes de
catalizadores :

Catalizadores negativos o inhibidores : reducen la velocidad

de las reacciones qumica

Venenos catalticos : se encargan de desactivar los

procesos de catlisis

CARACTERSTICAS DE LOS ENZIMAS UTILIZADOS COMO

MARCADORES BIOQUIMICOS:

Las enzimas que se utilizan en el diagnostico son enzimas intracelulares , cuya concentracin en pasmas
es muy baja.

Su relacin concentracin plasma / concentracin tejidos es <1:100

La presencia de niveles elevados de enzimas en el suero implica que ha habido lesin ( muerte ) celular , lo
que permite la salida a la circulacin de enzimas normalmente confinados en el interior de las clulas .

Se trata de enzimas ( o isoenzimas ) que se expresan mayoritariamente en un determinado tejido.

ENZIMAS DE IMPORTANCIA CLINICA :

Las enzimas son empleadas en los laboratorios clnicos y en las investigaciones biomdicas
,como reactivos biolgicos para la determinacin de analitos
Tambin la medicin de sus niveles de actividad en el suero u otras muestras biolgicas
constituye una herramienta eficaz para el diagnostico y pronostico de una enfermedad
Enzimas presentes en plasmas sanguneo :
Se ha definido al plasma sanguneo como un receptculo pasivo en las
enzimas procedentes de lo tejidos y los componentes celulares de la sangre .

De acuerdo a bucher, las enzimas

plasmticas se clasifican en:
LAS ENZIMAS DE PLASMA ESPECIFICA :

Son las enzimas que actan en el plasma , estas enzimas son sintetizadas en determinados
tejidos y son vertidas activamente a la sangre , donde se encuentra el sustrato y pueden
actuar.
Por ejemplo : una disminucin en su actividad indica una alteracin en su sntesis, y como la
mayora son producidas en el hgado, esto nos estara indicando una alteracin de la
funcionalidad heptica.
LAS ENZIMAS DE PLASMAS NO ESPECIFICAS :

No desempean funciones biolgicas en el plasma , por lo tanto no son

constituyentes funcionales plasmticos y solo se aprecia una muy pequea cantidad en
condiciones normales , debido a la renovacin celular natural o pequeos traumatismos
espontneos .
por ejemplo :la realizacin de ejercicio vigoroso libera cantidades significativas de
enzimas musculares.

Las enzimas del plasma no especficas

pueden clasificarse en:
ENZIMA DE
SECRECION

- son enzimas secretadas por glndulas o

tejidos muy especializados que ejerce su
actividad fuera de las clulas que la originaron.
- Se producen en las glndulas
endocrinas , como el pncreas y
prstatas , as como en tejidos con
mucosa gstrica y hueso .
- Clnicamente estas enzimas tiene muy
baja actividad en sangre y sus niveles de
aumentan en patologas agudas y
crnicas

Enzimas celulares del metabolismo intermedio:

son todas las enzimas que tienen su lugar de accin dentro de la misma clula que la
sintetiza, no tiene lugar de accin en el plasma

Una alteracin muy intensa de la membrana puede determinar la aparicin de estas

enzimas en el plasma (procesos inflamatorios serios, falta de irrigacin sangunea). Si
la clula es alterada la membrana se deteriora y si el proceso es grave, se produce su
destruccin.

En esos casos, el contenido celular, incluidas las enzimas, se libera al espacio

intersticial y de all llegan a la sangre. Cuando mayor es el nmero de clulas
daadas, mayor nivel de enzimas se encontrara en el plasma

Algunas enzimas de este grupo son: Aspartato aminotransferasa (AST) o glutmicooxalacetico transaminasa (GOT), Alanina amino transferasa (ALT) o glutmico pirvico
transaminasa (GPT), lactato deshidrogenasa (LDH), creatin fosfoquinasa (CK),
amilasa, y-glutamiltranspeptidasa (GGT), 5 nucleotidasa y aldosa (ALS).
Cuando mayor sea el rea lesionada, mas debe esperarse el incremento de la
actividad enzimtica en el suero. Aunque desde el punto de visa biolgico son muchas
las enzimas importantes, el inters clnico se centra en el estudio de aquellas cuyas
variaciones son indicadoras de enfermedad.

IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS

-Cada paso de una va metablica est catalizado por
un enzima
- La medida de la actividad enzimtica en fluidos
biolgicos o tejidos es importante para el diagnstico
de muchas enfermedades.
-Importancia en la industria de alimentacin y
agricultura.

CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

SEGN EL TIPO DE REACCION:

Nomenclatura

Nombre
sistemtico
Numero
sistemtico
funcin

CLASIFICACIN
oxidorreductasas
transferasas
hidrolasas
liasas
isomerasas
ligasas

OXIDORRECTUTASAS
Catalizan reacciones de oxidacin y reduccin.

TRANSFERASAS

Transfieren un grupo qumico de una molcula a otra.

HIDROLASAS

catalizan la ruptura de enlaces por adicin de agua (ej.

acetilcolinesterasa, tripsina, amilasa).

LIASAS
catalizan las reacciones en las que se eliminan
grupos (CO2, H2O y NH3) para formar un doble
enlace o aadir un doble

ISOMERASAS
Estas enzimas transforman un compuesto en
algunos de sus ismeros. Ejemplo: epimerasa,
racemasa, cicloisomerasa, tautomerasas.

LIGASAS
estas enzimas catalizan la formacin de enlaces carbonocarbono, entre dos grupos compuestos, la reacciones
endergnica y requiere la ruptura de molculas de ATP que
proporcionan energa.

ENZIMOLOGA DE LAS ENFERMEDADES DEL

CORAZN, HGADO Y PNCREAS.

Las enfermedades de corazn, hgado y pncreas son las que con mayor
frecuencia aparecen en la poblacin, por ello la importancia de la aplicacin
de la enzimologa al diagnstico y evolucin de estas enfermedades.

MARCADORES BIOQUIMICOS

Existen algunos valores enzimticos y del suero sanguneo que pueden

alterarse bioqumicamente de manera caracterstica para cada adicin,
convirtindose en un marcador bioqumico que puede ser utilizado para
complementar las herramientas del diagnstico existentes.

DETERMINACIN DE ENZIMAS SRICAS EN INFARTO DE

MIOCARDIO

El termino infarto agudo de

miocardio (IAM) se refiere a la
muerte del tejido cardiaco
resultan de la ausencia del flujo
sanguneo a las clulas
musculares del corazn.

Las clulas miocardios

irreversiblemente lesionadas
liberan ciertas enzimas a la
circulacin y su medicin nos
proporciona una herramienta de
gran utilidad para el diagnstico
del infarto agudo de miocardio.


DETERMINACIN DE LAS ENZIMAS SRICAS HEPTICAS

EL hgado es una glndula

importante, no sola porque en l se
realizan la sntesis proteica, sino
tambin porque se llevan a cabo
procesos de detoxificacin de una
serie de compuestos que deben ser
eliminadas de nuestro organismo.
Contiene un gran nmero de
enzimas, pero las que tienen mayor
inters clnico son las transaminasa,
la fosfatasa alcalina, la y-glutamil
transpeptidasa y la 5 nucleotidasa.

DETERMIACIN DE LAS ENZIMAS SERICAS

PANCRETICAS

El pncreas es un rgano muy rico en

enzimas almacenadas principalmente en
formas inactivas o zimgenos, ya que se
activan en el intestino para la digestin de
los alimentos.

La pancreatitis aguda (PA) se define como

inflamacin del pncreas y del tejido peri
pancretico en forma aguda.

Las principales causas de pancreatitis son

las enfermedades de las vas biliares y el
alcoholismo crnico, situacin en la que las
enzimas pancreticas elevan sus niveles en
sangre. Sin embargo no existe relacin
directa entre la duracin y la altura de los
aumentos de actividad enzimtica en suero
con la gravedad y pronstico de esta
enfermedad.

ENZIMAS MARCADORAS
FRECUENTEMENTE ANALIZADAS EN
CLNICA

Creatina fosfoquinasa (CPK) creatinkinasa (CK) < 160 U/L

Valores normales: < 160U/ml en varones y < 130 U/ml

en mujeres. Disminuyen en personas de mayor edad.

Es una enzima citoplasmtica.

Estructura qumica e isoformas:

Es una enzima dimrica compuesta por dos tipos de
subunidades monomricas, M (muscular) y B (cerebral)
que se combinan para formar tres isoenzimas:
CK-1 (BB): cerebro, prstata, estomago e intestinos,
hgado, vejiga, tero, placenta, tiroides
CK-2 (MB): musculo cardiaco, seguido m. esqueltico.
CK-3 (MM): musculo esqueltico, musculo cardiaco en
menor grado .

Funcin:

La creatina quinasa cataliza la produccin defosfocreatinaa travs de

lafosforilacin de una molculadecreatina, consumiendo una
molcula de ATPen el proceso.

La molcula de ADP formada para crear una molcula de fosfocreatina se

convierte inmediatamente en ATP por lasmitocondrias.

Creatina
kinasa
creatina

fosfocreati
na

catalizan la fosforilacion de la creatina para producir fosfocreatina

La mayor actividad de la creatinquinasa (CK) se

encuentra en:
se halla en altas
concentraciones
en el tejido
muscular
esqueltico y
cardaco.

se la encuentra
igualmente, en
menores
concentracione
s, en el cerebro
y otros
rganos.

Se puede dividir en tres

isoenzimas:

El msculo esqueltico
contiene MM (95%).

el msculo cardaco MB
(80%).

el cerebro BB (20%).

Estructura cristalina de la
creatina quinasa de
cerebro humano con ADP y
creatina.

Empleo en el diagnostico medico:

La CK puede fugarse del

interior de las miofibrillas de un
msculo deteriorado. Cuando se
encuentran niveles elevados de
creatina quinasa en una
muestra desangreindica que el
msculo est siendo destruido
por algn proceso anormal.

La medicin de la isoenzima
CK-MB contina siendo el
mtodo bioqumico ms
aceptado para el diagnstico
del infarto de miocardio.

En la IAM, la CK total empieza a

elevarse a las 3 a 6 horas despus
del inicio de los sntomas, alcanza
un valor mximo entre las 18-20-30
horas y regresa a la normalidad
hacia el tercer o cuarto da (de 76 a
96 horas).

Causa de su crecimiento de CPK se observan en:

Aumento importante: infarto de
miocardio (isoenzima CPK-1).
Aumento moderado: miopatas,
distrofia muscular.
Diferentes tipos de operaciones
Ejercicio
(cuando
se
hace
respiraciones
atmosfricas
elevadas)

Convulsiones.
Tos violenta
Consumo
alcohol.

de cantidades elevadas de

En enfermedades tales como: Parkinson,

accidente cerebro vascular.
En las ltimas semanas del embarazo.

Cada isoforma tiene una funcin

diferente:
la isoforma CK-BB sirve para
conocer el dao cerebral.
Necrosis miocardia, produce
liberacin de CK-MM y CK-MB en la
sangre.

Transaminasas

El aumento de estas enzimas

en la sangre indica la
existencia de una lesin
celular en el hgado, corazn,
riones o msculos.

son enzimas que realizan reacciones

de transferencia de un grupo amino
NH3 dando lugar a aminocidos y
cetocidos distintos de los originales.
Valores normales: 0-35
u/l.

Funcin:

Esta enzima permite que la alanina al momento que

interactan con el -cetoglutarato para formar piruvato y
glutamato.

Aspartato aminotransferasa Glutmico oxalacetico

transaminasa (AST; GOT)
Valores normales: son de 8 a 30 UI/L. para
el hombre, mientras que para la mujer es
de 6 a 25 UI/L.
Es una encima bilocular: se encuentra
tanto en el citoplasma como en las
mitocondrias.

La mayor actividad se encuentra en:

sta est presente, adems del hgado,

en otros rganos, como son, en orden
de abundancia: el miocardio,
el msculo esqueltico, los riones,
el cerebro, el pncreas, el pulmn,
los leucocitos y los eritrocitos.

Funcin: Reacciones catalizadas

El aspartato se va unir al cetoglutarato por la
transaminasa GOT o AST y
voy a formar el oxalacetato
y el glutamato.

Lactato deshidrogenasa odeshidrogenasa del

lctico LDH o LD (isoenzima 5).
Valores normales: 120-230 U/ml.
LDH(EC1.1.1.27) es unaenzimacatalizadora
citoplasmatica.
Estructura o Isoenzimas:

Tiene un PM de 140,000 Dalton, mas alto que el

de las demas protenas.

est formada por 5 subunidades, cada una de

unos 35 kDa.
La LDH es una enzima tetramrica
formada por la combinacin de dos
tipos de subunidades diferentes:
Subunidad H del corazn
(miocardio)
Subunidad M del musculo.

Funcin:
Corresponde a la categora de lasoxidorreductasas, dado que cataliza
una reaccinredox, en la que elpiruvatoes reducido alactatogracias a
la oxidacin deNADHa NAD+.

Reaccin:

Participa en el metabolismo energtico anaerobio. La LDH, es una enzima, localizada en el

citoplasma de la clula, que transfiere H+ (deshidrogenasa) y cataliza la oxidacin
reversible de L-lactato a piruvato.
Sin embargo sta reaccin puede producirse en
direccin contraria en funcin de la relacin de
concentraciones de sustratos y productos. Esto
se manifiesta con claridad en el Ciclo de Cori:

La mayor actividad se encuentra

en:
La LDH es una enzima que se encuentra
en muchos tejidos del cuerpo, en mayor
concentracin en el corazn, hgado,
riones, musculo esqueltico, glbulos
rojos, en el cerebro y los plmones.

esta enzima supera el rango normal a las 24-48 horas

luego del comienzo del infarto, tiene un pico entre el
tercero y el sexto da, regresa a valores normales cerca
del da catorce.

-glutamil transpeptidasa (GGT)

Valores normales: < 35U/ml en varones y <
25U/ml en mujeres. Hombres: 8 a 38 U/L o
Mujeres: 5 a 27 U/L.
Es una enzimaheptica, marcador de laboratorio
de enfermedad heptica. la mejor de las pruebas
de deteccin precoz de laboratorio.

Funcin:
La GGT cataliza la transferencia de una porcin de gamma-glutamil
de glutatin a un aceptor que puede ser un aminocido, un pptido o
una molcula agua (formacin de glutamato, un neurotransmisor).

La mayor actividad se encuentra en:

La GGT se produce en varios tejidos

corporales, principalmente en el hgado y la
vescula, luego en los riones, el conducto
biliar, pncreas, bazo, corazn, cerebro.

Causa de su crecimiento de GGT se observan en:

Esta enzima heptica se eleva con el consumo crnico de
alcohol. se usa como marcador diagnstico para el
alcoholismo.
Hepatitis vrica, obstruccin biliar, metstasis
hepticas.
Colestasis (obstruccin de la va biliar)
Hepatitis
Cirrosis
Insuficiencia cardiaca congestiva
Isquemia heptica
Tumor heptico.
Uso de drogas txicas para el hgado.

Fosfatasa alcalina (ALP)

Funcin
:

PM de (50.000 - 60.000 Da).

Valores normales: 85-190U/ml en el adulto. Hasta 500U/ml en nios en desarrollo.

El rango normal es de 44 a 147 UI/L (Unidades internacionales por litro).

Es unaenzimahidrolasaresponsable de eliminar grupos

defosfatosde varios tipos de molculas comonucletidos,protenas
yalcaloides. El proceso de eliminar el grupo fosftico se
denominadesfosforilacin. las son ms efectivas en un
entornoalcalino.
La fosfatasa alcalina recibe el nombre deorto-fosfricomonoster hidrolasa (EC 3.1.3.1).

La mayor actividad se encuentra en:

Las fosfatasas alcalinas son enzimas que se

encuentran presentes en casi todos los tejidos
del organismo, siendo particularmente alta en
huesos,hgado,placenta,intestinosyrin.

Causa de su crecimiento
de ALP se observan en:

Niveles inferiores
de fosfatasa
alcalina:

Aumento importante: ictericia obstructiva,

colelitiasis, Obstruccin biliar, cirrosis,
hepatomas.

En la hipofosfatacia
En el hipotiroidismo
infantil
Anemia
Leucemia
Raquitismo.
Desnutricin
Deficiencia de protena

Aumento moderado reconocer las

enfermedades seas, neoplasias seas
oseogenicas, osteomalacia, enfermedad de
paget, hiperparatiroidismo.
En el cncer de prstata

Fosfatasa cida (ACP)

Valores normales: < 2 U/ml

Funcin:

La mayor actividad
encuentra en:

se

enzima usado para liberar grupos fosfato adheridos a

otras molculas. Se almacena en los lisosomas y
funciona cuando estos se unen a los endosomas, los
cuales tienen un pH cido. De ah que su actividad sea
ptima en pH cidos.
La fosfatasa cida (EC3.1.3.2) es tambin llamada
fosfatasa cida prpura debido a su caracterstico
color prpura intenso.
La fosfatasa cida cataliza la siguiente reaccin a pH
menor a 7 (idealmente de 4 a 6)

presente en casi todos los tejidos

del organismo, siendo altas de
estas enzimas en la prstata,
estomago, hgado, msculo, bazo,
y eritrocitos y plaquetas.

Causa de su crecimiento de ACP se observan en:

Constituye un valioso auxiliar en el diagnstico precoz de cncer
prosttico.
Cncer de prstata que se ha diseminado fuera de la prstata (en
el hueso)
Disminucin del flujo sanguneo hacia la prstata.
Enfermedad de paget (los huesos se toman ms
gruesos y ms blandos)
Hiperparatiroidismo
Enfermedad renal
Infeccin
Prostatitis
Anemia

5 NUCLEOTIDASA (NTP) < 5 U/L

Valores normales: < 9 U/ml en el adulto.

Aumento importante: colestasis intra o extraheptica, enfermedades hepatobiliares, cncer heptico.
Esta enzima se halla en muchos tejidos adems del hgado, en el msculo cardaco, el cerebro, los vasos
sanguneos y el pncreas.
A pesar de ello, su elevacin es significativa de enfermedad heptica.

MARCADORES PANCREATICOS
LIPASA

Es una enzima que hidroliza los triglicridos emulsificados. Las cadenas de steres de los carbonos 1 y 3 del
glicerol son preferentemente divididos, liberando dos moles de cadenas largas de cidos grasos y 1 mol de 2acilmonoglicrido por mol de triglicrido.

El pncreas es el principal rgano productor de lipasa la cual es secretada en el jugo pancretico junto con
otras enzimas digestivas. Algunas lipasas se encuentran en mucosa gstrica e intestinal. Normalmente el
suero contiene baja actividad de lipasa srica se eleva rpidamente en pancreatitis aguda y permanece
elevada por un periodo ms largo de tiempo que la amilasa.

La lipasa es la segunda determinacin ms frecuente empleada para el diagnstico de pancreatitis aguda. El

aumento de amilasa solo puede deberse a afecciones del pncreas.

Otra posibilidad de fraccionar la amilasa es sus isoenzimas Salival (S) Pancretica (P), Es un mtodo sencillo y
rpido que permite juzgar la elevacin aislada de la enzima de origen pancretico.

La lipasa presenta un alto peso molecular no se filtra y en consecuencia no aparece en orina.

AMILASA

En el humano la alfa amilasa es una enzima que rompe los enlaces alfa 1-4 glucosdicos presentes en las
cadenas de almidn, rompindolo en varias unidades. El producto final es una mezcla de glucosa, maltosa
y dextrinas.

La alfa amilasa es excretada por las glndulas salivales y pancreticas en sus respectivos jugos los cuales
entran al tracto gastrointestinal.

Esta enzima es importante para la digestin e ingestin del almidn; pero la amilasa del pncreas juega un
papel ms importante ya que la amilasa de la saliva es inactiva en las condiciones cidas que prevalecen
en el estmago.

La alfa amilasa en sangre es excretada por el rin y depurada renalmente con una estimacin de 1-3 mL
por minuto.

Existen dos isoenzimas de la amilasa: la P o pancretica, que pasa mas fcilmente a la orina y la S o
salival, ms rpida en la electroforesis. Normalmente existe una proporcin de las isoenzimas P (40%) y S
(60%).

CAUSA DE SU CRECIMIENTO DE GGT (GAMMA

GLUTAMIL TRANSPEPTIDASA)
Se observan en:
La elevacin de la alfa amilasa en suero ocurre por pancreatitis aguda.
o por edema e inflamacin del pncreas,
o por incremento en la presin interna.
o incluye trauma cerebral, embarazo ectpico, ruptura esplnica, carcinoma broncognico y
neumona.

La disminucin de la fosfatemia suele ocurrir en los siguientes casos:

En las pancreatitis aguda y secundarias.

En las ulceras gstricas penetrante en pncreas.

En la partidas.

Se eleva en el plasma entre 2 a 12 veces de su valor

normal en la PA. Se eleva al inicio y dura hasta el
tercer al quinto da de evolucin, luego puede
regresar a valores normales o mantenerse elevada.

RESUMEN DE ENZIMAS MARCADORAS:

Ntese en el cuadro como la CPK se eleva rpida pero brevemente; la -hidroxibutirico deshidrogenasa (HBDH)
aumenta lentamente, pero persiste en ms tiempo, mientras que la LDH lo hace en menor medida.

Despus de la lesin del tejido cardiaco, la rotura celular libera CPK2 a la sangre dentro de las primeras 6-18
horas despus de un infarto, pero la liberacin de LDH se retrasa respecto a la aparicin de CPK2 en 1-2 das.
Normalmente, la actividad de la isoenzima LDH2 es mayor que la LDH1; sin embargo, en el caso de infarto, la
actividad de la LDH1 supera a la de la LDH2 en el mismo momento aproximadamente en que los niveles de
CPK2, vuelven a la lnea de base (48-60 horas).

El cambio de isoenzimas de la LDH junto a una CPK2 incrementada es diagnstico de un infarto de miocardio
virtualmente en el 100 de los casos. Un aumento en la actividad de la LDH5 es un indicador de congestin
heptica. De este modo, se pueden seguir complicaciones secundarias de la lesin cardiaca.

El mtodo electrofortico de determinacin de enzimas cardiacas es demasiado lento y poco sensible para que
resulte til en situaciones de urgencia.

CONCLUSIN

Las enzimas son protenas complejas altamente especializadas que facilitan los cambios qumicos en
cada una de las partes del organismo. Por ejemplo, ayudan a descomponer los alimentos para que el
organismo los pueda utilizar eficazmente y ayudan en la coagulacin sangunea. Estn presente en cada
uno de los rganos y clulas del cuerpo, siendo necesarios para que el cuerpo funcione adecuadamente.

Los marcadores enzimticos son pruebas de sangre en las que se analizan actividades enzimticas
especficas en el organismo. Ciertas enfermedades o afecciones que se transmiten mediante los genes
pueden hacer que estas enzimas dejen de funcionar o que sean menos eficaces.

El monitoreo del aumento o disminucin de los niveles enzimticos puede ayudar a diagnosticar
diversas enfermedades.

Los marcadores son entidades medibles y cuantificables que sirven como ndices de salud y
asesoramiento fisiolgico, tales como riesgo de enfermedad, desrdenes psiquitricos,
exposicin ambiental y sus efectos, diagnstico de enfermedades, procesos metablicos, abuso
de sustancias, embarazo, desarrollo de lneas celulares, estudios epidemiolgicos, etctera.