ENZIMAS

Triosafosfato isomerasa

Definicin
Las enzimas son molculas de protenas
que tienen la capacidad de facilitar y acelerar
las reacciones qumicas.
Trmino propuesto en 1867 por el fisilogo
alemn Wilhelm Khne (1837-1900), deriva
de la frase griega en zym, que significa 'en
fermento'. En la actualidad los tipos de
enzimas identificados son ms de 2.000.

 Las enzimas no alteran el

balance energtico de las
reacciones en que intervienen, ni
modifican el equilibrio de la
reaccin.
A las reacciones mediadas por
enzimas se las denomina
reacciones enzimticas.

 Las enzimas son generalmente

protenas globulares que pueden
presentar tamaos muy variables.

 Casi todas las enzimas son

mucho ms grandes que los
sustratos donde actan, y solo
una pequea parte de la enzima
alrededor estn directamente
involucrados en la catlisis. La
regin que se encarga de
catalizar la reaccin es conocida
como centro activo.

Sistema Enzimtico
Los sistemas enzimticos
estn formados por:
-La enzima (apoenzima)
-El sustrato o los sustratos
-Un grupo proteico o coenzimas
-Sustancias activadoras.

Las enzimas estn formadas por dos tipos de aminoacidos: aminocidos

estructurales (forman la mayor parte de la enzima y le confieren su
estructura terciaria) y aminocidos catalticos (conforman el centro activo
de la enzima, donde se une el sustrato covalentemente para comenzar la
reaccin enzimtica).

 La estructura formada por la

enzima (apoenzima) y la
coenzima (grupo proteico) se
denomina holoenzima.

coenzima

Caractersticas Funcionales
1. Especificidad
de sustrato
de accin

2. Accin enzimtica
3. Cofactor
4. Coenzima
5. Vitaminas

Especificidad
Es doble:
Especificidad de sustrato. El sustrato (S)
es la molcula sobre la que el enzima
ejerce su accin cataltica.
Especificidad de accin. Cada reaccin
est catalizada por un enzima especfico.

Accin Enzimtica
El sustrato se une a la enzima a travs de
numerosas interacciones dbiles como
son: puentes de hidrgeno,
electrostticos, hidrfobos, etc., en un
lugar especfico, el centro activo.
Este centro es una pequea porcin de la
enzima, constituido por una serie de
aminocidos que interaccionan con el
sustrato.

E+S

ES

E+P

Cofactor
Cuando se trata de iones o
molculas inorgnicas.

Coenzima
Cuando es una molcula orgnica.

Vitaminas
Algunas vitaminas son necesarias para la
actuacin de determinadas enzimas, ya
que funcionan como coenzimas que
intervienen en distintas rutas metablicas
y, por ello, una deficiencia en una vitamina
puede originar importantes defectos
metablicos.

Clasificacin Internacional
Las enzimas se clasifican segn la
reaccin catalizada.
Muchas enzimas se han bautizado
aadiendo el sufijo "-asa" al nombre de su
sustrato o a una palabra o frase que
describe su actividad. Este sistema
distribuye a los enzimas en 6 clases
principales, cada una de ellas con
diferentes subclases, segn el tipo de
reaccin catalizada.

Clasificacin internacional de enzimas

N Clase
Tipo de reaccin catalizada
1 Oxidorreductasas Transferencia de electrones
2

Transferasas

Reacciones de transferencia de
grupos

3
4

Hidrolasas
Liasas

Reacciones de hidrlisis

Isomerasas

Transferencia de grupos dentro de

molculas dando formas isomricas.

Ligasas

Formacin de enlaces C-C, C-S, C-O

y C-N mediante reacciones de
condensacin acopladas a la rotura
de ATP.

Adicin de grupos a dobles enlaces, o

formacin de dobles enlaces por
eliminacin de grupos.

1, 3-1,4B-glucanasa

HAY DOS MODELOS SOBRE LA FORMA EN QUE EL SUSTRATO

SE UNE AL CENTRO ACTIVO DE LAS ENZIMAS.