BENEMRITA UNIVERSIDAD AUTNOMA DE PUEBLA

FACULTAD DE INGENIERA QUMICA

INGENIERA BIOQUMICA
DOCENTE: ALONSO CALDERN ALEJANDRO ISAAS A.
ENZIMAS Y CINTICA ENZIMTICA
INTEGRANTES:
GONZLEZ VILA MARA LUISA
NRC: 27572
OTOO 2016

Derivacin de Briggs-Haldane
Surge de la ecuacin de la tasa de reaccin:

Argumentaron que esta ecuacin podra derivarse sobre la base de

consideraciones del estado estacionario, representado por:

Donde nos muestra que el complejo E-S

debe estar en equilibrio con E y S, a lo
cual Briggs-Hadane nos dice que esto no
es necesario durante el estado
estacionario.

La ecuacin que ellos obtuvieron fue para condiciones de equilibrio dinmico,

es decir, cuando la velocidad de disociacin del complejo E-S es la misma que
su velocidad de formacin durante el periodo en que se hacen las mediciones.
La ecuacin obtenida es:

Aparentemente la ecuacin obtenida por Henri-Michaelis-Menten se parece a la

derivada por Briggs-Hadaine, sin embargo son diferentes en cuanto al
significado de las constantes de cada una de ellas.


Algunas
de las diferencias:

La ecuacin de Henri-Michaelis-Menten representa un caso especial de la

ecuacin generalizada de Briggs-Haldane, el que se supone que Kp<

En cuyo caso la constante de Michaelis-Menten es igual a la constante de

disociacin del complejo E-S en E+S. Por otro lado, cuando Kp,

O sea que la constante se convierte en una constante cintica.

constante es caracterstica para cada enzima y mantiene una

La
relacin inversa con la afinidad del sustrato y su enzima.

se expresa en las mismas unidades que las concentraciones del

sustrato en el sistema.

Es importante

considerar la relacin entre la concentracin del sustrato y

1. La velocidad de la reaccin es totalmente independiente
de las
concentraciones del sustrato en el sistema, es decir la reaccin es de orden
cero con respecto al sustrato.

v= y las tasas de formacin de producto y de la transformacin son constantes.

Grfica: Cambios en la concentracin del

sustrato y del producto durante una
reaccin enzimtica bajo condiciones de
orden cero con respecto al sustrato.

2. es igual a la concentracin del sustrato necesaria para que la velocidad de

la reaccin sea igual a la mitad de la velocidad mxima. En esta situacin ,
la mitad de la enzima esta en forma de E-S.

2.
La
velocidad de reaccin es directamente proporcional a la concentracin del
sustrato, es decir, la reaccin es de primero orden con respecto a la
concentracin.
La constante K= recibe el nombre de constante de tasa de reaccin de primer orden.
K se expresa en trminos de ; en otras palabra, esta constante expresa la fraccin
de sustrato que se convierte en producto por minutos.

Como el comportamiento
no es lineal no es posible
aprovechar el potencial
cataltico de la enzima

Concentracin del sustrato y del

producto

Velocidad de una reaccin enzimtica

bajo condiciones de primer orden con
respecto al sustrato

La conformacin de una enzima se altera por cambios en la fuerza inica, el

pH y/o la temperatura del medio donde sucede la reaccin. El mximo
potencial cataltico de cualquier enzima ser expresado bajo condiciones
optimas, que se determinan experimentalmente.

Para situaciones practicas se usan reacciones de orden cero. Al conocer la

concentracin del sustrato para orden cero y las condiciones optimas de la
reaccin se puede determinar la velocidad de esta a diferentes concentraciones
de enzima.
La velocidad de la reaccin es proporcional la concentracin de la enzima, y la
actividad de la enzima es igual a la pendiente de la curva v frente a (E).

Grfica. Cambios en la
velocidad de reaccin a
concentraciones
crecientes de encima,
bajo condiciones de
orden cero con respecto
al sustrato