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Enzimas: Cintica,

inibio e regulao

Enzimas
Molculas catalisadoras que aumentam a velocidade

das reaes, sem sofrerem alteraes no processo


global;

Na faixa de 5 a 17 ordens de magnitude.

Praticamente todas as reaes que


caracterizam o metabolismo celular
so catalisadas por enzimas.

Enzimas
RESDUOS DE AAS
COM GRUPOS DE
CADEIAS LATERAIS
QUE SE LIGA AO
SUBSTRATO
CATALISA A
TRANSFORMAO
BIOQUMICA

http://www.youtube.com/watch?v=s4jEZ9Os6QM

Enzimas

Estado de
transio

OS CATALISADORES AUMENTAM A VELOCIDADE DAS REAES POR


DIMINUREM AS ENERGIAS DE ATIVAO (interao covalente e fracas entre
enzima e substrato);
NA
EVOLUO,
AS
ENZIMAS
DESENVOLVERAM-SE
PARA
DIMINUIR
SELETIVAMENTE AS ENERGIAS DE ATIVAO DAS REAES NECESSRIAS PARA
A SOBREVIVNCIA CELULAR

Enzimas
Ribozima
Molcula de RNA com atividade cataltica

Nomenclatura
SUFIXO ASE

UREASE_ CATLISE DA UREIA


DNA POLIMERASE_ POLIMERIZAO
DNA
PEPSINA_ DO GREGO PEPIS
ACORDO (DIGESTO)
INTERNACIONAL EM
BIOQUMICA

Classificao das
Enzimas

Isozimas
Isozimas - enzimas que catalisam a mesma reao mas
apresentam estruturas diferentes (primria e/ou quaternria).
Podem ser :
- constituem diferentes enzimas produzidas por diferentes
genes;

Desidrogenase
ltica

PROPRIEDADES DAS ENZIMAS


STIO ATIVO

1.Cadeias laterais de AAs (fenda ou


bolso_3D)
2.Eficincia cataltica
3.Especificidade

Stio de ligao do substrato;


Stio cataltico.

PROPRIEDADES DAS ENZIMAS


COFATOR

Um ou mais ons inorgnicos ou molcula


orgnica
ou
(coenzima).

metalorgnica

complexa

PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

Cofator (inorgnico)
Algumas enzimas requerem a presena de ons
metlicos para que a reao cataltica ocorra (Mg, Zn, Fe,
Ca, Cu, Mn).

Anidrase carbnica uma enzima


que tem um papel importante no
transporte do CO2 e no controle
do pH do sangue.

Zinco

Coenzima_ carreadores transitrios de grupos


funcionais especficos. A maioria deles
derivada das vitaminas (deve estar na dieta em
pequenas quantidades).

Coenzima

Grupo prosttico
(coenzima)

As enzimas quando ligadas


covalentemente ou nocovalentemente s
coenzimas, so chamadas de
holoenzimas
Apoenzima

Holoenzima

PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

Regulao
Localizao especfica

Modelos enzimticos
Especificidade enzimtica
1. Chave-fechadura

No o ideal, estabiliza o substrato.

Modelos enzimticos
Especificidade enzimtica
2. Encaixe induzido

Interaes timas s
ocorrem no estado de
transio.

FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAO

CONCENTRAO DO SUBSTRATO

Unidade de enzima (U) - quantidade de enzima que catalisa a


transformao de 1 mol de substrato por min

[ES]
STIOS DE LIGAO
OCUPADOS

FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAO


Temperatura e estabilidade
molecular

A temperatura tima para a maioria das enzimas


humanas est entre 35 e 40C. Acima de 40C, as
enzimas desnaturam.
Bactrias termfilas apresentam temperaturas
timas acima de 70C.

FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAO

Efeito do pH
Cadeias laterais ionizveis ou no
ionizveis

Atividade enzimtica

obtida pela determinao da velocidade da


reao catalisada pela enzima sob condies
definidas.

A velocidade da reao diretamente


proporcional concentrao da enzima

Inibio enzimtica
Inibidores enzimticos so substncias que
interferem na atividade das enzimas, bloqueando o
processo cataltico.
Inibidores irreversveis
Inibidores reversveis

Inibidores fisiolgicos
Frmacos
Substncias txicas

Inibio enzimtica
Inibidores reversveis
Inibio Competitiva

E + S + I ES + EI
1. Os inibidores competitivos so
geralmente substncias anlogas do
substrato;
2. A enzima pode complexar ou o
substrato ou o inibidor mas no ambos
simultaneamente;
3.
Ocorre
aumento
da
velocidade
aparente, sem modificao da Vmx;
4. A ao dos inibidores competitivos
abolida a concentraes elevadas do
substrato.
5.Reverso (aumento do substrato).

Inibio enzimtica
Inibio No-competitiva

E + S + I ES + EI + EIS

1. O inibidor se liga enzima num local


diferente do stio ativo;
2. A enzima pode combinar-se simultaneamente
com o substrato e o inibidor;
3. Ocorre diminuio aparente do Vmx (menos
enzimas);
4. O inibidor afeta
apropriada catlise.

configurao

Ex: metais pesados


SH protenas

mais

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