ENZIMAS

ROSANGELA RIVEROS
VASQUEZ

Concepto
Las Enzimas, son catalizadores
biolgicos que aumentan la rapidez
de una reaccin qumica sin ser
consumidas en la reaccin.
La mayora son protenas aunque
hay molculas de RNA Con actividad
cataltica
(ribozimas).
1.- Catalizadores : sustancias que aumenta la velocidad de reaccin.
2.- Biolgicos: son nicamente producidos por organismos vivos.

Composicin Enzimtica
La composicin qumica de las enzimas no se
estableci con seguridad hasta 1926 cuando James
Sumner cristaliz ureasa de habas, que cataliza la
hidrlisis de urea a NH3 y CO2 y demostrque estos
cristales son protenas.
La larga cadena de aminocidos que constituye la
molcula de la enzima no se dobla libremente, sino
que adquiere una estructura tridimensional definida,
debido a la presencia de enlaces disulfuro (covalentes)
entre residuos de cistena, que actan como uniones
entre diferentes regiones de una cadena polipeptdica
o entre dos cadenas polipeptdicas.

Composicin Enzimtica

Algunas
enzimas
estn formadas por
dos
partes
una
parte
proteica,
denominada
apoenzima, y una
parte no proteica,
denomina cofactor.

Caractersticas de las
Enzimas

Catalizadores
Estructura proteica
Elevado peso molecular
Termolbiles (se destruyen
por accin de las elevadas
temperaturas).
Especificidad.
Alta actividad.
Se recuperan inalteradas al
final del proceso de catlisis.
Pueden
requerir
la
participacin de estructuras
no proteicas.

Clasificacin

Funciones
Las enzimas permiten que las
clulas utilicen energa y
materiales
de
manera
eficiente mientras responden
a las necesidades celulares.
Se necesita menos energa
para
convertir
molculas
reactantes en productos, lo
que aumenta la velocidad de
una
reaccin
bioqumica
comparada
con
las
velocidades de las reacciones
no catalizadas

Funciones

La estructura terciaria
de una enzima tiene
una
importante
funcin en la manera
como dicha enzima
cataliza reacciones.

MODO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS

Para que se pueda llevar a cabo la reaccin, el sustrato,
debe entrar al sitio activo, formndose un complejo
Enzima-Sustrato y de all sale el producto.
El sitio activo comprende :
un sitio de unin formado por los aminocidos que
estn en contacto directo con el sustrato y
un sitio cataltico, formado por los aminocidos
directamente implicados en el mecanismo de la reaccin.

El sitio activo

Puesto que el sitio activo de una enzima se acomoda a un tipo particular de

sustrato, las enzimas generalmente catalizan slo tipos especficos de

MODELOS DE ACCION ENZIMATICA

Hay dos modelos sobre la forma en que el
sustrato se une al sitio activo de la enzima:
El modelo llave-cerradura (Fisher,1890)
El modelo del ajuste inducido (Koshland,
1958)

MODELO LLAVE-CERRADURA
La estructura del sustrato y la del centro activo
son complementarias
Este modelo es vlido en muchos casos, pero
no es siempre correcto

Este modelo era esttico y no tena en cuenta

la flexibilidad de la forma terciaria de una
enzima ni la manera en la que, el sitio activo
puede acoplarse a la forma de un sustrato.

MODELO LLAVE-CERRADURA

MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO

El centro activo adopta la conformacin idnea slo en

presencia del sustrato.
La unin del sustrato al centro activo del enzima
desencadena un cambio conformacional que da lugar
a la formacin del producto.

La unin del sustrato induce un cambio en el centro activo

que aumenta la complementariedad ; Reconocimiento
molecular dinmico

MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO

CINTICA ENZIMTICA
Estudia la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas, explica el papel
de las mismas en el metabolismo, cmo es
controlada su actividad en la clula y cmo
puede ser inhibida su actividad por
frmacos o venenos o potenciada por otro
tipo de molculas.

CLASIFICACIN CINTICA:
Cintica de Primer Orden:La relacin entre la
velocidad y la concentracin de sustrato es
directamente proporcional.
- Cintica de Segundo Orden:La velocidad es
proporcional al cuadrado de la concentracin de
Sustrato.
- Cintica de Cero Orden:La velocidad es
independiente, es decir, no cambia si modificamos la
concentracin de sustrato.
- Cintica Hiperblica:Para una enzima, si
aumentamos la concentracin de sustrato, la
velocidad de la reaccin se conforma de esta forma:

1.En una reaccin, si se tiene

poco sustrato, se habla de una
cintica de primer orden.
2.Si se sigue aumentando el
sustrato, se tiene una cintica
de orden mixto o indefinido.
3.Con un exceso de sustrato,
se ha alcanzado la velocidad
mxima, se ha vuelto
constante. Todos los sitios
catalticos estn ocupados, la
enzima est saturada, se
podr seguir agregando
sustrato pero la enzima no
acta.

 Km:
Constante de Michaelis,
Constante
correspondiente
a
la
concentracin de sustrato equivalente
a la mitad de la Velocidad Mxima.
Determinada para cada enzima, es la
concentracin
de
sustrato
que
semisatura la reaccin. Es una medida
de la afinidad de la enzima y el
sustrato, A menor Km, mayor afinidad.
Al graficarVelocidad vs [Sustrato],
se obtiene una Hiprbola Rectangular
(mostrada anteriormente), pero si se
invierten los valores, la grfica sera
una Lnea recta que no pasa por el
origen:

Factores que afectan la actividad

enzimtica
La actividad puede estar afectada
por:

Las E son activas en un rango

limitado de pH

A partir de cierta temperatura se

empiezan a desnaturalizar.

Efecto del pH Sobre la actividad

enzimtica

Generalmente existe un pH en el cual se obtiene un

mximo de velocidad pH ptimo.
El pH ptimo puede influir en la afinidad, % de saturacin
de E por S, estabilidad de la E, en las constantes cinticas.
EFECTO DEL pH
ENZIMTICA

SOBRE LA ACTIVIDAD

Ph ptimo para enzimas

EFECTO DE LA TEMPERATURA
SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
Los aumentos de temperatura por lo general aceleran
las reacciones
qumicas. Las reacciones catalizadas por enzimas
siguen esta ley,
Solo que al ser protenas a partir de cierta temperatura
Esa temperatura se llama temperatura ptima y es
se empiezan
aquella en
a desnaturalizar.
La que la velocidad enzimtica es mxima

VARIACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA EN FUNCIN DE

LA TEMPERATURA

Factores que afectan la cintica

enzimtica: INHIBIDORES
Muchos tipos de molculas, llamadas inhibidores, hacen que
las enzimas pierdan su actividad catalizadora. Los
inhibidores actan impidiendo que el sitio activo se enlace con
un sustrato.

Irreversibles
E + I EI
se unen fuertemente a la E y el complejo no se
disocia

Reversibles
E + I EI

Inhibidores Reversibles
Pueden actuar de 3 modos:
ocupan temporalmente el centro activo
por semejanza estructural con el sustrato
original: inhibidor competitivo
alteran la conformacin espacial del
enzima, impidiendo su unin al sustrato:
inhibidor no competitivo
Se unen al complejo E-S impidiendo la
catlisis
del
sustrato:
inhibidor
acompetitivo

Inhibidores Reversibles
inhibidor competitivo

Inhibidores Reversibles
inhibidor no competitivo

Inhibidores Reversibles
inhibidor acompetitivo

Inhibidores Reversibles
inhibidor acompetitivo

Cofactores
A veces, un enzima requiere para su funcin la
presencia de sustancias no proteicas que
colaboran en la catlisis:
los cofactores. Pueden ser iones inorgnicos
como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi
un tercio de los enzimas conocidos requieren
cofactores.
Cuando el cofactor es una molcula orgnica se
llama coenzima.
Cuando los cofactores y las coenzimas se
encuentran unidos covalentemente a la
enzima se llaman grupos prostticos.

Cofactores

Coenzima
Algunas enzimas necesitan una porcin no proteica para
desempear su funcin: si es un catin metlico se denomina
cofactor; y si es una molcula orgnica, coenzima.
Lascoenzimasson molculas orgnicas no proteicas ,
termoestables ,que unidos a una apoenzima constituyen la
holoenzima.

Coenzimas
La mayoria de las coenzimas transportan
moleculas que transfieren electrones o
parte de un sustrato de una molecula a
otra. algunos ejemplos de coenzimas.
NADH, NADPH y FADH2 son coenzimas;
estas transfieren electrones.
Muchas son productos derivados de
vitaminas y su unin a la porcin proteica
puede ser covalente o no covalente .

Coenzima
El mecanismo de accin bsico de las coenzimas es el
siguiente:
1.La coenzima se une a un enzima.
5.La coenzima acepta dichos
2.La enzima capta su sustrato
tomos y se desprende de la
especfico.
enzima.
3.La enzima ataca a dicho sustrato,
6.La coenzima transporta
arrancndole algunos de sus tomos.
dichos tomos y acaba
4.La enzima cede a la coenzima
cedindolos, recuperando as
dichos tomos provenientes del
su capacidad para aceptar.
sustrato.

MUCHAS VITAMINAS SON COFACTORES O PRECURSORES

DE COFACTORES
DE ENZIMAS

Isoenzimas
El trmino isoenzima se utiliza a menudo para
referirse a:
Variantes genticas de una enzima.
Protenas genticamente independientes y con
escasa homologa.
Heteropolmeros de dos o ms cadenas
polipeptdicas no unidas por enlaces covalentes.
Enzimas no relacionadas que catalizan
reacciones similares (p. ej., enzimas conjugadas
con diferentes grupos prostticos o que
requieren coenzimas o cofactores distintos).

 Las isoenzimas pueden proceder de:

- Diferentes rganos (isoenzimas de la
fosfatasa alcalina).
- Del mismo espacio celular (isoenzimas de la
LDH).
Las isoenzimas pueden diferenciarse mediante:
Electroforesis, Cromatografa, con la ayuda de
inhibidores, en virtud de su termoestabilidad.

Enzimas sricos de importancia

diagnstica clnica
Transaminasas (ALT, AST) cirrosis , hepatitis,
traumatismos.
Amilasa pancreatitis aguda y crnica, cncer
de pncreas
Creatn fosfoquinasa (CPK) Infarto de miocardio
(isoenzima CPK-1)
Fosfatasa cida (ACP) hipertrofia o cncer de
prstata)
Fosfatasa alcalina (ALP) ictericia obstructiva,
colelitiasis
Gama glutamil transpeptidasa (GGT) Hepatitis
vrica, obstruccin biliar.
Lctico deshidrogenasa (LDH) infarto de

GRACIAS