UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN

ANTONIO ABAD DEL CUSCO

CARRERA PROFESIONAL DE
ENFERMERIA

ENZIMAS
Quim. CIRO TOMAYLLA
CRUZ

ENZIMAS: DEFINICIN

Las enzimas son biocatalizadores de naturaleza proteica

Todas las reacciones qumicas del metabolismo celular se realizan gracias a la
accin de catalizadores o enzimas
La sustancia sobre la que acta una enzima se denomina sustrato
No todas las enzimas son protenas; existen molculas de RNA con actividad
cataltica, las llamadas ribozimas

IMPORTANCIA BIOMDICA DE LAS

ENZIMAS
Son indispensables
para la desintegracin
de los nutrientes con el fin de proporcionar
energa para la contraccin muscular y la
unin de las unidades de construccin en
protenas, DNA, membranas, clulas y
tejidos
La deficiencia en la cantidad o de la
actividad cataltica de las enzimas se debe
a defectos genticos, deficiencia de
nutrientes o toxinas

NOMENCLATURA
Las enzimas eran nombradas atendiendo al sustrato sobre el que
actuaban, aadindole el sufijo -asa o haciendo referencia a la reaccin
catalizada. Ptialina salival, pepsina gstrica etc.
Actualmente la Unin Internacional de Bioqumica (IUB) ha elaborado un
sistema complejo en el sistema IUB, cada enzima tiene un nombre nico
y un nmero de cdigo
Las enzimas se agrupan en seis clases, cada una con varias subclases.
Sust.preferente + accion tipica + terminacion asa
Ejm.
Glucosa fosfato-isomer-asa

CLASIFICACIN
CLASIFICACIN

Nombre sistemtico:
Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador

Aceptor

Grupo

Enzyme
Comission

Nombre comn:

Subgrupo

EC 2.7.1.1
Sub-subgrupo

Hexokinasa

Enzima

PROPIEDAES DE LAS ENZIMAS

SENSIBILIDAD AL pH.
SENSIBILIDAD A LA
TEMTERATURA
ESPECIFICIDAD
COFACTORES.
ISOENZIMAS

ISOENZIMAS
Tienen distinta estructura molecular aunque su funcin
es similar. Se llaman isozimas o isoenzimas, podemos
observar la existencia de isoenzimas en funcin de:
Por ejm., la LDH presenta isozimas distintos en
msculo y corazn
el compartimento celular donde actan por ejemplo, la
malato deshidrogenasa del citoplasma es distinta a la
de mitocondria
el momento concreto del desarrollo del individuo: Por
ejemplo, algunos enzimas de la gliclisis del feto son
diferentes de los mismos enzimas en el adulto. Un
ejemplo de isoenzima la Hexokinasa: presenta, al
menos, cuatro formas distintas : Heptica, Cerebral,
Muscular, Eritrocitaria

MODULACION DE LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA

a. pH , Temperatura
b. Concentraciones de
sustrato
c. Mayor cantidad de
producto final
d. Inhibicion catalitica
e. Hay enzimas
llamadas
alostericas que
pueden adoptar dos
conformaciones
interconvertibles
llamadas R
(relajada) y T
(tensa)
RT

CINETICA ENZIMATICA

Ecuacin de LineweaverBurk
Consiste en representar
la recproca de la ecuacin
de Michaelis-Menten

1
v

y = m

M
m ax

1
S

x + b

1
V

m ax
Donde:
y = 1/Vo
x = 1/[S]

m = Km/Vmx
Resultado: lnea recta
b = 1/Vmx
Pendiente: Km/Vmax
Corte en ordenada: 1/Vmax
Corte en Abscisa (extrapolado): -1/Km

Representacin de
Lineweaver-Burk

INHIBICION ENZIMATICA

INHIBICIN ENZIMTICA:
Se conoce por inhibicin enzimtica a la disminucin o anulacin de actividad
cataltica de las enzimas por adicin de molculas o iones que actan como
inhibidores. Esta forma de inhibicin de la actividad enzimtica constituye el
principal mecanismo de control en los sistemas biolgicos.
La inhibicin enzimtica es de dos tipos reversible e irreversible

1.INHIBICION IRREBERSIBLE. (covalente) E

l inhibidor queda covalentemente unido a la
enzima o ligado fuertemente a el que su
disociacin es muy lento.
La penicila acta modificando covalentemente
al enzima traspeptidasa impidiendo la
sntesis de las paredes celulares
bacterianas, matando as a las bacterias.
La aspirina acta modificando covalentemente
al enzima ciclooxigenasa reduciendo as la
sntesis de seales inflamatorias.
Antibiticos, insecticidas, herbicidas, venenos,
y diversos medicamentos que combaten el
dolor.

INHIBICIN ENZIMTICA
IRREVERSIBLE
MECANISMO DE LA ACCIN ENZIMTICA

De acuerdo al mecanismo de catlisis

enzimtica se tiene:

E + S

k1
k2

ES

k3

P + E

Este es el mecanismo sin la presencia del inhibidor.

La inhibicin
irreversible se divide en tres categoras:
.
a) Reactivos especficos de grupo.
b) Marcadores de afinidad.
c) Sustratos suicidas o inhibidores basados en el mecanismo.

INHIBICIN IRREVERSIBLE
El inhibidor se enlaza a la enzima mediante enlace covalente para
formar el complejo [E-I].
E + S
+
I

k1
k2

ES

k3

P + E

E-I

Complejo enzima - inhibidor

Si la [ I ] es mayor o igual a la [ E ] se anula la actividad
cataltica de la enzima

2. INHIBICION REBERSIBLE. (No covalente) Esta inhibicin se

caracteriza por la rpida disociacin de complejo EI existen
diferentes tipos de inhibicin y poseen distintos mecanismos
de accin.

INHIBICION COMPETITIVA

INHIBICION NO
COMPETITIVA

INHIBICION ACOMPETITIVA

Enzimas sricas de importancia diagnstica

Aspartato aminotransferasa (AST/TGO)
clnica

Valores normales: < 40U/ml

Aumento importante: Infarto de miocardio, hepatitis,
traumatismos
Alanina aminotransferasa (ALT/TGP)
Valores normales: < 50 U/ml
Aumento importante: Hepatitis
-amilasa
Valores normales: <50U/ml
Aumento importante: pancreatitis aguda, cncer de
pncreas
Lipasa
Valores normales: 20-140 U/ml
Aumento importante: pancreatitis aguda, perdura mas que
la hiperamilasemia, en el cncer de pncreas

Gamaglutamil transpeptidasa (GGT)

Valores normales: < 35U/ml en varones y <25U/ml en

mujeres

Aumento importante: Hepatitis vrica, obstruccin biliar,

metstasis hepticas, enf. alcohlica

Deshidrogenasa lctica (LDH)

Valores normales: < 120-230 U/ml
Aumento importante: infarto de miocardio (LDH1),

hepatitis vricas (LDH4, LDH5)

PRINCIPALES ENZIMAS SRICAS EN EL

DIAGNSTICO CLNICO
ENZIMA SRICA

PRINCIPAL USO DIAGNSTICO

Aminotransferasas
Aspartato aminotransferasa (TGO)

Infarto de miocardio

Alanina aminotransferasa (TGP)

Hepatitis viral

Amilasa y lipasa

Pancreatitis aguda

Creatina kinasa (CPK)

Trastornos musculares e infarto de

miocardio

Gama glutamil transpeptidasa

(GGT)

Enfermedades hepticas
Alcoholismo

Deshidrogenasa lctica (LDH)

(isoenzimas)

Infarto de miocardio

Fosfatasa cida

Carcinoma metastsico de prstata

Fosfatasa alcalina
(isoenzimas)

Trastornos seos y enfermedades

hepticas obstructivas

CONCLUSIONES
Las enzimas son catalizadores biolgicos

eficaces y altamente especficos

El anlisis de las enzimas plasmticas
ayudan al diagnstico, pronstico y
evolucin de las enfermedades
A travs de la terapia gnica se logra
subsanar las deficiencias o los defectos
en la funcin de las enzimas