ENZIMAS

Ms.C.Blga.: MARA TERESA VALDERRAMA ROJAS

E N Z I M A S

Son protenas especficas que

actan como catalizadores
biolgicos
En la actualidad se conocen aproximadamente unas dos mil
enzimas diferentes cada una de las cuales catalizan una
reaccin qumica especfica; ninguna clula contiene todas
las enzimas conocidas, diferentes tipos de clulas elaboran
diferentes tipos de enzimas

Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, qumicamente

son protenas.

Poseen las siguientes caractersticas:

- funcionan en cantidades muy pequeas,
- permanecen inalteradas despus de

actuar en la reaccin qumica

- no alteran el equilibrio de reaccin
- no llevan a cabo reacciones que sean
energticamente desfavorables.
Tienen

la

finalidad

de

aumentar

la

velocidad de las reacciones que ocurren

en el interior de las clulas.

CATALIZADOR

Es una sustancia que acelera

una reaccin qumica, hasta
hacerla instantnea o casi
instantnea.
Acelera la reaccin al disminuir
La energa de activacin.

MECANISMO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS

Modelo:la llave y la cerradura
Modelo, propuesto por Emil Fisher en 1894, establece que durante las
reacciones enzimticas, los compuestos se combinan con ciertos sitios
especficos (sitio activo) de las enzimas para convertirse en productos.

SITIO ACTIVO
Es el lugar especfico de la enzima donde ocurre la catlisis;

tiene una estructura tridimensional a la del sustrato, adems

de tener una distribucin complementaria de reas con
carga y sin carga lo que facilita la unin entre el sustrato y el
sitio activo;

Sustrato: sustancia reaccionante que ser convertida a producto.

CARACTERSTICAS DE LA ACCIN ENZIMTICA

La caracterstica ms sobresaliente es su elevada especificidad, reconocen un
solo tipo de sustrato, por lo tanto, catalizan un solo tipo de reaccin qumica
Ejemplo:
la peptidasa :rompe enlaces peptdicos,
la catalasa :acta sobre el perxido de hidrgeno y
la alcohol deshidrogenasa:actua en el proceso de degradacin del etanol.
Esta es doble y explica que no se formen subproductos:
Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula sobre la que el

enzima ejerce su accin cataltica.

Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por un enzima

especfico.

La accin enzimtica se caracteriza por la formacin de un

complejo que representa el estado de transicin.

E+S

EP

E+P

El sustrato se une al enzima a travs de numerosas interacciones

dbiles como son: puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas,
etc., en un lugar especfico, el centro activo.
Este centro es una pequea porcin del enzima, constituido por una
serie de aminocidos que interaccionan con el sustrato.

COENZIMA Y COFACTOR
La actividad cataltica de algunas enzimas depende, casi
exclusivamente, de las interacciones entre el sustrato y el sitio
activo, sin embargo, otras enzimas para funcionar requieren de
sustancias adicionales llamadas cofactores.
Son sustancias de naturaleza no proteica, cuya funcin es

aumentar especficamente la actividad de una enzima, ejm:

iones de cloro, zinc, magnesio, calcio, potasio, hierro, etc .
La amilasa, es una enzima que se encuentra en la saliva y su
funcin es desdoblar almidn hasta glucosa; esta enzima utiliza
iones cloro como cofactor, la ausencia de este, ocasiona que la
velocidad de catlisis enzimtica disminuya.

COENZIMAS
Las sustancias orgnicas, no proteicas que intervienen como

cofactores, se les conoce generalmente con el nombre de

coenzimas, las cuales se unen a la enzima muy cerca del sitio
activo; esta unin puede ser de manera temporal o permanente.
Algunas coenzimas se encargan de aceptar tomos o grupos de

tomos de un sustrato y transferirlos a otras molculas aceptoras.

Ejemplo: - nicotinamida adenina dinucletido (NAD+),
- flavn adenina dinucletido (FAD+) y
- vitamina B12.

Algunas enzimas actan con la ayuda de estructuras no proteicas.

En funcin de su naturaleza se denominan:
Cofactor. Cuando se trata de iones o

molculas inorgnicas.
Coenzima. Cuando es una molcula

orgnica. Aqu se puede sealar, que

muchas vitaminas funcionan como
coenzimas; y realmente las
deficiencias producidas por la falta de
vitaminas responde ms bien a que no
se puede sintetizar un determinado
enzima en el que la vitamina es el
coenzima.

EFECTO DEL pH

Las enzimas presentan un pH ptimo de actividad, Generalmente ocurre a un

pH cercano al rango fisiolgico de 6.0 a 7.5 ,
El centro activo puede contener aminocidos con
grupos ionizados que pueden variar con el pH.
La ionizacin de aminocidos que no estn en el
centro activo puede provocar modificaciones en la
conformacin de la

enzima.

El sustrato puede verse afectado por variaciones

en el pH. de varias maneras

Algunos enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estmago,

presenta un ptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH=12

EFECTO DE LA TEMPERATURA
La temperatura ptima para que funcionen las enzimas, vara entre los
25 y 40 C. El punto ptimo representa el mximo de actividad.
Las altas temperaturas y los cambios de pH
afectan la estructura de las enzimas, de
manera que se convierte en un catalizador
inactivo o menos efectivo. A temperaturas
bajas, los enzimas se hallan "muy rgidos" y
cuando se supera un valor considerable (mayor
de 50C) la actividad cae bruscamente dado
que como protena, el enzima se desnaturaliza.

CLASIFICACIN DE LOS ENZIMAS

1.XIDO-REDUCTASAS
2. TRANSFERASAS
3. HIDROLASAS
4. LIASAS
5. ISOMERASAS
6. LIGASAS

1.XIDO-REDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxido-reduccin
Si una molcula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

2. TRANSFERASAS
TRANSFERENCIA DE GRUPOS FUNCIONALES

grupos aldehidos
gupos acilos
grupos glucosilos
grupos fosfatos (kinasas

3. HIDROLASAS
REACCIONES DE HIDRLISIS
Transforman polmeros en
monmeros. Actan sobre:
enlace ester
enlace glucosidico
enlace peptidico
enlace C-N

4. LIASAS
Adiciona los dobles enlaces

Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N

5. ISOMERASAS
Reacciones de isomerizacin

6. LIGASAS
Formacin de enlaces, con aporte de ATP

Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C

1.- El enzima y su sustrato

2.- Unin al centro activo
3.- Formacin de productos

ENZIMAS
Los enzimas son protenas que

catalizan reacciones qumicas

Un catalizador es una sustancia que
acelera una reaccin qumica, hasta
hacerla instantnea o casi instantnea.
Un catalizador acelera la reaccin al
disminuir la energa de activacin

SITIO ACTIVO
El sitio activo de las enzimas se refiere a la regin
de la protena donde se une el sustrato

COENZIMA
1. Cuando es una molcula orgnica.
2. Tambien considerada como segundo sutrato

GRUPO PROSTTICO
AUXTROFOS

ESTRUCTURA Y
FUNSIN DE LAS
ENZIMAS
Las enzimas son protenas globulares de
tamao grande a muy grande formadas por
una o mas cadenas polipeptdicas.

CARACTERSTICAS
La caracterstica ms sobresaliente de los

enzimas es su elevada especificidad.

Funcionan en cantidades sumamente
pqueas
Permanecen inalterables despus de la
reaccin
No afectan las concentraciones finales en el
equilibrio, sino quimicamente disminuyen la
energa de activacin requerida, de tal modo
que se aumenta la velocidad de reaccin

NOMENCLATURA
xido Reductasas (reacciones de oxidoreduccin)
Actan sobre ": CH OH "
Actan sobre ": C = O "
Actan sobre ": C = CH "
Actan sobre ": CH NH2 "

Hidrolasas (reacciones de hidrlisis)

Esteres
Enlaces glucosdico
Enlaces pepsdicos
Otros enlaces C N
Anhdridos de cido

Actan sobre ": CH NH "

Transferasas (transferencia de grupos

funcionales)
Grupos de un tomo de C
Grupos aldehdos o cetnicos
Grupos acilos
Grupos glucosilos
Grupos fosfatos
Grupos que contienen azufre

Liasas (Adicin a los dobles enlaces)

:C=C:
:C=O
:C=N

Isomerasas (reaccin de isomerizacin)

Ligasas (Formacin de enlaces con escisin de

ATP)
:CO
:CN
:CS
:CC

Racemasas