BYOKMYA DERS

SUNUMLARI
Yrd.Do.Dr. M. Faruk GRBZ
T.C.
SLEYMAN DEMREL NVERSTES
FEN-EDEBYAT FAKLTES
BYOLOJ BLM
BYOKMYA
Cansz maddelerden oluan canl
organizmasndaki tm olaylar
kimyasal olarak aklayan bilim dalna
biyokimya ad verilir.
Canllar binlerce eit moleklden
olumulardr. rnein Escherichia
coli bakterisi yaklak 5.000 farkl
organik bileie sahiptir.
Canl sistemlerin molekler yaplar C,
H, O ve N atomlarnn kovalent
ekilde karbon atomlarndan
olumaktadr.
Tm canllar molekllerini ayn eit
monemerik altbirimlerden oluur. Her
cins ve tr belirleyici makromolekl
dizisiyle tanmlanr.
Canl organizmalar canszlardan fakl
klan nedir?
1.Canllarn kimyasal dzenlenmesi
daha karmaktr.
2.canl organizmalar kimyasal besin
maddeleri ve gne gn Enerjiye
dntrr.
3.Canl organizma kendini-eleme ve
kendini-oluturma yeteneindedir.


ekil 1. Escherichia coli

Tm canllar molekllerini ayn eit
monomerik altbirimlerinden oluturur.
Bir molekln yaps ona zel biyolojik
ilevini belirler.
Her cins ve tr, belirleyici
makromolekl dizisiyle tanmlanr
Canl organizmalar karmak-dzenli
yaplarn oluturmak iin gne
ndan ztlenmi ENERJ yi
kullanr.
Hemen tm organizmalarn enerji
gereksinimleri ya dorudan yada
dolayl olarak gne enerjisi
karlanr.
Ykseltgenme- indirgenme
reaksiyonlar ak, canl hcredeki
enerji deiimlerini belirler.
Canl organizmalar birbirleriyle evre
aral ile enerji ve madde al verii
yaparlar.
Her fiziksel ya da kimyasal deiimde
enerji biim deitirmesine kar,
evrenin toplam enerjisi sabittir.
Hcreler tam bir enerji
deitiricileridir.
Canl hcreler sabit scaklkta ilev
yapan kimyasal makinalardr.
Tm canllar enerjilerini direk yada
dolayl gneteki termonkler fzyon
tepkimelerinden oluan gne
nn enerjisinden dntrrler.
ATOMUN YAPISI
Bir elementin tm zelliklerini ieren
en kk birimine atom ad verilir.
Atom pozitif (+) ykl bir ekirdek
ve evresinde, ekirdein ykne eit
sayda negatif(-) ykl elektronlardan
meydana gelmitir.
Proton ve ntrondan oluan
ekirdekte proton pozitif ykl,
ntron ise ykszdr.
ATOMUN YAPISI
Proton ve ntronun her ikisine birden
nkleon ad verilir.
Atom ekirdeinde yer alan proton
says atom numarasn, yani
ekirdein ykn, toplam nkleon
(proton + ntron) says ise ktle
numarasn verir.

ekil 2. Atomun yaps
ATOMUN YAPISI
Elementin sol st kesine ktle
numaras (Atom arl), sol alt
kesine de atom numaras yazlr.
ekil 3. Karbonun simgesi, ktle numaras ve atom numaras
ATOMUN YAPISI
Bir elementin tm atomlar eit sayda
protonlara, elektronlara veya atom
numarasna sahiptir. Bununla beraber
ayn elementin atomlar,
ekirdeklerinde farkl sayda
ntronlara sahip olabilir. Bu ekilde
bir elementin proton saylar eit,
ntron saylar farkl olan atomlarna o
elementin izotoplar denir.
ATOMUN YAPISI
Atomun kimyasal zelliklerini
belirleyen elektron saylardr. Ayn
elementin izotoplar eit sayda proton
ve elektron ierdiinden ayn
kimyasal zelliktedirler.
ekil 4. Karbonun izotoplar
KMYASAL BALAR
Pek ok elementin atomlar baka
atomlara balanarak daha kompleks
yeni molekller olutururlar. Birden
fazla atomu veya iyonu bir arada
tutan ekim kuvvetine kimyasal ba
ad verilir.
KMYASAL BALAR
Kimyasal balar genel olarak drde
ayrlr:

a) yonik balar
b) Kovalent balar
c) Hidrojen balar
d) Van der Waals balar
YONK BALAR
Bir veya daha fazla sayda
elektronun, bir atomdan tamamen
ayrlp, dier bir atoma gemesi
sonucu oluan pozitif ve negatif ykl
iyonlar arasndaki elektrostatik ekim
gcnden ileri gelen balanmaya
iyonik balanma ad verilir.
YONK BALAR
Ba oluumunda etkili olan g, zt
elektrik ykl taneciklerin birbirini
ekmeleridir.
rnein, sodyum atomu ile klor
atomu uygun artlarda bir araya
getirilirlerse, sodyumdan klora bir
elektron transfer edilir.

YONK BALAR
Bu durumda sodyum bir elektron
kaybederek +1, klor ise bir elektron
alarak -1 ykl iyonlar haline
gelmitir. Burada (+) ve (-) ykl
atomlara iyonlar ad verilir.
Bu iki zt ykl iyon arasnda oluan
elektrostatik ekim gcne de iyonik
ba ad verilmektedir.

ekil 5. yonik ba
KOVALENT BALAR
Elektronlarn her iki atom tarafndan
da ortaklaa kullanlmasyla oluan
balara kovalent ba ad
verilmektedir. Burada bir elektron
alverii olmayp ortaklaa kullanlan
elektronlar her iki atoma da aittir.
KOVALENT BALAR
ki atom arasndaki kovalent balar
dz bir izgi ile gsterilir.

H H O = O
Kovalent balar kuvvetli balardr. Bu
balarn koparlmas iin yaklak 50-
110 kcal/ mollk bir enerji gerekir.

ekil 6. Kovalent ba
HDROJEN BALARI
Hidrojen banda, bir hidrojen atomu
Oksijen veya Azot gibi elektronegatif
atom arasndadr ve bunlardan birine
kovalent ba ile, dierine ise
elektrostatik ekim kuvveti ile
balanmtr.
HDROJEN BALARI
Hidrojen balar bileiklerin erime ve
kaynama noktalarnn ykselmelerine
sebep olduklar gibi, protein ve
nkleik asit gibi byk molekll
maddelerin molekl yaplarnn
olumasnda ok nemli rol oynarlar.
ekil 7. Hidrojen balar
VAN DER WAALS BALARI
Hidrofobik ba ad da verilen bu ba
polar olmayan molekller arasnda
gzlenir. Molekln tad
elektronlar hareket halindeki bir bulut
gibi dnlrse ok ksa bir sre iin
elektron bulutu yle bir duruma gelir
ki geici olarak molekln bir taraf
(-) ykle, dier taraf (+) ykle
yklenir.
VAN DER WAALS BALARI
Ayn durum dier molekllerde de
meydana gelir. Bir molekln (-)
taraf dier molekln (+) tarafnca
ekilir. Bununla beraber iki atom
birbirine daha fazla yaklatrlrsa ok
gl olarak birbirini iter. Bu durum
Van der Waals etkileimi olarak
adlandrlr.
ekil 8. Van der Waals balar
RADYOAKTVTE
Bilinen 108 elementin, doal ve suni
olarak yaplan 3.000den fazla izotopu
vardr. Bunlarn bir ou radyoaktif
izotoplardr. Atom numaras 83 (Bi)
den byk olan elementlerin btn
izotoplar radyoaktif izotoplardr.
Yarlanma Sresi
Radyoaktif izotoplar 4 ekilde
paralanr.

a) Alfa () ile paralanma
b) Beta () ile paralanma
c) Gamma () nmas
d) Pozitron yaymlanmas
Yarlanma Sresi
Radyoaktif bir maddenin yarsnn
bozunmas iin gerekli sre sabit olup
yar mr (yarlanma sresi) olarak
bilinir. Radyoaktif izotoplarn
kendilerine zg yarlanma sreleri
vardr. Bozunma hz scakla bal
olmayp sadece radyoaktif madde
miktarna baldr.
Radyoizotoplarn Kullanm
Radyoizotoplar, aratrma amacyla
translokasyon ve absorbsiyon
olaylarnda, metabolik rnlerin
belirlenmesinde, baz hastalklarn
tehis ve tedavisinde, farmokolojide,
ya tayininde, gda maddelerinin ve
laboratuvar malzemelerinin
sterilizasyonunda kullanlr.
SU VE SULU ZELTLERN
ZELLKLER
Su canl organizmalar iin hayati
nemi olan vazgeilmez ihtiyalardan
birincisidir. Canlln devam iin ou
biyokimyasal reaksiyonlar sulu
ortamda meydana gelir.
Suyun canllar iin nemi onun hem
fiziksel hemde kimyasal
zelliklerinden kaynaklanr.
SU VE SULU ZELTLERN
ZELLKLER
Suyun kaynama noktas yksek
olduundan yerkabuunun en
stnde ou mevsimde sv kalr.
Su hcrelerde polar ve iyonik
maddeler iin iyi bir zcdr.
Dipol yapdaki su moleklleri
kolaylkla hidrojen balar kurabilirler.
ekil 9. Suyun dipol yaps
Suyun Organizmadaki Grevi
Yap maddesi: Su, doku ve
organlarn balca dolgu maddesini
oluturmakta ve dokulara elastikiyet
kazandrmaktadr.
Beslenmede: Hayvansal
organizmalar btn besinsel
maddeleri sulu zeltiler halinde
asimile etmektedir.
Suyun Organizmadaki Grevi
Anabolizmada: Su zellikle klorofilli
bitkilerde karbonhidrat ve dier
organik molekllerin biyosentezi iin
oksijen kaynan oluturmaktadr.
Katabolizmada: Su bitkisel ve
hayvansal organizmalarn metabolik
son rnlerinden birisidir.
Suyun Organizmadaki Grevi
Tamada: Besinsel maddeler, vcut
ii salg maddesi, metabolik artklarn
boaltm sisteminden tanmalar ve
darya atlmalar su sayesinde
gereklemektedir.
Solvent olarak: Su gl bir zc
olduundan organizmalarda meydana
gelen reaksiyonlarn byk ounluu
iin gerekli olan iyonlar da
salamaktadr.
Suyun Organizmadaki Grevi
Is ayarlamada: Suyun yksek bir
spesifik sya sahip olmas
organizmalarn s biriktirmesini,
vcut ssnn deimeden devam
etmesini salamaktadr. Ayn
zamanda su yksek bir latent sya
sahip olduundan organizmalarn
yzeyinden buharlamak suretiyle bir
soutucu olarak ta grev
yapmaktadr.
Suyun yonizasyonu
Membranlarn hidrofobik(polar
olamayan zemez miseller oluturur)
ksmlarnda meydana gelen birka
reaksiyon hari, dier btn kimyasal
reaksiyonlar sulu bir ortamda
gerekleir.
Su biyolojik solvent olduundan
dolay, suyun kimyasal zellikleri
hcre hayatnda nemlidir.
Not: Su ykl katlarda (Polar)
hidrofilik zer,
Suyun yonizasyonu
Bu zelliklerinden dolay su asit ve
baz solusyonlar oluturma
yeteneine sahiptir.

pH
pH bir zeltinin asitlik veya bazlk
derecesini tarif eden l birimidir.
Alm "Power of Hydrogen"
(Hidrojenin Gc)'dir.
25 Cdeki saf suyun iyon rnnn
absolut deeri ntral bir zelti
olduundan pH deeri 7 dir.

pH
ekil 10. Baz maddelerin pH deerleri
pHn belirlenmesi
pH lm iki ekilde yaplr.

a) Elektrometrik metotlar
b) Kolorimetrik metotlar
Elektrometrik metotlar
pH tayini iin kullanlan elektro-metrik
metotlarn en ok uygulanan 1-14 pH
snrlarndan alan, hidrojenin
elektrot olarak kullanld hidrojen
elektrot metodudur.
Kolorimetrik metot
Bu metot baz boya maddelerinin
belirli pH deerlerinde renk
deitirmesi esasna dayanr. Bu
ekilde ortamn hidrojen iyon
konsantrasyonuna gre renk
deitiren maddelere indikatr ad
verilir. ndikatrler zayf asit veya
zayf bazlardr.
nsan ve hayvan organizmas temel olarak
organik ve inorganik maddelerden kurulur.
Organik yapy; protein, lipit, karbonhidrat,
hormon gibi maddeler olutururken,
inorganik yapy su ve mineral maddeler
oluturur.
Canllarda yaamn devam, byme,
reme vb. fonksiyonlarn yaplabilmesi iin
bu maddelere de ihtiya duyulmaktadr.
BYOELEMENTLER
Organizmann organik yapsn
oluturan 4 esas element
bulunmaktadr. Bunlar:
Karbon: Organik molekllerin atsn
oluturur.
Hidrojen: Enerji salamakta grev
alr. Atom halindeki hidrojen gaz
organizmann en nemli yakt
maddesidir.
BYOELEMENTLER
Oksijen: Hcrede toplam arln
%60n oluturur. Yaamn
devamll iin gereklidir.

Azot: Genetik bilgi aktarmnda rol
alan nkleik asit ve proteinlerin
yapsna katlr.
BYOELEMENTLER
Dokularda kilogramda gram olarak
bulunanlara major veya makro
elementler, kg da miligram olarak
bulunanlara iz elementler denir.
Hayvansal ve bitkisel dokularda
bulunan Ca, P, Mg, K, Cl, Na, S ve Fe
dierlerine gre fazla miktarda
bulunduklarndan makro element,
Cu, Zn, Mn, Mo, Cr, F, Se ve I ise iz
elementler grubuna girerler.
Kalsiyum ve Fosfor
Kalsiyum vcutta en ok bulunan bir
elementtir. Yetikin bir insanda
yaklak 1 kg (24.95 mol) kalsiyum
bulunur.
Kalsiyum hcre blnmesi, glikojen
metabolizmas, hormon sekresyonu,
kas kontraksiyonu dahil hcre iinde
ok nemli fizyolojik olaylara katlr.
Kalsiyum ve Fosfor
Organik veya inorganik fosfat
formundaki fosfor vcutta ok
bulunan nemli minerallerden biridir.
Fosfor ATP ve dier yksek enerjili
bileiklerde fosfat ba olarak nemli
bir greve sahiptir.
Magnezyum
Magnezyum canl organizmada
300den fazla enzimin ko-faktrdr.
Enzim substrat kompleksinin
oluumunda magnezyuma ihtiya
duyulur.
Sodyum, Potasyum ve Klor
Sodyum doada en ok deniz
suyunda bulunur.
Besinlerle sodyumun fazla alnmas
Potasyum tuzlarnn, Potasyumun
fazla alnmas ise Sodyum tuzlarnn
idrarla atlmasn artrr.
Sodyum, Potasyum ve Klor
Potasyum gastrointestinal kanaldan
absorbe edilir, kk bir miktar
hcreler tarafndan alnrken byk
bir ksm bbrekler tarafndan
ekskrete edilir.
Gdalarla alnan Klor intestinal
kanaldan hemen hemen tamamen
absorbe edilir.
inko
inko yaklak 300 enzimin integral
bir komponentidir.
inko biyomembranlarn
stabilizasyonunda nemli bir role
sahiptir, Slfidril gruplarna
balanarak membranlar stabilize
eder.
Bakr
Bakr ounlukla duodenumdan aktif
ve pasif transportla absorbe edilir.
Bakr demir metabolizmasnda nemli
rol oynar. Bakr eksiklii demir
absorsiyonuna azaltr ve anemi
oluumuna yol aar.
Manganez
Manganez konnektiv ve kemikli
dokularn oluumu, byme ve reme
fonksiyonlar, karbohidrat ve lipit
metabolizmas ile ilikilidir.
Manganez vcut doku ve svlarnda
olduka geni bir dalm gsterir.
Hcre dzeyinde en ok mitokondride
bulunur.
Molibden
nsanlar iin esansiyel olan Molibden,
ksantin oksidaz, aldehit oksidaz, slfit
oksidaz metallo enzimlerinin yapsna
katlr.
Selenyum
Selenyum serbest radikallere kar
organizmay savunmaya yardmc olur
ve troid hormonlarnn
metabolizmasna itirak eder.
Flor
Flor dilerin mine tabakasnn
sertliinin artmasnda apatit kristal
formasyonunun btnlnn
salanmasnda ve bakteriyel enzim
aktivitesinin azaltlmasnda etkilidir.
Demir
Demir, hemoglobin, myoglobin, labil
demir, doku demiri ve transport
demiri olarak organizmada bulunur.
Dokular arasnda en yksek orandan
depoland yer karacier ve dalaktr.
Krom
Glikoz ve lipit metabolizmasnn
kontrolnde nemli olan krom,
kepekli unda, pekmezde, st ve st
rnlerinde ve ette bulunur.
Kkrt
Organizmada kkrt tayan yaplar;
protein, sa, ty, boynuz, trnaklar,
tendolar, safra ve tkrktr.
Kkrt organizmay idrar, tkrk,
sindirim salglar, kl dklmesi, trnak
ve boynuz anmas ile terkeder.
yot
Tiroid bezinin ana fonksiyonu iyotlarn
tutulmas, tiroid hormonlarnn
sentezi, depolanmas ve salnmasnda
iyota ihtiya duyulmaktadr.
BYOKMYASAL REAKSYONLAR
Kimyasal reaksiyonlar atomlarn
elektron etkileimleri sonucu
meydana gelir.
Eer reaksiyon canl vcudunda
meydana gelirse buna biyokimyasal
reaksiyon ad verilir.
Kimyasal bir reaksiyonda meydana
gelen deiiklikleri 4 grupta ele almak
mmkndr.
Biyokimya biyoloji ve kimyann
ortaklaa oluturduu bir bilim
daldr. Bu bakmdan kimyasal
reaksiyon ile biyokimyasal
reaksiyon arasnda nemli bir
fark yoktur. Biyokimyasal
reaksiyonlar terimi reaksiyonun
sadece canl bir sistemde
meydana geldiini ifade eder.
BYOKMYASAL REAKSYONLAR
Sentez reaksiyonlar:
Kk molekller birleerek daha
byk molekller olutururlar. Bu tip
reaksiyonlara sentez reaksiyonlar ad
verilir.

Glukoz (6C) + Fruktoz (6C) Skroz (12C) + H
2
O

BYOKMYASAL REAKSYONLAR
Ykm reaksiyonlar:
Byk molekll maddeler daha
kk molekll maddelere
ayrtrlrlar.

Glukoz (6C) 2 Laktik Asit (3C)

BYOKMYASAL REAKSYONLAR
Grup transferi reaksiyonu:
Molekln belli bir grubu baka bir
gruba eklenir.

Glukoz + ATP Glukoz-1-Fosfat + ADP

BYOKMYASAL REAKSYONLAR
zomerizasyon reaksiyonlar:
Ayn molekl iinde yer deitirir.
Molekl iinde deiiklik gsterenlere
denir.

CH
3
CH
2
CH
2
- CH
3
CH
2
CH

CH
3

CH
3
Btan zo btan
Grld gibi 4 tip reaksiyonda
reaksiyona giren ve kan atomlarn
say ve ekilleri deimemitir.
Sadece baz atomlar arasndaki balar
paralanm ve deiim sonucu yeni
balar olumutur. Bilindii gibi
balar kimyasal enerjiyi ifade eder. O
halde bir reaksiyonun esas rol enerji
deiiklikleri yapmaktr.


Canl hcrelerde be snf
tepkime vardr,
1. Ykseltgenme ve indirgenme
reaksiyonlar
2. C-C balarnn krlma ve oluumu,
3.i dzenleme,
4.Grup transferleri,
5.Monomerik altbirimlerin bir su
molokulnn ayrlmasyla katld
kondenzasyon tepkimeleri.
AKTVASYON ENERJS
Aktivasyon enerjisini izah edebilmek
iin bir kimyasal reaksiyonun ne
ekilde meydana geldii zerinde
duralm. Bir ok reaksiyona giren ve
kan maddeler maddenin 3 halinde (
kat-sv-gaz ) bulunabilirler.
rnek olarak 2 gaz moleklnn
birleerek bir molekl oluturmasn
ele alalm. Kapal bir kap ierisinde
X
2
, Y
2
gibi gazlardan oluan karm
bulunur. Bu iki gaz molekl
aralarnda gerekleen tepkimede:
X
2
+ Y
2
2XY oluur.
X
2
ve Y
2
gaz karm reaksiyona
girmeden nce belirli bir kinetik
enerjiye sahiptir. X
2
ve Y
2
moleklleri
kapal ortamda birbirlerine uzak
olduklar srece aralarnda herhangi
bir kimyasal deiim meydana
gelmez.
Bu molekller arasnda kimyasal bir
reaksiyonun olabilmesi iin bu
molekllerin birbirine yaklamas,
birbirleriyle kaynamas ve daha
sonra farkl bir ekilde dzenlenerek
XY molekln oluturmas gerekir.
Bu olayn gereklemesi iin arpma
teorisine gre X
2
ve Y
2
molekllerinin
birbiri iine girmesi gerekir.
Her bir molekl e
-
bulutlaryla kapal
olduuna gre molekller birbirine
yaklatka e
-
bulutlar birbirini
itmekte, bu srada molekllerin
kinetik enerjileri azalrken potansiyel
enerjileri ykseltmektedir.
Molekllerin arpmas annda sahip
olduklar kinetik enerjileri tamamen
azalmakta potansiyel enerjileri en st
dzeye kmaktadr.
arpma annda X
2
ve Y
2

molekllerini ayr ayr tanmak
mmkn deildir. Bu iki molekln
birbiri iine girmesiyle oluan bir
karm olarak dnebiliriz. Bu
karm haline aktif kompleks denir.
Aktif komplekslerin potansiyel enerjisi
en st dzeydedir. nk aktif
kompleks halinde X
2
ve Y
2

molekllerini oluturan atomlarn e
-

bulutlar ve ekirdekleri arasndaki
itme kuvveti ekme kuvvetinden daha
fazladr. Bu sebeple aktif kompleks
kararl bir yapya sahip deildir.
Kararl hale geebilmek iin
potansiyel enerjisini azaltmak ister.
Karal hale gemek iin 2 yol izlenir.
Ya geriye dnp X
2
ve Y
2
molekllerini
yeniden oluturur, ya yeniden
dzenlenerek 2 tane XY molekllerini
meydana getirir. Yani oluan XY
moleklleri sratle birbirinden
ayrlarak Ep leri azalrken Eklar
artarak kararl molekller haline gelir.
ki molekln aktif kompleks haline
geebilmesi iin bir enerjiye ihtiya
vardr. Bu enerjiye aktivasyon enerjisi
denir. O halde aktivasyon enerjisi
reaksiyonun olabilmesi iin almas
gereken bir enerji engelidir.
Reaksiyona giren ve reaksiyondan
kan maddelerin toplam kinetik
enerjileri arasndaki farka reaksiyon
enerjisi denir.
Byle bir reaksiyonda reaksiyona
giren molekllerin toplam Ekleri
reaksiyondan kan molekllerin
toplam Eklarndan fazladr. Bu
sebeple bir ksm enerji reaksiyon
sonucunda serbest hale geer.
Bir sistemin scaklk ve basnta bir
deime olmadan, balang
durumundan dengeye doru
hareketindeki enerji deiimine
serbest enerji deiimi G denir.

Bulunduu ortama enerji veren
reaksiyonlara biyokimada Ekzergonik
G reaksiyonlar denir.

Bunun aksi olan A
2
+ B
2
+ enerji
2AB reaksiyonunda ise reaksiyona
giren maddelerin toplam enerjileri
reaksiyondan kan maddelerin
toplam enerjilerinden daha az ise
ortamdan enerji almak zorundadr.
Dardan enerji verilmesi gerekli olan
reaksiyonlara, biyokimyada
Endergonik G reaksiyonlar denir.

Grld gibi her iki reaksiyonun
olabilmesi iin Aktivasyon Enerjisi
gerekmektedir.
Endergonik reaksiyonlarda sisteme dardan
devaml olarak enerji vermek gerekir.
Ekzergonik reaksiyonlarda ise reaksiyon bir
defa balaynca kendiliinden devam
edebilme yeteneine sahiptir.
Organizmadaki tm biyosentez
reaksiyonlar endergonik reaksiyonlardr.

O halde organizmada ykm reaksiyonlaryla
elde edilen enerji biyosentez
reaksiyonlarnda kullanlmaktadr.
Biyokimyada bu enerji deiimi G ile
ifade edilir.
Ekzergonik reaksiyonlarn Gsi ( - ),
Endergonik reaksiyonlarn Gsi ( + )
dr. Ve birimi kcal/mol dr.
Her fiziksel ya da kimyasal deiimde,
enerjinin biim deitirmesine karn,
Evrenin toplam enerjisi sabit kalr.
Kimyasal reaksiyonlarda aktivasyon
iin en ok kullanlan enerji s
enerjisidir.
Ortam scakl belirli bir dereceye
ulanca reaksiyon balar. te bu
reaksiyonu balatan scaklk dercesine
Tepkime Scakl denir.
Canl hcreler sabit scaklkta ilev
yapan kimyasal makinalardr
Katalizr maddeler reaksiyonun daha
dk tepkime scaklnda
balamasn salar.
Katalizr reaksiyonun aktif komplekse
ulamasn salayacak Aktivasyon
enerjisini azaltan maddelerdir.

Canl sistemlerde ise katalizr
grevini protein yapl enzimler
salamaktadr.
BYOKMYASAL REAKSYON
ETLER
Biyokimyasal reaksiyonlar
Ekzergonik ve Endergonik olarak ikiye
ayrlr.
1. ENDERGONK REAKSYONLAR
a. Biyosentez Reaksiyonlar:
Karbonhidrat- Lipid- Protein- Nkleik
Asit-Vitamin-Pigment gibi eitli organik
molekllerin sentezlenme reaksiyonlardr.
b. Mekanik Faaliyetleri Salayan
Reaksiyonlar:
Kas kaslmas,
Hcre blnmesi,
Sitoplazmik hareketler
gibi eitli fizyolojik olaylar
endergonik reaksiyonlarla gerekleir.
c.Sinirsel letimi Salayan
Reaksiyonlar:
d.Aktif Tamay Salayan
Reaksiyonlar:
Endergonik reaksiyonlardr.
2. EKZERGONK REAKSYONLAR
Organizmadaki yakt maddelerin oksijenli
veya oksijensiz artlarda ykm
reaksiyonlar ekzergonik reaksiyonlardr.
Ykm reaksiyonlar serbest enerji
kullanlmadan meydana geliyorsa Anaerobik
reaksiyon denir. Oksijen kullanlarak
meydana geliyorsa Aerobik solunum denir.
Aerobik solunum kaslarda meydana
geliyorsa GLKOLZ, maya hcresinde
meydana geliyorsa FERMENTASYON denir.
ATP ve ENERJ LKLER
ATP metabolik enerjinin evrensel taycs
olarak katabolik ve anabolik yollar
birletirir
Organizmalarda endergonik reaksiyonlar
iin gerekli olan enerji ekzergonik
reaksiyonlardan salanmaktadr. Btn
endergonik reaksiyonlar iin gerekli olan
enerjinin tek bir ekzergonik reaksiyon
eidinin karladn syleyebiliriz. Bu
reaksiyonda ATP nin ADP ve H
3
PO
4

(Fosforik asit) e dnm reaksiyonudur.
ATP + H
2
OADP + H
3
PO
4
G: - 7,3
Kcal/mol
ATP, metabolik
enerjinin everensel
taycs olarak
katabolik ve
anabolik yollar
birletirir.
ATP moleklleri endergonik
reaksiyonlarla ekzergonik
reaksiyonlar birbirine balayan bir
kpr grevi grmektedir. ATP
moleklnn Byle bir grevi
yapabilmesi yksek enerjili bir
molekl olmasndan kaynaklanr.
Organizmalarda ATP den baka
UTP,GTP,CTP, Kreatin fosfat gibi
yksek enerjili fosfat bileikleri
bulunmaktadr.
Yksek enerjili molekllerde hidroliz
edildikleri zaman fazla miktarda enerji aa
kmasn salayan yksek enerjili fosfat
balar bulunmaktadr. Bir ATP
moleklnn sentezlenmesi, ADP
moleklne norganik fosfatn balanmas
ile gerekleir. Bunun iin gerekli olan
enerji eitli ykm reaksiyonlar ile
meydana gelen enerjiden karlanr.
ADP + H
3
PO
4
ATP+ H
2
O G= +7,3
kcal/mol
Enerji elde etmek amacyla
organizmalarn organik moleklleri
ykmas olayna Katabolizma, kk
molekllerden byk molekller
sentezlemesine ise Anabolizma denir.
Anabolik ve Katabolik reaksiyonlarn
tmne Metabolizma denir.
Ykseltgenme ve indirgenme
reaksiyonlar e transferi iermektedir.
Biyolojik ykseltgenme, bir bileik iki
e- ve iki H iyonu kaybeder bu
tepkimelere dehidrojenasyon denir,Bu
ykseltgenmelerde enerji aa
kar.Endergonik,
BYOMOLEKLLERDEK
FONKSYONEL GRUPLAR
Organik bileiklerde fonksiyonel gruplarn
bulunmas organik bileiklerin ok eitli
olmalarn salayan etkilerden biridir.
Fonksiyonel gruplar, C atomlarna H atomu
veya atomlarnn yerini tutmalarna gre 3
gruba ayrlr.
Monovalan
H H
H-C-OH H-C-NH2
H H
Divalan
Karbonik Grubu mino Grubu
-C=O -C=NH

Trivalan
Karboksil grubu Nitril Grubu
-CN

Yaplarnda hidroksil gurubu bulunan
organik molekllere Alkol denir.
Alkoller Primer, Seconder ve Tersiyer
Alkoller olmak zere 3 e ayrlr.
Bunlardan organik asitlerle ve
fosforik asitlerle oluturduklar
esterler biyokimyada nemli yer
tutmaktadr.
Primer, Seconder ve Tersiyer Alkoller
Yaplarnda Amino grubu bulunduran
organik bileiklere Amin denir.
Aminlerdeki amino grubu ile organik
asitlerdeki karboksil grubu arasnda 1
mol su karsa Amit Ba meydana
gelir.

BYOMOLEKLLER
Biyomolekller benzer veya farkl atomlarn
kendi aralarnda kovalent balar tekil
ederek oluturduklar molekllerdir.
Hcrelerde eitli gruplara gre ok sayda
organik molekl bulunmaktadr. Bu organik
molekllerden btn hcre tiplerinde
grlen biyomolekller hcrenin temel
grevlerinde en etkin rolleri stlenmitir.
Biyomoleklleri 4 grupta toplarz.
Karbonhidratlar, Lipidler,Proteinler,Nkleik
Asitler.
KARBOHDRATLAR
C,H,O atomlarndan oluan ve
fotosentez srasnda bitki tarafndan
sentezlenen molekllerdir.
Karbonhidratlarn ou molekl
yapsnn H
2
nin O
2
e oran suda
olduu gibi 2/1 olduundan karbon
hidratlar anlamna gelen Karbohidrat
ad verilmitir. Karbohidratlar 3 ayr
grupta ele alnr.Monosakkaritler,
Oligosakkaritler, Polisakkaritler.
Monosakkaritler ( Basit ekerler )
htiva ettikleri C saysna gre bir
snflandrmaya tabi tutulur.
En basit monosakkarit yapsnda 2 C
bulunan glikol aldehittir.
2 C lu olanlar dioz, 3 Clu olanlar
trioz, 4 Clu tetroz, 5 Clu pentoz, 6
Clu heksoz, 7 Clu heptoz, 8 Clu
oktoz, 9 Clu nanoz, 10 Clu dekoz
olarak isimlendirilir.
Baz monosakkaritler doada
bulunduu halde bazlar sentetik
yollarla elde edilmitir.
D-gliseraldehit doal yollarla elde
edilir.
L-gliseraldehit sentetik yollarla elde
edilir.
D-gliseraldehit L-gliseraldehit
Monosakkaritlerin btn D formu
doada bulunur. L formu ise sentetik
yollarla elde edilir.
Monosakkaritlerin C iskeletinde
karbonlardan birine karbonil oksijen,
dierlerine de hidroksil gruplar
balanmtr. Eer karbonil oksijen ,
karbon zincirinin u ksmnda
bulunursa aldehit grubu oluur.
Aldehit grubu ihtiva eden
monosakkaritlere aldozlar denir.
Ancak karbonil oksijen ( dihidroksiaseton
da olduu gibi ) arada bulunursa buna
keton. Ve bu monosakaritlere ketozlar
denir.
C iskeletine bal H ve C larn yn ve
balanlar ekerlerin eitliliini
arttrr. Monosakkaritlerin ou
kristaller halinde katdr fakat ou
tatldr. Suda ok iyi znrler. Buna
karn organik zc dediimiz
kloroform, etan, benzen gibi
maddelerde znmezler.
Monosakkaritlerin Optik zellikleri
a.Asimetrik C Atomu: Bir
monosakkarit moleklnde C atomlar
4 kovalent bada farkl atom veya
atom gruplar ihtiva eder ve bu tip C
atomlarna asimetrik C atomu ad
verilir. Bir monosakkarit ierisinde
birden fazla asimetrik karbon atomu
bulunabilir.
Yaplarnda asimetrik karbon atomu
bulunan maddelerin zeltileri optik
bakmdan aktiflik gsterirler. Yani
polimetre ierisinde polarize n
ynn saa veya sola evirirler.
rnein D-glukoz polarize saa
evirirken, D-Fruktoz polarize
sola evirir.
b. Stereoizomerizm : Bu zellie
sahip maddelerin moleklleri
uzaydaki dizilileri bakmndan
birbirlerinin aynadaki grnts
eklindedir. Bu tip maddelerin ihtiva
ettikleri atom ve atom gruplar
birbirlerine benzemekte ise bu tip
maddeler farkl zelliklere sahiptirler.
Bir molekl atomlarn uzaydaki
diziliine gre 2 eit steroizmeri
gsterir.
1. Geometrik zomerler ( cis-trans ):
Bu iki madde birbirinin izomeridir.
Kimyasal zellikleri birbirinden
farkldr.
2.Enansiyomerik ift :
Karbonhidratlarda en ok grlen
izomerdir. Moleklde bir veya daha
fazla asimetrik C atomu bulunduu
zaman grlr. Vont Hoff ve Le Bol
adl aratrmaclarn ortaya att
Tetrahedral karbon atomu modeli
ortaya konulduktan sonra
stereoizomerizm konusunda eitli
aratrmalar yaplmtr.
Bu modele gre karbon ekirdei
tetrahedralin arlk merkezinde
bulunmakta ve kovalent balarda bu
dzgn drt yznn kelerinden
geecek ekilde uzamaktadr. Bu
balara farkl gruplar balanrsa bu C
asimetrik karbon atomu olmaktadr.
Bir molekln formln C ( ABDE ) olduunu kabul
edelim. Bu molekln uzaydaki dizilii iki ekilde
olabilir. Bu iki molekl simetri asndan biribirinden
farkldr. Bunlar biribirinin aynadaki grnts
eklindedir.


Aynadaki grntleri birbirinin
izomeri olan bu iki molekle
Enansiyomerik ift denir.
Enansiyomerik ifti oluturan
molekllerin birok zellii birbirinin
ayndr. Bu maddeler ayn zamanda
asimetrik karbon atomu ihtiva
ettiklerinden optik aktiflik gsterirler.
Bu zellik bakmndan birbirlerinden
farkllk gsterirler.
Enansiyomerik iftlerden biri polarize
saat ynnde saa evirirken,
dieri saat ynnn tersine sola
evirir. Bu tip bileiklerin bu
zelliklerini ifade edebilmek iin
isimlerin bana (+) veya (-) konulur.
rnek: D(+) Glukoz, D(-) Fruktoz

Bir molekln ka tane stereoizomeri
olabilecei o molekldeki asimetrik
karbon atomu says ile belirlenir.
Vont Hoff kural olarak isimlendirilen
bu kural, u ekilde formlle elde
edilir.
C= Asimetrik C atomu says
n= Stereoizomer says
n=2
C
Btn ekerlerde aldehit veya keton
gruplarndan en uzakta bulunan
asimetrik C atomuna -C atomu
denir. -C atomu bakmndan D-
Gliseraldehite benzeyip
benzememelerine gre ekerlerin
nne D ve L harfleri konulmaktadr.
D ve L harleri sadece izomerlii ifade
etmektedir. Polarize n saa ve
sola evrilmesiyle ilikili deildir. D ve
L harfleri H ve HO dizililerini ifade
eder.
Birinin zeltisi polarize n dzlemini
saa (+) evirir, dierinin zeltisi ise
ayn derecede sola (-) evirir. D- ve L-
izomerleri eit miktarlarda ieren
karmn optik aktivitesi yoktur. Byle
karmlara rasemik karm veya
rasemaz denir.

D- ve L-izomerler (enantiyomerler)
epimer ekerler
enol ekerler
o- ve |- formlar (anomerler)
Doada monosakkaritlerin eitli izomer
formlar vardr
Monosakkarit moleklnde bir karbon atomundan
komu karbonil grubunun oksijenine bir protonun g
etmesi ile doymam bir alkol yani enol olumas olay,
enolizasyon olarak tanmlanr.
Glukoz, mannoz ve fruktoz, hafif alkali ortamda enol
biimleri zerinden birbirlerine dnrler
Epimer ekerler ismi, yalnzca bir asimetrik karbon atomu
etrafndaki konfigrasyon bakmndan farkl olan iki
monosakkarit iin kullanlr
Glukoz, alt karbonlu standart ekerdir. Glukozun C-2 de
epimeri mannozdur; C-4de epimeri ise galaktozdur
Enol ekerler ismi, enolleme (enolizasyon) ara basamandan
geerek birbirlerine dnebilen monosakkaritler iin kullanlr
Glukoz, mannoz ve fruktoz, enol ekerler olarak da bilinirler
Spesifik evirme Derecesi
Optik bakmdan aktiflik gsteren bir
madde belirli bir dalga uzunluundaki
bir belirli bir derecede saa ve
sola evirmektedir. Bu evirme
hazrlanan zeltinin polirimetre tp
iindeki kalnl ile de ilgilidir.
evirme derecesi s ile de ilgilidir.
Baz maddelerin evirme derecesi
snn artmas ile bazlar ise azalmas
ile artmaktadr. Kullanlan k
kaynann dalga boyu da evirme
derecesini etkilemektedir.
Bu zellikler dikkate alnarak optik
aktiflik gsteren maddeler iin genel
bir tanm yaplmtr. Bu tanma gre
spesifik evirme derecesi ;
milimetresinde 1 gr optik aktif madde
bulunduran bir zeltinin 10 cm
uzunluunda bir tpe doldurularak
iinden Na geirildiinde bu kta
meydana gelen evrilmenin
derecesidir.
Bu lm genellikle 20
o
C de
yaplmaktadr. Buna gre bir
maddenin spesifik evirme
derecesi
[] D
20
= .100 / 1.C
[]: Spesifik evirme Derecesi
D : Na alevi
20: Scaklk
llen derece
1: Polirimetre tp uzunluu (dm)
C: Hazrlanan zeltinin konsantrasyonu
Monosakkaritlerin Formllerle
Gsterilmesi
ekerler aldehit veya keton grubu
ihtiva eden karbon atomundan
balanarak numaralanr. Buna gre
de dz formllerde bir numaral
karbon atomu tepededir; dier
atomlar buna gre sra ile
numaralanr. Son karbon atomundaki
alkol (-OH) grubuna da primer alkol
grubu denir. Bu formller Emil Fischer
tarafndan ortaya konduu iin bu
eklideki gsterime Fischer
projeksiyonlar denir.
Emil Fischer
Daha sonraki aratrmaclar, Fischer
formlnde ekerin zelliklerini
aklayabilmek iin yeterli olmadn
ortaya kartmlardr. nk
ekerlerin her birinin iki kristal
forml bulunmaktadr.
rnein D-Glukoz suda eritilip suyun
buharlatrlmas ile kristallemeye
brakld zaman -D-Glukoz
olumaktadr.

zc olarak su yerine asetik asit ya
da piridin kullanldnda buharlama
sonucu kristalletiinde -D-Glukoz
olumaktadr. D-Glukozun bu iki
formu Mutorotasyon olay
gstermektedir.
Mutorotasyon, bir zeltinin polarize
evirme derecesinin bir sre
getikten sonra sabit bir deere
ulamasna denir.
rnein su ile taze hazrlanm
-D-Glukoz zeltisinin spesifik
evirme derecesi + 113
o
dir. Bu
zelti bir sre bekletilirse spesifik
evirme derecesi azalr ve + 52,8
o
e
der ve sabit kalr.
-D-Glukoz zeltisinin spesifik
evirme derecesi + 19
o
dir. Buda bir
sre bekletilirse spesifik evirme
derecesi + 52,8
o
e kadar artar ve
sabit kalr.
Glukozun bu ekilde iki formunun
bulunmas ancak Aldo heksozlarn ve
dier ekerlerin halka eklinde
molekller meydana yeteneklerinin
olmas ile aklanmaktadr.
C atomunun tetrahedral yapda
olmas rnein glukoz moleklnn
halka eklinde kvrlmasna sebep
olmaktadr.
Bu yolla 6C lu bir heksoz
moleklnn ular birbirine
yaklamakta ve halka
oluturmaktadr. nk aldehitler
alkollerle reaksiyona girerse
Hemiasetal oluturur.
eker molekl halka tekil etmek
zere kapanrken aldehit veya keton
grubundaki O bir H alarak Hidroksil
grubunu oluturur. Oluan Hidroksil
grubu halka dzleminin altna veya
stne doru uzanabilir. Bunun
sonucu olarak piranoz veya furanoz
ekerin iki yeni izomeri meydana
gelir. Oluan OH grubu halka
dzleminin altnda ise , stnde ise
formu olarak adlandrlr.
Bir ekerin ekere dnmesi
ancak halkann almas ve tekrar
kapanmas ile mmkndr.
Saf bir ekerin veya ekerin suda
zlmesi halinde birbirlerine
dnmeleri mutorotasyon olarak
adlandrlr.
D-Glukozun sulu zeltisinde denge
olutuu zaman bunun spesifik
evirme dercesi + 52,8 dir. Denge
haline gelmi byle bir zeltide % 37
orannda eker, % 63 orannda
eker olumaktadr.

Mutorotasyon olay sadece ve
ekere has bir zellik deildir. Halka
yaps oluturabilen btn kristal
ekerlerde grlebilen bir olaydr.
ekerlerin ve formlar birbirlerinin
optik izomeridir.
Ancak bunlar birbirilerinin aynadaki
grnts deildir. Bunlarn izomerlii
anomer olarak tanmlanr.
Halka oluumunda aldehit ya da
keton grubundaki atomda asimetrik
karbon atomuna dndnden n=
2
5
= 32 tane stereoizmeri
olumaktadr.
Halka yapsndaki bu formle Howarth
Forml denir.

MONOSAKKART ETLER
Bilinen monosakkarit says 70
civarndadr. Bunlardan 20 tanesi
doada mevcut, dierleri sentetik
yollarla elde edilmektedir. Doada en
ok bulunan monosakkaritler
pentozlar ve heksozlardr.
Pentozlar ( C
5
H
10
O
5
)
nemli pentozlar; riboz, arabinoz,
ksiloz, liksoz, ksililoz, ve ribilozdur.
Pentozlar doada polimerler halinde
bulunurlar. Bunlar elde edebilmek
iin yapsna girdii polimeri asitlerle
hidrolize etmek yeterlidir. Pentozlar
ayn zamanda glikozitler halinde de
bulunurlar.
Pentozlardan ksiloz fosfat esterleri
halinde karbonhidrat metabolizmasnda
ara rn olarak rol oynar. Pentozlarn
en nemlisi btn hcrelerede grlen
ribozdur. Riboz nkleik asitlerden RNA
nn ATP nin eitli koenzimlerin
bileimine girmektedir.
Riboz nkleik asitlerin bileiminde
-D-ribofuranoz eklinde bulunur.

Heksozlar ( C
6
H
12
O
6
)
Bilinen 24 heksozdan sadece 4 tanesi
yksek yapl hayvanlar tarfndan kullanlr.
a. D-Glukoz ( Dakstroz-zm ekeri ) :
Glukoz meyvelerde, bitki z suyunda kanda
ve hayvansal dokularda serbest halde
bulunabilir. Glikozitler halinde de
oligosakkaritlerin bileiminde polimerler
halinde ise selloz, niasta, glukojen ve
dekstrin gibi polisakkaritlerin bileiminde
bulunur.
Saf glukoz beyaz kristaller halinde ve
katdr. 100
o
C de erir. 110
o
C de
kristal suyunu kaybeder. Susuz
Glukoz 140
o
C de ergir, ancak daha
da stlrsa bozulma sonucu
kahverengi bir karm haline gelir. Bu
karma karamel denir. Glukoz suda
ok iyi znen bir maddedir. Skroza
gre daha az tatldr. Glukoz zeltisi
polarize saa evirir. Spesifik
evirme derecesi + 52,8 dir.
Glukoz girdii btn reaksiyonlarda
tipik bir aldoz eker zellii gsterir.
Yapsnda aldehit grubu
bulunduunda alkali Cu ayralarn
indirger. Glukoz ayn zamanda
fenilhidrozin ile Osazon meydana
getirir. Glukoz mayalar ve bakteriler
tarafndan kolaylkla fermante
edilebilir. Glukoz hcrelerde fosforik
asit ile oluturduu mono veya
difosfat asitleri halinde bulunur.
b. D Fruktoz ( Levuloz-Meyve ekeri
): Glukoza gre daha tatldr. Daha
reaktif bir ekerdir. Meyvelerde, iek
znde serbest halde bulunur.
Skrozda glikozitler halinde, inulin de
ise polimerler halinde bulunmaktadr.
Fruktoz dzenli renksiz ineler
eklinde glkle kristallemektedir.
Ergime noktas 110
o
C. Polarize
sola evirir. Spesifik evirme dercesi -
92
o
dir.
Disakkaritler
Disakkaritler, bir monosakkarit molekl
zerindeki anomerik karbon hidroksil grubunun bir
dier monosakkarit molekl zerindeki bir hidroksil
grubu ile reaksiyonlamas sonucu oluturulan bir O-
glikozidik ba vastasyla birbirine balanm iki
monosakkarit moleklnden olumu bileiklerdir.
O-glikozidik ba, bir yar asetal ve bir
alkolden bir asetal oluumunu gsterir.
Disakkaritlerin oluumunu salayan glikozidik
balar, o ve | olmak zere iki tipte olur.
Glikozidik ban tipini, C-1deki OH grubunun
pozisyonu belirler.
168
C-1deki OH grubunun pozisyonu o
pozisyonu ise o-glikozidik ba, | pozisyonu ise
|-glikozidik ba oluur.
169
Baz disakkaritler oluurken
monosakkaritlerin her ikisinin anomerik
karbonu oluuma katlr ve dolaysyla byle
disakkaritlerin moleklnde anomerik
karbon atomu bulunmaz.
Moleklnde bir serbest anomerik karbon
atomu bulunan disakkaritler monosakkaritler
gibi indirgeyici zellik gsterdikleri halde
moleklnde bir serbest anomerik karbon
atomu bulunmayan disakkaritler indirgeyici
zellik gstermezler.
Glikozidik balar, asit vastasyla kolayca
hidroliz edilebilirler, fakat baz vastasyla
yklmaya kar direnlidirler.
172
Maltoz
Laktoz
Sukroz
(Sakkaroz)
Trehaloz
Sellobioz
nemli
disakkaritlerdir.
Maltoz
(Malt ekeri )
Maltoz, iki glukoz moleklnn
Glc(o14)Glc biiminde kondensasyonu ile
olumu molekl yapsna sahip disakkarittir.
174
Maltoz, serbest yar asetal hidroksili
ierdiinden indirgeyici zelliktedir. Fehling
zeltisindeki 2+ deerlikli bakr (Cu
2+
), 1+
deerlikli bakra (Cu
+
) indirger; yani Fehling
pozitif reaksiyon verir.
Maltoz, doada serbest halde bulunmaz; bir
polisakkarit olan niastann yapsnda yer
alr. Niastann enzimatik hidrolizinin
balca rndr.



Maltoz, olduka tatldr ve suda kolaylkla
znr.
Laktoz (St ekeri )
Laktoz, bir galaktoz molekl ile bir glukoz
moleklnn Gal(|14)Glc biiminde
kondensasyonu ile olumu molekl yapsna
sahip disakkarittir.
Laktoz, nemli miktarda yalnzca stte
bulunur. Stte bulunan eitli
mikroorganizmalar, laktozu laktik asite
evirebilirler. Bu da stn ekimesine ve
kaynatldnda kesilmesine neden olur.
Laktaz noksanlnda, barsaklarda
sindirilip emilemeyen laktoz, bakteriyel
fermantasyon ile, asetik asit, laktik asit,
propiyonik asit gibi ksa zincirli
metabolitlere ve H
2
, CO
2
, CH
4
gibi gazlara
evrilir; ayrca laktoz ve laktik asidin
oluturduu ozmotik etki ile diyare (ishal)
ortaya kar.

Laktoz, ancak az yoluyla verildii zaman
vcut tarafndan kullanlabilir.
Azdan alnan laktoz, sindirim kanalnda
laktaz enzimi etkisiyle paralanr.
Laktoz, serbest yar asetal hidroksili
ierdiinden indirgeyici zelliktedir; Fehling
zeltisindeki 2+ deerlikli bakr (Cu
2+
), 1+
deerlikli bakra (Cu
+
) indirger; yani Fehling
pozitif reaksiyon verir.
Sukroz (Sakkaroz)(ay ekeri)
Sakkaroz, bir glukoz molekl ile bir
fruktoz moleklnn Glc(o12)Fru
biiminde kondensasyonu ile olumu
molekl yapsna sahip disakkarittir.
Sakkaroz, doada balca eker kam ve
eker pancarndan elde edilir; meyve ve
sebzelerin ounda da serbest olarak
bulunur; olduka tatl bir maddedir.
182
Sakkaroz, serbest yar asetal hidroksili
iermediinden indirgeyici zellikte deildir.
Fehling zeltisindeki 2+ deerlikli bakr
(Cu
2+
), 1+ deerlikli bakra (Cu
+
)
indirgeyemez; yani Fehling negatif reaksiyon
verir.
183
Sukrozun hidrolizi sonucunda ou kez eit
miktarlarda glukoz ve fruktoz karm
oluur. Bu karm invert eker olarak
adlandrlr.
Sakkaroz 200
o
Cye kadar
stlrsa su kaybeder ve
kahverengi amorf bir ktle
halini alr. Buna karamel
denir. Sakkaroz, ancak az
yoluyla verildii zaman
vcut tarafndan
kullanlabilir. Sakkaroz ve
glukoz, besinlerimizdeki en
nemli ekerlerdir.

Sellobioz
Sellobioz, iki glukoz moleklnn
Glc(|14)Glc biiminde kondensasyonu
ile olumu molekl yapsna sahip
disakkarittir.
Sellobioz,
indirgeyici
zelliktedir.
186
Sellobioz, doada serbest olarak bulunmaz;
sellloz polisakkaritinin disakkarit birimidir.
187
Trehaloz
Trehaloz, iki glukoz moleklnn
Glc(o11)Glc biiminde
kondensasyonu ile olumu molekl
yapsna sahip disakkarittir.
Trehaloz,
indirgeyici
zellikte
deildir.

Trehaloz, bceklerin dolam svsnn
byk ksmn oluturur; enerji depolayan
bir bileik olarak ilev grr.
Laktuloz
Laktuloz, galaktoz-|-(1,4)-fruktoz
yapsnda yar sentetik bir disakkarittir.




Laktuloz, sindirim sisteminden emilmez ve
laksativ olarak kullanlr.
Monosakkaritlerin Redkleyici
zellikleri
Monosakkaridler indirgeme zellii
olan maddelerdir. Bu zellik alkali
ortamda ve scakta ortaya kar.
Monosakkaridlerin yapsndaki
karbonil grubu bakr, demir,
bizmut, pikrat gibi iyonlar indirger,
bu arada monosakkaridin kendisi de
oksitlenir ve aldonik asit(1. karbon
atomundaki aldehid grubu karboksil
grubuna dnr) meydana gelir. Bu
olay aada glukoz iin
rneklenmitir.

Glukoz, alkalen ortamda hazrlanm
Cu
2+
ieren bir ayrala stlrsa bakr
Cu
1+
haline indirgenir, glukoz da
glukonik aside dnr. Bu srada
ortamn rengi maviden sar-krmzya
dner. Bu reaksiyon Benedict
testinin esasn oluturur.

192
Hafif alkali ortamda serbest yar asetal
hidroksili ieren monosakkaritlerin
anomerik karbonunun karboksilik aside
ykseltgenmesi srasnda eker, indirgen
olarak etki gsterir; Cu
2+
, Ag
2+
, Hg
2+
, Bi
3+

gibi iyonlar indirger; byle ekerler,
indirgeyici eker olarak tanmlanrlar.
Fehling reaktifi
ve Benedict
reaktifleri,
indirgeyici
ekerlerin
tannmasnda
kullanlrlar.
kiden fazla monosakkarit biriminden
oluan trisakkarid, tetrasakkarid,
pentasakkarid, hekzasakkarit gibi
oligosakkaritler tanmlanmtr.
Oligosakkaritler
Disakkaritlerin tannmas
Disakkaritler sulu asit ile kaynatma
suretiyle ve enzimatik olarak hidroliz
edildiklerinde kendilerini oluturan
monosakkaritler ortaya kar.
Fehling (-) olan sakkaroz, asit ile hidroliz
olarak glukoz ve fruktoza paralanr. Glukoz
ve fruktoz da Fehling (+) sonu verir
Asit ve Bazlarn Monosakkaritlere
Etkisi
Monosakkaritler seyreltik inorganik
asitlere kar kararl bir yapya
sahiptir. Bu da monosakkaritlerin
polisakkaritlerden hidroliz edilmesini
ve kantitatif bakmdan tayin
edilmesini salamaktadr.
Ancak deriik asitler
monosakkaritlerin dehidrasyonuna
sebep olur. Bunun sonucu olarak
aldehit trevleri olan furfuroller
meydana gelir.
Furfuroller fenolller ile ktrlerek
karakteristik renkli rnler teekkl
eder. Bu renkli rnler sayesinde
ekerlerin kalorimetrik yntemle
kantitatif olarak tayinleri
yaplabilmektedir.
Seyreltik bazlar ise oda scaklnda
aldehit veya keton grubu ihtiva eden
C ile ona komu C atomu zerinde
yeniden dzenlemelere sebep olur.
rnein D-Glukozun seyreltik bazlarla
muamele edilmesi glukoz, mannoz ve
fruktozdan oluan bir karmn
meydana gelmesine sebep olur.
Bu reaksiyonlara Enodioller denilen
enol formlar girmektedir.

Konsantre bazlar ise yksek scaklkta
monosakkaritlerin yeniden
dzenlenmelerini daha da arttrarak
bunlarn paralanmalarna sebep
olmaktadr.

Glukozidler ve Monosakkarit
Trevleri
Ortamda inorganik bir asidin
bulunmas halinde aldoheksozlar
alkoller ile kolaylkla reaksiyona giren
ve glukozidleri meydana getirirler.
-D-Glukoz metanol ile reaksiyona
girerse spesifik evirme derecesi
+158,9 olan metil--D-Glukozid, -D-
Glukoz ile reaksiyona girerse spesifik
evirme derecesi -34,2 olan metil--
D-Glukozid oluur. Glukozid balar 2
monosakkarit arasnda da teekkl
ederek disakkaritlerin oluumunu
salamaktadr.
Polisakkaritlerde glukozid balar ile
birbirine balanm pek ok
monosakkarit biriminden
olumaktadr. Glukozid balar
bazlara kar dayankl fakat asitlerle
stlrsa kolaylkla hidroliz
edilebilmekte ve koparlmaktadr. Bu
glukozid ba hcrelerde kendilerine
zg enzimler tarafndan
paralanmaktadr.
Fenil Osazon
Monosakkaritler 100
o
C scaklkta zayf
asidik bir ortamda fenil hidrozin ile
reaksiyona girdiklerinde fenil osazonlar
olutururlar. Bu osazonlar suda
znmezler ve kolaylkla kristalleirler.
Fenil osazon teekkl srasnda fenil
hidrozin 1. ve 2. C atomlarna
balandndan glukoz, fruktoz, mannoz
ayn tip fenil osazonlar meydana
getirirler. Osazon oluumu biyokimyada
monosakkaritlerin kalitatif tayinlerinde
kullanlmaktadr.
eker Alkoller
Suda Na-amalgan veya metan
katalizrler bulunduu zaman
monosakkaritlerin aldehit veya keton
gruplar H gaz ile doyurularak
indirgeyici ve neticede eker alkolleri
meydana gelir. rnein; D-Glukoz
indirgendiinde sorbitol , D-Mannoz
indirgendiinde Mannitol meydana
gelir.
D-Fruktozun indirgenmesiyle hem
Sorbitol hem de mannizol meydana
gelir. Bu indirgenme olay ayn
zamanda enzimler araclyla
meydana gelmektedir.
Bylece
glukozdan......... sorbitol,
mannozdan........ mannitol,
Galaktozdan........ dulsitol,
frktozdan........... mannitol ve
sorbitol
meydana gelir.

rnek 2 ; Dier 2 eker alkollere
doada sk rastlanmaktadr.
Bunlardan biri birer trioz olan
gliseraldehit ve dihidroksiasetonun
indirgenmesiyle oluan ve ou
lipidlerin bileii olan gliseroldur.
rnek 3; Dieri ise eitli
stereoizmerik formlarda bulunan ve
bir siklo hekzan trevi olan
inozitoldr. nozitol bir lipid olan
fosfatidil inozitoln bileiminde
bulunduu gibi ayrca inozitoln bir
hekzan fosforik esteri olan fitik asit
halinde de bulunur.
Fitik asit, kalsiyum,
magnezyum, demir,
inko gibi nemli
mineraller ile ba
oluturur ve mineraller
fitat tarafndan serbest
braklmad iin ve
vcutta bulunmad
iin vcudun mineral
eksikliine neden olur.
Fitik asitin Ca ve Mg tuzlarna fitin ad
verilir. Fitin yksek organizasyonlu
bitki dokularnda hcre d destek
materyalinde fazla miktarda bulunur.
Myo-inozitol inozitoln en fazla
bulunan stereoizmeridir.

eker Asitler
Aldonik, alderik ve uronik olmak
zere 3 tip eker asidi vardr. Aldozlar
rnein, Na-hipoiyodit gibi zayf
oksitleyici maddeler ile veya spesifik
enzimler ile aldehit grubunu tayan C
atomundan oksitlendikleri zaman
aldonik asitleri meydana getirirler.
rn.; D-Glukoz, D-Glukonik asiti
meydana getirir. Bu asitin
fosfatlam ekli karbonhidrat
metabolizmasnda nemli bir rndr.
Eer nitrik asit gibi kuvvetli oksitleyici
maddeler kullanlmsa hem aldehit
ve grubu hem de alkolik grup,
karboksil gruplarna oksitlenince ve
neticede aldehit veya baka bir
deyile sakkarit asitler meydana gelir.
Alderik asitlerin fazla bir biyolojik
nemi bulunmamakla birlikte bazen
ekerlerin belirtilmesinde
kullanlmlardr. D-Glukozun kuvvetli
oksitleyici bir madde ile oksitlenmesi
D-Glukorik asiti meydana getirir.
3. tip eker asitleri olan uronik asitler
biyolojik ynden ok nemlidirler.
Uronik asitlerde ekerin sadece
primer hidroksil grubunu tayan C
atomu karboksil grubuna
oksitlenmitir. D-Glukozdan treyen
uronik asit D-Glukouronik asittir.
nemli dier uronik asitler D-
Galakturonik, D-Manuronik asitlerdir.
Uronik asitler bir ok polisakkaritin
bileimine girmektedir. 5 veya 6 yeli
halka yapsndaki aldonik ve uronik
asitler laktan formunda bulunurlar.

En nemli eker asitlerinden biride
askorbik asit yani C vitaminidir. Bu
madde 2 ve 3 nolu C atomlarndan
enediol yaps gsteren helzonik asidi
-laktonudur. Askorbik asit ok
kararsz bir madde olup oksidasyon
ile kolayca D-hidroaskorbikasite
dnr. Besinde askorbik asit
eksiklii skorbit hastalna neden
olur.
Fosforik Asit Esterleri
Monosakkaritlerin fosforik asit esterleri btn
hcrelerde bulunmaktadr. eker fosfatlar,
bir monosakkaritin hidroksil gruplarndan biri
ile fosforik asidin kondensasyonu sonucu
olumu bileiklerdir. ekerlerin fosforik asitle
oluturduklar fosfat esterleri, biyolojik
ynden ok nemli maddelerdir. Gliseraldehit
fosfat ve dihidroksi aseton fosfat da nemli ara
metabolizma maddeleridirler.
Bu maddeler hcredeki karbonhidrat
metabolizmasnda nemli ara maddeler olarak
i grmektedirler. nemli fosforik sit esterleri
unlardr; -D-glukoz-1-fosfat, -D-glukoz-6-
fosfat, -D-fruktoz-6-fosfat, -D-fruktoz-1,6-
difosfat
Dier nemli bir fosforik asit esteri de
7 Clu bir monosakkarit olan
sedohaptulozun fosforik asitle
meydana getirdii bir esterdir. Pentoz
metabolizmasnda rol ounayan bu
monosakkarit doada hem serbest
halde hem de mono veya di-fosfat
esteri halinde bulunur.
Deoksiekerler
Doada en fazla rastlanan deoksi
eker deoksiribonkleik asidin
bileimine giren 2-deoksi-D-ribozdur.
L-Ramnoz (6-deoksi-L-Monnoz), L-
Fruktoz ( 6-deoksi-L-Galaktoz) baz
bakterilerin hcre duvarnn nemli
bileenleridir.
Aminoekerler
D-Glukozamin ve D-Galaktozamin
geni bir dalm gsteren 2
aminoekerdir. Bu 2 ekerde 2 nolu C
atomundaki hidroksil grubun yerine
amino grubu gemitir. D-Glukozamin
omurgal dokularndaki bir ok
polisakkaritin yapsna girer.
Bu madde ayn zamanda bcekler ve
kabuklu eklem bacakllarn d
iskeletinde bulunan ve yapsal bir
polisakkarit olan kitinin balca
bileenidir. D-Galaktozamin
glikolipidler ve kkrdaktaki
polisakkarit olan kondroidin slfatn
bileimine girer.

Muramik Asit ve Nraminik Asit
Bu 2 eker trevinden muramik asit
bakterilerin hcre duvarnda bulunan
polisakkaritlerin, nraminik asit ise
yksek organizasyonlu hayvan
hcrelerini saran hcre zarlarndaki
yapsal polisakkaritlerin nemli
yaptalardr. Her iki madde 9 Clu
eker asitleridir. Bunlar 6 Clu bir
aminoekeri 3 Clu bir eker asidi ile
balamak suretiyle meydana gelmi
gibi dnlebilir.
Amino gruplar asetilleir ve bylece
N-asetilmuramik asit ve N-asetil
nraminik asitler meydana gelir. N-
asetil muramik asit bakterilerin hcre
duvarnn iskeletini oluturan
polisakkartilerin en nemli yap
tadr. Bu madde 6 Clu bir aminoasit
olan D-Glukoz aminin 3 Clu laktik
asitle bir ester ba ile
balanmasndan meydana gelir.
N-asetil nraminik asit ise D-
Mannozamin ve privik asitten
meydana gelmitir. Bu madde hayvan
dokularnn hcre zarlarndaki
glukoproteinler ve glukolipidlerde
bulunan polisakkarit zincirlerinde
nemli bir yap ta olarak rol
oynamaktadr. Nraminik asidin N-
asetil trevlerine sialik asitler
denilmektedir.
Polisakkaritler
ok sayda monosakkaridin
oluturduu byk yapl
molekllerdir. Glikan ad da verilen
bu yaplarda monosakkaridler
glikozidik bala birbirlerine balanr.
Tekrarlanan nitesi ayn tip
monosakkaridden meydana gelmi
olan polisakkaridlere
homopolisakkarit, farkl
monosakkaridlerden oluanlara
heteropolisakkarit ismi verilir.
1. Niasta: Bitkisel kaynakldr. ki
tip glukoz polimeri ierir. Amiloz ve
amilopektinden oluur. Amiloz
niastann % 20-30 unu meydana
getirir.Eriyebilen niasta ismini de
alr.

Granler yapdadr ve bu granller
birbirine o-(1-4) glikozidik bala
balanm glukoz birimlerinden
olumutur .
Bu itibarla genel forml (C
6
H
10
O
5
)n
dir. n says 100-1000 arasnda
deiir ve amilozun heliks bir yapda
olduu dnlmektedir.

Niastann ieriindeki ikinci yap ise
amilopektin dir. Bu madde niastann
% 60-70 lik ksmn oluturur ve
birbirlerine o-(14) ve o -(16)
balanm glukoz birimlerinden
meydana gelir,suda erimez. Yapsnda
dz ve dall zincirleri birarada ierir.
Amilopektinde iki dallanma noktas
arasnda ortalama 25 glukoz birimi
vardr.
Niastada her zincir indirgeme zellii
olan bir OH grubuyla sonlanr. Ancak
bu gruplarn says toplam glukoz
rezidlerinin saysna kyasla ok az
olduu iin niastann indirgen zellii
yoktur. Niasta iyot ilavesi ile mavi bir
renk kazanr. Bu renk, niasta
molekl paralanarak kldke
krmzya dner Bu dnm
aadaki tabloda gsterilmitir.
Niasta souk suda erimez. Scak su
ile sspansiyon haline gelir ve
stlmaya devam edildiinde giderek
jel kvamn kazanr.
2. Glikojen: Hayvansal niasta
olarak bilinir. Ancak bu zelliine
ramen baz maya ve mantarlarda
bulunduu tesbit edilmitir.
nsanda karacier ve kas dokusunda
bulunur.

Glukozun depo edilmi eklidir. Dall
yapdadr. Bu yapy birbirlerine o(1
4) ve o(16) glikozidik bayla
balanm glukoz niteleri oluturur.
Dallanma noktalar arasnda ortalama
12 glukoz nitesi bulunur. Bu hali ile
amilopektinin kltlm bir
modeline benzer.

Etil alkol ile ktrlebilir ve alkol
uurulduunda beyaz bir toz halinde
elde edilir. Scak alkali ilavesi ile
yapsal bir deiiklie uramaz.
Molekl arl, elde edildii hayvan
trne gre deiir. yot ile krmz
renk verir.

3. Dekstrin: Gulukoz+ maltoz
o(1-6), glikozidik ba.
Niastann hidrolizi srasnda aa
kar. Nisbeten kk yapl glukoz
polimerleridir. Eriyebilen niasta da
bu gruba dahildir. Dekstrinler alkol ile
ktrlr.yot ile daha nce
bildirilen renkleri verirler.
Sindirimlerinin kolay olmas nedeni
ile bebeklerin beslenmesinde
kullanlrlar.

4. Dekstran: D- Glukoz birmlerinin
o(1-6), glikozidik balarile dallanma
noktalarnda ise Birbirlerine o(1-3),
o(1-4), o(1-6), glikozidik balar ile
balanarak a eklinde bir yap
oluturan glukoz nitelerinden
meydana gelir.
Baz mikroorganizmalar tarafndan
sentezlenir. Depo ploysakkaritidir.
(Leuconostoc mesenteroides).

5. nlin: Frktoz nitelerinden
|(2-1) meydana gelmi bir
karbonhidrat bileiidir. Suda znen
ancak bbrek tubuluslarndan geri
emilmeyen bir madde olduu iin
glomerler filtrasyon hznn
llmesinde kullanlr. Soan ve
sarmsakta bulunur.
Beyaz renkli ve tatszdr. yotla renk
vermez.
6. Selloz: Birbirlerine |(14)
glikozidik ba ile balanm glukoz
nitelerinden meydana gelir. Bitkilerin
sap, dal gvde ve bitki yapssnn
tm odunsu ksmnda bulunur.
Sekonder yapsnda bulunan hidrojen
balar sayesinde fibriler bir yapya
sahip olan sellozdan oluan her
madde yap dayankl bir karakter
kazanr.

Selloz dnyada en ok bulunan bir
organik maddedir. Suda znmez .
Yksek konsantrasyonlu asitlerle
stlrsa sellobioz nitelerine
paralanr. nsan barsanda
sellozu paralayabilen bir enzim
yoktur. Bundan dolay sellozun
besleyici bir deeri olduu
dnlemez.

Ancak baz mantar ve
mikroorganizmalar sellozu
paralama yeteneine sahiptirler. te
bu organizmalar barsak
floralarnda tayan canllar (otla
beslenen hayvanlar, tahta kurtlar)
sellozdan gda kayna olarak
yararlanabilirler.

7. Kitin: |(1-4) glikozidik ba ile
balanm N-Asetil-D- glukozamin
birimlerinden oluun
homopolisakkarittir. Dnyada en
ok bulunan polisakkaridlerdendir.
Artropodlarn (bcek, midye, yenge
vb) iskeletlerini oluturur. Omurgallar
tarafndan sindirilemez. En ok
bulunan ikincil polisakkarittir.

Glikozaminoglikanlar(heteropolisakkaritler)
Glikozaminnoglikanlar extraselular
proteinlere balanarak proteoglikanlar
oluturur.
Hyaluronik asit, D-glukoronik asit ve N
asetilglukozaminleri ierir. Eklem svsn
oluturur.
Kondroitin slfat, kkrdak tendonlarnda,
Dermatin slfat deride de esneklik,
Kreatin slfat ise uronik asit iermez
boynuz-trnak oluumu.
Heparin,mast hcresi tarafnda retilen ve
antikoglant dr.
Glikokonjugatlar:
Proteoglikanlar, Glikopteinler ve
Glikolipitler
Glikokonjugatlar: Karbohitratlarn bir
kovelent ba ile proteine veya lipite
balanarak oluturduklar
molekllerdir.
Proteoglikanlar;Hcre yzeyinin
makro bileenidir.Hcre zar proteinine
glikozaminoglikanlarn balanmasyla
oluur. Kkrdak gibi ba dokularn
esas bileenleridir.Dokuya salamlk
ve esneklik verir.
Glikoproteinler: Proteinlere kovelent balarla
balanm oligosakkaritlerdir. Plazma
zarnn d yznde, matrixte ve kanda
bulunur. Hcre yzeyi spesifikliini
proteoglikanlarla salarlar.
Glikolipitler:hcre zar lipitlerine kovelent
ba ile balanm Gangliositler
oligosakkaritlerdir. nsan kan grublarn
belirlerler, Lipopolisakkaritler E. coli ve
Salmonella typhimurium gibi bakterilerin
d zarn belirlerler.
Tm organizmalarda bulunan Lektinler
karbohidratlara yksek ilgili proteinlerdir.
Lektinler ( Selektinler hcre zarnda
lektin kmeleridir) hcre zarnda bulunan
ve oligosakkaritler arasndaki etkileimler
hcre-hcre tannmasnda ve
yapmasnda merkezi bir rol oynarlar.
Hcre matrixleri arasnda bilgi akna da
araclk ederler. r grip virs hedef
hcredeki oligosakkariteki lektinlere
balanmasyla oluur.
Selektinler( E ve L-) T lenfositler ile
etkileerek, baklk sisteminde rol
oynarlar,
Baz lektinler mikrobik patojenler hcre
iine tarlar, r, Helicobacter pylori,
gastrik epitel hcreye oligosakkaritler
ile lektinler tarafndan midenin i
yzeyine balanr. Vibrio cholerae,
Bordetalla pertusus(Bomaca)
oligosakkaritler ile etkileerirler, yine
grip virssde lektinlerele tanr.
LPDLER
Bitkisel ve hayvansal organizmalarda
yaygn halde bulunan
makromolekllerden biri de lipidlerdir.
Baz hormonlarn lipid yapda olmalar
ve hcre zarnn temel bileeninin
lipidler olmas lipidlerin biyolojik
nemini arttrr. Lipidler suda
znmeyen organik zcler olan
eter, kloroform, benzen, hekzan,
karbontetraklorr, karbonslfr gibi
organik zclerde
znmektedirler.
Organizmada liidlerin 4 temel grevi
vardr
1- Hcre zarnn yapsal bileenidir.
2- Metabolik yaktn hcre ii depolardr.
3- Metabolik yaktn tama eklidir.
4- eitli bakterilerin ve yksek yapl
bitkilerin hcre eperleridir. Bceklerin
ve eklembacakllarn d iskeletinin ve
omurgallarn derisinin en nemli yapsal
bileenidir.
5- Besin kayna olarak oksidasyonla en
fazla enerjiyi verirler.
Lipidler hayvansal organizmalarda i
dokularn destek maddesi olarak
grev yapt gibi deri altnda
birikerek vcut ssnn
ayarlanmasnda bir izolasyon maddesi
olarak i grrler. Hayvansal
organizmalar lipidlerin byk bir
ksmn besinsel yolla dardan
almakla birlikte bir ksm lipidleride
sentezleme yeteneine sahiptirler.
Lipidler 3 grupta incelenir.
Basit Lipidler Trev Lipidler
Doal yalar Doymu ve Doymam
Ya asitleri
Mumlar Mono ve Digliseritler
Bileik Lipidler Alkoller
Fosfolipidler Steroidler
Sfingolipidler Steroller
Glikolipidler Terpenler
Lipoproteinler Kerotenoidler

Bu 3 grupta temel bileen Ya
Asitleridir.

Ya Asitleri
Hcre ve dokularda ya asitleri
serbest halde ok az miktarlarda
bulunur. Ya asitleri genellikle lipid
snflarnn bileimine girerler. Ya
asitlerinin tm bir hidrokarbon zinciri
ve bir karboksil grubu ihtiva
etmektedir.
Doymu ve Doymam Ya
Asitleri
Tablo Baz ya asitlerinin forml ve erime noktalar
DOYMU YA ASTLER FORML ERME NOKTASI
o
C
Asetik C
2
H
4
O
2
-
Btirik C
4
H
8
O
2
-4.3
Kaproik C
6
H
12
O
2
-2.0
Kaprilik C
8
H
16
O
2
16.3
Kaprik C
10
H
20
O
2
31.2
Laurik C
12
H
24
O
2
43.9
Miristik C
14
H
28
O
2
54.1
Palmitik C
16
H
32
O
2
62.7
Stearik C
18
H
36
O
2
69.6
Arahidik C
20
H
40
O
2
76.3
DOYMAMI YA ASTLER
Palmitoleik C
16
H
30
O
2
0
Oleik C
18
H
34
O
2
16.3
Linoleik C
18
H
32
O
2
-5.0
Linolenik C
18
H
30
O
2
-11.3
Arakidonik C
20
H
32
O
2
-49.5

Temel ( Esansiyel ) Ya Asitleri
Eksikliklerinde kuruma grlr byme yavalar.
Bceklerde linoleik asit eksiklii kanatlarn bozuk
gelimesine neden olur.
Hayvansal organizmada ancak bir tek
ift bal ya asitleri
sentezlenebilmektedir. Birden fazla
doymam baa sahip olan linoleik,
alfa-linolenik ve arahidonik asitler
hayvansal organizmada sentez
edilemez ve mutlaka dardan
alnmas gereklidir.
te organizmada sentezlenemyen ve
besinlerle/rasyonla birlikte alnmas
gerekli olan linoleik, linolenik ve
araidonik asitlere, esansiyel ya
asitleri denir. Bu ya asitlerinin
organizmaya yeterli miktarlarda
alnamamas sonucunda byme
durur, dermatitis oluur. Bbreklerde
harabiyet ve hematri (kan ieme)
grlr. Esansiyel ya asitleri verilirse
bu belirtiler kaybolur.
Baz zel Ya Asitleri
Az olmakla birlikte doada trans
konfigrasyonda (elaidik asit), tek
karbon sayl (propiyonik asit, valerik
asit gibi) ve dallanm ya asitleri
(tberklostearik asit veya
laktobasillik asit metil grubu ile
dallanma gsteren doymu ya
asitleridir) ile siklik ya asitleri
(hidnokarpik asit ve olmugrik asit)
ya asitleri de bulunmaktadr.
Basit Lipidler
Doal Yalar: ( Ntral yalar, triasit,
gliserol, trigliserit )
Gliserol ad verilen 3 hidroksi
grubuna sahip bir polialkoln ya
asidi esterlerine doal yalar denir.
Doal yalar bitki ve hayvan
hcresindeki depo yalarn
olutururlar. Gliseroln 3 hidroksi
grubu da birer ya asidi ile esterleir
ve bunlara trigliseritler denir.

2 hidroksi grubu ya asidi ile
esterleirse digliserit, 1 hidroksi
grubu ya asidi ile esterleirse
monogliseritler denir.
Triasilgliseroller, gliserol esterleen
ya asidi eidine gre farkl yalar
meydana getirir. Eer gliserol
esterleen ya asidi ayn ise basit
triasilgliseroller denir. Farkl ya asit
esterleirse bunlara karm
triasilgliseroller veya kark yalar
denir.
10 C dan daha az C saysna sahip
ya asitlerinden veya dymam ya
asitlerinden oluan yalar oda
scaklnda svdrlar. 10 C dan daha
fazla C saysna sahip doymu ya
asitlerinden oluan yalar ise oda
scaklnda katdr.
Omurgal hayvanlarda depo edilen
yalarn ya asidi bileenleri ksmen
besinsel yolla alnan yalarn ya
asidi bileimine benzemektedir.
rnein insan vcudunda depo edilen
yalarn byk ksm palmitik, steorik
ve oleik asitlerden oluan yalar tekil
eder. %6 steorik, %25 palmitik, %45
oleik, % 7 polmitoleik asit, %8
linolenik-linoleik asitler, %2
kadarnda 18 C dan byk yap
asitleri oluturur.
Btn yalar ester olduklarndan
ester reaksiyonlarn verirler. ift
bal ya asidi tayanlar ift baa ait
reaksiyonlar, hidroksilli ya alkolik
hidroksil grubuna ait reaksiyonlar
verirler. Yalar kuvvetli bazlarla
kaynatlrsa sabunlar ile gliserole
paralanrlar. Bu olaya sabunlama
denir. Bu olay alkol ilavesi (ya
eritkeni) ile kolaylamaktadr.
Mumlar
Mumlar yksek ya asitlerinin bir
hidroksilli yksek alkollerle tekil
ettikleri esterlerdir. Bu asit ve
alkollerin uzunluu C16-c30 olabilir.
Mumlarn genel forml tamamen
basit esterlerin genel forml, R-CO-O-
R' gibidir. Birok bitki ve hayvann
vucudu mum tabakalar ile
rtlmtr. Mum tabakalar bir
taraftan sularn nfuzuna, dier
taraftan da kurulua engel olur.
Doadaki grevleride budur.
Hem bitkiler ve hem de hayvanlar
doal mumlar meydana getirirler.
Mumllar genellikle esterlerin bir
karmdr ve ek olarak mumlarda
yksek miktarlarda serbest yksek
ya asitleri, yksek alkoller, yksek
molekl arlna sahip doymu
hidrokarbonlar da bulunur. Geni bir
scaklk aralnda erirler (35-100
C) Suda hemen hi znmezler.
Organik zclerde ok iyi
znrler.

Mumlarda en ok bulunan alkoller ->
lauril alkol, setil alkol, seril alkol ile
mirisil alkol olup asitler ise -> miristik
asit, palmitik asit, serotik asit ve
melissik asittir.
Balmumu palmitik asidin C26-C34
karbonlu ya alkolleri ile verdii
esterlerin bir karmdr. Balmumunda
byk oranda miristat, C13H27CO-O-
C26H53, ile serotik asidin,
C25H51COOH, baz esterleri ve % az
miktar da hidrokarbondan meydana
gelmitir. 62-65 C de erir ve ayakkab
cilas, mum ve mumlu kat yapmnda
kullanlr.

Karnauba Mumu Brezilya hurmasnn
lifleri zerinde (kaplam halde) bulunan
bitkisel bir mum olup ana maddesie
mirisil serotat'dr C25H51COOC31H63.
80-87 C de erir.
Cilaclkta, mumlu teksir kad
yapmakta kullanlr. Balina Mumu balca
setil palmitat, C15H31CO-O-C16H33, ile
bir miktar serbest setil alkolden
C16H33OH meydana gelmitir. Erkek
balinalarn kafa boluundan elde edlir.
42-45 C de erier. En ok
merhemlerde ve kozmetiklerde
yumatc olarak kullanlr.

Lanolin, Lanosteroln bir ya asidi
esteridir. Serbest ve esterlemi
kolestrol ihtiva eder. Yn telciklerinin
zerinde koruyucu bir tabaka tekil
eder ve ya olmaktan ziyade bir
mumdur. ok kompleks bir yapya
sahiptir. Lanolin kendisi erimeden ok
miktarda su alp tutma zelliine
sahiptir. Bu nedenle merhemlerin ve
deiik kozmetik rnlerin
hazrlanmasnda kullanlr.
Bileik Lipidler
Fosfolipidler ( Fosfogliseritler ):
Gliserin ve esterlemi halde fosforik
asit tayan gliseridlerdir.
Fosfogliseridlere fosfolipidler yada
fosfatidler de denilmektedir.
Fosfolipidler membranlarn ana yap
elementidir. Btn hayvan ve bitki
hcrelerinde bulunur. Yumurta, beyin,
karacier, bbrek, pankreas, akcier
ve kalp kas fosfolipidler ynnden
zengindir.
Suda znmeleri pek iyi deildir.
Fosfogliseridler asetonda erimezler.
Ancak su-kloroform ve metanol
karm ile dokulardan ekstrakte
edilirler. Fosfatidler hava ile temas
ettiklerinde yaplarndaki doymam
ya asit gruplarnn havann oksijeni
ile okside olmalar nedeniyle
koyularlar.

1 Mol. gliserin, 2 mol. ya asidi ve 1
mol. fosforik asitden oluan yapya
fosfatidik asit ad verilir. Gliseroln bir
ve ikinci hidroksil grubuna genel
olarak uzun zincirli iki ya asidi
balanmtr. Ya asitlerinin birisi
doymu dieri doymamtr. Bu ya
asitleri genellikle 16 ya da 18 C lu
ya asitleridir. Ancak nc hidroksil
grubu ise fosforik asitle ester tipi bir
ba yapmtr.
Fosfogliseridler polar olmayan uzun
bir hidrokarbon kuyruk ile bir de polar
ba ihtiva etmektedirler. Yani suyu
seven ve sevmeyen gruplar bir arada
bulunmaktadr.
Fosfatidik asidin biyoaktif trevleri
daha yaygn olarak karmza
kmaktadr. Zaten gliseroln 3.
hidroksil grubuna balanan fosforik
asit grubu genellikle yalnz kalmaz.
Aktif bir amino alkol ester ba ile
buradan yapya girer.
Bu fosfatn hidroksil grubuna kolin,
etanolamin, serin ve inositoln
balanmas ile de stoplazma ve
organellerin membran yapsnda en
ok rastlanan, fosfadidilkolin (lesitin),
fosfadiletanolamin (kefalin),
fosfatidilserin (sefalin) ve fosfoinozitol
gibi farkl fosfoailgliseroller
(fosfolipidler) meydana gelmektedir.
Fosfatidilkolin
Fosfatidilserin ve Fosfatidletanolamin
Fosfatidilinozitol
Kardiolipin (Difosfatidilgliserol) ve
plazmalogen dier nemli
fosfolipidlerdir. Kardiolpinin yapsnda
bir mol gliserol aracl ile birleen iki
mol fosfatidik asit bulunmaktadr.
Yani 1,3 difosfatidil gliserindir.
Mitekondri zarnn temel lipididir.
zelllikle kalp kasndan elde edilir ve
frenginin tehisinde kullanlmaktadr.
Sfingolipidler
Bu bileikler gliserol ihtiva etmezler.
Bu nedenle de sfingozin baznn (4-
sfingenin) veya dihidrosfingozin'in (D-
sfinganin) trevleri olarak kabul
edilirler. Bu bazlar ihtiva eden
lipidlere de basitce sfingolipidler
denilmektedir.
Sfingozinin amino grubuna 18 veya
26 karbonlu doymu veya tek
doymam ya asidinin amid ba ile
balanmas ile seramidler meydana
gelmektedir. Btn sfingolipidlerde
karekteristik olan seramidlerde iki
nonpolar kuyruk bulunmaktadr.
Farkl polar ba gruplar ise ancak
sfingozinin 1. pozisyonundaki
hidroksil grubuna balanmaktadr. O
halde sfingozinin amino grubuna bir
ya asidi karboksil grubu ile amid
ba eklinde balanmakta ve
seramidler meydana gelmektedir.
Hidroksil grubuna balanan polar
balar nedeniyle de farkl
sfingolipidler olumaktadr.
Sfingolipidler hayvan ve bitki
hcrelerinin membranlarnda yapsal
komponent olarak nemli grevler
yapmaktadr. zellikle ok miktarda
beyin ve sinir dokuda bulunmakta
ancak eser miktarda
depolanmaktadr.
Sfingolipidler sfingomyelinler,
serebrositler ve gangliositler olarak
ana snfta incelenmektedir.
Bunlardan sfingomyelimler fosfat
grubu ihtiva ettikleri halde
serebrositler ve gangliositler fosfat
grubu ihtiva etmezler.
Hcre yzeyinde
sfingolipitler biyolojik
tannma yerleridir.
rnein kan
gruplarn
gstermektedir,
Sfingomyelinler zellikle
membranlarda ve bu arada belirli sinir
hcrelerinin etraflarn saran myelin
klfta olduka ok olarak bulunurlar.
Bunlar seramidlerin fosfokolin veya
fosfo-etanolamin trevidir.
Yaplarnda fosfat grubu
tadklarndan bazen fosfolipid olarak
da snflandrlabilirlerse de gliserin
tamadklarndan bu grupta
incelemek daha dorudur.
Atlarn ve srlarn trnaklarnda, yine
insanlarn epidermis, sa ve
trnaklarnda slfr ihtiva eden bir
seramid bulunmaktadr. Bu maddeye
ungulik asit ad verilir. Ungulik asit
seramide ilaveten ekimolar oranda
sialik asit, galaktoz, galaktozamin ve
slfat ihtiva etmektedir.
Serebrositler beyinde ve sinirlerin
myelin klflarnda ok miktarda
bulunan seramid monosakkaritlerdir.
Sfingomyelinlerden farkl olarak
yaplarnda fosforik asit ihtiva
etmezler. Bunun yerine ounlukla
glukoz veya galaktoz gibi bir eker
ihtive ederler. Buradaki eker
genellikle galaktozdur. Ancak baz
eitlerinde D-glukoz veya N-asetil
glukozamin de olabilir.
Yaplarnda kolin gibi herhangi bir
bazda yoktur. Serebrositler
yaplarnda yer alan ya asidinin
eidine gre isimlendirilir. Polar ba
oluturan eker niteleri nedeniyle
glikosfingolipler olarak da adlandrlan
serebrositler daha ok hcre
membranlarnn d ksmnda ve hcre
yzeyinde yapsal komponent olarak
yer almaktadr.
Serebrositlerde galaktoz bulunmas,
yavrularda beyin ve sinir sisiteminin
gelimesi bakmndan st ekerinin
nemini gstermektedir. nk laktoz
glikoz ile galaktoz'dan kuruludur.

Ganglositler ise zellikle sinir ve dalak
dokusunda bulunmaktadr.
Gangliositler yapca serebrositlere
benzemekle birlikte, serebrositlerdeki
heksoza ilave olarak birka molekl
daha karbonhidrat ihtiva ederler. Bu
karbonhidrat en az bir mol. N-asetil
galaktozamin veya N-asetil
glukozamin ile en az 1 mol. N-asetil
nyraminik asit (sialik asit) olabilir.
Gangloisitler hcre membranlarnn d
yzeylerindeki spesifik reseptr
blgelerinin nemli yapsal elementidir.
rn., ganglositler sinir sonlarnda
bulunurlar ve neurotransmitter
molekllere balanarak implusun
kimyasal transmisyon ile bir sinirden
dier bir sinire gemesinde rol oynarlar.
Hekzsozlar ve N-asetil neyraminik
asidin say ve balanlar bakmndan
gangliositlerin 20 farkl trne
rastlanmtr.
Gangliositler hcre membran
yzeylerindeki hormon-reseptr
blgelerinde de bulunmaktadr. Baz
ntral glikosfingolipidler eritrositlerin
d yzeylerinde bulunarak kan
gruplarna zgllk kazandrdklar
gibi organ ve dokulara da zgllk
kazandrmaktadr.
Trev Lipidler
Terpenler
Terpenler izoprenin (2-metil-1,3-
btadien) oligomer veya polimerleridir.
zopren moleklnde bulunan ift balar
konjugedir. Yani iki ift ba arasnda
yalnz bir tek ba bulunmaktadr. Byle
konjuge ift ba tayan maddeler byk
reaksiyon yeteneine sahiptirler ve
baka maddelerle kolayca birleebilirler.
Ayn reaksiyon yeteneine dayal olarak
izopren moleklleri kendi aralarnda da
birleebilirler (polimerizasyon). zopren
moleklleri polimerize olmadan nce
dehidre olmalar gerekir.
Izoprenin kendisi doal olarak
bulunmad halde doada izopren
molekllerinin polimerizasyonu
sonucu oluan bileikler yaygndr.
Doal bileiklerin ounda izopren
molekllerinden birisinin ba ksm ile
dierinin kuyruk ksm birlemitir.
Bununla birlikte iki ba yada
kuyruun birletii maddelerde
vardr.
Terpenlerin ou hidrokarbon,
dierleri alkol, eter, aldehit, keton ve
asittir. Byk bir ksm gzel kokar.
Hafife stlarak yada subuhar
damtmyla dier bitkisel
maddelerden ayrlabilir. Terpenlerin
bazlar parfmlerde, tat vermede ve
tpta kullanlr.
Terpenlerin en nemli grubu olan
Karotinoidler tetraterpendir (C40). Ak
sardan krmz-menekeye kadar
deien renkte maddelerdir.
Karotinoidlere bu renkleri veren faktr
tadklar ift balardr. Baz
karotinoidler, likopin gibi, asiklik
(halkasz) olmalarna karn bazlar da
zincirin her iki ucunda hidroaromatik
birer halka ile kapanmlardr. Byle
karotinoidlere karotinler denir.
Alfa Karotin
Beta Karotin
Karotinlerde halkalar drt izopren
moleklnn iki ucunda yer alr.
Zincir ularndaki bu hidroaromatik
halkalara iyonon halkalar ad verilir.
yonon halkalar a -, b - ve
pseudoiyonon halkalardr. a - ve b -
iyonon halkalar kapal olup yalnz bir
ift ba ihtiva ederler. ift ban
yerleri a - ve b -halkalarnda farkldr.
Pseudoiyonon halkas ise 2 ift ba
tar ve aktr.
Tadklar iyonon halkalarna gre a -
, b - ve gama karotinler ekillenir. a -
karotinde bir a - ve bir de b -iyonon
halkas vardr. a -karotinde ise,
zincirin her iki ucunda da b -iyonon
halkas vardr. Gamma-karotinde ise
zincir ularnda bir a - ve bir de
pseudoiyonon halkas mevcuttur.
Karotinler vitamin A'nn n
maddeleridir.
Steroidler

Bu maddeler steran
(siklopentanoperhidrofenantren) halkasna
sahiptirler. Fenantren halkas 3 benzol
halkasndan ibarettir. Bu halka hidrojenle
doyurulursa ift ba alr ve perhidrofenantren
halkas meydana gelir. Perhidrofenantren
halkasna da bir siklopentan halkas eklenirse
siklopentanoperhidrofenantren (steran) halkas
oluur. Steroidler bunun karbonlu yan zincir,
alkol, aldehit, keton, ift ba eklinde baz
fonksiyonlu grup tayan trevleridir.
Doal olarak bulunan, farkl fonksiyon
yada aktiviteye sahip pek ok steroid,
zellikle A halkasndaki 3 nolu karbona,
C halkasndaki 11 nolu karbona ve D
halkasndaki 17 nolu karbona farkl
gruplarn balanmas ile birbirinden
ayrlmaktadr. Steran halkasn veya
bunun deiik ekillerini tayan ve
biyolojik nemi olan maddeler sterinler
(Steroller) ve Vitamin D Grubu
Maddeler, safra asitleri ile adrenal
korteks hormonlar ve cinsiyet
hormonlardr.
Steroller
Steroller hcrelerde ya serbest
alkoller halinde veya 3. C daki OH
grubuna uzun zincirli bir ya asidinin
balanmasyla oluan esterler halinde
bulunmaktadr. Sterollerin en nemlisi
kolesteroldr. Kolestreol hcrelerde
serbest ya da ester halinde bulunur.
Bitkilerde bol miktarda bulunan
steroller ise sitosterol ve
stigmasteroldr. Mayalarda ise
ergosterol bulunmaktadr. Ergosterol
gne na maruz kaldnda D
vitaminine dnebilir.
Ergosterol
Bcekler sterolleri sentezleyemezler
besinsel yolla almak zorundadrlar.
Bakterilerde ise steroller hi yoktur.
PROTENLER
Molekler yaplar olduka karmak
molekl arlklar yksek
biyomolekllerdir. Proteinler hcrede
protoplazmann esasn olutururlar.
Hcre bymesi protein sentezi ile e
anlamdadr. Hcrelerde eitli grevleri
stlenmilerdir. En nemli grev
protoplazmann yapsal bileeni
olmasdr. Ayrca enzimleri oluturarak
biyolojik katalizrler olarak i grrler.
Proteinler,
aminoasitlerin
dehidrate(su
kaybetmi)
polimerleridir, her
biraminoasitkalnts
yanndakine zel bir
tip kovalent bala
balanmaktadr.(
kalnt her bir
aminoasidin dieriyle
balanrken su
kaybetmesini
yanstr.)

Besinsel proteinler sentezlenecek
proteinin yaptalar olan aminoasit
kaynakldr. Proteinler ayrca inorgnik
iyonlar, organik bileikler, oksijen ve
suyun tanmasnda tayc
molekller olarak i grrler. Vcut
savunmasnda antikorlarn oluumunu
salarlar. Proteinlerin molekler
yapsnda karbonhidrat ve lipidlerden
farkl C,H,O yannda N ve kkrt ve
fosfat da vardr.
Baz zel proteinlerin bileiminde Fe,
Cu,Mn,Zn gibi elementlerde bulunur.
AMNOASTLER
Proteinlerde bulunan 20 standart
amino asidin hepsi alfa aminoasittir.
Ayn karbon atomuna bal bir
karboksil grubu ve bir amino grubuna
sahiptir. Birbirlerinden R gruplaryla
ayrlrlar. R gruplar aminoasitlerin
sudaki znrln etkileyen
elektrik yk, byklk ve yapsal
ynden farkll salar.
Aminoasitlerin tm beyaz kristaller
halinde katdr. Bunlardan sistin, lsin
ve trozin hari hepsi suda kolay
znrler. Prolin ve hidroksiprolin
hari tm etil alkolde
znebilmektedir
Aminoasitlerin R Gruplarna
Gre Snflandrlmas
Aminoasitler R gruplarnn
zelliklerine gre, zellikle polariteleri
veya biyolojik pH da su ile tepkimeye
girme eilimlerine gre 5 ana snfta
incelenir.
1- Polar olmayan ve Alifatik R Grubu
Bulunduranlar
2- Aromatik R Grubu Bulunduranlar
3- Polar, Yksz R Grubu Bulunduranlar
4- Pozitif Ykl (Bazik) R Grubu
Bulunduranlar
5- Negatif Ykl ( Asidik) R Grubu
Bulunduranlar

1- Polar olmayan ve Alifatik R
Grubu Bulunduranlar
R gruplar polar deildir ve
hidrofobiktir. Proteinlerde alanin,
valin, lsin ve izolsin yan gruplar bir
araya gelip kmeleerek, hidrofobik
etkileimlerle protein yapsn sabitler.
Glisin en basit yapya sahiptir. Glisin
polar olmayan fakat ok kk yan
zinciri (R grubu) hidrofobik
etkileimlere katlmaz. Slfr ieren
Metiyonin ise R grubunda polar
olmayan tiyoeter bulundurur.
2- Aromatik R Grubu
Bulunduranlar

Aromatik R gruplu fenilalanin, tirozin
ve triptofan hidrofobik etkileimlere
katlabilr.

3- Polar, Yksz R Grubu
Bulunduranlar

Polar olmayan aminoasitlere gre
suda daha znebilir ve hidrofiliktir.
nk ilevsel gruplar su ile hidrojen
ba yapar. Bu grup aminoasitler
serin, treonin, sistein, prolin,
asparajin ve glutamin dir.
Serin ve treonin hidroksil gruplaryla,
sistein slfidril grubuyla, asparajin ve
glutamin ise amit gruplaryla
polariteye katkda bulunur.
Prolin ise farkl bir halka yapsna
sahiptir. Prolin yapsndaki ikincil
amino grubu polipeptit zincirde prolin
ieren blgelerin esnekliini azaltp
kat konformasyona neden olur.

4- Pozitif Ykl (Bazik) R Grubu
Bulunduranlar

Lizin, arjinin ve histidin Ph 7.0 de
pozitif ykl R-grubu ieren
aminoasitlerdir.
Histidin birok enzim katalizli
tepkimede proton alcs/vericisi
olarak tepkimeyi kolaylatrr.
5- Negatif Ykl ( Asidik) R
Grubu Bulunduranlar
kinci karboksil grubuna sahip
aspartat ve glutamat pH 7.0 de net
negatif yke sahip R grubu ieren
aminoasitlerdir.
Standart D Aminoasitler
Proteinler, 20 standart aminoaside
ilaveten polipeptitlerde yer alan ve
standart aminoasit kalntlarnn
modifikasyonu ile oluan
aminoasitlerde ierebilir.
4-hidroksiprolin prolinin trevidir.
Bitki hcre duvar proteinlerinde ve
ba dokunun fibrz proteini olan
kollajende bulunur.
5-hidroksilizin lizinin trevidir. Ba
dokunun fibrz proteini olan
kollajende bulunur.
6-N-Metilizin kas dokusunun
kontraktil proteini olan miyozinin
yapsal bir elemandr.
- karboksiglutamat phtlama proteini
olan protrombinde ve biyolojik ilevi
Ca
+2
ye balanmak olan baz
proteinlerde bulunur.
Selenosistein zel bir yapdr. Nadir
grlen bir aminoasittir. Protein sentezi
sonras modifikasyonla deil, sentez
srasnda oluur. Sisteinin slfr yerine
selenyum ierir. Aslnda serinden
tretilir. Az sayda protein selenosistein
ierir.


Hcrelerde bunlara ek 300 aminoasit
daha bulunur. Bunlar protein
yapsnda bulunmazlar ancak birok
ilevleri vardr. Ornitin ve Sitrlin
arjinin biyosentezinde ve re
dngsnde anahtar rnlerdir.
Temel Aminoasitler
Bitkiler, Klorofilli Mikroorganizmalar
ve Mantarlar N metabolizmas
ynnden ototroftur. Yani besinsel
kaynakl aminoasitlere ihtiya
duymazlar. Hayvansal organizmalar N
metabolizmas ynnden heterotrof
organizmalardr. Besinsel olarak
dardan alnmas gereken amino
asitlere temel aminoasitler denir.
Temel Aminoasitler
Valin (Val) Metiyonin (Met)
Lsin (Leu) Treonin (Thr)
zolsin (Ile) Histidin
(His)*
Fenilalanin (Phe) Arginin
(Arg)*
Triptofan (Trp) Lizin (Lys)
Aminoasitlerin zellikleri
Genel olarak suda seyreltik asit ve
baz zeltilerinde znebilirler.
Etil alkolde ve organik zclerde
znmezler. Ancak bunlardan prolin
ve hidroksiprolin etil alkolde bir
miktarda znebilmektedir.
Glisin hari btn aminoasitlerin -C
atomlar C atomu olduu iin optik
aktiflik gsterirler.
Aminoasitlerinin yapsnda bulunan
amino (-NH
2
) ve karboksil (-COOH)
gruplar sulu zeltilerinin asidik, bazik
ya da amfoter karakter kazanmalarna
neden olur. Aminoasitlerin karboksil
gruplar bir proton verirken amino
gruplar bir proton alabilirler. Karboksil
grubun verdii proton amino grubu
tarafndan alndnda aminoasit
zeltisi amfoter zellik gsterir.
zeltinin amfoter zellik gsterdii pH
ya izoelektrik nokta denir ve bu nokta
her aminoasit iin spesifik bir deerdir.
(H
2
N--COOH) (H
3
N
+
--COO

)

Aminoasitlerin ve Proteinlerin
Renk Reaksiyonlar
Ksantoprotein Reaksiyonu:
Bu reaksiyon fenilalanin, tirozin ve
triptofan gibi molekler yapsnda
benzen halkas ihtiva eden aromatik
aminoasitlerin veya aromatik
aminoasitleri ihtiva eden proteinlerin
kalitatif tayinlerinde kullanlmaktadr.
Bu tip aminoasitler veya bunlar ihtiva
eden proteinler konsantre HNO
3
ile
stldnda sar renkli nitro trevleri
meydana gelir. Bu trevlerin tuzlar
portakal rengindedir. Bu
renklenmelere gre aromatik
aminoasitlerin bulunup bulunmad
belirlenmi olur.

Millon Reaksiyonu
Tirozin gibi yapsnda hidroksibenzen
halkas bulunan aminoasitler veya bu
aminoasitleri ihtiva eden proteinler
Millon belirteci ile krmz renkli
kompleksler meydana getirirler.
Biret Reaksiyonu
Bu reaksyonu aminoasitler vermezler.
Bir protein testidir. Yaplarnda en az
2 peptit ba bulunan bileikler biret
belirteciyle meneke rengi meydana
getirirler.
Tranred Testi
Bu testte proteinlerin tranred belirteci
ile kelmeleri esasna dayanr.
drarda protein aranmasnda
kullanlr.
Heller Testi
Proteinlerin kuvvetli asitlerle
kelmeleri esasna dayanr. drarda
protein aranmasnda kullanlr.
Proteinlerin Yaps
Proteinler 4 alt yap gsterir:
Primer
Sekonder
Tersiyer
Kuaterner

Primer Yap
Bir protein molekln oluturan
polipeptid zinciri veya zincirlerindeki
aminoasit sralan proteinlerin
primer yapsn oluturur. Daha nce
de belirtildii gibi aminoasitler peptid
balaryla birleerek polipeptidleri
oluturur. Primer yap proteinlerin
boyutlu yapsna bir gei tekil eder
ve fonksiyonel deildir.
Sekonder Yap
Peptid zinciri zerinde belirli blgeler
yan zincirlerle ve/veya kendi zerine
katlanarak balar oluturur.
Polipeptid zincirindeki bu katlanmalar
periyodik olarak tm zincir boyunca
yinelenir. ki elektronegatif atom
arasndaki hidrojen ba polipeptid
zincirinde heliksel yapolumasna
neden olur.
Sekonder proteinler heliksel yapda ya
da plakal yapda olabilir. Bu yaplara
kararllk kazandran ayn polipeptid
zinciri zerinde kurulan H kprleridir
ve en stabil yap gstereni a-heliks
proteinlerdir. a-heliks proteinlerin
ounda heliksin bir yz hidrofobik (
su sevmeyen ) iken dier yz ve yan
zincirler hidrofilik (su seven )
kalntlarla balanmtr.
Plakal protein yaps heliksel yapdan
farkl olarak pili benzeri yap
oluturacak ekilde katlanmalar
gsterir. Plakal yaplarda hidrojen
kprleri farkl polipeptid zincirleri
arasnda kurulur.

Tersiyer Yap
Protein moleklnn yuvarlak veya
elipsoid bir ekil alabilmesi iin ikinci
yapy meydana getiren dizililerin st
ste katlanmas veya yumak eklinde
sarlmas gerekmektedir. Bu ise yan
zincirlerin reaksiyona girmesi ile
mmkn olur. Helezon yaps veya dz
tabaka yaps dnda kalan zincirlere ait
gruplar veya atomlarn meydan
getirdikleri eitli balar ve gler
protein moleklnn ierisinde pek az
boluk brakan sk ve belirli bir ekil
almasn salar ve tersiyer yapy
oluturur.
Tersiyer yap genellikle globler
proteinlerde grlr ve bu proteinler
tersiyer yaplaryla boyutlu
ekillerine kavuurlar. Bu yapda
dorusal yapnn katlanmas yolu ile
katl ncl yapya ulalarak
yzeyler aras mesafe ksalmaktadr.
Kuarterner Yap
Birden fazla polipeptid zinciri (alt
birimi ) ieren proteinlerde polipeptid
zincirleri tersiyer yapy oluturan ayn
ba tipleriyle birbirleriyle salkmlar,
topluluklar yaparak birleir ve
kuarterner yapy oluturur.
Hemoglobinin yapsnda her biri
myoglobine benzer drt protein
monomeri (alt birimi) birbirine
kuarterner yapy oluturmak zere
ok sk bir ekilde balanmlardr.
PROTENLERN
SINIFLANDIRILMASI

Kimyasal kompozisyonuna gre
PROTENLER

Basit proteinler Bileik proteinler
- Albuminler -Fosfoproteinler
- Globulinler - Lipoproteinler
- Glutelinler - Proteolipidler
- Prolaminler - Glikoproteinler
- Histonlar - Nkloproteinler
- Kollagenler - Kromoproteinler
- Keratin vb. - Metalproteinler
Kimyasal Kompozisyonuna
Gre PROTENLER
Basit Proteinler

Albuminler
Suda znrler. ounlukla
globulinlerle birlikte bulunurlar.
Globulinlerden fark suyun yan sra
seyreltik asitlerle de znebilmesi ve
amonyum slfat ile doyurulduunda
kelme zellii gstermesidir.Yksek
scaklklarda koagle olurlar
(phtlarlar). Glisin iermezler ancak
kkrte zengindirler.
inde bulunduklar zelti (NH
4
)
2
SO
4

(amonyum slfat) ile doyurulduunda
kerler. Albuminler hayvanlar ve
bitkiler de bulunmakta ve deiik
isimlerle anlmaktadr. Serum
albumini kan serumunda,
laktoalbumin stte, ovoalbumin
yumurta aknda, legmelin
mercimekte, lykozin budayda, bir
hormon olan, inslin ise pankreas
salgsnda bulunan albuminlerdir.
Globulinler
Saf suda znmezler. Buna karlk
seyreltik (NH
4
)
2
SO
4
ve dier ntral tuz
zeltilerinde znme eilimindedirler.
Baz globulinler, seyreltik ntral tuz
zeltilerine su eklenmesi veya
zeltinin asitlendirilmesi ya da CO
2
ile
muamelesi sonucunda kelirler.
Globulinler (NH
4
)
2
SO
4
ile yar yarya
doyurulduklarnda kelirler. Bu
zellikten yaralanlarak, globulinler ayn
ortamda bulunan albuminlerden kolayca
ayrlabilmektedir.
60-70 C arasndaki scaklklarda
koagle olurlar. Bitkilerde depo protein
olarak nemli fonksiyonlar vardr.
Hayvansal kaynaklarlarda da sk olarak
rastlanan bir protein tipidir. Zayf bir asit
karakter gsterir. Bu zellik
yaplarndaki monoamino dikarboksilik
aminoasitlerden kaynaklanmaktadr.
zoelektrik pH noktalar 5-6dr.
Ovoglobulin yumurta sarsnda, fasolin
beyaz fasulyede, legmin mercimekte,
edestin budayda, avenalin yulafta,
laktoglobulin ise stte bulunan
globulinlerdir.
Glutelinler
Bitkisel proteinlerdir ve gliadinlerle
birlikte tahllarda yer alrlar. Su ve tuz
zeltilerinde znmezler. Yksek
scaklklarda koagle olurlar.
Hububatlardan seyreltik asitler veya
bazlardan yararlanlarak ekstrakte
edilebilirler. Bunu yan sra, ok az
miktardaki (NH4)2SO4 ile hazrlanm
alkali ekstraklarndan tuz halinde de
ayrlabilirler.
Gliadinlerin aksine lizin ve triptofan
ierirler. Bu nedenle de tamamlaycs
durumundadrlar ve birlikte ekmek
kalitesini olumlu ynde etkilerler.
Glutenin budayda, hordenin arpada,
orizenin pirinte, zeanin msrda,
avenin yulafta, sekalinin avdardaki
gluteninlerdir.

Prolaminler (gliadinler, alkolde
znen proteinler, taneli bitki
globulinleri) :
Bir grup bitkisel globulinlerdir.
Tahllardan yalnz pirinte bulunmaz.
Genellikle tohumlarda bulunan bitkisel
proteinlerdir. Saf alkolde ve suda
znmezler. Ancak unlardan %50-
90lk alkolden yararlanlarak ekstrakte
edilebilirler. Bol miktarda prolin ierirler
ve asit hidrolizinde amonyak
olutururlar. Bu nedenlerle prolaminler
olarak adlandrlmaktadrlar. Bol
miktarda glutamik asit ierirler.
Yaplarnda lizin yoktur, bunun ancak
arjinin ve histidin ieriinin ok az
oluu bu proteinlerin dk bir
biyolojik deere sahip olmasna neden
olmaktadr. lyak (coeliac) hastal
gliadine kar gelien intoleranstan
kaynaklanmaktadr.
Gliadini uzaklatrlm rn
oluturulmas hastaln tedavisinde
nem kazanmaktadr. Budaydaki
glutenin ile birlikte gluten
kompleksine katlrlar ve bu durum
ekmek kalitesini belirler. Zein msrda,
gliadin budayda, hordein arpada,
sekalin avdarda, orizin pirinte,
kafirin darda bulunan prolaminlerdir.

Protaminler (byk peptidler) :
En basit proteinlerdir (yapsnda 14-20
peptid ba vardr). Kuvvetli baziktirler.
Hidrolize olduklarnda bazik aminoasitleri
zellikle arjinin, histidin ve ornitini
verirler. Arjinin baskn hidroliz rndr.
Kkrtl ( sistin ve sistein )
aminoasitleri iermezler. Pepsin
dndaki dier birok sindirim
enzimleriyle hidrolize olurlar. Su,
seyreltik amonyak, asit ve baz
zeltilerinde znrler. Yksek
scaklklarda koagle olmazlar. Bu
proteinler yalnz baz balk cinslerinde
bulunur.
Histonlar
Yaplarnda bazik aminoasitler yoktur,
suda ve ok seyreltilmi asitlerde
znrler. Is ile koagle olmazlar.
Kollajenler
Gda sanayinde jelatin yapm iin
nemlidirler. Suda znmezler.
Sindirim enzimlerinden etkilenmezler.
Ba doku, kemik, kkrdak vb yerlerde
bulunurlar. Kaynar suda veya
seyreltik asit ve alkaliler de
kaynatlrsa suda kolayca znen
jelatin elde edilir.
Keratin, fibrin, miyosin, elastin ve
epidermin
Bu proteinler suda znmez veya ok
zayf bir znrlk gsterir. Ayn
ekilde asitler ve bazlar da znme
zellikleri zayftr. Seyreltik asitlerle
stlsa dahi ok yava znr ve jelatin
oluumuna neden olmaz. Keratinler ok
miktarda sistin ierir (%17den fazla).
zellikleri kollajenlere benzer ve sa,
trnak, yn, boynuz ve tylerin
yaptadr.
Fibrin, kan serumunda bulunan ve
kan phtlamasnda etken olan bir
fibrz proteindir. Miyosin kas hcresi
iinde bulunur ve sindirimi kolay bir
proteindir. Elastin bir eit kollajendir
ve elastik ba dokusunda bulunur.
Kaynatma sonucunda jelatine
dnmez. Epirdemin ise deride
bulunan bir fibrz proteindir.
Bileik Proteinler (Konjuge
Proteinler, Proteidler,
Heteroproteinler)
Basit protein ve buna zayf veya ok
salam bir ekilde balanm protein
olmayan baz maddelerden
kurulmulardr. Hidroliz edildiklerinde
aminoasitlere ek olarak bileik
proteinin cinsine gre nkleik asit,
karbonhidrat, fosforik asit ve lipit gibi
maddeler verir. Balca bileik
proteinler unlardr;
Fosfoproteinler
Prostetik grubu fosforik asit olan
proteinlerdir. Fosforik asit ierii
proteine asit karakter verir.
Fosfoproteinler seyreltik alkaliler ile
amonyakta znr ve tuz oluturur.
Asitletirme sonucunda kelir. Suda
hemen hemen hi znmez.
Fosfoproteinlere en iyi rnek st
proteini olan kazeindir. Kazein ntral
koullarda stldnda koagle olmaz
ancak stn asitletirilmesiyle birlikte
koaglasyon grlr. Rennet
koaglasyonunda kalsiyum kazeinat
znmez zellikteki parakazein ile
znr karakterdeki makropeptidlere
dnr.
Ovaviletin, yumurta sarsndaki
fosfoproteindir ve yumurta sarsnda
lesitin ile birlikte bulunur. Bu protein
yumurtann fosfor ieren nemli bir
yedek maddesini oluturur. Lesitin ile
yapm olduu kompleks ancak
denatrasyon koullar olutuunda
birbirinden ayrlr.

Lipoproteinler
Lipoproteinler lipit-protein
kompleksleridir. Proteinleri znme
zelliklerine sahiptirler. Lipoproteinler
hcre zarnda, yumurta sarsnda ve
kanda bulunur.
Proteolipidler
Proteolipidler, lipit-protein
kompleksleridirler.
Lipidlerin znrlk zelliklerine
sahiptirler.
Miyelin sinir hcresinde,
lipovitelenin ise yumurta sarsnda
bulunan bir proteolipittir.
Glikoproteinler ve mukoproteinler
(mukoidler)

Basit proteinlerle karbohidratlarn yapt
komplekslerdir.Hidroliz sonucu amino ekerleri
verir. Glikoproteinler deride, kkrdakta,
kemiklerde, ba dokuda, yumurta aknda, kan
serumunda, idrarda, tkrkte, mide
svsnda, gzde, vb. yerlerde bulunur. Ayrca
bakterilerin hcre duvarnda da yer almaktadr.
Mukoproteinler genellikle mukoz (yapkan)
yapdadr ve daha ok az, burun, nefes
borusu ve mide gibi organlarn mukoz
membranlarve svlarnda bulunurlar.
Nkleoproteinler
Nkleik asitlerle (DNA veya RNA)
bazik asit proteinlerin (protaminler
veya histonlar) yaptklar tuzlardr.
Bunlar prostetik grubu nkleik asit
olan bileik proteinledir. nemli
miktarda fosfat ierdiklerinden
asidiktir.Hcre ekirdeinin temel
elemandr.
Kromoproteinler
Kromoproteinler prostetik
grubu dk molekl alkl
pigment veya pigment benzeri
maddelerdir ve prostetik
gruplar ou kez bir metal (Fe,
Mg) ierir. rnek olarak;
hemoglobin (Kann prostetik
grubu kandr.
Bunun ekirdek ksmnda Fe
yer alr), bitkilerdeki
kloroplastin (prostetik grubu
klorofildir ve ekirdek ksmnda
Mg yer alr) myoglobin (kas
pigmenti), sitokromlar,
sitokrom oksidazlar, katalaz ve
peroksidaz
gsterilebilir.Flavoproteinler
prostetik grup olarak riboflavin
ieren bir protein grubudur.

Metalproteinler
Prostetik grup olarak metal balanm
proteinlerdir. Metalloproteinlere
tirosinaz (bakr) ve ksantinoksidaz
(molibden) enzimleri rnek
gsterilebilir.
Protein levi
Proteinler ve Biyolojik
Fonksiyonlar
Enzimler:
Hekzokinaz------- Glukozu fosforilize
eder.
DNA Polimeraz---DNA sentezi ve
tamiri.
Depo Proteinleri:
Ovalbumin---------Yumurta ak
proteinidir.
Kazein---------------St proteini
Ferritrin------------Dalakta demir
depo eder.

Transport Proteinler:
HemoglobinOmurgallarda kanda
Oksijen tar.
HemosiyaninOmurgaszlarda Oksijen
tar.
MiyoglobinKas hcrelerinde oksijen
tar.
Serum Albumin Kanda ya hcrelerini
tar.
b- LipoproteinKanda lipitleri tar.
SeruloplazminKanda bakr tar.
Kontraksiyon Proteinler:
Miyozin--- Kas miyofibrillerinin kaln
flamentidir.
Aktin--- Kas miyofibrillerinin ince
flamentidir.
Dinein Silia ve flagellada bulunan
proteindir.
Tubilin Mikrofibrillerde bulunur.
Toksinler:
Risin Kene otu tohumu toksik
proteinidir.
Gossipin Pamuk ekirdeinin yoksik
proteinidir.
Koruyucu Proteinler:
Antikorlar---Yabanc proteinlerle
kompleks yapar.
Fibrinojen--- Kan phts fibrininin
ncl proteinidir.
Trombin Phtlama mekanizmasnn
komponentidir.

Hormonlar:
nsulin--- Kanda glukoz seviyesini
dzenler
Glukagon Glukozun ykmn salar.
Melanin stimulan hormon---
Pigment sentezini stimule eder.
Yapsal Fonksiyonu Olan Proteinler:
Viral klf proteinler-- Virslerde nkleik asit
evresini saran klflardr.
GlikoproteinlerHcre zar hcre duvar
proteinleridir.
Keratin--- Deri, ty ve trnakta buluna
proteinlerdir.
Sklerotin Bcek d iskeletinde bulunur.
Fibroin pek bcei kozas ve rmcek
anda bulunur.
Kollajen Tendon kemik ve kkrdakta bulunan
ba doku elemandr.
Mukoproteinler Mukus salglarnda ve eklem
svsnda buluna proteindir.
Nkleotidler ve Nkleik Asitler
Nkleotidlerin hcre
metabolizmasnda ok farkl grevleri
vardr;
*Bunlarn balcalar metabolik
ilemlerde kullanlan enerji;
*Hcrelerin hormonlara ve dier
hcre d uyarlara kar yantnda
ana kimyasal balant


* metabolik ara rnlerin ve enzim
kofaktrlerinin yapsal bileeni
olmasdr.

*En nemli grevleri ise genetik
bilginin depo edildii molekller olan
deoksiribonkleik asit (DNA) ve
ribonkleik asit (RNA) gibi nkleik
asitlerin yap talar olmalardr.

Her proteinin, her biyomolekl ve
hcre bileeninin yaps hcrenin
nkleik asitinin nkleotit dizisinde
programlanm olan bilginin rndr
ve genetik bilginin bir genden
dierine geii ve depo edilme
yetenei yaam iin nemlidir.
Hcrelerdeki her proteinin aminoasit
dizisi ve her RNAnn nkleotit dizisi,
hcre DNA snn nkleotit dizisiyle
zglletirilmitir. Protein veya RNA
gibi ilevsel biyolojik rnlerin sentezi
iin gerekli olan bilgiyi tayan DNA
paras gen olarak adlandrlr. DNA
nn bilinen tek biyolojik ilevi biyolojik
bilginin depolanmas ve
aktarlmasdr.
RNA larn ilev aral daha genitir
ve hcrede pek ok tr bulunur.
Ribozamal RNA (rRNA) lar protein
sentezinin yapld kompleksler olan
ribozomlarn yapsal bileenidir.
Messenger RNA (mRNA)lar ilgili
proteinin sentez edildii ribozomlara,
bir veya birka genden genetik
bilginin tanmasnda araclk yapar.
Transfer RNA (tRNA)lar mRNA daki
bilgileri gvenli bir ekilde, zgl
aminoasit dizilerine transfer eden
adaptr molekllerdir.

Nkleotidlerin Yaps
Nkleotidlerin 3 karakteristik bileeni;
azot ieren baz, pentoz ve fosfattr. Fosfat
grubu olmayan molekl nkleozit olarak
tanmlanr.Azot ieren bazlar kaynak
bileikler olan primidin ve prin
trevleridir. DNA ve RNAnn her ikisi de
balca iki prin baz, adenin (A) ve
guanin (G) ve iki ana primidin baz ierir.
DNA ve RNAnn her ikisinde de bulunan
primidinlerden biri sitozin (C) dir. Fakat
ikinci ana primidin DNAda timin (T) ve
RNA da urasil (U) dir.
Baz/Nkleozid/Nkleotid
Baz=
Baz
Baz + eker=
Nkleozit
Baz + eker + Fosfat=
Nkleotid
Adenin Deoksiadenozin
Deoksiadenozin
5-trifosfat
(dATP)
H
N
CH
N
C
C
N
C
N
C
NH
2
H
N
CH
N
N
HC
N
NH
2
O
H
H
H
HO
H
H
HOH
2
C
N
CH
N
N
HC
N
NH
2
O
H
H
H
HO
H
H
OCH
2
P O
O
P O
O
P
O
-
O
-
O
-
O
-
O
Nukleotid trifosfatlarn hcre iinde
nemli fonksiyonlar vardr. Bunlar :
ATP, kimyasal enerjinin transferini
salayan muhtelif enzimatik
reaksiyonlarda fosfat ve pirofosfat
taycs olarak dev yapmaktadr. ATP
defosforile edildii zaman ADP meydana
gelmekte, ADP ise solunum esnasnda
retilen enerji ile tekrar fosforile edilerek
ATP haline dnmektedir. ATP dier
NTPlara spesifik biyosentetik yollarda
kimyasal enerjiyi salayan ana
maddelerdir.
Nkleotid di- ve trifosfatlar baz
molekllerin biyosentezinde koenzime
benzer grev yapmaktadrlar. rnein,
uridin difosfat (UDP) polisakkaritlerin
sentezinde eker tayan bir molekl
olarak grev yapmaktadr. UDP-glukoz,
glikojenin enzimatik biyosentezinde
glukoz donoru olarak hareket
etmektedir. Sitidin difosfat kolin ise kolin
ihtiva eden, fosfogliseritlerin
biyosentezinde fosfokolin donoru olarak
hareket etmektedir.
NTPler ve dNTPlar, mononukleotit
niteleri halinde DNA ve RNAlarn
yapsnda girerken enerjice zengin ncl
madde olarak hareket etmektedirler.
Nkleotid trifosfatlar monofosfat haline
gelirken beta ve Gamma-fosfat
gruplarnda depolanan enerji bu fosfat
gruplarnn hidrolize edilmesi ile aa
kmakta ve yeni kovalent balarn
yaplmas iin harcanmaktadr. Uridin
difosfat glukoz ve sitidin difosfat kolinin
yaplar aadaki gibidir.

Nkleik Asitler
Hcrede bulunan nkleik asitler temel
olarak DNA ve RNA olmak zere iki
snfa ayrlrlar. Bu iki nkleik asit
kaltsal bilginin kuaktan kuaa ve
protein molekllerine evrilmesinde
grev alrlar.

DNA ( Deoksiribonkleik Asit )
Nkleotit olarak adlandrlan birimlerden
oluan bir polimerdir. DNA zinciri 22 ila
26 ngstrom aras (2,2-2,6 nanometre)
geniliktedir bir nkleotit birim 3,3
(0.33 nm) uzunluundadr. Her bir birim
ok kk olmasna ramen, DNA
polimerleri milyonlarca nkleotidten
oluan muazzam molekllerdir. rnein,
en byk insan kromozomu olan 1
numaral kromozom yaklak 220
milyon baz ifti uzunluundadr.
Canllarda DNA genelde tek bir
molekl deil, birbirine skca sarl bir
ift moleklden oluur. Bu iki uzun
iplik sarmak gibi birbirine sarlarak
bir ift sarmal oluturur. Nkleotid
birimler bir eker, bir fosfat ve bir
bazdan oluurlar. eker ve fosfat DNA
moleklnn omurgasn oluturur,
baz ise ifte sarmaldaki br DNA
iplii ile etkileir.
Deoksiribonkleik asit
(DNA)


Sper Burulma
Sper burulma diye tabir edilen bir
sre ile DNA bir halat gibi burulabilir.
"Gevek" halinde DNA'daki bir iplik,
her 10,4 baz iftinde bir, ift sarmaln
ekseni etrafnda bir tam dn yapar.
Ama, eer DNA burulursa iplikler
daha sk veya daha gevek sarl
olabilirler. Eer DNA sarmal sarlma
ynnde burulursa buna pozitif sper
burulma denir ve bazlar birbirlerine
daha sk ekilde tutunurlar.
Eer ters ynde burulursa DNA, buna
negatif sper burulma denir ve bazlar
birbirlerinden daha kolay ayrrlar.
Doadaki ou DNA molekl az derecede
negatif sper burguludur
Bundan topoizomeraz adl enzimler soruml
udur. Bu enzimlerin bir
ilevi transkripsiyon ve DNA ikilemesi gibi
sreler srasnda DNA ipliklerine etki eden
burulmay bertaraf etmektir.

DNA Biimleri ( A,B,Z-DNA)
DNA'nn eitli biimleri
mevcuttur. Ancak, canllarda sadece A-
DNA, B-DNA, ve Z-DNA gzlemlenmitir.
DNA'nn hangi biimi ald DNA dizisine,
sper burulmann yn ve miktarna,
bazlardaki kimyasal deiimlere, ve
zeltinin zelliklerine baldr. Bu
biimden "B-DNA" biimi, hcrelerde
bulunan artlar altnda en sk
grlenidir. DNA'nn dier iki alternatif
biiminin geometri ve boyutlar farkldr.
A-DNA biimi daha geni bir
sarmaldr, B-DNA biimine kyasla
kk oluk daha geni ve s, byk
oluk da daha dar ve derindir. A biimli
nkleik asitler, fizyolojik olmayan
artlarda, suyunu kaybetmi DNA
rneklerinde grlr, hcre iinde ise
DNA ve RNA ipliklerinin birbirine
sarlmasndan oluan karma (hibrit)
elemelerde, ayrca baz enzim-DNA
komplekslerinde meydana gelebilir.
Metilasyonla kimyasal deiime
urayan DNA paralar daha byk
biimsel deiiklik gsterip Z-DNA
biimini alabilirler. Bu durumda
iplikler sarmal ekseni etrafnda
dnerek sol elli bir spiral oluturur, bu
daha yaygn olan B biimimdekinin
tersi yndedir. Bu sra d yaplar Z-
DNA balayc proteinler tarafndan
tannr ve transkripsiyon kontrol ile
ilikili olduu sanlmaktadr.
H DNA: DNA ve RNAnn l sarmal
ekli, H-DNA olarak adlandrlr. H-
DNAy tercih eden dizilerde
pirimidinler bir zincirde, prinler dier
zincirde younlamtr. l sarmal
H-DNAda bazlar (rnein A) hem
kendi tamamlayclaryla (rnein T
ile) eleirler. Hem de (rnein baka
bir T ile) Hoogsteen elemesi olarak
bilinen baka bir eleme olutururlar.
karyotik ve Prokaryotik DNA
DNA nn Elenmesi
(Replikasyon)
DNAnn kendini elemesi, hcre
blnecei zaman gerekleir. Bunun
iin, iki iplii bir arada tutan zayf
hidrojen balar bir fermuar gibi
almaya balar ve iki nkleotid dizisi
birbirinden ayrlr. Sonra hcre
sitoplazmasnda bulunan
nkleotidlerden uygun olanlar alan
noktalardan yerlerini alrlar.
Replikasyon olaynda nkleotidlerin
balanmas DNA polimeraz enzimiyle
salanr.

Yeni oluan her DNA moleklnde bir
yeni birde eski DNA zinciri bulunur. Bu
yzden elemeler yar korunumlu dur.
Semikonservatif replikasyon ad verilir.
Bakteriler N (azotlu) ortamda
retilebilir.


N N Normal DNA N N Ar
DNA
N N Melez DNA
Melez DNA ya sahip bir bakteri hcresi normal azotlu
ortamda 2 kez retilirse oluan yeni bakteriler iin
ne sylenebilir?





Sonu Olarak
Yaplan ok sayda aratrmalardan
aadaki sonular ortaya kmtr:
Ayn bir trn deiik dokularndan
kaynaklanan DNAlar ayn baz
kompozisyonuna sahiptirler.
DNAlarn baz kompozisyonu trden tre
deiir.
Bir trn DNAlarnn baz kompozisyonu
ne yala ne beslenmeyle ve ne de
yaad ortamn deimesiyle deimez.

ncelenen hemen tm DNAlarda adenin
artnn says timin artnn saysna
(A=T), Guanininki de sitozininkine
(G=C) eittir. Buradan hareketle purin
artklarnn toplam pirimidin artklarnn
toplamna eittir denebilir. (A+G)=(C+T)
Yakn trlerin DNAlar benzer baz
kompozisyonuna sahiptirler. Halbuki
birbirinden ok uzak trlerinkiler ise ok
farkl baz kompozisyonu sergilerler.
Trlerin taxonomik bir snflandrmasnda
bazlarn kompozisyonundan
yararlanlabilir.
Ribonkleik Asit (RNA)
mRNA
tRNA
rRNA
Dier levsel RNA eitleri
Small nuclear RNAlar (snRNA)
karyot hcrelerinde RNA transkriptlerinin
ilenmesine araclk ederler
tmRNA
Ribozomlarn krk mRNAlardan
kurtulmasna yardm eden transfer-
messenger RNA
snoRNA
rRNA olgunlama srecine katkda
bulunur
snRNA
Ribonkleoprotein kompleksi
oluturarak intronlarn
uzaklatrlmasnda grev alr
(splaysing)


Santral Dogma ve Protein
Sentezi
Transkripsiyon
Translasyon
RNAnn proteine tercme edilmesidir.
Protein
Sentezi
Genetik Kod- Balang ve
Stop Kodonlar
ENZMLER
ENZMN TARHES
19.yya kadar stn ekimesi ve ekerin
alkolle fermentasyonu gibi olaylarn
sadece canl organizmalar yardmyla
gerekletii dnlrd
1830de ekeri paralayan aktif madde
ksmi olarak saflatrld ve diastaz
olarak adlandrld(amilaz)
Ksa bir sre sonra diet proteinlerini
paralayan bir madde, gastrik svdan
izole edilerek pepsin olarak adlandrld

Bu aktif bileiklere fermentler genel ismi
verildi.
Liebig, bu fermentler canl hcreden
izole edilen cansz maddeler olabileceini
tanmlad.
Anacak Pastr ve dierleri hala bu
fermentlerin canl materyaller iermeleri
gerektiini iddia ediyorlard.
Bu tartmalar srerken ferment terimi,
yerini giderek enzime brakt.

Enzim terimi ilk olarak Kuhne
tarafndan 1878 de nerildi.
Enzim terimi, yunanca da maya da
anlamn tayan enzume den
tretilmitir.
1897de Buchner ; hi canl hcre
iermemesine ramen, maya hcresi
zt eklendiinde ekerin
mayalandn gzlemilerdir.
1926de Sumner; soya fasuyesi
ztnden reaz enzimini
krietenllendirmitir.
Daha sonraki birka yl iinde ok
sayda enzim saflatrlm ve
kristallendirilmitir.
Enzimler saf halde elde edilince yap
ve kinetik zellikleri belirlenir.

Enzim nedir?
Bir kimyasal reaksiyonun hzn
artran ve katalizledikleri reaksiyon
srasnda tketilmeyen protein
katalizrleridir.


Enzimler kimyasal tepkimelerin hzn
hcrenin gereksinimlerine gre
ayarlarlar. Bu nedenle enzimler belirli
hcresel kompartmanlarda yerleir ve
yksek lde spesifite gsterirler. Bir
ok enzim spesifik organellerde
lokalizedir.

Enzimler protein yapldr. Primer-
sekonder-tersiyer ve nadiren
quarterner yap gsterirler.
Baz RNA tipleri zellikle fosfodiester
bann ykm ve sentezi srasnda
enzimler gibi davranabilirler. Byle
katalitik aktiviteye sahip RNAlara
Ribozim denir.

Apoenzim Ksm : ( enzimin protein
ksm) enzimin hangi madddeye etki
edeceini saptar.
Koenzim Ksm : organik ou defa
fosfattan meydana gelmi, protein
ksmna gre ok daha kk
molekll bir ksmdr. Enzimde ilev
gren ve esas i yapan ksmdr.
Genellikle, btn vitaminler hcrede
enzimlerin koenzim ksm olarak i
grr.


Baz enzimler ise, ortama yalnz belli
iyonlar eklendiinde etkindirler. Canl
bnyesinde bulunan eser elementler
(Mn, Cu, Zn, Fe,vs.) bu enzimatik
ilevlerde aktivatr olarak
kullanlrlar. Bazen, enzimin i
grebilmesi iin bir metal iyonuna
gereksinimi vardr. Yani koenzim
metal iyonu ise buna "Kofaktr"
denir. Baz durumlarda koenzim
apoenzim ksmna skca balanmtr;
bu balanan ksma "Prostetik grup";
prostetik grupla apoenzim ksmnn
her ikisine birden "Holoenzim" denir.
ENZM KOFAKATRLER OLARAK LEV GREN
NORGANK ELEMENTLER
Sitokrom oksidaz, tirozinaz, lizil oksidaz,
serloplazmin, dopamin-|-hidroksilaz,
monoamin oksidaz
Cu
+2

Sitokrom oksidaz, katalaz, peroksidaz
Fe
+2
veya
Fe
+3

Pirvat kinaz K
+

Heksokinaz, glukoz-6-fosfataz, pirvat
Kinaz, alkalen fosfataz, kreatin kinaz,
fosfofruktokinaz, enolaz
Mg
+2

Arginaz, ribonkleotid redktaz, pirvat
karbokslaz
Mn
+2

Dinitrogenaz, ksantin oksidaz, slifid
oksidaz, aldehit oksidaz
Mo
reaz Ni
+2

Glutatyon peroksidaz, thioredoksin
redktaz, 5
2
-deiyodinaz
Se
Karbonik anhidraz, alkol dehidrogenaz,
karboksipeptidaz A,B, DNA polimeraz
Zn
+2

Amilaz, lipaz, lesitinaz Ca
+2

Speroksid dismutaz (SOD)
mitokondriyal izoenzim
Mn
+2

Speroksid dismutaz (SOD) sitoplazmik
izoenzim
Cu
+2
ve Zn
+2

Koenzim: enzimde faaliyet gsteren
ve esas ii yapan bu ksmdr. Koenzim
ksm, genellikle protein ksmndan
ayrlabilir. Yaplan analizlerde
birok vitamini bnyesinde
bulundurduu saptanmtr. Tm
vitaminler vcut hcrelerinde
koenzimlerin paras olarak ilev
grrler.

Koenzimler aktarmalarn
kolaylatrdklar gruba gre
snflanabilirler

Hidrojen hari dier gruplarn aktarlmas
ile ilgili olanlar:
a. Vitamin trevi olanlar:

KoA-SH: Asetil veya ail grubu transferine
katlr.

Tiamin pirofosfat: o-ketoasitlerin oksidatif
dekarboksilasyonunda ve HMYde (heksoz
monofosfat yolu) transketolaz reaksiyonunda
kullanlr.

Piridoksal fosfat: Aminoasidlerin
dekarboksilasyon, rasemizasyon,
transaminasyon benzeri reaksiyonlarna katlr.

Folat koenzimleri (THF): Formil, metilen ve
metil benzeri 1 karbonlu birimlerin tanmasna
katlr.

Biyotin: Karboksilasyon reaksiyonlarna katlr.

B12 koenzimleri: Metil transfer
reaksiyonlarna katlr.

b. Vitamin trevi olmayanlar:

Lipoik asit: o-ketoasitlerin oksidatif
dekarboksilasyonunda ail grup transfer
reaksiyonlarna katlr.
Adenozin trifosfat (ATP): ATP enerji amal
kullanm dnda, fosfat, adenozin ve AMP
vericisi olarakda kullanlr.
Sitidin difosfat (CDP): Fosfolipid sentezinde
fosforil kolin, diailgliserol ve dier molekllerin
taycsdr.
ridin difosfat (UDP): Monosakkarid ve
derivelerini bilirubin, laktoz, galaktoz ve
mannoz metabolizmas, glikojen sentezi gibi
eitli reaksiyonlara tar.

Fosfoadenozin fosfoslfat: Slfr tayan
mukopolisakkaritlerin sentezinde ve sterol,
steroid ve dier bileiklerin
detoksifikasyonunda slfat vericisi olarak
kullanlr.
S-adenozilmetionin (SAM): Biosentetik
reaksiyonlarda metil grubu vericisidir. Metionin
ve ATPden sentezlenir.
Heme: Oksijen tanmas (Hemoglobin),
oksijen depolanmas (myoglobin), elektron
transportu (sitokrom), hidrojen peroksit
inaktivasyonu (katalaz, peroksidaz),
hidroksilaz, oksijenaz reaksiyonlarna katlr.
Hidrojen aktarlmas ile ilgili olanlar
a. Vitamin trevi olanlar:
NAD, NADP
FMN, FAD
b. Vitamin trevi olmayanlar:
Lipoik asit: Hidrojen tanmasna ek olarak, o-
ketoasitlerin oksidatif dekarboksilasyonunda
ail grup transfer reaksiyonlarna katlr.
Koenzim Q: nsanda kolesterol sentezinde ara
rn olan farnesil pirofosfattan sentezlenebilir.
Biopterin (tetrahidrobiopterin): Fenilalanin
hidroksilaz benzeri hidroksilasyon
reaksiyonlarna katlr.

Prostetik grup: kofaktre benzerdir,
ancak apoenzime skca balanma
zellii var. rnein sitokromlarda
heme prostetik grubu apositokroma
ok sk balanr ve ayrlmas iin
kuvvetli asitlere gereksinim var.

Holoenzim: kofaktr veya prostetik
grubun apoproteine eklenmesi ile
meydana gelir, bu da aktif enzimdir.
Substrat: enzimin zerine etki ettii
ve rne dntrd maddedir. Bir
ok reaksiyon reverzibl olduundan,
ileriye doru olan bir reaksiyon rn
ters yndeki reaksiyonun substratdr.

Baz enzimler, izoenzim (izozim)
olarak isimlendirilen variantlara
sahiptir. Bunlar ayn kimyasal
reaksiyonu katalize ederler.
Zimojen: Enzimlerin inaktif halde
bulunan proteinden ibaret olan n
maddesine denir. Proenzim olarak da
adlandrlr.

Allosterik Enzimler
Baz enzimler, molekl zerinde zel bir
blgeye sahiptir(allosterik blge), bu
blge aktif merkez den farkl bir yerdir.
Allosterik blgeye spesifik kk bir
molekln balanmas enzim
konformasyonunda deiime yol aar Bu
da aktif blgeyi(balanma blgesinin
substrata olan ilgisini artrarak veya
azaltarak) ok aktif veya az aktif
duruma getirir.

Enzimlerin almas
Aktif blge: Enzim molekllerinde aktif
blge denilen zel bir cep veya yuva
bulunur. Substrat enzimin aktif
blgesine balanr. Enzimlerin aktif
blgesinde yer alan aminoasidler:
genellikle lizin-histidin-sistein-serin-
tirozindir. Aktif blgedeki elektrofilik
(elektron alcs) gruplar ise Mg+2-
Mn+2-Fe+3 gibi metaller ve NH3+
gruplardr.

Enzimin substrata balanmas 2
ekilde olur:
Anahtar kilit modeli: Bu modelde
enzimin aktif merkezi substarata birebir
benzer.
Uyarlm uyum modeli: Bu modele gre
enzimin aktif merkezi,enzim substrattan
uzakta olduu dnemde substrata
benzerlik gstermez. Enzim substrata
yaklatka enzimin aktif merkezi
substratn eklini alr.


Substrat ile enzim arasnda kovalent
balar bulunmaz. H balar, hidrofobik
balar, iyonik ve Van der Waals balar
enzimle substrat arasndaki nonkovalent
balardr.
Enzimlerin simlendirilmesi
1.Geleneksel adlandrma:
nceleri genel bir tanma uymayan,
pityalin ve zimaz gibi kark bir
isimlendirme kullanlmtr.
Daha sonra enzimler iin etkiledikleri
substratn sonuna az eki
getirilerek(reaz, amilaz, lipaz,
arginaz,proteaz) veya katalizledikleri
tepkimeyi tanmlayan(laktat
dedidrogenaz) isimler kullanlmtr.

2.Sistematik adlandrma
Uluslar aras Biyokimya ve Molekler
Biyoloji Birlii: katalizledikleri
tepkimenin trne ve mekanizmasna
gre enzimleri isimlendirmilerdir.
Enzimler 6 ana gruba ayrlmtr. Bu
her 6 grubun 4-13 arasnda deien
alt snflar bulunmaktadr. Her
enzime 4 say ile belirlenen bir kod
numaras verilmitir.

Her enzimin 4 rakaml bir numaras vardr,
rnein,

EC 3.6.1.3.ATP fosfohidrolaz
Enzyme Commission number (E.C. Number)

birinci numara snfn,
ikinci numara alt snfn,
nc numara grubunu,
drdnc numara da kendine zg sra
numarasn verir.


Enzimlerin Snflandrlmas
Oksidoredktazlar: Oksidasyon
redksiyon tepkimelerini katalizlerler
(LDH).

Transferazlar: C, N veya P tayan
gruplarn transferlerini yaparlar (serin
hidroksimetil transferaz)

Hidrolazlar: Balar su sokarak ykmay
katalizler (reaz).

Liyazlar: C-C, C-S ve belli C-N
balarnn ykmn katalizlerler (pirvat
dekarboksilaz).

zomerazlar: Optik veya geometrik
izomerlerin birbirine dnmn
katalizlerler (metil malonil CoA mutaz).

Ligazlar: Yksek enerjili fosfatlarn
hidrolizi ile birlikte yryen karbon ve O,
S, N aras ba oluumunu katalizlerler
(pirvat karboksilaz).


1.Oksidoreduktazlar
Bu enzimler, oksidasyon-reduksiyon
reaksiyonlarn katalize etmektedir.
r. Alkol NAD+ oksidoredktaz
(bir dehidrogenaz zellikle alkol
dehidrogenaz).
Alkolun, aldehide oksidasyonunu
katalize eder. Alkolden 2 elektron ve
2 hidrohjen uzaklatrarak aldehidi
oluturur.

Alkoldeki C-H bann 2 ektronu
NAD+ye transfer edilir. Alkol ve
aldehidin fonksiyonel gruplarna ek
olarak dehidrogenazlar, ayrca
elektron vericisi olarak aadaki
gruplara etki eder.








Oksidazlar: veriden 2 elektronu
oksijene transfer eder ve H
2
O
2

oluturur. Elektronlarn substrattan
rne akn flavin koenzimleri veya
metaller araclk eder. r. D-amino
asit oksidaz

Sitokrom oksidazn farkl zellii
vardr., nk O
2
nin
reduksiyonundan H
2
O
2
yerine H
2
O
olumaktadr.
Oksijenazlar:Oksijenlerin
substratlara katlmasn katalize
etmektedir.

Dioksijenazlar: Her 2 oksijen atomu
tek yapda katlm olur. Oysa
Monooksijenazlarda tek oksijen
atomu hidroksil grubu olarak yapya
eklenir. Dier oksijen, substratn
elektronlar veya oksijen olmayan 2.
Bir substrattan alnarak H
2
O ya
redkte olur.

2.Transferazlar
Alc ve verici arasnda grup
transferini yapan enzimlerdir. Amino,
ail, fosfat, tek karbon, glikozil
gruplar transfer edilmektedir.
Aminotransferazlar(transaminazl
ar)
Amino grubunun bir amino asitten,
alcbir keto asite transfer eder ve
yeni bir amino asit ve yeni bir keto
asit oluumunu salar.


Kinazlar: ATP ve dier nkleosid
trifosfatlardan labil -fosfatn alkol
veya amino grubu alcsna transferini
katalize ederler. Bu alclar, glukoz
gibi kk organik molekller veya
protein gibi makromolekllerdir. r.
Protein kinaz A baz spesifik
enzimlerin serin hidroksil grubuna
ATPden ald fosfat transfer eder.
3. Hidrolazlar
Bu grup enzimler, transferazlarn zel
bir snf olarak kabul edilebilir,
bunlarda verici grup suya transfer
edilir.
Genel de reaksiyon C-O,C_N,O-P ve
C-S balarnn hidrolitik ykmn
ilgilendirmektedir. Peptid a bann
krlmas, bu reaksiyonlara iyi bir
rnektir.

4. LYAZLAR

Su, amid ve CO
2
elementlerini ekler
veya uzaklatrr. Dekarboksilazlar,
CO
2
yi o veya |-keto asit veya amino
asitlerden uzaklatrr.
Dehidratazlar, dehidrasyon
reaksiyonunda suyu uzlatrr.

5.ZOMERZLAR
Bu heterojen enzimler farkl tip
izomerizasyonlar katalize ederler.
Bunlar cis-trans, aldoz-ketoz
etkileimleri ierir.

6. LGAZLAR
Ligate; balatma demek olduundan,bu
enzimler, ATP ninyksek enerjili fosfat
ba varlnda iki molekln birletii
sentetik reaksiyonlar iermektedir.
Sentetazlar bu grup iindedir.
Amino ail tRNA lar, ail Koenzim A,
glutamin oluumu, ayrca CO
2
nin
piruvata eklendii reaksiyon ligazlar ile
katalize edilir.
Piruvat karboksilaz, ligaz iin iyi bir
rnektir.

Enzimlerin spesifiklii

Enzimlerin spesifiklii veya zgll,
katalize ettikleri belirli reaksiyonlar ile
ilgili zellikleridir. Enzimler iin eitli
spesifiklikler (zgllkler)
tanmlanmtr:
1) Mutlak spesifiklik: Bir enzimin,
yalnzca spesifik bir substratn spesifik
bir reaksiyonunu katalize etmesi
zelliidir. Enzimlerin ou mutlak
spesifiklik gsterirler.


2) Grup spesifiklii: Bir enzimin,
benzer fonksiyonel gruplar ieren
snrl sayda substrat ile
reaksiyonlamas zelliidir. rnein
glukozidazlar glukozidler zerine,
alkol dehidrojenaz ise alkol zerine
etkilidir.

3) Ba spesifiklii: Bir enzimin
proteinlerin peptid ba,
karbonhidratlarn glukozidik ba gibi
belli ba tipleri zerine etkili olmas
zelliidir. Kimotripsin, peptit
balarnn hidrolitik paralanmasnda
grevli bir enzimdir; etkili olduu
balar ise aromatik halkal amino
asitlerin oluturduu peptit balardr.
4) Stereospesifiklik: Bir enzimin
yalnzca glukozun D veya L izomerleri
gibi belli optik izomerlere etkili olmas
zelliidir. rnein maltaz,
glukozidlere etkili fakat glukozidlere
etkili deildir. Hcre iindeki eitli
metabolik aktiviteler hcrenin farkl
organellerinde gereklemektedir.
Buna gre enzimlerin hcre ii
dalmlar da eitlilik gsterir.

rnein glikoliz olay hcrenin
sitoplazmasnda, solunum zinciri ise
mitokondrilerde gerekleir;
dolaysyla glikolizde grevli enzimler
sitoplazmada, solunum zincirinde
grevli enzimler ise mitokondride
lokalizedirler. Hcrenin eitli
fraksiyonlarndaki enzimler, ilgili
organel subselller fraksiyonlama
ilemiyle izole edildikten sonra
incelenebilir.

Enzim Kinetii
Enzimler biyolojik katalizrlerdir ve
bu reaksiyonlar canl ve cansz
ortamlarda kendine zg koullarn
olumas ile katalizlerler.
Serbest aktivasyon
enerjisi (katalizlenmi)
Gei durumu
T
0

A
Balang
durumu
(reaktanlar)
B
Son durum
(rnler)
Serbest aktivasyon
enerjisi (katalizlenmemi)
Serbest
enerji
Reaksiyonun ak
yn
Reaksiyon hzn etkileyen faktrler:
Substrat konsantrasyonu:

Bir reaksiyonun hz (v): Birim
zamanda rne evrilen substrat
molekl saysdr ve genellikle dakikada
oluan umol rn olarak ifade edilir
(umol/dak).
Enzim katalizli bir reaksiyonun hz
substrat konsantrasonu art ile
maksimum hza (Vmax) ulaana
kadar artar.



Enzimlerin ou Michealis-Menten
kinetii gsterir. Reaksiyon hznn
(Vo) substrat konsantrasyonuna |S|
kar grafie izilince hiperbolik bir
ekil elde edilir (myoglobinin oksijen
disosiasyon erisi benzeri). Fakat
allosterik enzimler sigmoidal eri
gsterir (hemoglobin oksijen
disosiasyon erisi benzeri).

Esasen bir enzimatik tepkimenin hz, tm substrat
konsantrasyonlarnda enzim konsantrasyonu ile orantl
olarak deiir. rnein, enzim konsantrasyonu yarya
indiinde tepkimenin balang hz da yarya der.
E + S ES E + P
E + S E + P
Denge halinde, tepkimenin saa doru olan hz (Hz1= k1
[E] [S]), sola doru olan hza (Hz2= k2 [E] [P]) eittir:
k1 [E] [S]) = k2 [E] [P])
Buradan denge sabitinin Kdenge = k1/k2 = [P]/[S] olduu
bulunur. Buna gre de denge halinde enzim
konsantrasyonunun denge sabiti zerine etkisi yoktur;
enzimler hza etki etmekle birlikte hz sabitlerini ve denge
sabitlerini deitirmezler.
Substrat konsantrasyonunun enzimatik
reaksiyonlarn hzna etkisi

Enzim konsantrasyonu ve dier btn artlarn sabit
olduu bir ortamda ok kk bir substrat
konsantrasyonunda, enzim molekllerinin ou serbest
kalr, ES kompleksi az miktarda oluur ve dolaysyla
rne dnen substrat miktar veya reaksiyonun hz
kktr. Substrat konsantrasyonunun belirli artlar ile
enzim molekllerinin yarsnn serbest kalp yarsnn ES
kompleksi oluturduu yar maksimal hz (1/2 Vmax)
noktasna ulalr. Substrat konsantrasyonunun belirli
artlarnn devamnda enzim molekllerinin hepsinin ES
kompleksi oluturduu bir noktada reaksiyon hz
maksimumdur (Vmax) ve bu noktadan sonra substrat
konsantrasyonunun art ile reaksiyon hz artmaz:
Enzim konsantrasyonu
ve dier btn
artlarn sabit olduu
bir ortamda enzimatik
tepkimenin hz,
substrat
konsantrasyonunun
artrlmasyla
balangta dorusal
bir art gsterir; fakat
substrat ilave edildike
hz giderek daha az
artar ve belirli bir
Vmax dzeyinde sabit
kalr
Vmax noktasndaki substrat konsantrasyonu enzimi
doyuran ve bunun zerinde her hangi bir deer
olabileceinden bunun llmesi pratik olarak zordur.
Buna karlk enzimatik bir reaksiyonda enzim
molekllerinin yarsnn substrata doyduu ve bylece
yar maksimal hzn (1/2 Vmax) gzlendii noktadaki
substrat konsantrasyonu llebilir. Bir enzimatik
reaksiyonda enzim molekllerinin yarsnn substrata
doyduu ve bylece yar maksimal hzn gzlendii
noktadaki substrat konsantrasyonuna Michaelis-
Menten sabiti denir ve Km ile gsterilir.
Bir enzim iin Km (Michaelis-Menten sabiti),
enzim ile verilen substratn karlkl
etkileimlerini karakterize eden bir sabit
saydr; enzim konsantrasyonundan bamsz
bir deerdir; maksimum hzn yarsna eriildii
andaki substrat konsantrasyonunu gsterir.
Enzimatik bir reaksiyon iin Km, balang hzn (Vo)
substrat konsantrasyonunun ([S]) bir fonksiyonu
kabul ederek grafik izmek suretiyle deneysel olarak
saptanabilir:
Birok enzim iin Km, enzimin substratnn fizyolojik
konsantrasyonuna yakn bulunmutur:
Michaelis-Menten denklemi, bir enzimin, etkili olduu
reaksiyonda, substrat konsantrasyonuna gre ne ekilde
davranacan tanmlar:
1) Km ok byk ([S], Kmden ok ok kk) ise, enzimatik
reaksiyonun hz substrat konsantrasyonuna baldr:
V0 = V.S.Kmmax
V0 = K [S]
Byle reaksiyonlar, birinci dereceden reaksiyon olarak
tanmlanrlar.
2) Km ok kk ([S], Kmden ok ok byk) ise, enzimatik
reaksiyonun hz substrat konsantrasyonuna bal deildir;
Vmax deerine eittir:
V0 = V.S.Smax.
V0 = Vmax
Byle reaksiyonlar sfrnc dereceden reaksiyon olarak
tanmlanr.
3) Km, [S]ye eit ise, enzimatik reaksiyonun hz substrat
konsantrasyonuna bal deildir; 1/2Vmax deerine eittir:
V0 = V S Smax 2
V0 = Vmax2
KmN ZELLKLER:

Michealis menten sabiti bir enzime ve
belirli bir substrata zeldir ve o enzimin
substrata olan ilgisini yanstr. Km
saysal olarak, reaksiyon hznn
Vmaxa eit olduu noktadaki substrat
konsantrasyonudur.

Km enzim konsantrasyonu ile
deimez ve enzimin substratna
kar gsterdii afiniteyi gsterir.


Kk Km: Saysal olarak kk Km
enzimin substratna kar ilgisinin
yksek olduunu gsterir..

Byk Km: Saysal olarak yksek
Km, enzimin substratna kar olan
ilginin dk olduunu gsterir..

Enzim Aktiviteyi Etkileyen
Faktrler
Enzimle katalizlenen bir reaksiyonun hzn
azaltan maddeye inhibitr denir. Is, Zaman,
pH ve nhibitrler


Scaklk Etkisi;
pH Etkisi;
Enzim Younluu Etkisi;
3. Enzim Younluu
:
Ortamda yeterli
substrat varsa,
enzim younluu
arttka tepkimenin
hz da artar.


Substrat Younluu Etkisi;
Bir ok substratn
hcre ii dzeyi Km
civarndadr. Yani
hcresel dzeyde
ounlukla substrat
az, enzim ok
olacak ekilde
konsantrasyonlar
ayarlanmtr.
. Dier kimyasal maddelerin etkisi :
Baz maddeler enzimlerin etkinliini artrr. Bu
maddelere aktivatr madde denir. rnein, mide
hcreleri tarafndan retilen pepsinojen, ancak
hidroklorik Asit (HCI) ile aktifleirse alabilir.
Bunun yan sra, pankreas hcrelerinden retilen
tripsinojenin ince barsaktaki enterokinaz Enzimi
ile aktifletirilmesinde olduu gibi, baz enzimlerin
etkinliini artracak yeni bir enzimin eklenmesi
gerekebilir.

Aktivatr Maddeler;
nhibitr Etkisi;
8. nhibitr Maddeler:
Baz maddeler de
enzimlerin etkinliini
durdurur. Bunlara
inhibitr madde denir.
Siyanr, kurun, civa
gibi ar metal iyonlar
inhibitr maddelerdir.

Enzim inhibisyounu reverzibl ve irreverzibl olmak zere
ikiye ayrlr.
Eer inhibisyon geri dnml ise inhibitr
enzime nonkovalent olarak balanmtr ve enzim
inhibitr kompleksi seyreltilirse inhibisyon geri dner (
reverzibl). Eer seyreltmeye ramen oluan inhibisyon
geri dnmyorsa o zaman geri dnmsz (irreversible)
inhibisyondan bahsedilir.

Geri dnmsz inhibitrler enzimin spesifik
gruplar ile kovalent ba olutururlar. rnein baz
bcek ilalar nrotoksik etkilerini asetil kolinesteraz
enziminin aktif blgesine irrevesible balanarak yaparlar.


Reverziblinhibisyon

1.Kompetitif: Subsurata benzer ve
enzimeaktif blgede balanr,
2.Nonkompetitif: Ya enzime ya da
enzim subsurat kompleksine balanr,
3.Ankompetitif: Enzim-Subsurat
Kompleksine
balanr,multisubsuratvsistemlerde
grlr.
Irreverzible inhibisyon
nhibitr enzime kuvvetli balarla ve
genelliklekovalan balabaland iin inhibitr
konsatrasyonu de bile enzimden ayrlmad
iin enzimatik akivite eski durumuna gelmez.
nhibitr enzime aktif blgeden veya baka
birblgeden balana bilir.
rnein baz bcek ilalar nrotoksik
etkilerini asetil kolinesteraz enziminin
aktif blgesine irrevesible balanarak
yaparlar.
Yarmasz inhibitr
varlnda Km
deimez
Yarmasz inhibitr
varlnda Vmax azalr
nhibit
r
yok
Ankompetetif inhibisyon: Enzim substrattan
farkl bir yere ve daima enzim-substrat
kompleksine balanr. Enzim-inhibitr-substrat
kompleksi hi bir zaman rn veremez. Vmax,
Km azalr.

rreversible inhibisyon: nhibitrle enzim
arasnda kovalent balar oluur. nhibitr
enzim aktivitesi iin gerekli olan fonksiyonel
gruplar balar veya bunlarn yapsn bozar.
nhibitrn yaps substrata benzemez ve
substrat konsantrasyonu art ile geri dnmez.
Kinetik olarak nonkompetetif inhibisyonla
ayn zellikleri tar.
Allosterik etkileimler
Allosterik enzimler, aktif blgeleri
dnda bir yere nonkovalent olarak
balanan efektr adl (mediatr)
molekller tarafndan dzenlenen
enzimlerdir.
Enzimin substrata olan ilgisini
deitirebilir.
Enzimin maksimal katalitik aktivitesini
deitirebilir veya her ikisini beraber
yapar.


rn inhibisyonu: Genelde ilk rn
eklinde izlenir. Hz kstlayc
basamakta oluan rn hz kstlayc
enzimi inhibe eder. Bu mekanizma da
hemen devreye girer. rnek ya asidi
sentezi hz kstlayc basama asetil
KoA karboksilaz enzimi asetil KoAdan
malonil KoA oluumunu katalizler ve
malonil KoA art ile inhibe edilir.


(-)
Asetil KoA
Karboksil
az
(biotin)
ATP
ADP
Asetil Ko A
CO
2

Malonil Ko A
Homotropik etkiler: Substratn
kendisi efektr grevi yapyorsa, bu
etkiye homotropik etki denilir.
Genellikle pozitif efektrlerdir.
Heterotropik etkiler: efektr
substrattan farkldr. Heterotropik
efektrler inhibitrlerdir ve genelde
son rn inhibisyonu eklinde ortaya
kar. rnek ya asidi sentezi hz
kstlayc basama asetil KoA
karboksilaz enzimi asetil KoAdan
malonil KoA oluumunu katalizler. Ya
asidi sentezi yolunun son rn
palmitoil KoAdr. Asetil KoA
karboksilaz enzimi palmitoil KoA ile
inhibe edilir.

Enzimlerin kovalent
modifikasyonla dzenlenmesi
Bir ok enzimin aktivitesi kovalent
modifikasyonla dzenlenir. En sk
grlen ekli serin, treonin ve tirozin
kalntlarna fosfat grubu eklenmesi
veya ayrlmasdr.

Enzim sentezinin indklenmesi
ve basklanmas
Hcreler genellikle var olan enzim
miktarn, enzim sentez hzlarn
deitirerek de dzenleyebilirler.
Sentezdeki art veya azalma,
enzim saysn buna bal olarak
da i yapan aktif blge saysn
deitirir.

Enzim aktivitesinin dzenlenme mekanizmalar
Dzenleyici
olay
Tipik
efektr
Sonular Sre
Substrat
varl
Substrat Hz deiir Hemen
rn
inhibisyonu
rn V
m
ve/veya
Km deiir
Hemen
Allosterik
kontrol
Son rn V
m
ve/veya
Km deiir
Hemen
Kovalent
modifikasyon
Baka bir
enzim
V
m
ve/veya
Km deiir
Hemen veya
dakikalar
iinde
Enzim
sentezi ve
ykm
Hormon
veya
metabolit
Enzim
miktar
deiir
Saatler veya
gnler iinde
VTAMNLER
Vitaminler, zel hcresel
fonksiyonlarn yerine getirilmesinde
vcudun eser miktarda gereksi-nim
duyduu organik bileiklerdir.
Vitaminler insanlarda sentez edilmez
bu yzden diyette alnmak
zorundadr.
znrlklerine ve metabolizmadaki
fonksiyonlarna gre snflandrlrlar.
Vitaminler
Yada znen
vitaminler
Suda znen
vitaminler
Vitamin A
Vitamin D
Vitamin E
Vitamin K
Enerji
retimiyle
ilgili suda
znen
vitaminler
Hematopoetik
suda znen
vitaminler
Dier suda
znen
vitaminler
Tiamin(B1 )
Riboflavin(B2)
Niasin(B3)
Piridoksin(B6)
Pantotenikasid

Folik asid
Vitamin B
12


Askorbik
asid (Vit C)

Bu vitaminler enerji metabolizmasnda
santral rol oynadklar iin eksikliklerinde ilk
olarak hzl gelien dokularda problemler
ortaya kmaktadr.
Tipik semptomlar dermatit, glossit (dil i ve
krmz olarak izlenir), dudak kelerinde
cheilitis ve diaredir. Hastalarda enerji
problemine bal olarak sinir sistemide
etkilenir. Hastalarda sklkla periferal
nropati, depresyon, mental konfzyon ve
motor kordinasyon kayb ortaya kar.

SUDA ZNEN VTAMNLER
Suda znen vitaminlerin ou ara
metabolizmada kullanlan enzimlerin
koenzimlerinin nclleridirler.
Belirtilmedike, suda znen
vitaminler toksik deildirler ve
genellikle vcutta depo edilen
miktarlar azdr. Vcudun
gereksiniminden fazla alndklarnda
kolaylkla idrarla atlrlar ve bu nedenle
srekli olarak diyetle alnmalar
gerekir.
Tiyamin (Vitamin B1)
Tiamin bir pirimidin ve
tiazol halkasndan oluur.
Bu vitaminin biyolojik
aktif ekli olan tiyamin
pirofosfat (TPP),
tiyamine ATPden bir
pirofosfat grubunun
transferiyle oluur.
Tiamin trifosfatn (TTP)
SSSdeki aktif form
olduu dnlmektedir.
Vcutta %10 TTP, %80
TPP, %10 TMP formunda
yer alr.

Tiamin Kaynaklar:
Bitkilerde ve mikroorganizmalarda
sentezlenir. Bunlar doada serbest formda
en fazla hububat,domuzeti ve baklagillerde
bulunur.zellikke hububatn d tabakalar
tiamin bakmndan ok zengindir.Bu
nedenle ham taneden yaplm
ekmek,tiamin asndan iyi bir kaynak
olduu halde, kabuklar soyularak ilenmi
undan yaplan ekmek tiaminden fakirdir.
Emilimi insanda temel olarak ileum ve
jejenumda gerekleir. Dolamda temel
olarak albumine bal formda tanr.

Tiyamin pirofosfat, etkin bir aldehit
biriminin aktarld enzimsel tepkimelerin
bir koenzimidir. Bu tip tepkimlerin iki tipi
vardr:
1. o-keto asitlerin oksidatif dekarboksilasyonunda
a. o-KG dehidrogenaz,
b. Pirvat dehidrogenaz
c. Lsin, izolsin ve valinin gibi dall zincirli aa
dehidrogenaz
2. Transketolaz reaksiyonunda o-ketollerin ykm
ve oluumunda koenzim olarak rol oynar
(rnek HMY).
Tiamin, TTP formunda periferal sinir
membranlarnda yer alr. Asetil kolin sentezinde
ve translokasyon reaksiyonlarnda kullanlr.
TPP, bbreklerde defosforilasyon yolu ile
ksmen serbest vitamin, ksmende konjuge
slfat esterleri formunda metabolize edilerek
atlr.
Tiaminin Yer ald Reaksiyonlar
Tiyamin ile ilgili klinik durumlar:
nsanlarda gnlk gereksinim 1-2 mgdr.
Tiamin gereksinimi, protein ve
karbonhidrattan zengin beslenenlerde
artar, lipidce zengin beslenenlerde ise
azalr.
Alkolizm tiamin eksikliine yol aan en
nemli faktrdr.
Tiamin eksiklii olan insanlarda TPP
baml reaksiyonlarn nlenmesi ve ileri
derecede kstlanmas bu tepkimelere ait
pirvat, pentoz ekerler ve dall zincirli
aminoasidler olan lsin, izolsin ve valinin
birikmesine yol aar.

Beri-beri:
Pirincin d ksmn soyarak parlatlm
halde kullanan ve diyetlerinin byk bir
ksmn bu ekildeki pirincin oluturduu
blgede grlen ciddi tiamin eksiklii
sendromudur.
nfantil beri-beri belirtileri
konvlziyon,diare kusma ve taikardidir.

Yetikinde: Ciltte kuruluk,
huzursuzluk,dn-ce bozukluu ve
ilerleyici fellerle karakterizedir.
Wernicke-Korsakoff sendromu:
Amerikada tiyamin eksiklii ounlukla kronik
alkolizm ile birliktedir. Bu durum
multifaktriyaldir. Vitamin almnn yetersiz
olmas, ince barsaklardan emilimin bozulmas,
alkoln inhibitr etkisi ve karacierde yetersiz
metabolizmas sonucu gelimektedir. Hastalk
Wernicke ansefalopatisi ve korsakof psikozundan
olumaktadr. Hastalarda progresif ataksi, spastik
parapleji, mental konfzyon, apati, hafza kayb
ve nistagmusla ilerler. Ansefalopati tablosu
tiamin verilmesi ile gerilerken, korsakof psikozu
gerilememektedir.

Riboflavin (Vitamin B2)
zoalloksazin halkasndan
oluur. ki adet biyolojik aktif
ekli vardr. Flavin
mononkleotid (FMN) ve
flavin adenin dinkleotid
(FAD). FMN ve FAD, her
ikiside geriye dnml
olarak iki hidrojen atomu alma
yeteneindedirler ve bylece
FMNH
2
ve FADH
2
oluur. FMN
ve FAD, bir substratn
oksidasyon veya
redksiyonunu salayan
flavoenzimlere skca -bazen
kovalent olarak- balanr.

Riboflavin Kaynaklar:
St, yumurta, karacier ve yeil
yaprakl sebzeler riboflavinden
zengindir. Diyetlerinden st kartan
vejeteryanlar yetersiz dzeyde
riboflavin alabilirler.Vitamin gne
ndaki uv den kolayca zarar
grr.Bu yzden fototerapi alan
yenidoanlara verilmesi gerekir.

FADnin rol ald reaksiyonlar:

D-aa dehidrogenaz (aa o-ketoasid)
UDPglukoz dehidrogenaz (glukozglukronik asid)
Glutatyon redktaz
Ksantin oksidaz (prin katabolizmas)
Gliserol 3-fosfat dehidrogenaz (indirgeyici
maddelerin sitozolden mitokondriye tanmas).
Sksinat dehidrogenaz (TCA)
Ail Koa dehidrogenaz (Ya asidi
oksidasyonunda)
Dihidrolipoil dehidrogenaz (pirvat deh. Enzim
kompleksi)
Monoaminoksidaz

FMN reaksiyonlar:
L-aa oksidaz (aa o-Keto asid)
NADH dehidrogenaz

Riboflavin eksiklii:Yetmezlikte daha ok ektodermal
kkenli dokular etkilenir.
Gzde vasklarizasyon ve kornea iltihab
Aftlar
Sindirim kanal iltihab (glossit ve az kesi atlaklar)
Deride iltihap, pullanma ve atlaklar (sebaroik dermatit)
Gebelik srasndaki eksiklikte fetusda iskelet
anormalliklerine yol aabilir.
Hormonal tedavi (tiroid hormonlar, ACTH..), ilalar
(yarmal inhibitr olan klorpromazin) riboflavinin
koenzim formuna dnmn etkileyerek eksiklik
tablosuna yol aabilir. Fototerapi alan hiperbilirubinemili
yeni doanlarda da eksiklik oluabilir.
Oral kontraseptif kullanm riboflavin gereksinimini artrr.
Eksikliin saptanmasnda eritrosit glutatyon redktaz
aktivitesi llebilir.
Niasin (Nikotinamid, vit.B3)
Niasin (nikotinamid) veya nikotinik
asit bir piridin trevidir.
Biyolojik olarak aktif olan koenzim
ekilleri, nikotinamid adenin
dinkleotid (NAD+) ve onun fosforile
ekli olan nikotinamid adenin
dinkleotid fosfattr(NADP+).
Nikotinamid nkleotidleri hem sitozol (rn.laktat
dehidrogenaz) hemde mitokondride (rn.malat
dehidrogenaz) yer alan bir ok dehidrogenaz
enziminin koenzimi olarak yaygn rol oynar. Bu
nedenle bunlar karbonhidrat, ya ve aminoasid
metabolizmasn etkileyen bir ok metabolik
yolun kilit yap tadr.
Genellikle NAD baml dehidrogenazlar oksidatif
yollardaki oksidoredksiyon reaksiyonlarn
katalizlerken, NADP bal dehidrogenazlar
indirgeyici sentez reaksiyonlarnda rol oynarlar.
Karacierde sitokrom P450 ile beraber bulunur.

NAD+ ve NADP+; oksidasyon-
redksiyon reaksiyonlarnda koenzim
olarak i grrler. Bu reaksiyonlarda
koenzim, bir hidrid iyonu (hidrojen
atomu+bir elektron) alr. NAD+ ve
NADP+nin indirgenmi ekilleri srasyla
NADH ve NADPHtr.
Nikotinik asidin bir trevi olan ve
karboksil grubu yerine amid ieren
nikotinamid diyette bulunur.

Niasin kaynaklar:
Niasin rafine edilmemi ve
zenginletirilmi hububat ve tahlda,
stte ve balca karacierde olmak
zere sakatatta bulunur.Snrl
miktarda niasin triptofandan
sentezlenir. Triptofandan niasin
sentezi tiamin, piridoksin ve rifoflavin
gerektiren kompleks bir yoldur ve ok
az almaktadr.
Nikotinik asid yksek dozlarda
zellikle kapillerlerde ve vcudun st
yarm ksmndaki damarlarda
vazodilatatr etkiye sahiptir.
Yksek doz nikotinik asit kolesterol
sentezine snrl inhibitr etki yapar ve
hiperlipoproteinemi tedavisinde
kullanlabilir. Bu olay daha az VLDL,
LDL, IDL olumasna yol amak zere,
ya dokudan olan serbest ya akn
inhibe etmesine baldr.

Hiperlipidemilerde;
Niasin, dolamdaki serbest ya asitlerinin kayna
olan ya dokusundan lipolizi gl bir ekilde basklar.
Karacier, dolamdaki ya asitlerini triasilgliserol
sentezi iin substrat olarak kullanr. Bylece niasin,
karacierde, ok dk dansiteli lipoprotein (VLDL)
retimi iin gerekli olan triasilgliserol sentezinde
azalmaya neden olur. Dk dansiteli lipoprotein
(LDL, kolesterolden zengin lipoprotein), plazmada
VLDLden trer. Sonuta, hem plazma triasilgliserol
(VLDLde) dzeyi hem de kolesterol (VLDL ve LDLde)
dzeyi azaltlr. Bu denedenle niasin, VLDL ve LDLnin
her ikisinin birden ykseldii tip II b
hiperlipoproteinemi tedavisinde kullanldr.

Niasin Eksiklii:
Insanlarda gnlk gereksinim 15-25
mg kadardr ve eksikliinde pellegra
oluur.
Pellegraya yol aan dier tablolar
arasnda izoniasid tedavisi, triptofann
seratonine aktarld malign karsinoid
sendrom ve triptofan emiliminin
bozuk olduu Hartnup hastal
saylabilir.

Pellegra: kardinal semptomlar (4 D
bulgusu)
Dermatit: Yz, boyun ve ekstremitelerde simetrik deri
pigmentasyonu
Diyare: Gastrointestinal sistemde kronik iltihap
(stomatit, glossit, gastrit)
Demans: Sinir dokuda dejenerasyona bal olarak
santral sinir sistemi bozukluklar ortaya kar
Death: lm
Genel belirtiler bymenin durmas, kilo kayb anemi
Barsak lezyonlar karakteristiktir: Liberkn
kriptalarnda kistik genileme
Eksiklik tablosu gnmzde daha ok alkol
kullanmna baldr. Laktasyon, gebelik ve kronik
hastalklar gereksinimi artran durumlardr.
Tan phelenilen hastada nikotinamidle tedaviye
dramatik cevap vermesi ile konur. Idrar N-metil
nikotinamid dzeyleri azalmtr. Tedavide 50-500
mg/gn nikotinamid verilir.

Biyotin
midazol
trevidir.
Biyotin,
karboksilasyon
reaksiyonlarnd
a bir koenzimdir.
Aktive edilmi
karbondioksitin
taycs olarak
grev yapar. (Ek
olarak HCO3 ,ATP
veMg)

Pirvat karboksilaz: 3 Clu
birimleri glukoza eviren
yolda ilk tepkimedir
(glukoneogenez), TCA
iin oksaloasetat yeniler.
Asetil KoA karboksilaz: Ya
asidi sentezinde hz
kstlayc basamak
Propionil KoA
karboksilaz:Tek C sayl
ya asidi ykmnda
propionil KoAy metil
malonil KoAya evirir.
|-matilkrotonil KoAS
karboksilaz: Lsin ve
baz izopronoid
birimlerini ykar.

Biyotin kaynaklar:
Karacier,st ve yumurta sars olmak zere hemen
hemen tm yiyeceklerde bulunur.
Biyotin eksiklii:
Biyotin eksiklii, gdalarda bu vitamin yaygn olarak
bulunduu iin normalde olumaz. Ayrca insanlarda
biyotin gereksiniminin byk km barsak bakterileri
tarafndan salanr. Bununla birlikte, diyete protein
kayna olarak i yumurta ak eklenmesi dermatit, dil
iltahab (glossit), itah kayb ve bulant, depresyon
halisnasyon gibi biyotin eksiklii belirtilerine yol
aar. i yumurta aknn ierdii bir glikoprotein olan
avidin, biyotine skca balanr ve barsaktan biyotin
emilimini engeller.(20 i yumurta)


Pantotenik asit (vitamin B5):
Pantotenik asit pantoik asit ve -alaninden
meydana gelir
Etkin pantotenik asit, KoA ve Ail tayc
proteindir (ACP).
CoA-SHn yapsnda: Pantotenik asit,
tiyoetanolamin-SH, Pirofosfat ve adenin riboz-3P
bulunur
Pantetonikasit eksiklii ender olarak grlr. nk
hayvansal ve bitkisel gdalarda yaygn olarak
bulunur.zellikle yumurta, karacier ve bira
mayasnda bol bulunur.
Pantotenik asit eksikliine bal olarak burning
food sendromu, postural hipotansiyon, taikardi,
epigastrik distres, anoreksiya, DTRde artma izlenir.
Folik asit
Folik asit ve folat birer molekl p-
aminobenzoik asit (PABA) ve glutamik
aside balanm pteridin bazndan
oluur.
Diyetteki folat trevleri emilim iin
zgl barsak enzimleri tarafndan
monoglutamil folata evrilir. Bunun
byk blm de barsak hcreleri
iinde, NADPH kullanan folat redktaz
ile tetrahidrofolata (THF) indirgenir.
THF olaslkla dokulardaki ilevsel
koenzimdir.
Dolamdaki temel form N5-metil
THFdr
THF etkin bir tek Clu birim taycsdr. Metil,
metilen ve formil gruplarnn transferini
gerekletiren enzimlerin koenzimidir.
Tetrahidrofolat, serin, glisin ve histidin gibi
vericilerin birkarbon paralarn alr ve
amino asitlerin, prinlerin ve timidinin-
sentezindeki ara metabolitlere tar. THFn
byme ve hcre blnmesinde etkileri
vardr. zellikle de nral tpn hayatn erken
evrelerinde geliiminde nemlidir.
Kolin, serin, glisin, prin ve dTMP sentezinde
rol oynar.
Ayrca THF, vitaminB12 ve piridoksal fosfat
homosisteinden metionin sentezinde
gereklidirler

Folatn kullanld reaksiyonlar:
Serin glisin dnm: (THF reaksiyona girer ve N5-N10 metilen THF oluur)
Histidin katabolizmas: figlunun glutamata dnmnde kullanlr. (THF
reaksiyona girere ve
formimino THF oluur)
dUMPn dTMPye evrimi: timidilat sentaz reaksiyonu (metilen THF reaksiyona
girer ve
dihidrofolat oluur)
Metiyonin sentezi: (N5-metilTHF reaksiyona girer ve THF oluur)
Prin sentezi (N5-N10 metenilTHF ve N10-formilTHF kullanlr ve THF oluur)
Serin aminoasidi tek karbonlu birimin ana kaynadr. Serin glisin dnmnde
N5-N10-
metilenTHF oluur. Bu madde tek karbonlu birim metabolizmasnda merkezi rol
oynar.
Ayrca THF ve metilkobalamin homosisteinden metionin sentezinde gereklidirler.
Folik asid
H
2
folat
H
4
folat
H
4
folat
N
5
, N
10
MethenilH
4
folat
N
5
, N
10

MetilenH
4
folat
Prin
halkas
Prin halkas
Histidin
N
5
metil H
4
folat
Vitamin B
12

Metionin
dTMP
Serin
Glisin
Homosistein
N
10
formil H
4
folat
Serinden deoksiridin monofosfata bir
karbonlu birimin transferi
Timidilat sentaz
Histidinin bir kataboliti olan
formiminoglutamat (figlu), N5-
formimino-THF vermek zere
formimino grubunu THFa aktarr.
Folat eksikliinde oral histidin
yklenmesi sonras figlu birikecektir.
Folik asit kaynaklar:Yeil yaprakl
sebzelerde,karacierde, lima
fasulyesinde ve tam taneli
hububatlarda bulunur.

Folat eksiklii:
Gereksinimin artt durumlarda (gebelik, st verme)
nce barsak patolojilerinde
Alkolizmde
Dihidro folat redktaz inhibitrlerinin (metotreksat)
kullanmnda
Sedece kei st tketenlerde oluabilir.
Antikonvlzanlar (emilimi azaltr ve katabolzimay artrr)
ve OKSler (emilimi) etkilerler.
Dihidrofolat redktaz, bir folik asit anologu olan
methotrexate tarafndan yarmal olarak inhibe
edilir. Methotrexate, ocuklarda akut lsemi
tedavisinde kullanlr.
Slfonilamid ve trevleri, p-aminobenzoik asitin
yapsal analogudurlar. Bu ilalar folik asit
sentezini yarmal olarak inhibe ederler ve
sonuta DNA ve RNA replikasyonu iin gerek duyulan
kritik nkleotidlerin sentezi azalr. Memeli hcreleri
folik asit sentezleyemedii iin slfonamidler
insanlarda DNA ve RNA sentezini etkilemezler.

Folat eksikliinin en ciddi sonucu prinlerin ve
dTMPnin azalmasna bal olarak DNA
sentezininbozulmasdr. Hcreler S-faznda kalrlar ve
buna bal olarak zellikle hzl blnen hcrelerde
megaloblastik deiiklikler oluur. DNA sentezinde
bloa bal olarak RBClerde matrasyon bozulur,
makrostik ve frajil membranl RBCler oluur.
Folat, vitamin B12 ve piridoksal fosfat eksiklikleri
hiperhomosistinemi ile beraberdir.
Dllenme ncesi dnemde ve Gebelik sresince
gnlk 400 g folat kullanm, nral tp defekti, yark
damak ve anemi insandsn azaltmaktadr. Nral
tpn ftal hayatn erken dnemindeki geliimi kritik
olarak folik asit varlna baldr.
Kobalamin (Vitamin B12)
Vitamin B12 korrin
halkasna sahiptir ve
merkezinde bir kobalt
iyonu bulunur. Vitamin
B12 sadece
mikroorganizmalarca
sentezlenmektedir.
Balca 4 kobalamin
trevi bulunmaktadr:
Kobalamin (plazmada en
fazla)
Hidroksikobalamin
(dierlerinin prekrsr)
Deoksiadenozil kobalamin
Siyanokobalamin

VitaminB12 ileumda yer alan reseptrlerle
emilir. Bu reseptrler vitamini ancak midenin
parietal hcrelerinden salglanan intrensek
faktrle (F, siyalik asid ieren glikoprotein)
bal olduu zaman tanyabilir. Vitamin
emildikten sonra transkobalamin denilen bir
proteine balanr.
nsanda 3 tane transkobalamin
bulunmaktadr. Transkobalamin I ve III
glikoprotein yapdadr. Transkobalamin I
elektroforezde o1-globulin bantnda,
transkobalamin III ise o2-globulin yer alr.
Plazma kobalaminin %90 transkobalamin
Ie baldr. Transkobalamin III kobalamine
daha dk ilgi gsterir.
Transkobalamin II elektroforezde |-bantnda
yer alr ve glikoprotein yapda deildir.
Transkobalamin II barsaklarda yeni absorbe
edilmi kobalamini balar ve dokulara tar.

Kobalaminin yaps ve koenzim ekilleri: Kobalaminin
koenzim ekilleri, siyanidin yerine 5-deoksiadenozinin
getii 5-deokadenozilkobalamin (allmam karbon-
kobalt ba oluturarak) ve siyanidin yerine bir metil
grubunun getii metilkobalamindir.
5-deokadenozilkobalamin metilmalonil KoA mutazn
koenzimidir. Eksikliinde metil malonil asidemi oluur.
Metilkobalamin ise homosisteinden metionin sentezini
gerekletiren metionin sentazn koenzimidir.
Bu vitamin eksikliinde metilmalonil KoA birikir. Biriken
metilmalonil KoA 2 yolla myelin yapnn devamn bozar:
Metilmalonil KoA ya asidi sentezindeki malonil KoAnn
oluumunu inhibe eder. Bylece myelin klf sentezi engellenir
ve ykm artar.
Ya asidi sentezinde metilmalonil KoA, malonil KoAnn yerine
geer ve dall zincirli ya asitleri sentezlenir ve membran
yaplar bozulur.

Kobalamin kaynaklar: Vitamin B12 yalnzca
mikroorganizmalar tarafndan sentezlenir, bitkilerde
bulunmaz. Hayvanlar bu vitaminleri kendi doal
bakteri floralarndan veya dier hayvansal gdalardan
alrlar.
Vitamin B12 ile ilgili klinik durumlar: Dier suda
znen vitaminlerden farkl olarak nemli miktarda
(4 ile 5) vitamin B12 vcutta depo edilir.
Pernisiyz anemi: Vitamin B12 eksiklii, diyette bu
vitaminin olmamas nedeniyle nadiren geliir. nce
barsaklardan vitamin emilimi bozukluu olan
hastalarda eksikliin grlmesi ok daha yaygndr ve
bu durum pernisiyz anemiye yol aar. Bu hastalk,
intrinsik faktr olarak adlandrlan bir glikoproteinin
sentezinden sorumlu olan midedeki paryetal
hcrelerin otoimmun harabiyeti sonucu geliir.

Kobalamin eksiklii olan hastalar genellikle
anemiktirler, ancak hastaln geliiminden sonra
nro-psikiyatrik bulgular gsterirler. Bununla birlikte
anemi gelimeden merkezi sinir sistemi bulgular da
olabilir. Merkezi sinir sistemi etkileri geriye dnmez ve
megaloblastik anemide tanmlanandan daha farkl bir
mekanizma ile oluuyor gibi grnmektedir.
Kobalamin eksikliinde kemik ilii hiperplastiktir.
Eritroid seri ok frajildir, kemik ilii iinde ok erken
yklr. Periferik yaymada makrositoz ve poikilositoz
izlenir. Santral sinir sisteminde ve periferik sinirlerde
dejenerasyon vardr (parestezi, vibrasyon, pozisyon,
duyu azalmas, ataksi DTR azalmas, demasn ,psikoz
grlebilir).
5P bulgusu: Pansitopeni, periferik nropati, posterior
kord nropatisi, papiller atrofi, pernisiyoz anemi
Tedavide siyano ve hidroksi kobalamin trevleri
kullanlr.

Piridoksin (Vitamin
B6=adermin)
Vitamin B6, pirodoksin, piridoksal ve piridoksamin gibi
piridin trevi ve bunlarn fosfatlarndan oluur.
Piridin trevi olan bu maddelerdeki tek farkllk halkadaki
fonksiyonel grubun trdr. Bu bileik birbirine evrilebilir
ve hepsi vitamin aktivitesine sahiptir.
Piridoksin balca buday,msr, yumurta sars, karacier ve
ette bulunur, oysa piridoksal ve piridoksamin hayvansal
gdalardan alnr. Bu bileik de biyolojik olarak aktif koenzim
olan piridoksal fofatn ncl olarak kullanlr. Plazmada
tanan ana formda piridoksal fosfat formudur.
Piridoksal fosfat, zellikle aminoasitlerle ilgili
transaminasyon, dekarboksilasyon ve rasemizasyon
reaksiyonlar katalizleyen ok sayda enzimin koenzimi olarak
grev yapar. Seratonin, norepinefrin ve sfingolipid sentezinde
kullanlr. Ayn zamanda glikojen ykmnda gerekli olan
glikojen fosforilaz enziminin stablizasyonu iinde gereklidir.
Piridoksin eksikliinde glukoz toleransda bozulmaktadr.
Piridoksin ayrca homosisteinin sisteine evrilmesinde de
gereklidir ve bu reaksiyondan dolay aterosklerozla ilikilidir.
Vit.B6nn tek bana eksikliinin grlmesi olduka nadirdir.
Eksiklii genel B kompleks vitamin eksikliine eleniktir.
Eksiklik olasl, uzun sreli OKS kullanma nedeni ile bu
vitamince yoksullam annelerin emzirdii bebekler in sz
konusudur. Ayrca alkoliklerde eksiklii olabilir.
Antitberkloz ila olan izoniazid, pridoksalle bir hidrazon
oluturarak vit.B6 eksikliini kamlayabilir. Yetmezlik
belitileri daha ok SSS metabolizmasnda ortaya kar.
ocuklarda konvlsiyon, ar hassasiyetolarak kendini
gsterir. Bunun nedeni glutamat dekarboksilaz aktivitesinde
azalma sonucu beyinde GABA azalmasdr. Ayrca periferik
nritte oluur. Yetikinde dermatozlar, anemi, kas distrofisi,
cheliosis, glossit, oksalri, homosistinri, mesane talar,
hiperglisemi, gebelerde bulant kusma grlr. Anemi
nedeni -aminolevlinik asit sentaz eksikliine bal hem
sentezi bozulmasdr. Hastalarda yeterli demir bulunmasna
ramen sideroblastik anemi ortaya kar
Piridoksal fosfatn koenzim olarak rol oynad
reaksiyonlar

Enzimatik reaksiyonlar rnek
Aa dekarboksilasyonu Tirozin, histidin, 5-OH-triptamin,
glutamin dekarboksilaz
Aa transaminasyonu AST, ALT
Aminoasidlerden H
2
O
ayrlmas
Serin, treonin dehidrataz
Aminoasidlerden H
2
S
ayrlmas
Sistein, homosistein deslfidraz
Aminoasidlerin paralanmas Kinreninaz, treonin aldolaz, serin
aldolaz
Transslfirasyon Sistation sentetaz, sistationaz
Kondensasyon o-aminolevlinik asit sentaz
Rasemizasyon Alanin rasemaz (D-alanin L-
alanin)
Askorbik asit (Vitamin C)
nsanlarda L-glukonolakton oksidaz
enzimi yokluu nedeni ile askorbik asid
sentezlenemez.
Askorbik asid yaps glukoza ok
benzerlik gsterir.
Karacierde oksalik aside evrilir ve
idrardaki oksalatn bir ksmndan
sorumludur. Yksek doz alndnda
tamamen deimemi olarak bbrekten
atlr.
Askorbik asit molekler oksijen, nitrat
ve sit.a ve c gibi bileiklerin
indirgenmesini mmkn klan indirgeyici
bir ajandr.

Balca yer ald metabolik olaylar:
Vitamin C, kollajenin prolin ve lizin birimlerinin
hidroksilasyonu gibi hidroksilasyon
reaksiyonlarnda koenzim olarak rok oynar.
Bu vitaminin bir antioksidan olarak salk iin
yararl etkiler salayabilecei dnlmektedir.
Tirozin ykm reaksiyonlarna katlr.
Safra asidi oluumunda rol oynar. Eksikliinde
7ohidroksilazn aktif forma dnm azalr.
Norepinefrinin sentezinde rol alr (Dopamin |
oksidazn kofaktr).
Demir emiliminde, demirin nonenzimatik
indirgenmesinde rol alr.
Lizinden karnitin sentezinde rol alr.
Immnite ve yara iyilemesinde rol alr.
Adrenal korteksde steroid sentezinde rol oynar
Reaktif oksijen
radikali
Hcre membran
Reaktif
oksijen
radikali
C VTAMN
Askorbik asit eksiklii: Askorbik asit eksiklii
skorbte yol aar. Bu hastalk yaralar,
sngerimsi dietleri, di kayb, kan damarlarnn
kolay zedelenmesi, eklemlerde ime, derialt ve
dier kanamalar ve anemiyle karakterizedir. Bu
belirtilerin ou ba dokusunda zayflkla
sonulanan kollajenin hidroksilasyonundaki
eksiklikle aklanabilir. Ayrca, idrarda prolin ve
hidroksiprolin artar, subperiostal kanamalar bal
kolay krlan kemikler izlenir, kostakondral eklem
ilii olur, kardiyak hipertrofi olabilir,
pseudoparalizi, ostaoporoz grlebilir, yara
iyilemesi gecikir, normositik ve makrositik
anemi grlr.

Sigara imek gereksinimi artrr.
Aspirin, oral kontraseptifler ve
steroidlerde C vitaminini azaltc
etkiler oluturur.
Kronik hastalklarn nlenmesi: C
vitamini antioksidanlar olarak bilinen
ve E vitamini ve |-karoteni
ieren bir grubun yesidir. Bu
bileiklerin besinlerle fazla alnmas,
koroner kalp hastal ve baz
kanserler gibi kronik hastalklarn
grlme skln azaltr.

Askorbik asit toksisitesi: Akut toksisite
gzlenmemitir. Ancak askorbik asitin
okside olmu ekli dehidroaskorbik asit
toksiktir. Bu nedenle, yksek dozda C
vitamini alnmas, zellikle
dehidroaskorbat askorbata tekrar
okside eden enzim sisteminde eksiklik
olan kiilerde dehidroaskorbik asit
birikimine yol aabilir.
Uzun sre kullanldna oksalat atlm
artar. Yksek dozda yalanc glukozri
grlr. Demir emilimini artrd iin
hemokromatozisde kullanlmamaldr.

HMY
L-ASKORBK
ASD
UDP-Glukoz
dehidrogenaz
2NAD + H
2
O
2NADH + 3H
la, toksin
ve
bilirubinlerin
glukronidizas
yonu
H
2
O UDP
D-
Glukronat
L-Gulonolakton
L-gulonolakton oksidaz
enzimi insanlarda
yoktur. Bu nedenle C
vitamini esansiyeldir.
L-
Ksililz
Ksilitol
D-Ksililz
5-P
Besin
L-Gulonat
UDP-Glukoz
GAG
sentezi
H
2
O UDP
D-Glukronat
L-gulonolakton oksidaz
enzimi insanlarda
yoktur. Bu nedenle C
vitamini esansiyeldir.
L-Ksililz
Ksilitol
Besin
ekil: Glikozdan glukronik asid sentezi ve
Uronik asid yolu.
NADP baml ksilitol
dehidrogenaz
-Eksikliinde
esansiyel
pentozri grlr.
-drarda bolca L-
ksililz bulunur
-Askenazi
yahudilerinde ok sk
izlenen asemptomatik
genetik zelliktir.

UDP-Glukronik
asid
Yada znen Vitaminler
A,D,E ve K vitaminleri yada znen
vitaminler olarak adlandrlr.Suda
znen vitaminlarin aksine yalnzca
biri (vit K) koenzim fonksiyonuna
sahiptir.drarla atlmazlar karacier
ve ya dokusunda depo edilirler.
Vitamin A (retinol)
Vitamin Ann yaps: Vit.A bir siklohekzenil halkas ieren
bir poliizopronoid bileiktir.Vitamin A terimi genellikle
eitli biyolojik aktif molekllerin tm iin kullanlr.
Retinoidler terimi ise vitamin A aktivitesi gstersin ya
da gstermesin vitamin Ann doal ve yapay ekillerini
ierir.
Retinol: Primer alkoldr.
Retinal: Retinoln oksidasyonundan treyen bir aldehittir.
Retinoik asit: Retinalin oksidasyonuyla oluan asit
trevidir.Retinoik asit vcutta indirgenemez ve bu yzden
retinal ya da retinole dnemez. Bu nedenle retinoik
asid byme ve gelimede etkilidir fakat A vitaminin
grme ve reme ile ilgili olan etkilerinde grevli deildir.
|-karoten: Bitkisel yiyecekler |-karoten ierirler. |-karoten
ince barsakta paralanr ve iki molekl retinal oluur.
nsanlarda bu dnm etkin deildir ve |-karotenin A
vitamini aktivitesi retinoln ancak altda biri kadardr.
Vitamin Ann emilimi ve tanmas
Karaciere tanm: Diyette bulunan retinol esterleri
ince barsak mukozasnda hidroliz edilir ve retinol ile
serbest ya asitleri oluur. Retinol, ince barsak mukoza
hcresinde uzun zincirli ya asitleriyle tekrar
esterletirilir ve lenfatik sisteme ilomikronlarn bir
bileeni olarak verilir. ilomikronlardaki retinol esterleri
karacier tarafndan alnr ve depolanr.

Vit.A (retinoik asid, retinol) etkisini steroid
hormonlarda olduu gibi hcre ii reseptr sistemleri ile
etkileir.

Karacierde vit.A, olaslkla bir lipoprotein karmas
halinde lipositler (perisinzoidal stellat hcreler)
iinde bir ester halinde depolanr.

Karacierden salnm: Gerek duyulduunda retinol
karacierden salnr ve plazma retinol-balayc
protein (RBP) tarafndan karacier d dokulara
tanr. Retinoik asit ise albumine bal olarak
tanr. Retinol-RBP kompleksi hcrelerinin yzeyinde
bulunan reseptrlere balanrlar. Dokularn ou,
retinol ekirdek blgesine tayan hcresel retinol-
balayc protein ierir. Retinol burada, bir bakma
steroid hormonlar gibi hareket eder.



Vitamin Ann fonksiyonlar
Grme: A vitamini, omak ve koni hcrelerindeki
grme pigmentlerinin bir bileenidir. Retinadaki
omak hcrelerinin grme pigmenti olan rodopsin,
opsin proteinine zel olarak balanm olan 11-cis
retinalden oluur.
Byme: Vitamin Adan yoksun braklan hayvanlarda,
muhtemelen tat tomurcuklarnn keratinizasyonu
nedeniyle ilk nce itah kayb geliir. Kemik bymesi
yavatr ve sinir sisteminin bymesine ayak
uyduramaz, bu durum merkezi sinir sisteminde hasara
yol aar. Kemik geliimi ile santral sinir sistemi geliimi
arasndaki uyumsuzluk KBASa yol aar.
reme: Retinol ve retinal, normal reme iin
temeldirler. Erkeklerde spermatogenezi destekler ve
kadnlarda fetsn rezorpsiyonunu engeller. Retinoik
asit grme ve reme fonksiyonunda etkisizdir.

Epitel hcrelerinin salaml: A vitamini
epitel dokusunun normal farkllamas ve
mukus salglanmas iin gereklidir. Bu
nedenle akne ve psriazisde retinoik asit
ve trevleri aktif olarak kullanlr.
Retinoik asit glikoprotein sentezine katlr
(Karbonhidrat tayc formu dolikol
fosfat benzeri-retinil fosfattr). zellikle
gelimenin dzenlenmesinde ve mukus
sekresyununda kullanlan glikoproteinleri
sentezler.
Retinoik asit ve |-karotenlerin anti kanser
ve anti oksidan zellikleri vardr.
Kzamkta vit.A ykm artmtr ve destek
tedavisi olarak vit. A verilmesi morbiditeyi
azaltr.


Vit A kaynaklar:Karacier, bbrek,
krema,ya ve yumurta sars vitamin
A iin zengin kaynaklardr.Sar ve
koyu yeil sebzeler ve meyveler A
vitamini ncs olan karotenler
bakmndan zengindirler.
Klinik durumlar:
Diyetsel eksiklik: Retinol veya retinil
esterleri olarak verilen A vitamini,
vitamin eksiklii olan hastalarn
tedavisinde kullanlr.
Gece krl, A vitamini eksikliinin en
erken belirtilerinden biridir.
Ciddi vitamin A eksiklii, konjonktiva ve
korneann patolojik kuruluu olan
kseroftalmiye ve keratomalaziye yol
aar. Eer tedavi edilmezse kseroftalmi,
kornea lserlemesi ve opak nedbe
dokusunun olumas ile krlkle
sonulanr.

Mukopolisakkaritlerin normal gelimesi iin
gereklidir. Eksikliinde kemik bymesi yavalar.

mmn cevap azalr. Bakterilerin solunum yolu
epitel hcrelerine balanmas artar, bylece
enfeksiyona eilim artar.

Kronik hastalklarn nlenmesi: Diyetlerinde
bol miktarda |-karoten bulunan toplumlarda
akcier ve deri kanseri ve kalp hastal grlme
skl daha azdr. |-karotenin koruyucu etkisi
antioksidan zelliinden veya baklk
fonksiyonunu artrmas gibi baka etkilerinden
dolay olabilir. A vitamininden farkl olarak, |-
karoten uzun sre yksek dozda alnsa da toksik
etkiler yaratmaz.

Retinoid toksisitesi

Vitamin A: A vitamininin yksek dozlarda alnmas,
hipervitaminoz A olarak adlandrlan toksik bir
sendroma yol aar. Kronik hipervitaminoz Ann erken
belirtileri ciltte kuruluk ve kant olarak ortaya kar,
hiperostozis, anoreksia, karacierde byme ve sirotik
gelime, eklemlerde ime, ar, dekalsifikasyon,
epifizial byme plaklarnn erken kapanmas, byme
gerilii, gz ii kanama, optik atrofi olabilir, sinir
sisteminde, beyin tmr belirtilerini taklit edebilen
kafa ii basncnda art eklinde bulgular grlr.
zellikle gebe kadnlar ar miktarda A vitamini
almndan kanmaldrlar, nk A vitamini,
gelimekte olan fetste doumsal sakatlklar yaratma
potansiyeline sahiptir (mikrotia, mikrogenati, timik
aplazi, fasial kemik ve aortik ark anomalileri).

Akne ve psriyazis:
Akne ve psriyazis gibi dermatolojik
hastalklar, retinoik asit ve trevleri ile
etkin ekilde tedavi edilir. Orta dereceli
akne (Darier hastal) ve cilt yalanmas
benzil peroksit ve antibiyotikler kadar
topikal tretinoin (all trans retinoik asit) ile
tedavi edilir. |Not: tretinoinin sistemik
verilmesi, toksik olmas nedeniyle mmkn
deildir, yalnzca topikal uygulanr.|
Gastrointestina sistem ve genitoriner
sistemeait epitel dokularda keratizasyona yol
aar ve bbrek ta oluum riski artmaktadr.
Deri ve kl kklerinde hiperkeratoz oluur.

Vitamin D
Vit.D bir steroid prehormondur.
Aktif molekl olan 1,25-dihidroksikolekalsiferol
hcre ii reseptr proteinlere balanr. 1,25-diOH
D3 reseptr kompleksi hedef hcrelerin
ekirdeindeki DNA ile etkileerek ya seici
olarak gen ifadesini uyarr ya da zgn olarak
gen transkripsiyonunu basklar. 1,25-diOH D3n
en nemli etkisi, plazma kalsiyum ve fosfor
dzeylerini dzenlemektir.
Vitamin D kaynaklar
Diyet: Bitkilerde bulunan ergokalsiferol ve
hayvan dokularnda bulunan kolekalsiferol
(vitamin D3) vitamin D kaynaklardr.
Endojen vitamin ncl: Kolesterol sentezinde bir
ara metabolit olan 7
dehidrokolesterol, insanlarda dermis ve
epidermiste gne na maruz kalndnda
kolekalsiferole evrilir.





















Balk,balk ya,karacier,yumurta
sars,tereya

1,25-diOH D3: D2 ve D3 vitaminleri biyolojik
olarak aktif deildirler, ancak vcutta iki
hidroksilasyon reaksiyonu ile aktif vitamin D
ekline evrilirler. lk hidroksillenme 25.
Pozisyonda olur ve bu ilem karacierde 25
hidroksilaz tarafndan gerekletirilir.
Reaksiyon rn olan 25-
hidroksikolekalsiferol veya 25-OH D3
plazmada en ok bulunan vitamin D eklidir
ve balca depo edilen ekildir. 25-OH D3
balca bbrekte bulunan 25-
hidroksikolekalsiferol 1-hidroksilaz
(1ohidroksilaz) tarafndan 1. Pozisyonda
tekrar hidroksillenir ve 1,25-
dihidroksikolekalsiferol (1,25-diOH D3)
oluur. Her iki hidroksilaz sitokrom P450,
molekler oksijen ve NADPH kullanr.
Eer kalsitriol dzeyleri normalse ve daha
fazla kalsitriole gereksinim yoksa bbrek 1o-
hidroksilaz yerine 24-hidroksilaz enzimi
aktiflenir ve 24,25-dihidroksikolekalsiferol
oluur. Bu molekl inaktiftir.

Diet: Ergokalsiferol,
kolekalsiferol
Solar UV radyasyon
7-dehidrokolesterol
Dolamda vit.D
Ya ve kas hcreleri
Vit.D
2
depolanma
alanlar
25-hidroksilaz
25-OHvitD ve 1,25-(OH)
2
vitD ile
feed-back inhibisyonla dzenlenir
Dolamda 25-OH vitD
24-hidroksilaz aktivitesi | PTH, | PO
4
ile artar
24-hidroksilaz aktivitesi | PTH, | PO
4 ve
| 1,25 (OH)
2

vit.D ile artar
Barsak
kemik
bbrek
1o-hidroksilazn dzenlenmesi:
1,25-diOH D3 en gl vitamin D
metabolitidir. Oluumu plazma fosfat ve
kalsiyum iyonlarnn dzeylerince sk bir
ekilde dzenlenir. 25-hidroksikolekalsiferol
1o-hidroksilaz aktivitesi plazma fosfat
dzeyindeki dme sonucu direkt olarak
veya plazma kalsiyumunda azalma
durumunda ise paratiroid hormon (PTH)
salnmnn uyarlmas aracl ile indirekt
olarak artar. PTH vit. D dzeylerini etkileyen
major uyarandr. Diyetle yetersiz kalsiyum
alm sonucu oluan hipokalsemi plazma
1,25-diOH D3 dzeyinde arta yol aar. 1-
hidroksilaz aktivitesi ise, reaksiyon rn
olan 1,25-diOH D3 fazlalnda azalr.

Vitamin Dnin fonksiyonu:
1,25-diOH D3n fonksiyonu
yeterli plazma kalsiyum dzeyini
srdrmektir. Bu fonksiyonlar
nce barsaktan kalsiyum emilimini
arttrarak,
Bbrekten kalsiyum kaybn
azaltarak ve
Gerek duyulduunda kemik
rezorpsiyonunu uyararak salanr.


Vitamin Dnin ince barsaklara etkisi: 1,25-
diOH D
3
, ince barsaktan kalsiyum ve fosfat
emilimini uyarr. zel bir kalsiyum-balayc
proteinin sentezi uyarlarak kalsiyum emilimi
arttrlr. Bylece 1,25-diOH D
3
n etki
mekanizmas, steroid hormonlarn etki
mekanizmasna benzerlik gsterir.
Vitamin Dnin kemiklere etkisi: 1,25-diOH D
3
,
protein sentezi ve PTH varlna gerek
duyulan bir ilem araclyla kemikten
kalsiyum ve fosfat serbestlemesini uyarr.
Sonu, plazma fosfat ve kalsiyum dzeyinde
artmadr. Bu nedenle kemikler, plazma
kalsiyum dzeyinin srdrlmesinde nemli
bir kaynaktr.
Vitamin D gereksinimi ve kaynaklar: Vitamin
D, balk ya, karacier ve yumurta sarsnda
doal olarak bulunur. Takviye edilmezse
stte yetersiz miktarda D vitamini vardr.
Yetikinler iin 200 D vitaminidir.


Besinsel rikets: Vitamin D
eksiklii ocuklarda rikets,
erikinlerde osteomalazi ile
sonulanan kemik
demineralizasyonuna neden
olur. Rikets, kemiin kollajen
matriksinin oluumunun
devam edip mineralizasyonun
tam olmamas ve sonuta
yumuak, esnek kemik
oluumuyla karakterizedir.
Osteomalazide nceden
olumu olan kemiklerin
demineralizasyonu, krk
olumas meylini arttrr.
Gne na yetersiz kma
ve/veya D vitamini almnda
eksiklik durumu zellikle yeni
doanlarda ve yallarda
grlr. D vitamini eksiklii
kuzey blgelerinde, ultraviole
a yeterince maruz
kalmama sonucunda deride D
vitamini sentezinin azalmas
nedeniyle yaygndr. | Not:
200 olarak nerilen gnlk
gereksinim miktar (5ug
kolekalsiferol karl)
yetersiz olabilir, nk 800
/gn ve daha yksek
dozlarn osteoporotik krk
insidansn azaltt
gsterilmitir.|


Bbree bal rikets (renal
osteodistrofi): Bu hastalk, kronik bbrek
yetmezlii sonucu geliir. Bu durumda
vitaminin aktif ekle dnm azalmtr.
1,25-diOH kolekalsiferol (kalsitriol) verilmesi,
etkin bir yerine koyma tedavisidir.
Hipoparatiroidi: Paratiroid hormon eksiklii
hipokalsemi ve hiperfosfatemiye neden olur.
Vitamin D Toksisitesi: D vitamini, tm
vitaminlerin en toksik olandr. Dier
yada-znen vitaminler gibi D vitamini de
vcutta depo edilir ve ok yava olarak
metabolize edilir. Yksek dozlar itah kayb,
bulant, susuzluk ve sersemlie neden olur.
Kalsiyum emilimi ve kemik rezorbsiyonunun
artmas hiperkalsemiye neden olur ve bu
durum zellikle arterler ve bbrekler olmak
zere bir ok organda kalsiyum birikimine yol
aabilir.


Atlm
Absorbsiyon
Barsak
Serum
kalsiyum
Bbrek
KC
Vit.D
25-OH-D
Kemik
1, 25-(OH)
2
-D
1, 25-(OH)
2
-D
PTH
1, 25-(OH)
2
-D
PTH
PTH
Hipokalsemi
Atlm
Absorbsiyon
Barsak
Serum
kalsiyum
Bbrek
KC Vit.D
25-OH-D
Kemik
24, 25-(OH)
2
-D
Kalsitonin
Kalsitonin
Hiperkalsemi
Atlm
Absorbsiyon
Barsak
Serum
kalsiyum
Bbrek
Kemik
PTH
PTH
Dk vit.D
Vitamin K Vit.K poliizoproniodlerin dahil olduu
naftakinonlardr.
Vitamin Knn balca rol, eitli kan
phtlama faktrlerinin translasyon
sonras modifikasyonu ile ilgilidir. K
vitamini, phtlama faktrlerinin belli
glutamik asit birimlerinin
karboksilasyonunda koenzim olarak
ilev grr. Vitamin K eitli ekillerde
bulunur; rn.
Bitkilerde filokinon (veya vitamin K1)
ve ince barsak bakteri florasnda
menakinon (veya vitamin K2). Tedavi
iin vitamin Knn sentetik bir trevi olan
menadion (K3) kullanlr.
Vitamin Knn fonksiyonu:

-karboksiglutamat oluumu: K vitaminine,
protrombin ve kan phtlama faktrleri II, VII, IX ve
Xun protein C ve S karacierde sentezlenmesi iin
gerek duyulur. Bu proteinler inaktif ncl molekller
olarak sentez edilirler ve vit.K bu molekllerin
posttranslasyonel modifikasyonundan sorumludur.
Phtlama faktrlerinin oluumu, glutamik asit
birimlerinin vitamin Kya bal karboksilasyonunu
gerektirir, bylece -karboksiglutamat (Gla) ieren
olgun bir phtlama faktr oluur. Bu reaksiyon O
2
,
CO
2
ve vitamin Knn hidrokinon ekline ihtiya
gsterir. Gla oluumu, yabani bir yoncada doal
olarak bulunan antikoaglan olan dikumarol ve
vitamin Knn sentetik bir analou olan warfarin
inhibisyonuna duyarldr.

Trombositlerle protrombin etkileimi:
Protrombinin Gla birimleri iki adet birbirine
yakn negatif ykl karbonhidrat gruplar
nedeniyle pozitif ykl kalsiyum iyonlar iin
iyi bir elatrdr. Daha sonra protrombin-
kalsiyum kompleksi, trombositlerin yzeyinde
bulunan ve kann phtlamas iin gerekli olan
fosfolipidlere balanma yetenei kazanrlar.
Trombositlere tutunma sonucu protrombinden
trombin oluumunu salayan proteolitik
dnm hz artar.
Dier proteinlerde -karboksiglutamat
birimlerinin rol: Gla phtlama ilemi ile
ilgili olmayan dier proteinlerde de (rn:
kemikte osteokalsin) bulunur.

Vitamin K kaynaklar:
Lahana,karnabahar, spanak, yumurta
sars ve karacierde bulunur.Barsak
bakterilerincede sentezlenir.
Klinik Durumlar
K vitamini eksiklii: Vit.K eksikliinin en sk
nedeni ya malabsorbsiyonudur. Gerekte bir
K vitamini eksiklii durumu nadirdir; nk
yeterli miktarda K vitamini genellikle ince
barsak bakterileri tarafndan sentezlenir veya
diyet yoluyla alnr. nce barsak bakterileri;
rn: antibiyotik kullanlarak azaltldnda
endojen olarak oluan vitamin miktar da
azalr. Bu durum, snr derecede
malntrisyonlu olan kiilerde (rn: yal
dkn hastalar) hipoprotrombinemiye yol
aabilir. Bu vakalarda, kanamaya meyli
dzeltmek iin K vitamini destei gerekebilir.
Ayrca baz ikinci kuak sefalosporinler (rn:
sefaperazon, sefamandol ve moxalaktam)
ak bir ekilde warfarin-benzeri bir
mekanizmayla hipoprotrombinemiye yol
aarlar. Bu yzden bu ilalarla tedavi
srasnda K vitamini destei gerekir.
Protrombin zaman uzar.

Baz almalarda vit.K eksikliine
bal olarak osteoporoz olduu
belirtilmektedir. Yenidoanlarda K
vitamini eksiklii: Yenidoanlarn
barsaklar sterildir ve K vitamini sentez
edemezler. Anne st gnlk vitamin K
gereksiniminin yaklak bete birini
saladndan, yenidoanlar kanamal
hastalara kar nlem olarak tek doz kas
ii K vitamini uygulanmas nerilmektedir.
Vitamin K toksisitesi: Yksek dozda
uzun sre K vitamini verilmesi sonucu
bebeklerde hemolitik anemi ve sarlk
geliebilir; nk K vitamininin eritrosit
membranlarna toksik etkisi vardr.
Vitamin E

E vitaminleri 8 adet doal olarak mevcut
tokoferollerdir, bunlardan o-tokoferol en
aktif olandr.
Vitamin Enin balca fonksiyonu hcre
bileenlerinin (rn: oklu doymam ya
asitleri) molekler oksijen ve serbest
radikaller tarafndan enzimatik olmayan
oksidasyonundan korumada bir
antioksidan olmasdr.
Ya sindirim bozukuluunda vit.E
eksiklii ortaya kar.
Lipofilik karakterinden dolay dolamdaki
lipoproteinlerde, membranlarda ve ya
depolarnda toplanr. Grld kadar
ile selller ve subselller zar PLlerinde
bulunan oklu doymam ya asitlerinin
oksidasyonuna kar ilk savunma hatt
vit.Edir.

Vitamin E kaynaklar:Bikisel yalar,karacier ve yumurta E
vitamininden zengindir.
Tokoferol ve selen lipid peroksidlere kar birbirinin
etkisini glendirir.
ALA sentaz ve ALA dehidraz aktivitelerini artrarak
hem sentezini artrr.
ETZde ubikinonun aktivitesinin devamll iin E
vitamini gereklidir.
Vitamin E eksiklii: Vitamin E eksiklii hemen hemen
tamamen prematr yeni doan bebeklere zgdr.
Yetikinlerde genellikle kusurlu lipid emilimi ve tanmasyla
birliktedir. Hastalarda anemi oluur. nsanlarda E vitamini
eksiklii belirtileri eritrositlerin peroksitlere kar
duyarll ve anormal hcre membranlarnn
olumasdr.
Gebeler, emzikli kadnlar ve yeni doana vitamin takviyesi
yaplmaldr.
Klinik Durumlar: ki yldan daha uzun bir sre gnde 400
vitamin E takviyesi en fazla korumay salar takviye
yaplmayanalarla kyaslandnda kalp krizi sklnda %40
azalma- E vitamininin anti oksidan fonksiyonu, LDL
oksidasyonunu engellemektir. Okside LDLnin kalp hastaln
ilerlettii dnlmektedir. Vitamin E, vitamin C ve |-karoten,
katarakt balangcn geiktirmede birlikte ilev grlr.
Vitamin E toksisitesi: Vitamin E, yada znen
vitaminlerin en az toksik olandr. 300 mg/gn dozlarda
toksisite gzlenmemitir
VTAMN E
Hcre membran ve dokular
oksidatif hasardan korur.
Eritrosit retimini ve K vitamini
etkilerini destekler
Salkl dolam korur
Erikin RDA=10mg
o-tokoferol
YADA ZNR
Yeni doann nutrisyon gereksinimi:
Yeni doan hzl geliim nedeni ile baz
nitrsyonel riskler tar. Vitamin E ve K baz
nutrientler plasentay geemez ve doku
depolar dktr. Yeni doanda
gastrointestinal trakt tam gelimemitir ve
emilim problemleri bulunur. Barsak floras yeni
doanda steridir ve bu nedenle K vitamini gibi
nutrientlerin barsakta sentezi bozuktur.
Prematre yeni doanda riskler daha fazladr
nk gastrointestinal tract daha az
gelimitir ve depolar daha botur.
Yeni doanda en ciddi nutrisyonel problem
hemorajik hastalktr. Yeni doanda zellikle
de prematrede K vitamini depolar eksiktir ve
barsakda da sentezlenememektedir. Anne
stde K vitamini iin yetersiz bir kaynaktr.
ou yeni doanda 3-4 aylk demir deposu
bulunmaktadr. Anne ve inek stde dk
demir kaynadr.
Vitamin D dzeyleri yeni doanda dktr ve
anne stde gereksinimi tam karlayamaz. Bu
nedenle vitamin D takviyesi nerilir.
Dier vitamin ve mineraller anne stnde
yeterlidir.
Yeni doana ventilasyon takviyesi ile yksek
doz oksijen verildiinde vitamin E takviyesi,
oksijen tedavisinin komplikasyonlar
bronkopulmoner displazi ve retrolental
fibroplazi oluumunu azaltmaktadr.
Prematrelerde ortaya kan anemi tablosu
folat ve vitamin B12 tedavisine yant
vermektedir.

la-nutrient ilikisi
la Potansiyel nutrient eksiklii
Alkol
Tiamin
Folik asid
Vitamin B
6

Antikonvlzanlar
Vitamin D
Folik asid
Vitamin K
Kolestriamin
Yada znen vitaminler
Demir
Kortikosteroidler
Vitamin D ve kalsiyum
inko
Potasyum
Diretikler
Potasyum
inko
zoniazid
Vitamin B
6

Oral kontraseptifler ve strojenler
Vitamin B
6

Folik asid
Vitamin B
12

VTAMN A EKSKL:
Gece krl
Kseroftalmi
Bitot lekeleri
Follikler hiperkeratoz
VTAMN D EKSKL:
Raitizm
VTAMN E EKSKL:
Prematrelerde hemoliz
Arefleksi
Ataksi
oftalmopleji
VTAMN K EKSKL:
Protrombin zaman uzamas
Kanama
TAMN (VT.B1) EKSKL:
Beriberi
Polinropati
Kalp yetmezlii
dem
Oftalmopleji
RBOFLAVN (VT.B2) EKSKL:
tahszlk
Gzde vasklarizasyon ve kornea iltihab
Aftlar
Sindirim kanal iltihab (glossit ve az kesi ragatlar)
Deride iltihap, pullanma ve atlaklar (sebaroik dermatit)
Gebelik srasndaki eksiklikte fetusda iskelet
anormalliklerine yol aabilir.

NASN (VT.B3) EKSKL
PELLEGRA
Diare
Dermatit
Demans
Death
PRDOKSN (VT.B6) EKSKL
Konvlsiyon
Hiperakuzi
Mikrositik anemi
Nazolabial sebore
Nropati

BOTN EKSKL:
Sa dklmesi
Dermatit
Hipotoni
lm
VTAMN B12 EKSKL:
Megaloblastik anemi
Periferik nropati
Posterior kord nropatisi
Pansitopein
Papiller atrofi
vitiligo

FOLAT EKSKL
Megaloblastik anemi

VTAMN C EKSKL
SKORBT
Sinirlilik
Purpura
Di eti kanamas
Periosteal kanama



KOFAKTRLER
Baz enzimler aminoasit kalntlar
dnda aktivite iin kimyasal gruplara
ihtiya duymaz. Dierleri ise
Kofaktr olarak adlandrlan Fe+2,
Mg+2, Mn+2 veya Zn+2 gibi bir veya
daha fazla inorganik iyona veya
koenzim olarak adandrlan kompleks
organik ve metalloorganik moleklere
gereksinir.
KOENZMLER
Bilindii gibi enzimler protein yapl
molekllerdir. ou enzimler
aktivasyonlar iin ayrca bir koenzime
ihtiya duyarlar. Koenzimler
enzimlerin apoenzim ksmna gevek
bir ba ile balanmaktadr. Enzimin
etkileyecei substrat apoenzim
tarafndan belirlenir, reaksiyon ise
koenzim tarafndan gerekletirilir.
Genellikle subtrattan alnan veya
verilecek olan atom veya atom
gruplar koenzimler tarafndan alnr
veya verilir. Hcrelerde eitli
koenzimler bulunmaktadr. Bunlar
farkl biyokimyasal reaksiyonlarn
katalizlenmesinde grevlidir.
1. TAMN PROFOSFAT
(TPP)
Bu koenzime dekarboksilaz ismi
verilmektedir. Dorudan
dekarboksilasyonu veya oksitatif
dekarboksilasyonu katalizlemektedir.
TPP zellikle - Ketositlerin
dekarboksilasyonunu katalizler. Bu
ilem iin ayrca bir vitamin olan
Lipoik asite ihtiya vardr. TPP, tiamin
molekl (B1 vit.) ile 2 molekl
fosforik asitten oluur.
TPP bir molekle CO2
balanams ve ayrlmasn
katalizlediinden
Karboksilaz ad da verilir.
2. NAD ve NADP (
Nikotinamin Adenin
Dinkleotit )
NAD ve NADP oksidasyon, redksiyon
reaksiyonlarn katalizleyen eitli
enzimlerin koenzimi olarak i
grmektedir. zellikle dehidrojenazlarn
koenzim ksmn oluturur, enzim
substrattan H olarak Koenzime
aktarldnda substrat ykseltgenmi,
koenzim ise redklenmi olur.
Substrattan gelen H nikotil amid ksmna
balanmtr. Koenzime aktarlan H ler
daha sonra bir baka H alcsna aktarlr.
Aralarndaki fark tek bir fosfat
grubundan ibaret olsa da NAD+ ve
NADPH'nin farkl biyokimyasal
ilevleri vardr.
NAD+ glikoliz ve sitrik asit
dngsnde byk miktarda
kullanlr.
NADP pentoz fosfat yolu ile retilir ve
nkleik asit ve ya asitlerinin
biyosentezinde gereklidir.
3. FAD ( Flavin Adenin
Dinkleotit )
FAD flavoproteinli enzimerin prostatik
grubunu oluturur. Bu koenzimde
oksidasyon, redksiyon
reaksiyonlarnda i grr. Molekler
yapsnda flavin ribitol, 2 molekl
fosforik asit, riboz ve adenin
bulunmaktadr. Eer molekl flavin
ribitol ve 1 mol fosforik asitten ibaret
ise bu koenzime Flavin Mono
Nkleotit ( FMN ) ad verilir.
4. Koenzim A ( CoA SH)
nemli biyokimyasal reaksiyonlar iin
gerekli olan bir koenzimdir. zelikle
asetil gruplarnn transferini
katalizleyen enzimlerin koenzimidir.
Molekler yapsnda 1 Mol Adenin, 1
mol riboz, 3 mol fosforik asit, 1 mol
pantotenik asit ( B3 vit.), 1 mol -
Merkapto etil amin bulunmaktadr.
Bu koenzimin u ksmnda bulunan
SH grubu ile substratlar tioester ba
oluturarak balanrlar. Bu koenzimde
oksidasyon redksiyon
reaksiyonlarnn katalizlenmesinde rol
oynamaktadr.
Bir molekln karboksil grubu ile Co A
nn tiol grubu arasnda tioester ba
kurulduu zaman bu ba yksek enerjili
bir ba haline dnr. Bu sayede bu
substrat daha sonraki reaksiyonlara
girebilecek ekilde aktive edilmi olur.
rnein bir asetik asit moleklnn krbs
devri reaksiyonlarna girebilmesi iin ATP
nin hidrolizi ile oluturulan enerji
sayesinde Asetil Co A ekline
dntrlmesi gerekir.
5. Piridoksal Fosfat
Aminoasitlerin dnmleri ile ilgili
reaksiyonlar zellikle deaminasyon ve
transaminasyon reaksiyonlarnda
katalitik etki yapan enzimlerin
koenzimi olarak grev yaparlar. Bu
koenzimin yapsnda da B6 vitamini
olan piridoksinin aldehit formu
bulunmaktadr.
6. Lipoik Asit
Bu koenzimde Ykseltgenme
ndirgenme reaksiyonlarn
katalizleyen enzimlerle birlikte i
grr. Yapsnda dislfit ba bulunur.
H alarak indirgendiinde dislfit ba
alr ve H leri kendisine balam
olur.
7. Sitokromlar
Sitokromlar zellikle mitokondri ve
bitkilerde kloroplastlar inde bulunan
oksidasyon redksiyon reaksiyonlar
srasnda sadece elektronlarn
iletiminde rol oynayan kompleks
yapl maddelerdir.
Solunum enzimleri olarak
isimlendirilen bu maddelerin
yaplarnda demir atomu
bulunmaktadr. Demir atomu protein
yapl olan bu maddelerin hem
grubunda bulunur. Elektron iletimi
srasnda + 3 deerli olan Fe iyonlar
elektron alarak +2 deerli Fe ye
indirgenir.
Elektron alarak indirgene her bir
sitokrom ald bu elektronu bir
sonraki sitokroma vererek kendisi
ykseltgenirken bir sonraki sitokrom
indirgenmi olur. Mitokondrilerde
sitokrom B, C, A, A3 eklinde
adlandrlan sitokrom yaplar
belirlenmitir.
Bu koenzimlerin dnda Ubikinon
yapl Koenzim Q isimli bir koenzim
daha bulunmaktadr. Koenzim Q
mitokondrilerde H ve elektronlarn
iletiminde rol almaktadr.
Organizmada ATP iki yolla sentezlenir:
1. Oksijenden bamsz substrat dzeyinde fosforilasyon: Glikolizde 1
mol
glukozdan, fosfogliserat kinaz ve pirvat kinaz ile katalizlenen
tepkimeler sonucunda pirvat
olumas srasnda net iki yksek enerjili fosfor (2 mol ATP) retilir.
Sitrik asit siklusunda sksinil
tiyokinaz basamanda 1 tane yksek enerjili fosfor (1 mol GTP) retir.
2. Oksijene baml oksidatif fosforilasyon: Mitokondri i zar zerinde
elektron transport
zinciri ile elemi olarak gerekleir. Vcudun ATP gereksiniminin byk
ksm bu sistemde
gerekletirilir. Bu sistem sayesinde glukozun TCA sonuna kadar
paralanmas ile kazan 38 ATPye
kadar kabilir. Oksijene mutlak bamldr. Oksijensiz ortamda bu
sistemin gereklemesi olas
deildir.
Fosfajenler: Fosfajenler denilen bir grup bileik yksek enerjili fosforun
depo ekli olarak davranr.
Bunlar omurgallarn iskelet kas, kalp, spermatozoa ve beyninde
bulunan kreatinin fosfat ile
omurgasz kasnda bulunan argini fosfat kapsar. Fosfajenler fizyolojik
koullarda ATPnin kas kaslmas
ile hzla tketildii durumlarda kastaki ATP deriiminin srdrlmesini
salar.
ATP, ADP, AMP dnmn salayan ve bir ok hcrede bulunan enzim
Adenilil Kinazdr
OKSDATF FOSFORLASYON
Kandaki yaktlardan
ATP oluumu
Asetil CoA nn yapta olan CoA
beta merkaptoetilamin,Pantotenik asit,Adenin,Riboz 3-p den oluur.
ATPnin yaps
Elektron Transport Zinciri ve
Oksidatif Fosforilasyon
Elektronlar NADH ve FADH
2
den
molekler oksijene, i mitokondri
zarndaki elektron transport zinciri
(ETZ) olarak adlandrlan bir grup
elektron tayclar tarafndan aktarlr
Bu esnada retilen enerjinin bir sonucu
olarak ATP meydana gelir.
Zincirin komponentleri FMN, Fe-S
merkezleri, koenzim Q ve bir seri
sitokromlar (b, c
1
, c ve aa
3
) dr
Elektron transport zinciri
ve oksidatif fosforilasyon
Evre 1
Kompleks
molekllerin
kendi yap
talarna
hidrolizi
Evre 2
Yap talarnn
Asetil CoAya
dnm
Evre 3
ACoAnn
oksidasyonu ve
oksidatif
fosforilasyon
Proteinler Polisakkaridler Lipidler
Aminoasitle
r
Monosakkaridler
Gliserol ve
Ya asitleri
Asetil
koenzim
A
T
C
A
AT
P
CO
2
KATABOLZMANIN 3 EVRES
KARBOHDRAT METABOLZMASININ
BALICA METOBOLK YOLLARI
1. Glikojenez: Glukozdan glikojen
sentezi.
2.Glikojenoliz: Glikojenin yklmas
3. Glikoliz ( Embden-Meyerhof yolu):
Glukozun pirvat veya laktata ykm.
4.Pirvat metabolizmas: Asetil CoA
5. TCA
6. Pentoz fosfat yolu
7. Glukoneojenezis:
GLKOLZ (Emden-meyerhoff
yolu)
Glikolitik yol, glukozun enerji (ATP ve NADH+H)
ve dier metabolik yollara ara rn salamak iin
pirvata kadar yklmasdr.
Glikoliz tm dokularda oluur.
Glukoz karbonhidrat (kh) metabolizmasnn
merkezinde yer alr nk hemen hemen tm
ekerler glukoza dntrlebilir.
Glukozun pirvata kadar ykm srecine glikoliz ad
verilir. Pirvatn bundan sonraki kaderi ortamn
oksijenizasyon derecesine, dokunun mitokondrisi
olup olmamas gibi faktrlere bal olarak
belirlenir. Glikoliz hem aerob hem de anaerob
artlarda gerekleen bir sretir.
Mitokondrisi ve yeterli oksijeni olan hcrelerde
glikolizin son rn pirvattr (aerobik glikoliz).
Glukozun laktata dnm ise anaerobik
glikolizdir.

Karacier, Beyin ve eritrositlerde Glukoz
Transportu nslinden Bamszdr.
Glikoliz:
C
6
H
12
O
6
+ 6H
2
O 6CO
2
+ 6H
2
O + enerji (s-ATP-NADH)
eklinde reaksiyon zetlenebilir.
Sitoplazmada sitoplazmik enzimlerle gerekleir
Temel ama enerji elde etmektir.
Aerobik ve anaerobik olarak ikiye ayrlr. Aerobikde pirvat
TCA siklusuna girer CO2 ve H2Oya kadar yklr. Bu ilemde
NAD ve FAD hidrojenle birletirilir ve indirgenmi NADH+H ve
FADH2 elde edilir. Bu molekller solunum zincirine H tarlar.
Anaerobik glikolizde ise pirvat laktata evrilir ve son rn
laktattr. Mitokondrisi olmayan hcrelerde anaerobik glikoliz
grlr nk aerobik glikoliz iin gereken enzim sistemleri
mitokondride yerlemitir.
Glikolizin
reglasyonu
Hekzokinaz dk Km
de
alr periferde
bulunur.
Glukoz 6-P la inhibe
olur.
Glukokinaz yksek Km
de
alr.Glukoz 6-P la

inhibe
Olmaz.Kc de bulunur.
TCA
(Sitrik Asit Siklusu)
Glikoliz sonucunda meydana gelen
pirvat
Oksijenli solunum yapan canllarda co2
ve h2o
ya yklarak enerji eldesini
srdrr.omurgal
Omurgasz ve bceklerde mitokondride,
bakterilerde hcre membrannda TCA
meydana
Gelir.TCA mitokondri matrix inde
meydana gelir.

TCA DNGS
TCA DNGS
REGLASYONU
GLUKONEOGENEZ
Beyin, RBC, bbrek medullas, kornea, lens, testis
ve egzersiz halindeki kas gibi baz dokular metabolik
yakt olarak devaml glukoza gereksinim gsterirler.
Beyin yettii srece sadece glukoz kullanan bir
organdr. Sadece kendine yetmemeye balad zaman
keton cisimlerini de yakt maddesi olarak
kullanmaktadr. Eritrositler mutlak olarak glukoza
baldrlar. Mitokondrileri olmad iin enerji
gereksinimlerini sadece glikolizden elde etmektedir. Bbrek
medullas, kornea, lens, testis ve egzersiz halindeki kas gibi
dokularnda aerob kapasiteleri dktr ve enerjilerinin
ounu anaerobik glikolizle salarlar.

nsanda glukozun kayna bulunmaktadr:
1. Besin maddeleri
2. Glikojen depolar
3. Glukoneogenez
Bunlardan en nemli kaynak diyettir. Diyetle gelen glukoz
bulunmad zaman devreye
glikojen depolar ve glukoneogenez girmektedir.
Insanda iki dokuda glikojen depolanmaktadr:
Kasda yaklak 245 gr, kas arlnn %0.7si kadar,
karacierde 72 gr, arlnn %4I kadar glikojen bulunmaktadr.
Bunlardan sadece karacier glukagonu kana glukoz salamakta
kullanlabilir. Diyetle glukoz alm olmadzaman, karacier
glikojeni bu gereksinimi sadece 12-24 saat sre ile
karlayabilir. Glikojen bu nedenle ok uzunsreler kana glukoz
salayacak bir depo deildir.

Alkta asl glukoz salayan kaynak
glukoneogenezdir. Glikojen depolar
glukoneogenez tam devreyegirene
kadar glukozsuz kalmamamz salayan kesintisiz
g kayna gibi almaktadr.
Uzam alkta hepatik glikojen depolar tkenir ve
laktat, pirvat, gliserol, oksalat, -ketoglutarat ve
-ketoasitlerler gibi prokrsrlerden glukoz
sentezlenir.
nsanda ana enerji deposu olan yalardan
glukoz sentezlenemez

Glukoneogenez %90 KCde, %10 bbrekte oluur. Alkta
glukoneogenezin %50sinden bbrekler sorumludur.

Glukoneogenez sreci glikolizin ters srecidir. Tek
problem glikolizdeki irreversible basmaklardadr. Bu
basamaklar dnda kalan basamaklar yine glikolitik
enzimlerle, sentezlenen molekller geri harcanarak
geri
evrilebir:
Bu irreversible basamaklar:
1. Glukokinaz basama
2. Fosfofruktokinaz 1 basama
3. Pirvat kinaz basama
Bu basamaklar glukoneogeneze zg 4 alternatif
Reaksiyonla geilir.
1-Pirvatn karboksilasyonu:

Piruvatn
fosfoenolpiruvata
evrilmesi
Pirvat Karboksilaz Enzimi:

Pirvat karboksilaz KC ve bbrek hcre mitokondrilerinde bulunur fakat kas
hcrelerinde bulunmaz.
Bu enzim kovalent olarak bal ekilde Biotin iermektedir ve ATP
gerektirir.
Mg gerektiren bir enzimdir.
rreversible reaksiyondur.
Asetil KoA dzeylerinin art ile allosterik olarak aktive edilir. Bu
nedenle alkta aktiftir.
ATP/ADP oran art ile etkisi artar. ADP art ile inhibe olmaktadr.
Pirvat/OAA oran art ile etkisi artar.
Glukagon ve epinefrin ile indirekt olarak aktive edilir.
Glutamat art ile allosterik olarak inhibe edilir. nk glutamatlar glutamat
dehidrogenazla paralanarak -KG
zerinde TCA ara rnlerinin miktar artrrlar ve OAA miktar artar.
Oksaloasetat mitokondriden dar kamaz (mitokondri i zarnn geirimsiz
olmas nedeni ile). Bu nedenle OAA
nce malata evrilir, malat eklinde mitokondriyi terk eder ve daha sonra
sitozolde tekrar OAAe dner
2- PEP karboksikinaz reaksiyonu
Malat dehidrogenaz reaksiyonu ile sitozole tanan
OAA 2. aamada sitozolde fosfoenolpirvat
karboksikinaz (PEP-CK) ile dekarboksile olur ve
fosforillenir.
Bu reaksiyon iin enerji kayna olarak GTP veya ITP
gereklidir ve reaksiyonda CO2 k olur.
PEP karboksikinaz reaksiyonu
glukoneogenezin dzenleyici basamaklarnda
biridir ve
glukagon/inslin oran ykseklii ile aktive olur.
Adrenalin ve glukokortikoidlerde enzimi aktifler.
Bu aamadan sonra fruktoz 1,6-bifosfat sentezlenene
kadar glikoliz reaksiyonlar ayn olarak geri dner
3-Fruktoz 1-6 bifosfatn
Defosforilasyonu:glukone
ogenezin nemli
dzenleyici
reaksiyonlarndandr.
Fruktoz 1,6
bifosfataz:
| AMP ile inhibe olur
| ATP ve | AMP ile
aktive olur
Fruktoz-2,6 bifosfat ile
inhibe olur
Fruktoz 1,6 bifosfataz sadece
KC ve bbrekte bulunur.
izgili kasda da
gsterilmitir fakat etkinlii
dktr. Dz kas ve kalp
kasnda yoktur

4-Glukoz 6-P n hidrolizi
Glukokinaz enzimi ila katalizlenen basaktr.
Glukoz 6-fosfataz, Glukoz 6-fosfat paralayarak
serbest glukoz oluturur. Glikolizdeki son irreversible
basamak geri evrilmi olur.
Glukoz 6 fosfataz:
o Glukagon, adrenalin, tiroksin ve glukokortikoidlerle
aktiflenir.
o KC, bbrekte ve ince garsak GER ve DZ
endoplazmik retikulumlarnda da yer alr. Kas ve
ya dokusunda bulunmaz. Bu nedenle kas
glukoneogenez ile kana glukoz salayamaz. Ayrca kas
glikojeninden elde edilen glukoz 6-fosfatta serbest
glukoz oluturmak zere defosforile edilemez.
o Glukoz 6- fosfat art ile aktive olur
Genel forml:
2 pirvat + 4ATP + 2
GTP + 2NADH+H +
4H2O Glukoz +
4ADP + 2GDP + 6P +
2NAD + 2H+
Glukoneogenezde her
glukoz molekl
oluumu iin 6 yksek
enerjili fosfat ba
(2GTP ve 4 ATP) ve 2
NADH+H oksidasyonu
gerekir.

Substratlar:
Tm glikolitik ara rnler ve ve sitrik asit siklusuda
o-ketogutarattan itibaren OAAa kadar olan tm ara rnler
Gliserol, laktat ve glukojenik aalerin deaminasyonu sonucu
elde edilen o-ketoasitler glukoneogenezde kullanlr.
Laktat: RBC ve kasta oluur.
Gliserol: Ya dokusunda TAG hidrolizi ile oluur. Sadece
gliserol etkinletirebilen enzime gliserol kinaz sahip
dokularda etkin
olarak glukoneogenezde kullanlabilir. ATP gerektiren
gliserol kinaz
enzimi zellikle KC ve bbrekte etkin olmakla beraber dier
dokularda da bulunmaktadr.
o-ketoasitler: Pirvat, oksaloasetat ve o-ketoglutarat gibi
o-ketoasitler glukojenik aa metabolizmasndan elde edilir.
Bu maddeler TCA ile OAA olutururlar.
Alanin nemli bir kaynaktr. Balca kas proteinlerinden
elde edilir. ncebarsaklarda da sentezlenebilir.
Glukoneogenez iin en nemli aminoasit substratdr. ALT
enzimi ile pirvata evrilir ve OAA zerinden
glukoneogeneze katlr.
Propyonil KoA:Tek karbon sayl ya asidi.

PROPONAT METABOLZMASI

Substrat olarak kullanlmayanlar:
Lsin,Lizin bigi saf ketojenik
aminoasitler.
(Pirvat dehidrogenaz basama
irreversibldir.)
rik asit,Asetil CoA,Asetoasetat,3-OH
btirat
Ve kollesterolden glukoz elde edilmez.
ift karbon sayl ya asitleri.
Glukoneogenezin dzenlenmesi:
Glukoneogenezin dzenlenmesi primer olarak dolaan glukagon dzeyine ve
glukoneojenik madde varlna baldr.
Glukagon: Glukagon erken alk dneminde nemli bir hormondur.
FPK-1in inhibisyonuna neden olur.
Hormona duyarl lipaz protein kinaz A yardm ile aktive eder.
Ayn mekanizma ile fruktoz 1,6 bifosfataz aktive ve PKI inhibe etmektedir.
Glukagon fruktoz 2,6 bifosfat dzeyini drerek fruktoz 1,6 bifosfataz zerindeki
inhibisyonuda ortadan
kaldrr.
Glukagon ayrca nemli enzimlerin sentezinide artrr: Aminotransferaz, PEP
karboksikinaz, Glukoz 6 fosfataz. Bu
enzimler glukoneogenezde nemlidir.
Substratlar: Glukoneogenik prokrsrler, zelliklede glukojenik
aminoasitler hepatik glukoz sentez hzn
etkiler. nslin dzeyinin dkl aminoasitlerin kas proteininden mobilize
olmasna neden olur ve bu da
glukoneogenez iin C iskeleti salamaktadr.
Asetil KoA ile allosterik aktivasyon: Hepatik pirvat karboksilazn Asetil
KoA tarafndan allosterik
aktivasyonu alkta oluur. Ya dokudaki ar lipoliz ile karacier ya asidi ile dolar.
Bu ya asitlerinin oksidasyon
ile Asetil KoA oluturma hz KCin bunlar karbondioksit ve suya okside edebilme
kapasitesini aar. Sonuta Asetil
KoA birikir ve pirvat karboksilaz aktive olur.
GLKOJEN METABOLZMASI
Kan glukozu;Besinler, glukojen ykm ve
glukoneogenez olmak zere balca 3
yoldan
Elde edilir.Besinle glukoz alnamadnda
veya yetersiz kaldnda Karacier
glikojen depolarndan kana hzla
glukoz verilir.Benzer ekilde kas
glikojenide yklr ve kaslar iin gerekli
glukoz salanm olur.
Kas glikojeni, kas
kaslmas srasnda ATP
sentezi iin enerji deposu
grevi stlenir. nk
kasta glukoz 6-fosfataz
enzimi yoktur ve glikojen
ykm ile oluan
glukozun tm glikolize
girer. Kas kana serbest
glukoz
salayamaz. Karacier
glukojeni ise zellikle
erken alk dneminde
kan glukoz dzeyini
belirli seviyede tutmak
iin almaktadr.

EMLM SONRASI, NORMAL
YETKNDE GLKOJEN
DEPOLANMASI

Karacier %4 72 gr
Kas %0.7 245 gr
Hcre d %0.1 10 gr
Faz Kan glukoz
kayna
Dokularca glukoz
kullanm
Beynin major
yakt maddesi
I (0-6 saat) Eksojen Tm dokular Glukoz
II (6-16 saat) Glukojen ve
hepatik
glukoneogenezis
Karacier hari tm
dokular kullanr. Kas ve
ya dokunun kullanm
oranlar azaltlmtr.
Glukoz
III (16 saat-
2gn)
Hepatik
glukoneogenez
ve glikojen
Karacier hari tm
dokular kullanr. Kas ve
ya dokunun kullanm
oranlar dahada azalr.
Glukoz
IV (2-24 gn) Hepatik ve
renal
glukoneogenez
Beyin, RBC, renal
medulla, az miktarda
kas
Glukoz ve
keton cisimleri
V (24-40 gn) Hepatik ve
renal
glukoneogenez
Beyin, azaltlm
oranlarda RBC, renal
medulla
Keton
cisimleri ve
glukoz
Glikojenin yaps :D-glukoz artklarndan
oluan byk, dall bir polimerdir
Glikojen yaps
-D-glukoz birimlerinden olumu dall
zincirli homopolisakkarittir. Primer glikozid
ba 14
badr, her 8-10 glukozda bir 16 ba
ile dallanmalar gsterir.Glikojen yapm iin
Glukoz moleklleri,
o 1 4 balanmalarn yapacak bir enzim
(glikojen sentetaz)
o 1 6 dallanma noktalarn yapacak bir
enzim amilo ( o1-4 - 1-6)
transglikolaz veya glikozil o 4:6
transferaz gerekir.

Glikojen sentezi sitoplamada gerekleen bir sretir glikolitik ara rn olan glukoz 6-
fosfatlardan itibaren balar.
1. Basamak: Glukoz 6-P, fosfoglukomutaz enzimi ile glukoz 1-Pa dnmektedir.
Reversible reaksiyondur.
2. basamak: Glukoz 1-P ve UTPden UDP glukoz pirofosforilaz etkisi ile UDP-glukoz (bu glukozun glikojen
sentezinde kullanlan aktif formudur) sentezlenir. Bu reaksiyonun ara rn olan pirofosfat, pirofosfataz ile iki
inorganik fosfata hidrolize edilir.irreversible reaksiyondur.
3. basamak: Glikojen sentaz glikojenin 1-4 balarn yapmaktan sorumludur.
Bu enzim UDP glukozdan glukoz alcs gibi davranarak glukojen sentezini balatamaz. Sadece var olan zinciri
uzatabilir. Glikojen sentazn alabilmesi iin bata en az 4 glukoz kalntsnn bir araya gelmesi lazmdr.
Glikojen parasnn yokluunda ise glikogenin denilen zel bir protein glikoz kalntlarnn alcs olarak i
yapar. Glikogenindeki tirozin aminoasidinin yan zincirinin OH grubu balangta glikozil nitelerinin eklendii
yerdir.
UDP-glukozdan glikogenine ilk glukoz transferini glikojen sentezini balatma enzimi salar. Bundan sonra
bir ka glikozil nitini glikogenin kendisi byyen 1-4 glikozil zincirine ekleyebilir. Bu glikogenin ve 4 glukoz
kalnts ieren zincir olutuktan sonra glukojen sentaz devreye girer.
1-4 balarn yapan enzim glikojen sentazdr.
4. basamak: Glikojen yaklak olarak her 8-10 glukoz kalntsnda bir dallanma gsterir.
Dallandrc enzim, amilo ( 1-4 - 1-6) transglikolaz (glikozil 4:6 transferaz) dr.
Glikozil 4:6 transferaz enzimi glukojen moleklnn uzamakta olan ucundan ald 8-12 kalntlk glukojen
parasn 16 ba ile zincire balar. Yeni oluan indirgenmi u glikojen sentazca uzatlr.
Dallanma ayrca glukozun eklenip karlaca indirgenmi ularnda ok olmasn salar. Bylece
glukojen yapm ve ykm hzda artar. Bu
UDP -G
Glukojen sentezi
balatc enzim
kompleksi
Pirofosfataz
UDP-glukoz
pirofosforilaz
Fosfoglukomutaz
Glukoz Glukoz 6-fosfat
Glukoz 1-fosfat
UTP
UDP-Glukoz
(UDP-G)
PP P + P
OH
UDP-Glukoz
(UDP-G)
UDP-Glukoz
(UDP-G)
G G G
G
Glikozil 4:6 transferaz
Glikojen
sentaz
OH G G G G
G G G G G G G G
OH
G G G G G G G G G G G G
G
Glikojen
sentaz
G
G
G
G
G
G
G
G
G
G
G
G
G
G
G
o-1,6
o-1,6
Glikojen ykm:
Glikojen ykm iin gerekli olanlar:
1. Glikojendeki 14 ban koparmak iin kullanlan glukojen fosforilaz
2. Glikojende dallanma noktasndaki 16 ban koparmak iin kullanlan amilo 1,6 glikozidaz
Glikojen fosforilaz:
ndirgenmemi utaki glukozil kalntlarn -1,4 balarn ykarak ayrr. Fakat glikojen fosforilaz
bu ilemi
dallanma noktasna 4 glikozid kalnts kalan kadar yapabilir. Bu kalan yapya limit dekstrin
denilir. Bu
kalntlarn paralanmas glikojen fosforilazla gerekletirilemez.
Dallanmalar 2 enzimatik aktivite ile uzaklatrrlr. nce oligo-(1-41-4) glukantransferaz
(genel ad
glikozil (4,4) transferaz) -1,4 glikozil kalntsndan 3n alarak baka bir
indirgenmemi uca ekler. Kalan
tek glikozil kalntsnn 1-6 ba, amilo 1-6 glikozidaz ile hidrolize edilerek, serbest
glukoz aa kar.
Glikojenin -1,4 balarnn yklmas ile glukoz1-P elde edilir. Ayrca her 1-6
bann kopmas ile de serbest glukoz elde edilmektedir.
Glikojen fosforilazca aa karlan glukoz 1-Plar, fosfoglukomutaz ile glukoz 6-Pa evrilir.
Glukoz 6-fosfatta
glukoz 6-fosfatazla serbest glukoza evrilir.
Az miktarda glikojen lizozomal enzim olan 1-4 glukozidaz (asit maltaz) tarafndan
devaml olarak
yklmaktadr. Bu yolun amac bilinmemektedir. Fakat eksikliinde glikojen depo hastal Tip 2
(Pompei
hastal) diye adlandrlan, sitozolde glikojen vokuollerinin birikimi ile seyreden ciddi
bir hastala neden olur
G
OH
G G G G G G G G G G G G
G
G
G
G
G
G
G
G
G
G
G
G
G
G
G
G
o-1,6
o-1,6
Glukojen
fosforilaz
Glukoz 1-fosfat
Glukoz 1-fosfat
Glukoz 1-fosfat
Glukoz 6-fosfat
Glukoz 6-fosfat
Glukoz 6-fosfat
Fosfoglukomutaz
Glukoz
Glukoz
Glukoz
Glukoz 6-fosfataz
G
OH
G G G G G G G G G G G G
G
G
G
G
G
G
G
G
G
G
G
o-1,6
o-1,6 Limit dextrin
Glikozil 4-4
transferaz
Amilo 1,6
glikozidaz
Glukoz 1-fosfat Glukoz 6-fosfat
Fosfoglukomutaz
Glukoz
Glukoz 6-fosfataz
OH
G G G G G G G G G G G G
Glukojen
fosforilaz
Glukoz 1-fosfat
Glukoz 6-fosfat
Fosfoglukomutaz
Glukoz
Glukoz 6-fosfataz

GLKOJEN SENTEZ ve YIKIMININ REGLASYONU
Glikojen sentezi:
Enerji ve substrat (glukoz) miktar yksek olduu zaman uyarlr.
Toklukta Glukoz 6-P artar ve glikojen sentaz allosterik olarak aktive eder
Inslin glikojen sentezini artrmaktadr.
Glikojen ykm:
Enerji ve glukoz dzeyleri dk olduunda glukojen ykm izlenir.
Glukoz 6-P, ayn ATP gibi glikojen fosforilaz allosterik inhibisyona uratr
Karacierde glukoz da glukojen fosforilaz iin allosterik inhibitr gibi davranmaktadr.
Kas kaslmas srasnda, hzl ve acil ekilde glikojen deposundan elde edilen ATPye
gereksinim vardr. Sinir
uyarlar zarlar depolarize eder, bu da sarkoplazmik retikulumdan kas hcresi sarkoplazmas
iine Ca+2
salnmna yol aar. Ca+2 kalmoduline balanr ve cAMP baml protein kinazca
fosforile edilmesine
gerek kalmadan fosforilaz kinaz aktifletirir. Kas gevediinde ise Ca sarkoplazmik
retikuluma geri
dner ve fosforilaz kinaz inaktif olur.
Kas glikojen fosforilaz Bsi (inaktif form) anoksi ve ATP tkenmesi gibi durumlarda aktifleir.
Glikojen fosforilaz A (aktif form), kasda fosfokreatinin, karacierde kafein ile inhibe edilir.
Glukagon veya epinefrin gibi hormonlarn reseptre balanmas ile glikojen ykm
balar.
Glukagon ve epinefrin KCde, epinefrin kasda cAMPyi artrrken, inslin
azaltmaktadr.
GLKOJEN SENTEZ
ve YIKIMININ
REGLASYONU