Universidad de Oriente. Ncleo Bolvar. Escuela de Ciencias de la Salud Dr. Francisco Batisttini C Departamento de Ciencias Fisiolgicas. Asignatura: Bioqumica.

Asesor: Prof. Maribel Fuenmayor

Bachilleres: Ana Corcega C.I 24.715.939 Adriana Escandon C.I 20.807.028 Rosneidy Gomez C.I 19.859.729 Mariana Pecora C.I 21.250.268 Adriana Sofria C.I 19.871.505 Ana Ybarra C.I 20.904.480

Ciudad Bolvar, Enero 2012

Introduccin

Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, qumicamente son protenas, como catalizadores, las enzimas actan en pequea cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su consecucin o llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su consecucin. La catalasa es una de las enzimas ms abundantes en la naturaleza y se encuentra ampliamente distribuida en el organismo humano, aunque su actividad vara en dependencia del tejido; sta resulta ms elevada en el hgado y los riones, ms baja en el tejido conectivo y los epitelios, y prcticamente nula en el tejido nervioso. A nivel celular se localiza en las mitocondrias y los peroxisomas, excepto en los eritrocitos, donde se encuentra en el citosol. Esta enzima es una metaloprotena tetramrica, consta de 4 subunidades idnticas que se mantienen unidas por interacciones no covalentes. Su funcin es proteger a las clulas del efecto txico del perxido de hidrgeno (agua oxigenada) producido en distintas reacciones redox Cataliza la reaccin: 2 H2O2 -----------> 2 H20 + O2 Es una de las enzimas ms eficientes con una velocidad de aproximadamente 200,000 transformaciones/segundo/subunidad. La actividad enzimtica es el nmero de molculas de sustrato transformadas por minuto por una sola molcula de enzima(o por un solo centro activo), cuando la enzima es el factor limitante de la velocidad, se basa en la Vmax y tiene unidades de recproco de tiempo (min.-1).

TABLA #1: Efecto de la concentracin de sustrato sobre la actividad de la enzima.

Perxido (ml)

T (min)

mmol de H2O2

ml de KMnO4 gastados 2,3 2,7 2,1 2 1,2 1,1 1,8 1,2 20,2 20,5 21,2 21 21,2 22,5 23,2 20,6 12,6 17,4 21,1 22,5

1 2 3 6 1 2 3 6 1 2 3 6 1 2 3 6 1 2 3 6

0,0262 0,0262 0,0262 0,0262 0,0524 0,0524 0,0524 0,0524 0,0748 0,0748 0,0748 0,0748 0,1048 0,1048 0,1048 0,1048 0,1310 0,1310 0,1310 0,1310

mmol de H2O2 neutralizado s 0,0115 0,0135 0,0105 0,0100 0,0060 0,0055 0,0090 0,0060 0,1010 0,1025 0,1060 0,1050 0,1060 0,1125 0,1160 0,1030 0,0630 0,0870 0,1105 0,1125

mmol de H202 metabolizado s 0,0147 0,0127 0,0157 0,0162 0,0464 0,0469 0,0434 0,0464 -0,0224 -0,0239 -0,0274 -0,0264 -0,0012 -0,0077 -0,0112 -0,0018 0,068 0,044 0,0205 0,0185

Para los resultados presentados en la tabla anterior fueron calculados de la siguiente manera: 1. La primera columna expresa los (ml) de perxido utilizados en cada experiencia. 2. La segunda columna indica el tiempo en minutos en los cuales ocurri la reaccin. 3. La tercera columna cuyos resultados reflejan mmol de H2O2 utilizados para la preparacin de cada uno de los tubos. 4. La cuarta columna representa los ml de KMnO4 utilizados para la titulacin. 5. La quinta columna indica los mmoles de H2O2 remanentes o neutralizados. 6. La sexta columna muestra los mmoles de H2O2 metabolizados.

Fueron utilizados 1, 2, 3, 4 y 5 ml de H2O2 para la preparacin de cada uno de los tubos empleados respectivamente. Entonces los mmoles de H2O2 utilizados en cada tubo se calcularon de la siguiente manera: Se utiliza la reaccin simplificada entre el permanganato y el perxido que es la siguiente: 5 H2O2 + 2 MnO4- + 6H+ 2Mn 2+ + 5O2 + 8H

Partiendo de esta reaccin, en la que 5 mmoles de H2O2 reaccionan con 2 mmoles de KMnO4 y sabiendo que el tubo control tiene un volumen de 26,3ml y se cuenta con una concentracin de KMnO4 de 2,0 mmoles/litro, procedemos a utilizar la concentracin de KMnO4 y el volumen del tubo control, con el fin de calcular el nmero de moles de KMnO4 que se necesitan para titular 5ml de de H2O2: N de KMnO4 = C x V
=

2,00mmol/L x 0,0262 L

= 0,0524 mmoles de KMnO4 Calculado los nmeros de moles necesarios ahora se procede a calcular la cantidad de mmoles de perxido de hidrogeno inicial: 5mmoles H2O2 X 2mmoles de MnO40,0524 mmoles de MnO4-

X= 5mmol H2O2 x 0,0046 de KMnO4 2mmol de KMnO4 X= 0,131 mmol de H2O2

Teniendo ahora calculados los mmoles de perxido de hidrogeno para 5 ml del mismo compuesto se proceso a calcular los mmoles para 1 y as sucesivamente para 2, 3, 4 ml: 5 ml de H2O2 0,131 mmoles de H202

1 ml de H2O2

1ml de H202 x 0,131 mmoles de H2O2 X= 5 ml de H202 X= 0,0262 mmol H202 Los mmoles de H2O2 neutralizados o remanentes, y los mmol de H2O2 metabolizados, se calcularon de la siguiente manera: Concentracin MnO4 - = 2,0mmoles/L x Vol. = 5,00ml (pasando ml a litros) N mmoles= C x V =2,0 mmoles/L x 0,023 L = 0,046 mmoles de MnO4 5mmoles H2O2 X 2 mmoles MnO4 0,046 mmoles MnO4 X= 0,0115 mmoles H2O2 Mmoles metabolizados= mmoles iniciales mmoles remanentes = 0,0262 0,0115 = 0,0147 mmoles de H2O2 Metabolizados para 1ml Nota: este es un ejemplo del procedimiento que se realizo para calcular cada uno de los

Valores

obtenidos

en

la

experiencia

con diferentes 1 datos del la tabla n

concentraciones de sustrato.
Concentracin de sustrato (ml) 1 2 3 4 Vo (mmoles de H2O2 metabolizados/minutos) 0,0413 0,00145 0 0

0,02425

Nota: Los datos de la columna de la derecha se extrajeron de las graficas respectivas 1, 2, 3, 4 y 5 anexadas al inicio del informe. Existen mltiples factores que influyen en la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas; uno de esos factores es el sustrato. La enzima se une con una molcula del sustrato para formar un complejo enzima-sustrato (ES), que, a su vez, se disocia en el producto y la enzima, que se recupera:

El sustrato es, casi siempre, ms pequeo que la enzima y se une a sta en un lugar especfico llamado sitio activo o foco activo. Tpicamente, el sitio activo es una pequea abertura o hendidura en la estructura tridimensional de la enzima. Por lo general, la concentracin del sustrato es mayor que la de la enzima, [S] > [E], por lo que los sitios activos se "llenan" rpidamente: la enzima se satura. La velocidad de una reaccin (v) es el nmero de molculas de substrato convertidas en producto por unidad de tiempo y usualmente se expresa en moles de producto formadas por minuto. La velocidad de una reaccin catalizada por una enzima, aumenta conforme se incrementa la concentracin de substrato hasta que se llega a una velocidad mxima (Vmax), a partir de la cual la velocidad de la reaccin, es independiente de la cantidad de substrato. El que la velocidad no pueda seguirse incrementando, refleja la saturacin del sitio activo con por parte del substrato. TABLA #3: Efecto de la concentracin de enzima. Tiempo (min) mmol de H2O2 ml de KMnO4 gastados 9,1 10,2 9,2 9,2 8,4 9 7,9 10,2 9,7 mmol de H2O2 neutralizado s 0,0455 0,051 0,0046 0,046 0,042 0,045 0,0395 0,0255 0,0485 mmol de H202 metabolizado s 0,0069 0,0014 0,0064 0,0064 0,0104 0,0074 0,0129 0,0269 0,0039

Catalasa (ml)

0,1

0,2

1 2 3 6 1 2 3 6 1

0,0524 0,0524 0,0524 0,0524 0,0524 0,0524 0,0524 0,0524 0,0524

0,4

0,6

2 3 6 1 2 3 6

0,0524 0,0524 0,0524 0,0524 0,0524 0,0524 0,0524

9,5 8,8 7,1 6,0 5,6 6,7 4,8

0,02375 0,044 0,0355 0,012 0,028 0,0335 0,024

0,02865 0,0084 0,0169 0,0404 0,0244 0,0189 0,0284

En el cuadro anterior, se muestra como varia la reaccin con respecto a la concentracin de enzima (catalasa) que se agregue, para calcular los mmol de perxido utilizado inicialmente, los ml de kMn04 gastados, los mmol de perxido de hidrogeno neutralizados y los metabolizados , se realizaron los siguientes procedimientos : Tubo (1 min) Transformacin de ml a L de la cantidad de MnO4 gastado 9,1 ml MnO4 / 1000 = 0,0091 L m.mol MnO4 = 2,0 m.mol/L . 0,0091 L = 0,0182 m.mol MnO4 5 m.mol H2O2 2 m.mol MnO4 X 0,0182 m.mol MnO4 = 0,0455 m.mol H2O2 Remanente

m.mol metabolizados H2O2 = m.mol inicial ~ m.mol remanente = 0,0524 m.mol ~ 0,0455 m.mol = -0,0069 mmol metabolizados H2O2 Nota: el procedimiento para los valores restantes es el mismo del caso anterior, solo se debe cambiar los valores de MnO4 gastados para cada caso. Sin embargo el resultado obtenido de los mmol metalizados resulto negativo dado a un error de laboratorio, el procedimiento sigui siendo el mismo, con diferentes valores y resultados positivos, los cuales si se pudieron graficar. Luego de los valores obtenidos se procedi a graficar el tiempo de la reaccin en el eje las X y los mmol de perxido de hidrogeno metabolizados en el eje de las Y.

En la curva de progreso, cuando se grafic la tangente en la grafica #6 se tom en cuenta el punto que pas por la recta y la Vo fue de 0,00168 de la batera 1. Y se calcul de la siguiente manera: Vo = mmol metabolizado 2 mmoles metabolizados 1/ t2 t1. Vo = 0,0099 0,0015 / 6 1 = 0,00168 Estos datos fueron obtenidos, gracias a una tangente que se traz en la grfica, partiendo desde 0 en donde dicha tangente toc uno de los puntos. Este procedimiento se repiti en cada una de las grficas. En la grfica #7, se realiz el mismo procedimiento con la diferencia que se le agreg 0,2 ml de catalasa, y sigui aumentando la reaccin como en la grafica pasada, notndose que como haba ms catalasa se tuvo que utilizar mucho ms permanganato de potasio para titular, por lo cual los mmoles de perxido de hidrogeno metabolizados aumentaron, de acuerdo al tiempo y comparado con la grfica anterior la Vo fue de 0,02475 al minuto de reaccin, en esta grfica la cantidad de perxido de hidrogeno metabolizado fue aumentando con respecto al tiempo debido a que la reaccin tena 0,2 ml de catalasa. Debido a que la diferencia entre grafica y grafica es la cantidad de enzima utilizada en el experimento los cambios en cada una de las graficas cambia por la cantidad de permanganato de potasio que fue agregado para la descomposicin de perxido de hidrogeno, en agua y una molcula de oxigeno. En La grafica #8, la Vo fue de 0,00306 y en la grafica #9, la Vo fue de 0,0062 . La variacin de cada una de las graficas se da debido a que la enzima catalasa no puede ser desnaturalizada tan rpidamente , y se quiso evaluar como variaba segn la cantidad de permanganato de potasio suministrado lo que iba a variar los mmoles de perxido de hidrogeno metabolizados, los cuales se utilizaron para graficar.

Valores

obtenidos

en

la

experiencia

con

diferentes

concentraciones de enzima.
Concentracin de enzima (ml) 1 2 Vo (mmoles de H2O2 metabolizados/minutos) 0,00168 0,02475

3 4

0,00306 0,0062

TABLA #4: Efecto de la variacin del pH sobre la actividad

de la enzima.
Variacin de pH Tiempo (Min) mmol de H202 ml de KMnO4 gastado s 15,5 13,8 12,7 9,3 7,8 9,9 8 9,8 10 10,2 8,8 10,2 m mol de H2O2 neutralizado s 0,0775 0,069 0,0635 0,0465 0,039 0,0495 0,04 0,049 0,05 0,051 0,044 0,051 mmol de H202 metabolizado s 0,0535 0,062 0,0675 0,0845 0,092 0,0815 0,091 0,082 0,081 0,08 0,087 0,08

7, 2

11

1 2 3 6 1 2 3 6 1 2 3 6

0,131 0,131 0,131 0,131 0,131 0,131 0,131 0,131 0,131 0,131 0,131 0,131

Para los resultados presentados en la tabla anterior fueron calculados de la siguiente manera: 1. La primera columna refleja las diferentes concentraciones de pH que se utilizaron. 2. La segunda columna indica el tiempo en minutos en los cuales ocurri la reaccin. 3. La tercera columna muestra los resultados en mmol de H2O2 utilizados para la preparacin de cada uno de los tubos. Fueron utilizados 5 ml de H2O2 para la preparacin de cada uno de los tubos que serian sometidos a cambios de pH. Entonces los mmoles de H2O2 utilizados en cada tubo se calcularon de la siguiente manera: Se utiliza la reaccin simplificada entre el permanganato y el perxido que es la siguiente: 5 H2O2 + 2 MnO4- + 6H+ 2Mn 2+ + 5O2 + 8H

Partiendo de esta reaccin, en la que 5 mmoles de H2O2 reaccionan con 2 mmoles de KMnO4 y sabiendo que el tubo control tiene un volumen de 26,3ml y se cuenta con una concentracin de KMnO4 de 2,0 mmoles/litro, procedemos a utilizar la concentracin de KMnO4 y el volumen del tubo control, con el fin de calcular el nmero de moles de KMnO4 que se necesitan para titular 5ml de de H2O2: N de KMnO4 = C x V 2,00mmol/L x 0,0262 L = 0,0524 mmoles de KMnO4 0,0526 mmol KMnO4 es la cantidad necesaria para titular 5ml Entonces: 5mmol H2O2 X 2mmol de KMnO4 0,0524 de KMnO4

X= 5mmol H2O2 x 0,0526 de KMnO4 2mmol de KMnO4 X= 0,131 mmol de H2O2 1. La cuarta columna representa los ml de KMnO4 utilizados para la titulacin. 2. La quinta columna representa los mmoles de H2O2 neutralizados o remanentes, y la sexta columna representa los mmol de H2O2 metabolizados, los cuales se calcularon de la siguiente manera:

pH 5 TUBO 1 tiempo = 1 minuto

15,5ml KMnO4= 0,0155 L KMnO4 mmol KMNO4 = 2, 00 mmol/L x 0,0155 L mmol= 0,031 mmol KMnO4.

Entonces los mmoles remanentes los calculamos de la siguiente manera: 5 mmol H2O2 X 2mmol KMnO4 0,031 mmol KMnO4

X= 0,0775 mmol H2O2 Para calcular los mmol metabolizados: Mmol metabolizados= mmoles iniciales mmoles remanentes Mmoles metabolizados= 0,131 mmol de H2O2 - 0,0775 mmol H2O2 Mmol metabolizados = 0,0535 mmol de H2O2 NOTA: se repite el mismo procedimiento para los tubos restantes, los valores estn expresados en la tabla. El ndice de casi todas las reacciones catalizadas por enzimas muestra una dependencia importante de la concentracin de in hidrgeno entre 5 y 9. La relacin entre actividad y concentracin de in hidrgeno refleja el equilibrio entre la desnaturalizacin de enzimas a pH alto o bajo, y los efectos sobre el estado cargado de la enzima, los sustratos o ambos. Para enzimas cuyo mecanismo comprende catlisis acidobsica, los residuos comprendidos deben estar en el estado de protonacin apropiado para que la reaccin proceda. La unin y el reconocimiento de molculas de sustrato con grupos disociables tpicamente tambin comprenden la formacin de puentes salinos con la enzima. La ganancia o prdida de grupos cargados cruciales afecta de manera adversa la unin a sustrato y, as retardar la catlisis. (Harper, 2010. Pg. 66) Partiendo de esta idea podemos inferir sobre los cambios producidos experimentalmente gracias a los efectos de pH. La experiencia realizada con pH 5 metaboliz menos mmoles de perxido de hidrgeno que la experiencia realizada con pH 11 debido a que el pH 5 est fuera de los parmetros de pH

relativamente apropiados para que se lleve a cabo la reaccin enzimtica, mientras que a pH 11 la enzima se vuelve un poco ms inactiva; tambin puede notarse que a pH 7,2 (pH fisiolgico) la enzima puede metabolizar mayor cantidad de perxido de hidrgeno, pudiendo as cumplir a cabalidad su funcin biolgica, al descomponer el H202 formado en algunas reacciones del metabolismo celular y el cual es txico para nuestro organismo.

Valores

obtenidos

en

la

experiencia

con

diferentes

concentraciones de pH.
Concentracin de ph 5 7,2 11 Vo (mmoles de H2O2 metabolizados/minutos) 0,015 0,015 0,047

TABLA #5: Efecto de la variacin de la temperatura sobre la actividad de la enzima

Temperatur a (C)

Tiemp o (min.) 1 2

mmo l de H2O2 0,13 1 0,13 1 0,13 1 0,13 1 0,13 1 0,13 1 0,13 1 0,13 1 0,13 1 0,13 1 0,13 1 0,13 1 0,13 1 0,13 1 0,13 1 0,13 1

ml de KMnO4 gastado s 18 15,7 13,8 6,5 25 17,5 14,7 10,3 20 17,5 16,1 10 28 29 29,5 24

mmol de H2O2 neutralizado s 0,09 0,0785 0,069 0,035 0,125 0,0875 0,0735 0,0515 0,1 0,0875 0,0805 0,05 0,14 0,145 0,147 0,115

mmol de H2O2 metabolizado s 0,041 0,0525 0,062 0,096 0,006 0,0435 0,0575 0,0795 0,031 0,0435 0,0505 0,081 -0,009 -0,014 -0,016 0,016

0C 3 6 1 2 37C 3 6 1 2 40C 3 6 1 60 C 2 3 6

Nota: los datos para 60C no fueron graficados por errores experimentales a la hora de realizar el procedimiento. Para los resultados presentados en la tabla anterior fueron calculados de la siguiente manera:

1. La primera columna indica la temperatura en C en los cuales ocurri la reaccin 2. La segunda columna indica el tiempo en minutos en los cuales ocurri la reaccin. 3. La tercera columna cuyos resultados reflejan mmol de H2O2 utilizados para la preparacin de cada uno de los tubos. Fueron utilizados 5 ml de H2O2 para la preparacin de cada uno de los tubos empleados en cada temperatura. Entonces los mmoles de H2O2 utilizados en cada tubo se calcularon de la siguiente manera:

Partiendo de la relacin establecida anteriormente a partir del blanco: 0,0524 mmol KMnO4 es la cantidad necesaria para titular 5ml

Entonces: 5mmol H2O2 X 2mmol de KMnO4 0,0524 de KMnO4

X= 5mmol H2O2 x 0,0526 de KMnO4 2mmol de KMnO4 X= 0,131 mmol de H2O2 4. La cuarta columna representa los ml de KMnO4 utilizados para la titulacin. 5. La quinta columna representa los mmoles de H2O2 neutralizados o remanentes, y la sexta columna representa los mmol de H2O2 metabolizados, los cuales se calcularon de la siguiente manera: TEMPERATURA 0oC TUBO 1 tiempo = 1 minuto

18ml KMnO4= 0,018 L KMnO4

mmol= 2, 00 mmol/L x 0,018 L KMnO4 mmol= 0,036 mmol KMnO4. Entonces: 5 mmol H2O2 2mmol KMnO4 0,036 mmol KMnO4

X= 0,09 mmol H2O2 Para calcular los mmol metabolizados: Mmol metabolizados= mmoles iniciales mmoles remanentes Mmoles metabolizados= 0,131 mmol de H2O2 - 0,09 mmol H2O2 Mmol metabolizados = 0,041 mmol de H2O2 NOTA: se repite el mismo procedimiento para los tubos restantes, los valores estn expresados en la tabla. Aunque la elevacin de la temperatura incrementa la velocidad de una reaccin catalizada por enzimas, esto es verdad solo dentro de lmites estrictos de temperatura. Al principio la velocidad de la reaccin aumenta cuando la temperatura se eleva, debido al incremento de la energa cintica de las molculas reactantes. Sin embargo, al final, la energa cintica de la enzima excede a la barrera energtica para romper los enlaces dbiles de hidrogeno e hidrfobos que conservan su estructura secundaria-terciaria. A esta temperatura predomina la desnaturalizacin con prdida precipitada de la actividad cataltica. (Rodwell, Victor W 1997 pg. 98) En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por cada 10C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser protenas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura ptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reaccin debido a la temperatura es contrarrestado por la prdida de

actividad

cataltica debida a la desnaturalizacin trmica, y la actividad

enzimtica decrece rpidamente hasta anularse.

Grfica T : Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimtica. La grafica T es un ejemplo del modelo de grfica que se espera obtener cuando se analiza la actividad cataltica de una enzima como la catalasa en funcin al efecto de la temperatura. En la experiencia se estudio este efecto (temperatura) con la enzima catalasa a la cual se le someti a diversas temperaturas (0C, 37C, 40C y 60C) y a diversos tiempos (1 min., 2 min., 3 min. y 6 min.); al graficar cada una de las temperaturas tenemos una curva de progreso, que nos proporcionar la velocidad inicial (Vo) de la reaccin. Esta ayudar a graficar Velocidad vs. Temperatura. Al someter la enzima a una temperatura baja se inactiva, por ello se puede observar que a temperatura de cero grados centgrados la actividad enzimtica es poca, sin embargo al colocar la enzima a 37 oC, esta recupera su actividad cataltica, y de acuerdo a la curva de progreso antes observada es de notar que a esta temperatura la enzima se encuentra en su temperatura optima, esto es favorecedor, ya que la temperatura corporal se encuentra en los 37oC lo que implica que todas las reacciones en las que interviene esta enzima no se ven afectadas por la temperatura al contrario es favorecedor para el optimo funcionamiento del organismo. Al estudiar la actividad de esta enzima a una temperatura de 40 oC la grafica de progreso arroja una representacin bastante peculiar, debido a que a esta temperatura la actividad de la enzima tuvo una variacin mnima, lo que indica que en presencia de una patologa que implique el incremento de la temperatura corporal por encima de la temperatura normal (hipertermia) no implica un peligro mayor para la persona; la ultima experiencia para evaluar el

efecto de la temperatura fue con una temperatura de 60oC que aunque no se pudo graficar los valores obtenidos debido a que hubo una falla experimental, por inferencia de acuerdo a estudios realizados se puede deducir que esta temperatura modifica la estructura proteica de la enzima y por ende su funcin, de manera tal que la enzima es desnaturalizada perdiendo as su actividad cataltica de manera irreversible debido a que las fuerzas dbiles de unin se rompen afectando su estructura terciaria. La velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas depende de varios factores, tanto fsicos como qumicos, en este caso el factor fsico a analizar es la temperatura. Dado que la estructura protenica determina la actividad de una enzima, cualquier factor que modifique su configuracin afectar su funcin. El proceso de desnaturalizacin protenica debido a su incremento en la temperatura conducir una modificacin de la actividad. Para concluir usaremos la siguiente cita: El estudio de la cintica enzimtica los factores que afectan los ndices de reacciones catalizadas por enzimas revela los pasos individuales mediante los que las enzimas transforman sustratos en productos. La temperatura, la concentracin de pH, la concentracin de enzima y a concentracin de sustrato y los inhibidores, afectan los ndices de reacciones catalizadas por enzimas. (Harper, 2010. Pg. 66)

Conclusin
Se describi como vara la velocidad inicial de una reaccin enzimtica en funcin de la concentracin de sustrato y concentracin de enzima, clasificadas por rdenes de reaccin. Se determino el efecto de: el ph, especficamente 5, 7.2 y 11 en la actividad de la catalasa, y

el ph optimo de la enzima, en donde por encima o debajo de este su actividad catalica disminuye. enzima. realizados. Para los cuales cada uno de estos factores afecta considerablemente la catlisis enzimtica. Asi mismo, se logro describir y comprobar la funcin biolgica que cumple la catalasa a travs de la experimentacin de laboratorio. Por su parte, se logro especificar la velocidad inicial de la catalasa a diferentes concentraciones de sustrato, recordando que esta concentracin es proporcional a dicha velocidad inicial (Vo). Tambin, se determino como acta la catalasa en cuanto a ph y temperatura bajo condiciones saturantes de sustrato. Igualmente se conoci el efecto del cianuro de potasio, bajo concentraciones saturantes en la actividad de dicha enzima. Los inhibidores, deteniendo la reaccin en los experimentos las temperaturas, 0C; 37C; 40C; 60C en la actividad de la

Se elaboraron grficas para cada prueba experimental realizada en el laboratorio, de la concentracin de sustrato, actividad enzimtica, variacin de pH, temperatura y variacin en presencia de inhibidores, a partir de datos de Vo

BIBLIOGRAFIA
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