Gida Biyokimya

Bu ders notu E.. Mhendislik Fakltesi Gda Mhendislii Blm rencileri iin hazrlanmtr.
2009
NSZ Gda Biyokimyas ders notu, Gda Mhendislii Blm rencilerinin gda biyokimyasn anlama, renme ve rendiklerini gda endstrisinde uygulayabilme ngrs kazanabilmeleri amacyla hazrlanmtr. Gnmzde, Gda Biyokimyas, gdann muhafazas ve ilenmesi srasnda karlalan problemlerin gdada gerekleen biyokimyasal reaksiyonlar ile ilikili olduunun fark edilmesi nedeniyle nem kazanmtr. Gda ileme srasnda uygulanan stma ve dondurma scaklklar, yksek tuz konsantrasyonu ve dk pH gibi parametreler gdada gerekleecek biyokimyasal reaksiyonlar ve dolaysyla gdann kalitesini belirler. Bu nedenle gda ileme srasnda gerekleen reaksiyonlar bilmek ve optimize etmek nemlidir. Gda biyokimyas bilgisi, daha iyi ve gvenli hammadde ve rn elde etmeyi, insan beslenmesine katkda bulunmay ve bu gelimelerin gda endstrisinde uygulanmasn salamaktadr.
Tm rencilerimin karanlk bir dnyada bilimin mum yla aydnlanmalarna katkda bulunmak dileiyle
Prof. Dr. Sibel Karakaya
Bu ders notu E.. Mhendislik Fakltesi Gda Mhendislii Blm rencileri iin hazrlanmtr. 2009
GR
Canllarn yap talar cansz molekllerden olumaktadr. Canll belirleyen zellikler aada belirtilmitir.
1. Canl organizmalar komplike ve organize varlklardr. Canllarda bulunan organik bileikler kompleks ve ok eitlidir. En basit ve en kk bakteri hcresi bile ok fazla sayda ve farkl organik moleklleri ierir. E. Colinin 5000 farkl organik bileii ierdii ve bu bileikler arasnda 3000 farkl protein ve 1000 farkl nkleik asit bulunduu bilinmektedir.
2. Canl organizmadaki her bileen spesifik bir ama ve fonksiyona sahiptir. Canl hcresindeki makromolekller birok basit ve kk molekln birlemesiyle oluur. rnein proteinler birok amino asidin birlemesinden olumutur. Ancak amino asitler sadece proteinlerin yap talarn oluturmaz ayn zamanda eitli hormonlarn, alkoloidlerin ve pigmentlerin n maddesi olma ilevleri vardr. Ayrca hcrede yapsal bir hiyerari vardr. rnein alanin amino asidi sadece 0.7 nm uzunluundadr. Oysa globular bir protein olan ve 574 amino asitten oluan hemoglobin yaklak 6 nm apnda bir molekldr. Buna karn protein moleklleri sentezlendikleri ribozoma gre olduka kktr. Ribozom 70 farkl protein ve 4 nkleik asit iplikiinden olumutur. Ribozom, 2.8 x 106 molekl arlnda ve yaklak 20 nm apnda bir organeldir. Bir hcrenin yap ta olan molekl ve/veya makromolekller hcre boyutuyla kyaslandnda ok kk olmakla birlikte (alanin amino asidinin hacminin krmz kan hcresine oran 1:1011 dir) proteinin amino asit dizisindeki bir amino asidin deimesi sadece proteini deil hcre yapsn ve hatta canlnn yaamn srdrebilmesini etkilemektedir.
3. Canl organizmalar evrelerindeki enerjiyi alma ve baka formlara dntrme kapasitelerine sahiptir. Canl organizmalar enerjiyi tketmezler, bir formdan dier bir forma dntrerek kullanrlar.
4. Canl organizmalar kendi benzerlerini yapabilme kapasitesine sahiptirler.
HCRE Canl organizmann en kk birimi hcredir. Farkl hayvan ve bitki dokular farkl yap ve metabolik aktiviteye sahip hcreleri ierir. Hcreler grupta incelenir.
1. Prokaryotik hcre 2. karyotik hcre
ekil 1. Prokaryotik, karyotik ve fotosentetik karyotik hcre
3. Fotosentetik karyotik hcre
Prokaryotik hcre (rnek: E. Coli): Prokaryotik hcreler ok basit ve kk hcrelerdir. Hcre zar bulunur. Hcrede zarla evrili ekirdek yerine nklear bir blge ve bir kromozom bulunur. Ribozom, depo granlleri ve sitozol ierir.
karyotik hcre (rnek: karacier hcresi): karyotik hcre prokaryotik hcrelerden ok daha kompleks ve ok daha byktr. Zarla evrili bir ekirdek ierir. Mitokondri, golgi cisimcii ve endoplazmik retikulum gibi zarla evrili organelleri ierir. Fotosentetik karyotik hcre (rnek: bitki hcresi): karyotik hayvan hcresindeki organel ve yaplarn yansra plastidleri ve byk kofullar ierir. En nemli ayrc zellik fotosentezdir. Ayrca hcre duvar bulunur. Hcre duvar kompleks karbonhidratlardan olumutur. Bu kompleks karbonhidratlarn insan beslenmesi asndan nemleri byktr. Bunlar: a) Polisakkaritler: balca sellozdan oluur. Glukoz molekllerinin dz zincir eklinde birbirlerine - 1-4 hidrojen balaryla balanmasndan olumutur. b) Pektik bileikler: Meyve ve sebzelerde hcre duvarnn 1/3ni olutururlar. Temel olarak 1-4 balaryla balanm -D-galakturanik asit molekllerinden olumutur. baz meyvelerde rnein kirazda ramnogalakturonan formunda bulunur. c) Hemiselloz: Alkali zeltisiyle ekstrakte edilebilen sellozik ve pektik olmayan bileiklerdir. Balca gruplar ksilanlar, mannanlar, glukomananlar, galaktanlar ve arabogalaktandr. d) Lignin: Lignin sekonder hcre duvarnn oluumu srasnda sentezlenir. Fenil propanoid (C6-C3) nitelerinin polimerlemesiyle olumutur. Hcre duvarnn mekanik dayanklln salar.
ekil 2. Selloz
KARBONHDRATLAR SINIFLANDIRILMASI VE ZELLKLER 1. BAST KARBONHDRATLAR
Fruktoz
Glukoz
Galaktoz
Sakkaroz
Maltoz
Laktoz
2. KOMPLEKS KARBONHDRATLAR Glukoz
-1,6
-1,4
Glikojen Niasta
-1,4
Selloz
Monosakkaritler Glukoz: Doada en fazla bulunan monosakkarit olmasna ramen monosakkarit olarak tketimi nadirdir. Niasta, selloz ve yenebilen tm disakkaritlerin yapsnda yer alr. Glukoz hem monomer formunda hem de sakkaroz olarak meyve ve sebzelerin kurumaddesinin nemli bir ksmn oluturur. Fruktoz: Meyve ekeri olarak ta bilinir. Monosakkaritler ierisinde tatll en yksek olandr. Kristal formunda sakarozun yaklak iki kat kadar tatldr. Ancak zndnde byk olaslkla oluan yeni konfigrasyonlar nedeniyle tatll hzla azalr. Birok meyve %1-7 civarnda fruktoz ierir. Meyvelerde kurumaddenin % 3 kadarn balda ise % 40n oluturur. Galaktoz: Doada serbest formda nadir olarak bulunur. St ekeri laktozun yap tadr. Disakkaritler Sakkaroz: Glukoz ve fruktozdan oluan bir disakkarittir. Sakkaroz seyreltik asidik ortamda veya invertaz enziminin varlnda kendisini oluturan monomerlerine ayrlr. Sakkaroz asidik gdalarn bileiminde (rnein meyve sular) kullanldnda birka saat iinde inversiyon nedeniyle monomerlerine paralanr. Laktoz: St ekeri olarak ta bilinir. nsan ve inek stnn srasyla % 7.5 ve % 4.5ni oluturur. Maltoz: Malt ekeri olarak ta bilinir. Niastann hidrolizi ile oluur. Doada nadir olarak bulunmasna ramen bir ok gda rnne katlr. imlenmi tohumlar diastaz enzimi retirler. Bu enzim niastay yeni bitkinin kullanm iin maltoza paralar. Bu nedenle imlenmi tahllar maltoz ierirler. Maltoz niastaya gre daha tatl olduu iin arpa malt gda endstrisinde tatlandrma amal kullanlmaktadr. Marketlerde satlan rnlerin ou maltoz iermekte ancak eker iermez (sugar free) olarak pazarlanmaktadr. Oysa maltoz ve sakkaroz ayn enerji deerine sahiptir. Bal: Sakkaroz ve az miktarda niasta ierir. Ar invertaz ve amilaz salglad iin sakkaroz ve niastay glukoz ve fruktoza paralar. Fruktozun molekler konfigrasyonu tatll belirledii iin kristalizasyon derecesi baln tatlln etkilemektedir. Polisakkaritler Niasta: Niasta glukoz molekllerinden olumu bir polisakkarittir. Bitkide monosakkaritlerin polisakkaritlere dnm niasta sentezi olarak isimlendirilir. Glukoz moleklleri arasndaki ba dehidrasyon sentezi ile oluur. Bir glukoz moleklnden bir hidrojen atomu dier glukoz moleklndan bir hidroksil grubunun alnmasyla moleklde birlemeyi salayacak serbest reaktif blgeler olumakta ve zincir uzayarak polisakkaritler olumaktadr.
Niasta moleklne yakn bak Amiloz ve amilopektin olmak zere iki tane niasta molekl vardr. Her ikisi de glukoz molekllerinden yaplmtr ancak amiloz dz zincir yapda amilopektin ise dallanm yapdadr. Amiloz 1000-4400 glukoz moleklnden olumutur. Bu ok uzun bir zincirdir. Bu uzun zincir buday tanesinin endosperminde depolanr. Bitkiler niastay kk granller halinde paketler. Bylece byk miktarlarda niasta, hcre iine giren ve kan sv dengesini bozmadan depolanabilir. Bu nedenle niasta, hzla ulaabilecek enerjiyi bitki hcre dengesini bozmadan depolama kapasitesine sahiptir.
ekil 3. Amiloz
ekil 4. Amilopektin
Neden glukoz niastaya evrilir? Bitkilerde fotosentez rnleri bir araya getirilerek glukoz elde edilir. Bitkiler glukozu ksa zamanl enerji depolar olarak kullanrlar. Fotosentez yaplamayaca zamanlarda (yamurlu gnler,kuru gnler vs) kullanlmak zere enerji depolanmak zorundadr. Bu nedenle glukozun bir ksm niasta olarak adlandrlan polisakkarit moleklne dntrlr. Bylece bitki fotosentezde toplad enerjinin byk ounluunu ekerler arasndaki kimyasal balarda depolar. Enerji gereksinimi olduunda, glukoz molekllerini bir arada tutan balar krlr ve enerji elde edilir. Glikojen: Hayvanlarda karbonhidratlar nler arasnda kan glukoz seviyesini korumak amacyla glikojen formunda depolanr. Karbonhidrat yapsnda olduu iin glikojen hidrojen balarn su moleklleriyle oluturur. Absorbe edilmi olan su glikojenin byk ve hantal bir molekl olmasna neden olur. Bu nedenle glikojen molekl enerji salamak amacyla uzun sre depolanmaya uygun deildir. 70 kg arlndaki bir erkein glikojen deposundan salayabilecei enerji sresi yaklak 18 saat iken bu sre ya depolar iin 2 aydr. Hesaplamalar, insanlarn enerji kayna olarak sadece karbonhidratlar depolamalar durumunda 30 kg daha fazla vcut arlna sahip olmalar gerektiini gstermitir.
ekil 5. Glikojen
Sindrilemeyen Karbonhidratlar
Homopolimerler Selloz: Selloz glukoz molekllerinin - (1-4) balaryla balanmasndan olumu bir homopolimerdir. Bir selloz moleklndeki glukoz nitelerinin says 10.000e kadar kabilmektedir. balar ok uzun dz zincir olumas iin uygundur. Bu nedenle selloz bitkilerde destek molekl olarak grev yapar. Uzun selloz molekl bir kurdele gibi st ste katl haldedir ve dzlemde hidrojen balaryla bir arada tutulur. Hidrojen balar komu molekldeki hidroksil gruplar arasnda oluur. Zincirler arasndaki bu hidrojen balar 25 nm apna kadar ulaabilen kristal yapdaki
mikrofibrillerin oluumunu salayacak kadar gldr. Selloz suda znmez ve insan sindirim enzimleri tarafndan sindirilemez. Bir ok bitkide hcre duvarnn balca bileenidir (ekil 6). Selloz yksek su absorplama kapasitesi ve suda znrlnn dk olmas nedeniyle gdalarda
hacim salamak iin kullanlmaktadr.

Heteropolimerler Kat selloz mikrofibrillerden olumu bitki hcre duvar jel benzeri bir matriksin iine gml olarak bulunur. Bu matriks sellozun farkl znrlkteki heteropolisakkaritlere modifikasyonu ile olumutur. Modifikasyonlardan bir tanesi glikozidik ban deimesidir. Bu deiime rnek olarak amilopektin ve sellozun glukoz monomerlerinden olumas gsterilebilir. Farkllk, sellozun dz ve uzun zincirden olumas amilopektinin ise olduka dallanm bir yapda olmasdr. Matrik polimerlerinden biri olan -glukanlar tekrarlanan (1-4) balarnn arasnda molekln selloza gre daha dallanm ve dolaysyla znrlnn daha fazla olmasna neden olan (1-3) balarn da ierir.
ekil 6. Bitki hcre duvar
10
Hemiselloz: Yapsnda farkl znrlklere sahip dier ekerler de bulunan bir glukoz polimeridir. Baskn olan eker molekl (galaktan, manan, arabinoz vb) hemiselloz moleklnn
isimlendirilmesinde kullanlr. Hemiselloz suda znen ve znmeyen formlara sahip bir molekldr.
ekil 7. Hemiselloz
Yapsnda ok sayda dallanm ve dz zincir yapda pentoz ve hekzozlar yer almaktadr. Tahllarda suda znen hemiselloz pentozanlar olarak isimlendirilmektedir. Molekl arl selloza gre ok dktr. Suda znen pentozanlar tahllarda az miktarda bulunmakla birlikte su balama kapasiteleri ve viskoziteyi artrc zellikleri nedeniyle fonksiyonel neme sahiplerdir. (1 3) ve (1 4) bal glukanlar budayda az miktarda bulunmakla birlikte avdar ve arpann hcre duvarnn balca bileenini oluturmaktadrlar. Yulaf -glukan dz zincir yapsndadr. % 70i 4-O- bal beta-Dglukopironizil, % 30u ise 3-O- bal beta-D-glukopironizil nitelerinden olumutur. Suda znen ve znmeyen hemisellozlar gdalarda nemli etkilerin gereklemesini salarlar. Salk zerine olumlu etkilerinin yan sra su balama kapasiteleri nedeniyle hacim salayc ajanlar olarak kullanlrlar. Baz hemiselloz molekllerinde bulunan asidik yapdaki bileenler molekln katyon balama kapasitesini bozarlar. Hemiselloz kolonda selloza gre ok daha byk oranda sindirilir/fermente edilir. Pektin ve Gumlar: Pektik bileikler scak suyla ya da hcre duvarnda tuz formunda bulunursa amonyum oksalat veya EDTA ile ekstrakte edilebilen bileiklerdir. Genel olarak metil esterleri (pektin) veya serbest formda (pektik asit) olabilen -D-galakturananlar olarak tanmlanrlar. Ancak aslnda molekl yaps daha komplekstir.
11
nk moleklde az miktarda da olsa ramnoz, galaktoz, arabinoz ve ksiloz bulunmaktadr. Ramnoz D-galakturonik asit nitelerinin ana zincirinde dier ekerler ise yan zincirde bulunurlar. Molekln znrlnn hemiselloza gre daha fazla olmasn salayan yapsndaki eker ve eker alkolleridir. Jel oluturan lifler belirli aralklarla ramnoz molekl ve yan zincirlerde arabinoz ve galaktoz bulunan galakturonik asit iskeletinden olumutur. Pektin stabil jel oluturma zellii nedeniyle reeller, jleler gibi bir ok gdada bulunur. Tamamen esterfiye pektinlerin jel oluturmak iin asit veya elektrolite gereksinimleri yoktur. Kalsiyum tuzlarnn varl jelleme kapasitesini artrmakta ve eker konsantrasyonu ile pHnn jel oluumu zerine etkisinin azalmasn salamaktadr.
Gumlar ve musilajlarn (hidrokolloidler) yaps pektin ile benzer olmakla birlikte galaktoz niteleri,
dier ekerler ve polisakkaritlerle birlemi haldedir. Deniz yosunundan, bitkilerden, tohumlardan ve mikrobiyal kaynaklardan elde edilirler.
Sindirilemeyen Oligosakkaritler (Direnli Oligosakkaritler): Sindirilemeyen oligosakkaritler, sindirim enzimlerine direnli olan ve bu nedenle insan vcudunda sindirilemeyen karbonhidratlardr. Sindirim enzimlerine diren molekldeki ozidik (osidic) balardan kaynaklanmaktadr (ekil 8).
CH2OH
O
CH2OH
O
OH
CH2OH
O
CH2OH
O
OH
OH OH
1:2 ba
OH OH
1:3 ba
ekil 8. Ozidik balar Bu balar hem linear hem de dallanm yapda olabilir. Polimerizasyon derecesi 3-10 arasnda deien sindirilemeyen oligosakkaritler sebzelerde, meyvelerde ve tahllarda doal olarak bulunur. Ayrca monosakkaritler ve disakkaritlerden enzimatik veya kimyasal olarak sentezlenebililer.
Polisakkaritlerden ise enzimatik hidroliz ile elde edilebilirler. Sindirilemeyen oligosakkaritler kolondaki anaerobik bakteriler tarafndan daha kk oligomerlerine hidrolizlenirler. Bu fermentasyon sonunda bakterilerin oalmas iin enerji, gaz (H2, CO2, CH4) ve asetat, propiyonat, btirat, L-laktat gibi ksa zincirli karbosiklik asitler (KZKA) retilir. Ksa zincirli karbosiklik asitlerin izledii metabolik yol konusunda anlamazlk olmakla birlikte % 90-95nin barsak hcre duvarndan emildii dnlmektedir. Btirat hari dier KZKA portal dolamla karaciere gelir. Ancak asetatn % 2550si hepatik metabolizmadan kurtularak sistemik dolamla perifer dokulara balca kaslara ular. Son yllarda yaplan almalar ise KZKA molekllerinin bir ksmnn anahtar metabolik yollarda
12
dzenleyici olarak grev yaptn gstermitir. Tablo 1de oligosakkaritler grlmektedir. nlin (ekil 9) ve inlinin hidroliz rn oligofruktoz (fruktanlar) gdalarda doal olarak bulunabilen oligosakkaritlerdir. . nulin ve fruktanlar balang olarak glukoz molekl ieren fruktoz polimerleridir. Oligofruktoz inulinin bir alt grubudur. 10 taneden daha az fruktoz molekl ierir. FOS gastrointestinal blgenin st ksmnda sindirilebilmektedir. Sindirilirlikleri olduka dk olduu iin 1- 1.5 kkal/g enerji verirler. Soan, hindiba ve enginar diyetteki fruktanlarn en nemli kaynaklardr. Oysa galaktooligosakkaritler veya neosugar gibi dierleri sentetik rnlerdir. Bunlar sakaroz, laktoz gibi disakkartilerin enzimatik ve/veya kimyasal modifikasyonu ile elde edilirler. Polidekstroz sorbitol ve glukozdan sitrik asit gibi bir organik asidin katalizr etkisiyle sentezlenirler. Direnli dekstrinler, patates veya msr niatasnn alkali pHda s varlnda enzimatik ilemle elde edilirler.
Birok Avrupa lkesinde hindibadan (chicory) elde edilen fruktooligosakkaritler gda bileenleri olarak kabul edilmektedir. Japon otoriteleri ise trans-galaktooligosakkaritleri,
isomaltooligosakkaritleri, soya oligosakkaritleri ve ksilooligosakkaritleri fonksiyonel gda olarak kabul etmektedir Hindibadan elde edilen fruktooligosakkaritlerin gastrointestinel sistemdeki davran Kolonda anaerobik bakteriler tarafndan fermentasyonu: Hindibadan elde edilen
fruktooligosakkaritlerin kolonda anaerobik bakteriler tarafndan polidekstroz, pektin veya fruktoz gibi dier substratlara gre daha fazla kullanlabildii gsterilmitir. Dier bakteri populasyonuna gre (lactobacilli, clostridia, coliform ve gram pozitif cocci) bifidus bakterilerinin ok daha fazla oald saptanmtr. Bu etkinin bifidobakterilerin -fruktosidaz salglamasndan kaynakland belirlenmitir. Bifidobakterilerin dier bakterilerin geliimi zerine inhibisyon etkisinin youn KZKA retimine bal olarak pHnn dmesinden kaynakland dnlmaktedir. Ancak sadece asitliin E.coli ve C. perfringens geliiminin inhibisyonu iin yeterli olmad belirtilmektedir. Dier aratrmalarda bifidobakterilerin bakterisidal etkili bileikler rettii saptanmtr.
ekil 9. nulin
13
Tablo 1. Sindirilemeyen oligosakkaritler sim Kimyasal yap Fruktooligosakkaritler (FOS) nlin Glukozil (fruktozil)n fruktoz (n= 2 20) Oligofruktoz Glukozil (fruktozil)n Fruktoz (fruktozil)m fruktoz (n= 1 6, m= 27) Neosugar Glukozil (fruktozil)n fruktoz (n= 1 3) Galaktooligosakkaritler (GOS veya TOS) Glukozil (galaktozil)n galaktoz (n= 1 3)
Ozidik ba 1 2 1 2
Kaynak
Ticari ismi Raftiline Fibrulin Raftilose
Bitki Bitki ve inulinin enzimatik hidrolizi Sakkarozdan enzimatik sentezle Laktozdan enzimatik sentezle Laktozdan enzimatik sentezle Maltozun enzimatik olarak yeniden dzenlenmesi
1 2 1 6 1 6 1 4
Neosugar Actilight Oligomate Cup-oligo somalto
Transgalaktooligosakkaritler (Galaktozil)n galaktoz (n=2) somaltooligosakkaritler (IMO) (Glukozil)n glukoz (n= 2 7)
Palatinozlar (Palatinose Condensates, PC) Polidekstroz Rastgele dallanm + sitrik asit (n=2 100?) Pirodekstrinler Kompleks karm
Glukoz pirolizis- Poli-dekstroz sitrik asit Msr veya patates niastasnn pirolizi Enzimatik sentez Soya-Oligo + piroliz Xylooligo
Sololigosakkaritler (SOS) Ksilooligosakkaritler (XOS)
Raffikoz + stakiyoz (n= 3 4) (Ksilosil), ksiloz (n= 2 1 4)
14
PROTENLER Proteinler yap ta amino asitler olan azot ieren kompleks organik bileiklerdir. ekil 10da valin amino asidinin forml grlmektedir.
COO +
H3 N
C CH
R grubu
CH3
H3 C
Valin
ekil 10. Valin amino asidi COOH grubu karboksil grubu, NH2 grubu ise amin grubu olarak isimlendirilir. "R" ise amino asitte bulunabilecek herhangi bir yan zinciri gstermektedir. R grubunun kimyasal bileimi bir amino asidi dierinden ayrr. Tm amino asitler bitkide sentezlenebilmesine ramen zorluk dzeyi ok byk deikenlik gstermektedir. Proteinlerin yapsndaki balar kovalent ve kovalent olmayan balar olarak iki grupta incelenebilir. Peptid balar ve dislfit balar kovalent balardr. Oysa hidrojen balar, iyon balar ve apolar balar kovalent olmayan balardr. Peptit balar: Bir amino asidin karboksil grubu ile amino grubu arasnda oluan C-N balardr. Bir C-N tek bann uzunluu 1.49 A, bir C=N bann uzunluu 1.27 A iken peptit bann uzunluu 1.32 A dur. Peptit bann uzunluunun C-N bann uzunluundan ksa ve C=N bann uzunluundan uzun olmas nedeniyle peptit ba ksmen ift ba olarak kabul edilmektedir. Dislfit balar: ki sistein kalnts arasnda slfidril gruplarnn (SH) hidrojen kaybetmesi sonucu oluan S-S balardr (ekil 11). |----------------------S-S-----------------------| | Sistein-Tirozin-solsin-Glisin-Aspartik asit-Sistein-Prolin-Lsin-Glisin-NH2 ekil 11. Dislfit ba
Dislfit balar protein moleklnn eklinin olumasnda ve korunmasnda nemlidir. Dislfit balar bir polipeptit zinciri ierisinde kurulabildii gibi polipeptit zincirleri arasnda da kurulabilir. Hidrojen balar: Bir polipeptit zincirinde bir peptit dzleminde bulunan oksijen atomu ile bir baka peptit ba veya dzlemindeki azot atomu arasnda, aradaki uzaklk yaklak 2.7 A olduunda hidrojen kprs eklinde (C=OHN) oluan balardr (ekil 12).
15
ekil 12. hidrojen ba yon balar: Polipeptit zincirindeki asidk ve bazik amino asitlerin fonksiyonel gruplarnn fizyolojik pHda tamamen veya ksmen iyonlam halde bulunmalar nedeniyle elektronegatif ve elektropozitif gruplar arasnda oluan elektrostatik ekim kuvveti ile (COO- ...H3N+) oluan balardr. Apolar balar: Polipeptit zincirindeki amino asitlerin metil grubu, alifatik grup, siklik grup gibi apolar ksmlarnn birbirlerine yeter derecede yakn olmalar halinde geici polarite gstermeleri nedeniyle Van der Wals olarak bilinen zayf ekme kuvveti ile oluan (CH3CH3) balardr. Bu balar gerek ba deildir. Elektron paylam yoktur.
Proteinlerin molekler yaps
Proteinlerin 4 yaps vardr. 1. Primer yap: Amino asitlerin dz bir zincir eklinde (ekil 13) birbirine baland yapdr.
ekil 13. Dz zincir yaps 2. Sekonder yap: Amino asitlerin yapsndaki R gruplarnn heliks veya pli eklinde yap oluturmasdr.
16
Proteinlerde geliigzel oluan kangals yap, -heliks yap ve -konformasyonu veya krmal tabaka yaps olmak zere eit sekonder yap grlmektedir. Kangals yap: Bu yapda polipeptit zincirinin R-ular -karbonlar etrafnda dnler yaparlar (ekil 14).
ekil.14. Kangals yap -konformasyonu veya krmal tabaka yaps: Bu yapda molekln ekli krmal tabaka grnmndedir (ekil 15).
ekil 15. Krmal tabaka yap -heliks yap: Polipeptitler olas tm hidrojen balarnn oluumunu salayacak ekilde kvrmlar saa dnerek bklr ve heliks yap oluur (ekil 16).
ekil 16. -heliks yap Bu ders notu E.. Mhendislik Fakltesi Gda Mhendislii Blm rencileri iin hazrlanmtr. 2009 17
3. Tersiyer yap: Sekonder yapdan sonra proteinin uzayda katlanmas veya lifler halinde yeniden dzenlenmesi ile oluan globler veya fibriler yapdr. Tersiyer yapnn olumasna primer ve sekonder yapy oluturan balarn dnda Van der Waals ve iyon balar da katk salar. Bylece boyutlu konformasyonu tamamlanm ve younlam protein molekl meydana gelir (ekil 17).
ekil 17. Tersiyer yap 4. Kuaterner yap: Yap ta polipeptitlerdir. Polipeptitlerin bir araya toplanmasyla olumu kompleks yapdr (ekil 18). Her proteinin kuaterner yaps olmayabilir. Ancak molekl arl 100.000in zerinde olan proteinler genellikle kuaterner yapya sahiptir
ekil 18. Kuaterner yap
Amino asit sentezi Bitkilerde proteinlerin yap ta olan amino asitler vcut gereksinimine gre sentezlenirler ve daha sonra sabit bir hzla yklrlar. Molekl arl 135 g olan kk biyokimyasal molekllerdir. 20 tane amino asit vardr ve dier amino asitler bu amino asitlerden hidroksilasyon (OH- eklenmesi) ve fosforilasyon (PO4) reaksiyonlaryla elde edilirler. Bitkilerdeki amino asit sentezinin yaamsal nemi
18
vardr. Bitkiler karbonhidrat metabolizmasndaki ara rnleri amino asit sentezinde kullanrlar. Bu nedenle bakteriler, kfler, mayalar ve bitkiler tm amino asitleri kendi kendilerine sentezleyebilme zellikleri bakmndan tektirler. Protein Sentezi lk aama ift sarmal DNA yapsndaki nkleotid sralamasnn tek iplikik formundaki eli RNAya (mRNA) aktarlmasdr. Her nkleotid bir amino asidi tanmlamaktadr. DNA iplikii zerindeki sadece bir gende 1200 nkleotid bulunmaktadr. Bu 400 amino asit bulunduu anlamna gelmektedir. kinci aamada amino asit aktive eden enzim bir amino asidi transfer RNA moleklne balar. 20 tane amino asit olduu iin 20 farkl transfer RNA ve 20 farkl amino asit aktive eden enzim bulunmaktadr. Son aamada amino asit transfer RNAya balanr ve protein fabrikas da denilen ribozomda protein sentezi balar. mRNA kk birimleri ribozoma balar. mRNAdaki ilk
nkleotidle eleecek t RNA gelir. Ribozomdaki senezlenecek olan protein moleklne bu kk nite balanr. Bu ilem tm amino asitler balanana kadar devam eder. mRNA' daki son nkleotid kendisine uyan tRNA bulamaz. Bu DUR anlamna gelmektedir. Ribozom mRNAy serbest brakr ve amino asit zinciri proteini oluturur. Bu ilemi hzlandrmak iin birok ribozom ayn anda alr (ekil 19).
ekil 19. Protein sentezi
19
LPTLER
Lipid Terimi, yalar, sv yalar ve ya benzeri bileiklerinin tmne verilen genel bir isimdir. Ortak zellikleri eter, alkol ve benzen gibi organik zclerde znmeleridir. Karbonhidratlarn tersine kk molekllerdir. Yalar, ya asitlerinin gliserol ile yapm olduu esterlerdir. Ya asitleri zincir uzunluklarna gre: 1. Ksa zincirli (4-6 C) 2. Orta zincirli (8-12 C) 3. Uzun zincirli (> 12 C) olarak snflandrlrlar. Ayrca ya asitleri yaplarndaki karbon moleklnn doygunluk dercesine gre: 1. Doymu; karbon moleklnn 4 ba hidrojen ile doyurulmutur. 2. Tekli doymam; ya asidinde bir ift ba bulunur. 3. oklu doymam; ya asidinde birden fazla ift ba bulunur.
Lipitlerin sudaki davranlar Lipitlerin tanmnda suda znmedikleri ifadesi yer almaktadr. Ancak lipitler suyun olduu ortamda da bulunurlar. Bu nedenle lipitlerin suyun bulunduu ortamdaki davranlar biyolojide zel bir neme sahiptir. Lipitlerin ounun amfifilik olduunu sylemek yanl olmaz. Amfifilik terimi iki ksmdan olumak (apolar hidrokarbon blgesi ve polar veya iyonik blge gibi) anlamn tar. Amfifilik molekller suda zndnde, hidrofobik ksmlar (rnein hidrokarbon zincirleri) kendiliinden bir araya toplanma yoluyla zcden ayrlr. Ayrlan rnler misel (bir araya toplanan molekllerin su ierisinde dalm formu) ve tek tabaka (molekllerin su-hava yzeyinde toplanmas) eklinde olabilir (ekil 20).
Su
ekil 20. Tek tabaka formunda toplanma, ( hidrokarbon ksm
): amfifilik zellik; (
): polar ksm; (
):
20
ekil 20de grld gibi polar ksm polar yapdaki su ile temas halindedir. Bylece apolar ksmn polar yapdaki su ile temas nlenmi ve sudan mmkn olduunca uzakta tutulmu olur (hidrofobik zellik). Hidrokarbonlar su ile hidrojen ba oluturmaz. Ayrca su ile kuatlm olan hidrokarbon su moleklleri arasnda hidrojen balarnn oluumunu kolaylatrr. Ancak amfifilik lipitler sadece kk miktarlarda suda tek tabaka halinde bir araya gelebilirler. Aslnda lipitler genellikle ekil 21de grld gibi znr miseller olutururlar. Bu miseller kre, elips ve silindir eklinde olabilir.
Su Su Su Su
Su Su Su
ekil 21. Kresel misel formu Bir dier misel formu iki tabakal misel formudur. ekil 22de bu forma rnek olacak kapal halka yapdaki misel grlmektedir. Bu misel tipi kabarck (vesicle) olarak ismlendirilir. Kabarck tipi miselde ana kavram yapda hidrokarbon zincirlerinin zt ynde olduu iki lipit tabakasnn bulunmasdr.
Su Su Su Su Su Su
Su Su Su Su
ekil 22. Halka eklindeki misel (kabarck tipi)
21
Amfifilik lipitlerden byk ve kk olmak zere iki tip misel oluur. Her iki from iki kart gcn etkisiyle oluur. Bunlardan ilki hidrokarbon zincirleri arasndaki ekim kuvveti (van der Waals kuvveti), dieri ise polar gruplar arasndaki itme kuvvetidir. Miselin alabilecei en kk boyutu hidrofobik etki belirlemektedir. Su-hidrokarbon ara yznn eliminasyonu iin minumum sayda hidrokarbon zinciri birlemelidir. Miselin alabilecei en byk boyutu ise polar gruplar arasndaki itme kuvveti belirler. Eer her bir polar grup iin iki hidrokarbon zinciri varsa apolar hacim, amfifilik lipitte bir hidrokarbon zinciri olana gre polar grubun iki kat olacaktr. Bir hidrokarbon zinciri olan amfifilik lipitte oluan daha byk itme gc polar gruplarn bir araya gelmesini engeller ve bylece misel boyutu kk kalr. Amfifilik lipitte iki hidrokarbon zincirinin olmas koulunda ise daha zayf olan itme kuvveti ve daha byk hidrokarbon hacmi daha byk misel oluumuna olanak salayacaktr. Bu misellere rnek iki tabakal (bilayers) ve kabarck (vezikl) miselleridir.
22
GIDA LEME SIRASINDA MEYDANA GELEN BYOKMYASAL REAKSYONLAR ESMERLEME REAKSYONLARI
Esmerleme reaksiyonlar gdalarn ilenmesi ve depolanmas srasnda karlalan en nemli reaksiyonlardan biridir. Bu reaksiyonlar et, balk, meyve ve sebzelerin ilenmesi srasnda olutuu gibi taze meyve sebzelerin mekanik hasara maruz kalmas nedeniyle de olumaktadr. Esmerleme gdalarn lezzet, grnm ve besleyici deerini etkiler. Bununla birlikte baz rnler iin esmerleme, uygulanan ilemin bir aamasdr. Buna rnek olarak kahve, ay, bira, kzarm ekmek, tost ekmei verilebilir. Bu gdalarda esmerleme rnleri gdann lezzet ve grnmn iyiletirmektedir. Bu reaksiyonlarn kontroll oluumunu salamak veya istenmedii durumlarda oluumunu inhibe etmek iin reaksiyon mekanizmasnn anlalmas gerekmektedir. Esmerleme reaksiyonlar enzimatik ve enzimatik olmayan esmerleme reaksiyonlar olarak iki ekilde gereklemektedir.
1. Enzimatik olmayan esmerleme reaksiyonlar Enzimatik olmayan esmerleme reaksiyonlar; 1) karamelizasyon, 2) askorbik asit oksidasyonu (veya esmerlemesi), 3) Maillard reaksiyonu olmak zere grupta incelenir.
Karamelizasyon: Karamelizasyon ekerlerin degredasyonudur. ekerler alkali veya asidik koullarda erime noktalarnn zerindeki scaklklara kadar stldklarnda renkleri kahverengiye dnr. Eer bu reaksiyon kontrol edilmezse istenmeyen yanm ve ac rnler oluur. Karamel gdalar renklendirmede kullanlr. Karamelin kimyasal yaps ok komplekstir ve hala tam olarak anlalamamtr.
Askorbik asit oksidasyonu: Turungil sularnn ve konsantrelerinin esmerlemesi amino asit ve ekerler arasnda meydana gelen Maillard tipi reaksiyondan kaynaklanmaktadr. Askorbik asit turungil sularnn ve konsantrelerinin esmerlemesinde merkezi bir rol oynamaktadr. Askorbik asit esmerlemesi pH ile ilikilidir. 2.0 - 3.5 aralnn zerindeki pH deerlerinde pH ile
esmerleme arasnda negatif bir iliki vardr. pH 4.0n altnda esmerleme ncelikle askorbik asidin furfurale dnmnden kaynaklanr. Askorbik asit degredasyonu aerobik ve anaerobik koullarn her ikisinde de gerekleebilir. Ambalajl meyve suyunda kalan hava miktar vakum uygulama gibi yntemlerle minumumda tutulduu halde meyve suyunda znm halde bir miktar oksijen (% 0.05) bulunur (ekil 23). Bu oksijen tamamen tketildikten sonra askorbik asidin anaerobik degredasyonu balar, ancak bu reaksiyonun hz ok dktr (aerobik reaksiyonun 1/10u kadar). Turungil sularnn esmerlemesi sadece askorbik asitten kaynaklanmaz. Meyve sularnn ierdii amino asitler ve askorbik asit arasnda gerekleen Maillard reaksiyonu rengin esmerlemesinden sorumludur. Meyve sularnda pH 4n altnda
23
balca degredasyon rn furfuraldr. Ancak pH 4n zerinde bu mekanizma gereklemez. zellikle kurutulmu sebzelerde pH 4n zerindeki esmerleme reaksiyonu askorbik asit ile amino asit arasndaki Maillard reaksiyonundan kaynaklanr. Bu reaksiyon kurutma ileminin son aamasnda oluan askorbik asit oksidasyon rnleri ile amino asit arasndaki reaksiyon nedeniyle hzlanr.
O C HOC O HOC HC HOCH CH2OH Askorbik asit
O2
O C O=C O O=C HC HOCH CH2OH Dehidroaskorbik asit
COOH O=C O=C HCOH HOCH CH2OH Diketogulonik asit
OH
O HF
CHO
anaerobik COOH C - OH C OH CHOH CHOH CH2OH HC OH C OH CHOH + CO2 CHOH CH2OH CHO CHOH O CHOH Furfural CHOH CH20H CHO
ekil 23. Askorbik asidin olas degredasyon mekanizmas
MAILLARD REAKSYONU Kahverengi pigment ve melanoidin oluumu ilk kez Fransz kimyac Louis Maillard (1912) tarafndan glukoz-lizin zeltisinin stlmas sonucunda gzlenmitir. Bu nedenle bu reaksiyon Maillard reaksiyonu olarak isimlendirilmitir. Maillard reaksiyonu gdalarda bulunan amino gruplar ile karbonil gruplar arasndaki tm reaksiyonlar kapsar. Bunlar arasnda aminler, amino asitler ve proteinlerin ekerlerle, aldehitlerle, ketonlarla ve lipit oksidasyon rnleriyle reaksiyonlar saylabilir.
24
1. Karbonilamino Reaksiyonu: Maillard reaksiyonunun ilk basama amino asitlerin veya proteinlerin -amino gruplaryla indirgen ekerlerin karbonil gruplar arasndaki kondensasyon reaksiyonudur. Bu nedenle karbonilamino reaksiyonu olarak isimlendirilmitir. Balang rn eklenen bileiktir, bu bileik hzla su kaybederek Schiff bazna daha sonra Nglukozilamine dnr. Reaksiyon -amino asitlerle snrl deildir. Protein ve peptitlerde bulunan dier amino gruplaryla da gerekleebilir. Bu reaksiyon ortam pHs amino asitlerin izoelektrik noktasnn altnda olduunda hzlanr. 2. Amadori yeniden dzenlenmesi: Karbonilamino reaksiyonunun son rn N-glukozilamin stabil deildir ve birok yeniden dzenlenme reaksiyonlarna girer. Bu deiiklikler sonunda N-glukozilaminin izomerizasyonla fruktoz-amino aside (1-amino-1-deoksi-2-ketoz) dnr. Aldoz formdan ketoz forma dnm Amadori yeniden dzenlenmesi olarak adlandrlr. Amadori yeniden dzenlenmesi sonucunda oluan rnler nispeten stabildir ve dondurularak kurutulmu eftali ve kaysdan, soya sosundan ve stten izole edilmilerdir. Bu ara rnlerin kahverengi renk ve lezzet zerine etkileri olmamakla birlikte besleyici deerde azalmaya neden olurlar.
Maillard Reaksiyonu Koullar a) pH ve tamponlar: Karbonilamino reaksiyonu asidik ve alkali ortamn her ikisinde de geliebilir, ancak proteinlerin, peptitlerin ve amino asitlerin amin gruplarnn bazik formda olmasyla gerekleen alkali koullarda daha kolaylkla geliir. PHnn artmas hekzozlarn ounda zincir almasn ya da indirgen formun oluumunu salar. Bu nedenle yksek asitli gdalarda (r; turu) bu reaksiyonlar olumaz. Ancak ortamda sakkaroz bulunmas durumunda bu genelleme geerli deildir. Sakkaroz indirgen bir eker deildir, bu nedenle Maillard reaksiyonunda reaktant olarak yer almaz. Ancak ortam asitliinin yksek olmas sakkarozun inversiyonuna, glikozidik ban hidrolizine ve dolaysyla indirgen monosakkaritlerin aa kmasna neden olur. Glikozidik ban hidrolizi dk pHda ve yksek nemde hzlanr. Tamponlar, eker-amino asit sistemlerinde reaksiyon iyonik ortam etkiledikleri iin esmerleme hznn artmasna neden olurlar.
b) Scaklk: Scakln artmasyla birlikte reaksiyon hz da artar.
c) Nem ierii: Maillard reaksiyonu zeltilerde hzla ilerler. Ancak tamamen
dehidrasyon ya da
ar nem reaksiyonu inhibe eder. Kazein-glukoz sisteminde maksimum amino asit kayb iin optimum nemin % 65-70 nisbi nem olmas gerektii saptanmtr. Su aktivitesinin 0.6-0.7 aralnda olmas maksimum lizin kayb ve ar esmerleme ile paralellik gstermitir. d) ekerler: ndirgen ekerler bu reaksiyonun balca bileenidir. ndirgen ekerler serbest amino gruplaryla reaksiyona girecek karbonil gruplarn salarlar. Reaksiyonun balang hz eker
25
halkasnn okso ya da indirgen forma almasna baldr. ekerin okso formunun konsantrasyonu pHnn artmasyla artar.
e) Metaller: Amino asitlerle metallerin kompleks oluturmas Maillard reaksiyonunu etkiler. Bakr ve demir iyonlar reaksiyonu katalizlerken, manganez ve kalay reaksiyonu inhibe eder.
Pigment Oluumu
A. Amadori bileikleri yoluyla: 1-amino-1-deoksi-1-ketoz trevlerinin kahverengi pigmentlere ve melanoidinlere dnm olduka kompleks ve tamamen anlalamam reaksiyonlardr. metabolik yol olduu dnlmekte ancak iki yolun pigment oluumuyla direk ilikili olduu sanlmaktadr. Bunlar Amadori bileiklerinin enol formlar olan stabil olmayan ara rnlerdir. Birinci yolda 1-amino-1-deoksi-2-ketozun enolizasyonu 2 ve 3 pozisyonunda oluur ve dnmsz olarak 2,3-enediol oluur. Bu bileik daha sonra bir seri reaksiyonla metil dikarbonil ara rnne dnr. kinci yolda C-3 pozisyonundaki hidroksil grubunun kaybedilmesiyle 1,2-eneaminol oluur. Bunu C-1 pozisyonunda deaminasyon ve su eklenmesiyle 3-deoksihekzosuloz oluumu takip eder. Daha sonraki reaksiyonlar komplekstir ve ok az anlalmtr. Bu reaksiyonlar bir seri aldol kondensasyonu ve polimerizasyon reaksiyonlarn ierir. Son rnler azot ieren koyu kahve renkli rnlerdir. Dk pHda 1,2-eneaminol yolu basknken yksek pHda 2,3-enediol yolu baskndr.
B. Alternatif metabolik yollar: Mekanizmas aklanabilen alternatif yollardan bir tanesi, Amadori yeniden dzenlenmesinden nce Schiff bazndaki eker moleklnn paralanarak kahve renkli glikolaldehit alkilamin veya enaminole dnmdr. kinci bir yol ise Amadori yeniden dzenlenmesi srasnda 2 ve 3 karbonlu eker fragmentlerinden kahve renkli glikoaldehit ve metilglioksal oluumudur. 2 ve 3 karbonlu eker fragmentleri glukoz ve fruktoza gre 650-2000 kat daha fazla esmerleme hzna sahiptir.
26
Seker + amino asit
Glikozilamino bilesigi
Amadori bilesikleri
Ozonlar Furfural
C2 bilesikler C3 bilesikler C2-imin
SERBEST RADIKALLER
ESMERLESME Melanoidin ESMERLESME

4 5 6 7 8 9 10 11
pH
asit
ntr
alkali
ekil 24. Reaksiyon pHsna bal olarak melanoidin oluumu C. Strecker degredasyonu: Maillard reaksiyonundaki nc metabolik yol, amino asitlerin -dikarbonil bileikleri veya dier konjuge dikarbonil bileikleri varlnda oksidatif paralanmas ile ilikilidir. Dikarbonil bileikleri Amadori bileiklerinden oluur. Bu reaksiyon Streckerin almasyla tanmland iin Strecker degredasyonu olarak adlandrlr. Strecker degredasyonunun pigment oluumuyla direkt ilikisi yoktur ancak pigment oluumu iin zorunlu olan indirgen bileikler retilir. Strecker degredasyonu srasnda oluan aldehitler lezzete katkda bulunurlar (Tablo 2).
Tablo 2. Maillard reaksiyonuyla L-amino asitlerden elde edilen aroma maddeleri ve uucu bileikler Amino asit Uucu bileik Aroma Alanin Asetaldehit Kavrulmu arpa Sistein Tiyol H2S Etsi Valin 2-Metilpropanal Lsin 3-Metil btanal Peynirimsi Lizin Ekmeimsi Metionin Metional Strecker degredasyonuyla oluan ara rnlerin kondensasyonuyla pirazinler, pirolinler, okzazoller, okzazolinler ve tiyazol trevleri gibi bir ok heterosiklik bileik oluur.
27
ENZMATK OLMAYAN ESMERLEME REAKSYONUNUN NHBSYONU A. SICAKLIK Scakln artmas ya da ssal ilem sresinin artmas bu reaksiyonlarn hzn artrr. lem ve depolama srasnda scakln drlmesi kahve renkli rnlerin geliimi iin gereken sreyi uzatacaktr. B. NEM ER Esmerleme rnlerinin oluumlarnn nem ieriine bal olmas kontrol iin uygun bir yntem kullanlmasna olanak salar. Kat gda rnlerinde dehidrasyon ile nemin azaltlmas reaktif bileenlerin hareketini kstlar. zeltilerde ise su aktivitesinin artmas reaksiyon hzn azaltr. Bu koul sadece reaktantlarn seyreltilmesini salamaz ayn zamanda su Maillard esmerleme reaksiyonunda kondensasyon basamann ilk rnn temsil eder. Bu nedenle dk ve yksek su aktivitesi koullarnda reaksiyon hz dktr.
C. pH Maillard reaksiyonu genellikle alkali koullarda kolaylkla gerekleir. Bu nedenle ortam pHsn drmek Maillard reaksiyonunu kontrol etmek iin kullanlabilecek uygun bir yntemdir. Bu yntem yumurta tozu retiminde kullanlmaktadr. Kurutma prosesinden nce pHy drmek iin asit eklenir daha sonra pH sodyum bikarbonat eklenerek tekrar balang deerine getirilir.
D. GAZ KULLANARAK PAKETLEME Ortamdan oksijeni alarak yerine inert bir gazn konmas ve paketlenmesi ilemidir. Bu ilem lipit oksidasyon rnlerinin olumasn engeller. Bylece lipit oksidasyon rnlerinin amino asitlerle reaksiyona girmesi nlenmi olur. Esmerleme prosesinde oksijenin ortamdan uzaklatrlmasnn, balang karbonilamino reaksiyon basama dnda tm reaksiyonlar etkiledii dnlmektedir.
E. BYOKMYASAL AJANLARIN KULLANIMI eker-amino asit reaksiyonlarnda reaktantlardan birinin ortamdan uzaklatrlmas ya da farkl bir forma dntrlmesi biyokimyasal yntemlerin temelini oluturmaktadr. rnein ticari yumurta ak retiminde kurutma ileminden nce glukoz, maya fermentasyonuyla ortamdan uzaklatrlr. Glukoz oksidaz ve katalaz gibi enzimler direkt uygulandnda glukoz glukonik aside dnr ve amino asitlerle reaksiyona giremez. Bu enzim uzun yllar boyunca pskrtmeli kurutma aamasndan nce glukozun yumurtadan uzaklatrlmasnda kullanlmtr. Glukoz oksidazn bir faydas da kalnt oksijenin ortamdan uzaklatrlmasn salamasdr. Bu nedenle ielenen veya konservelenen rnlerde tepe boluundaki oksijenin uzaklatrlmasnda kullanlr.
28
F. KMYASAL NHBTRLER ok sayda inhibitr retim ve depolama srasnda esmerleme rnlerinin oluumunu azaltmak amacyla kullanlmaktadr. En ok kullanlanlar; kkrt dioksit, slfit, tiyoller, kalsiyum tuzlar, aspartik ve glutamik asitlerdir.
1. Kkrt dioksit/kkrt kullanm Kkrt dioksit Maillard reaksiyonlarn inhibe etme kapasitesi bakmndan tektir. Gaz eklinde veya slfit/bislfit olarak zelti eklinde uygulanabilir. Kkrt dioksit sadece ksmen aartma salama ajan olarak etki etmez. Reaksiyonun balangcnda renk oluumunu inhibe eder. Mekanizma kkrt dioksit/slfitin glukoz ile reaksiyona girerek hidroksi-slfonat oluturmas ve ardndan kkrt dioksit/slfitin aa kt reaksiyonlarla baka bileiklere dnmesidir. Bylece glukozun karbonil grubu bloke olmaktadr. Reaksiyon ilerledike kkrt dioksit/slfit dnmsz olarak balanr. Bu reaksiyon esmerlemedeki ilerlemeyi saptamada kullanlr. Kkrt dioksit/slfitin bal formu ile serbest formu saptanarak esmerleme derecesi belirlenir. 2. Aspartik ve glutamik asitler Yaplan model almalarnda aspartik asit ve glutamik asidin Maillard reaksiyonunu inhibe ettii saptanmtr. Kzartmadan nce aspartik asit ya da glutamik asit zeltilerine daldrlan patateslerde kararmann az olduu saptanmtr.
29
FERMENTASYON Fermente gdalar mikroorganizmalarn veya enzimlerin etkisiyle retilen gdalardr. Geleneksel fermente gdalarn saysnn 3500n zerinde olduu dnlmektedir. Tablo 3te bu gdalara ait rnekler yer almaktadr. Avrupa ve Kuzey Amerikada yourt ve peynir, Afrikada yam ve cassava gibi niastal gdalardan elde edilen fermente rnler, Asyada soya veya balktan elde edilen fermente rnler sklkla tketilen fermente gdalardr. Fermente iecekler ise sadece alkoll iecekleri kapsamamaktadr. ay, kahve ve kakao da yaprak veya tanelerin fermentasyonu ile elde edilen ieceklerdir. Alkol fermentasyonu: Alkol fermentasyonu ok uzun yllardr gdalar muhafaza etmek amacyla en fazla kullanlan yntemdir. Alkol genellikle Kluyveromyces ve Saccharomyces mayalar tarafndan retilir. Alkol anaerobik glikoliz dngs ile retilir (ekil 25). Glikoliz bir molekl glukozun iki molekl prvata dnt metabolik prosestir. ekil 26da glikolizin kimyasal reaksiyon eitlii verilmitir. Bu eitliin basitlii glikolitik metabolik prosesin kompleks doasn gizlemektedir. Aslnda bu proseste hcrenin sitoplazmasnda bulunan 10 enzim grev yapmakta ve 9 adet ara rn olumaktadr.
Glukoz-6-P
(Anaerobik glikoliz)
Laktik de hidroge naz
C O
CH3
H C OH
C6 H12 O6 + 2ADP + 2NAD + 2P i

Glukoz
OH OH
C O C O
CH3
Pirvik asit
De karboksilaz
Laktik asit
H C O CH3
H2 C OH CH3
Ase talde hit
Alkol de hidroge naz
ETANO L
ekil 25. Alkol fermentasyonu
2C3 H4 O3 + 2ATP + 2NADH + 2H + 2H2 O

Pirvat
ekil 26. Glikolizis 30
Alkol fermentasyonunda kullanlan hammaddeler
Birok distile likrn eldesinde, yapsnda doal olarak eker bulunan hammaddeler kullanlr. Bu hammaddelerin arasnda bal, olgunlam meyveler, eker pancar, palm zsuyu, eker kam, st veya niasta ieren gdalar kullanmaktadr. Bu hammaddelerin bileimindeki karbonhidratlar kolaylkla fermente olabilecek basit ekerlere dntrlebilirler. Tablo 3te eitli hammaddeler ve bunlardan akol fermentasyonuyla elde edilen rnler gsterilmitir. Tablo 3. Alkol fermentasyonunda kullanlan hammaddeler Hammaddeler eker konsantrasyonu (%) Palm zsuyu 15 Hindistan cevizi 12-17.5 eker kam 35 Meyveler (zm, mango, ananas, 10-20 mandalin, muz vb)
rn Palm arab Arrack Rom arap ve meyve araplar
Laktik asit fermentasyonu: Gdalarn muhafazasnda laktik asit bakterileri nemli rol oynamaktadr. Laktik asit fermentasyonu genellikle ucuzdur. Dnyada laktik asit fermentasyonu ile elde edilmi birok gda eitli toplumlarn geleneksel beslenme modelinde yer almaktadr. Laktik asit bakterileri genel olarak suni ortamlarda gelimezler. Ancak dk pHlarda birok gdada geliirler. Laktik asit bakterileri laktik asit retimine ek olarak H2O2 retirler. Tablo 4te laktik asit fermentasyonu ile elde edilen rnler gsterilmitir.
Eki hamur ekmekleri ve Fermentasyon: Eki hamur ekmeklerinde, soya sosunda, miso ve kefirde laktik asit bakterileri ve mayalar arasnda yakn iliki vardr. Eki hamur ekmei elde etmek iin buday, avdar veya dier tahllarn unlar suyla yourulur ve lk ortamda birka gn inkbasyona braklr. Balangta birok mikroorganizma geliir, ancak asit retimleri nedeniyle laktik asit bakterileri baskndr. Mayalar da asidi iyi tolere edebildikleri iin bu ortamda canl kalabilirler. Eki hamurdan Lactobacillus sp. ve mayalardan Torulopsis holmii, Saccharomyces inusitatus izole edilmitir. Eki hamur fermentasyonunda meydana gelen temel biyokimyasal deiimler; 1) lactobacilli tarafndan retilen asetik ve laktik asitlerle hamurun asitlendirilmesi 2) mayalar ve lactobacilli tarafndan retilen karbondioksit ile hamurun kabarmasdr.
31
Tablo 4. Laktik asit fermentasyonu ile elde edilen rnler rn ismi Hammadde Laktik asit bakterileri / ortam koullar Sauerkraut Lahana ve dier Leuconostoc sebzeler mesenterodies, Lactobacillus brevis, Lactobacillus plantarum / anaerobik Korean in lahanas, Leuconostoc kimchi radish, sarmsak, mesenterodies, S. faecalis, taze soan, Lb. Brevis, Lb. Plantarum, yaprak hardal, P. cerevisiae ac biber, maydanoz, havu Sebze Salatalk vb turular Hindistan Parlatlm L. mesenteroides, S. Idli ve dosa pirin ve black faecalis gram
rnn zellikleri CO2, laktik asit ve asetik asit retilir. Turu benzeri bir rn. Sauerkrauta gre daha az CO2 ve asit ierir.
lke Bat dnyas, in ve Kore
Kore
Nijerya Ogi
Eki yulaf lapas
Nijerya Gari
Casava
Idli: kk, beyaz, asitli buharda pimi kek. Dosa: Idliye benzer ancak pankek gibi kzartlr. Lb. Lezzeti yourdu Plantarum,Saccharomyces andrr. cerevisiae, Candida mycoderma Tanecikli niastal yap. Laktik, asetik, propiyonik, suksinik ve pirvik asitler saptanmtr.
Tm dnyada Hindistan
Nijerya
Nijerya
Filipin Balao Balao Meksika Pulque Msr kishk, tarhana
Pirin, karides karm Agave tr bitkilerin suyu Yourt, buday Leuconostoc, Sac. cerevisiae,Zymomonas mobilis. Kishk: Lb. Brevis, Lb. Casei, Lb.plantarum Beyaz, asidk ve alkoll iecek Meksika
Msr, Trkiye, Yunanistan
32
BYOAKTF PROTEN VE PEPTTLER
Diyetimizde yer alan proteinler biyolojik olarak aktif kabul edilen peptitlerin kaynadr. Biyolojik olarak aktif olan peptitler, proteinin yapsnda inaktiftirler. Aktif peptitler ya gastro-intestinal sindirim srasnda ya da gda ileme srasnda aa karlar. Biyoaktif peptitler aa knca hormon benzeri aktiviteleri nedeniyle dzenleyici rol oynarlar. Biyoaktif peptitlerin en nemli kayna st proteinleridir. Bunun dnda dier hayvansal kaynaklar ve baz bitkisel kaynaklar zellikle soya fasulyesi, biyoaktif peptit zellii gsterecek potansiyel amino asit srasna sahiptirler. Bunun yansra birok amino asidin olumlu ve olumsuz olmak zere eitli fizyolojik zelliklere sahip olduklar gsterilmitir. Fizyolojik olarak olumlu etkileri olduu belirtilen amino asitlere arginin, glutamin, histidin, lizin, taurin, tirozin ve triptofan rnek olarak verilebilir. Bu amino asitlerin en iyi kaynaklar ise et, yumurta ve st rnleridir. Gda ileme srasnda retilen lizinoalanin, D-amino asitler ve biyojenik aminler gibi amino asit trevleri ise istenmeyen metabolik hatta toksik olaylara neden olabilirler. Diyetle alnan proteinler potansiyel allerjenlerdir. Bu nedenle genetik olarak modifiye edilmi gdalardaki proteinlerin potansiyel yan etkileri sz konusudur.
Biyoaktif peptitlerin biyolojik etkileri: 1. Opioid peptitler (ekzorfinler): Opioid peptitler rahatlatc etki salayan peptitlerdir. Opioid aktivite gsteren peptitler ilk olarak 1970lerin sonunda kefedilmi ve -, - ya da -tip opioid reseptrlerle etkileen endojen ligandlarla (endorfinler ve enkefalinler) olan yapsal benzerliklerinden dolay ekzorfinler olarak isimlendirilmilerdir. En bilinen ekzojen opioid peptitler, rnein -kazomorfinler, -tip ligandlar olarak karakterize edilmilerdir. Endojen ve ekzojen opioid peptitler arasndaki ortak yapsal zellikler amino ucundaki tirozinin varl ve nc ile drdnc pozisyondaki fenilalanin ve tirozin kalntlardr. Bu, opioid reseptrlere balanma blgesi iin nemli bir yapsal zelliktir. Tirozinin fenolik hidroksil grubunun yaknlarnda lokalize olmu negatif potansiyel, opioid aktivite iin zorunludur. Tirozinin bulunmay biyoaktivitede kaybolmaya yol aar. Tirozin ve fenilalanin yan zincirlerinin doru bir ekilde dzenlenmesini salad iin Prolin varl da opioid peptitlerin biyolojik aktivitesi iin zorunludur.Bu peptitler sr kazeini ve peynir suyu proteinin sindirimi ile aa karlar. St proteinlerinden elde edilen kazomorfinler ve ekzomorfinler opioid etki gsterirler. Ekzorfinler ayn zamanda buday gluteninde de bulunurlar. Barsak epitelinde opioid reseptrlerini balama yeteneine sahiptirler. Kazomorfinler barsak fonksiyonlarn dzenleme etkilerine sahiptirler.
2. ADE (Angiotensin dntrc enzim) inhibitr peptitler: ADE kan basncnn

dzenlenmesinde etkilidir. Bu enzimin inhibisyonu antihipertansif etkiye neden olur. Bu peptitler gda proteinin enzimatik hidrolizi ile izole edilmilerdir. Kollajen, jelatin ve kazein proteinlerinin enzimatik hidrolizi ile ADE inhibitr peptitler elde edilmitir. Ayrca stn
33
fermentasyonu da bu peptitlerin olumasna neden olmaktadr. ACE inhibitr peptitler peynir suyu, balk ve msr proteinlerinden de izole edilmilerdir.Angiotensin prosesi,
angiotensinojenin renin ile hidroliziyle inaktif bir peptit olan Angiotensin I (Ang. I) oluumuyla balamakta ve Angiotensin dntrc enzimin (ADE), Ang. I in karboksil ucundaki iki amino asidi ayrmas ile Angiotensin II (Ang. II) oluumuyla sonulanmaktadr. Bir oktapeptit olan Angiotensin II potansiyel bir damar daraltcdr (vazokonstriktr). Ayrca bu etkinin yan sra ADE, damar rahatlatc aktivite gsteren bradikininin de inaktivasyonunu katalizlemektedir. Bylece iki farkl mekanizma yoluyla ADE, kan basncnn artmasna neden olmaktadr. ADE inhibitr peptitler ADE nin aktivitesini azaltarak tansiyon drc etki gsterirler. Ekzojen ADE inhibitrlerinin ilk olarak ylan zehirinden izole edilmesinden bu yana zellikle st, et ve balk gibi gdalardan pek ok sayda ADE inhibitr izole edilmitir. Bu peptitler genellikle ksa zincirli olup prolin gibi polar amino asit kalntlar ierirler.
3. Baklk sistemini dzenleyici peptitler: Bu peptitlerin lenfosit proliferasyonu, doal ldrc hcre aktivitesi (naturel killer cell activity), antikor sentezi ve sitokin reglasyonu gibi baklk sistemi fonksiyonlarn glendirdii belirtilmektedir. Dahas bu peptitlerin atopik bireylerde allerjik reaksiyonlar azaltt ve gastrointestinal sistemdeki mukozal bakl glendirdii bildirilmitir. Pirin ve soya fasulyesi proteinlerinin tiriptik hidrolizatlarndan elde edilmi baklk sistemini dzenleyici peptitlerin, speroksit anyonlarn uyararak non-spesifik immn savunmasn tetikleyici etki gsterdii belirtilmitir. ve kazeinden elde edilmilerdir. 4. Mineral balayan peptitler: Fosfopeptitlerin znr organofosfat tuzlar oluturduu ve bata kalsiyum olmak zere farkl mineraller iin tayc olarak grev yapt ifade edilmektedir. Bu nedenle ince barsakta kalsiyum ve dier minerallerin emilimi zerine etkili olmaktadr. Stteki fosforun yaklak %30u monoester balaryla kazeinin seril kalntlarna bal halde bulunmaktadr. Kazein, kalsiyum ve fosfat iyonlarnn stabilizasyonunda nemli rol oynamaktadr. Kazeinin tiriptik hidrolizi (tripsin enzimi ile hidroliz) sonucu fosforlanm seril kmeleri ieren kazeinofosfopeptit (KFP) olutuu belirlenmitir. Bu fosforlanm seril kmelerinin kazein misellerinin oluumunu salayan kalsiyum fosfat ve kazein arasndaki interaksiyondan sorumlu olduu bildirilmitir. KFPler kalsiyum ve fosfor minerallerinin biyoyararllnn artmasn salamaktadr. KFPlerin barsaktaki kalsiyum absorpsiyonuna etkileri zerine sanlarla yaplan denemelerin sonular bu peptitlerin ince barsaktaki pasif kalsiyum transportunu arttrdn iaret etmektedir. nsanlarla yaplan almalar da st tketiminden sonra duodenumda ve midede kk kazein fosfopeptitlerinin varln gstermitir. Ancak insanlarda KFPlerin pasif kalsiyum absorpsiyonunu arttrdna dair kant bulunamamtr. Bununla birlikte KFPlerin spontan hidroksiapetit (florapetit)
34
presipitasyonunu nleyebildii belirtilmitir. almalar, kalsiyum ve fosfat iyonlarnn di yzeyinde stabilize olmasn salayan kazein fosfopeptitlerinin, di minesindeki lezyonlarn tekrar mineralizasyonunu saladn da gstermitir. KFPlerin, mineralleri balayp znrletirdikleri iin osteoporozun, di rklerinin, aneminin ve hipertansiyonun nlenmesinde etkili olduu bildirilmitir. Bu peptitlerin di rklerini nleyici etkisinin pek ok insan ve hayvan almalarnda kantlandna ait bilgiler literatrde bulunmaktadr. KFPlerin di yzeyinde tekrar kalsiyum birikimini tevik ettii ve -kazeinden elde edilen glikomakropeptidin az mukozasnda plak oluturan bakterilerin adhezyonunu ve gelimesini engelledii belirtilmitir. 5. Sitomodlatr peptitler: Sitokimyasal almalar gda kaynakl biyoaktif peptitlerin farkl hcre tiplerinin canlln (proliferasyon, farkllama, apoptosis) dzenlediini gstermitir. Baz st kaynakl peptitlerin normal hcrelerde etkili deilken kanser hcrelerinde apoptosisi tetikledii gsterilmitir. Sitomodlatr ve immnomodlatr zelliklerin, gda kaynakl biyoaktif peptitlerin tmr geliiminde koruyucu aktivitesini oluturmada birlikte etkili olduklar bildirilmitir. 6. Antitrombotik peptitler: Kan trombosit agregasyonunu ve trombosit yzey reseptrlerine fibrinojen balanmasn inhibe eden peptitler glikomakropeptit sekansyla ifrelenmitir. Bu peptitler bebek mamalaryla ya da anne style beslenen yeni domu bebeklerin kan plazmasnda tespit edilmitir. 7. Antioksidan peptitler: Zorunlu ya asitlerinin enzimatik veya non-enzimatik
peroksidasyonunu engelleyen antioksidan zellikler st proteinlerinden elde edilen peptitlerde tespit edilmitir. Bu peptitlerin ounun -kazein sekansyla ifrelendii belirtilmitir. His-His dipeptidinin N terminaline lsin ya da prolin eklenmesinin antioksidan aktiviteyi arttrd ve BHT, BHA gibi peptit olmayan antioksidanlarla sinerji oluturduu belirtilmitir. 8. Hipokolesterolemik etki salayan peptitler: Hipokolesterolemik etki kazein ve peynir alt suyu kaynakl peptitler ve soya proteini kaynakl peptitler iin bildirilmitir. Olas etki mekanizmas -laktoglobulinin tiriptik hidrolizat (LTH) ile beslenen sanlarda fekal steroid salgsnn fazla olduunun tespit eden aratrmaclar tarafndan ne srlmtr. Bu durum misel yapdaki kolesterol znrlnde LTH indkl azalmaya ya da daha fazla taurokolat (taurocholate) balama kapasitesine balanabilmektedir. 9. Antimikrobiyal ve antiviral etkiye sahip peptitler: Antimikrobiyal peptitler daha ok peynir alt suyu proteini olan laktoferrinden elde edilmitir. Bununla birlikte S1-kazein ve S2kazeinden elde edilen yeni antibakterisidal peptitler tanmlanmtr. Laktoferrinin pepsinle hidrolizinden oluan peptitlerin bakterisidal zelliklerinin daha fazla olduu tespit edilmi ve bu durumun, daha kk peptitlerin mikrobiyal yzeydeki hedef blgelere daha hzl ulatnn bir gstergesi olduu ifade edilmitir. Antimikrobiyal peptitlerin (laktoferrisin ve
35
sentetik analoglar, kazosidin-I gibi) mikroorganizmalarn hcre geirgenliklerini arttrarak etki ettii belirtilmitir. 10. tah azaltc peptitler: Glikomakropeptitin (GMP) ve kazeinomakropeptitin (KMP) barsak fonksiyonlarn dzenleme etkisi zerine yaplan almalar, yaklak on yllk bir gemie dayanmaktadr. KMPin, gastrik salgy engelledii ve midenin hareketlerinin yavalamasn salad belirtilmitir. Ayrca KMP tokluk hormonu olan kolesistokininin salglanmasna neden olmaktadr. Bu hormon gda almn ve sindirimini dzenlemektedir. Sindirim srasnda midede btn halde KMPin varl belirlenmi, dier taraftan yourt ve st tketimi sonras yetikin bireylerde kan dolamnda GMP ve/veya KMPnin varl saptanmtr. Bu almalara dayanarak itah azaltma ve kilo kontrol amacyla, GMP ieren ticari rnler tasarlanm ve sata sunulmutur. Ancak bu tarz rnlerin klinik etkilerinin aydnlatlmas iin daha fazla sayda almaya gereksinim duyulduu da nemle vurgulanmtr
Biyoaktif proteinlerin kaynaklar St St balca iki ana protein grubundan olumutur. Bunlar kazein ve peynir suyu (whey) proteinleridir. Bu iki protein grubu fizikokimyasal ve biyolojik zellikleri bakmndan birbirinden farkldr. Kazeinler vcutta kalsiyum,inko, bakr, demir ve fosfat iyonlarn tama gibi biyolojik aktiviteleri gsterirler. Ayn zamanda eitli biyoaktif peptitlerin n maddeleridirler (Tablo 5). Peynir suyu proteinleri st proteinlerinin %20ni oluturur. Fonksiyonel ve besleyici zellikleri bakmndan mkemmel kaynaklardr. Balca peynir suyu proteinleri peynir suyu proteinlerinin %70-80ni oluturan -laktoglobulin ve -laktalbumindir. Tablo 5. St proteinlerinin biyolojik aktivitesi Protein Konsantrasyon Fonksiyon g/l Kazeinler (, ve ) 28 yon tama, biyoaktif peptitlerin n maddesi - laktoglobulin 1.3 Retinol tayc, ya asitlerini balama, antioksidan - laktalbumin 1.2 Meme bezinde laktoz sentezi, Ca tama, immunomodulasyon, antikarsinojenik mmunoglobulin A, M ve G 0.7 mmun koruma Glukomakropeptit 1.2 Antiviral, bifidojenik Laktoferrin 0.1 Antimikrobiyal, demir emilimi, antioksidan, immunomodlasyon, antikarsinojenik Laktoperoksidaz 0.03 Antimikrobiyal Lizozom 0.0004 Antimikrobiyal, immunoglobulin ve laktoferrin ile sinerjistik etki
St proteinleri biyoaktif peptitler iin nemli kaynaklardr (Tablo 6). Biyoaktif peptitler sindirim srasnda aa ktklar gibi gda ileme srasnda da olumaktadrlar. rnein hidrolize st proteinleri hipoallerjenik bebek mamalar yapmnda, klinik beslenmede ve gda bileeni olarak
36
kullanlmaktadr. Stn fermentasyonu ve peynirin olgunlamas srasnda gerekleen proteolizis eitli peptitlerin oluumuna olanak salamaktadr. Fermente st rnlerinde kazomorfinler, ACEinhibitr peptitler ve fosfopeptitler bulunmutur. Tablo 6. St proteinlerinden elde edilen biyoaktif peptitler Biyoaktif peptitler Protein n maddeleri Kazomorfinler ve kazein -laktorfin -Laktalbumin - laktorfin -Laktoglobulin Laktoferroksinler Laktoferrin Kazoksinler - kazein Kazokininler ve kazein Kazoplatelinler - kazein mmunopeptitler ve kazein Fosfopeptitler ve kazein Laktoferrisin Laktoferrin
Biyoaktivite Opioid agonisti Opioid agonisti Opioid agonisti Opioid antagonisti Opioid antagonisti Antihipertansiv Antitrombotik mmunostimulan Mineral tayc Antimikrobiyal
Mikrobiyal Fermentasyon Gda endstrisinde kullanlan starter kltrler olduka yksek proteolitik aktiviteye sahiptirler. Bu nedenle fermente st rnleri elde ederken kullanlan starter olan ve olmayan kltrler biyoaktif peptitlerin oluumunu salamaktadr. Tablo 7de mikrobiyal fermentasyonla oluan biyoaktif peptitlere ait rnekler yer almaktadr.
Tablo 7. St proteininin mikrobiyal fermentasyonu ile oluan biyoaktif peptitlere rnekler (Korhonen ve Pihlanto, 2006). Kullanlan Balang Peptit sras Biyoaktivite mikroorganizmalar proteini L. helveticus, S. cerevisiae Val-Pro-Pro, Ile-Pro-Pro ACE inhibitr - kn, -kn Lactabacillus GG ve pepsin Tyr- Pro- Phe-Pro, Ala-ValOpioid, ACE - kn, s1+ tripsin Pro-Gln- Arg, Thr-Thr-Metinhibitr, kn Leu-Trp immunostimulan L, helveticus CP90 proteinaz - kn Lys-Val-Leu-Pro-Val-ProACE inhibitr (Glu) L, helveticus CPN4 Peynir suyu Tyr-Pro ACE inhibitr proteini L. delbrueckii subsp. Ala- Arg- His- Pro- His- ProAntioksidan -kn Bulgaricus IFO13953 His-Leu-Ser-Phe-Met almalar ACE inhibitr peptitlerin karboksil terminal ucunda prolin ieren kk peptitler olduklarn gstermitir. Prolin sindrim enzimlerine kar direnli bir amino asittir. Bu nedenle ince barsaklardan kan dolamna geebilmektedir. Bu hipotez yakn zamanda yaplan bir almayla da desteklenmitir. Bu almada yksek tansiyona sahip sanlar kullanlmtr (SHR: spontaneously hypertensive rats). Yasz stten L. helveticus JCM1004 ile elde edilen antihipertensif VPP (Val-ProPro) ve IPP (Ile- Pro-Pro) tripeptitlerinin srasyla 8 sa ve 4 sa sonra sistolik kan basncnda dmeye neden olduklar saptanmtr.
37
Canl mikroorganizmalara ek olarak laktik asit bakterilerinden izole edilen proteolitik enzimlerin de st proteinlerinden biyoaktif peptitlerin aa kmasnda etkili olduklar bulunmutur. St rnleri St rnleri elde ederken kullanlan fermentasyon ilemi srasnda biyoaktif peptitlerin olutuu saptanmtr. Tablo 8de st rnlerinde oluan biyoaktif peptitler grlmektedir. Peynirin olgunlamas srasnda ok eitli peptitler olumaktadr. Cheddar ve Comte peynirlerinde kazein balayan fosfo peptitler (KFP) doal bileen olarak saptanmtr. Peynirin olgunlamas srasnda gerekleen ikinci proteolizis dier biyoaktif peptitlerin oluumuna olanak salamaktadr. Biyoaktif peptitler peynirin olgunlama derecesine bal olarak artmakla birlikte ar proteolizis biyoaktif peptitlerin degredasyonuna ve dolaysyla azalmasna neden olmaktadr. Olgunlama prosesinden ayr olarak peynirin gastrointestinal sindirimi srasnda da biyoaktif peptitlerin olutuu gsterilmitir.
Tablo 8. Fermente st rnlerinde tanmlanan biyoaktif peptitler (Korhonen ve Pihlanto, 2006) rn Tanmlanan biyoaktif peptit Biyoaktivite Peynir eitleri Parmigiano-Reggiano -kn g!(8-16), g (58-77), s2-kn g Fosfopeptitler, -kazomorfinlerin n maddeleri (83-33) Cheddar Fosfopeptitler s1 ve -kazein fragmentleri Mozzarella ACE inhibitr -kn g!(58-72) Gouda ACE inhibitr s1-kn g (1-9), -kn g (60-68) Emmental ACE inhibitr s1 ve -kazein fragmentleri Fermente stler Eki st Antihipertansif -kn g! (74-76), g! (84-86), -kn g (108-111) Yourt Aktif peptit saptanmam Zayf ACE inhibisyonu Dahi Ser-Lys-Val-Tyr-Pro ACE inhibitr
Tablo 9da baz st rnlerinden elde edilmi biyoaktif peptitler ve IC50 deerleri grlmektedir. IC50 ADE aktivitesini % 50 orannda inhibe eden protein ve/veya peptit miktar olarak tanmlanmaktadr.
38
Tablo 9. Baz st rnlerinden elde edilmi peptitler ve IC50 deerleri (Akllolu, 2009)
Kaynak Peynir Enterococcus faecalis ile fermente edilmi st MA*<3000 Da Enterococcus faecalis ile fermente edilmi st Lactobacillus helveticus 130B4 ile fermente -KN f(133138) -KN f(5876) Ala-Ile-Pro-Pro-LysLys-Asn-Gln-Asp 19.9 M 282 g/mL 5.3 M 5.4 M Shuangquan et al., 2008 Quirs et al., 2007 Peptit VPP-IPP IC50 deeri 2.0-29.5 mg peynir/mL 34-59 g protein/mL Referans Butikofer et al.,2007 Muguerza et al., 2006
edilmi yasz deve st -Lg tripsin hidrolizat MA<3000 Da MA<1000 Da Peynir alt suyu tripsin hidrolizat -Lg Protease N Amano hidrolizat Peynir alt suyu 0.68 mg/mL 0.005 mg/mL da Costa et al., 2007 MA<3000 Da MA<1000 Da -Lg f(36-42) 130.0 mg/L 160.4 mg/L 195.1 mg/L 201.1 mg/L 8 M Ortiz-Chao 2009 et al., Mullally et al., 1997 Mullally et al., 1997
kimotripsin hidrolizat Peynir alt suyu alkalaz hidrolizat Kazeinomakropeptit termolizin hidrolizat Peynir alt suyu izolat termolizin hidrolizat
477 g/mL 83 g/mL Otte et al., 2007
-KN f(7476)-IPP
3.770.26 g/mL (11.6 M)
Yourt
-KN f(8486)-VPP -KN f(6973)- Ser LeuProGlnAsn
2.610.24 g/mL (8.4 M) 5.290.55 g/mL 0.37 mg/mL
Donkor et al., 2007
Probiyotik yourdu %4 st tozu
koyun
-KN f(114-121)
Papadimitriou et al., 2007
ilaveli
0.540.00 mg/mL
yourt %4 yourt %4 peynir suyu protein konsantresi yourt ilaveli kazeinat ilaveli 0.320.23 mg/mL 0.600.21 mg/mL nal, 2008
39
Son yllarda kazein veya peynir suyu proteinlerinden elde edilen biyoaktif peptitleri ieren rnler sata sunulmutur. Bu rnlere ait rnekler Tablo 10da gsterilmitir.
Dier kaynaklar Biyoaktif proteinler stn dnda dier biyolojik materyallerde de bulunur. Bunlar arasnda jelatin, balk proteinleri, msr proteini -zein, pirin proteini glutelin ve prolaimin, buday gluteni ve soya proteini saylabilir.
Biyoaktif peptitlerin gvenilirlii: Biyoaktif peptitlerin kayna olan proteinler bitki ve hayvan orijinli doal bileenler veya genetik olarak modifiye edilmi kaynaklardan elde edilen bileenler olabilir. Ancak bu bilenlerin diyete fonksiyonel bir destek olarak eklenmeleri allerjik reaksiyonlara neden olabilir. Biyoaktif peptitlerin gda ileme ve depolama srasnda dier proteinler, ekerler ve lipitlerle interaksiyonlarnn toksik, allerjik ve karsinojenik bileiklerin oluumuna neden olup olmad aratrlmaldr.
40
Tablo 10. Biyoaktif peptitlere ilikin salk veya fonksiyon beyanlar ile satlan st rnleri ve bileenleri
Ticari ismi Calpis Evolus rn eidi Eki st Kalsiyum ile zenginletirilmi fermente st iecei Hidrolize peynir suyu proteini izolat Peynir suyu proteini izolat Beyan yaplan fonksiyonel biyoaktif peptit Val-Pro-Pro-le-Pro-Pro ( ve -kazeinden elde edilmi) Val-Pro- Pro, Ile- Pro- Pro, ( ve -kazeinden elde edilmi) - laktoglobulin fragmentleri -kazein g (106-169) (glikomakropeptit) Salk/fonksiyon beyan Kan basncn azaltr. Kan basncn azaltr. retici Calpis Co Japon Valio Oy, Finlandiya Davisco USA Davisco USA
BioZate BioPURE-GMP
Kan basncn azaltr. Di rklerini nleme, kan phtlamasn dzenleme, virs ve bakterilere kar koruma Stresin etkilerini azaltma
PRODIET F200/Lactium
Aromalandrlm st iecei, ekerleme, kapsller
s1-kazein g (91-100) LeuGly Tyr-Leu-Glu- Gln- LeuLeu- Arg)
Ingredia Fransa
Festivo
Fermente dk yal sert peynir Bileen/hidrolizat
s1-kazein g (1-9), s1-kazein g (1-7), s1-kazein g (1-6) St proteininden elde edilmi peptit. Kazeinden elde edilmi peptit. Kazeinofosfopeptit
Henz bir salk beyan yok. Enerji dzeyinin artmasna ve uykuya yardmc olur. Kan basncn drme. Mineral emilimne yardmc olur. Atletik performans ve kas oluumunu glendirir. Rahatlama ve uykuya yardmc olur.
Sistein Peptit
C12
Bileen/hidrolizat
Capolac
Bileen
PeptoPro
Bileen/hidrolizat
Kazeinden elde edilmi peptit. Peynir suyundan elde edilmi peptit
Vivinal Alpha
Bileen/hidrolizat
MTT Agrifood Research, Finlandiya DMV International Hollanda DMV International Hollanda Aria Food Ingradients, sve DSM Food Specialties, Hollanda Borculo Domo Ingradients (BDI), Hollanda
41
PROBYOTKLER, PREBYOTKLER VE SNOBYOTKLER
1892 ylnda Dderlein, 1900 ylnda Maro, 1901 ylnda Beijerink ve Cahn laktik asit reten bakterilerin olumlu etkileri olduunu bildirmitir. 1908 ylnda Metchnikoff laktik asit bakterileriyle ilikili olarak fermente st rnlerinin salk zerine olumlu etkileri olduunu bildirmitir. Metchnikoff Kafkas halknn uzun mrl olmasn fermente st rnlerince zengin diyet tketmelerine balamtr. Literatrde ilk olarak Vergio (1954)nun probiyotik terimini kulland bilinmektedir. Probiyotik terimi, gastro intestinal blgede yerleik mikroflorann salkl ynde oalmasn ve gelimesini destekleyen canl mikroorganizmalar tanmlamaktadr. Prebiyotik terimi ise kolonda insan sal iin faydal olduu dnlen lactobacilli ve bifidobacteria gibi florann seici olarak geliimini destekleyecek, sindirilemeyen ancak fermente olabilen karbonhidratlar ifade eder. sinobiyotik terimi ise probiyotik ve prebiyotiklerin kombinasyonunu ifade etmektedir.
Probiyotikler Arzu edilen probiyotik zellii gsterebilmesi iin mikroorganizmann bir ok zellie sahip olmas gerekmektedir. Bunlar; 1) bakteri gastro-intestinal blgenin st ksmndaki asidik koullarda canl kalabilmelidir, 2) barsaklarda oalabilmelidir, 3) patojenik, mutajenik, toksik ve karsinojenik etkilere neden olmamaldr, 4) bakteri karsinojenik bileiklere ve patojenik mikroorganizmalara antagonistik etki gstermelidir, 5) genetik olarak plasmid transfer mekanizmasna kar stabil olmaldr, 6) kolaylkla oalabilmeli ve gda ileme ve depolama srasnda canlln koruyabilmelidir. Probiyotik sularn salk zerine olumlu etkileri; 1) barsak florasnn olumlu ynde yeniden dzenlenmesi, 2) kolonda diyareye kar direncin artmas veya diyarenin nlenmesi, 3) serum kolestrolnn sistemik olarak azaltlmas, 4) tmr oluumunu indkleyecek fekal enzimlerin ve mutajenik bileiklerin konsantrasyonunun azaltlmas, 5) laktozun metabolize edilebilmesi ve laktoz intoleransnn azaltlmas, 6) immun yantn glendirilmesi, 7) kalsiyum emiliminin artrlmas, 8) vitamin sentezi ve proteinlerin n sindiriminin gerekletirilmesi eklinde saylabilir. Probiyotiklerin insanlar zerinde gsterilmi balca salk faydalar, laktoz intoleransna yol amamalar ve baklk sistemini stimule ederek gastrointestinal sistem enfeksiyonlarnn insidansn veya iddetini azaltmalardr. Deney hayvanlar ile yaplm almalarda ise prekanser lezyonlarnn insidansn azaltt gsterilmitir. Ancak bu almalarn geerliliinin insanlar zerinde de dorulanmas gerekmektedir. Bunun en nemli nedeni probiyotik bakterilerin barsaklarda yerleik mikroflora olmamas ve sadece dzenli tketilmeleri durumunda barsak florasnda bulunabilmeleridir. Probiyotik bakterilerin dier bir etki mekanizmas ise sindirim sisteminde lokal baklk yantn deitirmeleridir. Bu bakterilerin sindirim sisteminden geerken canllklarn koruyabilmeleri ve barsak hcrelerine yapmalar, baklk sistemini (host immune system) modifiye etmelerinde etkili olan en nemli zellikleridir. Bu etki deney hayvanlar ve insanlar zerinde yrtlen almalarla da desteklenmitir.
42
Prebiyotikler Bir ok probiyotiin canl kalabilmesi ve oalabilmesindeki glkler nedeniyle bir alternatif olarak prebiyotik yaklam n plana kmtr. Baz peptitler, proteinler ve lipitler prebiyotik olmakla birlikte prebiyotik kaynak olarak sindirilemeyen karbonhidratlarn zerinde daha ok durulmaktadr. Baz oligo- ve polisakkaritler doal olarak bulunmakta ve prebiyotik zellii salayan kriterleri salamaktadrlar. Bu zellikler; 1) mide ieriinin boalmasn geciktirmek ve gastro-intestinal sistemden gei sresini dzenlemek, 2) glukoz toleransn artrmak, 3) ya ve kolesterol emilimini azaltmak, 4) intestinal ieriin hacmini ve tad su miktarn artrmak, 5) ksa zincirli ya asitlerinin retimini artrma, pHy drme ve amonyak retimini azaltma gibi mekanizmalarla mikrobiyal fermentasyonunun dzenlenmesini salamak eklinde zetlenebilir. Prebiyotik olarak karbonhidratlar ve zellikle oligosakkaritler zerinde almalar younlamaktadr. Fruktooligosakkaritler ise oligosakkaritler iinde ilk srada yer almaktadr. Sarmsak, soan, enginar, ku dili ve hindiba yksek konsantrasyonda fruktooligosakkarit iermektedir. Gnmzde Japonya ve Amerikada marketlerde 12 eit prebiyotik oligosakkarit (frukto-oligosakkaritler, inulin, galaktooligosakkaritler, laktuloz, laktosukroz, isomalto-oligosakkaritler, soya oligosakkaritleri, ksilooligosakkaritler, gentio-oligosakkaritler) satlmaktadr. Bu oligosakkaritlerin olas prebiyotik etkileri barsakta seici olarak bifidobacteria trlerinin gelimesini desteklemeleridir. Bir gda bileeninin prebiyotik olarak snflandrlabilmesi iin sahip olmas gereken en nemli zellik, kolon boyunca tanabilmesi ve gastrointestinal sistemin st ksmndaki mikrobiyal flora tarafndan fermente edilmemesidir. Bu bileen, olumlu etki gsteren bir veya birden ok mikroorganizmann geliimini salayacak seici bir substrat olmal veya kolondaki bakterilerin bu bileeni fermente etmeleri sonucu retilen rnler sal olumlu etkileyecek sistemik etki gstermelidir. Yaplan almalar prebiyotiklerin baklk sistemini aktive ettiklerini, kalsiyum gibi baz minerallerin emilimini artrdklarn, adenoma ve karsinomaya dnebilecek lezyonlar inhibe ettiklerini gstermitir.
43
GIDA ENDSTRSNDE KULLANILAN ENZMLER
ENZMLER Biyolojik sistemlerde meydana gelen reaksiyonlar laboratuvar koullarnda oluturulmak istendiinde ok yksek scaklk, basn vb gibi ar fizikokimyasal koullarn salanmas gerekir. Karbonhidrat, lipit ve proteinler ancak kuvvetli asit ve/veya alkali koullarda yksek scaklkta ssal ileme tabi tutulduklar zaman hidroliz gereklemektedir. Oysa bu ilem sindirim sisteminde ok daha yumuak koullarda gereklemektedir. Enzimler canl organizmadaki biyokimyasal reaksiyonlar katalize ederler. Enzimlerin yaplarnda genel olarak bileimce ve grevce farkl iki ksm bulunur. Bunlardan birine apoenzim dierine kofaktr veya koenzim ad verilir. Her iki ksma birden haloenzim denilmektedir. Apoenzimler yalnz bana hibir katalitik aktivite gstermezler. Kofaktrler ise yalnz olduklar zaman enzime gre ok dk, kimi hallerde de hi katalitik aktivite gstermezler.
AE
+
KF
HE
ES kompleksi
AE
+
KF
+
rnler
ekil 25. ES kompleksinin oluum ve ayrma mekanizmas Enzimlerin apoenzim ksm protein molekllerinden oluur. Proteinin yapsndaki amino asitlerin tr ve dizilii enzimden enzime deiir. Bu nedenle enzimin zelliini ve spesifikliini salayan ksm
44
apoenzimdir. Enzimlerin molekl arlklarnn byk oluunun nedeni protein yaplarndan kaynaklanr. Apoenzime katalitik aktivite zellii veren ksm kofaktrdr. Kofaktrler aadaki gibi snflandrlrlar.
KOFAKTRLER
Apoenzime bal prostetik gruplar
Apoenzimden ayr halde bulunan etken molekl ya da iyonlar
Organik gruplar
norganik gruplar
Koenzimler (organik bileikler)
Aktivatrler (metal iyonlar)
ekil 26. Kofaktrlerin snflandrlmas
Biyokimyasal lmlerde enzim miktarnn doru ve hassas olarak bilinmesi zorunludur. Kullanlan enzim saf olmayabilir ya da kullanncaya kadar geen srede aktifliini yitirmi olabilir. Bu nedenle kullanlacak enzimdeki aktif enzimi saptamak gerekir. Bu nedenle Enzim Birimi olarak isimlendirilen bir birim kullanlr. 1 enzim birimi dakikada 1 mikromol substrat dnmn kataliz edebilen miligram olarak enzim miktar olarak tanmlanr.
ENZMLERN SINIFLANDIRILMASI Enzimler; 1. Oksidoredktazlar (Oksidasyon-redksiyon olayn hzlandrc enzimler) 2. Transferazlar (Aktarc enzimler) 3. Hidrolazlar (Hidroliz edici enzimler) a) Proteazlar b) Esterazlar ve lipazlar c) Karbonhidrazlar d) Fofatazlar e) Amidazlar 4. Liyazlar (Hidroliz dndaki mekanizmalarla substratlardan baz gruplarn kn salarlar)
45
5. zomerazlar (zomerleme reaksiyonlarn katalize edici enzimler) 6. Ligazlar eklinde snflandrlrlar. GIDA ENDSTRSNDE ENZMLER VE UYGULAMA ALANLARI Gda endstrisinde ounlukla hidrolazlar kullanlmaktadr.
KARBONHDRAZLAR Karbonhidrazlar hidrolitik olarak glikozidik balar paralarlar, bu nedenle oligosakkarit ve polisakkaritlerin hidrolizinde yer alrlar. Amilazlar gda endstrisinde olduka geni alanda kullanlmaktadrlar. Bu gruptaki pektik enzimler, sellaz, laktaz, invertaz ve hemisellaz gibi dier enzimler de gda retiminde uygulama alanlarna sahiptirler.
A. Amilazlar Amilaz enzimleri iin substrat niastadr.niasta amiloz ve amilopektin olmak zere iki farkl moleklden olumutur. Amiloz yaklak 350 glukoz nitesinin dz bir zincir eklinde -1,4-
glikozidik balaryla balanmasndan oluur. Amilopektin ise bu dz zincir eklindeki yapya -1,6glikozidik bayla balanm yaklak -1,4-glikozidik bayla bal dz zincir eklindeki 30 nite glukoz moleklnden oluur. -amilaz (endo-amilaz) amiloz ve amilopektindeki -1,4 balarn
rastgele olarak paralar. -1,6 balarn paralayamaz. Bu enzimin etkisiyle dk molekler arlkl dekstrinler oluur. -amilaz (ekzo-amilaz) ise amiloz ve amilopektini indirgen olmayan utan balayarak maltoz niteleri oluacak ekilde paralar. Amiloz fraksiyonunu tamamen maltoza paralayabilir. Aktivitesi amilopektinin dallanma noktasnda -1,6 balar nedeniyle der. Bu balar paralama aktivitesine sahip deildir. Bu ksmlarda yksek molekl arlkl dekstrinler elde edilir. Bu dekstrinler daha sonra hem -amilaz hem de -amilaz aktiviteleriyle daha dk molekl arlkl dekstrinlere ve maltoza paralanr.
1. Frn rnlerinde amilazlarn kullanm Budayn mekanik olarak hasad, imlenme iin gereken sreden ok daha nce hasadn tamamlanmasna ve rnn depolanmasna olanak salamaktadr. Budayn imlenmesi -amilaz aktivitesinin gelimesi iin gereklidir. Uygun imlenme ile -amilaz aktivitesinin 1000 kat artt belirtilmitir. Unlarda -amilaz aktivitesinin dk olmas frn rnlerinde hacim, doku ve renkte sorunlara neden olmaktadr. Bu nedenle bu tip unlardan elde edilecek frn rnlerinde enzim eklenmesine gereksinim duyulmaktadr. -amilazlarn ticari kaynaklar fungal (Aspergillus oryzae), bakteriyel (Bacillus subtilis) ve tahllardr (imlenmi buday ve arpa). Hepsi pH 5.0-5.5 arasnda yksek aktiviteye sahiptir ancak termal
46
stabiliteleri deiiktir. Tahl ve bakteri kaynakl -amilazlar fungal kaynakl -amilaza gre termal olarak daha stabildirler. Tahllarn nemli bir bileeni olan niasta gdann nemli zellii ile ilikilidir. Bunlar 1) suyun absorpsiyonu 2) jelatinizasyon 3) retrogradasyon olarak sralanabilir. Suyun absorpsiyonu: Niasta granlleri souk suda znmezler. Ancak lk suda suyu absorplar ve ierler. Bu ilem oda scaklnda geri dnmldr. Ancak jelatinizasyon scaklnda (> 50 C) su absorpsiyonu artar ve niasta granllerinin hacmi geniler. Niasta granlleri arlklarnn yalnzca si kadar suyu absorplar. Oysa hasar grm niasta granlleri arlklarnn 2 kat kadar suyu absorplar. Jelatinizasyon: Buday niastasnda 58-64 Cde jelatinizasyon gerekleir. Istma srasnda hidrojen balar krlr ve niastann su tutma kapasitesi artar. Retrogradasyon: Niastann jel formundan kristal yapya dnmdr. Bu durumda niastann znrl azalr. Niastann amiloz fraksiyonu retogradasyona meyillidir. Budaydan unun elde edilmesinde tme ileminin sresi ile hasar gren niasta granllerinin miktar arasnda dousal bir iliki vardr. Fermentasyon srasnda ise enzimler sadece hasar grm niasta molekllerine etki edebilir. Bylece -amilaz hasar grm niasta granllerinin dekstrinlere amilaz ise maltoza paralanmasn katalizler. Maltoz ise daha sonra maya hcreleri tarafndan enerji kayna olarak fermente edilir. Amilazlarn fermentasyon srasndaki etkisi hamurdaki hasar grm niasta ieriiyle ilikilidir. Issal ilem srasnda hamurun scakl ykselmekte bu da hasar grmemi niastann jelatinizasyonuna ve dolaysyla amilazlar tarafndan hidrolizine olanak salamaktadr. Frnda amilazlarn syla inaktivasyonuna kadar geen birka dakikalk srede niastann hzl dekstrinizasyonu ve sakkarifikasyonu gerekleir. Bu ilem son rnn renk, hacim ve dokusu bakmndan nemlidir. Amilazlarn ar aktivitesi ve dolaysyla niastann paralanma hz kullanlan -amilaz desteinin termostabilitesi ile yakndan ilikilidir. Ekmein piirilmesi srasnda amilaz aktivitesi birka dakikadan daha uzun bir sre devam ederse niastann nemli bir ksm paralanr ve slak, yapkan bir ekmek kabuu oluur. fungal amilazlar sya dayankl olmadklar iin frn scakl ykselince tahrip olurlar. eker miktar % 3-5 arasnda olan unlarda fazla miktarda enzim desteine gereksinim yoktur. Ancak fermente olabilen eker miktar % 1in altnda ise enzim desteine gereksinim vardr. USAde fungal -amilazlarn kullanmna izin verilmemektedir. Ancak Kanada, sve ve ngilterede fungal -amilazlarn kullanmna izin verilmektedir. -amilazlar hasar grm niasta granllerinden fermente olabilen eker retimlerine ek olarak hidrate olmu niastann absorplad suyun aa kmasn salayarak hamurun yumuamasna yardmc olurlar. Isya stabil -amilazlar ise nemli, yapkan kabuun tercih edildii meyveli kekler gibi rnlerin hamurunda kullanlmaktadr.
47
2. Bira eldesinde amilazlarn kullanm Bira yapmnda kullanlan tahl arpadr. Uygulanan ilemler slatma, imlendirme ve tavlamadr. imlendirme srasnda zellikle karbonhidrazlar ve proteolitik enzimler olmak zere hidrolitik enzimler sentezlenir. imlenme balayana kadar ok az aktivite grlmesine ramen, malt haline dnmemi arpa kayda deer -amilaz aktivitesine sahiptir. Malt bira retiminde maya fermentasyonu iin gerekli fermente olabilen ekeri amilolitik enzimleri olan -amilaz, -amilaz ve glukoamilaz aktiviteleriyle salar. Arpann malt haline gelmesinin maliyeti ok yksek olduu iin endojen arpa enzimleri yerine mikrobiyal enzimlerin kullanm gndeme gelmitir. Bira endstrisinde bakteriyel ve fungal kaynakl amilazlar kullanlmaktadr. Bu kaynaklar arasnda bakteriyel -amilazlar ( pH 7.0, 75C) fungal (pH 5.1, 49-54C) ve malt amilazlara (pH 4.7-5.4, 50-55C; pH5.6-5.8, 7075C) gre daha ysek optimum scakla sahiptir. Bakteriyel -amilazn yksek inaktivasyon scakl, niastann maya fermentasyonu iin gerekli bir substrat olan maltoza paralanmas bakmndan nemlidir. Isya dayankl olmayan fungal -amilaz ise, birann souk olarak depolanmas srasnda ortamda bulunabilecek niasta kalntsnn yarataca kusurlar nlemek amacyla kullanlr. ve amilaza ek olarak, niasta molekln dallanma noktasnda paralayacak olan (debranching enzymes) amiloglukozidaz ve glukoamilaz enzimlerinin Aspergillus oryzae den elde edilebilecei belirtilmitir. Bu enzimler niasta moleklndeki hem -1,4 hem de -1,6 balarn hidrolize edebilir.
B. Niastann enzimatik yolla prosesi Niastadan glukoz urubu retimi mineral asitlerle hidroliz yntemine dayanmaktadr. Ancak endstri ok daha ekonomik olacak enzimatik yntemin uygulanmasn tercih etmektedir. Ayrca enzimatik yntemle ok daha spesifik son rn elde etmek mmkndr. Baz proseslerde niasta ait-enzim sisteminin katalizledii reaksiyonla paralanmaktadr. Enzim basama Proses basama Niasta zeltisi Amilazlar rnler
ncelme Dekstrinizasyon
Amilazlar + dallanma noktasnda paralayan enzimler
svlama
Maltodekstrinler
Maltoz urubu
Sakkarafikasyon
Kark urup Glukoz urubu
ekil 27. Niastann enzimatik yolla ilenmesi
48
Niastadan glukoz eldesinde kullanlan enzimler -amilaz ve glukoamilazdr. Niasta hidrolizini balatan enzim Bacillus subtilus tan elde edilen -amilazdr. Bu enzim msr niastasnn hidrate olmas iin gereken ar yksek scaklklarda (82.2 C) stabildir. Bu ilemdekullanlan dier enzim glukoamilazdr. Bu enzim amilopektinin indirgen olmayan ucundaki -1,4 bal glukoz nitelerinden balayarak -1,6 bal dallanma noktasna kadar hzla paralar. Dallanma noktasnda ise daha dk hzda paralamaya devam eder. Niastann endstriyel yolla paralan ekil 27de gsterilmitir. Glukoz urubu: Glukoz urubu, glukoz ve yksek molekl arlkl dekstrin ve sakkaritlerin bir karmdr. Berrak, renksiz ve youn kvamldr. Trk Gda Kodeksi eker tebliine gre glukoz urubu; niasta veya inlinden veya bunlarn karmndan elde edilen besleyici deerleri olan sakkaritlerin, saflatrlm ve koyulatrlm sulu zeltisi olarak tanmlanmaktadr. Glukoz urubu ekerleme sanayinde, kvam salamak, lezzeti gelitirmek, nem tutucu zellik salamak, eker kristalizasyonunu dzenlemek, tatllk vermek ve renk kaybna kar direnci artrmak iin kullanlmaktadr. Sakz sanayinde, yapnn inenebilirliini artrmak ve ekerin yapdan aa kmasn yavalatmak iin kullanlmaktadr. Spor ve enerji ieceklerinde osmotik basncn kontrol ve dekstrozun hzla kana karmas zellii nedeniyle kullanlr. Dondurma retiminde kullanlmasnn nedeni ise, dondurmann kaa alnabilirliini, sertliini, dokusunu, az hissini salamas ve kristal oluumunu kontrol edebilmesidir. Unlu mamllerde nem tutuculuk, istenen doku ve rengin oluumunu salamas, fermente edilebilirlik gibi nedenlerle kullanlmaktadr. Helva retiminde ise ya szmas ve kristalizasyon gibi kalite kusurlarn nlemek amacyla kullanlan emlgatr ilavesinin azaltlmas amacyla kullanm alan bulmaktadr. Fruktoz urubu: Niastann nce glukoza sonra enzimatik izomerizasyon ile fruktoz urubuna
dntrlmesiyle elde edilir. Nem ekme zellikleri nedeniyle rnn kurumasn nler, osmotik basncn yksek olmas nedeniyle mikrobiyal adan dayankllk salar. Fermente edilebilirlik, renk verme ve raf mrn uzatma amacyla frn rnlerinde, tatll kontrol etmek ve kvam salamak amacyla st rnlerinde, emlsiyon stabilitesini artrmak, doku ve parlaklk kazandrmak amacyla ketap ve mayonez retiminde kullanlmaktadr. C. Enzimatik yolla maltoz urubu eldesi Son yllarda zellikle Japonyada maltoz uruba olan ilgi artmtr. Artan ilgi, maltoz urubunun glukoz urubuna gre nispeten daha orta derecede tatl olmas ve birok formlasyonda glukoz urubu yerine kullanlabilmesinden kaynaklanmaktadr. Maltoz urubu retiminde geleneksel yntem tahl kaynakl -amilaz kullanmaktr. -amilaz niastann d zincirinden balayarak maltoz nitelerini aa karr. Ancak -1,6 dallanma noktasna kadar paralayabilir. Bu noktalarda dekstrinler oluur. niastadan bu yntemle maltoz eldesinde maksimum verim %60tr. Dallanma noktasnda etkili enzimler kullanarak verimi artrmak mmkndr, ancak uygulama iin yeni teknolojilerin gelitirilmesi gerekmektedir.
49
D. nvertaz nvertaz 60 yldan beridir ekerleme endstrisinde ortasnda yumuak krema bulunan ekerlemelerin yapmnda kullanlmaktadr. ki eit invertaz enzimi vardr. Bunlar sakkaroz molekln farkl noktalarda paralama zellikleriyle karakterize edilirler. -D-glukozit glukohidrolaz sakkaroz molekln glukoz ksmndan paralarken, -D-fruktofuranosit fruktohidrolaz molekl fruktoz
ksmndan paralar. Mayalardan elde edilen invertaz fruktohidrolaz, kflerden elde edilen ise glukohidrolazdr. Sakkarozun e konsantrasyonda glukoz ve fruktoza hidrolizi sakkarozun inversiyonu olarak tanmlanr. Sakkarozun inversiyonu ile optik evirme pozitiften (dekstro; sa) negatife (levo; sol) dner. nvert ekerin polarize k dzlemini sola evirmesi ierdii fruktozdan kaynaklanr. nvert ekerin tatlln artmas, znrlnn yksek olmas ve kristallenmeye yatkn olmamas, ekerleme endstrisindeki nemini ok artrmaktadr. nvertaz, merkezinde krem ve sv kvaml karmlar ieren veya fondan ieren rnlerin retiminde kullanlmaktadr. Kremler urup (sv) ve ekerden (kristal) olumu iki fazl sistemlerdir. urup konsantrasyonu kremin akkanln belirler. Bu proseste balca kriter krem ya da sv merkezde mikrobiyal fermentasyonu desteklemeyecek eker miktarn belirlemektir. Yaplan almalarda %79 ve zerindeki kat ieriinin fermentasyonu desteklemedii saptanmtr. nvertaz enziminin bu kriteri karlad saptanmtr. ekerleme retiminde kristal formdaki sakkaroz, kristal ksma invertaz eklenmesini takiben ikolata ile kaplanr. Enzim sakkarozu svlatrarak yumuak merkez oluumunu salar. nvertaz ticari olarak invert eker urubu ve yapay bal retiminde kullanlr.
E. Laktaz Laktaz (-D-galaktozidaz) st ve st rnlerinin laktaz ieriini azaltmak iin kullanlr. Laktoz genellikle dk tatll, snrl znrl ve baz kiilerde intolerans nedenleriyle istenmez. Laktoz iermeyen st retimi iin eitli yntemler bulunmaktadr. Bunlar arasnda ultrafiltrasyonla laktozun fiziksel yolla uzaklatrlmas gibi yntemler bulunmasna ramen laktaz kullanarak biyokimyasal uzaklatrma tercih edilmektedir. Laktazn balca kayna Saccharomyces lactisten elde edilen ntr laktaz ve Aspergillus nigerden elde edilen asit laktazdr. Enzim laktoz moleklnde bulunan galaktoz ve glukoz arasndaki ba hidrolizler. Laktozun azalmas stn veya peynir alt suyunun tadnn artmasna neden olur. Ayn zamanda dondurma veya dondurulmu st konsantrelerinde laktozun kristallenmesiyle ilikili olan kumsu yapnn elimine edilmesini salar. Laktoz intolerans olan insanlar ise laktoz miktar %90 dzeyinde azaltlm rnleri kullanabilirler. Amerikada laktaz toz halinde satlmakta ve tketimden bir gn nce ste eklenerek kullanlmaktadr. Yakn zamanda daha stabil ve kullanm iin daha uygun olan sv formu retilmitir. Laktoz ierii azaltlm ya da laktoz iermeyen UHT st retiminde iki yntem uygulanmaktadr. Steril laktaz enzimi sterilize edilmi ste paketlendikten sonra ilave edilmekte ve bu st pazara sunulmadan nce 10 gn oda scaklnda depolanarak enzimin hidrolizi tamamlamas beklenmektedir. Dier yntemde
50
ise laktaz ilem in son basamanda ste ilave edilmekte ve buzdolab koullarnda 24 saat bekletilerek hidrolizin gereklemesi salanmaktadr. Laktaz ayn zamanda eitli peynirlerde ve dk laktoz ierikli yourt elde etmede kullanlmaktadr. Laktaz enzimiyle muamele edilmi peynir suyu proteini gda endstrisinde ekerleme, frn rnleri ve urup retiminde kayda deer uygulama alan bulmaktadr.
F. Pektik enzimler Pektik enzimler meyve suyu ve konsantrelerinde, araplarda, zm ve elma suyunda berrakl salamak amacyla kullanlrlar. Pektik enzimlerin substratlar pektik maddelerdir. Pektin poligalakturonik asit zincirinden olumu bir kolloitdir. Zincirdeki poligalakturonik asitlerin karboksil gruplarnn 2/3si metanolle ester oluturmutur. Pektik enzimler depolimerize ve deesterifiye olmak zere iki gruba ayrlrlar. Endstriyel pektik enzimler Tablo 11de gsterilmitir.
Tablo 11. Endstriyel pektik enzimler A. Depolimerize pektik enzimler 1. Pektin zerine etki edenler a) Polimetilgalakturonazlar * endo* ekzob) Pektin lizazlar * endo* ekzo 2. Pektik asit zerine etki edenler a) Poligalakturonazlar * endo* ekzob) Pektat lizazlar * endo* ekzoB. Pektinesterazlar 1. Pektin metilesteraz
1. Pektolitik enzimlerle meyve suyunun berraklatrlmas
Ticari pektolitik enzimler pektin metilesteraz ile poligalaturonaz enzimlerinin karmlardr. Bu enzimlerin pektolitik aktivitesi znr pektinin hidrolizine ve dolaysyla kolloidal zelliin ortadan kalkmasna neden olur.
2. Meyve suyu konsantreleri Meyve sularnda berraklk istenmesine ramen meyve suyu konsantreleri, sala ve ketap gibi rnlerde stabil bulanklk istenmektedir. Narenciye sularnda bulankln kaybolmas pektinin pektin esteraz ile deesterifye edilmesine ve bu ilemi takiben kalsiyum pektinat veya pektat formunda
51
kmesine balanmaktadr. Bulankl korumak iin pektin esteraz enziminin inhibe edilmesi gerekmektedir.
PROTEAZLAR A. Proteazlarla etin gevrekletirilmesi (Tenderization) Gda endstrisinde en fazla kullanlan proteaz enzimi papaindir. En nemli iki uygulama alan ise birann soukta saklanmas ve yapay olarak etin gevrekletirilmesidir. Etin gevrekletirilmesinde karlalan balca problem enzimin ette tekdze dalmnn et paralanmakszn salanmasndaki glktr. Enzim bir veya birden fazla kas doku bileenlerini paralar. Bunun banda sarkolema proteinleri gelmektedir. Sarkolema proteinleri kas liflerini bir arada tutan proteinlerdir. Sarkolema hidrolize olurken kas liflerinde ar hidroliz gereklemez. Sonu olarak lapams dokuda bir rn elde edilebilir. stenilen dzeyde gevrekliin salanabilmesi iin proteolizin snrl gereklemesi ve bu nedenle enzimin dk konsantrasyonda kullanlmas gerekmektedir.
B. Birann soukta saklanmas Birada puslu, bulank bir grnmn olumas hem mikrobiyal reaksiyondan (biyolojik) hem de kimyasal reaksiyondan kaynaklanabilir. Biyolojik bulanklk uygun ileme koullar salanarak nlenebilir. Kimyasal bulanklk ise hala ciddi bir problemdir. Bu bulanklk bira 10 Cnin altna soutulduunda yapsndaki polifenolik ve tanin molekllerinin kombinasyonundan olumaktadr. Soukta oluan bulankla glukoz, arabinoz ve ksiloz gibi karbonhidratlarn ve bakr ve demir gibi metallerin kmelerinin de katks vardr. Bulanklk oluumu iki aamada gereklemektedir. 1. erbeti otu kaynakl taninler, kafeik asit, gallik asit ve antosiyaninlerin polimerizasyonu ile aktif polimerlerin oluumu 2. aktif polimerlerle polipeptit moleklleri arasndaki reaksiyonla kalc kompleks bileiklerin oluumu. Polipeptitler bulankl oluturan ana bileenler olduklar iin, souk bulanklnn nlenmesinde proteolitik enzimler kullanlmaktadr. Bu enzimler arasnda papain, pepsin, fisin, bromelain ve bakteriyel proteaz saylabilir. Papainin souk bulankln nleme mekanizmas proteinin proteolizi ile ilikilidir. C. Peynir yapmnda rennin ve rennet Peynir: Peynir, tm st bileenlerinin konsantre edilmesiyle oluan bir st rndr. St bileenlerinin konsantrasyonu, st proteinlerinin enzimler, asit reten bakteriler veya asit ile koaglasyonu sonucu gerekleir. Peynir retimi balca 5 aamadan oluur. A) asit oluumu B) stn phtlamas C) dehidrasyon D) ekil verme E) tuzlama. A) Starter kltr olarak laktik asit bakterileri (streptococcus ve lactobacillus) kullanlr. Starter kltr karbonhidratlar heksoz difosfat yoluyla piruvata dntrr ve daha sonra laktik asit oluur. Laktozun laktik aside fermentasyonu peynir retiminin olmazsa olmaz kouludur. B) a) Rennin veya kimosin: Stn rennin veya kimozin ile koaglasyonu enzimatik ve enzimatik olmayan aamalarda gerekleir. Kalsiyuma duyarl kazein fraksiyonlar (s1, s2 ve ) kazein
52
misellerinin ortasnda (ekil 28) bulunur. Bu fraksiyonlarn kmesi misellerin yzeyine yerlemi - kazein fraksiyonu tarafndan engellenir. Balangta - kazeinin rennet ile hidrolizi negatif ykl makropeptitlerin aa kmasn salar. kinci aamada kazein miselleri hidrofobik glerle veya elektrostatik interaksiyonlarla bir araya toplanr. b) Faz I: Enzimatik hidroliz. Kimozin ve rennet ile - kazeinin rastgele hidrolizi gerekleir.
Kimozin/rennet - kazein pH 5.1- 5.3 Rennet spesifik olarak - kazein fraksiyonuna etki etmekle birlikte s1 fraksiyonunu hzl, fraksiyonunu ise yava olarak hidrolize etme kapasitesine sahiptir. Bu fraksiyonlar ancak kazeinin misel yaps bozulunca enzimlerin etkisine ak hale gelebilmektedir. ve fraksiyonlarnn hidrolizi peynirin olgunlama srecinde nemlidir ve doku ile lezzet zerine etkilidir. c) Faz II: Phtlama (Clotting). Rennet enziminin etkisiyle kazein miselleri bir araya toplanr ve koagulum oluur. Peynir retiminde stn rennin yardmyla phtlamas birinci aamadr. Rennin stte rennetin yapsnda bulunan proteolitik bir enzimdir. Rennin veya kimosin kazeindeki peptit balarn hidrolize ederek stn phtlamasn salar. Kazein inek stnde toplam proteinin yaklak % 80ni oluturur. 30-300 nm byklnde kazein miselleri halinde bulunur (ekil 28). Balca kazein fraksiyonlar
s1-,
znr kazein makropeptit + para - kazein
s2-, -, -, - kazeinlerdir. Srasyla kazeinin % 38, 10,36, 13 ve 3n olutururlar. Rennin enzimi
sadece -kazein fraksiyonuna etkilidir. Proteaz enziminin znrl stn phtlamas iin nemli bir kriterdir. Bir ok proteaz enzimi balangta phtlamay salar, ancak tm kazein fraksiyonundaki peptitleri paralamaya devam eder. bu ilem genel proteoliz olarak adlandrlr ve ac tatl peptitlerin oluumuna neden olur. Peynir retiminde kullanlacak proteazn genel proteoliz yerine st phtlatrma kapasitesinin yksek olmas beklenmektedir. Bu zellik en iyi rennin enzimi tarafndan salanmaktadr.
53
ekil 28. kazein miselinin yaps

D. Proteinazlar ve peynirin olgunlamas Ticari retim sz konusu olduunda peynir olgunlamas iin gereken depolama sresinin mmkn olduunca ksa olmas istenmektedir. Olgunlama iin gereken depolama sresinin ksaltlmas amacyla eksojen enzimler ya da starter kltrlerin kullanm gndeme gelmitir. Ticari fungal proteinaz (Aspergillus oryzae) ve bakteriyel proteinaz (Bacillus subtilis) kullanm sonucunda fungal proteinaz peynirde ac lezzetin olumasna neden olmutur. Ac tat oluumuna - ve-kazeinlerin ar degredasyonu yol amtr. Dk miktarda bakteriyel proteinaz eklenmesi istenen olgunlam peynir aromas oluumunu salam ancak dokuda baz problemlere (zellikle kumsu yap) neden olmutur.
E. Frn rnlerinde proteazlarn kullanm Frn rnleri yapmnda kullanlacak unun protein miktarnn yksek olmas hamurun kartrlma sresinin ksalmasna olanak salar. Un su ile kartrld zaman viskoelastik bir bileik olan gluten oluur. Gluten glutenin ve gliadin isimli iki protein fraksiyonundan olumutur. Gluteinin yksek molekl arlkl (150000-3000000 Da) proteinleri, gliadin ise daha dk molekl arlkl (25000100000 Da) proteinleri ierir. Glutenin dislfit balaryla bir arada tutulan polipeptit nitelerinden olumutur. Hamurun kartrlmas srasnda gluten esnek bir film tabakas oluturur. Bu film tabakas Fermentasyon srasnda retilen CO2 gaznn hamur ierisinde tutulmasn salar. Buday unundan elde edilen hamurun reolojik zellikleri unun yapsndaki glutenin zelliklerine baldr. Hidrate gluten hamurun balca bileenidir ve hamurun viskoelastik zelliklerinden ve unun kuvvetinden sorumludur. rnein kuvvetli unlardan elde edilen hamurlar ar kartrma ilemini tolere edebilirler. Bromat, peroksit ve iyodat gibi oksidasyon ajanlar unun kuvvetini artmak iin, sistein, glutatyon gibi indirgen ajanlar ise unun kuvvetini azaltmak iin kullanlrlar. Budayda ve dolaysyla elde edilen unda proteaz aktivitesi ok dktr. Bu nedenle frnlama ilemi srasnda proteaz eklenmesi gerekmektedir. Proteazlar peptit balarn hidrolize ederek gluten an bozarlar. Bylece elde edilen
54
son rnn kalitesini belirlerler. Proteazn kontroll eklenmesi daha fazla gaz tutulmasna dolaysyla hacmin artmasna, daha iyi simetri, doku, lezzet ve raf mrnn artmasna neden olur. Proteaz etkisiyle serbest amino gruplarnn olumas, Maillard reaksiyonuna ve istenen esmerleme ile lezzet oluumuna neden olur. Proteazn aktivitesi hamurun kartrlmas ve fermentasyon aamalaryla snrldr. Isya duyarl olduu iin pime aamasnda inaktive olur. Yksek konsantrasyonda enzim kullanlmasyla oluan ar proteoliz hamurda istenmeyen yapkan ve slak dokuya neden olur. Ekmek dnda biskvi ve gofret gibi rnlerin retiminde glutence zayf un istenir. Byle bir durumda proteazlar ya sulu hamura ya da tme srasnda una eklenir.
F. Proteazlar ve et gevreklii Et gevreklii kasn ete dnm srasnda ve daha sonraki depolama srasnda endojen proteazlar tarafndan salanr. Kasn ete dnm aamada gerekleir. 1. lm katl (rigor mortis) olumadan nceki aamada (prerigor) kas doku yumuak ve esnektir. Bu durumda, aktif glikolizis varl ve ATP ile kreatin fosfat dzeylerindeki azalma sz konusudur. lm sonras glikolizis ile glikojen laktik aside dnr ve pH der. pH dzeyi kaslar ve trler arasnda eitlilik gsterir. Ancak iyi beslenmi ve dinlenmi hayvanlarda glikojen depolar daha byk olduu iin lm sonras pH dinlenmemi ve beslenmemi hayvanlara gre daha dktr. 2. Kasn sertlemesi rigor mortis (lm katl) olarak bilinir. Rigor mortis normal olarak lmden 1-12 s sonra oluur ve memelilerde sonraki 15-20 s iinde sona erer. 3. lm katl sona erdikten sonra et gevreklemi ve duyusal olarak kabul edilebilir duruma gelmitir. Memeli etlerinde bu duruma genel olarak 2 Cde 2-3 hafta bekledikten sonra ulalr. Katepsinler hcre ii proteolitik enzimlerdir. Karacier ve kas gibi birok dokuda bulunurlar. lm sonras gevreklik geliiminde indirekt etkileri var gibi grnmektedir. Katepsinlerin balca fonksiyonu sarkoplazmik proteinlerin peptit ve amnio asitlere degredasyonudur. Bu bileenler lezzet n maddeleridir.
G. Proteazlar ve ya ekstraksiyonu Proteolitik enzimler ya elde edilmesinde de uygulama alanna sahiptirler. rnein Nijerya kavun ekirdeinden ya eldesinde proteolitik enzimler kullanlmaktadr. Kavun ekirdei % 30 ya % 50 protein iermekte ancak tm ya bilinen zgenlerle ekstrakte edilememektedir. ekirdeklere proteolitik enzimlerin uygulanmas nasl olduu bilinmemekle birlikte ekstrakte olabilen ya miktarn artrmaktadr.
55
ESTERAZLAR Bu grup enzimler ester balarn aadaki reaksiyona gre ayrrlar.
RCO-O + H2O Ester
RCOOH + R-OH Asit Alkol
A. Lipazlar
Gliserol ester hidrolazlar veya lipazlar hayvan, bitki ve mikroorganizmalarda bulunan ve yalarn hidrolizinden sorumlu enzimlerdir.
B. Lipazlar ve peynir olgunlamas Peynirin olgunlamas lipit ve protein hidrolizi gibi bir ok biyokimyasal reaksiyonun yer ald bir prosestir. Olgunlama srasnda tereyann lipolizi ve proteolizi gerekleir. Karakteristik lezzetin olumas iin lipolizin kontroll gerekletirilmesi gerekmektedir. Lipoliz ile birlikte peynirin lezzetini veren kk zincirli ya asitleri, btirik asit, asetik asit ve propiyonik asitlerle birlikte metil ketonlarda retilmektedir. C. Lipazlar ve st rnlerinde kt lezzet oluumu Hidrolitik ransidite (aclk), lipaz aktivitesiyle oluan serbest ya asitlerine bal olarak gelien
istenmeyen lezzete balanmaktadr. Oluan bu ya asitleri ya oksidatif aclamaya ya da oksidasyona uramakta ve ayrt edilebilen lezzete sahip uucu ksa zincirli doymu ya asitleri retilmektedir.lipazlar stte, krema ve tereyanda hidrolitik ransiditeye neden olmaktadrlar. Bu tip ransidite depolanm unlarda ve tahllarda, yulafta ve baklada grlmektedir. D. Lipazlar ve ya retimi Son yllarda lipaz kullanarak ya elde edilmesi nem kazanmtr. Lipazn kullanld alanlar arasnda; 1. ya asitleri retimi iin yalarn enzimatik hidrolizi 2. lipitlerin tersine hidroliz ile sentezi 3. interesterifikasyon ile liptlerin enzimatik modifikasyonu saylabilir. Lipaz kullanarak serbest ya asidi retimi u andaki yksek scaklk ve basncn uyguland ynteme gre ok byk ekonomik avantaja sahiptir. Candida cylindraceadan elde edilen lipaz zeytinyann hidrolizini 4 s gibi ksa bir srede tamamlamtr. Bu enzim Japonyada kimyasal ilem ile elde edilene gre daha iyi bir renk ve kokuya sahip serbest ya asidi retiminde kullanlmaktadr. Yalarn interesterifikasyonu, triailgliserol karmlarnn fiziksel zelliklerinde deiim ve bileimlerini modifiye etmek amacyla uygulanmaktadr. Bu ilemde triailgliserol moleklndeki ya asidi ortamdaki dier bir ya asidiyle yer deitirir. Kimyasal interesterifikasyonda bu ilem rastgele gerekleir. Oysa spesifik lipaz kullanm bu ilemin kontroll olarak gereklemesini salar. Normal
56
koullarda triailgliseroller lipaz ile gliserol ve ya asitlerine ayrlr. Belli koullar salanrsa bu reaksiyon geri dndrlebilir. Bu durumda balca reaksiyon ester sentezidir. Bylece
interesterifikasyon salanabilir. Lipaz enzimi eitli yalarn benzerlerinin elde edilmesinde kullanlmaktadr. Balca uygulama alan kakao ya benzeri ve anne st ya benzeri eldesidir.
Kakao ya benzeri (Cocoa butter substitutes): Son yllarda dk deerli yalardan lipaz enzimi kullanarak kakao ya benzeri elde etmek nem kazanmtr. Kakao yann erime scakl 25- 35 C aralndadr. Kakao ya 1,3 disature- 2- oleik gliserittir. Palmitik, stearik ve oleik asit toplam ya asitlerinin % 95ten fazlasn oluturur. Lipaz enzimi yardmyla palm ya ve stearik asitten sentezlenebilir.
ekil 30. Palmitik ve stearik asit Anne st ya benzeri: Bitkisel yalarn aksine anne st yanda palmitik asit gliserol moleklnn ikinci pozisyonunda bulunur. 1 ve 3. pozisyonlarda ise oleik asit bulunur. E. Fosfotazlar Fosfotazlar stte pastrizasyonun (HTST) etkinliini saptamada kullanlrlar. Negatif fosfotaz testi pastrizasyonun etkinliini gsterir. Fosfotaz enziminin inaktive olmasn salayan ilem koullar, patojen bakterilerin de inaktive olmasn salar.
OKSDOREDKTAZLAR Oksidoredktazlar oksidasyon redksiyon reaksiyonlarn katalizleyen enzimlerdir. Bu enzimlerin gdada kullanl hidrolazlara gre ok azdr. Bu grup enzimler arasnda en fazla kullanlan glukoz oksidaz ve onu takiben katalaz ve lipoksigenazdr.
57
A. Glukoz Oksidaz Glukoz oksidaz -D-glukozun D-glukonik aside oksidasyonunu katalizler. B. Glukozun glukoz oksidaz ile ortamdan uzaklatrlmas Maillard reaksiyonunu minimize etmek iin ortamdan glukozun uzaklatrlmasnda kullanlr. rnein ok az miktarda yumurta albuminine ya da yumurta tozuna eklenir ve glukozun aldehit grubu oksitlenerek glukonik aside dnr. C. Oksijenin glukoz oksidaz ile ortamdan uzaklatrlmas Glukozun oksidasyonunda glukoz oksidaz oksijeni alr. Enzimin bu zellii bira, arap, meyve suyu ve mayonez gibi rnlerde ortamdaki iz miktarda oksijenin uzaklatrlmas iin kullanlr. D. Katalaz Katalaz hidrojen peroksidin su ve oksijene ayrlmasn katalizler. Katalazn sebzelerin depolanmas srasndaki oksidatif bozulmadan sorumlu olduu dnlmektedir. E. Hidrojen peroksidin katalaz ile uzaklatrlmas Hidrojen peroksit baz gdalarda sterilizasyon ajan olarak kullanlmaktadr. ounlukla iftliklerde stn bozulmasn nlemek amacyla ste katlmaktadr. Hidrojen peroksit sadece patojen mikroorganizmalara etki etmekte laktik asit bakterilerine ve stn endojen enzimlerine etki etmemektedir. Ancak daha sonra st ilerken iz miktarda bile olsa hidrojen peroksidin ortamda kalmamas gerekir. Bu nedenle katalaz uygulayarak hidrojen peroksit ortamdan uzaklatrlr. F. Oksijeni uzaklatrmak iin katalaz ve glukoz oksidaz kullanm Katalaz glukoz oksidaz ile birlikte glukoz iermeyen diyetetik iecekler, fruktoz iermeyen invert eker ve glukoz iermeyen maltoz retiminde kullanlr. Bu enzim kombinasyonu birok gdadan oksijeni uzaklatrmak iin kullanlmaktadr. G. Peroksidaz Peroksidaz prostetik grup olarak hem ierir ve aadaki reaksiyonu katalizler.
AH2 + R-OOH
A + H2O + R-OH
A: Hidrojen verici (a hydrogen donor). Benzidin, pirogallol, flavonoidler veya tirozin gibi bileenler hidrojen verici olarak grev yaparlar. R-OOH: Hidrojen peroksit ya da metil, etil hidrojen peroksit gibi dier organik peroksitleri sembolize eder. H. Halama ileminin indeksi olarak peroksidaz Peroksidazn sebzelerin depolanmas srasndaki oksidatif bozulmadan sorumlu olduklar
bilinmektedir. Scakla olduka dayankl bir enzimdir ve halama ileminin etkinliini saptamak iin kullanlr. Peroksidaz 85 Cde 32 dakika tutulduunda aktivitesinin sadece yarsn kaybetmektedir. Halama ileminde peroksidaz aktivitesinin kaybolmas bozulmaya neden olan dier enzimlerin aktivitelerinin de kaybolduunun bir gstergesidir. Ancak peroksidaz enziminin denatrasyonu geri
58
dnebildii iin enzim bir sre sonra tekrar rejenere olmaktadr. Bu nedenle halama ileminin etkinliini saptarken enzimin bu zelliinin dikkate alnmas gerekir. . Askorbik asit oksidaz Askorbik asit oksidasyonu ya otooksidasyon yoluyla ya da askorbik asit oksidaz enziminin etkisiyle gerekleir. Askorbik asit oksidaz enziminin almas iin bakr mineraline gereksinimi vardr. Bu enzim zellikle meyve ve sebzelerin depolama srasndaki esmerlemesinden sorumludur. Esmerleme ya buharda halama ile ya da ortamdaki oksijenin uzaklatrlmas ile nlenebilir. J. Lipoksigenaz Lipoksigenaz bitkilerde olduka fazla bulunmaktadr. Bu enzim oksijen varlnda cis, cis-1,4pentadien ieren lipitlerin konjuge cis, trans-hidroperoksitlere oksidasyonlarn katalizler.
Lipoksigenazn substratlar serbest ve ester formlarndaki linoleik, linolenik ve araidonik asitlerdir. Oleik asit lipoksigenazn substrat deildir. Lipoksigenaz tarafndan katalizlenen reaksiyon aada gsterilmitir.
R1- CH = CH- CH2 CH = CH R2 + O2 cis cis
(R1 CH = CH CH CH = CH R2 + OOH)
(R1 CH = CH CH = CH CH R2 + OOH) cis trans
R1 CH = CH CH = CH CH R2 cis trans | OOH
Lipoksigenaz prooksidan olarak hareket eder ve bitkilerdeki yksek oranda oklu doymam ya asidi ieren lipitlerde oksidatif ransiditeye neden olur. Bu i kurubaklagiller iin bir problemdir. K. Lipoksigenaz ve frn rnleri teknolojisi Lipoksigenazn frnlama ileminde unun pime kalitesini artrma bakmndan byk nemi vardr. Kanada, Amerika ve ngilterede aktif enzim ierikli soya unu destei olarak kullanlmaktadr. Fransada ise soya unu kullanlmad iin bu enzim destei olarak bakla unu kullanlmaktadr. Patenti
59
alnm ilk uygulama (1934 ylnda) tlm soyann, un pigmentlerini aartmak ve daha beyaz ekmek ii oluturmak amacyla kullanlmasdr. Lipoksigenaz unda gluteni okside ederek istenen ekmek ii yapsnn olumasn salamaktadr.
L. Lipoksigenaz ve pigmentlerin aartlmas Doal un pigmentlerinin aartlmas oklu doymam ya asidi ve pigmentlerin birlikte oksidasyonuna dayanmaktadr.
lipoksigenaz oklu doymam ya asidi lipit hidroperoksitleri
O2 -karoten M. Lipoksigenaz ve hamur geliimi Hamurun geliiminde lipoksigenazn etkisi bal lipitlerin aa kmasyla ilikilidir. Glutenin okside olmas hamurda istenen reolojik zelliklerin olumasn salar. Bunun yansra hekzanal reterek ekmek lezzetinin olumlu ynde deimesini salar. renksiz bileikler
KARIIK (MISCELLANEOUS) ENZMLER Kark enzimler terimi hidrolazlar ya da oksidoredktazlar olarak snflandrlamayan enzimler iin kullanlr. bu gruptaki en nemli enzim gda endstrisinde tatl urup hazrlamada kullanlan glukoz izomerazdr. A. Glukoz izomeraz Glukoz izomeraz enzimi byk miktarda tatl urup hazrlamada kullanlr. Glukozun fruktoza izomerizasyonunu katalizler. Son yllara kadar glukoz izomerazn pahal oluu enzimin bu amala kullanmn snrlamtr. nk sakkarozdan invert eker elde etmek daha ekonomik olmutur. Ancak gnmzde Japon aratrclar ksilan veya ksiloz varlnda glukoz izomeraz retimi indklenen yeni bir su Streptomyces sp. bulmulardr. Glukozun fruktoza dnm tatllkta nemli arta ve istenilen fiziksel ve kimyasal zelliklerin olumasna neden olmaktadr. Glukoz izomeraz kullanarak msr urubundaki glukoz fruktoza evrilir. Yksek fruktoz ieren msr urubu eldesinde srekli sistemde immobilize enzim kullanlr. % 42 dzeyinde fruktoz ierir. Geri kalan glukoz ve iz miktarda maltoz ve oligosakkaritlerdir.
60
FONKSYONEL GIDALAR
GELENEKSEL BESLENME Geleneksel beslenme anlay gdann, insan byme ve geliimini destekleyecek besin eleri ieriiyle ilgilenir. Bu anlay, 20. yzyln son eyreine kadar etkili olmu ve bu yndeki aratrmalarn planlanmasna n ayak olmutur. Geleneksel beslenme anlaynda yeterli ve dengeli beslenmenin karlanp karlanmadn belirlemede, besin eleri iin nerilen gnlk alm miktarlar n salama, diyet rehberleri ve gda rehberleri gibi rehberlere uygun beslenme modelini uygulama gibi deikenler kontrol edilir. 20.yzyln ilk yarsnda bilim insanlar, gdalar ve gdalarda meydana gelen biyokimyasal reaksiyonlar aratrrken gdann besleyici bileenleri olan besin eleri ve gda ileme yntemlerinin gdadaki biyokimyasal reaksiyonlar ve dolaysyla besin eleri zerine etkilerini aratrmtr. 20 yzyln son eyreinden itibaren ise endstrilemi dnya yeni sorunlarla karlamaya balamtr. Bu sorunlar arasnda hastalk ve tedavi maliyetlerinin artmas, yaam sresinin uzamas ve buna bal olarak ortaya kan salk problemleri saylabilir. Bunun yansra bilim dnyasndaki ilerlemeler ve yeni teknolojilerin gelitirilmesi, gdann yapsnn aydnlatlmasn, gdada gerekleen biyokimyasal reaksiyonlarn tanmlanmasn, beslenme ve salk arasnda anlaml iliki olduunun saptanmasn salamtr. Tm bu gelimeler, optimum beslenme anlaynn ve fonksiyonel gda kavramnn ortaya kmasna neden olmutur.
OPTMUM BESLENME Gnlk beslenme modelinin, besin esi olan ve besin esi olmayan bileenleri ierecek ekilde optimizasyonudur.
OPTMUM BESLENME KAVRAMININ DOMASINA NEDEN OLAN TALEPLER Hastalklarn tedavi maliyetlerinin ve i gn kayplarnn artmas. Yaam sresinin uzamas. Toplumdaki yal insan saysnn artmas ( Avrupa Topluluunda 65 ya ve zerindeki insanlar poplasyonun % 14-17ni oluturmaktadr). nsanlarn kaliteli bir yaam srme arzusudur.
Fonksiyonel gda kavramnn Japonyada ortaya k
Fonksiyonel gdalar tek, ok iyi tanmlanm veya zellikleri kesin snrlarla belirlenmi gdalar deildir. Aslnda birok gda fonksiyonel gda olarak deerlendirilebilir. Bu kavram, iyi olma durumunu ve sal etkileyen ve/veya hastalk riskini azaltan besin esi olan ya da olmayan bileenleri kapsar.
61
Fonksiyonel gda; beslenme bakmndan yeterli olmann yansra, vcutta bir veya birden fazla fonksiyon zerine iyi olma halini salama ve/veya hastalk riskini azaltma gibi olumlu etkilere sahip gda olarak tanmlanr. Dnyada bu tip gdalar tanmlamak iin birok terim kullanlmaktadr. Bunlar arasnda; nutrastikler (nutraceuticals), dzenleyici gdalar (designer foods), farmagdalar (pharmafoods), tbbi gdalar (medifoods) ve vitafoods saylabilir. Fonksiyonel gda teriminin doum yeri Japonyadr. 1980li yllarn banda 3 tane geni kapsaml alma Japon Hkmeti tarafndan desteklenmitir. Bu projelerin isimleri, 1) Gda fonksiyonlarnn gelitirilmesi ve sistematik analizi 2) Gdann fizyolojik dzenleme fonksiyonunun analizi 3) Fonksiyonel gdalarn analizi ve molekler dzeyde tasarm olarak belirlenmitir. 1991 ylnda ise gdann salkl yaam iin kullanm (Foods for Specific Health Use= FOSHU) kavram oluturulmu ve kabul grmtr. Foshu gdalar, ierdii bileenler nedeniyle veya allerjik etkiye sahip bileenlerin gdadan uzaklatrlmasna bal olarak salk zerine olumlu etki gsteren gdalardr. FOSHU olarak tanmlayabilmek iin kantlarn son rn iin elde edilmi olmas ve rnn kesinlikle gda formunda olmas gerekmektedir. Avrupa Topluluunda ise 1999 ylnda Avrupada Fonksiyonel Gdalarn Bilimsel Tasarm balkl rapor zerinde anlamaya varlmtr. Bu rapora gre; spesifik gda bileenleri ve besin elerinin vcuttaki hedef fonksiyonlar zerine olumlu etkilerini gsteren bilimsel kantlarn elde edilmesi bilimsel kantlarn rn baznda deil fonksiyon baznda elde edilmesi,
olarak aratrmalarn hangi alanlarda younlamas gerektii planlanmtr. Ayrca zellikle ABde kabul grm gre gre fonksiyonel gda tanmndaki ana noktalar;Fonksiyonel gdalar kesinlikle la, kapsl veya herhangi bir diyet destei formuna olmamal Bilim dnyas tarafndan etkileri onaylanm olmal Beslenme bakmndan yeterli olmann yansra, vcutta bir veya birden fazla fonksiyon zerine iyi olma halini salama ve/veya hastalk riskini azaltma gibi olumlu etkilere sahip olmal Normal gda tketim modelinin bir paras olmal eklinde zetlenebilir. Fonksiyonel gdalar; zel yetitirme koullarnda bileenlerinden bir tanesi doal olarak artrlm olan gdalar Salk faydas salamak zere herhangi bir bileen eklenmi gdalar Gdann yapsnda doal olarak bulunan ve salk zerine olumsuz etki salayacak bir veya birden fazla bileenin gdadan ayrlmasyla elde edilen gdalar Sal glendirmek amacyla gdann yapsnda bulunan bir veya birden fazla bileenin kimyasal olarak modifiye edildii gdalar Yapsndaki bir veya birden fazla bileenin biyoyararllnn artrld gdalar
62
ne srlen tm olaslklar salayabilecek herhangi bir kombinasyon olabilir. FONKSYONEL GIDA BLEENLERNE AT BAZI RNEKLER Bitki sterol ve stanol esterleri Bitkilerde buluan sterollerin hayvanlarda bulunan kolesterol ile benzer grevleri vardr. Bitki sterolleri barsaklarda kolesterol ile etkileimleri nedeniyle kolesterol emilimini ve dolaysyla kan kolesterol seviyesini azaltrlar. Bitki sterolleri gdada ya matriksinde znmez formda bulunurlar. Esterifikasyon ilemi sterollerin ya matriksinde znebilmelerine ve efektif olarak diyete eklenebilmelerine olanak salar. Sterollerin ester formu, ya gdada doal olarak ya da hidrojenizasyon (stanol) ilemi sonucunda oluur. Soya msr gibi ekim yaplan rnlerin doal bileenleridir. Ancak diyetteki konsantrasyonlar olduka dktr. Ortalam bir diyet yaklak 200-400 mg/gn, vejeteryan bir diyet yaklak 800 mg/gn bitki sterolleri salar. Bitki sterol ve stanolleri iin beyanlarn kantlanmas Birok bilimsel alma bitki sterol/stanollerinin LDL kolesteroln drdn gstermitir. almalar kan kolesterol dzeyi normal ve yksek olan erkek ve kadnlarda, dk ve yksek yal diyet tketen yetikinlerde, kolesterol drc ila alan bireylerde ve genetik olarak yksek kolesterole sahip ocuklarda yaplmtr. Sonular bitki sterol/stanollerinin LDL kolesteroln %10-15 civarnda azlttn gstermitir. Bu etkinin salanmas iin gnlk almn 1.6 g olmas gerekmektedir. HDL kolesterol zerine bir etki saptanmamtr.
Yukardaki ekilde bitki sterolleri ile ilgili hangi beyanlarn yaplabilecei gsterilmitir. Eer bitki sterollerinin LDL kolesteroln drebildiine ilikin yeterli kantlar varsa glendirilmi fonksiyon beyan yaplabilir. Gvenirlik Bitki sterolleri USA ve ECde GRAS (Generally regarded as safe) statsndedir. Uygulamalar Bitki sterol ve stanolleri ieren (8g/100g) srlebilir yalar piyasada satlmaktadr. Bu ders notu E.. Mhendislik Fakltesi Gda Mhendislii Blm rencileri iin hazrlanmtr. 2009 63
Fonksiyonel gda bilimi ile ilikili insan fizyolojisine ait nemli alanlar;
Bebek - ocuk geliimi ve byme Temel metabolik proseslerin dzenlenmesi Oksidatif strese kar savunma Kardiyovaskuler fizyoloji Gastrointestinal fizyoloji Bilisel ve mental performans (mod ve dikkat dahil) Fiziksel performans eklinde belirlenmitir. FONKSYONEL GIDALARI GELTRMEDE KULLANILAN TEKNOLOJLER Gda endstrisi fonksiyonel gdalar retmek iin mevcut teknolojileri kullanmasna ramen, bu teknoloji fonksiyonel gdalar gelitirmede pek elverili deildir. Fonksiyonel gda gelitirmede; 1) salk zerine fayda salayacak besin elerinin ham maddeden elde edilmesi ve spesifik bir grubun tketmesi iin tasarlanan bir gdaya eklenmesi, 2) bir gdada bulunan ve sal olumsuz etkileyecek bir bileenin gdadan uzaklatrlmas sklkla uygulanan yaklamlardr. Bu ilemlerin yaplabilmesi iin zenginletirme ve ekstraksiyon teknolojilerinin gelitirilmesi ve/veya kullanlmas gerekmektedir. Zenginletirme: Gdalarn zenginletirilmesinde en yaygn kullanlan besin eleri antioksidanlardr. Ancak antioksidan besin eleri doalar gerei hzla okside olurlar ve biyolojik aktiviteleri yok olur. Bu nedenle oksidasyonu minumuma indirecek veya tamamen nleyecek teknolojilerin (ambalaj teknolojisi, enkapslasyon, oksidasyona daha stabil formlarn gelitirlmesi vb) gelitirilmesi ve uygulanmas konusunda almalar yaplmaktadr. Gdalara eklenen dier bileenler ise besin esi olmayan bileiklerdir. Bunlar arasnda fitokimyasallar ve baz mikroorganizmalar (probiyotik bakteriler) saylabilir. zellikle salk faydas salamak amacyla gdaya eklenen probiyotik sularn gastrointestinal sistemde canllklarn koruyabilmeleri ve geliebilmeleri iin uygun teknolojilerin gelitirilmesi nem kazanmtr. Ekstraksiyon ve seperasyon (ayrma): eitli ekstraksiyon yntemleri ile birok gdadan bir ok bileeni ekstrakte etmek mmkndr. suda znebilen bir lif olan -glukan tahllardan ekstarkte edilip kardiyovaskuler sistem ve kaln barsak iin salk faydas salamak zere eitli gdalara eklenebilir. Benzer olarak soyadan izoflavonlar, sebzelerden glukosinolatlar ekstrakte edilerek eitli gdalara eklenebilir. Fonksiyonel gda alannda ekstraksiyon ve ekleme uygulamas ilk kez uygulanan bitki sterol ve stanollerinin eitli gdalara eklenmesidir. Steroller bitkisel gdalardan klasik
ekstraksiyon yntemleri ile izole edilmektedir. Bitki sterollerinin lipit ortamda znrl snrl olduu iin yalara, bitkisel yalardan elde edilen ya asitleriyle esterletirilerek eklenmektedir. Bir dier uygulama ise salk zerine zararl etkisi olabilecek bileenlerin gdadan uzaklatrlmasdr. rnein yumurta sarsndan kolesteroln uzaklatrlmasnda sper kritik karbondioksit ekstraksiyonu kullanlmaktadr. Bir dier rnek ise tahllarda doal olarak bulunan fitatn uzaklatrlmasdr.
64
YEN BR ARATIRMA ALANI: NUTRGENOMK
Nutritisyonel genomik gen boyutunda besin eleri ve beslenmenin etkilerini aratran yeni bir aratrma alandr. Ama diyet ve beslenme ile ilikili hastalklarn nlenme potansiyellerini ortaya koymaktr. Aratrmaclar gelecek on ylda destekler ve fonksiyonel gda endstrilerinin nutrisyonel genomik aratrma ve uygulamalarndaki gelimelere paralel olarak hzla gelieceklerini
ngrmektedirler. Bu alandaki gelimeyle e zamanl olarak baz gda bileenlerinin metabolik prosesler ve uzun dnemde hastalk riski zerindeki etkilerinin anlalmasnda da gl ilerleme kaydedilecektir. Bireylerin genetik bilgisine ulalaca iin gnmzde geerli olan koruyucu tp kapsamndaki baz verilerin yeniden tanmlanmas mmkn olacaktr. Tablo 12de bu alanla ilgili baz terimlerin aklamalar verilmitir.
Tablo 12 . Beslenme ve gen bilimi ile ilgili terimler ve aklamalar Genom Genomik Allel Bir organizmadaki genetik bilginin tm. (Talimatname kitab) Gen ve fonksiyonlar ile ilgili alma alan Kromozom zerinde belirli bir blgede (yerde) bulunan bir genin deiik formlar (ekil 18). Farkl alleller sa rengi veya kan grubu gibi genetik zelliklerde deiiklikleri yaratrlar. Bir insanda allelin bir formu (dominant) dier forma (resesif) gre daha fazla aktarlabilir. Bir kromozomdaki bir genin gerek fiziksel yeridir. Genin bir eit adresidir (ekil 18). Biyoaktif bir diyet bileeninin genetik materyalle balant mekanizmas zerine yaplan almadr. Ayrca genetik varyasyonun bu biyoaktif bileenler ile kiinin salk ve hastalk potansiyeli arasndaki ilikiyi nasl etkilediini aratrr. Global populasyon dzeyinde biyoaktif gda bileenlerinin genom, proteom (porteinlerin tm) ve metabolom (metabolitlerin tm) zerine etkileri ile ilikilidir. Diyet ve yaam tarznn molekler, hcresel, organizma ve populasyon dzeylerinde nasl etkili olduunu aratrr. Nutrigenetics ve nutrigenomics i kapsar.
Locus/loci Nutrigenetik
Nutrigenomik
Nutrisyonel genomik
ekil 31de biri iek rengi dieri gvde uzunluu olmak zere iki tane loci grlmektedir. Renk iin 5 allel gvde uzunluu iin ise 2 allel bulunmaktadr. Kaliforniya niversitesinde Nutritional Genomik iin bir mkemmeliyet merkezi oluturulmutur. Bu merkez, ykselen bir aratrma alan olarak Nutritional Genomikin neye odaklandn kavramsal temelde aklayan 5 prensip ortaya koymutur. 1. Diyet baz bireylerde ve belirli koullarda ok sayda hastalk iin risk faktr olabilir. 2. Diyetle alnan kimyasallar direkt veya indirekt olarak insan genomunu etkileyebilir ve bylece gen aktarm veya yaps deiebilir. 3. Diyetin hastalk ve salk arasndaki dengeyi etkileme derecesi kiinin genetik doasna bal olabilir.
65
4. Diyet ile modle edilen genler kronik hastalklarn ortaya kmasn, ilerlemesini, insidansn ve iddetini etkileyebilir. 5. Diyete beslenme gereksinimi, beslenme durumu ve genotip (kiisel beslenme) bilgilerine dayal olarak yaplan mdaheleler, kronik hastalklar nleme, iddetini azaltma veya tedavi etme amalar iin kullanlabilir.
ekil 31. Bir bitkideki loci ve alleller
Gen ekspresyonunun diyet kaynakl dzenleyicileri; besin esi (ya asitleri, demir veya selenyum), besin esi olmayan bileenler (fitokimyasallar), gda bileenlerinin metabolitleri (rnein; eikosonoidler, retinoik asit vb), gdalarn piirilmesi ile oluan bileikler (rnein; pimi etteki heterosiklik aminler) veya intestinal bakteriyel metabolizma sonucunda oluan rnler (ksa zincirli ya asitleri vb) olabilir. Protein ekspresyonunda dzenleyici olarak grev yapan diyet bileenleri Tablo 13te gsterilmitir. Genetik bak asyla beslenme rnein APOA1 geni HDL kolesterolndeki major proteini kodlayan gendir. Bu gen lipid metabolizmasnda merkezi bir rol oynar. Bu genin -75 pozisyonunda yerleen zel GA (guaninadenin) varyant kiinin oklu doymam ya asitlerine verecei yant etkilemektedir. GG alele sahip kadnlarn dk miktarda (< enerjinin % 4) oklu doymam ya asidi almna olduka yksek HDL kolesterol ile karlk verirler. Oysa GA alele sahip kadnlarn HDl kolesterol iin olduka yksek miktarda (> enerjinin %8i) oklu doymam ya asidi almna gereksinimleri vardr. Kadnlarda saptanan bu gen-diyet interaksiyonunun erkekler iin geerli olmad saptanmtr.
66
Tablo 13. Protein ekspresyonunda dzenleyici olarak grev yapan diyet bileenleri Hedef Blge Gen transkripsiyonu mRNA stabilitesi mRNA prosesi mRNA translasyonu Translasyon sonras modifikasyon Dzenleyici besin elerine ait rnekler Ya asitleri, glukoz, kolesterol, retinoidler, D vitamini Ya asitleri, glukoz, selenyum, demir oklu doymam ya asitleri, glukoz Demir, amino asitler Vitamin ve mineraller
almalar kalp hastalklar riski ile toplam trigliserit ve kolesterol fraksiyonlar arasnda gl bir iliki olduunu gstermekle birlikte vcutta retilen enflemasyon ajanlarnn zellikle akut kardiyovaskuler hastalklarla ilikisi olduunu gstermitir. IL-1 (interlkin 1) alleline sahip bireylerin enflamasyona yatknlklarnn yksek olduu ve enflamasyon nedeniyle retilen bileiklerin eitli kronik hastalklara yol at belirtilmitir. Proenflamatuar IL-1 genotipin akut kardiyovaskuler hastalklar ile ilikili olduu ve bu allele sahip kiilerin toplam kolesterol dzeyi yksek olmamakla birlikte kardiyovaskuler hastalk risklerinin artt belirtilmitir.
RNEK
NEW NUTRLTE IL1 Heart Health Nutrigenomic Dietary Supplement
Supports heart health for those who are IL1 positive
Product Description This exclusive NUTRLTE IL1 Heart Health

Supplement is the first and only natural supplement formulated to specifically address the phytonutrient needs of individuals who have an over expression of the IL1 gene, to help them maintain a healthy heart and cardiovascular system.* Now available in bottles. This product contains gluten. This exclusive NUTRLTE formula supports heart health. It is recommended if you have tested positive for variations in the IL1 gene. It helps balance IL1 gene expression and helps maintain normal Creactive protein levels that are already within the normal range.* This unique combination of ingredients includes rosehips, grape stem and vine extract, blackberries, and blueberries, all powerful antioxidants. And this supplement is now available in bottles as well as in Customized Packets.
*This statement has not been evaluated by the Food and Drug Administration. This product is not intended to diagnose, treat, cure, or prevent any disease.
67
NANOTEKNOLOJ VE NANOGIDALAR
Gda, salk ve beslenme ilikisinin ortaya konmas, gda endstrisinin salk faydas salayan rnler retme yolunu tercih etmesine neden olmutur. Bu noktadan hareketle fonksiyonel gda pazar hzla gelimi ve bir ok rn tketicinin tercihine sunulmutur. Ancak fonksiyonel gdalarn beyan edilen salk faydasn etkin ve efektif olarak karladklar konusunda ekinceler bulunmaktadr. Bu ekincelerin banda, fonksiyonel gdada bulunan ve salk faydas getiren besin esi veya biyomolekln insan vcudundaki biyoyararll ve bu fonksiyonel bileenlerin hedef organlara veya dokulara ulaabilirlii konusundaki pheler yer almaktadr. Karlalan bir dier problem ise fonksiyonel gdaya eklenen bileenin gdann duyusal zelliklerinin deiimine neden olmasdr. Bilim insanlar fonksiyonel gdalarda karlalan bu problemleri zmeye alrken yeni bir teknoloji alan olan nanoteknolojinin gda uygulamalar alannda da kullanlabilecei gndeme gelmitir. Nanoteknoloji uygulamalarnn, yukarda bahsedilen problemlerin zmnde anahtar rol oynayaca ngrlmektedir.
Nanoteknoloji Nedir? Nanoteknoloji son yllarda kresel boyutta nem kazanan yeni bir teknoloji alandr. Yunancada cce anlamna gelen nano terimi metrenin milyarda biri olan fiziksel boyutlar ifade etmektedir (Tablo 14) ve bu skala nanometre skalas veya nanoskala olarak adlandrlmaktadr.
Tablo 14. Boyut/uzunluk skalas
68
Canl organizmalar nemli ilevlere sahip birok nanoparacktan olumutur. rnein 10 nm apndaki potasyum ve sodyum iyonlar sinir impulslarnn oluumunu salamaktadr. ekerler, hormonlar, amino asitler ve DNA nanometre skalasnda yer alan molekllerdir (ekil 32). Nanoskala boyutunda elektron, foton ve atomlarn kuantum mekanii zellikleri geerlidir. Bu boyutta materyallerin kimyasal yapsn deitirmeden temel zelliklerini kontrol etmek mmkndr.
ekil 32. nsan yapm ve doal bileenlerin boyut/uzunluk skalasndaki yeri
Nanoteknoloji, temel olarak yeni zellik ve fonksiyonlara sahip byk yaplar yaratmak amacyla atomik ve molekler dzeyde allabilme yetisi olarak tanmlanabilir. Molekler nanoteknoloji atom-atom veya molekl-molekl temelinde maddenin yapsn kontrol ettii gibi molekler retim baznda proses ve rnleri de kontrol etmektedir. Mhendislik uygulanm nanopartikl terimi ise doal olarak bulunmayan ancak, insan tarafndan zaman iinde farkl materyallerin bir araya getirilmesi ile elde edilen partiklleri tanmlamaktadr. Nanoteknoloji terimi ilk kez 1974 ylnda Nori Taniguchi tarafndan kullanlm ve bilimsel literatre girmitir. Bundan ok yllar nce 1959 ylnda Amerikan fizikisi Richarh Feynman taramal elektron mikroskopunun znrlk ve stabilite bakmndan gelitirilebileceini ve bylece atomlarn bile grlebileceini ne srmtr. Feynman, bilim insanlarnn kimyasal stabilite snrlar erevesinde, atomlar ince yaplar oluturacak ekilde istedii gibi dzenleyebileceini ne srmtr.
Nanoteknoloji acaba ok yaknmzda m? Bugn nanoteknoloji ile retilmi eitli temizlik malzemeleri, duvar boyalar ve tekstil rnleri evlerde ve iyerlerinde kullanlmaktadr. Ayrca elektrik-elektronik ve bilgisayar alanlarnda nanoteknoloji ile retilen paracklarn kullanm ok daha eskiye dayanmaktadr. Gda sanayinde ise
69
nanoteknoloji uygulamalar henz ok yenidir ve ticari olarak retilen rnlerin banda likopen ve karoten destekleri yer almaktadr. Gda endstrisindeki nanoteknoloji uygulamalar, tama sistemleri (miseller, nanoemlsiyonlar, liposomlar, biyopolimerik nanoparacklar vb), gda gvenlii ve biyogvenlik (nanosensrler vb) ve nanotoksizite gibi uygulamalar kapsamaktadr. Dnyada gda ve meyve suyu ambalaj sektrndeki nanoteknoloji rnlerinin sat 2002 ylnda 150 milyon $ iken 2004 ylnda 860 milyon $ a ykselmitir. Uzmanlar gda endstrisinde nanoteknoloji uygulamalar ile retilen rnlerin 2010 ylnda pazarda 20 milyar dolar deerinde bir paya sahibi olacaklarn tahmin etmektedirler. u anda gda endstrisi, nanoteknolojinin gcnn yeni yeni farkna varmaktadr. Kraft Gda 2000 ylnda nanoteknoloji laboratuarn kurmu ve dnya apndaki
15 niversite ile birlikte NanoteK konsorsiyumunu oluturmutur. 2006 ylnn Mart aynda yaplan bir aratrmada 200 civarnda nano rnn pazarda yer ald ve bunun % 59nun salk ve zindelik, % 9nun gda ve iecek rnleri olduu belirlenmitir. Dnyann en byk 10 gda firmasnn 5 tanesi ambalaj, gda gvenlii ve beslenme alannda bu kk partikller ile gerekleebilecek byk ilerlemeleri aratrmaktadr. Gda endstrisindeki nanoteknoloji uygulamalar ve nano rnlere ait yrtlen aratrmalara rnekler Tablo 14te grlmektedir. Benzer olarak tarm alannda da pestisitler, gbre ve dier tarm girdileri iin nanoteknoloji uygulamalar gelitirilmektedir.
Gda, beslenme ve nanoteknoloji uygulamalar Nanoteknoloji ve nanobilimler bu doal oluu taklit etmeye ynelik olarak, ktlesel materyali
paralamaktan ziyade (top-down) molekler lde bu maddeleri sentez etmeye (montaj, bottom-up approach) ynelmitir. Bu amala rnein ila, gda ve kosmetikte yeni kullanm alanlar iin, yeni ve farkl yaplar oluturulmaya allmaktadr. Gda endstrisinde nanoteknoloji uygulamalar ve bu alanda yaplan aratrmalarn henz bebeklik dneminde olduklar kabul edilmektedir. Buna karn aratrclar, gda endstrisindeki nanoteknoloji uygulamalarnn zenginletirilmi gdalarn say ve eidinin artmasna olanak salayarak besin esi almn deitireceklerini ne srmektedir. Uygulamalarn ve aratrmalarn ou, gdalardaki biyoaktif bileenlerin tanm ve istenen hedefte (organ, doku vb) salnm zerinde
younlamaktadr. Bu amala gelitirilecek olan enkapslasyon sisteminin, gdada bulunan biyoaktif bileeni, gda ileme ve depolama srasnda gerekleecek reaksiyonlara ve maruz kalabilecei evre koullarna kar koruma zelliine sahip olmas gerekmektedir. NanoteK konsorsiyumu tketicinin duyusal tercihine ve besin esi gereksinimine gre biimlenebilecek, moleklleri byklne gre deil ekline gre filtre edebilme zelliine sahip dolaysyla toksinlerin uzaklatrlabildii veya istenen lezzetin aa kaca gdalar ve akll sensrler ieren ambalaj materyalleri zerinde almaktadr. Gdalarda potansiyel nanoteknoloji uygulamalarnn, gdadaki besin eleri ve antioksidanlar gibi biyomolekllerin insan vcudunda etkin ve efektif olarak salnmlar zerinde younlaaca ngrlmektedir. Nanoteknoloji uygulamalarnn yaygn olarak kullanlabilecei dier
70
alan ise fonksiyonel gda endstrisi olarak belirtilmektedir. Fonksiyonel gda endstrisinde karlalan en nemli glk fonksiyonel gda bileeninin salk zerine etkisini salayacak biyoyararllkta eklenen bileenin, gdann duyusal zelliklerini olumsuz ynde etkilemesidir. Gdann duyusal zelliklerini bozmadan fonksiyonel bileen eklemenin balca yolu ise mikroenkapslasyon uygulamasdr. Ancak gdalarda mikroenkapslasyon iin kullanlabilecek bileenler (proteinler, karbonhidratlar, yalar vb) olduka snrldr. Ek olarak gdalarda kullanlabilecek enkapslasyon ajanlar ile hedef salnm zelliini salamak pek mmkn olmamaktadr. Enkapslasyon sistemlerinin kontrolnn, ara yzeylerde veya koloidal sistemlerdeki molekllerin bir araya getirilmelerini salayacak mhendislik uygulamalar ile elde edilmi nanoparacklar ile salanabilecei belirtilmektedir. Nanoteknolojik uygulamalarda, boyutlar kontrol edilebilir olan ii bo tbiler nanoyaplarn sentezi iin, genellikle ksa peptitler dizayn edilir. Bu peptit zinciri spesifik aminoasitlerin rnein ; betatabaka, aromatik yzeylerin birbiri arasndaki balanma, halka eklindeki siklik peptit alt birimlerinin istiflenmesi nanotp oluumuna olanak salar (ekil 33). Nanotpn gzenek boyutu yapya giren peptit alt birimlerinin halka boyutlarnn ayarlanmasyla salanabilir. Peptitlerin nanotp oluturmas iin imuhakkak siklik yapda olmas gerekmemektedir. 7 aminoasit ieren A Beta-peptitinin
kendililiinden yaplanmas, bir beta tabakasnn dier tabakaya tutunup dnerek heliks yapda, 50 nm apndaki kurdele eklinde homojen tbiler yap oluumu eklindedir (ekil 34). ok ksa bir dipeptit olan difenilalanin farkl ve dayankl naotplerin yapmnda kullanlmtr.
71
Tablo 15. Gda teknolojisinde nanoteknoloji uygulamalar nano rnler ve nanoteknoloji aratrmalarna rnekler (Chau et al., 2007). Farkl uygulamalara ilikin rnekler Gda ileme Farkl mikrodalga frekansnda patlayan nanokapsllerin eklendii gda ve iecekler. Ama: arzuya gre renk ve lezzet salamak. Suyun artlmas Ganoderma sporlarnn ultra tanecik boyutuna getirilmesi ve aktif bileenlerin aa kmas Kzartma yan rafine eden nanoseramik materyal Ama: Kzartma yann termal polimerizasyonunun inhibisyonu ve kt kokunun uzaklatrlmas. St proteininden mikrometre uzunluunda nanotp eldesi. Ama: viskozite ve jelleme ajan olarak, nanoenkapslasyon uygulamas ve kontroll salnm gerekletirmek iin yeni bir bileen olarak kullanmak. Ambalajlama Ambalaj materyaline gm, titanyum dioksit, silikon dioksit ve nano kil gibi nanokompozitler veya nanoparacklarn eklenmesi. Ama: ambalajn geirgenlik zelliini modifiye etmek, engelleyici (bariyer) zelliklerini artrmak, UV k geiini nlemek, mekanik ve sl diren zelliklerini kuvvetlendirmek, antimikrobiyal ve antifungal yzeyler oluturmak. Naylon nanokompozitler. Ama: Oksijen ve karbon dioksit geiini nlemek, gdann tazeliini ve kokusunu muhafaza etmek. Fonksiyonel Nano teknoloji hidrofilik bileiklerin yada hidrofobik bileiklerin ise suda bileenlerin znebilmelerine olanak salamaktadr. Bylece karotenoidler, fitosteroller ve salnm antioksidanlar gibi baz fonksiyonel bileenlerin suda ya da meyve sularnda znmesi ve biyoyararlln artmas salanabilecektir. USA de FDA tarafndan sentetik likopen nano paracklarnn gdalarda GRAS olarak kullanmlarna izin verilmitir. Nanokapsllerin; zorunlu yalar, lezzet maddeleri, antioksidanlar, koenzim Q 10, vitamin ve minerallerin biyoyararllnn artrlmas amacyla tayc olarak kullanmlar Aktif bileenlerin nano paracklar ile enkapslasyonu. Ama: Oksidasyonu engellemek ve lezzetin tat reseptrleri tarafndan almn nlemek. Peynir suyu proteini nano krecikleri (40 nm). Ama: Hcre tarafndan krecik eklinde hcre iine alnp paralanmas ve aktif bileenin hcre iinde aa kmas ile biyoyararllnn artrlmas Gvenirlik Spesifik frekansta titreen protein kaplanm nanokantilever. Ama: ok hzl bir ekilde virs, bakteri ve patojenlerin saptanmas Nanobarkot olarak kullanlabilecek sentetik olarak gelitirilmi DNA. Ama: Gda patojenlerini belirlemek. Minyatr tanabilir mikrobiyodedektr. Ama: Gdalardaki spesifik patojen antikorlarn, toksinleri, patojenleri ve kimyasallar saptamak. Buzdolaplarna nanoparacklarn yerletirlmesi. Ama: Mikroorganizmalarn yaylmasn nlemek.
72
ekil 32. Nanotp oluum mekanizmas
Gelecekte neler olacak?
Gnmzde gdalarda nanoteknoloji uygulamalar olduka snrl olmakla birlikte, gelecekte bu uygulamalarn hzla artaca dnlmektedir. u anda ancak hayal edebildiimiz baz uygulamalar ou bilim insannn zerinde alma yapmay planladklar uygulamalar olarak karmza kmaktadr. Bunlarn arasnda; 1) tketicinin gda tercih profilini, herhangi bir alerjik reaksiyonu olup olmadn ve hatta herhangi bir besin esi eksiklii olup olmadn belirleyecek nanosensrler ieren akll gda tasarm, 2) salkl molekllerin tketiciye ulamasn salayacak akll nanofiltreler saylabilir.
73
ekil 34. alfa-laktalbumin nanotp oluum mekanizmas Sonu zellikle son be ylda nanoteknolojinin gda endstrisindeki uygulamalarna ynelik almalar hz kazanm ve bu almalarda gdann salk faydasn n plana karacak zelliklerinin gelitirilmesi, korunmas ve hedef organ veya dokularda salnmlar zerinde durulmutur. Nanoteknolojinin ngrleri arasnda, gda bileenleri ve biyopolimerlerinin kendi yaplar ierisinde bir araya gelerek oluturduklar moleklleri ve zelliklerini anlamak ve bunu temel alarak geleneksel gdalara gre daha lezzetli, ayn zamanda ierdii besin esi veya biyomolekllerin istenen hedeflerde salnmn gerekletirebilecek zellie sahip olabilecek yeni gdalar retmek yer almaktadr. zellikle fonksiyonel gda sanayinde geleneksel gda ilemenin yerini ksa zamanda nano yaklamn alaca ngrlmektedir. Gda endstrisinde nanoteknoloji uygulamalar, avantaj ve snrlamalar beraberinde getirmektedir. Her yeni teknolojide olduu gibi gda sanayinde nanoteknoloji uygulamalarnn kabul grmesi ve farkndalk yaratmas iin doruluk/gvenirliinin kantlanmas, gda ierisindeki dier bileenlerle olas etkileimlerin aratrlmas, tketimleri nedeniyle oluacak olas yan etkilerin belirlenmesi ve ilgili yasal dzenlemelerin oluturulmas gerekmektedir.
74
YARARLANILAN KAYNAKLAR Akllolu, HG. 2009. Baz Kurubaklagillerden Elde Edilen Protein zolatlar ve Fraksiyonlarnn ADE nhibisyon Aktiviteleri: Isl lem ve in vitro Sindirilirliin Etkisi, Yksek Lisans Tezi, E.. Fen Bilimleri Enstits, zmir. Alais C and Linden G. 1991. Food Biochemistry. Ellis Horwood Ltd. New York. Ashwel M. 2002. Concepts of Functional Foods, Ilsi Europe Concise Monograph Series, Belgium. Chau CF, Wu SH, Yen GC, 2007. The devolopment of regulations for food nanotechnology, 18, 269-280. Chen L, Remondetto GE, Subirade M, 2006. Food protein based materials as nutraceutical delivery systems. Trends in food science & technology, 17, 272-283 Eskin, M. N. A., 1990. Biochemistry of Foods. 2 nd Ed., Academic Press, Inc. California. Gray J. 2006. Dietary Fibre Definition Analysis Physiology and Health, Ilsi Europe Concise Monograph Series, Belgium. Graveland-Bikker JF, Fritz G, Glatter O, de Kruiff CG, 2006. Growth and structure of alfalaktalbumin nanotubes. Applied Crystallography , 39, 180-184. Graveland-Bikker, JF, Schaap IAT, Schmidt CF, de Kruiff CG, 2006. Structural and mechanical study of a self-assembling protein nanotube. Nanoletters, 6, 616-621 Graveland-Bikker, JF, CF, de Kruiff CG, 2006. Unique milk protein based nanotubes: food and nanaotechnology meet. Trends in Food Science & Technology, 196-203. Harland JI. 2005. Nutrition and Genetics Mapping Individual Health, Ilsi Europe Concise Monograph Series, Belgium. Hartman R and Meisel H. 2007. Food-derived peptides with biological activity: from research to food applications, Current Opinion in Biotechnology, 18, 163-169. Howlett J. 2008. Functional Foods From Science to Health and Claims, Ilsi Europe Concise Monograph Series, Belgium. Ipsen R Otte J. 2007. Self-assembly of partially hydrolysed alfa-laktalbumin. Biotechnology Advances, 25, 602-605. Kordylas JM. 1992. Biotechnology for production of fruits wines and alcohol in: Application of Biotechnology in Traditional Fermented Foods. National Academies Press, Washington DC, USA, p 170. Korhonen H and Pihlanto A. 2006. Bioactive peptides: Production and functionality. International Dairy J. 16: 945-960. Kuchel PW and Ralston GB. 1988. Theory and Problems of Biochemistry. McGraw-Hill book Company, New York, USA. Lineback DR. 1999. The chemistry of complex carbohydrates in: Complex Carbohydrates in Foods. Marcel Dekker Incorporated, New York, USA p 135. Madden D. 1995. Food Biotechnology, Ilsi Europe Concise Monograph Series, belgium.
75
Meisel H. 1997. Biochemical properties of bioactive peptides derived from milk proteins: Potential nutraceuticals for food and pharmaceutical applications, Livestock Production Science, 50, 125-138. Minoli D.2006. Nanotechnology Applications to Telecommunications and Networking, John Wiley and Sons Inc. USA Muguerza B, Ramos M, Sanchez e, Manso MA, Miguel M, Aleixandre A, Delgadoa MA, Recio I. 2006. Antihypertensive activity of milk fermented by Enterococcus faecalis strains isolated from raw milk, International Dairy Journal, 16, 61-69. Roberfroid MB. 1999. Dietary fiber properties and health benefits of non-digestible oligosaccharides in: Complex Carbohydrates in Foods. Marcel Dekker Incorporated, New York, USA p 45. Shi, J., Mazza, G., Maguer, M.L., 2002, Functional Foods: Biochemical and Processing Aspects, Vol. 2, CRC Press, London. Shuangquan, Tsuda H, Miyamoto T. 2008. Angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptides in skim milk fermented with Lactobacillus helveticus 130B4 from camel milk in Inner Mongolia China, Journal of the Science of Food and Agriculture, 88, 2688-2692. Steinkraus KH. 1992. Lactic acid fermentations in: Application of Biotechnology in Traditional Fermented Foods. National Academies Press, Washington DC, USA, p 43. Thedore AE and Krinstinsson HG. 2007. Angiotensin converting enzyme inhibition of fish protein hydrolysates prepared from alkaline-aided channel catfish protein isolate, Journal of the Science of Food and Agriculture, 87, 2353-2357.
76

Gida Biyokimya

Uploaded by

Document Information

Original Title

Copyright

Available Formats

Share this document

Share or Embed Document

Sharing Options

Did you find this document useful?

Is this content inappropriate?

Copyright:

Available Formats

Gida Biyokimya

Uploaded by

Copyright:

Available Formats

Bu ders notu E.. Mhendislik Fakltesi Gda Mhendislii Blm rencileri iin hazrlanmtr.

Prof. Dr. Sibel Karakaya

4. Canl organizmalar kendi benzerlerini yapabilme kapasitesine sahiptirler.

1. Prokaryotik hcre 2. karyotik hcre

ekil 1. Prokaryotik, karyotik ve fotosentetik karyotik hcre

3. Fotosentetik karyotik hcre

KARBONHDRATLAR SINIFLANDIRILMASI VE ZELLKLER 1. BAST KARBONHDRATLAR

2. KOMPLEKS KARBONHDRATLAR Glukoz

hacim salamak iin kullanlmaktadr.

ekil 6. Bitki hcre duvar

Ticari ismi Raftiline Fibrulin Raftilose

Neosugar Actilight Oligomate Cup-oligo somalto

Transgalaktooligosakkaritler (Galaktozil)n galaktoz (n=2) somaltooligosakkaritler (IMO) (Glukozil)n glukoz (n= 2 7)

Sololigosakkaritler (SOS) Ksilooligosakkaritler (XOS)

Raffikoz + stakiyoz (n= 3 4) (Ksilosil), ksiloz (n= 2 1 4)

Proteinlerin molekler yaps

ekil 18. Kuaterner yap

ekil 19. Protein sentezi

ekil 20. Tek tabaka formunda toplanma, ( hidrokarbon ksm

ekil 22. Halka eklindeki misel (kabarck tipi)

GIDA LEME SIRASINDA MEYDANA GELEN BYOKMYASAL REAKSYONLAR ESMERLEME REAKSYONLARI

O C HOC O HOC HC HOCH CH2OH Askorbik asit

O C O=C O O=C HC HOCH CH2OH Dehidroaskorbik asit

COOH O=C O=C HCOH HOCH CH2OH Diketogulonik asit

ekil 23. Askorbik asidin olas degredasyon mekanizmas

b) Scaklk: Scakln artmasyla birlikte reaksiyon hz da artar.

c) Nem ierii: Maillard reaksiyonu zeltilerde hzla ilerler. Ancak tamamen

Seker + amino asit

C2 bilesikler C3 bilesikler C2-imin

ESMERLESME Melanoidin ESMERLESME

Laktik de hidroge naz

C6 H12 O6 + 2ADP + 2NAD + 2P i

Ase talde hit

Alkol de hidroge naz

ekil 25. Alkol fermentasyonu

2C3 H4 O3 + 2ATP + 2NADH + 2H + 2H2 O

ekil 26. Glikolizis 30

Alkol fermentasyonunda kullanlan hammaddeler

rn Palm arab Arrack Rom arap ve meyve araplar

lke Bat dnyas, in ve Kore

Eki yulaf lapas

Filipin Balao Balao Meksika Pulque Msr kishk, tarhana

Msr, Trkiye, Yunanistan

BYOAKTF PROTEN VE PEPTTLER

2. ADE (Angiotensin dntrc enzim) inhibitr peptitler: ADE kan basncnn

477 g/mL 83 g/mL Otte et al., 2007

3.770.26 g/mL (11.6 M)

-KN f(8486)-VPP -KN f(6973)- Ser LeuProGlnAsn

2.610.24 g/mL (8.4 M) 5.290.55 g/mL 0.37 mg/mL

Donkor et al., 2007

Probiyotik yourdu %4 st tozu

Papadimitriou et al., 2007

Aromalandrlm st iecei, ekerleme, kapsller

s1-kazein g (91-100) LeuGly Tyr-Leu-Glu- Gln- LeuLeu- Arg)

Fermente dk yal sert peynir Bileen/hidrolizat

Kazeinden elde edilmi peptit. Peynir suyundan elde edilmi peptit

PROBYOTKLER, PREBYOTKLER VE SNOBYOTKLER

GIDA ENDSTRSNDE KULLANILAN ENZMLER

Apoenzime bal prostetik gruplar

Apoenzimden ayr halde bulunan etken molekl ya da iyonlar

Koenzimler (organik bileikler)

Aktivatrler (metal iyonlar)

ekil 26. Kofaktrlerin snflandrlmas