Protenas:

Las protenas son macromolculas compuestas por carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. La mayora tambin contienen azufre y fsforo. Son compuestos muy complejos formados por cadenas de cientos y miles de aminocidos unidos entre s por enlaces peptdicos. Si bien slo los aminocidos son 20, las posibilidades de combinarlos son infinitas. Las propiedades de cada una de las protenas al igual que su funcionalidad dependen de la secuencia de aminocidos que la formen. Junto con el DNA, RNA, los polisacridos y los lpidos constituyen una de las cinco biomolculas complejas presentes en las clulas y tejidos. La polimerizacin de los Laminocidos por sntesis de enlaces peptdicos contribuye a la formacin estructural de las protenas. Las protenas desempean un papel fundamental para la vida y son las biomolculas ms verstiles y ms diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan: Estructural. sta es la funcin ms importante de una protena Inmunolgica (anticuerpos), Enzimtica (sacarasa y pepsina), Contrctil (actina y miosina). Homeosttica: colaboran en el mantenimiento del pH, Transduccin de seales (rodopsina) Protectora o defensiva (trombina y fibringeno) Las protenas estn formadas por aminocidos. Las protenas de todos los seres vivos estn determinadas mayoritariamente por su gentica (con excepcin de algunos pptidos antimicrobianos de sntesis no ribosomal), es decir, la informacin gentica determina en gran medida qu protenas tiene una clula, un tejido y un organismo. Las protenas se sintetizan dependiendo de cmo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a seales o factores externos. El conjunto de las protenas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

Caractersticas
Los prtidos o protenas son biopolmeros, es decir, estn formadas por gran nmero de unidades estructurales simples repetitivas (monmeros). Debido a su gran tamao, cuando estas molculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con caractersticas que las diferencian de las disoluciones de molculas ms pequeas. Por hidrlisis, las molculas de protena se dividen en numerosos compuestos relativamente simples, de masa molecular pequea, que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolcula. Estas unidades son los aminocidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre s

mediante enlaces peptdicos. Cientos y miles de estos aminocidos pueden participar en la formacin de la gran molcula polimrica de una protena. Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, y casi todas poseen tambin azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes protenas, el contenido de nitrgeno representa, por trmino medio, 16% de la masa total de la molcula; es decir, cada 6,25 g de protena contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de protena existente en una muestra a partir de la medicin de N de la misma. La sntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las clulas segn las directrices de la informacin suministrada por los genes. Las protenas son largas cadenas de aminocidos unidas por enlaces peptdicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminocido adyacentes. La secuencia de aminocidos en una protena est codificada en su gen (una porcin de ADN) mediante el cdigo gentico. Aunque este cdigo gentico especifica los 20 aminocidos "estndar" ms la selenocistena y en ciertos Archaea la pirrolisina, los residuos en una protena sufren a veces modificaciones qumicas en la modificacin postraduccional: antes de que la protena sea funcional en la clula, o como parte de mecanismos de control. Las protenas tambin pueden trabajar juntas para cumplir una funcin particular, a menudo asocindose para formar complejos proteicos estables

Funciones
Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las protenas son especficas de cada una de ellas y permiten a las clulas mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daos, controlar y regular funciones, etc...Todas las protenas realizan su funcin de la misma manera: por unin selectiva a molculas. Las protenas estructurales se agregan a otras molculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras protenas se unen a molculas distintas: los anticuerpos a los antgenos especficos, la hemoglobina al oxgeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresin gnica al ADN, las hormonas a sus receptores especficos, etc... A continuacin se exponen algunos ejemplos de protenas y las funciones que desempean: Funcin ESTRUCTURAL Algunas protenas constituyen estructuras celulares: Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los genes. Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos: El colgeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis.

Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araa y los capullos de seda, respectivamente.

Funcin ENZIMATICA Las protenas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas. Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular. Funcin HORMONAL Algunas hormonas son de naturaleza protica, como la insulina y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipfisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). Funcin REGULADORA Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular (como la ciclina). Funcin HOMEOSTATICA Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno. Funcin DEFENSIVA Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos. La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son protenas fabricadas con funciones defensivas. Funcin de TRANSPORTE La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados. La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los invertebrados. La mioglobina transporta oxgeno en los msculos. Las lipoproteinas transportan lpidos por la sangre. Los citocromos transportan electrones. Funcin CONTRACTIL La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin muscular. La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Funcin DE RESERVA La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin. La lactoalbmina de la leche.

Estructura
Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma. Presentan una disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformacin y su funcin, proceso denominado desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos. Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin en cuatro niveles de organizacin, aunque el cuarto no siempre est presente. Conformaciones o niveles estructurales de la disposicin tridimensional: Estructura primaria. Estructura secundaria. Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. A partir del nivel de dominio slo las hay globulares.

Estructura primaria
La estructura primaria de las protenas se refiere a la secuencia de aminocidos., es decir, la combinacin lineal de los aminocidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptdico. Los aminocidos estn unidos por enlaces peptdicos siendo una de sus caractersticas ms importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace. La estructura lineal del pptido definir en gran medida las propiedades de niveles de organizacin superiores de la protena. Este orden es consecuencia de la informacin del material gentico: Cuando se produce la traduccin del RNA se obtiene el orden de aminocidos que van a dar lugar a la protena. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las protenas no es ms que el orden de aminocidos que la conforman.

Estructura secundaria
Artculo principal: Estructura secundaria de las protenas La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que forman el enlace peptdico, es decir, un tipo de enlace no covalente. Los motivos ms comunes son la hlice alfa y la beta lmina. **Hlice alfa Los aminocidos en una hlice estn dispuestos en una estructura helicoidal dextrgira, con unos 3.6 aminocidos por vuelta. Cada aminocido supone un giro de unos 100 en la hlice, y los carbonos de dos aminocidos contiguos estn separados por 1.5. La hlice est estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hlice. Todas las cadenas laterales de los aminocidos estn dispuestas hacia el exterior de la hlice. El grupo amino del aminocido (n) puede establecer un enlace de hidrgeno con el grupo carbonilo del aminocido (n+4). De esta forma, cada aminocido (n) de la hlice forma dos puentes de hidrgeno con su enlace peptdico y el enlace peptdico del aminocido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrgeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hlice. Esta dentro de los niveles de organizacin de la protena. **Lmina beta La beta lmina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminocidos dentro de la misma protena, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrgeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrgeno durante la formacin de la hlice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura estn posicionados sobre y bajo el plano de las lminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estrico, ya que se vera afectada la estructura de la lmina.7

Estructura terciaria
Es el modo en que la cadena polipeptdica se pliega en el espacio, es decir, cmo se enrolla una determinada protena, ya sea globular o fibrosa. Es la disposicin de los dominios en el espacio. La estructura terciaria se realiza de manera que los aminocidos apolares se sitan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilizacin porinteracciones hidrofbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes, entre aminocidos de cistena convenientemente orientados) y mediante enlaces inicos.

Estructura cuaternaria
La hemoglobina es una protena tetramrica que suele emplearse como ejemplo de protena con estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas que, asociadas, conforman un ente, un multmero, que posee propiedades distintas a la de sus monmeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre s mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas o puentes salinos. Para el caso de una protena constituida por dos monmeros, un dmero, ste puede ser unhomodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o un heterodmero, si no lo son. ngulos de rotacin y representaciones de Ramachandran ngulos de rotacin en la cadena peptdica. La convencin de la direccin de rotacin positiva se muestra por el sentido de la flecha. En una cadena polipeptdica, se definen dos enlaces del armazn capaces de rotar: uno es el enlace entre el nitrgeno y el C, y el otro el enlace entre el Cy el oxgeno del carbonilo. Ambos definen dos ngulos de rotacin: El ngulo de rotacin , definido por los cuatro tomos sucesivos del esqueleto CONH-C-CO, implicando a dos aminocidos. El ngulo de rotacin , definido por los cuatro tomos sucesivos del esqueleto: NHC-CO-NH, que implica a dos aminocidos. La orientacin del eje de giro considerada positiva por convencin se muestra en la imagen; corresponde a la propia de las agujas del reloj. Existen dos excepciones en los aminocidos que se representan en estos diagramas: la glicina, carente de un sustituyente, y la prolina, cclica debido a la tenencia de una estructura tipo pirrol, no cumplen los requisitos requeridos para una representacin convencional Diagrama de Ramachandran de una protena. Las zonas energticamente favorables son representadas mediante contornos coloreados. Cada aminocido est representado mediante un punto rojo. Se marcan con cruces las glicinas, carentes de cadena lateral. Se puede describir, por tanto, la conformacin del armazn de cualquier residuo concreto de una protena especificando estos dos ngulos.3 Con estos dos parmetros podemos describir la conformacin de dicho residuo en un mapa mediante un punto, con coordenadas y . Para determinados tipos de estructura secundaria, como la hlice

alfa, todos los residuos comparten dichos ngulos, por lo que un punto en el mapa en determinada posicin puede describir una estructura secundaria. Estos mapas, denominados representaciones de Ramachandran, por el bioqumico G. N. Ramachandran9 que los us por ampliamente en [1963], permiten deducir dichas conformaciones.

Propiedades de las protenas

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad. Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa. Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su estructura primaria. Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

Clasificacin Segn su forma Fibrosas: presentan cadenas polipeptdicas largas y una estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de stas son queratina, colgeno y fibrina Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esfrica apretada o compacta dejando grupos hidrfobos hacia adentro de la protena y grupos hidrfilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayora de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y protenas de transporte, son ejemplos de protenas globulares. Mixtas: posee una parte fibrilar (comnmente en el centro de la protena) y otra parte globular (en los extremos). Segn su composicin qumica Simples: su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colgeno (globulares y fibrosas). Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prosttico.

Segn su composicin qumica Simples: su hidrlisis slo produce aminocidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colgeno (globulares y fibrosas). Conjugadas o heteroprotenas: su hidrlisis produce aminocidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prosttico.

Anlisis de protenas en alimentos

El clsico ensayo para medir concentracin de protenas en alimentos es el mtodo de Kjeldahl. Este ensayo determina el nitrgeno total en una muestra. El nico componente de la mayora de los alimentos que contiene nitrgeno son las protenas (las grasas, los carbohidratos y la fibra diettica no contienen nitrgeno). Si la cantidad de nitrgeno es multiplicada por un factor dependiente del tipo de protena esperada en el alimento, la cantidad total de protenas puede ser determinada. En las etiquetas de los alimentos, la protena es expresada como el nitrgeno multiplicado por 6,25, porque el contenido de nitrgeno promedio de las protenas es de aproximadamente 16%. El mtodo de Kjeldahl es usado porque es el mtodo que la AOAC International ha adoptado y por lo tanto es usado por varias agencias alimentarias alrededor del mundo.

Cmo se crean las protenas?

El cdigo gentico en el ADN (cido desoxirribonucleico) establece las instrucciones para la construccin de las protenas. En el decenio de 1960, Marshal Nirenberg de los Institutos Nacionales de Salud (NIH) dedujo la correspondencia entre el ADN y las protenas. El ADN consiste de largas secuencias moleculares compuestas de cuatro bases nucletidas: Adenina (A), Citosina (C), Guanina (G) y Timina (T). Cada combinacin de tres bases, un codn de ADN, corresponde a un aminocido especfico. Dado a que hay 64 combinaciones diferentes de tres bases nucletidas y solamente 20 aminocidos, algunas combinaciones no tienen asignaciones nicas. El cdigo gentico se aplica a la inmensa mayora de los genes en los animales, plantas y microorganismos. Los mismos codones corresponden a los mismos aminocidos y las mismas seales para iniciacin y terminacin, pero en algunos casos raros, uno o dos de los tres codones para terminacin son asignados a un aminocido.

Bibliografa: http://www.scientificpsychic.com/fitness/aminoacidos1.html http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna http://www.monografias.com/trabajos10/compo/compo.shtml http://es.wikipedia.org/wiki/Estructura_de_las_prote%C3%ADnas