U.T.I.

Biología Celular

Bioenergética e
introducción al metabolismo

Departamento de Bioquímica
Noviembre de 2005
 Definiciones

LA TERMODINAMICA ES LA CIENCIA QUE

ESTUDIA LA ENERGIA Y SUS TRANSFORMACIONES

LA BIOENERGETICA O TERMODINÁMICA
BIOQUÍMICA ES EL ESTUDIO DE LOS CAMBIOS DE
ENERGÍA QUE OCURREN EN LAS REACCIONES
BIOQUÍMICAS
 Definiciones

LA ENERGÍA DEL UNIVERSO ES CONSTANTE

LA ENTROPÍA DEL UNIVERSO ESTÁ AUMENTANDO

 Definiciones

SISTEMA: Es la porción de universo que tomamos

como objeto de estudio. Existen tres tipos de
sistemas:

SISTEMAS AISLADOS
SISTEMAS CERRADOS
SISTEMAS ABIERTOS

ESTADO DE UN SISTEMA: es el conjunto de

propiedades que permiten definirlo (ej.: P, V, T)

SISTEMA + ENTORNO= UNIVERSO

 Energía Total de un Sistema

La suma de todas las formas de energía de un

sistema se denomina energía total, la cual es
la suma de las energías cinética, potencial e
interna.

La energía interna representa la energía

molecular de un sistema (energía de las
moléculas, sus interacciones, energía de
protones, etc.).
Energía Interna de un Sistema
 Concepto de Equilibrio
Termodinámico

• Un sistema se define como termodinámicamente

en equilibrio si mantiene un equilibrio térmico,
mecánico, de fase y químico.
 Primera ley de la termodinámica

“Conservación de la energía”

La energía no se crea ni se destruye. Se

conserva constante y puede interconvertirse.
∆E = q – w
q es el calor hacia el sistema
w es el trabajo hecho por el sistema
E es la energía interna y ∆E la variación entre el
estado final y el inicial. Es una función de estado
 Entalpía

- ∆H representa la medida del cambio de energía que

ocurre en un proceso a presión constante:

H = E + PV or ∆H = ∆E + P∆V

cambio en energía

El cambio de entalpía depende únicamente del estado

inicial y final de la reacción, por lo que constituye una
función de estado. A volumen constante:

∆H = ∆E

Si el sistema es una reacción química la entalpía es el

calor de reacción a presión constante
- ∆H > 0 Reacción endotérmica

- ∆H < 0 Reacción exotérmica

 Segunda ley de la termodinámica

‘Los procesos espontáneos tienden a aumentar la

entropía hasta un valor máximo’

La segunda ley provee criterios para determinar si

un proceso se producirá o no pero no nos dice nada
acerca de la velocidad del proceso

La termodinámica permite predecir si un proceso

ocurrirá espontáneamente

La cinética química permite predecir a qué velocidad

se produce dicho proceso
 Entropía (S)

•La entropía es una medida del grado de desorden de un

sistema.
• Los sistemas moleculares tienen una tendencia hacia el
máximo desorden.
• La segunda ley se puede resumir como:
∆Ssistema + ∆Sentorno= ∆Suniverso>0 en todo proceso real
S = k ln W

•S= Entropía
•K= Constante de Boltzmann
•W= es el número de formas diferentes que se pueden
encontrar los componentes del sistema
 Entropía (S)

Baja entropía Alta entropía

•Hielo a 0ºC •Agua a 0ºC

•Un diamante a 0ºK •Un diamante a 106 ºK

•Una molécula de proteína •La misma molécula de

en su conformación nativa proteína en un entorno
desnaturalizante, desplegada
 Diffusion as an entropy-driven
process

Sistema está en equilibrio El sistema se aleja del

equilibrio, y se El sistema vuelve al
porque las moléculas se
encuentra más equilibrio
distribuyen al azar
ordenado

La tendencia al equilibrio es una consecuencia de la

tendencia al aumento de la entropía. La entropía del
universo NUNCA disminuye (i.e.,la transición de (c) a (b)
no ocurre nunca espontáneamente)
 La energía libre de Gibbs (G):
Un indicador de espontaneidad
• Los sistemas biológicos son sistemas abiertos
por lo cual se requiere una nueva función de
estado que incluya tanto energía como entropía.

• La variación de energía libre de Gibbs (G) es la

función de estado que mejor describe la segunda
ley en estos sistemas.

∆G = ∆ H - T ∆ S ∆ G es la diferencia de energía libre

∆ H es la diferencia de entalpía
∆ S es la diferencia de entropía
(a T y P constantes) T es la temperatura absoluta (en K)
 La energía libre de Gibbs (G):
Un indicador de espontaneidad

• Conceptualmente podemos definir ∆G como la

fracción de variación total de energía que es
capaz de efectuar trabajo a medida que el
sistema tiende al equilibrio, a P y T constante.

∆G = - w(trabajo máximo)

• Cuanto más alejado esté el sistema del

equilibrio, más trabajo podrá realizar
1. Los sistemas vivientes se encuentran alejados
del equilibrio parapoder realizar trabajo
 La energía libre de Gibbs (G):
Un indicador de espontaneidad

• Una nueva forma de enunciar la segunda ley (la

más importante para nuestros fines) sería:
“Dado un sistema abierto, el criterio para que un
proceso sea espontáneo a P y T constantes, es que
∆G sea negativo".

∆G < 0 Proceso exergónico

∆G > 0 Proceso endergónico

En el equilibrio, ∆G = 0.
∆G = ∆ H - T ∆ S
∆G=+213J/mol

∆G=-225J/mol

Hielo Agua
Contribución de S y H a las reacciones químicas

Cambios Reacción dirigida Reacción dirigida

favorables de S por H por S
yH
∆G y concentración. Condiciones Estándar

∆G es influenciada por las características de

las moléculas reaccionantes, temperatura,
presión etc.
Las condiciones estándar para la energía libre
(∆G˚’) en bioquímica se calculan bajo las
siguientes condiciones:

T = 298˚K (25˚C)
P = 1 atm
pH = 7.0
[ ] = 1 M para reactivos y productos
R = constante de los gases
∆G y concentración

A+B C+D
Para una reacción simple:
∆G= ∆Go’ + RT ln [productos]
[reactivos]

En otras palabras, ∆G es la suma de dos

partes: ∆Go’, que depende de las propiedades
intrínsecas de las moléculas reaccionantes,
más una función que depende de la
concentración.

Como se ve, ∆G se vuelve más negativo a

medida que disminuye la relación de
productos/reactivos.
 En el equilibrio

• En el equilibrio ∆G=0
• ∆Gº y K’eq se relacionan de la siguiente
forma: A+B C+D K’eq= [C][D]
[A][B]

∆Gº’ = -RT ln Keq

•Si ∆Go’ es negativo, K’eq > 1 (la reacción ocurrirá

espontáneamente hacia la formación de C y D)
•Si ∆Go’ es positivo, K’eq < 1 (la reacción ocurrirá
espontáneamente hacia la formación de A y B).
 Relación K’eq y ∆G’º en reacciones químicas
en condiciones estándar
A+B C+D

∆Gº’ = -RT ln Keq

Cuando K’eq es ∆Gº’ es Con 1M de componentes

>1.0 Negativo Hacia la derecha

=1.0 Cero Equilibrio

<1.0 Positivo Hacia la izquierda

 Energía Libre de Activación

∆G
Reacciones acopladas
 Reacciones acopladas

Una cantidad termodinámica (ej: ∆G, ∆H o

∆S) nos indica que una reacción es
permitida, A Æ B está “permitida”;

B Æ A no es espontánea, a menos que se le

acople otra reacción favorecida (ej: ATP Æ
ADP)
Sin embargo, para que la reacción se
produzca, la energía neta debe descender
(i.e., ∆G total debe ser negativa.)
Reacciones acopladas
Introducción al metabolismo
 Definiciones

Metabolismo: actividad celular muy coordinada y

dirigida en la que muchos sistemas multi- enzimáticos
cooperan para cumplir 4 funciones:

• obtener energía química a partir de nutrientes ricos en energía

• convertir moléculas nutrientes en moléculas características

de la propia célula

• polimerizar precursores monoméricos a proteínas, ácidos

nucleicos, lípidos, polisacáridos y otros

• Sintetizar y degradar biomoléculas requeridas en funciones

celulares especializadas
 Definiciones

Cinco características principales del metabolismo:

1. Las vías metabólicas son irreversibles

2. Las vías anabólicas y catabólicas deben ser
diferentes
3. Cada vía metabólica tiene un primer paso limitante
4. Todas las vías metabólicas están reguladas
finamente
5. En los eucariotas las vías metabólicas transcurren
en localizaciones celulares específicas
Ciclos del C, O y N en la biosfera
Estados de oxidación del Carbono
Relación entre catabolismo y anabolismo
Diferentes tipos de rutas metabólicas
Reacciones acopladas en el metabolismo
COMPUESTOS FOSFATO DE
“ALTA ENERGÍA”
Ciclo del ATP
Factores que influyen en el ∆G de hidrólisis del ATP

1. Repulsión electrostática
2. Estabilización por
resonancia del Pi saliente
3. Ionización del ADP
4. Mayor solvatación de
ADP + Pi que ATP

[ADP][Pi]
∆G = ∆Go’ + RT ln
[ATP]
[ADP] = 0,25 x 10-3 M
[Pi] = 1,65 x 10-3 M
[ATP] = 2,25 x 10-3 M

∆G = -51,8 KJ/mol
Flujo de grupos fosfato
Estabilización por resonancia de los fosfatos
Topografía del metabolismo