TEMA 6: LOS ENZIMAS

6.1. La vida no es posible sin enzimas

En los seres vivos, ocurren numerosas reacciones químicas que en conjunto

forman el metabolismo.

Hay 2 formas de acelerar una reacción química:

-Calor: Al aumentar la temperatura se favorece la reacción, pero en seres vivos

no se puede porque el calor desnaturaliza las proteínas.

-Catalizador: Sustancia que ayuda a realizar la reacción.

Los enzimas son biocatalizadores de acción específica, osea, son

mayoritariamente proteínas que fábrica la célula y que actúan en una reacción
determinada, por lo que son un abundante e importante tipo de moléculas.

Características de los enzimas como catalizador

-Son compuestos químicos que facilitan y aceleran las reacciones químicas.

- Se encuentran en pequeña cantidad.

- Cuando termina la reacción pueden utilizarse otra vez.

Características de los enzimas como biocatalizador

-Gran actividad catalítica, aceleran la reacción más que un catalizador.

- Su actividad se puede regular por estímulos intracelulares o extracelulares.

- Actúan en situaciones suaves de pH y temperatura para no desnaturalizarse.

-Especificidad.

2.1. La naturaleza química de los enzimas

Los enzimas son mayoritariamente proteínas, aunque hay otros tipos de

moléculas con actividad catalítica.

Las holoenzimas son heteroproteinas, y están formadas por un cofactor +

apoenzima.

Cofactor: Parte no proteica de la heteroproteina.

Apoenzima: Parte proteica de la heteroproteina.

El cofactor y el apoenzima son inactivos por sí mismos, y necesitan juntarse

para activar la holoenzima.
Los ribozimas como catalizadores no proteicos

Los ribozimas son ARN con actividad catalítica. Estos, actúan sobre los ARN.

Están en todos los reinos de seres vivos.

Su descubrimiento es muy importante porque es posible modificarlos y

utilizarlos como herramienta biotecnológica para degradar ARN específicos y
silenciar genes. Permiten manipular el ARN fácilmente.

Las vitaminas

Son compuestos orgánicos indispensables para un correcto funcionamiento del

organismo. Algunas actúan como coenzimas o forman parte de ellas, y otras
intervienen en funciones especializadas. Se destruyen fácilmente por calor,
luz…

Se sintetizan mayoritariamente por vegetales y microorganismos, por ello hay

que ingerirlas en la dieta.

Un déficit o un exceso de ellas puede causar trastornos metabólicos como:

- Avitaminosis: Ausencia total de una vitamina

- Hipovitaminosis: Déficit de alguna vitamina.

- Hipervitaminosis: Exceso de alguna vitamina.

Se dividen en 2 grupos según su solubilidad:

-Vitaminas liposolubles: K,E,D,A . Se pueden almacenar junto con las

grasas, por lo que es más probable una hipervitaminosis. K; antihemorrágica,
E; antioxidante, D; huesos. A; vista.

-Vitaminas hidrosolubles: B,C. Se pueden eliminar fácilmente por la

orina. Es muy rara la hipervitaminosis, pero se puede dar hipovitaminosis.

6.3. El mecanismo de acción enzimática

Los enzimas facilitan y aceleran las reacciones porque disminuyen la energía

de activación.

En una reacción química, las sustancias iniciales, reactivos o sustrato se

transforman a través de una etapa de transición en productos.

Reactivos—etapa de transición—productos

La etapa de transición es un estado muy energético y rápido en el que los

reactivos se activan.
Para que los reactivos alcancen la etapa de transición y se de la reacción, hay
que suministrarles energía, a esta energía se le llama energía de activación.

Se forma un complejo enzima-sustrato

La unión del sustrato con el enzima forma el llamado complejo enzima-sustrato.

Al unirse, los enzimas producen modificaciones químicas en el sustrato

produciendo ruptura, formación o redistribución de sus enlaces.

Tras estas transformaciones, los sustratos se transforman en productos y el

complejo enzima-sustrato se desintegra quedando libre el enzima y el producto.

El enzima encaja con el sustrato en el centro activo

El enzima y el sustrato se unen por numerosos enlaces débiles, para que esto
se de, han de tener superficies complementarias. La unión se da en una zona
del enzima llamada centro activo.

El centro activo está formado por un pequeño número de aminoácidos y suele

tener una hendidura que se complementa o adapta a la forma de la molécula
del sustrato. En él se localizan 2 tipos de aminoácidos:

-De unión o fijación: Tienen la función de fijar la molécula de sustrato al centro

activo en la posición adecuada para que los aminoácidos catalíticos actúen.

-Catalíticos: Desarrollan la función catalítica.

El modelo de ajuste inducido es el más aceptado

Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción. Esta especificidad se debe a la

complementariedad que debe existir entre el sustrato y el centro activo del
enzima. Varios modelos:

-Modelo de la llave y la cerradura: El centro activo tiene una forma

tridimensional determinada y el sustrato debe ser complementario a el y
encajar perfectamente.

-Modelo del ajuste inducido o de la mano de guante: Propone que hay una
adaptación inducida por los aminoácidos de unión. Realizada la fijación, el
enzima cambia su forma y se amolda al sustrato.

-Modelo de apretón de manos: Tanto el sustrato como la enzima modifican su

forma para acoplarse.

Grados de especificidad:

-De clase: Si el enzima actúa solo sobre un grupo molecular que reconoce.
-De enlace o de grupo: Si el enzima transforma sustratos con un determinado
tipo de enlace.

-Absoluta: Si el enzima solo actúa sobre una molécula o isómero molecular.

6.4. Factores que regulan la actividad del enzima

A) El Ph: Uno de los más importantes. Pequeñas variaciones en el ph provocan

un descenso brusco de la actividad. Cada enzima realiza su acción dentro de
un intervalo óptimo de ph, si sube por encima del máximo o baja del mínimo la
enzima se inactiva ya que se desnaturaliza y deja de ser funcional.

B) La temperatura: Al incrementar, aumenta la velocidad de las reacciones

químicas, por lo tanto aumenta la probabilidad de encuentro entre la enzima y
el sustrato. La actividad se duplica por cada 10º hasta los 40º que es la óptima.

Los enzimas modifican la velocidad de reacción

Si aumenta la concentración del sustrato, la velocidad de reacción también

aumenta. Hasta que llega un momento en el que, aunque aumente la
concentración de sustrato, no aumenta la velocidad. Esto se debe a que todas
las moléculas del enzima están unidas al sustrato, el sustrato se satura y
alcanza su máxima velocidad.

Hay moléculas que inhiben la acción del enzima

Los inhibidores enzimáticos son sustancias químicas que disminuyen o

bloquean la actividad de los enzimas. Pueden ser sustancias como iones o
moléculas orgánicas.

2 inhibidores según su modo de acción:

-Inhibidores irreversibles: Impiden totalmente la actividad enzimática. Pueden

ser venenos, como los pesticidas o fármacos como la penicilina.

-Inhibidores reversibles: Tienen un efecto temporal, y pueden ser:

-Competitivos: Si la estructura molecular del inhibidor es similar a la del

sustrato, y se puede unir al centro activo del enzima impidiendo que lo haga el
sustrato.

-No competitivo: El inhibidor se une al enzima por un sitio diferente del

que se une el sustrato, alterando su conformación, de modo que impide el
acceso del sustrato.

6.5. Hay 6 clases de enzimas

-Oxireductasa: Su objetivo es obtener energía a partir de los carburantes

metabólicos.
-Transferasa: Catalizan la transferencia de un sustrato a otro. Ejm. Las
transaminasas transfieren grupos amino.

-Hidrolasa: Catalizan reacciones de hidrolisis en las que se rompen enlaces

con agua.

-Liasa: Catalizan la adición de un grupo funcional a moléculas con doble

enlace.

-Isomerasa:

-Sintetasa o ligasa: Catalizan la síntesis de nuevas moléculas usando como

fuente el ATP.