Son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

Catalítica

Estructural Transporte

Proteínas Contráctil
Reserva

Toxinas Defensa

Hormonal
ENLACE PEPTÍDICO
Clasificación de Péptidos.
•Péptidos: Son compuestos que al igual que las proteínas están formados por
aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos, se dividen en dos grupos:

• Oligopéptidos están formados por entre 2 y 10 aminoácidos. Prefijo (di, tri, tetra, etc)
número de aminoácidos que contienen.

•Polipéptido si contienen más de 10 aminoácidos.

•Proteínas: Son polipétidos en los que el peso molecular es mayor de 5.000 u.m.a .
Algunas proteínas están formadas por varias cadenas de polipéptidos.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS: puentes de hidrogeno, fzas van der
waals, puentes disulfuro, fzas electrostáticas.

Conformación globular
Conformación filamentosa

protómeros
oligoméricas-número de subunidades: dímeras, trímeras, polímeras.
Propiedades de las proteínas
Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si
se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
conformación filamentosa son insolubles
conformación globular son solubles en agua.
CAPA DE SOLVATACIÓN

Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la

cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa
y viceversa.

Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su
estructura primaria.

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón)

Desnaturalización las proteínas pierden su configuración espacial característica

(conformación nativa) y como consecuencia pierden sus propiedades y dejan de realizar su
función.
variaciones de Tª, variaciones de pH, radiaciones U.V
Reversible: Renaturalización ----- Irreversible
Enzimas
Proteínas catalizan reacciones químicas en los seres vivos, sin consumirse en una reacción,
aumentando notablemente su velocidad
La mayoría reacciones químicas en seres vivos están catalizadas por enzimas.
Los enzimas son catalizadores específicos.

En una reacción catalizada por un enzima: 1.- El enzima y su sustrato

2.- Unión al centro activo
3.- Formación de productos

1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.

2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo
comprende
(1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el
sustrato
(2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo
de la reacción

3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las demás conformaciones
posibles.
Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son:
pH, temperatura, cofactores

COFACTORES
Enzimas -función sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis:

los cofactores (iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc.)

Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima (vitaminas).

La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prostético, se
llama holoenzima.

La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima

HEMOGLOBINA