Proteína

Estructura tridimensional de la mioglobina. La animación corresponde a la transición conformacional entre las formas
oxigenada y desoxigenada.

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

El término proteína proviene de la palabra francesa protéine y esta
del griego πρωτεῖος (proteios), que significa 'prominente, de primera calidad'.1

Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas

simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados;
proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos
acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas
por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son
indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80%
del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus
funciones biorreguladoras (forma parte de las enzimas) y de defensa
(los anticuerpos son proteínas).2

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son

las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el
crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes,
entre las que destacan:

 Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno),

 Inmunológica (anticuerpos),
 Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina),
 Contráctil (actina y miosina).
  Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como
un tampón químico),
 Transducción de señales (Ej: rodopsina)
 Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)
Las proteínas están formadas por aminoácidos los cuales a su vez están formados
por enlaces peptídicos para formar esfingocinas.

Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por
su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no
ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas
tiene una célula, untejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados

los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores
externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada
es denominado proteoma.

Contenido
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 1 Características

 2 Funciones

 3 Estructura

 4 Propiedades de las proteínas

 5 Desnaturalización

 6 Clasificación

o 6.1 Según su forma

o 6.2 Según su composición química

 7 Fuentes de proteínas

 8 Calidad proteica

 9 Reacciones de reconocimiento

o 9.1 Determinación de la estabilidad proteica

 10 Deficiencia de proteínas

 11 Exceso de consumo de proteínas

 12 Análisis de proteínas en alimentos

 13 Digestión de proteínas
 14 Cronología del estudio de las proteínas[8]

 15 Véase también

 16 Referencias

 17 Bibliografía

 18 Enlaces externos

[editar]Características

Los prótidos o proteínas son biopolímeros, están formadas por gran número de
unidades estructurales simples repetitivas (monómeros). Debido a su gran tamaño,
cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado, forman
siempre dispersiones coloidales, con características que las diferencian de las
disoluciones de moléculas más pequeñas.

Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos

relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades
fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son
los aminoácidos, de los cuales existen veinteespecies diferentes y que se unen entre
sí mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden
participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.

Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas
poseen también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el
contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de
la molécula; es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se
utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la
medición de N de la misma.

La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las
directrices de la información suministrada por los genes.

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre
el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido
adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en
su gen (una porción de ADN) mediante el código genético. Aunque este código
genético especifica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y —en
ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces
modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína
sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las proteínas
también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo
asociándose para formar complejos proteicos estables.

[editar]Funciones

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre

las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos
los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de
moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de
las funciones que desempeñan. Son proteínas:

 Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos

vivientes;
 Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
 La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
 Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o
agentes patógenos;
 Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de
desencadenar una respuesta determinada;
 La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante
la contracción;
 El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.
Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche.

Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero además
cada una de éstas cuenta con una función más específica de cara a nuestro
organismo.

Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de

realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos
que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina,
esta enzima se encuentra en elsistema digestivo y se encargan
de degradar los alimentos.
2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a
que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso
de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en
la sangre.
3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y
elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras
estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en
el citoesqueleto.
4. Defensiva: Son las encargadas de defender al
organismo. Glicoproteínas que se encargan de producir inmunoglobulinas que
defienden al organismo contra cuerpos extraños, o la queratina que protege
la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que formancoágulos.
5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través de
todo el organismo donde son requeridas. Proteínas como la hemoglobina que
lleva el oxígeno por medio de la sangre.
6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y
llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su
función. El acetilcolina que recibe señales para producir la contracción.
[editar]Estructura

Artículo principal: Estructura de las proteínas.

Es la manera como se organiza una proteína para adquirir
cierta forma. Presentan una disposición característica en
condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones
como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función,
proceso denominado desnaturalización. La función depende de
la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de
aminoácidos.

Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una

división en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no
siempre está presente.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición

tridimensional:

 Estructura primaria.
 Estructura secundaria.
 Nivel de dominio.
 Estructura terciaria.
 Estructura cuaternaria.
A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.

[editar]Propiedades de las proteínas

 Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces

fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta
la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
 Capacidad electrolítica: Se determina a través de
la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas
se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene
carga negativa y viceversa.
 Especificidad: Cada proteína tiene una función específica
que está determinada por su estructura primaria.
 Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón):
Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter
 anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos
(donando electrones) o como bases (aceptando electrones).
[editar]Desnaturalización

Artículo principal: Desnaturalización de proteínas.

Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH,

alteraciones en la concentración, agitación molecular o
variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las
proteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse
su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen
la conformación globular se rompen y la proteína adopta
la conformación filamentosa. De este modo, la capa de
moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas
proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a
grandes partículas que precipitan. Además, sus
propiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro
activo. Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden
llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en
resumen, no son funcionales.

Esta variación de la conformación se denomina

desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces
peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el
caso de que la proteína recupere la conformación primitiva, lo
que se denomina renaturalización.

Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como

consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la
precipitación de laclara de huevo al desnaturalizarse
la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado
del cabello por efecto de calor sobre lasqueratinas del pelo.3

[editar]Clasificación

[editar]Según su forma
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria
atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos
de éstas son queratina, colágeno y fibrina
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica
apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y
grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra
parte globular (en los extremos).
[editar]Según su composición química
Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son
la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas). A su vez, las proteínas se
clasifican en:4
a) Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de
cristalinidad relativamente alto. Son resistentes a la acción de muchas enzimas
y desempeñan funciones estructurales en el reino animal.
Los colágenos constituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago
y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la fibroína y la sericina.
b) Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se
subdividen en cinco clases según sus solubilidad:

I.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos:

la ovoalbúmina y la lactalbúmina.
II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas.
Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas,glicinina y araquina.
III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en
medios ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y lasglutelinas del trigo.
IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo
y zeína del maíz.
V.- Histonas son solubles en medios ácidos.
Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras
sustancias no proteicas con un grupo prostético.
[editar]Fuentes de proteínas
Las fuentes dietéticas de proteínas
incluyen carne, huevos, soya,
granos, leguminosas y productos lácteos
tales como queso o yogurt. Las fuentes
animales de proteínas poseen los 20
aminoácidos así como también las
fuentes vegetales, junto a
los cereales y legumbres, poseen el total
de aminoácidos necesarios.

[editar]Calidad proteica
Las diferentes proteínas tienen
diferentes niveles de familia biológica
para el cuerpo humano. Muchos
alimentos han sido introducidos para
medir la tasa de utilización y retención de
proteínas en humanos. Éstos incluyen
valor biológico, NPU (Net Protein
Utilization), NPR (Cociente Proteico
Neto) y PDCAAS (Protein Digestibility
Corrected Amino Acids Score), la cual
fue desarrollado por la FDA mejorando el
PER (Protein Efficiency Ratio). Estos
métodos examinan qué proteínas son
más eficientemente usadas por el
organismo. En general, éstos
concluyeron que las proteínas animales
que contienen todos los aminoácidos
esenciales (leche, huevos, carne) y la
proteína desoya son las más valiosas
para el organismo.

[editar]Reacciones de
reconocimiento

 Reacción de Biuret
El reactivo de Biuret está formado por
una disolución de sulfato de cobre en
medio alcalino, este reconoce el enlace
peptídico de las proteínas mediante la
formación de un complejo de
coordinación entre los iones Cu2+ y los
pares de electrones no compartidos
delnitrógeno que forma parte de los
enlaces peptídicos, lo que produce una
coloración rojo-violeta.

 Reacción de los aminoácidos

azufrados
Se pone de manifiesto por la formación
de un precipitado negruzco de sulfuro de
plomo. Se basa esta reacción en la
separación mediante un álcali, del azufre
de los aminoácidos, el cual al reaccionar
con una solución de acetato de plomo,
forma el sulfuro de plomo.

 Reacción de Millon
Reconoce residuos fenólicos, o sea
aquellas proteínas que
contengan tirosina. Las proteínas se
precipitan por acción de los ácidos
inorgánicos fuertes del reactivo, dando
un precipitado blanco que se vuelve
gradualmente rojo al calentar.

 Reacción xantoproteica
Reconoce grupos aromáticos, o sea
aquellas proteínas que
contengan tirosina o fenilalanina, con las
cuales el ácido nítrico forma compuestos
nitrados amarillos.

[editar]Determinación de la
estabilidad proteica
La estabilidad de una proteína es una
medida de la energía que diferencia al
estado nativo de otros estados "no
nativos" o desnaturalizados. Hablaremos
de estabilidad termodinámica cuando
podamos hacer la diferencia de energía
entre el estado nativo y el
desnaturalizado, para lo cual se requiere
reversibilidad en el proceso de
desnaturalización. Y hablaremos de
estabilidad cinética cuando, dado que la
proteína desnaturaliza irreversiblemente,
sólo podemos diferenciar
energéticamente la proteína nativa del
estado de transición (el estado limitante
en el proceso de desnaturalización) que
da lugar al estado final. En el caso de las
proteínas reversibles, también se puede
hablar de estabilidad cinética, puesto
que el proceso de desnaturalización
también presenta un estado limitante.
Actualmente se ha demostrado que
algunas proteínas reversibles pueden
carecer de dicho estado limitante, si bien
es un tema aún controvertido en la
bibliografía científica.

La determinación de la estabilidad
proteica puede realizarse con diversas
técnicas. La única de ellas que mide
directamente los parámetros energéticos
es la calorimetría (normalmente en la
modalidad de calorimetría diferencial de
barrido). En esta se mide la cantidad de
calor que absorbe una disolución de
proteína cuando es calentada, de modo
que al aumentar la temperatura se
produce una transición entre el estado
nativo y el estado desnaturalizado que
lleva asociada la absorción de una gran
cantidad de calor.

El resto de técnicas miden propiedades

de las proteínas que son distintas en el
estado nativo y en el estado desplegado.
Entre ellas se podrían citar la
fluorescencia de triptófanos y tirosinas, el
dicroísmo circular, radio
hidrodinámico, espectroscopia infrarroja,
resonancia magnética nuclear, etc. Una
vez hemos elegido la propiedad que
vamos a medir para seguir la
desnaturalización de la proteína,
podemos distinguir dos modalidades:
Aquellas que usan como agente
desnaturalizante el incremento de
temperatura y aquellas que hacen uso
de agentes químicos (como urea, cloruro
de guanidinio, tiocianato de
guanidinio, alcoholes, etc.). Estas últimas
relacionan la concentración del agente
utilizado con la energía necesaria para la
desnaturalización. Una de las últimas
técnicas que han emergido en el estudio
de las proteínas es la microscopía de
fuerza atómica. Esta técnica es
cualitativamente distinta de las demás,
puesto que no trabaja con sistemas
macroscópicos sino con moléculas
individuales. Mide la estabilidad de la
proteína a través del trabajo necesario
para desnaturalizarla cuando se aplica
una fuerza por un extremo mientras se
mantiene el otro extremo fijo a una
superficie.

La importancia del estudio de la

estabilidad proteica está en sus
implicaciones biomédicas y
biotecnológicas. Así, enfermedades
como el Alzheimer o el Parkinson están
relacionadas con la formación
de amiloides (polímeros de proteínas
desnaturalizadas). El tratamiento eficaz
de estas enfermedades podría
encontrarse en el desarrollo
de fármacos que desestabilizaran las
formas amiloidogénicas o bien que
estabilizaran las formas nativas. Por otro
lado, cada vez más proteínas van siendo
utilizadas como fármacos. Resulta obvio
que los fármacos deben presentar una
estabilidad que les dé un alto tiempo de
vida cuando están almacenados y un
tiempo de vida limitado cuando están
realizando su acción en el cuerpo
humano.

En cuanto a la importancia en las

aplicaciones biotecnológicas radica en
que pese a su extrema eficacia catalítica
su baja estabilidad dificulta su uso
(muchas proteínas de potencial interés
apenas mantienen su configuración
nativa y funcional por unas horas).

[editar]Deficiencia de proteínas
Deficiencia de proteínas en el tercer
mundo La deficiencia de proteína es una
causa importante de enfermedad y
muerte en el tercer mundo. La
deficiencia de proteína juega una parte
en la enfermedad conocida
como kwashiorkor. La guerra,
la hambruna, lasobrepoblación y otros
factores incrementaron la tasa
de malnutrición y deficiencia de
proteínas. La deficiencia de proteína
puede conducir a
una inteligencia reducida o retardo
mental. La malnutrición proteico calórica
afecta a 500 millones de personas y más
de 10 millones anualmente. En casos
severos el número de células
blancas disminuye, de la misma manera
se ve reducida drásticamente la
habilidad de los leucocitos de combatir
una infección.

Deficiencia de proteínas en países

desarrollados La deficiencia de
proteínas es rara en países
desarrollados pero un pequeño número
de personas tiene dificultad para obtener
suficiente proteína debido a la pobreza.
La deficiencia de proteína también puede
ocurrir en países desarrollados en
personas que están haciendo dieta para
perder peso, o en adultos mayores
quienes pueden tener una dieta pobre.
Las personas convalecientes,
recuperándose de cirugía, trauma o
enfermedades pueden tener déficit
proteico si no incrementan su consumo
para soportar el incremento en sus
necesidades. Una deficiencia también
puede ocurrir si la proteína consumida
por una persona está incompleta y falla
en proveer todos los aminoácidos
esenciales.

[editar]Exceso de consumo de
proteínas
Como el organismo es incapaz de
almacenar las proteínas, el exceso de
proteínas es digerido y convertido
en azúcares o ácidos grasos.
El hígado retira el nitrógeno de
los aminoácidos, una manera de que
éstos pueden ser consumidos como
combustible, y el nitrógeno es
incorporado en la urea, la sustancia que
es excretada por los riñones. Estos
órganos normalmente pueden lidiar con
cualquier sobrecarga adicional, pero si
existe enfermedad renal, una
disminución en la proteína
frecuentemente será prescrita.

El exceso en el consumo de proteínas

también puede causar la pérdida
de calcio corporal, lo cual puede
conducir a pérdida de masa ósea a largo
plazo. Sin embargo, varios suplementos
proteicos vienen suplementados con
diferentes cantidades de calcio por
ración, de manera que pueden
contrarrestar el efecto de la pérdida de
calcio.
Algunos sospechan que el consumo
excesivo de proteínas está ligado a
varios problemas:

 Hiperactividad del sistema inmune.

 Disfunción hepática debido a
incremento de residuos tóxicos.
 Pérdida de densidad ósea; la
fragilidad de los huesos se debe a
que el calcio y la glutamina se filtran
de los huesos y el tejido muscular
para balancear el incremento en la
ingesta de ácidos a partir de la dieta.
Este efecto no está presente si el
consumo de minerales alcalinos (a
partir de frutas y vegetales [los
cereales son ácidos como las
proteínas; las grasas son neutrales])
es alto.
En tales casos, el consumo de proteínas
es anabólico para el hueso. Muchos
investigadores piensan que un consumo
excesivo de proteínas produce un
incremento forzado en la excreción del
calcio. Si hay consumo excesivo de
proteínas, se piensa que un consumo
regular de calcio sería capaz de
estabilizar, o inclusive incrementar, la
captación de calcio por el intestino
delgado, lo cual sería más beneficioso
en mujeres mayores.[1]

Las proteínas son frecuentemente causa

de alergias y reacciones alérgicas a
ciertos alimentos. Esto ocurre porque la
estructura de cada forma de proteína es
ligeramente diferente. Algunas pueden
desencadenar una respuesta a partir del
sistema inmune, mientras que otras
permanecen perfectamente seguras.
Muchas personas son alérgicas a
la caseína (la proteína en la leche),
al gluten (la proteína en el trigo) y otros
granos, a la proteína particular
encontrada en el maní o aquellas
encontradas en mariscos y otras
comidas marinas.

Es extremadamente inusual que una

misma persona reaccione adversamente
a más de dos tipos diferentes de
proteínas, debido a la diversidad entre
los tipos de proteínas o aminoácidos.
Aparte de eso, las proteínas ayudan a la
formación de la masa muscular.[3]

[editar]Análisis de proteínas en
alimentos
El clásico ensayo para medir
concentración de proteínas en alimentos
es el método de Kjeldahl. Este ensayo
determina el nitrógeno total en una
muestra.

El único componente de la mayoría de

los alimentos que contiene nitrógeno son
las proteínas (las grasas, los
carbohidratos y la fibra dietética no
contienen nitrógeno). Si la cantidad de
nitrógeno es multiplicada por un factor
dependiente del tipo de proteína
esperada en el alimento, la cantidad total
de proteínas puede ser determinada. En
las etiquetas de los alimentos, la
proteína es expresada como el nitrógeno
multiplicado por 6,25, porque el
contenido de nitrógeno promedio de las
proteínas es de aproximadamente 16%.
El método de Kjeldahl es usado porque
es el método que la AOAC International
ha adoptado y por lo tanto es usado por
varias agencias alimentarias alrededor
del mundo.

[editar]Digestión de proteínas
La digestión de las proteínas se inicia
típicamente en el estómago, cuando
el pepsinógeno es convertido
a pepsina por la acción delácido
clorhídrico, y continúa por la acción de
la tripsina y la quimotripsina en
el intestino. Las proteínas de la dieta son
degradadas apéptidos cada vez más
pequeños, y éstos hasta aminoácidos y
sus derivados, que son absorbidos por
el epitelio gastrointestinal. La tasa de
absorción de los aminoácidos
individuales es altamente dependiente
de la fuente de proteínas. Por ejemplo, la
digestibilidad de muchos aminoácidos en
humanos difiere entre la proteína de
la soja y la proteína de la leche5 y entre
proteínas de la leche individuales, como
beta-lactoglobulina y caseína.6 Para las
proteínas de la leche, aproximadamente
el 50% de la proteína ingerida se
absorbe en el estómago o el yeyuno, y el
90% se ha absorbido ya cuando los
alimentos ingeridos alcanzan el íleon.7
Además de su rol en la síntesis de
proteínas, los aminoácidos también son
una importante fuente nutricional de
nitrógeno. Las proteínas, al igual que
los carbohidratos, contienen
cuatro kilocalorías por gramo, mientras
que los lípidos contienen nueve kcal., y
los alcoholes, siete kcal. Los
aminoácidos pueden ser convertidos en
glucosa a través de un proceso
llamado gluconeogénesis.

[editar]Cronología del estudio de

8
las proteínas

 En 1838, el nombre "Proteína"(del

griego proteios, "primero") fue
sugerido por Jöns Jacob
Berzelius para la sustancia compleja
rica en nitrógeno hallada en las
células de todos los animales y
vegetales.
 1819-1904 se descubren la mayor
parte de los
20 aminoácidos comunes en las
proteínas.
 1864 Felix Hoppe-Seyler cristaliza
por primera vez y pone nombre a
la hemoglobina.
 1894 Hermann Emil Fischer propone
una analogía "llave y cerradura" para
las interacciones enzima-sustrato.
 1897, Buchner y Buchner
demostraron que los extractos
exentos de células de levadura
pueden fermentar la sacarosa para
 formar dióxido de carbono y etanol,
por lo tanto sentaron las bases de
la enzimología.
 1926 James Batcheller
Sumner cristalizó ureasa en forma
pura, y demostro que las proteínas
pueden tener actividad catalítica de
enzimas. Svedberg desarrolló la
primera centrífugadora analítica y la
utilizó para calcular el peso molecular
de la hemoglobina.
 1933 Arne Wilhelm Kaurin
Tiselius introdujo
la electroforesis para separar a las
proteínas en solución.
 1934 Bernal y Crowfoot prepararon
los primero patrones detallados de
una proteína por difracción de rayos
X, obteniendo a partir de cristales de
la enzima pepsina.
 1942 Archer John Porter
Martin y Richard L. M.
Synge desarrollaron
la cromatografía, una técnica que
ahora se utiliza para separar
proteínas.
 1951 Linus Carl Pauling Y Robert
Corey propusieron la estructura de
una conformación helicoidal de una
cadena de aminoácidos-la "hélice" α-
y la estructura de la "lámina" β, las
cuales fueron halladas
posteriormente en muchas proteínas.
 1955 Frederick Sanger determina por
primera vez la secuencia de
 aminoácidos de una proteína
(insulina).
 1956 Vernon Ingram produjo la
primera huella proteica y demostró
que a la diferencia entre la
hemoglobina de la anemia falciforme
y la hemoglobina normal se debe al
cambio a un solo aminoácido.
 1960 John Kendrew describió la
primera estructura tridimensional
detallada de una proteína
(la mioglobina del esperma de la
ballena) con una resolución de
0,2nm, y Perutz propuso una
estructura de resolución mucho más
baja para la hemoglobina.
 1963 Monod, Jacob y Changeux
reconocieron que muchas enzimas
se regulan por medio de cambios
alostéricos en su conformación.
 1995 Marc R. Wilkins Acuño el
término (Proteoma) a la totalidad de
proteínas presentes en una célula.
[editar]

COMPOSICION QUIMICA
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 Clasificación y estructura

 Metabolismo
 Derivados
 Importancia en el organismo
 Alimentos y su acción
 Síntesis de las proteínas

Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas
las célulasvivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y pólenes.
Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los
contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un alto porcentaje de nitrógeno, así
como de oxígeno,hidrógeno y carbono. En la mayor parte de ellas existe azufre, y en algunas
fósforo y hierro.

Las proteínas son sustancias complejas, formadas por la unión de ciertas sustancias más
simples llamadas aminoácidos, que los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales
amoniacales del suelo. Los animales herbívoros reciben sus proteínas de las plantas; el
hombre puede obtenerlas de las plantas o de los animales, pero las proteínas de origen animal
son de mayor valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los aminoácidos que se
conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la vida, y es en las
proteínas animales donde éstas se encuentran en mayor cantidad.
El valor químico (o "puntuación química") de una proteína se define como el cociente entre los
miligramos del aminoácido limitante existentes por gramo de la proteína en cuestión y los
miligramos del mismo aminoácido por gramo de una proteína de referencia. El aminoácido
limitante es aquel en el que el déficit es mayor comparado con la proteína de referencia, es
decir, aquel que, una vez realizado el cálculo, da un valor químico mas bajo. La "proteína de
referencia" es una proteína teórica definida por la FAO con la composición adecuada para
satisfacer correctamente las necesidades proteicas. Se han fijado distintas proteínas de
referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de aminoácidos esenciales son
distintas. Las proteínas de los cereales son en general severamente deficientes en lisina,
mientras que las de las leguminosas lo son en aminoácidos azufrados (metionina y cisteina).
Las proteínas animales tienen en general composiciones mas próximas a la considerada ideal.
El valor químico de una proteína no tiene en cuenta otros factores, como la digestibilidad de la
proteína o el hecho de que algunos aminoácidos pueden estar en formas químicas no
utilizables.. Sin embargo, es el único fácilmente medible. Los otros parámetros utilizados para
evaluar la calidad de una proteína (coeficiente de digestibilidad, valor biológico o utilización
neta de proteína) se obtienen a partir de experimentos dietéticos con animales o con
voluntarios humanos.
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden
ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como
base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como
ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una
forma dipolar iónica llamada zwitterion
CLASIFICACION Y ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el
espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la
cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína
depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.Los
aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
la a(alfa)-hélice
la conformación beta

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.

Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del
cuarto aminoácido que le sigue.
En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag,
denominada disposición en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la
terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así
realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre
los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
los puentes de hidrógeno
los puentes eléctricos
las interacciones hifrófobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias
cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de
estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en
la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60
unidades proteícas.

CLASIFICACION
Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en:
Glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil, alanina, triptófano, serina, treonina, tirosina,
prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina, arginina, histidina, ácido aspártico y
ácido glutámico.
Según su composición
pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas "conjugadas".
Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente
aminoácidos, mientras que las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que al
hidrolizarse producen también, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o
inorgánicos. La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético".
Las proteínas cojugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos
prostéticos.
La siguiete tabla muestra la clasificación completa.

CONJUGADAS

CONJUGADAS

NOMBRE COMPONENTE NO PROTEICO

Nucleoproteínas Acidos nucléicos

Lipoproteínas Lípidos

Fosfoproteínas Grupos fosfato

Metaloproteínas Metales
Glucoproteínas Monosacáridos

Glucoproteínas
Ribonucleasa
Mucoproteínas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
Lipoproteínas
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
Cromoproteínas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno
Citocromos, que transportan electrones
SIMPLES
Globulares
Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.

Fibrosas
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

Según su conformación
Se entiende como conformación, la orientación tridimensional que adquieren los grupos
característicos de una molécula en el espacio, en virtud de lalibertad de giro de éstos sobre los
ejes de sus enlaces . Existen dos clases de proteínas que difieren en sus conformacxiones
características: "proteínas fibrosas" y "proteínas globulares".
Las proteínas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela.
Esta alineación puede producir dos macro-estructuras diferentes: fibras que se trenzan sobre si
mismas en grupos de varios haces formando una "macro-fibra", como en el caso del colágeno
de los tendones o la a-queratina del cabello; la segunda posibilidad es la formación de láminas
como en el caso de las b-queratinas de las sedas naturales.

Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por lo que son los principales soportes
estructurales de los tejidos; son insolubles en agua y ensoluciones salinas diliudas y en general
más resistentes a los factores que las desnaturalizan.
Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas que se enrollan sobre si
mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado" . El resultado es una macro-
estructura de tipo esférico.
La mayoría de estas proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñan funciones de
transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisis de las reacciones
bioquímicas, son proteínas globulares.
Según su función
La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es quizá la más extensas que se
pueda atribuir a una familia de biomoléculas.
Enzimas: Son proteínas cuya función es la "catalisis de las reacciones bioquímicas". Algunas
de stas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participación de verdaderos
complejos multienzimáticos. El poder catalítico de las enzimas es extraordinario: aumentan
la velocidad de una reacción, al menos un millon de veces.
Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas de ellas son proteínas
conjugadas.
Proteínas de transporte: Muchos iones y moléculas específicas son transportados por
proteínas específicas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno y una porción
del gas carbónico desdes y hacia los pulmones, respectivamente. En la memebrana
mitocondrial se encuentra una serie de proteínas que trasnportan electrones hasta el oxígeno
en el proceso de respiración aeróbica.
Proteínas del movimiento coordinado: El músculo está compuesto por una variedad de
proteínas fibrosas. Estas tienen la capacidad de modificar su estructura en relación con
cambios en el ambiente electroquímico que las rodea y producir a nivel macro el efecto de una
contracción muscular.
Proteínas estructurales o de soporte: Las proteínas fibrosas como el colágeno y las a-
queratinas constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como los
tendones y los huesos.
Anticuerpos: Son proteínas altamenmte específicas que tienen la capacidad de identificar
susustancias extrañas tale como los virus, las bacterias y las células de otros organismos.
Proteoreceptores: Son proteínas que participan activamente en el proceso de recepción de
los impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina" presente en los bastoncillos de la
retina del ojo.
Hormonas y Proteínas represoras: son proteínas que participan en la regulación
de procesos metabólicos; las proteínas represoras son elementos importantes dentro del
proceso de transmisión de la información genética en la bisíntesis de otras moléculas.

FUNCIONES
Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los
procesos vitales. Las funciones de las proteinas son específicas de cada una de ellas y permiten
a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar
y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su función de la misma manera: por
unión selectiva a moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras moléculas de la
misma proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a
moléculas distintas: los anticuerpos a losantígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las
enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus
receptores específicos, etc...
A continuación se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que desempeñan:
Función ESTRUCTURAL
-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o
facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.
-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los
capullos de seda, respectivamente.
Función ENZIMATICA
-Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como
biocatalizadores de las reacciones químicas delmetabolismo celular.
Función HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan los
niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del
crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Función REGULADORA
-Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular
(como la ciclina).
Función HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores
para mantener constante el pH del medio interno.
Función DEFENSIVA
Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar
hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas
fabricadas con funciones defensivas.
Función de TRANSPORTE
La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.
Función CONTRACTIL
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.
La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Función DE RESERVA
La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada,
constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollodel embrión.
La lactoalbúmina de la leche.

METABOLISMO

Los seres humanos necesitamos para sobrevivir y desarrollarnos normalmente, solamente una
pequeña cantidad de componentes individuales.
Agua , para compensar las pérdidas producidas por la evaporación, sobre todo a través de los
pulmones, y como vehículo en la eliminación de solutos a través de la orina.
Las necesidades normales se estiman en unos 2,5 litros, la mitad para compensar las pérdidas
por evaporación y la otra mitad eliminada en la orina. Estas necesidades pueden verse muy
aumentadas si aumentan las pérdidas por el sudor. Los alimentos preparados normalmente
aportan algo mas de un
litro, el agua metabólica (obtenida químicamente en la destrucción de los otros componentes
de los alimentos) representa un cuarto de litro y el resto se toma directamente como bebida.

Necesitamos energia para dos tipos de funciones: Mantenernos como un organismo vivo y
realizar actividades voluntarias. La actividad demantenimiento se conoce con el nombre de
"metabolismo basal"
Metabolismo basal
En este apartado se incluye una multitud de actividades, como, la sintesis de proteinas (que es
la actividad que mas energia consume, del 30 al 40 % de las necesidades) el transporte activo y
la trasmisión nerviosa (otro tanto) y los latidos del corazón y la respiración (alrededor del 10
%).
Existen grandes diferencias en el consumo de energia por los distintos organos.
El cerebro consume el 20 % de la energia utilizada en reposo, lo mismo que toda la masa
muscular, aunque en peso representan el 2% y el 40 % respectivamente. La energia que
una persona precisa para cubrir el metabolismo basal depender; en consecuencia del numero
de celulas
metabolicamente activas que posea, y en consecuencia de su peso. Por supuesto, como ya se ha
visto, no todos los tejidos consumen la misma proporción de energia (el esqueleto y el tejido
adiposo son poco activos metabolicamente, por ejemplo), pero en una primera aproximación,
pueden considerarse las necesidades energéticas de una persona no especialmente obesa como
una función de su peso. La estimación que se utiliza generalmente es de 1 kilocalorica por
kilogramo de peso corporal y por hora.
Necesidades en función de la actividad. Estas necesidades son muy variables, en función
de la intensidad de la actividad. Puede variar entre un pequeño incremento de las necesidades
correspondientes al metabolismo basal y el multiplicar estas necesidades por siete. Se ha
determinado experimentalmente el gasto energético de casi cualquier actividad humana,
utilizando como sistema de medida el consumo de oxígeno y la producción de CO2. Los
valores exactos dependen de las características de la persona (peso sobre todo, pero
también sexo y edad).
En la tabla adjunta se dan algunos ejemplos de estimaciones del consumo energético según la
actividad:
Actividad ligera:
Entre 2,5 y 5 Kcal/minuto Andar, trabajo industrial normal, trabajo domestico, conducir un
tractor.
Actividad moderada:
Entre 5 y 7,5 Kcal/minuto Viajar en bicicleta, cavar con azada.
Actividad pesada: Entre 7,5 y 10 Kcal/minuto Minería,jugar al futbol.
Actividad muy pesada: Mas de 10 Kcal /minuto Cortar leña, Carrera.
Las proteinas, los hidratos de carbono y los lípidos o grasas, además de otras funciones
orgánicas, actúan como combustible productores de energia. Estos últimos tienen la tendencia
de acumularse en diversas partes del cuerpo cuando los requerimientos de energía son
menores, lo que en definitiva causa la obesidad. Las grasas se queman muy lentamente en
comparación con los hidratos de carbono, por lo que se dificulta su completa eliminación o que
se metabolice adecuadamente.
El organismo obtiene las grasas de dos fuentes:La exógena (alimentación) y la Endógena
(metabolismo).

DERIVADOS
Proteínas citosólicas.
Representa uno de los grupos que tiene mayor abundancia de proteínas. En él se distinguen:
las proteínas fibrilares: son las que constituyen el citoesqueleto (los neurofilamentos) y entre
ellas se encuentran la tubulina, la actina y sus proteínas asociadas. Representan alrededor de
un 25% de las proteínas totales de la neuronas.
Enzimas: catalizan las reacciones metabólicas de las neuronas.
Proteínas citosólicas
Se forman en los poliribosomas libres o polisomas, ubicados en el citoplasma neuronal, cuando
el mRNA para esas proteínas se une a los ribosomas. En relación a estas proteínas hay que
considerar a otra proteína pequeña, la ubiquitina, que se une residuos de lisina de las
proteína para su posterior degradación.
Proteínas nucleares y mitocondriales
También se forman en los polirribosomas y luego son enviadas al núcleo o a las mitocondrias,
donde existen receptores específicos a los que se unen para incorporarse al organelo, por el
proceso de traslocación. El mecanismo por el que se incorporan las proteínas después de su
síntesis, es laimportación post-transducción.
Hay dos categorías de proteínas de membranas:
1.- Las proteínas integrales: se incluyen en este grupo los receptores químicos de membrana
(a neurotransmisores, a factores de crecimiento). Ellas están incertadas o embebidas en la
bicapa lipídica o están unidas covalentemente a otras moléculas que sí atraviesan la membrana.
Una proteína que atraviesa la membrana y que ofrece un grupo N-terminal, hacia el espacio
extraneuronal, es designada como del tipo I. Las hay también del tipo IIque son aquellas en
que el grupo N-terminal se ubica en el citosol.
2.- Las proteínas periféricas: se ubican en el lado citosólico de la membrana a la cual se
unen por asociaciones que hacen con los lípidos de la membrana o con las colas citosólicas de
proteínas integrales o con otras proteínas periféricas (proteína básica de la mielina o complejos
de proteínas).
Las proteínas de la membrana plasmática y las de secreción se forman en los polirribosomas
que se unen al retículo endoplasmático rugoso. Ellos constituyen un material de naturaleza
basófila (se tiñen con colorantes básicos como el azul de toluidina, el violeta de cresilo y el azul
de metileno) que al microscopioi óptico se han identificado como la substancia de Nissl. Una
vez que las proteínas formadas en este sistema pasan al interior del retículo, ellas son
modificadas por procesos que se inician el retículo y que continuan en el sistema de Golgi y
aún, posteriormente, en los organelos finales a donde son destinadas (vesículas de secreción).
Las proteínas que son componentes de las membranas abandonan el retículo en una variedad
de vesículas. Además de las de secreción, son muy importantes para las neuronas, las vesículas
sinápticas. A través de ambos tipos de vesículas las proteínas son enviadas al espacio
extraneural por la vía constitutiva o la vía regulada.

IMPORTANCIA EN EL ORGANISMO
Debe aportarse en la alimentación diaria al menos 0,8 gramos de proteínas por kg al día.
Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentación mixta, es decir mezclar
proteínas en cada comida. Esto es necesario para constituir una adecuada estructura de
ladrillos de las proteínas, conocidos como aminoácidos.
Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras proteínas, razón por la que debemos ingerir
dicha cantidad.
Existen aminoácidos indispensables para la salud dado que el organismo es incapaz de
sintetizarlos si no se ingieren.
Estos ladrillos (aminoácidos) se conocen como esenciales y constituyen los factores limitantes
para alcanzar la óptima nutrición proteica.
Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) o triptofano y lisina (el maíz).
Los lácteos de vaca son deficitarios en metionina, cisteína y hoy semi deficitarios en triptofano.
El pescado, pollo,vacuno, tubérculos (papas) y leguminosas (porotos lentejas,etc) son
deficitarias en cisteína y metionina.
El huevo es deficitario en metionina para el adulto.
La mal nutrición provoca:
Reducción de la competencia inmune, vale decir la respuesta específica de anticuerpos y de
glóbulos blancos disminuye.
La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente.
La restrición proteica reduce la síntesis del antioxidante y protector más importante de
nuestras células, el glutation. Su deficiencia es secundaria a una pobre ingesta de sus
precursores aminoácidicos, el glutamato, la glicina y la cisteína.
Su déficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que los microorganismos
nos dejan, los conocidos Radicales Libres. Estos actúan prolongando el daño a las células
propias y de paso aumentan el riesgo de un cáncer, promovido por una infección de un virus,
por ejemplo la hepatitisB o por la ingestión de productos químicos inductores o promotores de
cáncer, por ejemplo pesticidas, toxinas de hongos, etc.
La falta de proteína produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro organismo lo que se
manifiesta en el pulmón y en el intestino delgado.
En ambos, la secreción continua de mucosidades permite un verdadero barrido de las
sustancias dañinas, entre ellos sustancias potencialmentecancerígenas y también de
microrganismos infecciosos que pudieron entrar.
Esta sustancia viscosa constituida por azúcares y proteínas (glucoproteínas) es de secreción
constante y requiere del aporte de proteínas adecuado, si este aporte falla en cantidad o calidad
(falta de ciertos aminoácidos conocidos como cisteína o treonina) el mucus será pobre o de
mala calidad reduciendo nuestra capacidad de defensa

ALIMENTOS Y SU ACCION
Las proteínas, desde las humanas hasta las que forman las bacterias unicelulares, son el
resultado de las distintas combinaciones entre veinteaminoácidos distintos, compuestos a su
vez por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y, a veces, azufre. En la molécula proteica, estos
aminoácidos se unen en largas hileras (cadenas polipeptídicas) mantenidas por enlaces
peptídicos, que son enlaces entre grupos amino (NH2) y carboxilo (COOH). El número casi
infinito de combinaciones en que se unen los aminoácidos y las formas helicoidales y
globulares en que se arrollan las hileras o cadenas polipeptídicas, permiten explicar la gran
diversidad de funciones que estos compuestos desempeñan en los seres vivos.

Para sintetizar sus proteínas esenciales, cada especie necesita disponer de los veinte
aminoácidos en ciertas proporciones. Mientras que las plantas pueden fabricar sus
aminoácidos a partir de nitrógeno, dióxido de carbono y otros compuestos por medio de
la fotosíntesis, casi todos los demás organismos sólo pueden sintetizar algunos. Los restantes,
llamados aminoácidos esenciales, deben ingerirse con la comida. El ser humano necesita
incluir en su dieta ocho aminoácidos esenciales para mantenerse
sano: leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Todos
ellos se encuentran en las proteínas de las semillas vegetales, pero como las plantas suelen ser
pobres en lisina y triptófano, los especialistas ennutrición humana aconsejan complementar la
dieta vegetal con proteínas animales presentes en la carne, los huevos y la leche, que contienen
todos los aminoácidos esenciales.

En general, en los países desarrollados se consumen proteínas animales en exceso, por lo que
no existen carencias de estos nutrientes esenciales en la dieta. El kwashiorkor, que afecta a
los niños del África tropical, es una enfermedad por malnutrición, principalmente infantil,
generada por una insuficiencia proteica grave. La ingesta de proteínas recomendada para los
adultos es de 0,8 g por kg de peso corporal al día; para los niños y lactantes que se encuentran
en fase de crecimiento rápido, este valor debe multiplicarse por dos y por tres, respectivamente.
Las proteinas son de difìcil asimilación y no generan energía inmediata. Su ingesta excesiva no
está excenta de riesgos y tampoco es recomendable ingerir una gran cantidad en una sola
comida (es decir, no se saca nada con comerse una vaca en el almuerzo).
Un deportista durante la fase de entrenamiento destruye sus tejidos. Para repararlos, debe
ingerir un aporte mayor de proteínas (algo así como el 15% de la ración calórica diaria) y sobre
todo a partir de alimentos con un valor biológico elevado. Ejemplos adicionales a los ya
señalados son el atún, quesos, lentejas, pollos, nueces, avellanas, almendras y la carne de soya.
Generalmente, en montaña se ingieren muy pocas proteinas, o nada, debido en parte porque
los alimentos que las proveen son de difícil transporte (huevos), embalaje impropio (tarros) y
de rápida descomposición (carnes).
Principales fuentes de proteínas:
Cereales (arroz, avena, maíz, trigo, etc..)
Legumbres (porotos, lentejas, soya, arvejas, etc..)
Lácteos (leche, queso, yourt, etc..)
Semillas y frutos secos (sésamo, maravilla, nueces, almendras, maní, etc..)

PROPIEDADES
Especificidad
Las propiedades de las proteínas dependen de la estructura tridimensional en el medio acuoso,
es decir, de los aminoácidos que se disponen en su superficie, que son los que constituyen el
centro activo; también de los aminoácidos que se disponen hacia el interior, ya que son los que
dan rigidez y forma a la proteína.
Cada proteína tiene una conformación según su estructura primaria. Así, un
pequeño cambio en la secuencia de aminoácidos provoca cambios en la estructura primaria,
secundaria, terciaria, y por tanto pérdida de la actividad biológica.
Solubilidad
Las proteínas globulares son solubles en agua, debido a que sus radicales polares o hidrófilos se
sitúan hacia el exterior, formando puentes de hidrógeno con el agua, constituyendo una capa
de solvatación. Esta solubilidad varía dependiendo del tamaño, de la forma, de la disposición
de los radicales y del pH.
Desnaturalización
Pérdida de la estructura tridimensional o conformación, y por tanto también de la actividad
biológica. Se produce al variar la temperatura, presión, pH, electronegatividad, etc. Esto
provoca la rotura de los puentes de hidrógeno que mantienen las estructuras secundaria y
terciaria, y las proteínas se convierten en fibras insolubles en agua. Si las condiciones son
suaves, el proceso es reversible, y si el cambio es más drástico, es irreversible.

SÍNTESIS DE LAS PROTEINAS

Las instrucciones para la síntesis de las proteínas están codificadas en el ADN del núcleo. Sin
embargo el ADN no actúa directamente, sino que transcribe su mensaje al ARNm que se
encuentra en las células, una pequeña parte en el núcleo y, alrededor del 90% en el citoplasma.
La síntesis de las proteínas ocurre como sigue:
El ADN del núcleo transcribe el mensaje codificado al ARNm. Una banda del ADN origina una
banda complementaria de ARNm.
El ARN mensajero formado sobre el ADN del núcleo, sale a través de los poros de la membrana
nuclear y llega al citoplasma donde se adhiere a un ribosoma. Allí será leído y descifrado
el código o mensaje codificado que trae del ADN del núcleo.
El ARN de transferencia selecciona un aminoácido específico y lo transporta al sitio donde se
encuentra el ARN mensajero. Allí engancha otros aminoácidos de acuerdo a la información
codificada, y forma un polipéptido. Varias cadenas de polipéptidos se unen y constituyen las
proteínas. El ARNt queda libre.
Indudablemente que estos procesos de unión o combinación se hacen a través de los tripletes
nucleótidos del ARN de transferencia y del ARN mensajero. Además los ribosomas se mueven a
lo largo del ARN mensajero, el cual determina qué aminoácidos van a ser utilizados y su
secuencia en la cadena de polipéptidos. El ARN ribosómico, diferente del ARN y del ARNt y
cuya estructura se desconoce, interviene también en el acoplamiento de aminoácidos en la
cadena proteica.
Las proteínas formadas se desprenden del ribosoma y posteriormente serán utilizadas por las
células. Igualmente el ARN de transferencia, es "descargado" y el ARN mensajero ya "leído" se
libera del ribosoma y puede ser destruido por las enzimas celulares o leído por uno o más
ribosomas.
La síntesis de las proteínas comienza por consiguiente en el núcleo, ya que allí el ADN tiene la
información, pero se efectúa en el citoplasma a nivel de los ribosomas.
Transcripción del mensaje genético del ADN al ARN.
La biosíntesis de las proteínas comienza cuando un cordón de ARNm, con la ayuda de ciertas
enzimas, se forma frente a un segmento de uno de los cordones de la hélice del ADN. (Las
micrografías electrónicas indican que el ADN se desenrolla un poco para permitir la síntesis del
ARN).
El ARNm se forma a lo largo del cordón del ADN de acuerdo con la misma regla del
apareamiento de las bases que regula la formación de un cordón de ADN, excepto en que en el
ARNm el uracilo sustituye a la timina. Debido al mecanismo de copia, el cordón del ARNm,
cuando se ha completado lleva una transcripción fiel del mensaje del ADN. Entonces el cordón
de ARNm se traslada al citoplasma en el cual se encuentran los aminoácidos, enzimas
especiales, moléculas de ATP, ribosomas y moléculas de ARN de transferencia.
Una vez en el citoplasma, la molécula de ARN se une a un ribosoma. Cada tipo de ARNt
engancha por un extremo a un aminoácido particular y cada uno de estos enganches implica
una enzima especial y una molécula de ATP.
En el punto en el que la molécula de ARNm toca al ribosoma, una molécula de ARNt,
remolcando a su aminoácido particular, se sitúa en posición inicial.
A medida que el cordón de ARNm se desplaza a lo largo del ribosoma, se sitúa en su lugar la
siguiente molécula de ARNt con su aminoácido. En este punto, la primera molécula de ARNt se
desengancha de la molécula de ARNm. El ARN mensajero parece tener una vida mucho más
breve, al menos en Escherichia coli. La duración promedio de una molécula de ARNm en E.
Coli. es de dos minutos, aunque en otro tipo de células puede ser más larga. Esto significa que
en E. Coli. la producción continua de una proteína requiere una producción constante de las
moléculas de ARNm apropiadas. De esta manera los cromosomas bacterianos mantienen
un control muy rígido de las actividades celulares, evitando la producción de proteínas
anormales que pudiera ocurrir por el posible desgaste de la molécula de ARNm.

Anita Terfloth
 PROTEÍNAS

Composición química y clasificación de las proteínas.

Los aminoácidos. ¿Que Son Los Aminoácidos?

Lista de aminoácidos.

Los péptidos y el enlace peptídico.

Estructura de las proteínas.

Estructura primaria.

Estructura Secundaria.

Estructura terciaria.

Estructura Cuaternaria

Propiedades de las proteínas.

Valor biológico de las proteínas.

Necesidades diarias de proteínas.

¿Proteínas de origen vegetal o animal?

Funciones.

Las enzimas.
 COMPOSICIÓN QUÍMICA Y CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS.

Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor numero de

funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman
parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por
otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes,
transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o
peligrosos, etc.). También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo,
ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de
reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario.

Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno

(H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo
(P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc...

Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades

estructurales llamados AMINOÁCIDOS, a los cuales podríamos considerar como los
"ladrillos de los edificios moleculares proteicos".

Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas según estén

formadas respectivamente sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos más otras
moléculas o elementos adicionales no aminoacídicos.

LOS AMINOÁCIDOS. ¿QUE SON LOS AMINOÁCIDOS?

 Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce.

Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo

amino (-NH2).

Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas

denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los
cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas
específicas consumidas por la sola acción de vivir. Los alimentos que
ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben
normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento
("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la
pared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de
péptidos. Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente
sanguíneo y, desde allí, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar
las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.

Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o

esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semiindispensables". Son estos 10
aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana
alimentación y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita:
en la disfunción o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el
triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los
cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. Los déficit de
aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos.

Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminoácido esenciales) no será posible
sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido.
Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el
aminoácido limitante.
 Pulsando aquí puedes ver una detallada lista de Aminoácidos (esenciales
y no esenciales) y función de cada una de ellos:

En esta imagen puede verse la fórmula de los 20 aminoácidos más importantes , en color
negro la parte común, mientras que en color azul puede verse la parte variable, que da a
los aminoácidos distinto comportamiento.

LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE PEPTÍDICO.

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace

peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una
molécula de agua.

Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se

van enlazando entre sí formando cadenas de
longitud y secuencia variable. Para denominar a
 estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.

Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2.

Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3.

Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.

 etc...

Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha,

empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el
extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el
eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es
idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas
proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.

Si la hidrólisis de una proteína produce únicamente aminoácidos, la proteína se

denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgánicos o
inorgánicos, denominados grupo prostético, la proteína se llama conjugada.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales

denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el
espacio.

Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué

aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se
encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta
adopte.

Estructura Secundaria.

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.

Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial
estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

1. La a(alfa)-hélice
2. La conformación beta
 esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura
primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un
aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

Estructura terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un

polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por

tanto la terciaria..
 Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de
transporte , enzimáticas , hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre

los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.

los puentes de hidrógeno.

los puentes eléctricos.

las interacciones hifrófobas.

Estructura Cuaternaria

Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias

cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada
una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

PROPIEDADES DE PROTEÍNAS
 Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman
dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación,
muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína
soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o
frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una
proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso
que se denomina renaturalización.

VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS

El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de origen
animal. En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está presente en
cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína
por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos.
La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a
la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrón con el que
se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta.

Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilización
neta de una determinada proteína, o aporte proteico neto, es la relación entre el nitrógeno
que contiene y el que el organismo retiene. Hay proteínas de origen vegetal, como la de
la soja, que a pesar de tener menor valor biológico que otras proteínas de origen animal,
su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema
digestivo.

NECESIDADES DIARIAS DE PROTEÍNAS

La cantidad de proteínas que se requieren cada día es un tema controvertido, puesto que
depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el período de crecimiento
las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud
de nuestro intestino y nuestros riñones, que pueden hacer variar el grado de asimilación
o las pérdidas de nitrógeno por las heces y la orina. También depende del valor biológico
de las proteínas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones
siempre se refieren a proteínas de alto valor biológico. Si no lo son, las necesidades
serán aún mayores.

En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para un adulto sano. La

Organización Mundial de la Salud y las RDA (Recommended Dietary Allowences
publicadas en EE.UU. por la National Academic Science) recomiendan un valor de 0,8 gr.
 por kilogramo de peso y día. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la
lactancia estas necesidades aumentan.

El máximo de proteínas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es

un tema aún más delicado. Las proteínas consumidas en exceso, que el
organismo no necesita para el crecimiento o para el recambio proteico, se
queman en las células para producir energía. A pesar de que tienen un
rendimiento energético igual al de los glúcidos, (unas 4 Kilocalorías por gramo) su
combustión es más compleja y dejan residuos metabólicos, como el amoniaco, que son
tóxicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de
eliminación, pero todo exceso de proteínas supone cierto grado de intoxicación que
provoca la destrucción de tejidos y, en última instancia, la enfermedad o el
envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer más proteínas de las estrictamente
necesarias para cubrir nuestras necesidades.

Por otro lado, investigaciones muy bien documentadas, llevadas a cabo en los últimos
años por el doctor alemán Lothar Wendt, han demostrado que los aminoácidos se
acumulan en las membranas basales de los capilares sanguíneos para ser utilizados
rápidamente en caso de necesidad. Esto supone que cuando hay un exceso de proteínas
en la dieta, los aminoácidos resultantes siguen acumulándose, llegando a dificultar el
paso de nutrientes de la sangre a las células (microangiopatía). Estas investigaciones
parecen abrir un amplio campo de posibilidades en el tratamiento a través de la
alimentación de gran parte de las enfermedades cardiovasculares, que tan
frecuentes se han vuelto en occidente desde que se generalizó el consumo
indiscriminado de carne.

¿PROTEÍNAS DE ORIGEN VEGETAL O ANIMAL?

Puesto que sólo asimilamos aminoácidos y no proteínas completas, el organismo no

puede distinguir si estos aminoácidos provienen de proteínas de origen animal o vegetal.
Comparando ambos tipos de proteínas podemos señalar:

Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más

grandes y complejas, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminoácidos.
En general, su valor biológico es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida
son más difíciles de digerir, puesto que hay mayor número de enlaces entre aminoácidos
por romper. Combinando adecuadamente las proteínas vegetales (legumbres con
 cereales o lácteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminoácidos
equilibrado. Por ejemplo, las proteínas del arroz contienen todos los aminoácidos
esenciales, pero son escasas en lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos,
abundantes en lisina, la calidad biológica y aporte proteico resultante es mayor que el de
la mayoría de los productos de origen animal.

Al tomar proteínas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos

también todos los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos
(amoniaco, ácido úrico, etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser
sacrificado. Estos compuestos actúan como tóxicos en nuestro organismo.
El metabolismo de los vegetales es distinto y no están presentes estos
derivados nitrogenados. Los tóxicos de la carne se pueden evitar consumiendo las
proteínas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados. En cualquier caso,
siempre serán preferibles los huevos y los lácteos a las carnes, pescados y aves. En este
sentido, también preferiremos los pescados a las aves, y las aves a las carnes rojas o de
cerdo.

La proteína animal suele ir acompañada de grasas de origen animal, en su mayor

parte saturadas. Se ha demostrado que un elevado aporte de ácidos grasos saturados
aumenta el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares.

En general, se recomienda que una tercera parte de las proteínas que comamos sean de
origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido sólo con proteínas
vegetales. Eso sí, teniendo la precaución de combinar estos alimentos en función de sus
aminoácidos limitantes. El problema de las dietas vegetarianas en occidente suele estar
más bien en el déficit de algunas vitaminas, como la B12, o de minerales, como el
hierro.

FUNCIONES

Las proteínas desempeñan distintas funciones en los seres vivos, como se observa en la
tabla siguiente:

Tipos Ejemplos Localización o función

Ácido-graso- Cataliza la síntesis de ácidos
Enzimas
sintetosa grasos.
Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo.
Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre.
Protectoras en la
Anticuerpos Bloquean a sustancias extrañas.
sangre
 Regula el metabolismo de la
Hormonas Insulina
glucosa.
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos.
Constituyente de las fibras
Contráctiles Miosina
musculares

El mayor grupo lo constituyen las enzimas, que son los biocatalizadores de todos los
procesos químicos que tienen lugar en los seres vivos. Las enzimas, en su gran mayoría,
son específicas para cada reacción, de ahí su gran número. Como son catalizadores,
actúan disminuyendo la energía de activación, combinándose con los reaccionantes para
producir un estado intermedio con menor energía de activación que el estado de
transición de la reacción no catalizada. Una vez formados los productos de la reacción, la
enzima se recupera.

Ampliemos que son las enzimas y como actúan:

LAS ENZIMAS

En todos los organismos es preciso sintetizar macromoléculas a partir de

moléculas sencillas, y para establecer los enlaces entre éstas se necesita energía. Esta
energía se consigue rompiendo los enlaces químicos internos de otras macromoléculas,
sustancias de reserva o alimentos. Todo ello comporta unaserie de reacciones
coordinadas cuyo conjunto se denomina metabolismo.

Dado que las sustancias que intervienen en estas reacciones son, generalmente, muy
estables, se requeriría una gran cantidad de energía para que reaccionaran entre sí, ya
que, si no, la velocidad de reacción sería nula o demasiado lenta. Para acelerar la
reacción en un laboratorio bastaría con aumentar la temperatura o bien con añadir un
catalizador, es decir, una sustancia que aumente la velocidad de la reacción. En los seres
vivos, un aumento de temperatura puede provocar la muerte, por lo que se opta por la
otra posibilidad, es decir, el concurso de catalizadores biológicos o biocatalizadores. Las
moléculas que desempeñan esta función son las enzimas. Las enzimas son, proteínas
globulares capaces de catalizar las reacciones metabólicas.

Son solubles en agua y se difunden bien en los líquidos orgánicos. Pueden actuar a nivel
intracelular, es decir, en el interior de la célula donde se han formado, o a nivel
extracelular, en la zona donde se segregan.

Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores: la primera es que
durante la reacción no se alteran, y la segunda es que no desplazan la constante de
equilibrio para que se obtenga más producto, sino que simplemente favorecen que la
misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo. Las enzimas, a diferencia de
los catalizadores no biológicos, presentan una gran especificidad, actúan a temperatura
ambiente y consiguen un aumento de la velocidad de reacción de un millón a
un trillón de veces.

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.

En toda reacción química se produce una transformación de unas sustancias iniciales,

denominadas reactivos o sustratos (S), en unas sustancias finales o productos (P).

Esta transformación no se verifica directamente, ya que es necesario un paso intermedio

en el cual el reactivo se active, de forma que sus enlaces se debiliten y se favorezca su
ruptura. Este paso intermedio recibe el nombre de complejo activado y requiere un aporte
de energía, generalmente en forma de calor, que se conoce como energía de

activación

Las enzimas pueden actuar de dos formas: unas, fijándose mediante enlaces fuertes
(covalentes) al sustrato, de modo que se debiliten sus enlaces y que no haga falta tanta
energía para romperlos; y otras, atrayendo a las sustancias reaccionantes hacia su
superficie de modo que aumente la posibilidad de encuentro y que la reacción se
produzca más fácilmente.

Las enzimas, una vez que han realizado la transformación del sustrato o sustratos en
productos, se liberan rápidamente de ellos para permitir el acceso a otros

sustratos.
Clasificación de las proteínas
Tipos de proteínas
Las proteínas son las macromoléculas que más abundan dentro la célula. Cada una de ellas tiene
una función específica, pero no todas son iguales, por ello tienen una clasificación, que
determina los diferentes tipos de proteínas. Esta clasificación es útil para relacionarlas con la
función que cumplen.

Las proteínas son macromoléculas que se encuentran

en estado coloidal, representan más del 50% de peso seco de la célula.

Las proteínas están compuestas por aminoácidos, existen 20 aminoácidos diferentes que se
unen entre sí por enlaces polipeptídicos.

Para una mejor comprensión de lo que son las proteínas, cuales son sus propiedades, cómo
actúan, etc., las proteínas se clasifican de diferentes formas

Clasificación de proteínas

Por el tipo de proteínas

 Proteínas Simples: Son aquellas que al hidrolizarse (degradarse) sólo producen
aminoácidos.
 Proteínas conjugadas: Son aquellas que al hidrolizarse, producen aminoácidos y
otros compuestos orgánicos e inorgánicos. Estas pueden ser: Metalproteínas,
nucleoproteínas, fosfoproteínas.
Por su conformación
 Proteínas fibrosas: Son aquellas que están formadas por cadenas polipeptídicas,
formando estructuras compactas llamadas fibras. Por ejemplo: colágeno, queratina, elastina.
 Proteínas globulares: Están formadas por cadenas polipeptídicas que adoptan una
forma esférica. Por ejemplo: enzimas, anticuerpos, hormonas.
Saber cuáles son los diferentes tipos de proteínas y cuál es su clasificación es de mucha
utilidad, para entender qué funciones cumplen las diferentes proteínas dentro del organismo,
que nos permiten mantenernos sanos.
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

La clasificación de las proteínas se realiza desde varios puntos de vista, así:

1. SEGÚN SU COMPOSICIÓN:

 Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están formadas exclusivamente o

predominantemente por aminoácidos.
 Proteínas conjugadas: Poseen un componente de proporción significativa no aminoacídico que
recibe el nombre de grupo prostético. Según la naturaleza de este grupo consideramos:
o Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se pueden citar como
ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el colágeno y otras proteínas
de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos).
o Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las membranas celulares.
o Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas
y en los virus.
o Metaloproteínas: Contienen en su molécula uno o más iones metálicos que no constituyen un
grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas.
o Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura un grupo hem
(Figura 1). Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.

Figura 1. Estructura básica de las hemoproteínas o cromoproteínas.

2. DE ACUERDO CON SU MORFOLOGIA Y SOLUBILIDAD:

 Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un
número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de
 elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como proteínas estructurales o de soporte. Las
más comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc.
 Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar.
Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones salinas,
ácidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esféricas. La
mayoría de las proteínas conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las
enzimas, las proteínas del plasma y las presentes en las membranas celulares. A su vez las
proteínas globulares se pueden clasificar de acuerdo con su solubilidad:
o Albúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y precipitan con las
soluciones salinas saturadas. Por ejemplo la Lactoalbúmina, albúmina del suero, la ovoalbúmina
(presente en la clara del huevo).
o Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas diluidas
como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran las seroglobulinas (sangre), ovoglobulina,
inmunoglobulinas, etc.
o Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros. Ejemplo: La
Glutenina del trigo.
o Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol absoluto y otros
solventes neutros, como la Zeína del maíz y la Gliadina del trigo.

3. DE ACUERDO CON SU FUNCIÓN BIOLÓGICA:

 Proteínas estructurales: Forman parte de células y tejidos a los que confieren apoyo estructural.
Dentro de estas podemos citar, el colágeno y la elastina presentes en el tejido conectivo de los
vertebrados. La queratinas de la piel, pelo y uñas y la espectirna presente en la membrana de
los eritrocitos.
 Proteínas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como el oxígeno en
el caso de la hemoglobina y la mioglobina, ácidos grasos en el caso de la albúmina de la sangre,
o las que realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos.
 Proteínas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños, entre
las que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fracción gamma globulínica de la
sangre, las proteínas denominadas interferones cuya función es inhibir la proliferación de virus
en células infectadas e inducir resistencia a la infección viral en otras células, el fibrinógeno de la
sangre importante en el proceso de coagulación.
 Proteínas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de células pero su acción la ejercen en
otro tipo. Ejemplo, la insulina.
 Proteínas como factores de crecimiento: Su función consiste en estimular la velocidad de
crecimiento y la división celular. Como ejemplo se puede citar la hormona de crecimiento y el
factor de crecimiento derivado de plaquetas.
 Proteínas catalíticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las reacciones metabólicas.
Dentro de las células son variadas y se encuentran en cantidad considerable para satisfacer
adecuadamente sus necesidades. Entre otras se consideran las enzimas proteolíticas cuya
función es la degradación de otras proteínas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc.
 Proteínas contráctiles: Son proteínas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las
células o tejidos que estén constituyendo de desplazarse, contraerse, relajerse razón por la cual
se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de motilidad. Las proteínas más
conocidas de este grupo son la actina y la miosina.
 Proteínas receptoras: Proteínas encargadas de combinarse con una sustancia específica. Si se
encuentran en la membrana plasmática, son las encargadas de captar las señales externas o
simplemente de inspeccionar el medio. Si encuentran en las membranas de los organelos,
permiten su interacción. Sin embargo, no son proteínas exclusivas de membrana ya que algunas
se encuentran en el citoplasma. El ejemplo más típico de éstas son los receptores de las
hormonas esteroides. Casi todos los neurotransmisores, la mayoría de las hormonas y muchos
medicamentos funcionan gracias a la presencia de estas proteínas.
 Proteínas de transferencia de electrones: Son proteínas integrales de membrana, comunes en
las mitocondrias y cloroplastos cuya función se basa en el transporte de electrones desde un
donador inicial hasta un aceptor final con liberación y aprovechamiento de energía. Como
ejemplo se citan a los Citocromos que hacen parte de la cadena respiratoria.
 Funciones y clasificación de las proteínas
25 de febrero de 2010 Publicado por Javier García Calleja
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Las proteínas constituyen el grupo molecular más abundante en la naturaleza, lo cual dificulta
su clasificación.
FUNCIONES.
Entre las funciones de las proteínas que se podrían denominar estáticas destacan las
siguientes:
 Estructural. Muchas proteínas forman estructuras celulares, como las membranas, las fibras
contráctiles, los orgánulos vibrátiles, la sustancia intercelular y las estructuras cutáneas, entre
otras.
 Almacén de aminoácidos. Algunas proteínas constituyen una fuente de reserva de
aminoácidos, lo que permite la síntesis de proteínas fundamentalmente durante los procesos
embrionarios. Son abundantes, por tanto, en las semillas de vegetales y en los huevos de los
animales.
 Las proteínas activas, que componen el grupo más numeroso y complejo, realizan múltiples
funciones:
 Fisiológica. Este grupo comprende las proteínas que intervienen en los movimientos, los
procesos homeostáticos (incluido el mantenimiento del pH), el transporte de otras moléculas,
hormonas, etc.
 Regulación genética. Algunas proteínas participan en los procesos de activación e
inactivación de la información genética.
 Catalizadora. Las proteínas que se incluyen en este grupo reciben el nombre de enzimas.
Actúan como biocatalizadores favoreciendo las reacciones químicas que se producen en los
seres vivos.
 Inmunitaria. Ciertas proteínas proporcionan la identidad molecular de
los organismos vivos (antígenos), mientras que otras (anticuerpos) rechazan
cualquier molécula extraña que se introduzca en ellos.
 Avisos Google

CLASIFICACIÓN.
Aunque en ocasiones se emplea una clasificación basada en las funciones de las proteínas,
con frecuencia se recurre a otros criterios, como su composición y complejidad, que
permiten dividirlas en dos grandes grupos:
 Holoproteínas o proteínas simples. Están formadas únicamente por cadenas polipeptídicas,
ya que en su hidrólisis (descomposición en subunidades) sólo se obtienen aminoácidos. Dicho
de otra forma: están formadas exclusivamente por aminoácidos.
 Heteroproteínas, proteínas complejas o conjugadas. Además de las cadenas
polipeptídicas, están compuestas también por una parte no proteica que se denomina grupo
prostético.
 Holoproteínas.
Según su estructura tridimensional, las holoproteínas se subdividen en proteínas
globulares (redondeadas, con un alto grado de plegamiento y normalmente solubles)
y fibrilares (lineales, con una estructura terciaria menos compleja e insolubles).
Algunas proteínas con estructura globular pueden adquirir estructura fibrilar y hacerse
insolubles. Éste es el caso de la transformación de fibrinógeno en fibrina durante el proceso de
la coagulación sanguínea. Los filamentos de fibrina crean una red donde los glóbulos rojos
quedan atrapados y forman el coágulo.
Entre las proteínas globulares destacan las siguientes:
 Albúminas. Constituyen un grupo de proteínas grandes, que desempeñan funciones de
transporte de otras moléculas o de reserva de aminoácidos. Se pueden diferenciar a su vez en
lactoalbúminas, ovoalbúminas y sero-albúminas, según se localicen en la leche, en la clara de
huevo o en el plasma sanguíneo, respectivamente. Son las proteínas más grandes, pudiendo
llegar a alcanzar masas moleculares de 1000 000. Como su nombre indica, su forma globular
es muy perfecta. Se incluyen en este grupo algunas heteroproteínas, como la hemoglobina.
 Histonas. Poseen una masa molecular baja y contienen una gran proporción de aminoácidos
básicos. Asociadas al ADN, forman parte de la cromatina y desempeñan un papel muy
importante en los procesos de regulación génica,

Las proteínas fibrilares realizan generalmente funciones estructurales. Se incluyen en este

grupo algunas proteínas muy conocidas:
 Queratina. Presente en las células de la epidermis de la piel y en estructuras cutáneas como
pelos, plumas, uñas y escamas, es una proteína rica en el aminoácido cisteína.
 Colágeno. Su resistencia al estiramiento justifica su presencia en los tejidos conjuntivo,
cartilaginoso y óseo. Posee una estructura secundaria característica compuesta por tres
cadenas trenzadas.
 Miosina. Esta proteína participa activamente en la contracción de los músculos.
 Elastina. Como su nombre indica, posee una gran elasticidad que le permite recuperar su
forma tras la aplicación de una fuerza. Debido a esta propiedad, la elastina se encuentra en
órganos sometidos a deformaciones reversibles, como los pulmones, las arterias o la dermis
de la piel.

Heteroproteínas.
Según la naturaleza del grupo prostético, las heteroproteínas se clasifican en fosfoproteínas,
glucoproteínas, lipoproteínas, cromoproteínas y nucleoproteínas.
 Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido ortofosfórico. Ejemplos de fosfoproteínas son
la vitelina, presente en la yema de huevo, y la caseína, abundante en la leche y proteína
principal del queso.
 Glucoproteínas. Su grupo prostético está formado por un glúcido. Se encuentran en las
membranas celulares, donde desempeñan una función antigénica. Las gammaglobulinas con
función de anticuerpos son, así mismo, glucoproteínas. También se incluyen en este grupo el
mucus protector de los aparatos respiratorio y digestivo, algunas hormonas y el líquido sinovial
presente en las articulaciones.
 Lipoproteínas. Su grupo prostético es un lípido. Aparecen en las paredes bacterianas y en el
plasma sanguíneo, donde sirven como transportadores de grasas y colesterol.
 Cromoproteínas. Tienen como grupo prostético una molécula compleja que posee dobles
enlaces conjugados, lo que les confiere color. Hemoglobina, porfirina, hemocianina,
citocromos… pertenecen a este grupo.
 Nucleoproteínas. Su grupo prostético está formado por ácidos nucleídos. Las
nucleoproteínas constituyen la cromatina y los cromosomas.

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