Hemocianina

La hemocianina es una proteína presente en la

sangre de algunos crustáceos, arácnidos y moluscos
que se encarga del transporte del oxígeno. Su
función es equivalente a la que la hemoglobina
realiza en la sangre de otros animales y de los seres
humanos aunque el transporte de oxígeno no es tan
eficiente.

En vez de hierro presenta dos átomos de cobre en

su centro activo. Por esto el color de la hemocianina
oxigenada no es rojo sino azul verdoso, lo que le ha
dado el nombre (cian = azul). Los moluscos y
crustáceos con este tipo de sistema de transporte
de oxígeno en su hemolinfa muestran ese color en
sus líquidos.

Los dos centros metálicos no están en contacto directo, pero si muy próximos entre ellos. La
molécula de oxígeno se inserta entre los dos átomos de cobre, los cuales cambian su estado de
oxidación, de +I a +II, cediendo un electrón cada uno a la molécula de oxígeno. Como
consecuencia, ésta se reduce pasando a peróxido (peróxido de hidrógeno desprotonado). La
transferencia de los electrones a pares evita la formación del ion superóxido.

En la actualidad, se sabe que la molécula de hemocianina puede adoptar dos conformaciones

distintas, la forma agregada y la disgregada, cada una de las cuales posee distinta afinidad por
el oxígeno: la desoxi-hemocianina, encontrandose preferentemente en la conformación de
poca afinidad hacia el oxígeno (forma disgregada), a saturación intermedia las dos formas
conformacionales están presentes, y en soluciones altamente saturadas la conformación de
alta afinidad es la predominante (forma agregada). Esto se explica con base en la
cooperatividad, mediante la cual aumenta progresivamente la afinidad por el oxígieno, a
medida que transcurre la oxigenación.

Cuando esta proteína se encuentra unida al oxígeno presenta un color azulado y cuando se desprende de él es
incolora.
Conformaciones:
A pesar de que la oxi-hemocianina contiene dos iones Cu (II) con configuración d incompleta,
es una molécula diamagnética. Esto se ha explicado proponiendo un acoplamiento entre los
dos núcleos metálicos que da lugar a un arreglo electrónico antiferromagnético, lo que hace
que la oxi-hemocianina no exhiba paramagnetismo. Esta característica había hecho suponer
que los dos núcleos de cobre estaban enlazados mediante un ligante, además de la molécula
de oxígeno, siendo este el responsable del acoplamiento antiferromagnético.

Por otro lado, cada ion de cobre en la desoxi-hemocianina se encuentra coordinado a tres
nitrógenos imidazólicos de las cadenas proteicas, con una distancia entre cada ión de 3.54
Angstrom. Las esferas de coordinación de los dos iones de cobre consisten de dos enlaces
cortos Cu-N (1.95 a 2.104 Angstrom) y de uno notablemente más largo Cu-N (2.66 a 2.77
Angstrom). Los cuatro nitrógenos con enlaces cortos y los dos iones de cobre forman un plano
y los otros dos ligantes son axiales, y se encuentran en extremos opuestos del plano, es decir,
que la configuración de los ligantes axiales es trans.

Actividad inmunológica:
Las hemocianinas son usadas como transportadoras (“carrier”) para producir anticuerpos y
como carrier-adyuvante en vacunas experimentales terapéuticas para cáncer. Entre sus
ventajas, además de su costo razonable y la ausencia de efectos secundarios, está que
direccionan la respuesta inmune hacia respuestas tipo Th1 a diferencia de otros adyuvantes,
como por ejemplo la alumina que lo hace hacia respuestas tipo Th226. Así mismo, estas
metaloproteinas se han utilizado en la producción de un sinfín de anticuerpos contra pequeñas
moléculas de interés diagnóstico, incluyendo hormonas, drogas, antibióticos, y toxinas, que
son acopladas químicamente. De esta manera, animales inmunizados producen anticuerpos
contra la hemocianina y contra la sustancia transportada, los cuales posteriormente se
purifican y aplican en diversos ensayos basados en las reacciones antígeno-anticuerpo.
Tirosinasa
Las monooxigenasas son enzimas que catalizan la incorporación de un átomo de oxigeno del
O2 a un sustrato, reduciendo simultáneamente al otro a agua. La tirosina constituye un ejemplo
bien conocido de este tipo de sistemas enzimáticos y se la encuentra en microorganismos,
plantas y animales en los que cataliza la hidroxilación de monofenoles a orto-difenoles y la
posterior oxidación de estos a orto-quinonas. La tirosinasa es responsable de las reacciones
química que conducen a la pigmentación de la piel y del color marrón- negruzco que toman
ciertos vegetales (papas, bananas, manzanas) recién pelados o trozados cuando se los deja
expuestos al aire. La coloración se debe a la conversión química de la tirosina en melanina, un
pigmento intensamente coloreado.

La similitud de los estados oxi- de la hemocianina y la tirosina sugiere una marcada semejanza
entre ellos en lo que hace a la fijación y activación de oxígeno, para facilitar su posterior
incorporación al sustrato orgánico.

Reacciones química:
La tirosinasa lleva a cabo la oxidación de fenoles como la tirosina y el catecol usando dioxígeno
(O2). En presencia de catecol, se forma benzoquinona (véase reacción abajo). Los hidrógenos
extraídos del catecol se combinan con el oxígeno para formar agua.

Catecol-Quinona
REFERENCIAS

(Cowan, J. A. (1993). Inorganic Biochemistry, An Introduction.).

Leñero, K. A. La Hemocianina: ¿Existen los Seres de Sangre Azul?

Contreras, M. I. El Poder de la Sangre Azul .

<http://graficas.explora.cl/otros/metro/metrobio/hemocianina.html>

Campo, M. d. Hemocianinas, una herramienta inmunológica de la biomedicina actual, Chile,

2011

Mayer, AM (2006). «Polyphenol oxidases in plants and fungi: Going places? A review».
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Jaenicke, E and Decker, H. (2003). «Tyrosinases from crustaceans form hexamers». Biochem. J.
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