PROBLEMAS: Aminoácidos, Péptidos y Proteínas

1. En la naturaleza existen más de 200 aminoácidos pero sólo 20 de ellos aparecen como producto de hidrólisis
de las proteínas de animales, vegetales y bacterias. ¿Cómo explica que un número infinito de proteínas pueden
ser sintetizadas a partir de sólo 20 aminoácidos?
2. En solución el pH próximo a la neutralidad, el grupo carboxilo se desprotoniza y el grupo amino capta el protón.
a- Según Brönsted, el grupo carboxilo se comportó como _______ y el grupo amino como ______. La
consecuencia del fenómeno descrito conduce a la formación de un ________.
b- A partir de la especie en estado sólido formule el dipolo.

c- ¿Cómo se llama el valor del pH en el cuál un aminoácido en solución se encuentra 100 % en forma dipolar?
d- Indique en que forma iónica predomina el aminoácido en las dos situaciones planteadas.

e- Ante el agregado de bases los aminoácidos se comportan como _______ y ante el agregado de ácidos como
________. Por esta capacidad de los aminoácidos son sustancias_________.
3. Formular los siguientes Aminoácidos:
a) A.A. polar neutro
b) A.A. alifático
c) A.A. catiónico (básico)
d) A.A. aromático
e) A.A. aniónico (ácido)

4. Formule los aminoácidos L-alanina y L-glutamato e indique en los mismos:

a) El carbono alfa
b) El grupo carboxilo
c) El grupo amino
d) El radical –R
e) Señale en las moléculas por usted formuladas donde radica las diferencias entre ellas.
5. ¿Qué son, cómo se clasifican y qué configuración tienen los AA esenciales?
6. ¿Cómo es el comportamiento de un AA en medio ácido y en medio básico?
7. ¿Qué es el zwitterion?
8. ¿Por qué podemos asegurar que los AA esenciales presentan actividad óptica?
9. Explicar ¿cómo se determina la familia D y L de un aminoácido?
10. a) Dibujar: L-Alanina y D-Alanina.
11. b) ¿Qué tipo de isómeros son? Explique.
12. Observando la figura adjunta, explique la variación de las cargas en el A.A. de la parte A, a medida que aumenta
el pH.
13. La electroforesis consiste en la migración de moléculas con carga por acción de un campo eléctrico. Al
generarse la diferencia de potencial, las moléculas se desplazarán al polo positivo (ánodo) o negativo (cátodo),
dependiendo de su carga eléctrica. La velocidad de migración electroforética, depende la carga eléctrica, de
las dimensiones moleculares y del soporte empleado. La electroforesis se realiza con un equipo que consta de
una fuente de poder, una cuba y un soporte (papel o diferentes geles).
a - Represente el dispositivo que correspone a una electroforesis
b-¿Hacia dónde se producirá la migración de los siguientes aminoácidos a pH fisiológico (aproximadamente
7,4)? Glutamato, Leucina y Lisina
c- ¿Qué utilidad bioquímica se le puede dar a dicho dispositivo?
14. La tripsina, es una enzima proteolítica que hidroliza los enlaces peptídico cuando el grupo carboxilo lo aporta
la lisina o la arginina. Indique en el polipéptido que se presenta:

a- con un círculo, el grupo amino y carboxilo Terminal.

b- con un recuadro, los enlaces peptídico.
c- con una flecha, los puntos de hidrólisis cuando el péptido es tratado con tripsina.
d- ¿por cuántos aminoácidos, está formado este polipéptido?
e- ¿Cuáles son?
f- ¿cuál es la carga neta del polipéptido? ¿Hacia dónde migraría en una corrida electroforética?
15. a) Para la Leucina, calcular su P.I.
b) Formular la especie predominante a pH= 1,2, en su P.I. y a pH= 10,3.
c) ¿Presenta actividad óptica? Explique.
16. Represente la estructura de la forma predominante de:
a) Valina a pH= 11
b) Arginina a pH=7
c) Ácido Glutámico a pH=5,9
17. ¿Cómo se forma el enlace peptídico? ¿Qué implicancias biológicas tiene?
18. a) Escriba la formación de los siguientes péptidos:
i) Ser-Tir-Ser.
ii) Lis-His-Val-Gli.
iii) Ala-Glu-Pro-Fen
b- Indicar carboxilo terminal, amino terminal, enlaces peptídicos y nombrar.
19. a) Formular 2 A.A. neutros.
b) Con ellos formar un dipéptido y un tripéptido. Nombrarlos.
c) Señalar sus extremos, nombrarlos y marcar el enlace peptídico.
20. Plantear la hidrólisis del péptido: Ser-Ala-Cys.
21. Establezca diferencias y similitudes entre péptidos y proteínas.
22. ¿Qué criterios se usa para clasificar a las proteínas?
23. Caracterice a las diferentes estructuras de las proteínas.
24. ¿Cómo se puede desnaturalizar a una proteína? ¿Es lo mismo que la hidrólisis? Fundamente.
25. Establecer diferencias estructurales y funcionales entre proteínas globulares y fibrosas. Cite ejemplos de cada
una.
26. Escriba la curva de valoración para los siguientes aminoácidos e indique punto isoeléctrico:
Aminoácido pK1 pK2 pK3
Metionina 2,28 9,21 _
Serina 2,21 9,15 _
Tirosina 2,20 9,11 10,07
27. Escriba la formación de los sioguientes péptidos:
 a) Ser-Tir-Ser
b) Lis-Val-Gli-Pro
c) Ala-Glu-Fen-Pro
d) Indicar para cada uno carboxilo terminal, amino terminal, enlaces peptídicos y nombrar.
28. a) Las proteínas tienen diferentes niveles de organización, que abarca desde la estructura primaria a la
cuaternaria.
Defina en función a sus características (fuerza estabilizadora y/o enlaces) las siguientes estructuras:
Primaria. Secundaria. Terciaria. Cuaternaria
b) ¿Qué estructura secundaria conoces?

29. Reconozca en el siguiente esquema de una proteína globular: a) las fuerzas estabilizadoras. b) Estructuras β de
hoja plegada, α hélice. c) Amino terminal. d) Carboxilo terminal.

30. Los nombres particulares de cada enzima están relacionados con el sustrato o el producto de la reacción que
catalizan seguidos de la terminación asa. La terminación se basa en el tipo de reacción que catalizan.
Completar el siguiente cuadro:

Clasificación Acción Ejemplo de enzima Ejemplo de reacción

Oxidoreductasas

Transferasas

Hidrolasas

Lipasas

Liasas

Isomerasa

Fuentes:

BIOQUÍMICA – Lehninger. Ed Omega. 1988 BIOQUÍMICA – L. Stryer. Editorial Reverté-1979.

QUIMICA DE LOS ALIMENTOS – S.B. Jergal. Pearson Educación 1999.

MANUAL DE BIOQUIMICA Y BIOLOGIA CELULAR- Universidad de la Repúlica.