1.

ESTRUTURA E COMPOSIÇÃO

-Os monômeros do polímero proteico são os aminoácidos.

-Todas as proteínas até então conhecidas, são formadas pelos 20 aminoácidos-padrão, sua
composição varia apenas nas quantidades e sequência disposta desses aminoácidos. (21
não mais 20)

-Exceto a prolina, todas as outras proteínas são constituídas por alfa-aminoácidos, porque
possuem um grupo amino e carboxila ligados ao mesmo carbono;

-Proteínas são as macromoléculas mais abundantes no mundo biológico e desempenham

as mais variadas funções tais como:

1.catalítica (enzimática)

2.informacional

3.estrutural

4.energética.

Classes de Aminoácidos

Os aminoácidos podem ser apolares, polares sem carga(neutras) ou polares com carga.
Todas as proteínas tem seu carbono principal, ligado ao seu grupo carboxi(forma ionizada)
COO- e seu grupo amino(forma ionizada) NH3+ associados, o que muda seu caráter polar
ou apolar é sua cadeia lateral. ​Como identificar?​ (tabela)

1.P.Apolares:​ cadeia lateral associada ao alfa-carbono(o carbono principal) é composta

geralmente por uma cadeia de hidrocarbonetos ou por um hidrogênio apenas;

2.P.Polares Sem Carga​: cadeia lateral associada ao alfa-carbono(principal) possui,

geralmente, uma hidroxila (OH), ou mesmo uma dupla O (=O) ou nitrogênio ou ainda,
enxofre(cisteína) . Em termos químicos, ligam-se ao tiol(S, o enxofre da cisteína), hidroxilas
ou amidas( N, nitrogenio): ou seja, está associada a átomos bastante eletronegativos - e
mesmo assim continua neutra. No caso da cisteína, a única que apresenta S, estabelece-se
ligações entre dois resíduos de aminoácidos do grupo tiol, formando uma ​ligação
dissulfeto​ quando se aproximam; isso acarreta na importante capacidade biológica de unir
duas cadeias polipeptídicas diferentes e estabelecer ligações cruzadas entre duas
cisteínas).

3.P.Polares Com Carga:​ cadeia lateral associada ao alfa-carbono(principal) possui por fim
um grupo ionizado, carregado eletricamente; geralmente são formas protonadas do amino
ou desprotonadas do ácido carboxílico, ou outros agrupamentos carregados no geral.
C​ada grupo associado ao carbono​ - alfa, ​possui um pK próprio​; por isso, uma proteína
pode tem pelo menos 3 pKs(por que não mais se na cadeia lateral pode haver outros
grupos ionizáveis)? Isso confere à proteína seu ​caráter ácido ou básico​ , dependendo do
meio onde está presente, sendo por isso ​anfotérica.

>>>Algumas proteínas ainda, podem ser carregada eletricamente com cargas opostas e
serem íons-dipolares, ou híbridas(zwitterions).

As proteínas são formadas através de ligações peptídicas, estabelecidas entre o CO-NH

dos resíduos de aminoácidos, nessa ligação, uma molécula de água é formada e liberada.
Elas tendem a formar estruturas lineares como se tivessem caráter de ligação dupla, com
menor mobilidade e , portanto, os polipeptídeos são polímeros lineares(leitura pelos
ribossomos), o que tem grande importância biológica.(assim como ácidos nucleicos). Essa
ligação não ocorre naturalmente, é mediada e sintetizada pelos ribossomos. O produto
representado é apenas o resultado final desse processo. (tradução). Apenas o carbono alfa,
quartenário( 4 ligações simples), apresentam a propriedade de rotação

Além disso,a intensidade da interação que um grupo funcional gera sobre um outro, é
inversamente proporcional à distância que separa um do outro. Aminoácidos nunca são
neutros quando estão em solução aquosa e respondem à adição ou remoção de prótons,
podendo se protonar ou desprotonar, inclusive sob a ação de sais . O pK reage à própria
conformação espacial tridimensional adotada quando das interações com o meio e a
constante dielétrica.

Aminoácidos positivamente carregados( mais grupos H3N+) tendem a ser ácidos : se são
positivamente carregados, é porque existe um próton adicional associado; quanto mais H+
mais ácido.

Os aminoácigos carregados negativamente, tendem a ser básicos, isso significa que

captaram um e- do H, diminuindo a quantidade de H+ e tornando-se uma molécula mais
básica.

Moléculas quirais: O carbono alfa é quartenario( faz 4 ligações quimicas) e por isso é um
atomo quiral nos aminoácidos. (simétricas no espelho) tem grande importância
química,biológica ( farmacêutica): a mudança promovida por essa rotação e forma
alternativa, pode tornar uma molécula ativa ou não e essas propriedades estão relacionadas
, por exemplo, ao desenvolvimento de fármacos , a talodomida,envolvia um enantiomero
''inativo'' . Todas as proteínas encontradas nos seres vivos são formadas por
L-aminoácidos. No entando, aminoácidos não-padrão, também desempenham papéis
biológicos importantes como neurotransmissores, e são modificações a partir de um
aminoácido padrão.

Os 20 aminoácidos variam em suas propriedades:

-Propriedades acido básicas: os alfa aminoácidos possuem pelo menos 2 pKs(glicina), uma
para o grupo monoamino e outro para o monocarboxílico, pKi(+) ou pKj(-), pode acontecer,
no entanto, da cadeia lateral possuir grupos ionizáveis, e então apresentarem pKi pKr ou
pKR pKj. Para cada grupo ionizável do aminoácido, existe um pK associado, o que faz com
que as curvas de titulação das proteínas seja bastante complexa, com vários ''degraus''.
Além disso,a intensidade da interação que um grupo funcional gera sobre um outro, é
inversamente proporcional à distância que separa um do outro. Aminoácidos nunca são
neutros quando estão em solução aquosa e respondem à adição ou remoção de prótons,
podendo se protonar ou desprotonar, inclusive sob a ação de sais .

EXERCITAR UM DIPEPTIDEO E UM TRIPEPTIDEO, DESTACANDO AS LIGAÇÕES

PEPTIDICAS.

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-diversidade funcional (especificidade): estrutural, catalisa reaçoes quimicas, transporte de

moleculas no sangue e moleculas atraves de membranas, defesa(imunoglobulinas e
interferon),hormonios proteicos, contração muscular, controla de expressão genica.

- a função desempenhada está estritamente relacionada a sua estrutura espacial que por
sua vez está relacionada a sua composiição quimica;

-grupo alfa amino, e um grupo acido.

-carbono alfa é um carbono vizinho a carbonila: H3N+-C(ligado a um R e um COOH-)-H

-quiralidade

-as proteinas encontradas nos seres vivos são formadas por L-aminoacidos(e não
estereoisomeros-> muda conformação espacial e consequentemente a função): não são
ligações químicas, mas interações.

Classificação dos aminoacidos

-feita conforme o carater polar ou apolar do radical.

-sem carga; carregas positivamente;carregados negativamente

Apolares (Alifaticos-cadeia aberta): glicina, alanina, valina, leucina, metionnima, isoleucina;

Apolares aromáticos: fenilalanina, tirosina (é uma fenilalanina + OH).triptofano

Apolar com carga ; prolina( apolar mas com ligação com grupo amino, protonado ou não =
carregadao e-) ; cisteín (SH-SH)> ponte dissulfeto > estado redox de tirois controlam
funçoes importantes no organismo.

Ex: alisamento de cabelo> pontes dissulfeto são quebradas,e quando se reidratram, oxida
mais uma vez voltando a conformação espacial novamente. ]

Aminoacidos polares carregados positivamente: lisina, arginina histidina.

Aminoaciso polares carregados negativamente: apresentam grupo carboxilico

(aminoacid.bas)

Aminoacidos especiais(que podem ser modificadas depois de traduzidas) são hidroxiladas(

+H), ornitina,