DEPARTAMENTO DE BIOLOGIA MOLECULAR

FACULTAD DE MEDICINA
Jesús Navas

Tema 4. PROTEÍNAS: FUNCIONES BIOLÓGICAS Y ESTRUCTURA

PRIMARIA

1. ¿Cuál es la masa molecular aproximada de una proteína de 682 aminoácidos en una única
cadena polipeptídica

Cada aminoácido pesa en promedio 110 Daltons (Da), entonces se multiplica 110 Da x 682 =
75020Da, es decir aproximadamente 75KDa.

2. El análisis de dos muestras de proteína, una procedente de corazón de cabra y otra de

corazón de oveja, dio como resultado que tenían la misma composición de aminoácidos.
¿Es esto suficiente para afirmar que las dos muestras son idénticas?

El resultado obtenido dice que la composición de aminoácidos es la misma, lo que no significa que
posean la misma secuencia aminoacídica. Para que estas dos proteínas sean idénticas deben tener
igual secuencia aminoacídica

3. La hidrólisis de 100g de citocromo C humano da como resultado 18.7 g de lisina. Sabiendo

que el peso molecular de un residuo de lisina es 128 D y que cada molécula de citocromo C
contiene 18 residuos de lisina, calcular el peso molecular de este citocromo.

100 gr = 6.022 e +25 D

18.7 gr = 1.1261 e +25 D

6.022 e +25 de citocromo x 13000 D= 325016.37 D

1.1261 e +25 de lisina x 18= 453.061 Da
453.061 Da x 128 D = 57991.8153
325016.37 – 57991.8153= 267024.5547 D peso Molecular de citocromo

4. A) El peso molecular medio de los residuos aminoacídicos de las proteínas es …110 Da

B) Las proteínas pueden separarse en base a su peso molecular por medio de la técnica
conocida como …cromatografía de exclusión molecular o cromatografía de
filtración en gel
C) La separación de las proteínas por electroforesis se basa en el campo eléctrico y el
desplazamiento de las proteínas a través de sus cargas eléctricas.
D) El pH al cual las proteínas no se desplazan en los campos eléctrico se conoce como
Enfoque isoeléctrico

5. Las proteínas se pueden separar en función de su tamaño por:

a. Enfoque isoeléctrico.
b. Electroforesis en gel de poliacrilamida.
c. Cromatografía de intercambio iónico.
d. Cromatografía de exclusion molecular.
e. Espectrofotometría.

Justificar.
Cromatografía de exclusion molecular.- también llamado de filtración en gel, separa proteínas en base a
su tamaño. En este método, las proteínas de mayor tamaño emergen de la columna antes que las pequeñas.

Electroforesis en gel de poliacrilamida. El gel de poliacrilamida retrasa el desplazamiento de las

proteínas en una forma aproximadamente proporcional a su cociente carga/masa