 Esquema: PREPARACIÓN DE LA SOLUCIÓN DE ALBÚMINA:

COÁGULO BLANCO
+ T↑

 Esquema: REACCIÓN XANTOPROTEICA:

COÁGULO BLANCO
+ ETANOL (Desnaturalización parcial)

 Esquema: REACCIÓN DE BIURET:

COÁGULO BLANCO
+ HCl PH↓
 Esquema: Reacción de los aminoácidos azufrados:

COÁGULO BLANCO
+ HNO3
PH↓

 Esquema: Coagulación de la albúmina:

+ NaOH NO REACCIONA

 REACCIÓN XANTOPROTEICA
 REACCIÓN DE BIURET
VI. DISCUSIONES:
Las propiedades biológicas de una proteína, así como parte de sus propiedades
físico-químicas, dependen de su estructura. Cuando estas estructuras se alteran o
se destruyen, aunque no haya ruptura de las cadenas polipeptídicas, la proteína
pierde sus características funcionales y se alteran sus propiedades físico-químicas;
este proceso se denomina desnaturalización.El término desnaturalización tiene
una variedad de significados, según: la proteína sea o no oligomérica, la pérdida
de la conformación sea parcial o completa y la actividad biológica se pierda o no.
En algunos casos el proceso es irreversible, en otros, se puede restaurar la
conformación nativa y la actividad biológica.Los agentes desnaturalizantes
actúan esencialmente destruyendo los enlaces puente hidrógeno y las uniones
disúlfuro, lo que altera las estructuras secundaria y terciaria de las proteínas.
Los agentes desnaturalizantes más comunes son ácidos fuertes, bases fuertes,
calor y agitación mecánica. El aspecto más visible en la desnaturalización
es el descenso de la solubilidad proteica. Por tales causas, los manejos de proteínas
se hacen a temperatura reducida para evitar la desnaturalización térmica, se
emplean tampones para mantener el carácter poli-iónico natural de la proteína y
se evita el trauma físico como la agitación o se mantiene al mínimo. Las
investigaciones que tratan del aislamiento, purificación, y análisis de las proteínas,
son verdaderamente representativas del arte del análisis bioquímico. (Álvarez,
2012)
VII. CONCLUSIONES:
 Se determinó, con eficiencia y rapidez, la presencia de proteínas en una sustancia,
gracias a la reacción de Biuret.
 Se demostraron, gracias a la experimentación y conocimientos teóricos brindados
por el docente, algunas propiedades de las proteínas.

BIBLIOGRAFÍA
Álvarez. (2012). Docplayer. Obtenido de https://docplayer.es/23888776-Trabajo-
practico-no2-reconocimiento-y-propiedades-de-las-proteinas.html
VIII. CUESTIONARIO:
8.1. ¿A qué se debe el color violeta que forma las proteínas en la reacción de
Biuret?
El Reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de proteínas, péptidos
cortos y otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos en sustancias de
composición desconocida.
Está hecho de hidróxido potásico (KOH) y sulfato cúprico (CuSO4), junto con
tartrato de sodio y potasio (KNaC4O6·4H2O). El reactivo, cambia a violeta en
presencia de proteínas, y vira a rosa cuando se combina con polipéptidos de
cadena corta. El hidróxido de potasio no participa en la reacción, pero proporciona
el medio alcalino necesario para que tenga lugar.
8.2. ¿La reacción de Biuret es exclusiva para proteínas?
No, la producen los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos, ya que se
debe a la presencia del enlace peptídico (-CO-NH) que se destruye al liberarse los
aminoácidos. Cuando una proteína se pone en contacto con un álcalil concentrado,
e forma una sustancia compleja denominada Biuret.
8.3. ¿La coagulación de las proteínas es irreversible?
La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su
desnaturalización por los agentes indicados que al actuar sobre la proteína la
desordenan por destrucción de sus estructuras secundaria y terciaria.
8.4. Se dice que, la coagulación por el calor de la clara de huevo es una
DESNATURALIZACIÓN de las proteínas que contiene. ¿Cómo define Ud.
este término?
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica
reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.
8.5. ¿Cuál de las estructuras de las proteínas se altera con la desnaturalización?
Estructura cuaternaria, terciaria y secundaria, ya que, son las que sufren los
cambios.
8.6. ¿Por qué una proteína es menos soluble en su punto isoeléctrico?
La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico, ya que su carga
neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera
dificultar la formación de agregados.
IX. ANEXOS: