Federico Rivadeneira

CAPÍTULO VIII ENZIMAS1

L AS ENZIMAS SON CATAL IZADORES BIOLÓGICOS
Las enzimas son catalizadores biológicos que no forman parte de los productos finales ni se degradan en el
  proceso por lo que actúan mediante la disminución de la EA de una reacción química permitiendo que esta ocurra a
niveles de pH y temperatura moderados (fisiológicos). Además las enzimas, frente a los catalizadores inorgánicos
  presentan una mayor selectividad pudiendo distinguir hasta entre isómeros ópticos (por ejemplo la glucoquinasa que
distingue entre la D y la L- glucosa).
Luego, las enzimas las podemos clasificar según la IUBMB según su función y
subclases, con determinados números; el primer número se refiere al tipo de reacción que
catalizan y estos son:
1. Oxidorreductasas: Estas catalizan reacciones de óxido -reducción necesitando de la
 presencia de coenzimas.
1.1 Si el sustrato es donante de hidrógeno al nombre del sustrato se le antepone la
 palabra deshidrogenasa
1.2 Cuando la reacción ocurre en el sentido inverso le decimos reductasa
1.3 En el caso de que el aceptor de hidrógeno sea oxígeno las llamamos oxidasas
1.4 En el caso de que se incorpore O 2 al sustrato las llamamos oxigenasas
1.5 Y por último p
último  peroxidasas
eroxidasas cuando se utiliza H 2O 2 como aceptor de hidrógeno.
Ejemplo: La reacción catalizada por la enzima L-lactato:NAD oxidorreductasa o
sino 1.1.1.27

2. ransferasas:
Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo funcional de una molécula a
otra.
Ejemplo: L-aspartato: 2 -oxoglutarato aminotransferasa o aspartato aminotransferasa
(2.6.1.1)
3. idrolasas: Catalizan la ruptura de enlaces C±  N; C± O;
Hidrolasas: O; C±S y C±P por adición de
H2O y se nombran como el sustrato con el sufijo  ± asa; asa; por ejemplo la
acetilcolinesterasa, ribonucleasa o la arginasa (ejemplo).
4. iasas: Estas catalizan la ruptura de enlaces C± 
Liasas:  N, C±S y C±C mediante un
mecanismo distinto al de la hidrólisis, ya sea mediante la eliminación de un grupo
  para formar un doble enlace o ciclo (descarboxilasas,
(descarboxilasas, aldolasas, deshidratasas);
deshidratasas ); o
mediante la adición de un grupo a un d oble enlace ( sintasas
( sintasas).
). Ejemplo: Fructosa -1,6-
difosfato: D -gliceraldehído-3-fosfato liasa ó fructosa difosfato aldolasa
aldolasa (4.1.2.13).
5. somerasas: Catalizan la interconversión de cualquier tipo de isómeros ( e pimerasa,
Isomerasas:  pimerasa,
racemasa, etc).
6. igasas: Estas catalizan la unión de dos moléculas utilizando la energía de un nucleósido
Ligasas:
trifosfato y a estas enzimas es a las que se las puede denominar  sintetasas
denominar  sintetasas y no  sintasas.
 sintasas.
Ejemplo: Glutamato: Amoníaco ligasa o glutamina sintetasa 6. 3.1.2.
COENZIMAS
Muchas enzimas realizan su función catalítica en presencia de otras moléculas generalmente
más pequeñas, no proteicas y denominadas coenzimas (algunos las denominan grupos prostéticos si

la asociación de estas con la enzima es de carácter covalente). El complejo resultante se

denomina holoenzima donde la parte proteica se llama apoenzima (termolábil, no dializable) y
la parte no proteica y relativamente pequeña se denomina coenzima (termoestable, no proteica).
Tanto oxidorreductasas, isomerasas y ligasas requieren d e coenzimas.

Las coenzimas participan activamente en la reacción, por ejemplo en las oxidorreductasas

aceptan o ceden hidrógenos o electrones y en las transferasas aceptan o ceden los grupos.
Además se asocian a vitaminas (como las del grupo B) lo que demuestra la importancia
fisiológica de las mismas y su ingesta. Luego, tenemos que una coenzima no es específica para
un tipo de reacción sino que la porción de la enzima que da la especificidad es la apoenzima. P or 
ejemplo, la lactato deshidrogenasa, malato deshidrogenasa y glutamato deshidrogenasa utilizan
 NAD como coenzima (aceptora de H) así como también otras oxidorreductasas.

1
BLANCO , Antonio. Química biológica. 8va ed. El Ateneo. 2007. pp. 125 y ss. IS BN 950 -0-20422
-0-20422-3
-3

1
 Feder i Ri denei
deneira

MET A ENZ
ENZ M AS

Los iones met

met li os cont
con tr i en a la capaci
capacidad cat
catalítica
lítica de la hol
ho lonzi
onzima
  por su capaci
capacidad para donar y acept acep tar elect
ectrones y est
estabili
abilizar 
zar  las est
estruct
ructuras
terci
erciar ias y cuat
cuaternar ias prot
proteicas de las mimismas. AlAl unos e jemp
 jempllos son:
son:
y Fe:
Fe: Catalasa, peroxi
peroxidasas y citcitocromos.
ocromos.
y Cu: Tirosi
rosinasa, áci
ácido ascórbi
ascórbico oxi
oxidasa y cit
citocromo
ocromo oxi
oxidasa.
y Zn: Alcohol
cohol deshi
deshidrogenasa y anhi
anh idrasa carbóni
carbón ica.
y Mo: Es par te de la xanti
xan tino
no oxi
oxidasa (cat
(catalizan
lizan la oxi
oxidaci
dación de
hi poxanti
 poxan tina
na a xanti
xan tina
na y luego de xanti
xan tina
na a áci
ácido úr ico), ot
otras oxi
oxidasas y
deshi
deshidrogenasas.

y Mg: El mismo se requi

requ iere en enzi
enz imas que utili
u tilizan
zan ATP como cofact
cofac tor donde la forma acti
ac ti a del
de l ATP se
2+
encuent
encuentra uni
unida en un compl
comp le jo
 jo ATP-M
ATP-M g donde el el mismo se coordi
coord ina con las cargas negati
nega ti as de los grupos
fosfat
fosfato.
y Mn: E l mismo es indi
ndispensabl
spensable en la acci
acción de la acetil
acetil--CoA carboxil
carboxilasa,
asa, desoxi
desoxirr i bonucl
 bonucleasa y ot
otras.
y Se: Se une a gl
g lutatión
tión peroxi
peroxidasa
2+
y Ca: El Ca es indi
ndispensabl
spensable para muchas enzi
enz i mas.

+ +
Además es indi
ndispensabl
spensable para ot
otras enzi
enzi mas o para muchas de es ta la presenci
presencia de cati
cationes
ones como Na , K  o
-
ani
aniones como Cl .
C ATÁLI
 ATÁLISSIS ENZ
ENZIMÁTIC A

Como sabemos las enzi

enzimas act
actúan di
d ismi
sminuyendo la energí
energía de acti
acti aci
aci ón necesar ia para que se produzca la
reacci
reacción si
sin modi
modif icar l
car  la const
constant
ante de vel
veloci
ocidad de las mi
m ismas ni
ni produci
producir 
ningún cambi
cambio en la energí
energía li bre
  bre de l a mi
misma. Para la reacci
reacción se post
pos tula
que se produce un comp le jo  jo intermedi
ermedio enzi
enzi ma-sust
ma-sustrat
rato que luego se
disoci
socia sin afect
afectar  la est
estruct
ructura de la enzi
enzima por  lo que la misma puede
utilizarse
tilizarse nuevament
nuevamen te.
SITIO A
ITIO  ACTIVO

E l sitio
itio acti
activo
vo est
está compuest
compues to por un sitisitioo de uni
unión y por un siti
s itio
o cat
catalítico
lítico.. A minoáci
noácidos usual
usuales en est
es te siti
sitioo
de uni
un ión son ci cisteína, gl
glutamat
amato, gli
gliccina, aspar tato, argi
arginina, hi
histid
tidina, ser ina o treoni
reon ina. Cuando la E se une con el el S
lo hacen medi
med iant
ante uni
un iones no coval
cova lent
entes como enl en laces ióni
ónicos e interacci
eracciones débil
débiles
es de Van der Waal
Waa ls, etetc. Solo
durant
durante el
el transcurso de la reacci
reacción se pueden formar al a lgunos enl
en laces coval
covalent
entes transit
ransitor 
or ios. Luego en el el est
estado de
transi
ransición donde se forma el e l compl
comple jo
 jo o intermedi
ermed iar i o de reacci
reacción tenemos que la mol molécul
écula de sust
sus trat
rato sufre una
debilit
debilitac
aciión en l os enl
enlaces que reacci
reacc ionarán por par te de la enzienzima que permiti
permitiránrán di
dismi
sminui
nuir l
r la energí
energía de acti
activac
vacii ón
de la mi
misma y por l
por  lo tant
anto un increment
ncremen to en la velveloci
ocidad de reacci
reacc ión.
La hi pót
 pótesi
esis más acept
aceptada es la del del a jus
 justte induci
nducido de Koshl
Kosh land que en 1958 pos tula que las enzi enzi mas se
modi
modif ican con la uni unión del
del sust
sustrat
rato exponi
expon iendo ci cier tos resi
residuos ami
aminoací
noacídicos. Se ha demostdemostrado que l os sitiositios
acti
activos
vos cambi
cambian permanent
permanen tement
emente hast
hasta que elel sust
sustrat
rato se une def initivamen
itivamentte
ZIMÓGENOS
IMÓGENOS

Los zi
zi mógenos o proenzi
proenz imas son enzi
enzimas si sintetizadas
tizadas y secret
secre tadas en un est
es tado inacti
nactivovo o no cat
ca talítico
lítico;; las
mismas se acti
activan
van general
genera lment
mente cuando se hi
h idroli
droliza
za al
alguna porci
porción de la mi
misma. El
El pépti
péptido
do li berado
  berado de la proenzi
proenzima es
denomi
denominado pépti
péptido
do de acti
activac
vaciión.
ENZIM AS A
 AS  ANORM
NORM ALE
 ALESS POR A
POR ALTER
LTER A CIONES
IONES GÉNIC AS

Los denomi
denominados errores congénit 
congén it os
os del 
del me
met 
t  oli smo
 smo o sisi mpl
mplement
emente trast
rastornos met
metabóli
abólicos
cos se deben usual
usua lment
mente
a una fall
fallaa en la vía met
metabóli
abólica
ca de ci
cier to compuest
compues to. EstEsto puede ocurr ir por  la falt
faltaa o cambi
cambio de un amiaminoáci
noácido
sol
solament
amente en el
el sitio
itio acti
activo
vo de la enzi
enzima modi
modif icando así
as í su acti
activvidad.
SISTEM AS MULTIENZ
MULTIEN ZIMÁTICOS

Los si
sistemas multi
mu ltienz
enzii máti
máticos
cos est
están compuest
compues tos por un grupo de enzi
enz imas las cual
cuales se ubi
ubican espaci
espac ialment
mente de
det
determi
erminada manera de forma tal que el el product
producto de una reacci
reacc ión es utili
u tilizado
zado como sust
sus trat
rato de la sigui
guient
ente. Tambi
También

2
 Federico Rivadeneira

existen enzimas multifuncionales como la ácido graso sintasa que es sintetizada a partir de la fusión de diferentes
enzimas resultando en una enzima multifuncional con diferentes dominios catalíticos.
DETERMINACIÓN DE LA ACTI VIDAD ENZIM ÁTICA
 ÁTICA

La actividad de una enzima puede medirse como la cantidad de sustrato consumido o de producto formado en un
tiempo dado. Si medimos velocidad inicial es conveniente medirla hasta que se haya consumido al menos el 20% del
sustrato (o mejor el 5%). Y para definir esta actividad utilizamos las unidades internacionales (UI) donde se define
como la cantidad de micromoles de sustrato consumido por minuto.
Luego, la actividad específica de una enzima es la cantidad de micromoles de sustrato consumido por minuto por 
miligramo de enzima presente. Esto denota una relación entre la acti vidad enzimática y la cantidad de enzima presente en
una mezcla variable de proteínas.
Luego, si tenemos una solución pura de determinada enzima podemos calcular su número de recambio,
recambio, actividad
molar o constante catalítica como la cantidad de micromoles de sustrato consumido por minuto y por la cantidad de
moles presentes en la solución trabajando con saturación de sustrato.

Unidades internacionales (UIE)


 

Actividad específica

 
À  
  À
 Número de recambio

 


FACTORES QUE MODI FICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Concentración de enzima

La velocidad de reacción es directamente proporcional a la concentración de enzima

 presente. Estas gráficas se construyen midiendo la velocidad inicial antes de que se consuma
el 5% de sustrato inicial en condiciones de sustrato saturante a diferentes concentraciones de
enzima.
Concentración de sustrato
Al realizar esta curva de actividad enzimática en función de la concentración de
sustrato tenemos que obtenemos curvas de tipo hiperbólico donde al principio la misma crece
casi linealmente y luego asintóticamente punto donde se determina la velocidad máxima
(Vmáx ). Se dan diferentes casos:
1. La enzima se une al sustrato rápidamente y los productos se separan lentamente.
En caso de que se sature la enzima, esto es, incrementando la concentración de
sustrato se llega a un punto en el cual la velocidad no aumenta y la reacción se
comporta como de orden cero.
En condiciones definidas de reacción podemos determinar la constante de Michaelis -
Menten que corresponde a la concentración a la cual la velocidad es igual a la mitad de la
velocidad máxima.
Si la ecuación de velocidad inicial es:
 
 
  
Si [S]<K m tenemos entonces que la reacción depende del sustrato y por lo tanto
es de primer orden respecto a este.
Luego la ecuación de Michaelis -Menten puede ser linealizada para poder 
determinar así experimentalmente los valores necesarios de una forma más fácil. Esta
ecuación es tomando el recíproco en ambos miembros y se denomina la ecuación de
Lineweaver -Burk.
   
  
    

La misma representa la ecuación de una recta

3
 Federico Rivadeneira

Temperatura
Como es de suponer, las velocidades de reacciones enzimáticas aumentan con un
incremento de la temperatura dentro de ciertos rangos de esta última. Para eso definimos un valor 
denominado Q10 o coeficiente de temperatura que es el valor por el cual cambia la velocidad de
reacción al aumentar en 10 ° C la temperatura. En el gráfico podemos ver que la velocidad o
actividad enzimática llega a un máximo que es denominado como la temperatura óptima de la
enzima (37 ° C para la mayoría de los homeotermos). Al aumentar la temperatura por encima de 60 ° C
aproximadamente las enzimas son completamente inactivas y esto se debe a la desnaturalización de las
 proteínas.

pH
Las enzimas muestran un rango de pH óptimo de a ctividad que es generalmente entre 6 y 8. Sin
embargo enzimas como la pepsina presentan un pH óptimo de 1,5; la fosfatasa ácida uno de 5 y la
fosfatasa alcalina de 9,5. Esto se debe a que las cargas tanto de enzima como de sustrato varían en
función del pH (estado de ionización de las moléculas) provocando una mejor o peor interacción entre los mismos.
Además, a valores de pH más extremos podemos también desnaturalizar las enzimas
INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
Inhibidores irreversibles
Deterioran definitivamente la capacidad catalítica de una enzima como en el caso de los organofosforados que
inhiben la acción de la acetilcolinesterasa. P or ejemplo los denominados inhibidores suicidas (alopurinol que inhibe la
xantina oxidasa) se unen específicamente mediante enlaces covalentes a las enzimas ocupando el sitio activo.
Inhibidores reversibles
1. Inhibidores competitivos: Estos aumentan el valor de K m de la enzima sin variar la
velocidad máxima de la misma. Lo hacen por diferentes mecanismos:
a. En estos casos el inhibidor se une al sitio activo de la enzima por una similitud
estructural que presenta con el sustrato. Por ejemplo la  succinato deshidrogenasa con
el malonato. La misma presenta grupos cargados positivamente en su sitio activo que
interaccionan con los carboxilos cargados negativamente del succinato y también del
malonato que ocupa su lugar.
 b. Algunos inhibidores no presentan esta similitud estructural con el sustrato pero
igualmente se unen al sitio activo como es el caso del salicilato en la alcohol 
deshidrogenasa y la 3-fosfoglicerato quinasa.
quinasa .
c. En otros casos el inhibidor se une a un sitio diferente
al sitio activo inhibiendo la unión del sustrato a la
enzima mediante un cambio conformacional de la
misma.
Estos tipos de inhibición competitiva se pueden
compensar aumentando la concentración de sustrato
(competidor).
El mecanismo de acción de un inhibidor puede estudiarse midiendo la cinética enzimática a concentraciones
variables de inhibidor y en ausencia del mismo.
2. Inhibidores no competitivos: Estos aumentan V máx y dejan constante K m y no se previenen
con un aumento de S. Los mismos se unen a un lugar diferente al sitio activo y no inhiben
la unión del sustrato a la enzima lo que explica que se disminuya la actividad enzimática
sin modificar  K m.
A este grupo pertenecen aquellos que se unen reversiblemente a los grupos  ±S H de restos
de cisteína como los metales Cu 2+ , Hg2+ y
Ag2+ . Otro ejemplo es el del C N ±  que
2+
  posee mayor afinidad por el Fe de
citocromos, catalasas y peroxidasas o la
EDTA que se une a cationes divalentes de
enzimas impidiendo su funcionamiento.
En el caso de que el inhibidor modifique
K m y Vmáx se habla de una inhibición
mixta.

4
 Federico Rivadeneira

3. Inhibidores anticompetitivos: Este tipo de inhibidores provoca una disminución de K m y de

Vmáx . Este aumento aparente (dado por la cinética) de la afinidad de la enzima por el
sustrato se debe a que el inhibidor consume al complejo E S por lo que se favorece la
reacción reversible      hacia la derecha, pero se disminuye V máx debido a que el
complejo ES I no es activo. Además, estos no se ven afectados por el aumento de S.

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La regulación de la actividad depende de varios factores, entre ellos las condiciones fisiológicas y principalmente
la disponibilidad de sustrato. Por esto mismo los niveles de sustrato son usualmente menores o cercanos a la
concentración correspondiente a K m, por lo que un aumento o disminución de la disponibilidad de sustrato regula la
actividad enzimática. A su vez, una vía metabólica está compuesta por una serie de enzimas y sustratos que llevan a un
compuesto determinado del final de la vía; usualmente la primer enzima funciona como reguladora de la vía y las
enzimas reguladoras se clasifican en dos grandes grupos que son: enzimas alostéricas y reguladas por modificación
covalente.
Enzimas alostéricas
Las enzimas alostéricas son aquellas que se ubican al inicio de la vía y son
reguladas por el producto de la última enzima. Por ejemplo la as partato  partato
transcarbamilasa cataliza la primer reacción de la vía sintética de las pirimidinas
(condensación del aspartato con el carbamil fosfato para dar carbamil aspartato) y
se inhibe su función mediante la unión de la citidina trifosfato ( CTP), último

  producto de la vía. Esta inhibición se denomina inhibición por retroalimentación o  feedback . Como
también existen moléculas que al unirse estimulan la actividad.
Estos compuestos son denominados efectores alostéricos o moduladores enzimáticos y los
mismos se unen a un sitio distinto al sitio catalítico denominado sitio alostérico;
alostérico; el mismo puede ser 
un modulador o efector positivo o negativo y también se puede decir que son homotrópicos (en caso
de que sean iguales al sustrato) o heterotrópicos en caso de que sean diferentes. Siendo las enzimas
capaces de ejecutar interacciones hetero u homotrópicas.
La curva de la actividad enzimática de una enzima alostérica es sigmoidea a diferencia de la
curva cinética clásica de tipo parabólico. Curva semejante a la que presenta la Hb respecto a la
saturación con O 2.
Modificación covalente (reversible)
La actividad de una enzima pu ede ser también regulada por la adicción o sustracción de
grupos químicos como el fosfato (a residuos de Ser, Thr o Tyr) en el caso de la  glucógeno
 fosforilasa que presenta una forma defosforilada (glucógeno fosforilasa b) con menor 
actividad enzimática y una forma fosforilada (³glucógeno fosforilasa a´ con grupos fosfato
unidos a los  ± OH
OH de los residuos de serina de la enzima).
Mientras que la remoción de grupos fosfato es realizada por las  fosfatasas.
 fosfatasas.
Enzimas constitutivas e inducibles
Las enzimas pueden ser constitutivas si su tasa de eliminación y producción de la
misma es similar por lo que mantienen niveles más o menos constantes de enzima a nivel
celular. En cambio, ciertas enzimas como las implicadas en el metabolismo de carbohidratos
son inducibles y se sintetizan de novo haciendo a este proceso mucho más lento que todos los
demás.
Procesos enzimáticos en cascada (regulación por proteólisis)
Estos procesos consisten en la activación de zimógenos y el cual se da en una escala logarítmica como ocurre en
la cascada de coagulación o en muchos otras vías enzimáticas. Como son el caso de la quimiotripsina, tripsina y pepsina
que son sintetizados y li berados como proenzimas.

5
 Federico Rivadeneira

ISOZIMAS
Las isoenzimas son enzimas con la misma actividad catalítica específica pero con
diferente secuencia aminoacídica. La presencia de estas se revela mediante una
electroforesis en gel seguida de tinción específica y se las numera de acuerdo a su
migración al ánodo siendo la que más migra la 1 y la que menos migra la de número más
alto.
Por ejemplo la lactato deshidrogenasa es una enzima que presenta cinco
isoenzimas y se encuentra distribuida ampliamente en diversos tejidos donde una isoenzima predomina sobre otra (en los
testículos aparece una sexta clase predominante). En el caso de la LDH tenemos que las mismas son tetrámeros de dos
cadenas polipeptídicas diferentes (A o M) y (B o H).
Esta enzima, cataliza la reacción de lactato a piruvato y viceversa utilizando NADH como cofactor (la LDH es
 NADH dependiente o en algunos casos también Cit ±C dependiente que es la D -Lactato deshidrogenasa).
Además ciertas isozimas presentan una distribución subcelular determinada por lo que sirven también como
marcadores celulares o subcelulares.
L A RELACIÓN ENTRE LA CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO Y LA VELOCIDAD DE REACCIÓN PUEDE SER
EXP
EXPRESADA CUANTITATIVAMENTE

La derivación moderna de la ecuación de Michaelis -Menten incluye la conjetura de Briggs y Haldane del estado
estacionario.
La derivación comienza con los dos pasos iniciales de formación y ruptura del complejo E S.

6
 Federico Rivadeneira

Siendo la segunda ecuación, la de la ruptura del complejo la que usualmente es más lenta y por lo tanto es el paso
limitante de la reacción.
Al comenzar la reacción podemos suponer que la cantidad de P es insignificante, entonces despreciamos k  ±   ± 2 y la
reacción queda como:

Luego, V0 se puede determinar midiendo la velocidad de descomposición de E S por lo que:

Pero es muy difícil medir [ES] experimentalmente por lo que introducimos una nueva expresión que es [E t] que es
la concentración total de enzima (E S+E) y por lo tanto E = E t  ±  ES; además como [ S] está en exceso la cantidad de [E S]
no modifica considerablemente a [ S]. Entonces:
1. La velocidad de formación y ruptura de E S son:

2. La hipótesis del estado estacionario nos dice que la velocidad de ruptura y formación de E S son las mismas
 por lo que:

3. Luego de procedimientos algebraicos llegamos a:

  
4. Siendo la expresión   por lo que la expresión anterior queda como:


 
 
  

5. Luego, podemos expresar V 0 en términos de [E S]
    
  
      

LOS P AR ÁMETROS
 ÁMETROS CINÉTICOS SON USADOS P ARA COMP
COMP ARAR ACTIVIDADES
ACTIVIDADES ENZIM ÁTICAS
 ÁTICAS
Muchas reacciones enzimáticas (excepto las reguladas) siguen patrones
cinéticos de Michaelis -Menten pero esto no significa que las mismas reacciones sean
en dos pasos n ecesariamente.
  
Para las reacciones en dos pasos se cumple que   .


Cuando k 2 es el paso limitante tenemos que    por lo que podemos

decir que     donde  está definida como la constante de disociación


de E S y es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato; sin embargo esto

no ocurre siempre.
Además el cálculo de V máx difiere también de una enzima a otra, si
consideramos la siguiente reacción:

Y tenemos en cuenta que el último paso es el limitante entonces la velocidad máxima estará dada por la última
constante de velocidad, o sea,      por lo que para no confundirnos definimos una nueva cantidad denominada
 como la constante de velocidad de reacción correspondiente al paso limitante de la misma, en el último ejemplo,
   ; además este  es equivalente al concepto antes definido com o número de recambio.
COM
OMP
P ARACIÓN ENTRE MECANISMOS CATALÍTICOS Y EFICIENCIA CATALÍT ICA

Los parámetros  y  poco nos dicen acerca de la eficiencia y el mecanismo de una reacción enzimática. Por 
ejemplo, dos enzimas diferentes pueden tener iguales  pero sin embargo no pueden ser igual de eficientes porque las
reacciones que catalizan no poseen el mismo   .
Entonces, la mejor forma de comparar las eficiencias catalíticas de diferentes enzimas o el número de recambio de

una enzima frente a diferentes sustratos surge de la comparación entre los cocientes para ambas reacciones,


 parámetro usualmente llamado constante de especificidad.

especificidad. Y corresponde a la constante de velocidad de transformación
de E+S a E+P cuando    por lo que la ecuación queda como:

    


7
 Federico Rivadeneira

Como podemos ver la velocidad depende tanto de ambas concentraciones por lo que la reacción es de segundo
orden (por lo que las unidades son M ± 1 s ± 1) además es bueno notar que e xiste un límite superior de velocidad dado por las
velocidades de difusión máximas que pueden alcanzar en solución acuosa E y S (valores que se acercan a 10 8 y 10 9 M ± 1
 ± 1
s ).