PROTEINAS

Las proteínas son moléculas extremadamente complejas con el fin de mantener la

multiplicidad de sus funciones.
Las proteínas son las macromoléculas más abundantes y están presentes en
todas las células. A su vez son los instrumentos moleculares con los cuales se
expresa la información genética. Todas las proteínas están constituidas por 20
aminoácidos unidos de forma covalente. Como las células pueden producir
diferentes proteínas combinando estos aminoácidos es que se pueden formar
productos tan diversos como enzimas, hormonas, anticuerpos, transportadores,
fibras musculares y mas. Así como también hay una gran variedad de ellas, lo que
varia es en tamaño desde péptidos pequeños hasta polímeros enormes. Por lo
que: Las proteínas presentan una gran diversidad en cuanto a sus funciones
biológicas.
CARACTERISTICAS DE LAS PROTEINAS
Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y en menor
medida P y S y otros elementos (Fe,Cu, Mg,…).
Son polímeros no ramificados de aminoácidos (aa) que se unen mediante enlaces
peptídicos.
Son las moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos.
Su importancia radica en la variedad de funciones diferentes que pueden
desempeñar.
Sus pesos moleculares son muy elevados y mediante hidrolisis acida dan una
serie de compuestos organicos sencillos de bajo peso molecular llamados
aminoácidos.
El nitrógeno representa entre un 12 y 19% de la molécula.

DIVERSIDAD FUNCIONAL DE LAS PROTEINAS

CATALISIS ENZIMATICA – CATALISIS – FUNCION ENZIMATICA: Variación en
la velocidad de una reacción química producida por la presencia de un catalizador
que en este caso seria la enzima (proteína) Las proteínas cuya función es
enzimática son las más especializadas y numerosas. Actúan como
biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo. En su
función como enzimas, las proteínas hacen uso de su propiedad de poder
interaccionar, en forma específica, con muy diversas moléculas. A las substancias
que se transforman por medio de una reacción enzimática se les llama substratos.
Los substratos reconocen un sitio específico en la superficie de la proteína que se
denomina sitio activo. Al ligarse los sustrato a sus sitios activos en la proteína,
quedan orientados de tal manera que se favorece la ruptura y/o formación de
determinadas uniones químicas, se estabilizan los estados de transición al mismo
tiempo que se reduce la energía de activación. Esto facilita la reacción e
incrementa su velocidad varios órdenes de magnitud. Las enzimas tienen una gran
especificidad, por ejemplo catalizan la transformación de sólo un substrato o grupo
funcional, pudiendo discriminar entre dos enantiomorfos (grupos funcionales
donde los radicales de sus carbonos asimétricos se disponen al contrario)
Normalmente el nombre de una enzima se forma con el nombre de la reacción que
cataliza o el nombre del sustrato que transforman, terminando el nombre en "asa".
Por ejemplo: • a las enzimas que transfieren un átomo de oxígeno a un metabolito
se les denomina oxigenasas, • a las que transfieren un residuo de ácido
glucurónico del ácido UDP glucurónico a un metabolito o xenobiótico, se le conoce
como UDP glucuronil transferasa, • a las enzimas que catalizan la adición de una
de las cuatro bases a una molécula de ADN en formación se le denomina ADN
sintetasa o ADN polimerasa, las que hidrolizan el ADN se le llama ADNasa, etc.
TRANSPORTE: Las proteínas realizan funciones de transporte porque son
componentes fundamentales de las membranas plasmáticas. algunas proteínas
que se encuentran allí transportan sustancias como iones, glucosa. Ejemplos de
ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en
la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente. En
los invertebrados, la función de proteínas como la hemoglobina que transporta el
oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas cuya función es el
transporte son citocromos que transportan electrones e lipoproteínas que
transportan lípidos por la sangre.
MOVIMIENTO: La contracción de los músculos través de la miosina y actina es
una función de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células
constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los
músculos. En la función contráctil de las proteínas también está implicada la
dineina que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
PROTECCION INMUNE: Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores
contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de
serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas.
Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la
trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las
hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles
antígenos.
SOPORTE: hay algunas proteínas que sirven de soporte o protección a ciertas
estructuras celulares La función de resistencia o función estructural de las
proteínas también es de gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de
sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos.
Ejemplo de ello es el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del
tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del
organismo.
RECEPTORA: algunas proteínas funcionan como receptores hormonales y son
aquellas proteínas que se encuentran en las membranas
REGULADORA: algunas proteínas son hormonas que regulan la actividad
fisiológica del organismo. Eje: la hormona de crecimiento, porque activa la
proteína de membranas y ejercen su función sobre ellas
FUNCION HOMEOSTATICA: Las proteínas funcionan como amortiguadores,
manteniendo en diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico.
AMINOÁCIDOS
Ademas de proporcionar las unidades monomero a partir de las cuales se
sintetizan las cadenas polipeptidicas largas de proteinas, los l-α-aminoacidos y sus
derivados participan en funciones celulares tan diversas como la transmision
nerviosa y la biosintesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea. Los polímeros
cortos de aminoacidos llamados péptidos desempeñan funciones importantes en
el sistema neuroendocrino como hormonas, factores liberadores de hormona,
neuromoduladores o neurotransmisores.

Los a-aminoacidos todos tienen un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al

mismo átomo de carbono. La diferencia la encontramos en sus cadenas laterales
o en sus grupos R, que varían en estructura, tamaño y carga eléctrica; lo que
influye en la solubilidad del agua de los aminoácidos. En todos los aminácidos
execpto en la glicina, el carbono alfa está unido a cuatro grupo diferentes, el grupo
A, grupo C, grupo R y el átomo de hidrógeno; por lo tanto este carbono recibe el
nombre de CENTRO QUIRAL
Esterqueoisomería de los aminoácidos
La esteroisomería nos habla que los aminoácidos representan la misma parte en
el espacio pero tienen una formula molecular diferente. En ella vamos a tener dos
subdivisiones: CONFORMACIONAL: es la que es diferente por rotación de ciertos
enlaces. CONFIGURACIONAL: que la estructura es completamente diferente.
Esta última a su vez se divide en geométrica y en óptica: todas las moléculas
con un centro quiral son ópticamente activas, porque hacen girar el plano de la luz
plarizada. Las moléculas ópticamente activas son las que pueden ser
Enantiomeros o Diasteroisómeros
Los enantiomeros: son aquellos compuestos no superponibles pero que si poseen
una imagen especular (en espejo)
Los diasteroisomeros: son compuestos que no son ni superponibles ni
especulares.
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SU GRUPO R
La clasificación según su grupo R se basa en la polaridad de ellos o en la
tendencia a interaccionar con el agua a pH biológico. Por lo tanto se dividen en 5
grupos: Apolares, Aromáticos, Polares sin carga, Polares cargados positivamente
y Polares cargados negativamente.
1. Apolares, son aquel grupo de aminoácidos que su cadena lateral no tiene carga.
1. Alifáticos, en este caso su cadena lateral carece de enlaces dobles conjugados.
1. Glicina (R=H) No tiene isomería óptica ya que tiene dos enlaces del Cα con
Hidrógeno. Es uno de los aminoácidos que más flexibilidad proporciona a las
proteinas, ya que al tener una cadena lateral pequeña, no obstaculiza el movimiento
de los aminoácidos que lo flanquean.
2. Alanina (R=CH3) Es un aminoácido apolar y no puede participar en ningún
mecanismo catalítico por lo que tiene una función meramente estructural.
3. Valina (R=CH2-(CH3)2) También su función es estructural.
4. Leucina (R=CH2-CH-(CH3)2)
5. Isoleucina (R=CH3H-CH2-CH3) Es un isómero de la leucina con una cadena
lateral igual pero los átomos se distribuyen de otra forma. Pero presenta un segundo
carbono asimétrico, siempre en configuración S.
6. Metionina (R=CH2-CH2-S-CH3) Es un tioéter que incluye un átomo de azufre en
la cadena lateral. Aunque es apolar, el átomo de azufre aparece ocasionalmente
implicado en reacciones bioquímicas en algunas enzimas, ya que tiene un electro
que puede actuar como agente nucleofílico.

Esquema 2: Aminoácidos apolares

2. Aromáticos, y en este, su cadena lateral tiene enlaces conjugados. Son

responsables de la absorbancia a 280nm, típica de las proteínas. Se encuentran
en hibridación sp2. Las nubes π de los anillos aromáticos pueden actuar como
aceptores de puentes de hidrógeno o formar interacciones con grupos cargados
positivamente.
1. Fenilalanina (R=CH2-Benceno)
2. Tirosina (R=CH2-Benceno-OH)
3. Triptófano (R=C(CH-NH)-Benceno

Esquema 3: Aminoácidos aromáticos

2. Polares, son aquellos que su cadena lateral tiene carga.

1. Sin carga. Son aminoácidos que carecen de carga, en principio, pero
tienen posibilidades de tener asimetría en la distribución de las cargas, por
la presencia de un átomo de O ó N.
1. Serina (R=CH2OH). Es un alcohol y forma parte esencial del centro
catalítico de muchas enzimas.
2. Treonina (R=CH(OH)-CH3). También es un alcohol. Presenta un segundo
centrol quiral, en el carbono β al igual que la isoleucina.
3. Cisteina (R=CH2-SH). Es un tiol y su función es similar a la serina, aunque
éste pierde el -H del -SH con mayor facilidad que la serina. También tiene
una función estructural importante ya que puede formar puentes disulfuro (-S-
S-) con otras regiones de la proteína o con otras subunidades.
Normalmente las proteínas que presentan estos puentes disulfuro son
extracelulares.

4. Prolina (R*=CH2-CH2-CH2-NH2-). En este caso la cadena lateral termina

uniéndose por su extremo con el grupo amino del carbono alfa. Lo cual le
otorga rigidez además de no poder doner hidrógenos cuando está en un
enlace con otro aminoácido.

5. Asparagina (R=CH2-C(NH2)=O). Es la amida del ácido aspártico.

6. Glutamina (R=CH2-CH2-C(NH2)=O). Es la amida del ácido glutámico.

Esquema 4: Aminoácidos sin carga

2. Con carga. Son aminoácidos con un grupo ácido o básico extra en su

cadena lateral.
1. Aspartato (R=CH2-COO–). Tiene un grupo ácido y a pH neutro está
fuertemente ionizado.

2. Glutamato (R=CH2-CH2-COO–). Tiene un grupo ácido y a pH neutro está

fuertemente ionizado. Junto al Aspartato actúan en mecanismos de
catálisis ácido/base.

Esquema 4: Aminoácidos con carga

3. Lisina (R=CH2-CH2-CH2-CH2-NH3+). Grupo amino. Captan hidrógenos y

se cargan positivamente a pH neutro (también arginina e histidina).
4. Arginina (R=CH2-CH2-CH2-C(NH2)=NH2). Grupo guanidino.
5. Histidina (R=CH2-C(NH-CH=N)-CH). Grupo imizadol. Por su pK próximo a
7 es el catalizador ácido-base por excelencia en las enzimas.

Esquema 5: Aminoácidos con carga