Laboratorio 7

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
UNIVERSIDAD NACIONAL DE PIURA FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
"AÑO DEL BUEN SERVICIO AL CIUDADANO"

UNIVERSIDAD NACIONAL DE PIURA
FACULTAD: CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA PROFESIONAL: MEDICINA HUMANA
LABORATORIO 7
“ACTIVIDAD ENZIMÁTICA”
 ALUMNA:
ERLINDA NOEMÍ PAZ VILLANUEVA
 CURSO:
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN CELULAR Y TISULAR I
 DOCENTE:
Dra. VIOLETA MORÍN GARRIDO
Dr. CARLOS HOLGUÍN MAURICCI
 CICLO:
II CICLO
 FECHA DE ENTREGA:
MARTES 31 DE OCTUBRE
PIURA – 2017
INTRODUCCIÓN
Gran parte de la historia de la Bioquímica discurre a la historia de la

investigación de los enzimas.
-La existencia de catalizadores biológicos fue descrita por primera vez a
comienzos del S. XIX en estudios acerca de la digestión de la carne por
secreciones del estómago y la conversión del almidón en azúcar por la saliva.
-En 1835 la primera teoría general sobre la catálisis química publicada por
J.J. Berzelius incluía un ejemplo de lo que hoy conocemos como un enzima:
la diastasa de la malta, señalando que la hidrólisis del almidón se catalizaba
más eficazmente por ésta que por el ácido sulfúrico.
-En 1860 Louis Pasteur propuso que la fermentación del azúcar para
transformarse en alcohol era inducida por ciertos catalizadores biológicos,
razón por la cual los enzimas fueron llamados inicialmente "fermentos".
-En 1877 se utiliza por primera vez la denominación "enzima"
(etimológicamente "en la levadura").
-En 1897 E. Büchner consiguió extraer de las células de la levadura los
enzimas que catalizan la fermentación alcohólica, demostrando que éstos
pueden actuar independientemente de la estructura celular.
-Entre 1930 y 1936 se aislaron en forma cristalina pura diversos enzimas
quedando establecida de modo definitivo la naturaleza proteica de estos
catalizadores biológicos.
-En el mismo período J.B.S. Haldane expuso la idea de que los enzimas
establecen 3 interacciones débiles con el sustrato para distorsionarlo y
catalizar así su transformación; esta idea resultó capital para el moderno
conocimiento de la acción enzimática.
En la actualidad se considera que, con la excepción de un reducido grupo de
moléculas de RNA con propiedades catalíticas, los enzimas son proteínas, y
como tales, exhiben todas las propiedades inherentes a este grupo de
biomoléculas. Los pesos moleculares de las proteínas enzimáticas oscilan
desde unos 12.000 daltons hasta más de un millón.
En muchos casos, las cadenas polipeptídicas de la proteína enzimática son
suficientes para que ésta desarrolle su actividad catalítica. En otros, se hace
necesaria la participación de un compuesto químico adicional, de naturaleza
no proteica, denominado cofactor.
OBJETIVOS
 Evidenciar la presencia de la enzima catalasa en tejidos
vivos que acelera la descomposición del peróxido de
hidrogeno en agua y oxígeno molecular. Esta actividad
ocurre tanto en una célula animal como el hepatocito o en
una célula vegetal de tomate, y que podría resultar tóxico
para la célula si no es desdoblado.
 Determinar el efecto del tiempo y temperautura de la

actividad enzimática de la amilasa contenida en la tialina de
saliva, sobre almidón.
 Demostrar la acción de los componentes físicos (T) agentes

químicos como la desnaturalización.
MARCO TEÓRICO
Los seres vivos pueden considerarse fábricas bioquímicas formadas por
constelaciones integradas de máquinas moleculares que operan con
eficiencia.
De todas las clases de máquinas moleculares, las enzimas son sin duda las
más importantes. Sin sus capacidades catalíticas, la mayor parte de los miles
de reacciones bioquímicas que sustentan los procesos vitales ocurrirían a
velocidades muy bajas.
Determinaciones recientes de velocidades de reacciones no catalizadas en el
agua van desde 5 s para la hidratación del CO2 hasta 1100 millones de años
para descarboxilación de la glicina. En contraste, las reacciones catalizadas
por enzimas suelen ocurrir en lapsos que van de los microsegundos a los
milisegundos.
De hecho, las enzimas son el medio por el cual los organismos canalizan el
flujo de energía y materia. En la actualidad, como resultado de la
acumulación de datos procedentes de la dinámica de las proteínas (estudios
de movimiento conformacional) y del análisis del hacinamiento macro
molecular, la investigación de enzimas está experimentando cambios
revolucionarios.
 PEROXIDASA
La peroxidasa es una enzima que cataliza la oxidación de un amplio número
de sustratos orgánicos e inorgánicos, utilizando el poder oxidante del
peróxido de hidrógeno.
Es utilizada ampliamente en bioquímica clínica. Así, los ensayos para la
determinación y cuantificación de metabolitos como glucosa, ácido úrico,
colesterol o triglicéridos en fluidos biológicos usan peroxidasa como enzima
acoplada. También se utiliza en inmunoensayos para la detección de virus
tan conocidos como el virus de la inmunodeficiencia humana (VIH) causante
del SIDA o herpesvirus.
La peroxidasa también se utiliza como biocatalizador para la generación de
productos de interés biotecnológico e industrial como resinas fenólicas,
adhesivos, antioxidantes, antiestáticos y protectores de radiación magnética,
colorantes alimentarios y componentes bioactivos de detergentes.
 ENZIMAS
Son biocatalizadores biológicos proteicos. Su poder catalítico es mucho
mayor que el de los catalizadores inorgánicos.
Se han identificado unas 2000 enzimas diferentes.
Las células pueden realizar reacciones químicas a gran velocidad, a
temperatura relativamente baja y PH biológico merced a las enzimas. Las
enzimas que una célula elabora determinan las funciones biológicas de la
misma, ya que una célula solo puede llevar a cabo una reacción química, a
un ritmo razonable s tiene una enzima específica para catalizar esa reacción.
Sin enzimas las reacciones serían tan lentas que difícilmente se llevarían a
cabo.
 ESTRUCTURA DE LOS ENZIMAS: EL CENTRO ACTIVO.

Los enzimas, en cuanto que proteínas, presentan todos los rasgos
estructurales y propiedades químicas que caracterizan a esta notable clase
de biomoléculas. En efecto, se ha podido comprobar que los enzimas pierden
su actividad catalítica cuando sufren desnaturalización por efecto de los
mismos agentes que afectan a las demás proteínas; la conformación
tridimensional nativa intacta de la proteína enzimática resulta indispensable
para que ésta desempeñe su función.
Además, los enzimas, al igual que otras muchas clases de proteínas,
presentan un centro activo a través del cual interactúan con la(s) molécula(s)
de ligando, que en este caso recibe(n) el nombre de sustrato(s), mediante un
acoplamiento espacial (las superficies moleculares de ambos tienen formas
complementarias) y químico (grupos funcionales complementarios del
enzima y el (los) sustrato(s) establecen diferentes tipos de interacciones
débiles entre sí).
Tanto la actividad catalítica como el elevado grado de especificidad química
que presentan los enzimas residen en esta interacción específica entre el
enzima y su sustrato. El centro activo es una cavidad existente en la
superficie del enzima que está forrada interiormente por una serie de restos
de aminoácidos. Por regla general los aminoácidos que forman parte del
centro activo no se encuentran contiguos en la cadena polipeptídica, sino
ocupando posiciones a veces muy alejadas en la misma.
El hecho de que estos aminoácidos coincidan próximos entre sí sobre el
centro activo no es más que una consecuencia del plegamiento característico
de la cadena polipeptídica, es decir, de la conformación tridimensional
nativa de la proteína enzimática.
 FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD

ENZIMÁTICA.
Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimática.
Destacaremos dos: el pH y la temperatura.
EFECTO DEL pH.
La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad
es máxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye
bruscamente.
Este efecto se debe a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual
que otras proteínas, se desnaturalizan y pierden su actividad si el pH varía
más allá de unos límites estrechos. De ahí la conocida importancia biológica
de los sistemas tampón.
EFECTO DE LA TEMPERATURA.
Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas, la velocidad
de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura.
La variación de la actividad enzimática con la temperatura es diferente de
unos enzimas a otros en función de la barrera de energía de activación de la
reacción catalizada.
Sin embargo, a diferencia de lo que ocurre en otras reacciones químicas, en
las reacciones catalizadas por enzimas se produce un brusco descenso de la
actividad cuando se alcanza una temperatura crítica. Este efecto no es más
que un reflejo de la desnaturalización térmica del enzima cuando se alcanza
dicha temperatura.
 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

En la primera época de la bioquímica, las enzimas se denominaban según el
capricho de sus descubridores. Las enzimas solían llamarse añadiendo el
sufijo -asa al nombre del sustrato.
Por ejemplo, la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea. Para eliminar la
confusión, la Unión Internacional de Bioquímica (IUB) instituyó un esquema
de denominación sistemática para las enzimas. En la actualidad cada enzima
se clasifica y se nombra según la clase de reacción que cataliza
Las seis categorías principales de enzimas son las siguientes:
1. Oxidorreductasas: catalizan reacciones Redox en las cuales cambia el
estado de oxidación de uno o de más átomos en una molécula.
La oxidación-reducción en sistemas biológicos implica una o dos reacciones
de transferencia de electrones acompañadas del cambio compensatorio de
la cantidad de hidrógeno y de oxígeno en la molécula.
2. Transferasas: transfieren grupos moleculares de una molécula donadora
a una receptora. Entre tales grupos están el amino, el carboxilo, el carbonilo,
el metilo, el fosforilo y el acilo (RC = O).
Los nombres triviales comunes de las transferasas a menudo incluyen el
prefijo trans: son ejemplos las transcarboxilasas, las transmetilasas y las
transaminasas.
3. Hidrolasas: catalizan reacciones en las que se produce la rotura de
enlaces como C-O, C-N y O-P por la adición de agua. Entre las hidrolasas
están las esterasas, las fosfatasas y las peptidasas.
4. Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (p. ej.,
H20, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o se añaden a un doble enlace.
Son ejemplos de Liasas las descarboxilasas, las hidratasas, las deshidratasas,
las desaminasas y las sintetasas.
5. Isomerasas: Se trata de un grupo heterogéneo de enzimas. Las isomerasas
catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares.
Las epimerasas catalizan la inversión de átomos de carbono asimétricos y
las mutasas catalizan la transferencia intramolecular de grupos funcionales.
6. Ligasas: catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de
sustrato. Por ejemplo, la ligasa de DNA une entre sí fragmentos de cadenas
de DNA.
PRÁCTICA DE LABORATORIO
 MATERIALES
 Trozo de hígado fresco  6 tubos de prueba por mesa
 Trozo de hígado triturado  Trozo de hígado hervido
 Papel filtro absorbente  H2O2 al 3%
 Algodón  Arena fina
 Gradillas  Pinzas
 Almidón en solución a 1%  Fósforos
 Mortero  Marcadores
 Guillete u hoja de bisturí
 Mechero o baño María
 PROCEDIMIENTO
 EXPERIMENTO N°1
Vierta 2ml de solución de H202 en dos tubos de prueba. En uno de ellos deje
caer una pequeña cantidad de arena y en el otro, aproximadamente la misma
cantidad de H2O2.
 En el experimento del tubo de ensayo 9 se puede observar que hay

escasa presencia de burbujas, lo cual lleva a decir que posee una
velocidad en el rango 1 de presencia de catalasa.
 Mientras que en la del tubo 8 no se observa burbujas por eso estará
en la clasificación de 0 de presencia de catalasa.
En dos tubos limpios vierta 2 ml de H2O2, coloque en uno de los tubos un
pedacito de hígado del tamaño aproximado de dos granos de arroz juntos;
y en el otro, un pedacito de papa del mismo tamaño.
 En el experimento del tubo de ensayo 7 se puede observar que hay

regular presencia de burbujas, lo cual lleva a decir que posee una
 Mientras que en la del tubo 3 se observa burbujas finas, por eso
estará en la clasificación de 2 de presencia de catalasa.
Con la pipeta saque dos ml de H2O2 del tubo al que agrego hígado y vierta
1ml en cada uno, de dos tubos de prueba limpios. Corte el pedacito de
hígado en partes iguales y coloque una parte en cada tubo. En uno de los
tubos añade un pedacito de hígado fresco y en el otro 1ml de peróxido
nuevo.
 En el experimento del tubo de ensayo sin número se puede observar

que hay presencia de burbujas finas, lo cual lleva a decir que posee
una velocidad en el rango 2 de presencia de catalasa.
 Mientras que en la del tubo 5 se observa burbujas finas, por eso
Coloque un pedacito de hígado y otro de papa en dos tubos de ensayo. Eche
un poco de arena en cada uno y agite la mezcla cuidadosamente con la
bagueta para moler el hígado. Añada 2ml de H2O2 a cada tubo. Los tubos
son comparables con o que Ud. obtuvo usando un trocito de hígado y para
enteros.
 En el experimento 4.1 se puede observar que hay presencia regular
de burbujas, lo cual lleva a decir que posee una velocidad en el
rango 3 de presencia de catalasa.
 Mientras que en el 4.2 se observa demasiada presencia de burbujas,
por eso estará en la clasificación de 4 de presencia de catalasa.
Evitar rozar las paredes del tubo de prueba, coloque una pequeña cantidad
de hígado triturado y ponga el tubo dentro de la vasija con agua hirviendo
por 5 minutos. Transcurrido este tiempo, añada 1 ml de H2O2.
Tome dos tubos de ensayo y vierta 1 ml de H2O2 a cada uno. Coloque uno
de los tubos de ensayo en baño María (37°c) y el otro en hielo. Saque ambos
tubos y coloque en cada uno de ellos un pedacito de hígado.
 En el experimento 5.1 (0°C) se puede observar que hay escasa

presencia de burbujas, lo cual lleva a decir que posee una velocidad
en el rango 1 de presencia de catalasa.
 Mientras que en el 5.2 (37°C) se observa demasiada presencia de
burbujas, por eso estará en la clasificación de 4 de presencia de
catalasa.
 En el experimento 5.3(100°C) se puede observar que hay presencia
abundante de burbujas, lo cual lleva a decir que posee una
en cada uno de 3 tubos de ensayo bien limpios, coloque un pedacito de
hígado plenamente triturado, agregue a uno de ellos, 1 ml de H2O2 dest.
Ph7, otro 3ml NaOH y el otro a 3 ml de HCl 0.1 M. Vierta a cada uno 1 ml de
H2O2 y observe los resultados.
 En el experimento 6.1 se puede observar que hay presencia de
burbujas, lo cual lleva a decir que posee una velocidad en el rango
3 de presencia de catalasa.
 Mientras que en el 6.2 no se observa presencia de burbujas, por eso
 En el experimento 6.3 no se puede observar que hay presencia
abundante de burbujas, lo cual lleva a decir que posee una
 RESULTADOS
EXPERIMENTO EXPERIMENTO EXPERIMENTO EXPERIMENTO

1 2 3 4 EXPERIMENTO 5 EXPERIMENTO 6
H202
1.1 1.2 2.1 2.2 3.1 3.2 HÍGADO PAPA 0°C 37°C 100°C DESTILADA HCl NaOH
2 ML DE 1/2 1/2 1/2
H2O2 2ml 2ml 2ml 2ml NEUTRO ÁCIDO BÁSICO
1/2
ARENA gr
PERÓXIDO
H202 1/2ml
TROCITOS 2 1 1
DE HÍGADO trozos trozo trozo
TROCITOS 2
DE PAPA trozos
HÍGADO
FRESCO
CON 1
ARENA trozo
PERÓXIDO
H202 1 ml
HÍGADO
FRESCO
TRITURADO
CON
ARENA 2 gr
PAPA
FRESCA
TRITURADA
CON
ARENA 2 gr
VELOCIDAD
DE
REACCIÓN 1 0 3 2 2 2 4 3 4 1 4 3 0 0
CUESTIONARIO
1. ¿Cuál es el beneficio celular de la presencia de la catalasa
en células vivas?
La catalasa tiene uno de los índices de movimiento más grandes comparados
con el resto de las enzimas, ya que es capaz de cambiar 40 millones de
moléculas de peróxido de hidrogeno en agua y oxígeno en solo un segundo.
Por eso la catalasa sirve para proteger las células, contrarrestando y
equilibrando la producción continua de peróxido de hidrogeno.
Además de servir de super antioxidante, la catalasa también tiene la
habilidad de usar el peróxido de hidrogeno para oxidar toxinas incluyendo
el metanol, etanol, ácido fórmico, formaldehido y nitrito. Este tipo de
actividad dual convierte en una enzima celular crucial.
2. Para qué sirven las enzimas
 Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los

organismos vivos. Son indispensables en la transducción de señales y en
procesos de regulación, normalmente por medio de quinasas y
fosfatasas.
 También son capaces de producir movimiento, como es el caso de la
miosina al hidrolizar ATP para generar la contracción muscular o el
movimiento de vesículas por medio del citoesqueleto.
 Otro tipo de ATPasas en la membrana celular son las bombas de iones
implicadas en procesos de transporte activo.
 Además, las enzimas también están implicadas en funciones mucho más
exóticas, como la producción de luz por la luciferasa en las luciérnagas.
 Una importante función de las enzimas es la que presentan en el sistema

digestivo de los animales. Enzimas tales como las amilasas y las proteasas
son capaces de degradar moléculas grandes (almidón o proteínas,
respectivamente) en otras más pequeñas, de forma que puedan ser
absorbidas en el intestino.
 Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden específico,
creando así una ruta metabólica. En una ruta metabólica, una enzima
toma como sustrato el producto de otra enzima. Tras la reacción
catalítica, el producto se transfiere a la siguiente enzima y así
sucesivamente.
3. Comparando los resultados obtenidos. ¿cómo interpreta

la diferencia de la actividad enzimática en cada tubo,
indique la razón de ello? Concluya de manera general.
Los diferentes procedimientos de los experimentos se ven afectados por la
presencia de enzimas las cuales aumentan o retardan la velocidad de la
reacción enzimática dependiendo de los factores como la temperatura y el
PH, así mismo la presencia de un sustrato.
4. ¿Cómo verificar que todos los tejidos vivos poseen

catalasa?
La presencia de la enzima catalasa en los tejidos de los organismos, se puede
demostrar en un sencillo experimento de laboratorio.
Tomamos un trocito de tejido, y lo colocamos en el fondo de un tubo de
ensayo.
Luego añadimos 5 ml de agua oxigenada (que es lo mismo que peróxido de
hidrógeno). Inmediatamente observaremos un intenso burbujeo, que se debe
al desprendimiento de oxígeno de la reacción catalizada por la enzima
catalasa.
Este sencillo experimento puede repetirse con distintos tejidos animales y
vegetales, en los cuales encontraremos diferentes intensidades de burbujeo,
dependiendo de la cantidad de catalasa presente en el tejido.
5. ¿Cuáles son los factores que afecta la velocidad

enzimática?
 LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO
Al aumentar la concentración del sustrato existen más centros activos
ocupados y la velocidad de la reacción aumenta hasta que no queden centros
activos, a partir de aquí, un aumento de la concentración del sustrato no
supone un aumento de la velocidad de la reacción
 PH
La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su actividad
es máxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye
bruscamente. Este efecto se debe a que, al ser los enzimas de naturaleza
proteica, al igual que otras proteínas, se desnaturalizan y pierden su

actividad si el pH varía más allá de unos límites estrechos.
 TEMPERATURA.
Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas, la velocidad
de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura.
La variación de la actividad enzimática con la temperatura es diferente de
unos enzimas a otros en función de la barrera de energía de activación de la
reacción catalizada.
6. Explique el efecto de la temperatura en la actividad

enzimática.
Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de
reacción hasta cierta temperatura óptima, ya que después de
aproximadamente 450 C se comienza a producir la desnaturalización
térmica. Las enzimas de muchos mamíferos tienen una temperatura óptima
de 370 C, por encima de esa temperatura comienzan a inactivarse y se
destruyen Sin embargo existen especies de bacterias y algas que habitan en
fuentes de aguas termales y en el otro extremo ciertas bacterias árticas
tienen temperaturas óptimas cercanas a 00 C.
7. ¿Qué es un sistema enzimático?

Los sistemas enzimáticos en general, están formados por la enzima
propiamente dicha (apoenzima), el sustrato o los sustratos un grupo
proteico (o coenzimas) y sustancias activadoras.
Sustrato: Es cualquier compuesto químico. Es una molécula sobre la cual

actúa una enzima, dicho de otra forma, las enzimas se encargan de
catalizar las reacciones químicas que involucran a su sustrato. La unión
entre enzima y sustrato forma un complejo.
La enzima: Son proteínas complejas que producen cambios químicos

específicos en algunas sustancias, sin que exista un cambio en ellas
mismas. Como, por ejemplo: las enzimas pueden convertir los
almidones y azucares en sustancias que el cuerpo pueda utilizar.
Coenzimas: Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no

proteicas que transportan grupos químicos entre enzimas. A veces se
denominan cosustratos.
En el metabolismo, las coenzimas están involucradas en reacciones de
transferencia de grupos (como la coenzima A y la adenosina
trifosfato (ATP)), y las reacciones Redox (como la coenzima y
la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+)).
Las coenzimas se consumen y se reciclan continuamente en

el metabolismo; un conjunto de enzimas añade un grupo químico a la
coenzima y otro conjunto de enzimas lo extrae.
8. ¿Qué son coenzima, cofactor, o grupo prostético?

Una coenzima es una pequeña molécula orgánica que se une a una enzima
y que es esencial para su actividad, pero que no sufre una alteración
permanente en la reacción.
La mayor parte de las coenzimas derivan de las vitaminas y cada tipo de
coenzima tiene una función bioquímica concreta. Algunas son agentes de
oxido-reducción, otras facilitan la transferencia de grupos, entre otras
actividades bioquímicas.
Un cofactor es una molécula pequeña necesaria para la actividad de muchas
enzimas. Los cofactores son iones metálicos o moléculas orgánicas que
participan con las enzimas en la realización de una actividad enzimática.
Una de las principales funciones de los cofactores es sufrir las
transformaciones químicas necesarias (oxidación y reducción entre otras)
para llevar a cabo la catálisis enzimática. De este modo la enzima
queda intacta pudiendo llevar a cabo la catálisis de nuevas reacciones
simplemente reemplazando el cofactor modificado por otro nuevo o
devolviendo el cofactor a su estado inicial
Grupo prostético es el componente no aminoacídico de una proteína
conjugada. El grupo prostético se enlaza de forma covalente a la estructura
proteica y puede ser un lípido, carbohidrato, grupo fosfato, hemo o ión
metálico de hierro, zinc, calcio, molibdeno o cobre.
CONCLUSIONES
 Las células pueden realizar reacciones químicas a gran velocidad, a
temperatura relativamente baja y PH biológico merced a las enzimas.
 Las enzimas son el medio por el cual los organismos canalizan el
flujo de energía y materia.
 Además, los enzimas, al igual que otras muchas clases de proteínas,
presentan un centro activo a través del cual interactúan con la(s)
molécula(s) de ligando, que en este caso recibe(n) el nombre de
sustrato(s), mediante un acoplamiento espacial (las superficies
moleculares de ambos tienen formas complementarias) y químico
(grupos funcionales complementarios del enzima y el (los) sustrato(s)
establecen diferentes tipos de interacciones débiles entre sí).
 La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su
actividad es máxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad
disminuye bruscamente.
 Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas, la
velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa
con la temperatura.
 La catalasa sirve para proteger las células, contrarrestando y
equilibrando la producción continua de peróxido de hidrogeno.
BIBLIOGRAFÍA
 http://biblio3.url.edu.gt/Publi/Libros/2013/Bioquimica/09-O.pdf
 http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema14.pdf
 http://recursostic.educacion.es/ciencias/biosfera/web/profesor/prac
ticas/Actividad_enzimatica.pdf
 https://indigohierbas.es/la-catalasa-y-sus-propiedades/
 https://quimica.laguia2000.com/conceptos-basicos/enzima-catalasa
 https://es.slideshare.net/csoria/enzimas-presentation-625435

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"AÑO DEL BUEN SERVICIO AL CIUDADANO"

FACULTAD: CIENCIAS DE LA SALUD

ESCUELA PROFESIONAL: MEDICINA HUMANA

Gran parte de la historia de la Bioquímica discurre a la historia de la

 Determinar el efecto del tiempo y temperautura de la

 Demostrar la acción de los componentes físicos (T) agentes

 ESTRUCTURA DE LOS ENZIMAS: EL CENTRO ACTIVO.

 FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD

 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

 En el experimento del tubo de ensayo 9 se puede observar que hay

 En el experimento del tubo de ensayo 7 se puede observar que hay

 En el experimento del tubo de ensayo sin número se puede observar

 En el experimento 5.1 (0°C) se puede observar que hay escasa

EXPERIMENTO EXPERIMENTO EXPERIMENTO EXPERIMENTO

2. Para qué sirven las enzimas

 Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los

 Una importante función de las enzimas es la que presentan en el sistema

3. Comparando los resultados obtenidos. ¿cómo interpreta

4. ¿Cómo verificar que todos los tejidos vivos poseen

5. ¿Cuáles son los factores que afecta la velocidad

proteica, al igual que otras proteínas, se desnaturalizan y pierden su

6. Explique el efecto de la temperatura en la actividad

7. ¿Qué es un sistema enzimático?

Sustrato: Es cualquier compuesto químico. Es una molécula sobre la cual

La enzima: Son proteínas complejas que producen cambios químicos

Coenzimas: Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no

Las coenzimas se consumen y se reciclan continuamente en

8. ¿Qué son coenzima, cofactor, o grupo prostético?

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