I.

INTRODUCCION

Se puede definir la leche como el líquido que segregan las glándulas mamarias de
hembras sanas; esto es desde el punto de vista fisiológico, pues si se quiere un concepto
desde el punto de vista comercial o industrial se puede definir como el producto del
ordeño higiénico efectuado en hembras de ganado lechero bien alimentado y en buen
estado de salud, no debiendo contener calostro.

La palabra o termino leche se utiliza generalmente para el producto de origen vacuno;

cuando se quiere referir a la leche de otro origen se nombra el mamífero del cual
proviene (leche de cabra, leche de oveja, leche humana, etc.)

Se ha prestado especial atención a los aspectos básicos de la química y de la física de

los componentes de la leche, a la estructura de sus componentes mayoritarios y
minoritarios así como a las interacciones de los componente individuales entre sí en el
sistema lácteo polidisperso y se ha buscado al mismo tiempo poder comprender los
cambios en el sistema lácteo y sus componentes a partir de sus propiedades químicas y
físicas.

La grasa se encuentra, en la leche recién ordeñada, emulsionada en forma de gotitas

rodeadas de una membrana. Las proteínas de encuentran en la leche bién dispersa y
formando un coloide en forma de micelas, bien en forma de proteínas disueltas en la
disolución acuosa homogénea del resto de componentes de la leche. La lactosa es el
carbohidrato principal de la leche y se encuentra disuelto.

Los componentes de la leche, y en especial la lactosa, contribuyen de forma

proporcional a su concentración al descenso del punto de congelación y al aumento de
la temperatura de ebullición de la leche.

1
II. REVISION BIBLIOGRAFICA
PROTEÍNAS LACTEAS:
1. Químicas De Las Proteínas
Las proteínas están constituidas por aminoácidos; más exactamente por ácidos L-
aminocarboxílico:

A pH neutro, los ácidos se ionizan y forman R-CH(NH3+)*CO2; se llaman entonces

zwiteriones, que son a la vez ácido y base. Pueden reaccionar entre sí un grupo amino y
un grupo carboxilo formando un enlace peptídico y una molécula de agua. La estructura
de enlace péptido es intermedia entre

Por lo tanto, el enlace peptídico se comporta como un dipolo y es planar y rígido, es

decir permanece en una configuración trans. Es posible un cierto grado de rotación en
los enlaces de la cadena peptídico (N-CR y CR-CO, Fig.1), excepto para el enlace N-
CR de los residuos de prolina.
A partir de un número de aminoácidos se puede formar una cadena peptídica linear,
como se muestra en la figura 1. Si esta cadena es corta, se llama péptido; si es larga,
se denomina polipéptido o proteína. La mayoría de las proteínas contienen por lo
menos 100 residuos de aminoácidos. Hay 20 aminoácidos diferentes y, por lo tanto,
20 tipos de cadenas laterales R. Además, pueden producirse modificaciones en los
grupos de estas cadenas.

2
 (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

1.1 Estructura Primaria

La estructura primaria es la secuencia de los distintos residuos de amoácidos en la
cadena peptídica. Es específica para cada una de las proteínas y está determinada
genéticamente. La mayoría de las proteínas presenta varias genéticas, en las que uno
o dos residuos de aminoácidos ocupan un lugar diferente en la cadena. Algunos de
estos cambios son casi imperceptibles, pero en otros casos producen modificaciones
importantes en las propiedades de la proteína, por ejemplo, en su solubilidad o en su
estabilidad al calor. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

La asociación de una proteína con lípidos formando las denominadas lipoproteínas,

pertenece a una categoría diferente. Se trata fundamentalmente de enlaces no
covalentes y la proporción de moldes entre proteínas y lípidos es variable. La mayor
parte de los lípidos implicados pueden separarse por técnicas de extracción con
líquidos apolares. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

1.2Conformación
Dependiendo de la estructura primaria, pueden establecerse enlaces muy diferentes,
como puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y puentes salinos internos,
entre las diferentes partes de larga y flexible cadena peptídica, que como resultado,
puede plegarse en una conformación específica para la proteína en cuestión.
También pueden producirse redisposiciones son las hélices  y las hojas  que estan
formadas por numerosas bandas como en un zigzag. Estas disposiciones conforman
la estructura secundaria. La posterior reordenación estérica de la cadena peptídico,

3
 incluyendo parte de la cadena peptídica, incluyendo parte de la estructura
secundaria, se llama estructura terciaria. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

1.3 Algunas Propiedades

Algunas grupos de una proteína pueden estar hidratados, especialmente los grupos
cargados y los enlaces peptídicos. Por lo tanto, las proteínas ligan una determinada
cantidad de agua, normalmente entre 10 y 20 gramos por cada 100gramos de proteína.
Esta propiedad debe diferenciarse de la capacidad que presentan algunas proteínas (Por
ejemplo la gelatina) de hincharse en medio acuoso atrapando o inmovilizando una gran
cantidad de agua en el interior de la red de cadenas peptídicas.
Las condiciones ambientales como la Tº , pH y fuerza iónica, modifican la
conformación de la proteína. En algunos casos, un pequeño cambio en las condiciones
tiene una gran influencia. Los cambios de conformación resultantes pueden alterar
distintas propiedades de la proteína, entre ellas:
a. La capacidad de algunos grupos de la proteína para reaccionar con los solutos
b. La disociación de los grupos ionizables,
c. La tendencia a la asociación ,
d. La extensión en al que son un substrato accesible a determinadas enzimas. Es
importante recordar que una enzima es una molécula proteíca y su acción es
muy dependiente de su conformación. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

1.4 Solubilidad
La mayoría de los factores que afectan a la conformación de una proteína, determinan
también su solubilidad. Si hay sólo una pequeña cantidad de agua disponible en
relación a la cantidad de proteínas presente, o si las moléculas proteícas están muy
entrecruzadas, la proteína no se puede disolver. Sin embargo, puede hincharse en
contacto con el agua y el grado de hinchamiento está muy correlacionado con la
solubilidad. Todas las proteínas tienen grupos cargados eléctricamente y en casi todos
los casos, el número de grupos negativos es mayor que el de positivos a pH neutro. Las
cargas hacen que las moléculas se repelan entre sí, lo que puede contribuirse a la
estabilidad de la disociación proteica. La carga depende del pH. Al llamado pH
isoeléctrico, pI, la carga es neta cero y a ese pH muchas proteínas son prácticamente
insolubles. A pH > pI, la carga neta es negativa y a pH < pI, es positiva. La solubilidad

4
proteica es muy dependiente de la fuerza iónica. Muchas proteínas necesitan por lo
menos una pequeña cantidad de sales para disolverse, pero cuando la concentración
salina es alta, su solubilidad disminuye.

1.5Desnaturalización
La desnaturalización de las proteínas consiste en una alteración importante de las
estructuras secundarias y terciaria, sin que se modifique la estructura primaria.

La desnaturalización suele ir acompañada de modificaciones en la estructura primaria

entre ellas, cambios en los puentes –S-S-.Esto ocurre especialmente a alta temperatura y
alto pH y, evidentemente, en presencia de agentes como el mercaptoetanol. Además,
puede producirse una isomerización parcial trans- cis de los enlaces peptídicos en la que
participan los grupos N-terminales de los residuos de prolina. Estos cambios
secundarios causan la insolubilización de las proteínas desnaturalizadas y la
inactivación de las enzimas. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

La desnaturalización es un cambio cooperativo: la ruptura de algunos de los enlaces

en el interior de las moléculas, hace que el resto de os enlaces sean menos estables y
muchos de ellos se rompen simultáneamente. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel,
2001)

1.6Proteolisis
Los enlaces peptídicos pueden resultar hidrolizados, por ejemplo por ácidos fuertes
o por enzimas. Las enzimas pueden ser exopeptidasas, que van separando los
aminoácidos uno a uno de la cadena polipeptídica, bien a partir del extremo N-
terminal o de su extremo C- Terminal. La endopeptinasas y proteasas actúan en las
partes internas de las cadenas. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001).

En la proteolisis se originan péptidos y aminoácidos, alguynos de los cuales

presenytan un sabor característico, por ejemplo, amargo (las proteías en si mismas
no tienen aroma ni sabor). la degradación posterior , por ejemplo, por ejemplo, por
acción de osn microorganismos, pueden generar H2S y NH3 imparten flavores
extraños. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

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2. Estudio De Las Proteínas De La Leche
Aproximadamente el 95% del nitrógeno de ls leche esta en forma de proteínas. Las
proteínas de la leche constituyen una compleja mezcla de la que resulta difícil
separar los componentes puros. Esto se debe en parte a que algunas proteínas están
relacionadas entre sí. Además la presencia de variantes genéticas de una proteína
determinada puede dar lugar a diferencias en la movilidad electroforética. (Waltra,
Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

La composición de las proteína de la leche se conoce bien por que ha sido objeto de
numerosos estudios, no solo por si gran importancia económica., sino porque es
muy fácil obtenerlas en grandes cantidades. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel,
2001)

2.1 CASEÍNA
Las propiedades de las caseínas son muy diferentes de las caseínas son muy diferentes
de las de la mayor parte de las proteínas. Las caseínas son hidrofóbicas; tienen una
carga bastante elevada, muchos residuos de prolina y pocos de cistina, Sólo forman
hélice  cortas y casi no presentan estructura terciaria. Esto no significa que las
moléculas estén enrolladas, pero en soluciones diluídas las cadenas están parcialmente
desplegadas.
La caseína se define como la proteína que precipita en la leche a pH 4.6y, por lo
tanto, que no es soluble a su pH isoelectrico, La caseína no es una proteína globular,
se asocia extensamente y se encuentra en al leche en forma de grandes agregados,
las micelas de las caseínas, que también contienen el llamado fosfato cálcico
coloidal (PCC). Con la acidificación se disuelve el PCC. (Waltra, Geurts, Jellema y
Boekel, 2001)

La electroforesis revela que la caseína esta constituida por varios componentes. Las
principales especies moleculares son las caseínas s1,s 2,y k. la mayor parte de
las moléculas de caseína k están glicosilada. La caseína s yson fosfoproteínas
que tienen grupos fosfatos estirificando a la serina: estas caseínas precipitan en

6
 presencia del Ca+, paro la k las “protege” frente a la precipitación, es decir su
presencia estabiliza s micelas. Sin embargo, la caseína k es fácilmente atacado por
las enzima del cuajo, la quimosina, que hidroliza una parte de su molécula; como
resultado, la caseína k pierde su propiedad de protector coloidal y toda caseína
precipita en presencia de Ca+. Esta Rx es la base de la coagulación de la leche por el
cuajo, o lo que es lo mismo, de la elaboración del queso, la caseína que ha sufrido
esta modificación se llama Paracaseína y puede obtenerse mediante una coagulación
o cuajado. La caseína resultante contiene una gran cantidad de fosfato cálcico
(notas: La caseína y paracaseína son nombres químicos; caseína ácida y caseína del
cuajo son los nombres de los productos comerciales. La caseína es bastante
termorresistente. Únicamente calentando a temperatura superiores a 120ºC la
caseína se va insolubilizando. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

2.1.1 Caseína  s1
La caseínas s1 presenta la carga más alta y el mayor contenido en fosfato.
La variante de la caseínas s0, que se ncuentra en la leche en una cantidad muy
pequeña, tuene un grupo fosfato mças que la caseína s1. (Waltra, Geurts, Jellema y
Boekel, 2001)
2.1.2 Caseínas  s2
Las caseínas s2 contienen dos residuos de cisterna (que forman puentes disulfuro –
S-S-) y ningun grupo carbohidratado. Son bastante sensibles al Ca+. (Waltra, Geurts,
Jellema y Boekel, 2001)

2.1.3 Caseínas 
La caseína es la más hidrofóbica y contienen un gran número de residuos de
prolina, la carga está heterogéneamente distribuida. (Waltra, Geurts, Jellema y
Boekel, 2001)

2.1.4 Caseínas 
La caseína  es un producto de la degradación de la caseína Se corresponde en la
mayor parte con los residuos de aminoácidos 29-209 de la secuencia de la

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 caseínaes decir, con su parte más hidrofóbica. Por lo tanto, es bastante soluble en
etanol. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

2.1.5 Caseínas k
La caseína k es muy distinta del resto de las caseínas. Sólo contienen dos residuos
de cisterna capaces de formar puentes disulfuro intermoleculares y, por esta razón.
La caseína k se encuentran e la leche en forma de oligómeros que contienen 5-11
monómeros. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

La caseína k se asocia también fuertemente para formar micelas que contienen más
de 30 moléculas, entre las que se incluyen grupos hidratados protuberantes. La
asociación se parece de alguna forma a la de las caseínas . Entre las moléculas hay
grandes diferencias en el contenido en carbohidratos. (Waltra, Geurts, Jellema y
Boekel, 2001)

2.1.6. Funciones Biológica De La Caseína

La principal función biológica de la caseína es la proporcionar nutrientes al ternero.
Pero no se trata sólo de aminoácidos: también el Ca y el Fosfato son componentes
importantes. Obviamente, la caseína ha evolucionado de forma que es capaz de ligar
grandes cantidades de fosfatos cálcicos bastante insolubles, manteniendo esta
sustancia en una suspensión estable. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

2.3 Proteínas Del Suero

Las proteínas del suero son típicas proteínas globulares; presentan un a
hidrofobicidad relativamente elevada y sus cadena peptídicas están muy
compactadas. La mayoría contiene una gran proporción de hélice : la distribución
de sus cargas es bastante homogénea . se insolubilizan como consecuencia del
calentamiento que produce su desnaturalización. En realidad, la reacción es mucho
mas complicada. La desnaturalización no causa un afloculación, sino que las
proteínas precipitan sobre las micelas de caseína y se mantienen disperasas. El
calostro, que contiene una gran cantidad de proteína del suero, melifica por efecto

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 del calor de forma parecida a como lo hace la clara de huevo. (Waltra, Geurts,
Jellema y Boekel, 2001)

 -Lactalbúmina. Desde el punto de vista químico -Lactalbúmina similar a la

lisozima, pero no tiene efecto bactericida, Su función biológica es la de participar,
como coenzima, en al síntesis de la lactosa. Esta proteína es una molécula plegada
de forma muy compacta y más o menos esférica, ligeramente pH- y sal
-dependiente. No se asocia excepto cuando la fuerza iónica del medio es muy baja.
(Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

 -Lactoglobulina. Es una proteína muy hidrofóbica, igual a al caseína, pero no

contienen esteres de fosfato y sólo una pequeña cantidad de prolina. Contienen
solamente dos puente –S-S- y un grupo sulfhidrilo libre, que es muy reactivo, Su
solubilidad es muy dependiente del pH y de la fuerza iónica, pero no precipita por
acidificación de la leche. La -Lactoglobulina no es soluble en agua pura, en la
leche se encuentra en forma dímero. El dímero se disocia alta Tº. en condiciones de
pH bajo, la -Lactoglobulina se asocia para formar un octómetro. (Waltra, Geurts,
Jellema y Boekel, 2001)

Albúmina sérica. Esta proteína de origen sanguíneo, es una molécula grande con
muchos puentes –S-S- y hélice . Es una molécula elongada, llega a la leche
“escapandose” del suero sanguíneo. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

Las inmunoglobulinas.Son anticuerpos que se sintetizan como respuesta al

estímulo de antígenos específicos. Se forman en la sangre, las inmunoglobulinas son
grandes moléculas proteicas de composición heterogénea, incluso dentro de una
misma subclase. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

La leche contienen varios tipos de inmoniglobulinas, como la G (gammaglobulinas), A

y M (macroglobulinas).
La leche contiene inmunoglobulinas IgG, IgA e IgM en cantidades muy variables.
En el calostro las concentraciones son muy elevadas, mientras que en la leche del

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 final de lactación contienen una cantidad muy pequeña. (Waltra, Geurts, Jellema y
Boekel, 2001)

HIDRATOS DE CARBONO DE LA LECHE

Lactosa es, con alrededor de un 4.7%, el hidrato de carbono principal de la leche de
vaca. Se han encontrado, como hidratos de carbono minoritarios, glucosa y galactosa así
como una serie de oligosacáridos y derivados de azúcares. Además, los hidratos de
carbono se encuentran también unidos a las proteínas en las glicoproteínas de la leche.
(SCHLIMME y BUCHHEIM, 2002)

1.Propiedades Químicos De La Lactosa.

La lactosa es un disacárido compuesto por D- glucosa y D-galactosa. El grupo
aldehídico de la galactosa esta unido al grupo C-4 de la glucosa mediante un enlace
  1,4  gli cos ídico , En las principales reacciones de la lactosa participan el grupo

hemiacetal entre los enlaces C  C . Su estructura molecular imparte a la lactosa

unas características especiales e importantes; es un azúcar reductor y tiene
capacidad de mutarrotación. Agentes químicos o enzimáticos pueden oxidar
ligeramente la lactosa, donde el grupo aldehídico se transforma en un grupo
carboxilo, La oxidación mas intensa rompe el enlace glicosídico y origina la
formación de grupos carboxilo en el azúcar resultante y una reacción de reducción
suave convierte el grupo aldehído en un grupo alcohol; una reacción fuerte hidroliza
el enlace glicosídico con la correspondiente formación de grupos alcohol en los
azúcares. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

2.Aspectos Fisicoquimicas De La Lactosa.

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a)Mutarrotación.
Cuando la lactosa está en disolución se produce la conversión de la lactosa  en
lactosa  y viceversa La rotación del plano de polimerización cambia(muta) con el
tiempo por que las lactosas  y  presentan una rotación específica. La velocidad
de mutarrotación K es muy dependiente de la temperatura a 20ºC y pH 6,7, K
=0.37/h también la mutarrotación es dependiente de la concentración de la lactosa.
(Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

a) Solubilidad.
Las lactosas  y  tienen una solubilidad muy diferente y una dependencia de la
temperatura muy distinta, cuando se añade lactosa  al agua, al principio se
disuelve lentamente y después mas de prisa, esto se debe a la mutarrotación como
consecuencia se forma más lactosa  de la que puede disolverse y la lactosa 
comienza a cristalizarse. Por lo tanto la solubilidad depende en parte del equilibrio
de mutarrotación y la velocidad de disolución , las disoluciones de la lactosa entran
fácilmente en estado de sobre saturación y en una extensión considerable. (Waltra,
Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

b) Formas de los cristales

Los cristales son muy duros , ligeramente higroscópicos, bastante grandes y se
disuelven lentamente, A temperaturas superiores a 93.5ºC, la lactosa en disolución
cristaliza en forma  _ anhidra , la lactosa B no es muy higroscópica y se disuelve
rápidamente; su solubilidad es alta. La lactosa deshidratada se encuentra en estado
cristalino, lo que significa que muchas de sus propiedades, incluyendo la dureza,
densidad y calor específico, son similares a las de azúcar pero las moléculas no
estan perfectamente ordenadas. La lactosa amorfa contiene un pequeño porcentaje
de agua y se disuelve rápidamente en agua en ese momento empieza a cristalizar en
forma de lactosa  - hidratada. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

Las diferentes formas cristalinas son modificaciones de los cristales, es decir que
presentan distintas redes cristalinas y, en consecuencia, sus propiedades son
distintas. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

ESTRUCTURA FÍSICO-QUÍMICA DE LA GRASA DE LA LECHE

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La grasa se encuentra en la leche en forma de una emulsión de pequeños glóbulos
esféricos o ligeramente ovoides, cuyo diámetro varía de 2 a 10 μ según la raza de la
vaca de que procede la leche. Además, trabajos recientes ha demostrado la existencia de
una cierta correlación entre la riqueza en materia grasa de la leche y el diámetro medio
de sus glóbulos. Cuanto mayores so éstos, mayor es la riqueza grasa de la leche.
(Veisseyre , 1972).

Con ayuda del microscopio electrónico ha sido posible determinar la estructura de los
glóbulos grasos. Estos están rodeados por una membrana proteica de la que se han
obtenido dos fracciones, una soluble y otra insoluble en disoluciones acuosas. Estas
fracciones tienen una composición diferente a las otras proteínas de la leche. La cara
interna de la membrana está íntimamente a la segunda capa de naturaleza fosfolípidica
compuesta principalmente por lecitina y cefalina además de cantidades muy pequeñas,
entre ellas una gran parte del hierro y del cobre de la leche y sobre todo enzimas,
principalmente la fosfatasa alcalina concentrada en la fracción proteica soluble y la
aldehídoreductasa en la fracción insoluble. (Veisseyre, 1972).

La integridad de la estructura de los glóbulos condiciona la estabilidad de la materia

grasa en la leche. En particular, toda alteración de la membrana, bien sea debida a la
acción directa de ciertos microorganismos o al desarrollo de la acidez, e incluso como
resultado de acciones físicas brutales, favorece la aproximación y la adherencia de los
glóbulos. (Veisseyre , 1972).

1. Lípidos de la leche:
La grasa de leche contiene triglicéridos derivados de una amplia variedad de ácidos
grasos saturados e insaturados, se diferencia de otras grasas alimenticias por su alto
contenido de ácidos grasos saturados de cadenas cortas. (Schlimme y Buchheim, 2002).

Fennema (2000) señala que la leche vacuna contiene los lípidos más complejos
conocidos y que los triglicéridos representan con mucho la mayor proporción de los
lípidos, suponiendo el 96 – 98% del total.

12
Según Veisseyre (1972). La composición media de los lípidos contenidos en un litro de
leche es la siguiente:

Lípidos simples (glicéridos y estéridos) 35 a 45 g

Lípidos complejos (lecitinas y cefalinas) 0,3 a 0,5 g

Tabla 1. Composición de los lipidos totales de la leche (% en peso)

Rango
Triglicéridos 96 - 99
Diglicéridos 0,3 – 1,6
Monoglicéridos 0,02 – 0,10
Fosfolípidos 0,2 – 1,0
Glicoesfingolípidos 0,01 – 0,07
Esteroles 0,2 – 0,4
Ácidos grasos libres 0,1 – 0,4
Fuente: Schlimme y Buchheim (2002)

2. Características Analíticas De La Grasa:

Las características de la grasa de la leche se traducen en una serie constantes y de

índices, de los que los más importantes son:

Densidad a 15°C 0,91 a 0,95

Punto de fusión 31 a 36°C
Punto de solidificación 25 a 30°C
Índice de yodo (de Hübl) 25 a 45
Índice de saponificación (de Koettstorfer) 218 a 235
Índice de ác. Volátiles insolubles (Polenske). 1,5 a 3
Índice de ácidos volátiles solubles (Reichert). 26 a 30
Índice de refracción . 1,453 a 1,462
Fuente: Veisseyre (1972).

3. Grasas Propiamente Dichas:

Los triglicérido son los componentes naturales de todas las grasas y aceites. Son
esteres formados por un triol (la glicerina) y distintos ácidos grasos:

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R, R’, R” son radicales generalmente distintos. (SCHLIMME y BUCHHEIM, 2002)

4. Propiedades Físicas De La Grasa Láctea

Distribucion de tamaño de los glóbulos grasos
La leche gruda contiene alrededor de 1010 globulos grasos por mililitro, cuyos diámetros
oscilan entre menos de unas décimas de micrómetros hasta alrededor de 10um. Mas del
90% de la grasa se encuentra contenida dentro de glóbulos con diámetro de entre
alrededor de 1 y 8um.(Schlimme y Buchheim, 2002)

La medida exacta de la distribución de tamaños es dificultosa especialmente en los

glóbulos grasos muy pequeños, en el rango de unas décimas de micrómetros, debido a
dificultades metodológicas. En principio se pueden utilizar los siguientes métodos para
medir el tamaño de los glóbulos grasos; microcopía óptica y electrónica, medida de la
turbidez, difracción de rayos láser, espectroscopía de correlación de fotones y medidas
de conductividad (por ejemplo basadas en el principio de recuentro de Coulter), Sin
embargo, la validez de todos estos métodos es muy limitada en los extremos de la
distribución de tamaños. (SCHLIMME y BUCHHEIM, 2002)

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5. Lipólisis Y Autooxidacion De La Grasa Láctea
La escisión hidrolítica catalizada por enzimas (la lipólisis) de la grsa láctea en la leche y
en los productos lácteos da lugar a la liberación de ácidos grasoso, mono – y
diglicéridos así como glicerol. El grado de acidez de la grasa láctea, calculado como
milimoles de ácidos grasoso libres por 100 gramos de grasa, es un medida del
grado de acidez de 1.4. Normalmente en la leche cruda no se produce ninguna hidrólisis
espontánea, aunque alguna leches individuales tienden a ello,. La lipolisisi en la leche
esta ocasionada fundamentalmente por una enzima endógena de la leche, la lipoproteín
lipasa, cuya función normal es la liberación de acidos grasos de las lipoproteínas y
quilomicrones de la sangre, la eficacia de esta enzima es sin embargo dependiente de la
presencia de unn cofactor, una apoproteína (masa molecular aprox. 10 4g*mol-1 )
contenida en las lipoproteínas HDL y LDl. Las condiciones ópyimas para la actividad
de este enzima son de un pH de alrededor de 8.5 y una Tº de 37ºC, a las cuales los
cationes divalentes (Ca2+) modulan positivamente la reacción. (Schlimme y Buchheim,
2002).
ENZIMAS
La leche contiene muchas enzimas. Entre las enzima sque son nativas, es decir
excretadas por las glándulas mamaria, se incluye también las que contienen los
leucocitos, por ejemplo, la catalasa. Además, en la leche pueden encontrarse
enzimas de origen microbiano, que son secretadas por lo microorganismo (como las
proteinasas y lipasas), o que son liberadas al medio después de su lisis. Las enzimas
nativas pueden localizarse en las distintas fases de la leche. Otras enzimas están en
disolución, es decir, dispersas en el suero, y alguna de ellas (por ejemplo la

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 lipoprotein lipasa) se hallan parcialmente asociadascon las micelas de caseína.
(Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

Muchas de las enzimas de la leche no parecen tener ninguna función biológica, ni

siquiera aunque se encuentren en grades concentraciones (por ejemplo la
rebonucleasa). En general, no suelen intervenir significativamente en la alteración
de la leche. Algunas enzimas facilitan la absorción de los componentes de la leche a
nivel intestinal cuando termina la lactancia, probablemente, enzimas como la
plasmita y la lipotrein lipasa ejercen acciones de este tipo, porque no son muy
activas en la leche fresca aunque se encuentran en concentraciones elevadas. Estas y
otras enzimas pueden alterar la leche durante el almacenamiento. (Waltra, Geurts,
Jellema y Boekel, 2001)

La lisozima es otra enzima con actividad bactericida; hidroliza los polisacáridos de

la pared de las células bacterianas, causando su lisis. En leche de vaca, la lisozima
presenta poca actividad; en la leche humana es mucho más activa. (Waltra, Geurts,
Jellema y Boekel, 2001)

3.1Oxirreductasas
La xatín oxidasa puede catalizar la oxidación de diversas sustancias, no solamente la
de la xantina. Hay muchos compuestos, incluido el O2, capaces de actuar como
aceptores de hidrógeno. La enzima puede reducir el nitrato (que en la leche se
encuentra sólo en cantidad traza) a nitrito. Esta propiedad se utiliza en la fabricación
de algunos quesos, en cuya leche de elaboración se añaden nitratos con el objetivo
de impedir la proliferación de las bacterias butíricas alterantes. El nitriro inhibe el
desarrollo de estos microorganismos. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

La superóxido disminutasa cataliza la disminución del anión superóxido 2 O 2- a

peroxido de hidrógeno y oxígeno triplete según la siguiente reacción:
2O2  2 H   H 2 O2  3O2
La sufhidril oxidasa cataliza la oxidación de los grupos sulfhidrilo a disulfuro,
utilizando el O2 como aceptor de electrones
2 RSH  O 2  RSSR  H 2O 2

16
 Los grupos –SH, tanto de oos compuestos d ealta como de baja masa molecualr, se
descomponen. La > parte de la enzima esta ligada a partículas lipoproteicas. La
pasteurización produce sólo inactivación parcial de las enzimas, que en la leche
pasteurizada puede desempeñar un papel fundamental en la reducción de los aromas
a cocido que se deben a la presencia de grupos SH. La lactoperoxidasas también es
una oxirreductasa. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

3.2 Fosfatasas
La leche contiene varias fosfatasas. Las mas conocida es la fosfatasa/alcalina, que
cataliza la hidrólisis de los monoesteres de fosfato. La determinación de la ctinvidad
enzimática mediante un “test de la fosfatasas alcalinas “se utiliza habitualmente
como control de la pasterización de la leche. La inactivación de la enzima garantiza
que todo los microoerganismos patógenos han sido destruidos durante el
tratamiento térmico; también la mayoría, aunque no todas, las bacterias
lácticas y la Gram –negativas se destruyen en la pasteurización. (Waltra, Geurts,
Jellema y Boekel, 2001)

La leche contiene también una fosfatasa ácida que se encuentran en el suero y es

bastante termorresistente. Esta fofatasa cataliza la hidrólisis de algunos esteres
fosfóricos, pero de forma muy lenta. Existen otras fosfatasas cataliza la hidrólisis de
algunos ésteres fosfóricos, pero de forma muy lenta. Existe otra fosfatasas que
puede liberar los ácidos fosfóricos que esterifiquen la caseína. (Waltra, Geurts,
Jellema y Boekel, 2001)

3.3 Enzimas Lipolíticas

La leche contiene varias estereasas capaces de hidrolizar los ésteres de los ácidos
grasos. Algunos de ellas actúan sobre los esteres en disolución, pero la principal enzima
lipolítica de la leche, que es la lipoproteín lipasa, libera los ácidos grasos de los
triglicéridos y diglecéridos y sólo es activa en la interfase grasa – agua. Estaq enzima se
encuentra fundamentalmente unida a las micelas de caseína. La lipólisis produce en la
leche el desarrollo de aromas a rancio o jabón.

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3.4Proteínasas
La leche se encuentra al menos dos endopeptidasas parecidas a la tripsina. Una es la
proteasa alcalina, que es idéntica a las plasmina de la sangre. La mayor parte de la
proteasa alcalina de la leche se halla en forma de plasminógeno inactivo. La enzima
esta asociada a las micelas de caseína. Su actividad en la leche es muy variable, en
parte porque cambia la relación entre la plasmina y el plasminógeno. Normalmente,
la actividad aumenta con el tiempo y también con el calentamiento. (Waltra,

Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

FERMENTACIÓN ACIDO _ LÁCTICO.

La lactosa es la principal fuente de energía para la mayor parte de las bacterias que se
desarrollan en la leche. Normalmente, los microorganismos actúan hidrolizando la
lactosa en galactosa y glucosa. Estas moléculas se convierten en ácido láctico (
CH 2CHOH  CO2 H ), aunque parte de la galactosa no puede metabolizase, las

bacterias lácticas homofermentativas producen solo acido láctico como en la reacción:

glu cos a  2 ADP  2 H 3 PO4  2 Lactosa  2 ATP  2 H 2O

Las bacterias lácticas como heterofermentativas, además de acido láctico producen

CO 2 , ácido acético y etanol. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

SALES

La leche contiene sales orgánicas y inorgánicas. Las sales no incluyen los mismos
componentes que las cenizas por que la incineración de la leche se pierde los ácidos
orgánicos, como el citrato y el acetal, mientras que el azufre y el fósforo orgánicos
se convierten en sales inorgánicos. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

1. Composición y distribución entre las fases.

No todas las sales están disueltas y no todas las sales en disoluciones están
ionizadas. La micela de caseína contiene sales que no están disueltas. Además de los
cationes de las caseínas cargadas negativamente, las mécelas contiene el llamado
fosfato cálcico coloidal, que también tiene Mg, citrato, Na y Ka, así como
probablemente de pequeñas cantidades de otros iones. El fosfato cálcico coloidal es

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 amorfo, puede variar en su composición y presentar propiedades de intercambio de
iones. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001).

Las sales disueltas afectan a varias propiedades de la leche, entre ellas, a la

estabilidad a de las proteínas. Están sales solo se encuentran en el lacto suero. El
contenido en soluto del suero es aproximadamente de 1.09 veces al de la leche; en
el plasma es de 1.4 veces. La composición de la disolución salina se puede
determinar a partir del dializado de la leche, la solución se obtiene dializando agua
frente a una cantidad de leche hasta que se logre el equilibrio de las partículas
coloidales y las proteínas disuelto en la leche. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel,
2001)

2. Propiedades de las disoluciones salinas.

a) Fuerza iónica
La fuerza iónica total I del lactosuero es aproximadamente 0,0075M. La fuerza
iónica de la leche influye sobre el espesor de la doble capa difusa I/K alrededor de
las partículas coloidales negativamente cargadas. La carga eléctrica de una partícula
como una micela de caseína esta rodeada y compensada por contraiones y el
potencial electrostática a una distancia h de la partícula, es proporcional al exp(-hk)
veces de la carga en las superficies. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

La conductividad eléctrica de la leche es aproximadamente 0.4-0.55 A. v 1 m  1 a

25ºC esto corresponde mas o menos a la conductividad de una disolución del 0.25%
(p/p) de NaCl en agua. (SCHLIMME y BUCHHEIM, 2002).(Waltra, Geurts, Jellema
y Boekel, 2001)

b) propiedades coligativas.
Se obtiene un descenso del punto crioscopico de 0.53K (que se corresponde con el
de una disolución del 0.85% NaCL) a partir de la concentración de las sustancias
disueltas (0.28mol/Lt disolución). El descenso del punto crioscopico es muy
constante (la desviación estándar entre ordeños individuales es del orden del 1%) ya
que es proporcional a la presión osmótica, que es esencialmente igual al de la

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 sangre, que a su vez no varia casi. La presión osmótica de la leche es
aproximadamente 700KP a 20ºC. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

3. Fosfato cálcico coloidal.

Esta fracción de las sales suelen llamarse fosfato cálcico coloidal o micelar, aunque
incluye también otros componentes como el K, Na, Mg y Citrato. La cantidad total
es de aproximadamente 7g/100g de caseína seca. Una parte se consideran
contraiones por que la casina esta cargadamente al pH de la leche y por lo tanto,
esta asociada con contrapones positivos. Entre ellos se encuentre posiblemente el K,
Na, la mayoría o todo el Mg, y parte de Ca de las micelas. (Waltra, Geurts,

Jellema y Boekel, 2001)

4. Cambios en las sales.

Las sales en la leche se encuentran en equilibrio dinámico: entre si en la solución,
entre la disolución y el fosfato coloidal y entre la solución y las proteínas. (Waltra,
Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

Los cambios en la condición externas de la leche pueden alterar estos equilibrios los
cuales son:
a) Acidez.
El pH puede cambiar como consecuencias de diversas adiciones, por concentración
o calentamiento de la leche, entre otras causas. La fermentación microbiana de la
lactosa a acido láctico tiene una gran importancia. El correspondiente descenso del
pH, origina una disolución parcial del fosfato coloidal y una reducción de las cargas
negativas de las proteínas, que conlleva una disminución en su asociación en los
contrapones. Además un descenso de pH reduce la disociación de los ácidos débiles,
aumenta la concentración de calcio. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

b) Tratamiento terminó.
Es necesario de distinguir de tres tipos de experimento:
- Medida del estado real a distintas temperaturas. Por ejemplo las constantes de
disociación son dependientes de la temperatura. Sean realizados pocas medidas

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 directas con respecto a las modificaciones que se producen en la leche, pero
pueden intentarse ingerir la composición de la disolución salina a diferentes
temperaturas a partir de los experimentos siguientes.
- Separar el lacto suero a varias temperaturas y analizarlo a temperatura ambiente
se observa que el pH del suero obtenido a 0ºC es unas 0.1 unidades mas alto, y
que el separado a la 93ºC es una 0.5 unidades menores que del suero a 20ºC.
- calentamiento de la leche a distintos temperaturas durante diferentes tiempos,
enfriamiento a temperatura ambiente y estudio de la disolución salinas este tipo
de ensayo es el mas frecuente.
Durante el calentamiento, el cambio mas impotente es que el Ca y Fósforo solubles
se insolubilizan parcialmente y se asocian con las micelas de caseína. El fosfato
coloidal adicionalmente formado contiene una proporción molar Ca/P =1, que
implica la acidificación de lache. (Waltra, Geurts, Jellema y Boekel, 2001)

c) Concentración.
La concentración de la leche por evaporación de agua origina varios cambios, pero
además hay que tener en cuenta que generalmente, la leche también se calienta, el
pH desciende unas 0.3 unidades cuando la concentración es de 2:1(es decir,
concentrando el doble del contenido del extracto seco original) y unas 0.5 unidades
si la concentración es de 3:1. También en este caso la causa principal de los
cambios es la formación de fosfato cálcico adicional en las micelas de caseína y por
lo tanto, la concentración de calcio no aumenta de forma apreciable. (Waltra, Geurts,
Jellema y Boekel, 2001)

d) Actividad del calcio iónico.

La actividad del calcio iónico en la leche es una variable importante, especialmente
por su efecto sobre la estabilidad de las micelas de caseína. Es marcadamente
diferente de contenido en calcio y, en consecuencia, resulta imprescindible la
determinación directa de la actividad de calcio. El análisis se puede realizar en un
electrodo selectivo de iones de calcio de forma muy parecida a la medida del pH , l a
adición de azúcar a la leche. Por ejemplo, sacarosa en la elaboración de la leche
condensada, helados y otros productos lácteos, aumenta significativamente la

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 actividad del calcio (expresada en mmol/kg agua). (Waltra, Geurts, Jellema y
Boekel, 2001)

ELEMENTOS BIOLÓGICOS DE LA LECHE

Veisseyre (1972). Señala que la leche, incluso recogida asépticamente y procediendo de

un animal sano contiene siempre células. Estas células son de dos tipos:

1. Células procedentes de la sangre y de la glándula mamaria del animal

2. Microorganismos diversos que se encuentran normalmente en el canal del pezón.
Si el animal esta enfermo, se añaden a estos microorganismos normales otros que
atraviesan el epitelio mamario.
a. Células:
Son numerosas y variadas. Al lado de elementos epiteliales, se encuentran, sobre todo,
leucocitos procedentes de la sangre y de la linfa. Los diversos grupos de leucocitos
están representados por mononucleares, linfocitos y polinucleares. Veisseyre

(1972).

b. Microorganismos:
La leche contiene normalmente no solo los microorganismos que ya poseia al salir de la
mama, sino los procedentes de contaminaciones deiversas que tienen lugar en el curso
de manipulaciones de que debe ser objeto. Casi todos los microorganismos pueden
proliferar con gran facilidad en la leche que constituye un excelente medio de cultivo.
Los microorganismos de la leche pertenecen a los mohos, levaduras y bacterias.
Veisseyre (1972).

c. Mohos:

Los mohos comprenden los hongos de las clases Siphomycetos. o Phycomycetos,

Ascomycetos y Fungí imperfecti (hongos imperfectos). Entre los Siphomycetos, hongos
de micelio no tabicado, únicamente los generos Mucor y Rhizopus se observan con
bastante frecuencia en la leche y en los productos lácteos. Las especies Mucor múcedo y
Rhizopus nigricans son responsables de ciertos accidentes de fabricación de los quesos
de pasta blanda. Estos hongos presentan filamentos aéreos que se levantan a partir del

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micelio y que son portadores de los esporangios que contienen esporas de color oscuro.
Veisseyre (1972).

d. Levaduras:

Las levaduras son microorganismos unicelulares, de forma esferica, eliptica o cilindrica.

Su tamaño es de 2 a 9 μ por 1 a 5 μ . La mayoria transforman los azucares en alcohol
y se multiplican por gemacion estos son los hongos que no forman micelio clasificados
no obstante entre los Ascomycetos. Veisseyre (1972).

e. Bacterias:

Las bacterias llevan a cabo una actividad bioquímica considerable. Con ayuda de las
numerosas enzimas que segregan, pueden degradar profundamente los materiales
orgánicos que intervienen en la composición de los medios donde vive. Estas
degradaciones caracterizan los fenómenos fermentativos cuando las bacterias llevan una
vida libre y las enfermedades bacterianas cunado estos microorganismos se desarrollan
en le seno de los seres vivos (bacterias patógenas). Veisseyre (1972).

III. BIBLIOGRAFÍA.

1.P.Walstra; T.J. Geurts; A. Jellema; M.A.J.S. Van Boekel (2001) Ciencia de la

leche y tecnología de los productos lácteos Edit: ACRIBIA, S.A.

2. FENNEMA, O. 2000. “Química de los alimentos” 2da edición. Editorial

Acribia S.A. Zaragoza – España.

3. VEISSEYRE, R. 1972. Lactología Técnica. Editorial Acribia. Zaragoza.

España

4. SCHLIMME y BUCHHEIM. 2002. La leche y sus componentes

propiedades químicas y físicas. Editorial Acribia S.A. Zaragoza – España.

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