RECEPTORES BCR Y ANTICUERPOS1

Los antígenos se dividen en dos grandes grupos, los exógenos y los endógenos,
donde los exógenos son eliminados por el sistema de los anticuerpos, y los
endógenos por medio de respuesta medida por células T.
Los BCR2 (o inmunoglobulina soluble) son mediadores de la fagocitosis del
antígeno ocasionando su proteo-lisis, transformación y expresión por medio de
las moléculas de MHC3 clase II. Es un complejo de varias gluco-proteínas
distintas que pertenecen a la súper familia de las inmunoglobulinas
Anticuerpo, molécula de inmunoglobulina que se sintetiza tras la exposición a
un antígeno por medio de los linfocitos denominados células B, y que puede
combinarse específicamente con él. El anticuerpo es un BCR soluble (secretado
por la célula B) y se une al antígeno solo después de ser liberado de la célula.
Linfocito B, son linfocitos encargados de la producción de anticuerpos. Se
ubican en la corteza de los ganglios linfáticos, en la zona marginal del bazo,
médula ósea y en las placas de Peyer intestinales.

Súper familia de inmunoglobulina

Las inmunoglobulinas pertenecen a una familia de receptores de origen común.
Formados de varios dominios (moléculas) que cada uno de ellos tiene función
definida como adherencia, estabilidad estructural u otra actividad biológica
pero no enzimatica. Cada uno de las diferentes familias consta de 2 tipos de
dominios de la inmunoglobulina:
1. Dominio constante- este dominio por lo general consta de varias
moléculas (dominios) cuyas funciones son estructurales entre el dominio
variable y la célula.
2. Dominio variable- son las moléculas donde se intercalan los antígenos.
Los 4 receptores antihigiénicos clave del sistema inmunitario son: TCR
(receptor celular de las células T), BCR, y moléculas de MHC clase I y II.

Estructuras básicas de los receptores BCR

Captador de antígeno
Es una gluco-proteína (160 kDa) formada de 2 pares de cadenas
polipeptídicas.
El par de cadenas pesadas se halla formado de 2 cadenas de 50 a 60 kDa c/u, se
insertan con su C-terminal denominado región Fc en la capa lipidica de la
célula B, en su mitad existe fuente de disulfuro que permite a las cadenas
adaptar una forma de Y.
El par de cadenas ligeras es más corto ( ½ ) y su peso es de 25 kDa. Este par no
esta emparejado sino cada uno esta unido al extremo N-terminal de las cadenas
pesadas algo por encima del puente que las une, las cadenas ligeras se hallan
unidas con las pesadas con puente disulfuro en su extremo C-terminal que al
igual que para el caso anterior podrá adaptar la forma de Y.
Surco o ranura- es el espacio captador de antígeno ubicado entre la cadena
ligera y la pesada, y al tener dos pares obtenemos dos sitios de captura.

1
/conversion/tmp/scratch/400402298.doc
2
BCR- B cell receptors.
3
MHC- major histocopatibility complex, un complejo genético que da origen a moléculas
presentadoras de antígenos.
Cadena ligera
Las cadenas ligeras de la Ig se dividen en dos grupos cuyas secuencias de aa.
son muy diferentes, la proporción entre ellas varia según la especie, un grupo se
denomina kappa , y la otro lambda .
Cada cadena consta de dos dominios de 110 aa. un dominio es variable y el otro
constante.
1. Región variable- es el dominio cuyas secuencias de aa. en extremo N-
terminal son diferentes entre las cadenas examinadas.
2. Región constante- el dominio C-terminal con secuencias de aa. idénticas
cuando se examinan las cadenas.

Cadenas pesadas
Las cadenas pesadas al igual que las ligeras formada de dominios de 110 aa y
extremo variable (N-terminal), constante con región de bisagra intermedia. La
cadena pesada consta de 4 o 5 dominios y por tanto su peso es entre 450 y 550
kDa y su longitud es por lo menos la doble.
Clasificación: existen 5 tipos de cadenas pesadas llamados alfa , gamma ,
delta , épsilon , y mu ; cada uno de ellos define un isótopo de la Ig, y según
su agrupación dan lugar a la siguente clasificacion:
Inmunoglobulina A- formada de la agrupación de dos cadenas alfa.
Inmunoglobulina G- formada de la agrupación de dos cadenas gamma.
Inmunoglobulina M- formada de la agrupación de dos cadenas mú.
Inmunoglobulina D- formada de la agrupación de dos cadenas delta.
Inmunoglobulina E- formada de la agrupación de dos cadenas épsilon.
Dominios variables de cadenas ligeras y pesadas
En los dominios variables se observan dos características:
1. Regiones determinantes del complemento o CDR 1- son regiones
hipervariables, restringidas a 3 regiones pequeñas en todo el dominio. Las
regiones determinan con exactitud los epitopos “blanco”.
CDR- cada uno de ellos consta de 10 aa, y el plegamiento de cada dominio
V se realiza dé tal forma que los CDR entran en contacto con el antígeno.
2. Regiones de armazón- son las regiones intermedias de los CDR, y es
segmento relativamente constantes.
Regiones constantes de cadenas pesadas
La región constante de las cadenas pesadas se divide en subdivisiones donde
cada dominio emparejado tiene una función biológica.
Estructura general de las cadenas pesadas con sus adaptaciones emparejadas:
Cadena VL CL IgG- activación del complemento, y
sitio de unión a células fagocitarías
Región adaptativa para Ag disulfuro 
Cadena VH CH 1

Región  Región FC
Fb
Región CH 2 CH 3 CH 4 ( y )
Tratamiento con papaina (enzima) bisagra CH 2 CH 3 CH 4 ( y )
divide el receptor en un Fragmento
Fc y dos Fb VH CH 1  

1
CDR- complementarity-determining regions, regiones determinantes de complementariedad.
 Cuando el receptor se halla unido a la célula la
VL CL región Fc (C-terminal) posee un dominio adicional
hidrófobico que se intercala en la bicapalipidica
Región bisagra
La bisagra formada de 12 aa, y un gran numero de residuos hidrófilos y prolina.
La bisagra ubicada entre los dominios CH 1 y 2, permitiendo el movimiento de la
región Fb para una mayor eficacia en la captación de y adaptación a los Ag.
La pepsina y la papaina actúan a nivel de la bisagra dividiendo el receptor en 3
fragmentos, esa división es de importancia en vacunas ya que a veces son
necesarias solo las regiones Fb (consulta ver ¿por qué? ).
La cadena pesada mu no poseen bisagra.
Dominio CH4 y Ig- y 
Es el único dominio con capacidad de transducción de señales, se halla conectado
con complejo glucoproteico transmembranoso de Ig y Estas están vinculadas
con cinasas de tirosina dentro de la célula B.
Traducción de señal
La unión del antígeno al receptor dispara la activación de las cinasas de
tirosina. La activación de las cinasas cuando es acompañada por señales que
provienen de ciertos IL (1 o 4) y CD’s (19, 40) o por contacto con células T
auxiliares se inicia cascada de reacción cuyo fin es la obtención de división o
apoptosis y / o síntesis y secreción de Ig.
ANTICUERPOS
Los anticuerpos (Ac) son los receptores BCR de la superficie de la célula B
cuando se hallan libres, es decir después que se desprendieron de la célula. Los
anticuerpos son específicos para cada uno de los antígenos. Son los que
apresuran la destrucción y eliminación de una gran variedad de invasores como
virus, bacterias y protozoos.
Los anticuerpos se encuentran en su mayoría en el suero pero también en
cualquier otro sitio o liquido del organismo y para que puedan cumplir su
función en ambientes tan diferentes existen múltiples clases.

Clases de inmunoglobulinas (Ig)

La clasificación de las inmunoglobulinas se realiza por el tipo de cadena pesada
que la constituye, y movilidad electroforetica.
En la electroforesis se observan 4 zonas:
1. Albúmina serica- es la fracción de las inmunoglobulinas que migrar hacia
al polo , y por tanto son las mas negativas.
2. Globulina -
3. Globulina -
4. Globulina - son las más abundantes y las más cercanas al cátodo (▬)
Las clases y características ver tabla

Datos adicionales a la tabla epitelio

IgAS- esta enzima de las secreciones
se halla protegida por medio de una capilar
pieza secretora o de transporte. La Luz antígeno
IgAS y la cadena J son sintetizados
por los plasmocitos locales de las Ag plasmocito
. IgA + IgA
IgAS pieza IgA dimero
de transporte
glándulas y membranas mucosas, mientras que la pieza de transporte por las
células epiteliales.
La unidad adicional por las células epiteliales da a la Ig una resistencia a las
enzimas proteolíticas lo que le permite ejercer su defensa en las secreciones.
IgM- es la Ig que predomina al comienzo de las respuestas inmunitarias. Junto
con la IgD constituyen los receptores de la membrana de los linfocitos B. Las
IgM activan la diferenciación de las células B originando los plasmocitos que
van a sintetizar y secretar los Ac. La IgM también activa el sistema del
complemento (enzimas) que provoca lisis celular, propia y bacteriana.
IgE- su acción se realiza sobre los mastocitos y basófilos en las respuestas
alérgicas. Determina la producción y liberación de histamina, heparina, SRS-A y
ECF-A1.

1
Ver en células de protección.