Construção das Células dos

Organismos Vivos
Matéria Viva

▪ Complexidade Química e Organizacional;

▪ Muitas estruturas [menores] internas;
▪ Diversas moléculas complexas;
▪ Reações Complexas;
▪ Diversos subgrupos;
▪ Relações Diversas e Complexas;

Matéria Viva é bem mais COMPLEXA

e apresenta maiores níveis de
estruturação sendo regida por um
maior número de reações e interações
em escalas MICRO e MACRO que a
Matéria Inanimada.
Hierarquia da Organização Celular

Membrana Celular Lipídios Ácidos graxos

Hierarquia da Organização Celular

Célula
Núcleo
Organelas Mitocôndrea
cloroplastos

Complexos enzimáticos
Supramolecular Ribossomos
Sistemas contracteis

Macromoléculas Ácidos nucléicos proteínas polissacarídeos lipídeos

Blocos
construtores Mono nucleotídeos aminoácido açúcares simples ácidos graxos
glicerol
(Monômeros)
Ribose
Ácidos Fosfo-piruvato Acetato
Carbamil
Intermediários fosfato
-ceto malato malanato

Precursores do meio
CO2 H2O N2
Hierarquia da Organização Celular
Associação de moléculas simples formam
moléculas precursoras da vida

Núcleo
ORGANELAS Mitocôndria
Aparelho de Golgi
Retículo Endoplasmático

Membranas
MONTAGENS Ribossomos
SUPRAMOLECULARES Cromatina
Microtúbulos

Proteínas
MACROMOLÉCULAS DNA,RNA
Polissacarídeos

UNIDADES Aminoácidos
FUNDAMENTAIS Glicose
Adenina e outras bases
Ac. Palmítico, etc.
Composição da Escherichia coli (E. coli)

3.000 proteínas diferentes

Mais de6.000 tipos de

Biomolécula
% do peso
Total
No aprox. de
espécies
compostos orgânicos moleculares
Água 70 1
Proteínas 15 3000
Ac. Nucléicos

DNA 1 1
RNA 6 >3000
Polissacarídeos 3 5

Lipídios 2 20
Mol. de unidades 2 500
fundamentais e
intermediárias
1 proteína : mais de 1.000
Íons inorgânicos 1 20
aminoácidos

Principais Classes de Biopolímeros Celulares

Proteínas Polissacarídeos
Ac. Nucléicos Lipídios
AMINOÁCIDOS
Aminoácidos

▪ Unidades fundamentais das proteínas;

▪ Apresentam pelo menos um grupo carboxílico e um grupo amino;

▪ Aminoácidos têm como fórmula geral:

▪ O papel que os aminoácidos desempenham nas proteínas

está relacionado às propriedades químicas dos radicais.
 Aminoácidos

Grupo Carboxila

Grupo Amina

Radical ou cadeia lateral Carbono 

carbono : carbono assimétrico ou quiral

Isômeros óticos ou enantiômeros
Moléculas Quirais
 Moléculas Quirais

L- D-aminoácido
aminoácido

Proteínas encontradas em humanos Alguns antibióticos e em peptídios presentes

em bactérias

Isômeros Opticos
Diferentes funções
Estereoisômeros biológicas
Nomenclatura – Configuração absoluta
Composto de referência: Gliceraldeído
CHO CHO

HO C H H C OH

CH2OH CH2OH

L-gliceraldeído D-gliceraldeído

Os aminoácidos de proteínas biológicas são

L-estereoisômeros em relação ao gliceraldeído
 Rotação Específica de Alguns Aminoácidos
Isolados de Proteínas
Aminoácido Rotação específica ()D25º
L- Alanina +1,8
L-Arginina +12,5
L-Isoleucina +12,4
L-Fenilalanina -34,5
L-Ácido glutâmico +12,0
L-Histidina -38,5
L-Lisina +13,5
L-Serina -7,5
L-Prolina -86,2
L-Treonina -28,5

Onde: ()D25C = rotação observada, em graus/(comprimento do tubo, dm x concentração, g/mL)

 Aminoácidos Essenciais e não Essenciais

Entre os 20 tipos de aminoácidos existentes na natureza, os organismos

dos animais (incluindo os seres humanos) conseguem produzir 12,
sendo que o restante deverá ser adquirido através da ingestão de certos
alimentos.

AMINOACIDOS ESSENCIAIS: são aqueles que não são

sintetizados pelos humanos, e devem ser absorvidos
diariamente através dos alimentos.

fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina,

triptofano, histidina e valina
 Aminoácidos Essenciais e não Essenciais

AMINOACIDOS NÃO ESSENCIAIS

Também conhecidos como aminoácidos naturais, estas moléculas

são produzidas pelo próprio organismo do indivíduo.

Glicina, Alanina, Serina, Cisteína, Tirosina, Ácido Aspártico,

Ácido Glutâmico, Arginina, Histidina, Asparagina, Glutamina,

Prolina

A arginina e a histidina são consideradas aminoácidos

semiessenciais, pois durante a infância não são sintetizadas pelo
organismo. Durante esta fase, no entanto, esses aminoácidos devem
ser consumidos a partir da ingestão de alimentos específicos.
Classificação quanto aos grupos R

Apolares- Radicais Hidrofóbicos Ionizáveis Negativamente Radicais Não-Ionizáveis

Ionizáveis Positivamente

❑ Radicais Polares

▪ Ionizáveis Positivamente;
▪ Ionizáveis Negativamente;
▪ Não- Ionizáveis;

❑ Radicais Apolares.
Ionização de Aminoácidos

Os aminoácidos são ionizados em solução

aquosa.

COOH COO-

H2N C H H3N+ C H

R R

Forma não-iônica Forma dipolar ou

zwitterion
Propriedades Ácido-Base

❑ Propriedades das proteínas;

❑ Velocidade das reações catalisadas por enzimas;

❑ Estabilidade e conformação das proteínas;

❑ Interações de macromoléculas entre si e com íons pequenos;

❑ Técnicas analíticas e de purificação.

Podem atuar como ácidos e como bases.

Característica Anfótera.
 Propriedades Ácido-Base

Doador de prótons
(ácido)

Receptor de prótons
(base)

Doador e Receptor de
prótons
(anfótero)
Henderson-Hasselbach Equation
Propriedades Ácido-Base
Curva de Titulação
 Curva de Titulação

Para 50% de dissociação :

[A] − = [HA]
pH = pK a

Ponto Isoelétrico (pI)

pH no qual o aminoácido ou peptídio apresenta
carga líquida nula.

Para um aminoácido diprótico:

ponto Isoelétrico (pI) ou pH isoelétrico (pHi)

1
pH i = (pK1' + pK 2 ' )
2

Ponto de Carga Máxima

pH no qual o aminoácido apresenta carga máxima
Grupos Ionizáveis

Valores de pK dos grupos ionizáveis de alguns aminoácidos à 25C

pK1 pK2 pK3
Aminoácido -COOH -NH2 grupo R

Glicina 2,34 9,60

Alanina 2,34 9,69
Leucina 2,36 9,60
Serina 2,21 9,15
Treonina 2,63 10,43
Glutamina 2,17 9,13
Ácido aspártico 2,09 9,82 3,86
Ácido glutâmico 2,19 9,67 4,25
Histidina 1,82 9,17 6,00
Cisteína 1,71 10,78 8,33
Tirosina 2,20 9,11 10,07
Lisina 2,18 8,95 10,53
Arginina 2,17 9,04 12,48
pK = pK (T,força iônica, microambiente do grupo)
Titulação da Histidina
Estados de Ionização

Estados de ionização da
Histidina
Ponto Isoelétrico da Histidina

pH

1,82 6,0 7,0 9,17

pKa1 pKaR pKa2

pI = pKaR + pKa2 = 7,58

2

O ponto isoelétrico do aminoácido histidina corresponde ao pH de

uma solução equimolar de ácido fraco NH3+ (pKa2) e de uma base
fraca (pKaR), ou seja, o pI é deslocado no sentido do terceiro pKa.
Produção e Mercado de Aminoácidos
 Produção

❑ Extração a partir de farinha de soja;

❑ Produção microbiana;

❑ Produção a partir de precursores;

❑ Síntese química;

❑ Conversão enzimática de precursores naturais ou

biotransformações a partir de moléculas sintetizadas.
 Aplicações

❑ Nutrição Humana - 66% da produção

✓ glutamato - condimento
✓ glicina, cisteína e alanina - nutrição
✓ mistura de aminoácidos: melhorar o sabor dos alimentos
✓ aspartame: edulcorante que pode ser sintetizado a partir da asparagina e fenilalanina
❑
❑ Nutrição Animal - 33 % da produção
✓ metionina, lisina, treonina, triptofano
❑
❑ Aplicações Médicas -  1 % da produção
✓ glutamina e histidina - tratamento de úlceras
✓ cistina - tratamento de unhas e cabelos
✓ derivado de prolina - tratamento da hipertensão
❑
❑ Aplicações Industriais:
✓ agentes surfactantes, couro sintético, polímeros biodegradáveis
❑
❑ Outras aplicações:
✓ ligantes em cromatografia de afinidade para purificação de biomoléculas
Mercado Global