UNIVERSIDAD DE OCCIDENTE U.D.

O
SEDE MANAGUA

TRABAJO DE BIOQUIMICA II
PROTEINAS

DOCENTE: ING. CARLOS AGUIRRE | BIOQUIMICA II

REALIZADO POR: ROGER CRUZ VALVERDE
QYF 110594-3 DOMINICAL

5 DE AGOSTO DE 2018
 INTRODUCCION
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro,
magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos
y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces
peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de
aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a
10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína.

Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura
tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas están codificadas en
el material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego
son sintetizadas por los ribosomas. Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres
vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas, transportadora...
Proteinas simples.
Las proteínas simples constan de un solo aminoácido o bien de sus derivados. Cuando estas se
hidrolizan por álcalis, ácidos o enzimas, las proteínas simples empiezan a producir aminoácidos
únicos o sus derivados.

Grupos de proteinas simples:

Albúminas

Estas proteínas son solubles en agua, se encuentran en todas las células del cuerpo y también en el
torrente sanguíneo. Algunos ejemplos de albúminas son las lacto albúminas que se encuentran en
la leche y las seroalbúminas que se encuentran en la sangre.

Globulinas

Estas proteínas son insolubles en agua pero son solubles en soluciones salinas diluidas con fuertes
ácidos y sus bases. Los ejemplos de globulinas son la lactoglobulina de la leche y la ovoglobulina.

Glutelinas

Estas proteínas son solubles en ácidos diluidos y en álcalis. La proteína de glutelina de trigo es un
buen ejemplo de glutelinas. Éstas, sólo se producen en el material vegetal.

Prolaminas

Estas proteínas son solubles en un 70 u 80% de alcohol. Entre ellas podemos destacar el fliadin de
trigo y la zeína del maíz. Se encuentran únicamente en los materiales vegetales.

Albumunoides

Los albuminoides o las selenoproteinas son insolubles en todos los disolventes neutros, en los
álcalis diluidos y en los ácidos. Se encuentran en los tejidos conectivos, en el cabello y en las uñas.
Algunos ejemplos son la queratina, que se encuentra en las capas queratinizadas de la piel y en la
corteza o córtex del cabello y de las uñas y el colágeno que se encuentra en las fibras blancas del
tejido areolar.

Histonas

Éstas son proteínas solubles en agua en la que los ácidos básicos aminados son predominantes. Son
ricos en arginina o en lisina. Las eucariotas del ADN de los cromosomas se asocian con las histonas
en la formación de las nucleoproteínas.

Protaminas

Estas proteínas son solubles en agua y en polipéptidos básicos de bajo peso molecular
(aproximadamente de unos 4.000 daltons). Son muy ricos en aminoácidos argininos. La cadena
polipeptídica consiste en 28 residuos de aminoácidos, entre los que se incluyen 19 argininas y 8 o 9
aminoácidos no básicos. Las protaminas se encuentran unidas al ADN de los espermatozoides de
algunos peces. Algunos ejemplos de protaminas son la salmina (del salmón) y la esturina (de los
esturiones).
Proteínas conjugadas
Las proteínas conjugadas consisten en proteínas simples combinadas con algún componente no
proteico. Los grupos no proteicos se llaman grupos prostéticos.

Grupos de proteínas conjugadas:

Nucleoproteínas

(Proteína + ácido nucleico). Las nucleoproteínas son proteínas combinadas con ácidos nucleicos. En
las truchas, las nucleoproteínas de los espermatozoides constituyen el 90% del material sólido y en
los núcleos de eritrocitos, casi el 100% de las nucleoproteínas son combinaciones de ácidos
nucleicos con protaminas de proteína básica simple. Las nuclehistonas son combinaciones de ácidos
nucleicos con la proteína básica de la histona simple. Además, existen varias proteínas ácidas, las
proteínas no histonas.

Glicoproteínas (Proteínas + carbohidratos)

Las glicoproteínas son proteínas combinadas con carbohidratos. En la mayoría de las glicoproteínas,
la unión se hace entre las asparaginas (ANS) y N-acetil-D-glucosamina (GIcNAc). Las glándulas
salivales y las glándulas mucosas del tracto digestivo segregan mucoproteínas en las que se
combinan N- acetilglicosamina y serinel treonina de la proteína. Las glicoproteínas se dividen en dos
categorías principales, las intracelulares y las secretoras. Las glicoproteínas intracelulares están
presentes en las membranas celulares y tienen un papel importante en la interacción y el
reconocimiento de la membrana. Algunos ejemplos de glicoproteínas secretoras son: glicoproteínas
plasmáticas, segregaciones del hígado, tiroglobulina, segregaciones de las glándulas tiroideas,
inmunoglobulinas, segregaciones de las células plasmáticas, ovoalbúmina, segregaciones por el
oviducto de la gallina, ribonucleasa, la enzima que descompone el ARN y la desoxirribonucleasa, la
enzima que descompone el ADN.

Fosfoproteínas (proteína + fosfato)

Las fosfoproteínas son proteínas combinadas con un radical que contiene fosfato, distinto de un
ácido nucleico o de un ácido fosfolípido. Unos ejemplos de fosfoproteínas son la caseína de la leche
y el ovovitellin de los huevos.

Cromoproteínas

Éstas son las proteínas, combinadas con un grupo prostético, es decir, un pigmento. Algunos
ejemplos de cromoproteínas son los pigmentos respiratorios de hemoglobina y de hemocianina,
púrpura visual o la rodopsina que se encuentra en los bastones de los ojos, los flavoproteínas y los
citocromos.

Lipoproteínas

Estas son unas proteínas conjugadas con lípidos. Hay cuatro tipos de lipoproteínas, las lipoproteínas
de alta densidad (HDL) o las a-lipoproteínas, las lipoproteínas de baja densidad (VLDL) o las
lipoproteínas pre-β y los quilomicrones.
 Metaloproteínas

Estas son proteínas conjugadas con iones metálicos que no forman parte del grupo prostético. Entre
éstas se incluyen la ceruloplasmina, una enzima con actividad oxidasa que puede transportar cobre
en el plasma y el siderofilin que se encuentra en el hierro.

Desnaturalización de proteínas
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha
estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con
una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración,
agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede
verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que
mantienen la conformación filamentosa se rompen y la proteína adopta la conformación globular.
De este modo, la capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas,
las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, sus
propiedades biocatalizadoras desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que se hallan
en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no
son funcionales.

Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a

los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína
recupere la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización.

Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de

la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del
calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.