Biología

Alumna:

Mell Díaz Ajip

Docente:

Gilmer Villar Cabanillas

Grado y sección:

4to “c”

Tema:

Estructura proteica

--2018—
 Estructura proteica
La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el
espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de
aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de
compuestos simples o complejos que las estabilicen y conduzcan a un
plegamiento específico.
La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles,
interdependientes. Estos niveles corresponden a:
1. Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos.
2. Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos
estructurales.
3. Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas
compuestas por un sólo polipéptido.
4. Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.

Estructura primaria: La estructura primaria de las proteínas se refiere a la

secuencia de aminoácidos, es decir, la combinación lineal de los aminoácidos
mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos
están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características más
importantes la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.

La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de

niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia
de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del
RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se
puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más
que el orden de aminoácidos que la conforman.
Ejemplo:
 Hemoglobina: Un ejemplo de una proteína con una estructura primaria
es la hemoglobina. Esta proteína, que se encuentra en los glóbulos
rojos, ayuda a proporcionar los tejidos de todo el cuerpo con un
suministro constante de oxígeno. La estructura primaria de la
hemoglobina es importante porque un cambio en un solo aminoácido
puede interrumpir la función de la hemoglobina. Por ejemplo, un solo
 cambio de aminoácido a la estructura primaria de la hemoglobina
puede causar anemia de células falciformes, una condición de la sangre
caracterizado por las células rojas de la sangre disfuncionales, en forma
de hoz.

Estructura secundaria: La estructura secundaria de las proteínas es la

disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de
puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es
decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral.
Existen diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria
ordenada, (repetitivos donde se encuentran los hélices alfa y cadenas beta, y
no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura
secundaria no ordenada -Estructura secundaria desordenada.

Ejemplo:
 Colágeno: Participa en la formación de la piel, tendones, huesos y
corneas, fibrina (proteína que coagula la sangre), miosina (proteína de
los músculos) y la queratina (proteína del cabello).
Estructura terciaria: Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en
el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea
globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se
sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto
provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van
der Waals y de puentes disulfuro (covalentes, entre aminoácidos de cisteína
convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
Estructura terciaria de tipo fibroso: Son en las que una de las dimensiones es
mucho mayor que las otras. Son ejemplos el colágeno, la queratina del
cabello o la fibroína de la seda. En este caso, los elementos de estructura
secundaria (hélices a[alfa] u hojas b[beta]) pueden mantener su
ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo
ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.
Estructura terciaria de tipo globular: Son las más frecuentes, en las que no
existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es
aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones
con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras
supersecundarias. Ejemplo: mioglobina
Estructura cuaternaria: La estructura cuaternaria deriva de la conjunción
de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un
multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros
componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones
no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones
hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por
dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los
monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.
Cuando la proteína ya está sintetizada, plegada correctamente y lista para
entrar en acción es cuando vemos la importancia de la estructura cuaternaria.
La cual hace referencia a las interacciones entre diferentes proteínas para
realizar sus funciones.
La estructura cuaternaria, por ejemplo, es la que forman las proteínas de
tubulina o flagelina, para formar el citosqueleto de la célula. Estas proteínas
que se ensamblan en cadenas de monómeros sirven como raíles por los que
otras proteínas podrán viajar.
 Aminoácidos
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un
grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés
son aquellos que forman parte de las proteínas, juegan en casi todos los
procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la base de las
proteínas.

Según su grupo radical: Existen cientos de radicales por lo que se conocen

cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 22 (los dos últimos fueron
descubiertos en los años 1986 -selenocisteína- y 2002 -pirrolisina-) forman
parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.
Todos ellos son a-aminoácidos y constan de un grupo amino, un grupo
carboxilo, un hidrógeno y un grupo distintivo llamado R unidos a un mismo
carbono denominado carbono-a. El carbono-a recibe este nombre por ser el
carbono adyacente al carbono del grupo carboxilo, y el grupo diferenciador
de los distintos aminoácidos (R) se denomina cadena lateral, pero según su
grupo radical son 16: Glicina, tirosina, cisteína, serina, treonina, lisina,
arginina, histidina, acido aspártico, asparragina, acido glutámico, glutamina,
selenocisteína, pirrolisina.

Según su afinidad con el agua o hidrofóbicos: Existen 8 aminoácidos que

contienen grupos R no polares o hidrofóbicos. Aquí se encuentran la alanina,
la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina, la fenilalanina, el triptófano y la
metionina. Estos aminoácidos son menos solubles en el agua que los
aminoácidos con grupos R polares. El menos hidrófobo de esta clase de
aminoácidos es la alanina, la cual se halla casi en la línea fronteriza entre los
aminoácidos no polares y los que poseen grupos R polares.