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Bioquímica IA

Seminario 1: Propiedades del agua / Interacciones no covalentes

Temario
Bases químicas y termodinámicas de la vida. Propiedades e importancia del agua como solvente de
moléculas de significación biológica. Las interacciones que determinan la estructura y función de
biomoléculas: interacciones electrostáticas, fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno. El efecto
hidrofóbico y la interacción hidrofóbica. Energías de enlace, cambios entálpicos y entrópicos asociados
a dichas interacciones.

Preguntas conceptuales
1. ¿De qué factores depende la energía de una macromolécula?
2. ¿Qué se entiende por configuración de una molécula? De ejemplos. ¿Y qué se entiende por
conformación?
3. ¿Qué tipo de interacciones débiles (no-covalentes) conoce? Explique las propiedades de cada una
de ellas.
4. ¿Cómo se verán afectadas las diferentes interacciones débiles ante los siguientes cambios de
condiciones de entorno? a) aumento de temperatura; b) aumento de fuerza iónica; c) agregado de
solventes orgánicos; d) cambio de pH. Ilustre con ejemplos.
5. Los procesos biológicos dependen en gran medida de la interacción y reconocimiento entre
moléculas. ¿Cuáles de las siguientes fuerzas participan en la interacción y reconocimiento de una
molécula con otra? fuerzas iónicas, atracciones de van der Waals, formación de enlaces carbono –
carbono, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas. Justifique.
6. Mencione qué tipo de interacciones entre átomos (covalentemente unidos o no) aportan al ΔH y
cuáles al ΔS en el cambio energético global (ΔG) del proceso de pasaje de conformación A B de una
molécula en un entorno acuoso.

Problemas
1) En la membrana citoplasmática existen proteínas transportadoras conocidas como ionóforos cuya
función es transportar iones o moléculas altamente polares a través de la membrana. Explique
porqué la membrana celular funciona como una barrera a este tipo de moléculas.

2) a. Dibuje la fórmula molecular de la N-metil acetamida (NMA) e indique los átomos que pueden
participar en la formación de puentes de hidrógeno, tanto como aceptores o como dadores.
b. La NMA puede formar un dímero en solución, mediante la formación de 2 puentes de
hidrógeno. Klotz y Franzen (J. Am. Chem. Soc. 1962, 84:3461) estudiaron la capacidad de
formación del dímero en dos solventes distintos: agua y tetracloruro de carbono. Ellos
obtuvieron los siguientes datos para la reacción de dimerización:
Solvente ΔH˚(kJ/mol) ΔS˚(J/mol K˚) ΔG˚(kJ/mol)
CCl4 -17 -45 -3.8
H2O 0.0 -41 12.8

i. ¿Es termodinámicamente favorable la formación del dímero en ambos solventes? Justifique.


ii. ¿A qué se debe la diferencia de ΔH˚ observada entre solventes?
iii. ¿A qué atribuye los valores encontrados para el ΔS˚?

3) a. ¿Por qué los compuestos no polares son poco solubles en agua? b. ¿Qué se entiende por “efecto
hidrofóbico”? Dé ejemplos.
c. Y entonces, ¿a qué se llama “interacción hidrofóbica”? De ejemplos.
d. Comente cuál es el papel del agua en estos fenómenos.
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e. Analice cuál será el efecto de un aumento de la temperatura sobre las interacciones hidrofóbicas.
¿Cómo influye esto en la estructura de proteínas y membranas lipídicas?

4) Suponga que una proteína de 150 aminoácidos se puede encontrar desplegada con
movimiento totalmente libre en solución acuosa o plegada en forma globular y compacta, en la que el
movimiento es mucho más restringido. El cambio de energía libre global para el proceso de
plegamiento de esta proteína es de -80 kJ/mol. Asumiendo que los cambios energéticos promedio de
los distintos tipos de interacciones débiles son:

Interacción Energía de enlace ∆G° (kJ/mol)


electrostática -20 a -12
puente de H -20 a -10
hidrofóbica -15 a -12
van der Waals -5 a -1

(a modo comparativo, la energía de formación de un enlace C-C es aprox. 350 Kj/mol)

¿Cómo se explicaría el hecho que una proteína con 150 aminoácidos con una enorme capacidad de
formación de enlaces no covalentes, tenga un ∆G de plegamiento con un valor absoluto equivalente a
solamente la formación de entre, por ejemplo, 4 y 8 enlaces electrostáticos y/o puentes de H?

5) Las proteínas diméricas están formadas por dos componentes proteicos unidos por
interacciones débiles. La asociación de éstos componentes (denominados subunidades) podría
describirse mediante el siguiente equilibrio: P + P ↔ P2 . Si la ΔS˚ de la formación del dímero P2 tuviera
una dependencia con la temperatura de la siguiente forma:
T (°C) ΔS0 (kcal/mol × º K)
0 - 0.014
25 - 0.011
40 + 0.026
(Nota: en este rango de temperaturas, la variación de ∆H0 es despreciable frente a la de T×ΔS0, excepto cerca de los
25º C).

Prediga qué ocurriría con la proporción de dímero P2 al enfriar una solución de la proteína desde una
temperatura de 40° hasta 0º C. Justifique.

Hipertermófilo
6) La lumazina sintasa es una enzima que participa en la
síntesis de riboflavina. Se estudió la estructura de dicha
enzima en un organismo hipertermófilo (Top de crecimiento Mesófilo
80-120˚C) y de uno mesófilo (Top 20-50˚C). Se realizó un
estudio de calorimetría diferencial de ambas enzimas.
a. ¿En qué consiste esta metodología? ¿Qué
información permite obtener?
b. Expliquen la diferencia de las curvas calorimétricas
que se muestran en el gráfico, que presentan las lumazina
sintasas del organismo mesófilo y del hipertermófilo.

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