ANÁLISIS

Para poder comprender mejor la actividad enzimática se experimentar con la saliva

en la que se encuentra una enzima llamada ptialina o también llamada Amilasa que
descompone (hidroliza) el almidón produciendo glucosa en donde ver una
propiedad fundamental de proteínas, que es la desnaturalización. Ya que la catalasa
químicamente es una proteína, podemos desnaturalizarla al someterla a altas
temperaturas. Al perder la estructura terciaria, perderá también la función y como
consecuencia su función catalítica, por lo que no podrá descomponer el almidón y
no se observará ningún tipo de reacción.

Por medio de la temperatura podemos someter la saliva a la desnaturalización y se

puede comprobar con las pruebas de Benedict que identifica azúcares
reductores como la lactosa, la glucosa, la maltosa y la celobiosa y Lugol que para
reconocer la presencia de almidón produciendo una coloración café ladrillo, porque
esta sustancia adsorbe el yodo produciendo una coloración azul intensa, coloración
que desaparece al calentar, porque se rompe la estructura que se ha producido,
pero vuelve a aparecer al enfriar. Entonces en el laboratorio se introdujo saliva en
tubos de ensayo una cruda y otra se llevó al hervor en donde se observó la
comparación de las dos en donde en la saliva hervida se observa que como ya no
se logra descomponer el almidón por lo tanto con la prueba de Lugol la muestra tuvo
un cambio de color a azul intenso en comparación con la saliva sin hervir. En
contraste a lo anterior cuando se utilizó la reacción de Benedict solo se pudo
observar el cambio de color a café ladrillo con la saliva cruda porque como no se
desnaturalizó la amilasa puede descomponer el almidón y convertirlo en glucosa;
se observa que en la saliva con la saliva hervida no tiene ninguna reacción.

La coagulación enzimática de la leche en la obtención del queso es un proceso

complejo en el que la caseína, principal componente proteico de la leche, es
desnaturalizada por acción de las enzimas del cuajo, precipitando y formando la
cuajada.
La casein ́ a se encuentra en la leche en forma de partículas coloidales de
fosfocaseinato de calcio. Estas partículas se encuentran en equilibrio en el seno de
la leche como micelas dispersas en fase liquida. Este equilibrio meta-estable es
alterable por cambio en la estructura proteica de la casein ́ a, cambio que puede
darse por acción de los ácidos o por enzimas específicas.
Las células parietales producen ácido clorhídrico (HCl) que activa a la
enzima pepsinógeno que posteriormente se transforma en pepsina.
Por la presencia del ácido clorhídrico el pH toma un valor entre uno y dos. Este
medio ácido facilita la degradación (hidrólisis) de las proteínas para convertirlas en
unidades más pequeñas. En el que se puede observar en lo anterior la de la enzima
caseína se pero ahora no por la temperatura sino por el cambio de pH.
 INTRODUCCIÓN
Las enzimas son catalizadores biológicos muy potentes y eficaces que aumentan la
velocidad de reacción en reacciones químicas presentes en organismos vivos, sin
alterar este su composición. Estos son del tipo proteico, es decir son proteínas
estructuradas por un centro activo (lugar donde resguarda la energía y se lleva a
cabo la reacción) y un centro regulador (lugar donde se unen las sustancias para
realizar la actividad enzimática). La reacción presente entre el enzima con la
sustancia (sustrato) se lleva a centro activo y posteriormente desprende los
productos.
Para que suceda esto se necesita un tipo de energía llamada energía de activación
la cual el enzima la reduce por completo. En esta práctica de laboratorio se logró
observar la forma en la cual las enzimas actúan sobre diferentes sustancias, que al
igual en el exterior, sucede dentro de nuestro organismo. Tal es el caso de nuestra
saliva y en lo que comemos como los es la leche. Se utilizó la saliva, en donde la
enzima presente es la amilasa (que actúa sobre el almidón) y la caseína (enzima
extraída de la renina) que se utilizó en la leche. Se podrá observar la forma en la
cual las enzimas necesitan algunos factores específicos (temperatura, pH etc.) para
poder realizar su reacción de catálisis y así poder completar su función. Las
enzimas, como se dice anteriormente, son catalizadores biológicos, por la cual son
importantes para todo ser vivo. Sin estas el organismo no funcionaría correctamente
y no se tendría un orden a nivel molecular.
 CONCLUSIÓN
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan
reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima
hace que una reacción química que es energéticamente. En estas reacciones, las
enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos las cuales se
convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los
procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas
significativas. Con esta práctica se puede observar con las diferentes pruebas y en
el caso de la leche solo con observar que se tiene que tener ciertos aspectos para
que las enzimas puedan realizar su función en este caso se puede recurrir a la
temperatura y el pH que si esto cambia dejan obsoletas a las enzimas y no pueden
realizar la función correctamente. En nuestro organismo si esto pasa podría traer
una acción contraproducente aunque algunas veces como es en el caso de la fiebre
es la defensa ante los virus.
BIBLIOGRAFÍA
Illanes, A. Biotecnología de enzimas: Ediciones Universitarias de Valparaíso de la
Universidad Católica. (Citado el 22 de mayo de 2018) 1994 Valparaíso, Chile, 396-
403.
Echeverri, M. T. (1995). La saliva: componentes, función y patología. Revista
Estomatología. (Citado el 22 de mayo de 2018) 1995 5(1). Disponible en:
http://estomatologia.univalle.edu.co/index.php/estomatol/article/view/109/108