INFORME 9: CARBOHIDRATOS

CONCLUSIONES
 En la prueba con el reactivo de Molish al agregar ácido sulfúrico a la muestra este
deshidrata a todos los carbohidratos y forman compuestos furfuricos
(hidroximetilfurfural) que reaccionan positivamente con el reactivo de Molish (α-
naftol).
 El reactivo de Molish nos permite identificar la presencia de carbohidratos en una
muestra desconocida formando un anillo de color violeta en la interfase lo cual nos
indicó que la reacción fue positiva.
 Los monosacáridos y disacáridos son más fáciles de degradar debido a su estructura
simple, lo cual es muy distinta a la de los polisacáridos.
 La prueba de Molish es una prueba cualitativa para la presencia de carbohidratos en
una muestra de composición desconocida. Para determinar la cantidad y naturaleza
especifica de los carbohidratos se requerirán otras pruebas.
 Mediante el reactivo de Benedict se puede identificar azucares reductores y
comprobar la reducción que se lleva a cabo es por el efecto del grupo aldehído del
azúcar (CHO) en forma de Cu+ y el nuevo ion se observa a modo de precipitado de
color rojo anaranjado o amarillo ladrillo que corresponde al oxido cuproso(Cu2O).
 El reactivo de Benedict en presencia de carbohidratos, reacciona en primera instancia
con los monosacáridos.
 Con el reactivo de Lugol podemos identificar de modo general polisacáridos, pero de
modo especifico el almidón.
 El almidón al ponerse en contacto con el Lugol presenta una coloración violeta, esto se
debe a que cuando el Lugol reacciona con las dos estructuras que forman al almidón,
con la amilosa proporciona un color azul y cuando reacciona la amilopectina con Lugol
proporciona un color rojo y la combinación de estos colores nos da el color violeta
característico del almidón.

RECOMENDACIONES
 Para notar el anillo color violeta en la prueba de Molish es recomendable no agitar el
tubo.
 Al agregar H2SO4 debe ser dentro de la campana extractora por tratarse de un ácido y
debe ser hacia las paredes para una mejor formación de las dos fases, además de más
inmediata.
 Se debe tener cuidado con el orden delos tubos con los carbohidratos, ya que la
confusión de los mismos no proporcionaría malos datos.
 Observar atentamente la reacción de los azucare con el reactivo de Molish, dado que
dicha reacción es muy espontanea.
 Usar guantes al momento de realizar las reacciones con ácido sulfúrico, ya que se usó
H2SO4 concentrado y un contacto directo con ello nos podría causar daños
BIBLIOGRAFIA
 McMurry,J(2007).”Química Orgánica”. 7ma edición, Editorial Thomson, ,pag:973
 LG, Wade,Jr.(2004) “Química Orgánica”, 5ta edición Editorial Pearson, Pág:1057
 F. A. Carey. (2003)“Química Orgánica”. Editorial Mc Graw Hill. 6ta Edición,
Biomoléculas: Lípidos pág.: 1038
 Biochemistry Department “Colorimetric Identification of Unknown Sugars”.
Biochemistry Laboratory, Smith College: pp. 353.

CUESTIONARIO
1. ¿Por qué la sacarosa no es un azúcar reductor? ¿Qué ocurre si la disolución de sacarosa
es tratada previamente con ácido clorhídrico?

La sacarosa es un disacárido que no posee carbonos anoméricos libres por lo que carece
de poder reductor. Al tratar previamente la disolución de sacarosa con HCl lo que sucede
es que estamos rompiendo el enlace que un de la glucosa y la fructuosa (los cuales están
unidos por un oxigeno), por lo tanto al romper el enlace obtenemos dos monosacáridos
los cuales ya se van a poder oxidar.

2. ¿Por qué se dice que un azúcar es reductor?

Se dice que una azúcar es reductor cuando puede oxidarse. Estos azucares poseen un
grupo funcional intacto y que a través del mismo pueden reaccionar con otras
moléculas. Los azúcares reductores son aquellos azúcares que poseen su grupo
carbonilo (grupo funcional) intacto, y que a través del mismo pueden reaccionar como
reductores con otras moléculas. Todos los monosacáridos son azúcares reductores, ya
que al menos tienen un -OH hemiacetálico libre.

3. ¿Cuál es la diferencia entre aldosas y cetosas?

Las aldosas difieren de las cetosas en que tienen un grupo carbonilo al final de la cadena
carbonosa (COH), mientras que el grupo carbonilo de las cetosas lo tienen en el
medio(C=O). En conclusión Monosacáridos con un grupo carbonil aldehídico y grupo
hemiacetal son llamados: ALDOSAS. Monosacáridos con un grupo carbonil cetónico y
grupo hemiacetal son llamados: CETOSAS

4. ¿Cuál es la reacción que ocurre entre el almidón y el reactivo lugol?

Esta reacción es el resultado de la formación de cadenas de poliyoduro a partir de la

reacción del almidón con el yodo presente en la solución de un reactivo llamado Lugol.
La amilosa, el componente del almidón de cadena lineal, forma hélices donde se juntan
las moléculas de yodo, formando un color azul oscuro a negro.

5. ¿Qué ocurrirá con la reacción donde el almidón es tratado previamente con HCl y se
le agrega el reactivo lugol?

Al agregar ácido clorhídrico se produce la hidrolisis total del almidón dándonos como
productos glucosa, maltosa e isomaltosa.
6. ¿Qué entiende usted por hidrolisis, ejemplos?

La hidrolisis es la descomposición de sustancias orgánicas e inorgánicas mediante el uso

de agua.

7. Explicar a qué se debe que el almidón con lugol pierda el color al calentar, y que vuelva
a recuperar su color azul-violeta después de enfriarse.

La reacción de calor azul con yodo, típica del almidón se debe a la fracción de la amilosa,
el producto azul es un compuesto de inclusión en el cual las moléculas de yodo entran
en los espacios abiertos en el centro de una hélice. Al calentar las hélices se alargan
soltando al yodo cambiando de color y al enfriarse de nuevo las hélices se forman
regresando el color azul-violeta.
 INFORME 10: PROTEINAS
CONCLUSIONES
 Entre las reacciones coloreadas específicas de las proteínas en ellas destaca la Reacción
de Biuret. Las proteínas por sus uniones peptídicas reaccionan con los iones cúpricos del
reactivo en medio alcalino (NaOH). Se necesitan 2 o más uniones peptídicas para que
forme el complejo coloreado.
 Las reacciones coloreadas en las proteínas se dan debido a las variedad de aminoácidos
que reaccionan con varios productos. Muchas de estas reacciones son importantes para
la distinción y la estimación cuantitativa de proteínas y de sus aminoácidos
constituyentes.
 En la reacción de Biuret se pudo verificar la presencia de proteína debido a la formación
de un complejo de coordinación con enlace peptídicos, este complejo se identifica por
el color violeta final de la solución
 El calor y el Ph extremos, varian la reacción de desnaturalización y la proteína de interés
no se desnaturalizo mientras que los otros compuestos sí.
 La reacción de la ninhidrina se lleva a cabo cuando haya aminoácidos.

RECOMENDACIONES
 En la práctica se emplearon tanto ácidos como bases fuertes, así que debemos usar la
guantes en todo momento y procurar no acercarnos mucho al momento de extraer
estos líquidos, de preferencia hacer la experiencia en la campana extractora.
 En la experiencia de desnaturalización, la muestra de ovoalbúmina no se le debe agregar
agua, porque si no al calentarla, demoraría en coagularse, e incluso puede que no llegue
a hacerlo.
 Evitar la exposición al calor de la albumina, para que no ocurra errores en los resultados.

BIBLIOGRAFIA
 Yurkanis Bruice Paula. (2008)“Química Orgánica”. Editorial Pearson, 5ta edición
,pag:978
 R.T. Morrison; R.N. Boyd.(1990) “Química Orgánica”. Editorial Pearson, 5ta Edición, pág.
: 1257
 Remington. “Farmacia (Tomo I)”. Editorial médica Panamericana, 20° edición, Buenos
Aires, 2003. p. 686-691, 695.
 BROWN, LEMAY, BURSTEN “Química, la ciencia central” Edit. Pearson Education. 9 na
Edición. (2004) Pág. 1012.

CUESTIONARIO
1. ¿Qué otras pruebas de coloración se utilizan para reconocer proteínas? Fundamento
de ellas

 Reacción de Hopkins Cole: es una prueba estándar para el triptófano y para las
proteínas que contienen triptófano. Al realizar la reacción de la muestra de
 proteínas en medio ácido sulfúrico concentrado, frente al ácido glioxilico
(Reactivo de Hopkins-Cole) aparece color violeta en la interface solución H2SO4,
debido a la formación de un colorante similar al índigo. La reacción es positiva
cuando los prótidos poseen aminoácidos con núcleo indólico (Triptófano).

 Reconocimiento de aminoácidos que poseen azufre: Los aminoácidos

sulfurados se descomponen al tratarlos con solución de NaOH en caliente,
formando sulfuro de sodio como producto. Éste se pone en evidencia
acidificando con un ácido concentrado y colocando en la boca del tubo un papel
mojado con acetato de Pb, Se observa la formación de un sólido negro-
amarronado de sulfuro de plomo.

 Reacciones para cistinas y cisteínas: Cuando las proteínas que contienen grupos
tiólicos se calientan en medio fuertemente alcalino, el azufre presente
reacciona para formar sulfuros. Este sulfuro puede detectarse por la formación
de un precipitado negro de sulfuro de plomo por adición de acetato de plomo.
Los grupos tioles también reaccionan con el nitroprusiato de sodio en presencia
de un exceso de amoníaco para dar un complejo de color rojo.

 Prueba de Ehrlich: La presencia de anillos aromáticos fenólicos o nitrogenados

en la cadena lateral de los aminoácidos se puede identificar mediante la
reacción con ácido sulfanílico y nitrito de Sodio por formación de sales de
Diazonio fuertemente coloreadas permitiendo así detectar la presencia de
Histidina libres o formando péptidos y proteínas. El resultado positivo de esta
prueba se puede evidenciar con un color rojo o vino tinto

2. ¿Cómo se desnaturalizan las proteínas por acción de metales pesados?

Cuando se adiciona Sulfato de cobre en la muestra de clara de huevo se forma una

precipitación de coloración azul, esto a causa de la presencia de Cobre (metal pesado)
en el reactivo, por tanto al haber presencia de iones metálicos se neutralizaron las
 cargas aniónicas de los grupos esenciales de la proteína causando una precipitación
debido a la desestabilización de esta.

3. ¿Por qué se coagulan las proteínas con el calor?

Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo

que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Asimismo,
un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la 16
estructura de la proteína, de forma que el interior hidrofóbico interacciona con el medio
acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.

4. ¿Qué es una emulsión y cuál es su importancia para la vida?

Una emulsión es un líquido lácteo que contiene en suspensión pequeñas partículas o

gotas de otras sustancias insolubles en ella también se le denomina como mezcla de dos
líquidos inmiscibles de manera poco homogénea EN LA MEDICINA: Las emulsiones
microscópicas son usadas para distribuir vacunas y matar microbios EN LA
CONSTRUCCIÓN DE CARRETERA: se usan emulsiones catiónicas y anionicas que
disminuyen las huellas a altas temperaturas y aumentan la elasticidad a bajas
(impermeabilidad de la superficie) FABRICACIÓN DE PINTURA: emulsión acrílica permite
dar un aspecto especial EN LA INDUSTRIA DEL CALZADO: da propiedades de adhesión y
resistencia al lavado.

5. ¿Si calentamos una solución de ovoalbúmina, y posteriormente le añadimos NaOH y

sulfato de cobre? ¿Qué resultados se obtiene? ¿A qué se debe?

Se obtiene una muestra de color violeta esto se debe a que la proteína se hidrolizado y
el sulfato rompe el enlace peptídico formando un complejo.

6. ¿Se puede renaturalizar una proteína?

Esto depende del grado de modificación de las estructuras ,aunque esto se puede
realizar modificaciones algunos casos este proceso demora horas , hasta días ya que la
reconstrucción es un proceso donde la proteína no retoma su forma original
inmediatamente y en algunos casos se puede obtener estructuras distintas a la original
o con características diferentes.