Thiol R – SH Thiols

Phosphate R–O–P–O vendredi

Phosphates 6 octobre 2017
organiques

CHAPITRE 1 PARTIE
Chapitre 2 Molécules
5 : Structure organiques
et fonction des macromolécules.

Les molécules de la vie :

Monomère Polymère Liaisons Energie

Sucre Polysaccharides (glucides) Glycosidique 4 cal/g
Acide gras Lipides Ester 9 cal/g
Acide aminé Protéines Peptidiques 4 cal/g
Nucléotide Acides nucléiques Phosphodiester

• La plupart des macromolécules sont des polymères synthétisés à partir de monomères :

! LesLamonomères
plupart des se
macromolécules sont des
lient en polymères viapolymères synthétisés
des réactions à partir de monomères
de condensation (perte d’une: H2O) et
la dépolymérisation des polymères se fait via l’hydrolyse (utilise une molécule d’eau).
Les monomères se lient en polymères via des réactions de condensation (perte d’une H2O) et
• Leslapolysaccharides servent de sources d’énergie et de matériaux de structure :
dépolymérisation des polymères se fait via l’hydrolyse (utilise une molécule d’eau).
! 50 % de la masse totale des organismes vivants
! Réserve d’énergie rapidement utilisable (amidon, glycogène) ! Matériel de structure
Les glucides(cellulose)
cellulaire servent de sources d’énergie et de matériaux de structure :

• Les lipides forment un groupe de molécules hydrophobes d’aspect varié, différentes

50 %: de la masse totale des organismes vivants
formes
Réserve d’énergie rapidement utilisable (amidon, glycogène)
! Hydrophobes.
Matérieldans
! Insolubles de structure
l’eau. cellulaire (cellulose)
! Solubles dans les solvants organiques non polaires (alcool, acétone, benzène, ...). !
Isolants thermiques (animaux vivants dans des régions froides).
1.!Monosaccharides
Molécules structurales (CH2O) n avec 3 à 6membranaires).
(bicouches C
! Réserves d’énergie à long terme.
Chaque carbone
! Précurseurs porte un (hormones,
de médiateurs hydroxyle (OH) sauf un qui porte un carbonyle (aldéhyde ou
cytokines).
! Rôle cétone).
d’information dans l’expression des gènes (traduction + transcription).
" LesLe groupement
graisses hydroxylesepeut
= triglycéride être remplacé
composent par types
de deux un groupement
de moléculesdifférent.
: glycérol et acides
e
gras etSiles
5 carbone ou +, le glucide est
phosphoglycérolipides cyclisé
sont des(OH du 5 C s’approche
phospholipides 1er C) ne
de =O du qu’ils
à la différence
possèdent queà deux
cycle acidesdont
6 sommets gras
unau
estlieu de trois
occupé et le troisième
par l’oxygène via unegroupement hydroxyle
«liaison hémiacétal ». du
glycérol est lié à un groupement phosphate porteur de charges négatives.
Hexoses (isomères différant par la position des hydroxyles) :
Les protéines- glucose
possèdent (cyclique en solution
de nombreux aqueuse).
niveaux de structure, ce qui leurs confèrent des
fonctions très diversifiées :
- galactose.
Les acides nucléiques emmagasinent et transmettent l’information génétique : ADN : Acide
- mannose.
DésoxyRibonucléique.

- fructose.
• Auto-réplication.

2. Disaccharides
• Véhicule l’info génétique.

• Base de la continuité de la vie.

• Certains segments synthétisés (gènes) créent l’ARN.

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Les acides nucléiques se divisent en 2 catégories :

• l'ADN : s’écrit avec un alphabet de 4 lettres (C,G,T,A), est transcrit en ARN

et traduit en protéines, a une structure en double hélice et ses bases
s’associent 2 par 2 de manière exclusive (TDA et CDG).

• l'ARN : s’écrit avec un alphabet de 4 lettres (C,G,U,A) et est plus soluble

que l’ADN.

Quel est le polysaccharide de réserve qui a l’index glycémique le plus bas entre l’amylose et
l’amylopectine?

L’amylose a l’index glycérmique le plus élevé par rapport à l’amylopectine. La consommation

d’amidon (???) par rapport à l’amylopectine qui fera monter la glycémie. Car la complexité
de la structure de l’amylose réduit la vitesse à laquelle le glucose fera monter la glycémie.
La vitesse sera donc plus grande chez l’amylose

GLUCIDES

1) Monosaccharides (CH2O)n avec 3 à 6 C

! Chaque carbone porte un hydroxyle (OH) sauf un qui porte un carbonyle

(aldéhyde ou cétone).
! Le groupement hydroxyle peut être remplacé par un groupement différent.
! Si 5 carbone ou +, le glucide est cyclisé (OH du 5e C s’approche de =O du 1er C)
#cycle à 6 sommets dont un est occupé par l’oxygène via une «liaison hémiacétal
».
! Hexoses (isomères différant par la position des hydroxyles) :
- glucose (cyclique en solution aqueuse).
- galactose
- mannose
- fructose
2) Disaccharides

! Condensation de deux monomères (monosaccharides) liés par une liaison

« glycosidique » (Réaction du cétone ou de l’aldéhyde de l’un avec un groupement
alcool ou hémiacétal de l’autre) Ex : α1,4 entre le C1 d’un monomère et le C4 d’un
autre
! Lactose (Disaccharides spécifique du lait de mammifère) = galactose + glucose
(L’enzyme est la lactase, c’est une hydrolase (réaction de consommation d’une mole
d’H2O => enzyme qui casse les liaisons grâce à la présence de molécules d’eau))
! Saccharose = glucose + fructose
! Utilisés par les végétaux comme transport de glucides

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Allergie au lait : processus immunitaire
Intolérance : incapacité d’hydrolyser le lactose
Le sucralose : un faux glucide que notre organisme ne peut ps utiliser (ni même
digérer) (Le sucralose goûte 600 fois plus sucré que le saccharose)

3) Oligosaccharides

! Liaison glycosidique de + de 2 monosaccharides (trisaccharides,

tétrasaccharides, …). Rarement trouvés seuls, souvent associés à des
glycoprotéines (petites chaines de monosaccharides unies les unes aux autres qui
vont habiller les protéines)

4) Polysaccharides

! Condensation de 100 à 1000 monosaccharides (ce sont des liaisons

glycosidiques)
! Polysaccharides de réserve glucidique :
- L’amylose *est non ramifié et α1,4] (végétaux).
- L’amylopectine *est ramifié et est α1,6] (végétaux).
- Glycogène [ramifié ; dans le foie et les cellules musculaires] (Animaux).
Polymères de glucose différant par :
$ l’arrangement des liaisons, les ramifications et le nombre total de molécules de
glucose.
! « Polysaccharides de structure »
- Cellulose (composition des parois Végétales) via liaisons glycosidiques β1,4
(β1,4 n’est pas digérable par l’homme, mais rôle important dans notre système
digestif en donnant à notre bol alimentaire le volume et la consistance nécessaire à
sa progression).
- Chitine (polymère de structure, composition de l’exosquelette des Arthropodes
#insectes).
- Glycosaminoglycannes + protéines = protéoglycannes.

Glycémie: concentration en g/L de glucose dans le sang.

L’insuline a pour but de diminuer la glycémie
Index glycémique: notion relative : on va évaluer la vitesse à laquelle la
concentration dans le sang monte lorsqu’un individu mange des carbohydrates par
rapport à la concentration dans le sang lorsque l’individu mange du glucose.

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LIPIDES

1) Acides gras CH3 – (CH2)n – (CH)m – COOH

! Acides carboxyliques .
! Amphiphiles : tête (gpt carboxylique) hydrophile + queue (hydrocarbure)
hydrophobe. ! Se lient à d’autres molécules via des liaisons esters ou amides.
! m : nombre de doubles liaisons (saturation) :
o m = 0 : a.g. saturé.
o m = 1 : a.g. insaturé.
o m > 1 : a.g. polyinsaturé.

Acides gras insaturés ω-3 ; ω-6 ; ω-9

! si double liaison (insaturés), il y a possibilité de former des isomères cis et trans :
o cis : cassage + revirement, déviation (angulation) # t° de fusion diminue. o
trans : aucune cassure (a.g. insaturés).
--> La cassure fait perdre la capacité de rendre fluide une structure.
! Toute saturation d’a.g. (exemple du beurre et du saindoux) est toxique pour
l’organisme # cis
devient trans.
! ω = partie de l’a.g. avant la double liaison (n° = position). ! ω-9 : monoinsaturé.
! ω-3 et ω-6 : polyinsaturés .
$ nutriments essentiels : petites ou grosses molécules indispensables au
métabolisme d’un organisme incapable de le synthétiser à partir de précurseurs ; il
doit se les procurer via son alimentation (ω-3 et ω-6 sont dits a.g. essentiels).
$ précurseurs des prostaglandines :
o ω-3 pour réactions inflammatoires .
o ω-6 pour réactions anti-inflammatoires.
%rapport idéal = 1 ω-3 pour 4 ω-6.
%+ un a.g. est insaturé, + sa t° de solidification est basse.
Ex : poissons des eaux à 0°C contiennent beaucoup d’ω-3 et d’ω-6.
Ex. d’acides gras polyinsaturés essentiels : 

• Acide linoléique : oméga 6, 18 :2(nD6) 

• Acide alpha linolénique (ALA) : oméga 3, 18 :3(nD3)

2) Les triglycérides

! Condensation de 3 a.g. + fonction hydroxyle du glycérol via liaison ester.

! Stockage des acides gras.
! 95 % des graisses ingérées.

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! Hydrolysés dans l’intestin grêle via des lipases .
! S’accumulent dans des adipocytes (vacuoles de stockage).
(2 a.g. saturés+1a.g. insaturé (omega 3 monoinsaturé CIS))
Tissu adipeux est un véritable organe+plante endorphine qui produit bcp d’hormones
Pas absorbables donc doivent être hydrolysés
Pour les végétaux, a.g. pour la plupart insaturés

3) Les phospholipides

! Matériau de base des membranes.

! Condensation de 3 a.g. + groupement phosphate (+ molécule organique polaire
azotée).
! Deux pôles : un hydrophile + un hydrophobe.
! En solution aqueuse, s’organisent en double couche.
Même modèle que trigle mais a.g. seulement sur les 2 premiers carbones +
groupement phosphate
On a amplifié le caractère amphiphile, 1 tête hydrophile et 2 queues hydrophobes
Ont permis de construire les membranes donc commencer a préserver une
concentration unique par rapport au milieu extérieur

4) Les stéroïdes (ex : cholestérol)

! 4 cycles accolés + groupements .

! Insolubles dans l’eau.
! Grande rigidité.
! Précurseurs de stéroïdes (testostérone, cortisole, progesterol, vitamine D). =>
cholestérol super important
! Modifient la fluidité (rôle structurel).
! Précurseurs de sels biliaires (aide à digérer les graisses, rend les lipides bcp plus
digestes).
Lipides singulièrement diff par rapport aux a.g., ces stéroïdes ont du cholestérol
Pas linéaire mais cercle fermé => rigidité très forte
Molécules nécessaires à la vie

5) Glycolipides

! Condensation de 3 a.g. + sucre.

6) Cires

! Estérification d’acides gras + alcool à longue chaîne.

! Point d’ébullition élevé.
! Imperméables.
! Protection vis-à-vis de l’extérieur.
Molécules extrêmement énergétique !

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Roles des eicosanoïdes

(prostaglandines)
Protection muqueuse, régulation hémostatique, maintien du débit sanguin rénal-
régulation électrolytique, inflammation
L’intensité de la réaction inflammatoire est contrôlée par les prostaglandines et les
leucotriènes

Oméga 3 dans la margarine

Delta6 desaturase ne fonctionne pas bien chez bcp de personne (vieille, bébé,
stressée…)
=> publicité mensongère pour la margarine

Propriétés des acides gras /!\

Optimal oméga-3/Oméga-6 ratio : 1/4

Notre corps et son fonctionnement compte sur l’approvisionnement de :

D 1 acide alpha linolenique, précurseur, oméga 3 (poisson) D> EPA
D 4 acides linoléique, oméga 6 (viande rouge, huile d’olive) D>acide arachidonique

En effet ce qui est important c’est d’avoir un équilibre 1/1 entre l’EPA et
l’acide l’arachidonique et comme l’acide alpha linolenique est transformé 4 fois
plus rapidement par la delta 6 désaturase que l’acide linoléique on a besoin
d’un ratio de départ de 1/4 pour obtenir à la fin un ratio 1/1 (équimolaire).
Ce qui est le cas si les voies fonctionnent bien.

PROTEINES

1) Les acides aminés (200 a.a. dans la nature)

! Au moins un carboxyle (Carbone α <- se construit autour) et une amine.


! En milieu aqueux et à pH 7, l’a.a. s’ionise (H libère son p+).
$ Remarque : Si le point isoélectrique de l’acide aminé est plus bas que le pH de
+
la solution, alors la solution va agir comme un base et va consommer les H de

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l’acide aminé qui s’ionisera négativement, et à pH acide, l’acide aminé s’ionisera
positivement.

! 2 isomères : D et L (Protéine = L-amino-acid). L principalement dans la nature

pour les a.a. (L=R= mélange racémique)

! Il existe 20 a.a. pour la construction des protéines (se lient par condensation).

! R peut être basique, acide, hydrophobe, hydrophile, ou peut porter un

groupement thiols

En solution aqueuse la fonction carboxylique se dissocie en

libérant un proton. Ils se polarisent dans l’eau. Ce qui augmente
sa solubilité dans l’eau. Globalement l’acide aminé est
électriquement neutre en solution aqueuse (pas toujours le cas cela
dépend de la chaîne R).



! 3 types :
% a.a. essentiels : le corps ne sait pas les fabriquer à partir d’un précurseur, apport
via l’alimentation.

% a.a. non-essentiels : le corps peut les produire à partir de précurseurs.

% a.a. conditionnellement essentiels : nos cellules peuvent les synthétiser, mais,
dans certaines conditions, pas en quantité suffisante.

! Chaque a.a. a ses propres fonctions (pas nécessairement la construction des
protéines).

Acides aminés dits bifonctionnels (plusieurs fonctions)

Quelques exemples à RETENIR :

• Glutamine : entre dans la construction des protéines. Important pour les

cellules qui se divisent (cellules immunitaires, intestinales), participent à la
reconstruction des tissus endomagés.
• Tryptophane : précurseur de la sérotonine (réduit la déprime, zen).
• L tyrosine : précurseur de l’adrénaline, la noradrénaline et la dopamine ; des
hormones thyroïdiennes et de la mélanine (peau bronzée).

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2) Les peptides

! Chaînes de +/- 100 a.a. via des liaisons peptidiques entre amine et acide
carboxylique.

! Début (gauche) : a.a. avec amine libre = a.a. N-terminal .

! Fin (droite) : a.a. avec carboxyle libre = a.a. C-terminal.

Si molécules globalement neutre dans l’eau, qu’est ce qu’on peut dire des a.a. qui
composent la protéine:

Autant de basiques que d’acides, portent des R

3) Fonctions des protéines

! Enzymes (rem : certaines enzymes sont différentes des protéines).

! Réserves d’acides aminés.


! Défense de l’organisme.

! Hormones.

! Protéines motrices ou contractiles.

! Protéines structurelles.

! Protéines de stockage.

! Protéines de régulation des gènes.

! Protéines de transport.

! Protéines nutritives.

3) Types de protéines
! Si exclusivement des a.a : holoprotéine.

! Si partie non-peptidique (groupements prosthétiques) : hétéroprotéines (ex :
hémoglobine).

Différence entre la structure des polysaccharides protéines= 20 a.a diff

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4) La structure des protéines

La structure des protéines conditionnent leurs fonctions

Structure primaire

Ordre spécifique dans lequel les a.a. sont unis par des liaisons peptidiques.

! Coordonne les autres structures. (va tout déterminer)


! Commandée par le code génétique.

! Déterminante pour la fonction de la protéine (une absence ou une substitution
d’a.a. peut provoquer des altérations de la fonction de la protéine future).

Structure secondaire

Agencement régulier et répétitif de certaines séquences.


! Hélice α : enroulement déterminé par les liaisons H#confère de l’élasticité à la
protéine.

! Feuillet plissé β : accordéon déterminé par les liaisons H#confère de la rigidité à

la protéine.

Liaisons H: l’intervention de charges partielles négatives ou positives avec des

charges complètes négatives ou positives. Faibles mais vu qu’ils sont bcp, ça fait
une forte liaison

Structure tertiaire

/!\ cystéine

Contorsions irrégulières dues aux 5 types de liaisons entre les chaînes latérales.

+
! Liaisons ioniques : entre le groupe chargé + (résidu NH3 ) et celui chargé –
-
(résidu COO ).

! Interactions hydrophobes : tendance des chaînes latérales non polaires à se

grouper vers l’intérieur de la molécule (peu d’eau).

! Ponts disulfure : liaisons covalentes entre deux atomes de S portés par R de la
cystéine.

! Liaisons hydrogène.

! Forces de Van der Waals.

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Structure quaternaire

Conformation fonctionnelle finale d’une protéine résultant des interactions

spécifiques de ses sous-unités pouvant être reliées par des ponts disulfure.

Il arrive que certaines protéines ayant maturé jusqu’à la structure tertiaire

s’assemblent avec d’autres protéines pour former des homo ou des
hétéromères. Elles peuvent éventuellement s’associer à d’autres composants
moléculaires non protéiques.

Protéines fibrillaires (bcp moins soluble dans l’eau) et globulaires

Exemple : l’anémie à hématies falciformes : maladie héréditaire non létale

mais qui rend la vie difficile et qui la raccourcit. Elle est due à un
changement en position 6 de la chaîne α de l’hémoglobine, un
tétrahétéromère avec 2 chaînes α et 2 chaînes β chacune ayant une
composante non polypeptidique : l’hème (un anneau porphyrique) portant un
ion fer (appât à O2) qui se lie au dioxygène. La glutamine est remplacée par
de la valine. Lorsque ce changement s’opère, l’hémoglobine ne peut pas se
maturer en une globine, une protéine globulaire, mais prend une structure en
forme d’épéen (de faucille, d’ou le nom « falciforme"), forme linéaire. Cette
structure empêche le globule rouge d’avoir sa forme ronde. Leur paroi est
également fragilisée et ils vont alors libérer de l’hémoglobine qui est toxique
pour le rein et pour le foie. Les patients vont alors souffrir d’insuffisance rénale.
Les globules rouges modifiés peuvent également s’agglomérer dans les petits
vaisseaux sanguins, obstruant ainsi la circulation.

5) Dénaturation des protéines

Destruction des liens qui garantissent la structure tertiaires (et secondaies)

Protéine dénaturée : liaisons et interaction détruites (déroulement) par différents

facteurs :

! Le pH. (la formation du yaourt (bactérie qui utilise le lactose -> acide lactique),
c’est pour ça qu’on conserve des aliments dans de l’acide)

! La chaleur. (cuire un oeuf a la poêle, se lisser les cheveux, stériliser
(pasturisation) les aliments (dénaturer les enzymes bactériennes))

! L’oxydation.

! La réduction.

! La concentration en sel. ( La salaison des aliments permet de les protéger
des bactéries en rompant les liens ioniques)

! La nature hydrophobe ou hydrophile du solvant.

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Certaines peuvent être renaturées (si la configuration est inscrite dans la structure
primaire).

LES ENZYMES

(=molécules/catalyseurs organiques)

= Protéines qui vont être des catalyseurs (Substances minérales ou organiques qui
accélèrent la vitesse d’une réaction chimique et permettent d’atteindre l’équilibre à
une t° plus basse et + rapidement (activité illimitée)) (va accélérer les actions
chimiques, mais il n’y aura pas plus de produits car ne fait pas partie de l’équilibre
stœchiométrique de la réaction) ou acides nucléiques (ribozymes).

Tous les catalyseurs ne sont pas des enzymes mais toutes les enzymes sont des
catalyseurs

La catalyse se fait par une enzyme qui va faciliter la transformation d’un substrat en
un produit en facilitant les modifications énergétiques nécessaires

Les polymères ont une certaines stabilité mais qui est plus ou moins variable et à un
moment donné il faut pouvoir déclencher la réaction

Barrière d’activation: endroit où la liaison, le lien (qui a été affaiblit), va lâcher,

nécessaire à la stabilité relative des molécules

Les molécules détachées vont aller vers des situations plus stables

{Il y a toujours moyen de briser une liaison. Pour cela, il faut créer une
instabilité. L’énergie à fournir pour créer une instabilité est garante d’une certaine
stabilité : plus la liaison est stable, plus il faut fournir de l’énergie. Cette
énergie s’appelle la barrière d’activation (Ea)}

Energie libre d’une molécule: évalue la quantité d’E que la molécule a en elle et
qu’elle va pouvoir libérer.

Beaucoup d’E libres -> Moins d’E libres pour devenir plus stable

Pour ça il faut qu’il y ait de l’énergie qui arrive

Delta G mesure la différence d’E libre entre les substrats et les produits

Si négatif: Esubstrat-Eproduit: action exergonique (qui libère de l’E)

Ces réactions sont généralement sont et vont d’autant plus vite qu’on apporte de
l’E pour rompre le lien

11
!

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Ex!:!saccharase!et!sucrose!:!hydrolyse!du!saccharose!en!fructose!et!glucose!

LE METABOLISME
Le métabolisme est un terme générique qui englobe l’ensemble des réactions
chimiques qui se passe dans un organisme

Construction: analogique

Destruction: catabolique

Hétérotrophie: organisme obligé de manger des molécules organiques

Lorsqu’on ingère des macromolécules, elles sont étrangères à notre

organisme. Les macromolécules ont une identité (identité antigénique), elles
représentent une information. Notre système de défense est basé sur la
reconnaissance de macromolécules étrangères. La digestion a pour mission
de restituer les monomères qui eux sont universels (à tous les organismes 44!
vivants).
Elle détruit leur identité antigénique. Ces monomères recèlent d’ailleurs de
l’énergie chimique potentielle qui est transformée en monnaie énergétique qui
va faire travailler les cellules : L’ATP.

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 monnaie!énergétique!qui!va!faire!travailler!les!cellules!:!L’ATP.!Les!monomères!les!plus!
intéressants! au! niveau! énergétique! sont! les! acides! gras! car! ils! ont! une! valeur!
énergétique! de! 9! kilocalories! au! lieu! de! 4.! Les! lipides! sont! donc! les! substrats! les! plus!
intéressants.!!
!
Parfois! un! même! substrat! peut! être! transformé! en! plusieurs! molécules!:!vendredi ce!6sont! des! 2017
octobre
«!plaques(tournantes!»!du!métabolisme!catabolique!et!anabolique.!
Ex!:!le!pyruvate,!le!groupement!acétate!
!
En! fonction! des! besoins,! le! substrat! peut! être! orienté! vers! une! voie! en! utilisant! une!
enzyme!particulière.!(si!voie!1!:!utiliser!enzyme!1)!Il!y!a!une!régulation!métabolique!qui!
est!Laliée!transformation de l’urée
selon! le! fait! que! en doit!
l’enzyme! ammoniac : Lesou!bactéries
être! activé! inhibé! par!en des!
suspension
systèmes!dans
l’air réagissent avec l’urée présente à la surface ce qui produit de
biochimiques!fondamentaux!appelés!les!modifications!postDtraductionnelles.!
La!l’ammoniac.
transformation! L’urée est laen!molécule
de! l’urée! ammoniac!:!deLes!
prédilection de suspension!
bactéries! en! l’évacuationdans! desl’air!
atomes
d’azote chez certains mammifères comme l’homme. L’uréase est l’enzyme
réagissent!avec!l’urée!présente!à!la!surface!ce!qui!produit!de!l’ammoniac.!L’urée!est!la!
qui catalyse la réaction et l’accélère de 100 000 milliards de fois.
molécule!de!prédilection!de!l’évacuation!des!atomes!d’azote!chez!certains!mammifères!
comme!l’homme.!!L’uréase!est!l’enzyme!qui!catalyse!la!réaction!et!l’accélère!de!100!000!
milliards!de!fois.!!!

stiques! à! considérer.! On! peut! évaluer! la! cinétique! !

e! de! réaction!
Dans!en!nos!
fonction! de!la!la!
cellules,! concentration!d’un!
transformation! en! produit! A! en! un! produit! X! se! fait! par! étapes!
tique! possède! une! vitesse!
successives,!
Chaque enzyme maximale.!
chacune! étant!
a un Différentes!
contrôlée!
plateau. Si il ypar! une!de
a plus enzyme.!
substratOn!
queparle! alors! de! voie!
de protéines,
métabolique.!La!molécule!produit!ou!réactif!est!généralement!symbolisée!par!un!point!
x!différentes.!Certaines!sont!plus!raides!et!d’autres!
graphique = droite
noir!et!la!ligne!définit!la!transformation!métabolique.!
imale! est! atteinte,! cela! signifie! que! le! site! actif! est!
!
!la!vitesse!à!laquelle!la!concentration!a!atteint!50!%!
Les! concentrations
ation!sur!l’affinité!su!substrat!pour!l’enzyme.!Plus!la!
!
yme! pour! son! substrat! est! élevée! car! si! on! atteint!
x,! cela! signifie! !
us! rapidement! !
!
ttraction!et!de!
qu’on! a! une!!
!
! =Cste

!
!

! 43!

eaction!enzymatique!
! Si Csubstrat diminue, la probabilité de rencontre diminue#vitesse faible.

! Si Csubstrat augmente, la vitesse augmente proportionnellement à la
concentration.
e!:! la! réponse! est! ! proportionnelle! à! la! quantité!
! A une certaine C, il y a! un plateau, mais Csubstrat augmente encore#Vmax .
!même!continuer!à!mettre!des!substrats 3
ède!un!pH!extrêmement!régulé!par!une!régulation!
ctionnons! entre! un! pH! 7,35! et! =7,45.!
Vrenouvellement Vmax A! /pH! 7,1! les!
Cenzyme
mes!doivent!donc!fonctionner!à!un!pH!d’environ!7,4.!

de! notre! organisme! ont! des! pH! d’activation! très!

! Km (cste de Michaelis) : Csubstrat (mol/L) lorsque la vitesse de la réaction vaut
onnent!à!l’extérieur!de!la!cellule.!!
Vmax/2 :

13 45!
 vendredi 6 octobre 2017
o + le Km est grand, plus l’enzyme se lie mal

o + le Km est petit, plus l’affinité enzyme/substrat augmente

Le pH
!Modifie les charges des protéines#modifie la structure tertiaire#modifie le site
actif.

! pH optimal = entre 6 et 8 (± neutre, mais exceptions) :

o pepsine: pH 2 (enzyme digestive de l’estomac)

o Tripsyne : pH 8

La température
! Mesure l’énergie cinétique.

! + la t° augmente, + la vitesse de la molécule augmente # chance de rencontre
augmente.

! La vitesse de la réaction catalysée augmente proportionnellement à la
température MAIS vers ± 60°C, à une certaine température, il y a dénaturation
(chute de l’activité enzymatique irréversible).

! Si on diminue la t°, l’Ecin diminue aussi, ce qui ralentit l’activité.


! T° optimale = ±37°C (mais exceptions) :

o Bactéries des sources thermales : 80°C

o Organismes de l’Antarctique : 4°C

Les inhibiteurs
! Inhibiteurs compétitifs : structure 3D voisine à celle du substrat # compétition.
Une fois lié au site actif, il occupe et bloque l’enzyme. (pour éviter, on augmente la
concentration en substrats)

! Inhibiteurs non-compétitifs : interagissent au niveau de domaines distants du

site actif : #modification du site, #altération de l’activité de l’enzyme, #ne peut
être compensé par une excès de substrat.

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La régulation allostérique

Enzymes multimériques (?) (plusieurs enzymes)

Intervention de 1 ou plusieurs sites spécifiques sur l’enzyme (autres que le site

actif), dits allostériques, qui lient des substances dites régulatrices (activateurs ou
inhibiteurs) :

#modifications de structure de l’enzyme,


#amélioration (par les activateurs) ou détérioration (par les inhibiteurs) de son
activité catalytique.

Les cofacteurs (molécules inorganiques), coenzymes (molécules

organiques)
En biochimie, un cofacteur est une substance non protéique dont la présence est
nécessaire en plus d'une enzyme pour catalyser une certaine réaction. (Toutefois,
des substances plus ou moins ubiquitaires comme l'eau ne sont pas prises en
compte.)

Certains cofacteurs sont inorganiques, les plus répandus sont les ions métalliques
de zinc, fer et cuivre. D'autres, telles la plupart des vitamines, sont organiques et
sont alors appelés coenzymes. Ils peuvent, pour les coenzymes mobiles, se
détacher de l'apoenzyme.

! Non protéique.

! Présence indispensable aux enzymes.

! Métaux (Cu, Zn, Fe, ...) ou molécules organiques (vitamines, ...) = coenzymes.

! Liés de façon permanente ou transitoire.

La régulation du métabolisme
! Toutes les réactions métaboliques sont catalysées.

! La régulation du trafic biochimique règle le cheminement des molécules en
ouvrant ou en fermant certaines voies métaboliques.

! Rétro inhibition : le produit final d’une voie métabolique est un inhibiteur
allostérique d’un des enzymes de cette voie. La C en produit final contrôle
l’ouverture ou la fermeture : #Si la concentration est élevée, la voie est fermée. #Si

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la concentration est faible, la voie est ouverte.

! Dans la cellule, des complexes multi-enzymatiques sont dans des endroits
précis.

LES ACIDES NUCLEIQUES

1) Les nucléotides
3 parties :

Base azotée :

Pyrimidines : cycle hexagonal (4C + 2N)#C, T (ADN) et U (ARN).

Mnémo: (CoUrT)

Purines : 1 cycle hexagone et 1 cycle pentagone (5C + 4 N)#A et G.

Mnémo: (GrAnd)

Pentose :

Ribose (ARN) ou désoxyribose (ADN).

e
Groupement phosphate : (acide) lié au 5 C du pentose.

Enormément d’énergie

! Forment les coenzymes A. (avec de l’adénosine et l’acide

pantothénique=vitamine B5)

! Messagers dans la cellule.

! Formation des acides nucléiques.

! Transport privilégié de l’énergie via les groupements phosphates (ex : ATP).

2) Les polynucléotides

! Combinaison permanente de nucléotides via liaisons

«phosphodiester» (phosphate d’un nucléotide se lie au pentose de l’autre).

#chaîne phosphate – pentose - ... #+ chaînes latérales (bases azotées).

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3) L’ADN (Modèle de la double hélice, Watson et Crick, 1953)

! 2 chaînes de polynucléotides en spirale + paires de bases azotées:

o A-T : 2 liaisons H

o C-G : 3 liaisons H

! La chaîne a deux extrémités anti-parallèles :

o 3’ : gpt hydroxyle libre sur C3


o 5’ : gpt phosphate libre sur C5

! Double hélice OU monocaténaire OU simple brin.

4) L’ARN diffère de l’ADN par :

! Ribose.

! Monocaténaire (parfois bicaténaire par repliement).

! U – A.

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