1. Evaluación de las Hipótesis.

Realicen un consolidado con las ponencias personales, analicen

los argumentos y los contra argumentos. Cómo se muestra a continuación.

Hipótesis Argumentos a favor Argumentos en Evaluación de la evidencia.

contra
Hipótesis 1:
Las variaciones en la
actividad enzimática
se debe a las
diferencias en la
concentraciones de
almidón en la fuentes
de carbono
Hipótesis 2: Teniendo en cuenta Para catalizar una Para que evaluar la evidencia es muy
Las diferencias en la que la búsqueda de reacción, una enzima importante saber los inhibidores de
actividad enzimática un microorganismo se unirá a una o más α amilasa se encuentran
se debe a la presencia que sea más eficiente moléculas de principalmente en especies
de inhibidores en el en la producción se reactivo, conocidas vegetales como gramíneas y
medio de cultivo 1 produce mediante como su sustrato. La leguminosas y provocan el 50% y
fermentación del parte de la enzima 80% de inhibir la α amilasa un
sustrato, hay una donde se une el compuesto anti nutricional que se
degradación del sustrato se llama sitio encuentra en el grano del frijol
polisacárido. Donde activo (puesto que allí formando parte de su composición
este ensayo se es donde sucede la natural lo cual se ha hecho que se
realizar control de “acción” catalítica). emplee como inhibidor de la
unos parámetros Dado que están tan actividad enzimática. Al igual que
como son la finamente ajustados las demás harinas como la de la
temperatura, PH, para proporcionar un yuca, trigo podemos concluir que las
actividad y ambiente ideal para actividades de estas pueden llegar a
compuestos una reacción química, retardar la absorción del
químicos los sitios activos metabolismo de almidón y la
inactivantes. Según también son sensibles entrada del sustrato a la enzima α
los medios de cultivo a cambios en el amilasa sea menor.
van a variar ya que entorno de la enzima.
medios con más Algunos factores
fuente de nitrógeno importantes son:
como de carbono
estos pueden dar una • Temperatura.
actividad enzimática Todas las enzimas
diferente. tienen una
temperatura en la cual
funcionan mejor, así
como varias en las
cuales funcionan más
o menos bien.

• El pH del
medio ambiente
 también puede
afectar
función de la enzima.
• Inhibidores,
activadores y
cofactores. A la
enzima pueden unirse
una gran variedad de
moléculas
reguladoras y
cambiar su actividad
Hipótesis 3: * Los cambios de * No es una Para la mayoría de los participantes
Las variaciones en la pH, pueden explicación del grupo, esta hipótesis no es
actividad enzimática desnaturalizar suficiente para una válida, ya que el pH ya que
se debe a las potencialmente la argumentación, con consideran que la actividad
diferencias del pH enzima, por lo tanto lo que es este caso enzimática no es coherente con el
final del medio de se debe dar con el ensayo comportamiento del pH, ya que este
cultivo estabilidad a esta buscamos que se es menor a 6 por lo tanto los
para así evitar que no aíslen tres cepas de resultados obtenidos a partir de
cumpla con su microorganismos ensayos realizados donde se aíslan
función de amilolíticos, para tres cepas de microorganismos
descomposición y así conocer cuál de estas amiloliticos, para conocer cuál de
inhibe su reacción y es la más eficiente en estas es la más eficiente en la
no modifica el la degradación de degradación del polisacárido
sustrato. Tenemos polisacáridos (almidón) entonces según los datos,
que el inhibidor se (almidón). la amilasa bacteriana o fúngica
ubica en el sustrato Según los datos del termoestable, lo que quiere decir que
de la enzima y evita experimento se dice funciona mejor y resiste altas
que se continúe que la alfa amilasa temperaturas (55 y 80°C) trabaja
degradando de forma bacteriana tiene una con PH menor de 6 y concentración
inadecuada, en el funcionalidad mejor de calcio entre 50 ppm y 100 ppm
caso de la inhibición y es resiste a altas para su mejor rendimiento,
competitiva, la temperaturas pero su demostrando la actividad enzimática
enzima compite con pH cuando se trabaja y que estas tienen mucha relación
el inhibidor, pero en debe ser menor a 6. con el PH final del medio de cultivo,
el caso de la pero el pH no es el encargado de
inhibición no En primera medida presentar las variaciones en el medio
competitiva, se podemos determinar de cultivo al final de la prueba.
pueden crear enlaces los medios los que se
que son prepararon desde a
favorecedores para el que parte las
proceso que se viene variaciones de la
presentando sin actividad enzimática
afectar su reacción. se debe a las
diferencias del pH
* La fermentación es final del medio de
un proceso que no cultivo, siendo uno de
cumple su ciclo, o sus argumentos más
sea que no se fuertes. Ya que se
completa la verifica que todos los
fermentación, las medios de cultivo son
 precipitaciones se inversamente
llevan a cabo en proporcional al pH.
medios ácidos que Es decir entre mayor
permitan la es el pH, menor es la
descomposición actividad enzimática
adecuada del donde se observa en
microorganismo el medio 1 donde su
pero para que esto se pH es 5,7 y su
cumpla, se debe actividad es de 4,6.
aplicar un inhibidor Donde también el
adecuado para que el medio con la
microorganismo temperatura más alta
pueda controlar su y pH más alto su
pH y su ciclo no sea actividad enzimática
completo y sin es menor. Lo cual
olvidar que uno de podemos decir que el
los puntos de control pH es un medio para
que se deben la actividad
monitorear en un enzimática, con su
proceso de variación puede
fermentación es el llegar alterar las
pH. moléculas,
impidiendo la unión
de esta con el sustrato
sobre el cual actúa.

* No se da
explicación
suficiente al resultado
de la actividad
enzimática expresada
en UA para las
experiencias M1
(55°C) y M2(57°C)
en donde siendo el
valor de PH igual
(5,2) la actividad
enzimática es
diferente (5,3 vs
13,3).

1. Escriba el texto científico: Una vez, el grupo identifique la Hipótesis mejor

argumentada, redacten un texto científico en el cual se encuentre explícito:
Hipótesis, garantía, respaldo, excepción, cualificador modal y conclusión.
Abstract
Una ponencia científica, abre paso a una serie de investigaciones que direccionan a una
conclusión, en el presente documento se encuentra consignado el comportamiento de la
hidrolisis de la ὰ-amilasa en medios como el maíz, alcohol y papel, todo esto mediante una
correcta aplicación que inhibe el sustrato e impide su degradación, de ese modo alargando
la vida de los productos que a pesar que existen muchos en el mercado se está investigando
y se espera que sean muchos más.
Punto 4.
Hipótesis 2: Las diferencias en la actividad enzimática se debe a la presencia de inhibidores
en el medio de cultivo 1.
El crecimiento microbiano es un componente esencial de la función microbiana ya que tiene
una célula individual y un periodo de vida determinado en la naturaleza y en su especie se
mantiene solamente como el resultado del crecimiento continuo de la población celular, las
enzimas son moléculas proteicas, que actúan como catalizadoras de una reacción
bioquímica; activos en medios acuosos y cada enzima actúa bajo condiciones de
temperatura, PH entre otras. Es decir, con esto que hay un aumento en la velocidad
catalítica de dicha reacción sin alterar los productos que se generen al final de cada ensayo
que se busca de microorganismos eficientes en la producción de alfa amilasa o en su
defecto en busca de otros microorganismos.
La alfa amilasa en una enzima que se utiliza en la industria de almidón, alcohol y el papel
por lo tanto tiene una alta importancia a nivel comercial lo que con esto se ha llevado a
realizar muchas investigaciones en la biotecnología.
GARANTÍA
El crecimiento microbiano es un componente esencia de la función microbiana ya que tiene
una célula individual y un periodo de vida determinado en la naturaleza y en su especie,
se mantiene solamente como el resultado del crecimiento continuo de la población celular;
las enzimas son moléculas proteicas, que actúan como catalizadores de una reacción
bioquímica (activos en medios acuosos y cada enzima actúa bajo condiciones específicas
de temperatura, PH, entre otros) es decir aumenta la velocidad catalítica de dicha reacción
sin alterar los productos que generan al final dicho proceso. La alfa amilasa es una enzima
que se utiliza en la industria de almidón, alcohol y el papel, por lo tanto tiene una alta
importancia a nivel comercial.

Cuando el inhibidor se une a la enzima, detiene la actividad de descomposición ya que se

une en su sustrato cambiando así la reacción de la enzima en este caso las proteínas son
las que funcionan como inhibidor, se debe tener en cuenta que existen tres tipos de inhibidor
enzimático, el microbiano los derivados de las plantas y animales, sin dejar de resaltar que
son más estables y productivos los inhibidores microbianos, entonces cuando se modifica
el sustrato este deja de producir metabolitos que son los encargados de las degradaciones.

Al finalizar el experimento los resultados de la actividad enzimática sean los requeridos.

El sustrato transforma el producto de la reacción, se liberan de la molécula de la enzima.

RESPALDO
Cuando el inhibidor se fija en el sustrato, impide el proceso catalico y las ὰ amilasas
catalizan la hidrolisis del almidón, se pueden encontrar en semillas entre ellas la de maíz y
frijol tal como lo encontramos en el tutorial de las enzimas, las cuales son glicoproteínas
que adquieren forma determinada facilitando su función, El PH al cual las enzimas
adquieren su máxima actividad es diferente para cada una de ellas y depende de la
secuencia de aminoácidos que la conforman también está relacionado con el
microambiente celular en el cual se desarrollan. Por ejemplo la pepsina que es una enzima
digestiva que actúa ene l estómago, posee un PH óptimo de alrededor de 2 unidades, por
el contrario otras enzimas que actúan con PH Neutro, se desnaturalizan a PH alcalino o
acido, las características de las enzimas es que son catalizadores muy activos en medios
acuosos y cada enzima actúa bajo condiciones específicas de temperatura, PH, entre otros.
Se transforman rápidamente a los sustratos a temperaturas moderadas y a valores de PH
cercanos a la neutralidad.

EXCEPCIONES.

Los procesos de producción de enzimas microbianas se realizan mediante cultivos

aeróbicos. Las enzimas se producen en pequeñas cantidades durante la fase de
crecimiento activo, pero se acumulan en grandes cantidades en la fase estacionaria de
crecimiento.

Las enzimas inducibles como la alfa amilasa se producen solo cuando el medio encuentra
el inductor el sustrato.

CUALIFICADOR MODAL:

Para la hipótesis dos, encontraremos ventaja y desventajas ya que a mayor inhibidores en

el medio de cultivo más rápido actúa el microorganismo ,pero esto hace que la enzima este
saturado todos los sitios activos de todas la moléculas estén ocupadas en la mayoría del
tiempo esto permite que haya una degradación más rápida.

CONCLUSION.

Teniendo en cuenta que la amilasa se produce mediante fermentación de sustratos es de

gran importancia el control de la temperatura, PH y la presencia de compuestos químicos
inactivantes, en ese orden de ideas se puede concluir que en ambos medios se utilizan
temperaturas similares con PH parecidos, la actividad enzimática en el medio 2 es mayor
por la presencia de nitrógeno que favorece el crecimiento enzimático

BIBLIOGRAFIA

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