You are on page 1of 28

УВОД

Аминокиселине су једињења која садрже карбоксилну СООН и амино-


групу N42. У природи су врло распрострањене и чине основну грађу свих
беланчевина. Структура и особине протеина зависе од врсте и броја, а још више
од начина на који су у молекулу протеина распоређени аминокиселински остаци.
Специфичан распоред (секвенца) аминокиселина обезбеђује сваком протеину
јединствене структурне карактеристике, а самим тим и одговарајућу биолошку
функцију. Општа формула аминокиселина је:

R-остатак може бити алифатичан, ароматичан или хетероцикличан са


неполарним или поларним функционалним групама. За α-угљеников атом су,
дакле, везане 4 различите групе (осим код глицина, где је R=Н), па то условљава
оптичку активност свих аминокиселина осим глицина (способност обртања равни
поларизоване светлости). На основу тога разликујемо L-ред и D-ред.
Протеинске аминокиселине имају апсолутну конфигурацију која одговара
конфигурацији L-глицеролалдехида, па према томе под појмом аминокиселина
подразумевамо L-α-аминокиселину, мада има и оних аминокиселина где је
амино група на другом или трећем С-атому до карбоксилне групе, те су то β и γ
аминокиселине.
Поред тог услова да буде L-α-аминокиселина, да би ушла у састав
протеина, аминокиселина мора да задовољава и још неке услове:
1. Треба да је добијена хидролизом истог протеина;
2. Она мора бити окарактерисана анализом њених соли и деривата;
1. Изоловање аминокиселине мора бити успешно поновљено бар још од
једног научника у некој другој лабораторији;
3. Структура изоловане аминокиселине мора бити потврђена синтезом;
2. Природни производ мора бити идентичан синтетизованој аминокиселини
или једном њеном оптичком изомеру (у случају да се она јавља у облику 2
оптичка изомера);
3. Синтетички пептид који садржи изоловану аминокиселину мора се
хидролизовати подутицајем протолитичких ензима;
4. Аминокиселина се мора оксидовати у животињском организму.
Година 1810. обележава почетак хемије аминокиселина. Те године је
Wollaston (Воластон) открио прву аминокиселину-цистин. Као и већина других
аминокиселина и цистин је откривен сасвим случајно. Wollaston је испитивао
састав мокраћног камена и из раствора закисељеног сирћетног киселином добио
је лепе безбојне кристале у облику хексагоналних призми. Ипак, требало је да
прође више од 90 година да би се утврдило да је и цистин саставни део
беланчевина.
Девет година после открића цистина, 1819., Proust (Прауст) је испитујући
ферментацију различитих сирева открио леуцин. Тек 1839. године Mulder
(Молдер) утврђује да је и леуцин саставни део протеина и изоловао га је из
алкалног хидролизата вуне.
У исто време је и Braconnot (Браконт) испитивао да ли се шећер, сем из
биљака, може добити и из материјала анималног порекла. Он је загревао
желатин са сумпорном киселином, раствор неутралисао, а филтрат, добијен
после цеђења калцијум-сулфата, концетровао је и оставио да стоји. После
месец дана из сирупа су се издвојили бели кристали слаткога укуса. Он је
веровао да је изолована супстанца шећер и није утврдио да садржи азот. Mulder,
Laurent и Horsford су одредили тачан састав ове аминокиселине и дали јој назив
гликол. Две године касније Berzelius је ово име заменио именом глицин. Глицин
је у ствари прва аминокиселина која је изолована из хидролизата беланчевина у
чистом стању.
Ускоро после открића глицина, 1827. године је изолована аспарагинска
киселина, а 1846. године и тирозин. У времену од 1856-1886. године откривено
је шест аминокиселина: валин, серин, глутаминска киселина, фенилаланин,
лизин и аргинин, а 1894. је изолована прва аминокиселина која садржи јод-
дијодтирозин.
И после тих аминокиселина откривене су нове чијим су експериментима
доприносили многи познати научници. Може се рећи да је до данас познато око
170 аминокиселина, али се само за 20 киселина са сигурношћу зна да чине грађу
протеина и оне су признате као „природне аминокиселине".
Биљке су једине способне да синтетизују све неопходне аминокиселине
док човек и животиње могу да синтетишу само неке аминокиселине из других
органских једињења, а остале, неопходне за изградњу протеина, морају да уносе
храном. Ове аминокиселине се зову есенцијалне (битне).
СИНТЕЗА АМИНОКИСЕЛИНА

Све аминокиселине се могу добити на два начина:


I Хидролизом беланчевина
II Синтетичким путем

I Хидролиза беланчевина се може вршити киселинама, базама и


ензимима. Од киселина се најчешће за хидролизу употребљава 35% Н2SO4 и
20% НСL. Ређе се употребљавају НЈ и НВr, и смеса НСl и мравље киселине, јер
сирћетна и млечна киселина нису довољно јаке киселине да би се њима
извршила хидролиза беланчевина.
Од база које хидролизују беланчевине и то брже од киселина користе се
NаОН, КОН и Ва(ОН)2, али при овим процесима увек долази до
рацемизације.
Ензими који врше хидролизу беланчевина су протеолитички ензими. Ова
хидролиза се врши под специфичним условима, а они зависе од самог
ензима.

II Синтеза аминокиселина:

1. Дејством амонијака на а-халоген масне киселине:

2. Дејством амонијака на цијан-хидрине алдехида, а затим хидролизом


насталих производа:

3. Каталитичком хидрогенизацијом кето-киселина, у присуству амонијака:


4. Помоћу Габошелове синтезе полазећи од сђтал-имида:
НОМЕНКЛАТУРА АМИНОКИСЕЛИНА

Мада се за номенклатуру аминокиселина могу користити називи


изведени према IUPAC номенклатури," где се оне третирају као дериват
карбоксилних киселина (нпр. α-аминопропионска киселина), далеко чешће
се употребљавају њихови тривијални називи (нпр. аланин), које су добиле
приликом издвајања из сложених природних производа.
Поред тога уобичајено је да се називи аминокиселина пишу
усвојеним, скраћеницама од 3 слова (нпр. Аlа), а за компјутерску обраду
уведене су скраћенице од једног слова (нпр. А).
ПОДЕЛА АМИНОКИСЕЛИНА

Основна подела је на протеиногене и непротеиногене.


С обзиром на природу R-остатка постоји више могућности за
класификацију протеинских аминокиселина, али данас је највише у
употреби класификација према поларности и наелектрисаности
функционалних група у R-остатку при Рh=6 до 7. Тако се протеинске
аминокиселине могу поделити у две велике групе на основу тога да ли су
R-групе везане за α-угљеников атом, поларне или неполарне. Неполарна
група је она код које не постоје разлике у наелектрисању различитих
области, а код поларне групе постоје релативно велике разлике
наелектрисања различитих области. Поларне аминокиселине опет делимо
у три групе, у зависности од тога да ли делују кисело, неутрално или базно.
Према природи R-остатка, протеиногене аминокиселине се могу
сврстати у 7 група, и то:
1. Аминокиселине са неполарним (хидрофобним) бочним низом,
2. Аминокиселине са ароматичним бочним низом,
3. Аминокиселине са базним бочним низом,
4. Аминокиселине са киселинским остатком у бочном низу,
5. Аминокиселине са амидним остатком у бочном низу,
6. Аминокиселине са хидроксилном групом у бочном низу,
7. Аминокиселине са сумпорому бочном низу.

Ова подела је карактеристична за 20 најраспрострањенијих


аминокиселина које највише улазе у састав протеина.

Табела 20 основних прошеиногених аминокиселина:

7
Знаком ф обележене су есенцијалне аминокиселине. Наиме, биљке су
једини организми способни да синтетизују све неопходне аминокиселине,
полазећи од једноставних једињења и користећи неоргански азот, док животиње
и човек могу да синтетишу само неке из других органских једињења, а остале,
неопходне за изградњу протеина, морају да се уносе храном. Те аминокиселине се
називају битне, тј. есенцијалне аминокиселине.
Осим наведених аминокиселина у појединим протеинским врстама срећу
се специфичне тзв. ретке аминокиселине.

Табела специфичних, тзв. ретких аминокиселина:

У колагену се налазе значајне количине 5-хидроксилизина и хидроксипролина, а


метиллизин се јавља у неким мишићним протеинима.
У природи се јавља још око 150 тзв. непротеиногених аминокиселина које
се налазе слободне или повезане неким другим једињењима али не улазе никад
у састав протеина. Најпознатије од њих су:

β-аланин улази у састав пантотенске киселине, γ-аминобутерна киселина


учествује у преносу нервних импулса, док се D-глутаминска киселина налази у
ћелијским зидовима бактерија, тј. у омотачу неких ларви. L-орнитин је значајан
за инхибицију ензима.

9
ОСОБИНЕ АМИНОКИСЕЛИНА

Физичке особине:

Све природне аминокиселине су кристалне, безбојне и тешко топљиве


супстанце. Топе се изнад 200°С-распадањем. Неке аминокиселине показују
тенденцију да сублимују у близини тачке топљења, а у вакууму већина и
сублимује на око 150°С с незнатним распадањем. Веома је тешко за
аминокиселине одредити тачку топљења, јер се не топе оштро и распадају се,
што отежава одређивање тачке топљења, а многи подаци у литератури указују
на недостатке при одређивањут.т.

Аминокиселина Т.Т. Т. распадања


D-аланин 297°С 297°С
DL-аспарагинска киселина 278-280Т 278-280°С
DL- цистин 260°С —
L-изолеуцин 285-286Х 285-286°С
D-лизин 224°С 224°С
DL-фенилаланин 318-320°С 318-320°С
D-хистидин 287-288Т —
L-оксипролин 270°С 270°С
D-валин 315°С 315°С

Растворљивост:
Проучавањем растворљивости аминокиселина утврђено је да се све
аминокиселине, осим пролина и оксипролина, растварају у води, а не растварају
се у алкохолу и другим органским растварачима. Такође је нађено да се
повећањем дужине угљоводоничног низа растворљивост аминокиселине у води
опада, а расте у воденом раствору алкохола, или са увођењем бензеновог
прстена у молекул хидроксилна група има супротно дејство. Утврђено је да се
логаритам односа растворљивости аминокиселине у алкохолу (Na) и
растворљивости у води (No) [ log Na/No ] повећава три пута за сваку СН2 групу.

10 -
Табела ростворљибости неких аминокиселина
(растворљивост је изражена као број молова аминокиселине у 1 литру раствора):

Аминокиселина | Растворљивост у 100 гр: (Т=25 С)


воде 20% 40% 60% 80% чистог
алкохола алкохола алкохола алкохола алкохола
ј Глицин 2,886 1,343 0,507 0,157 0,0278 0,00039 |
[ 01,-аланин 1,656 0,877 0,402 0,158 0,0359 0,00128
О-валин 0,706 0,409 0,231 0,123 0,0373 —
01,-валин 0,571 0,318 0,167 0,086 0,028 0,00128
01_-норлеуцин 0,0866 0,0516 0,0346 0,0271 0,013 0,00104
1_-леуцин 0,171 0,0977 0,0620 0,0441 0,0204 0,00128
01_-леуцин 0,0744 0,0423 0,0264 0,0186 0,00848 —
1.-аспарагинска 0,0375 0,0149 0,00675 0,00264 0,0007 0,00002
киселина

Кисело-базне (амфотерне) особине:


Свака аминокиселина има бар две функционалне групе које у воденим
растворима подлежу протолитичким реакцијама, тј. карбоксилна група може
дисоцијацијом дати протон, док амино-група, захваљујући слободном
електронском пару на атому азота, може примити протон. По тој теорији се може
извести закључак да карбоксилна група има киселе особине, а амино-група
базне. При одређеним условима, у воденом раствору, аминокиселине се јављају
у виду диполарних јона, тзв. цвитер-јона.

Аминокиселине се у воденим растворима никад не налазе у


нејонизованом облику, већ у присуству јаке базе у раствору у облику анјона, а у
присуству јаке киселине у облику катјона. У чистој води присутни су катјон, анјон
и диполарни јон (у великом вишку). Концентрација Н+ јона при којој диполарни
јон достиже своју максималну концентрацију, а концентрација анјона и катјона је
минимална, зове се изоелектрична тачка, а то је она вредност рН при којој су
концентрације
позитивно и негативно наелектрисаног дела једнаке и означава се са р1. Ако се
рН вредност раствора снижава, додатком киселине, негативно наелектрисана
карбоксилна функција ће везивати протон из раствора, при чему се гради јонски
облик II . С друге стране, додатком базе раствору аминокиселине, која се налази
у диполарном облику I, долази до дисоцијације протона са амино-групе, уз
грађење јонског облика III.
Свака аминокиселина има своју карактеристичну вредност изоелектричне
тачке и при тој вредности рН она се не креће у електричном пољу и њена
растворљивост је најмања. Моноамино-карбонске киселине имају изоелектричну
тачку око рН 7, оне које имају две амино-групе имају изоелектричну тачку у
базној, а оне које имају две карбоксилне групе у киселој средини.

Табела вредности изоелектричних тачки аминокиселина:

Аминокиселин р/ Аминокиселин а р/ Аминокиселин а р/ Аминокиселин а р/


а
А1а 6, 0 Тгр 5, ТМг 6, Азр 3,0
9 5
Уа1 6, 0 Ме1 5, Су5 5, С1и 3,2
8 0
1_еи 6, 0 Рго 6, Туг 5, 1.у5 9,8
3 7
Ие 6, С1и 6, А5П 5, Аг§ 10,
1 0 4 8 !
РИе 5, 5 5ег 5, е1п 5, НЈ5 7,6
7 7

Оптичке особине аминокиселина:


Осим глицина, све аминокиселине, које улазе у састав протеина, имају
бар један асиметричан С-атом, па су зато и оптички активне. Већина њих обрће
раван поларизоване светлости у воденом раствору слабо надесно-декстрогире,
неке обрћу слабо налево-левогире (природне аминокиселине), а цистеин чини
изузетак својом специфичном ротацијом. Смер обртања се приказује
одговарајућим симболом, и то, (+) код декстрогирих, односно (-) код левогирих.
Оптичка ротација (смер и величина угла обртања равни поларизоване
светлости) зависи од температуре, природе растварача, присуства других соли
и од рН раствора.

12
Апсорпција светлости:
Ниједна аминокиселина не апсорбује светлост у видљивом делу спектра,
али неколико њих дају карактеристичне максимуме у ултраљубичастом делу
спектра. То су ароматичне и хетероцикличне аминокиселине.

Хеллијске особине:

Хемијске особине аминокиселина условљене су присуством карбоксилне


и амино-групе, те оне показују особине и карбоксилних киселина и примарних
амина. Такође, понашају се као једињења диполарне структуре, а сама природа
неких радикала аминокиселина условљава постојање специфичних реакција.
Свака аминокиселина има и своје посебне реакције, што је условљено
природом бочног низа.

• Реакције а-карбоксилне групе:


Карбоксилна група у аминокиселинама даје све карактеристичне
реакције карбонских киселина:

1) Грађење соли:
а) Са реактивним металима:

в) Са оксидима алкалних и земноалкалних метала:

с) Са базама:

2) Грађење естара:
Естри аминокиселина добијају се углавном по Фишеровој методи:
3) Грађење халогенида (хлорида): а)
Са 50С12 (тионил-хлорид):
ђ) Са РС13 (фосфор-трихлорид):

с) Са РС15 (фосфор-пентахлорид):

4) Грађење амида киселина:

Редукција аминокиселина помоћу 1ЈА1Н4:


Под одређеним условима реакција се може и даље развијати у неколико
фаза, где је главни производ амин са истим бројем С-атома.

6) Декарбоксилација аминокиселина:
Овом реакцијом од аминокиселина настају примарни амини.

14
7) Грађење питеразина (псеудопротеина):

• Реакције а-амино групе:


Амино-група у аминокиселинама показује све карактеристичне
реакције примарних амина:

1) Грађењесоли:

2) Реакција са азотастом киселином:


Ова реакција служи за квантитативно одређивање аминокиселина.

4) Реакције ациловања:

3) Реакција са метаналом (формиловање, алкиловање):

5) Сангерова реакција:
Ово је реакција ациловања и игра улогу блокирања амино-групе, а такође служи и за
одређивање аминокиселина (настали РМР-дериват је у облику жутих, кристалних супстанци које
могу да послуже за квалитативно и квантитативно одређивање аминокиселина).

15
6) Едлланова реакција:
Ова реакција служи за утврђивање редоследа повезаних аминокиселина у
протеину, тј. За утврђивање примарне структуре протеина.
7) Грађење Шифових база:
Те базе се јављају као интермедијери у метаболизму аминокиселина.

8) Реакција са С02:

Реакције бочног низа:


Од природе радикала (бочног низа) зависе индивидуалне особине
сваке аминокиселине. Овде постоји низ различитих, а њима се
иглавном доказују протеини:

1) Ксантопротеинска реакција (карактеристична за ароматичне аминокиселине):


Ова реакција ја карактеристична за ароматичне аминокиселине, при чему се
нитрује ароматични прстен.
2) Реакције бочног низа
цистеина: а) Грађење
ллеркаптида:

ћ) Оксидација цистеина:
(1) Грађење дисулфидног моста:
Ова реакција се одвија у организму под утицајем благих оксидационих
средстава.

(2) Добијање сулфонских киселина:


(3) Добијање сулфинских киселина:

3) Реакција са а нафтолом (б-гванидинска


функција аргинина):

17
• Заједничке реакције -СООН и -N142 група: 1)
Грађење плавих хелата:

Уместо Си могу се употребити и N1, Со, битно је да буду употребљени тешки метали.

2) Грађење пептидних веза:


Аминокиселине се у молекулу протеина повезују пептидном везом. Она
настаје тако што се из амино-групе једне и карбоксилне групе друге
аминокиселине издваја вода.
Такође могу настати и тетрапептиди, пентапептиди, хексапептиди, итд....

3) Нихидринска реакција:
18
Специјално пролин и хидроксипролин дају жуте комплексе:

19
МЕТАБОЛИЗАМ АМИНОКИСЕЛИНА

Аминокиселине се највећим делом уносе у организам у облику протеина,


само мањим делом као слободне аминокиселине. У присуству протеолитичких
ензима (пепсина, трипсина, ренина, карбоксипептидазе и др.) протеини се
хидролизују дајући аминокиселине.
Организам сисара има способност да азот једних аминокиселина
(леуцина, изолеуцина, валина, метионина, фенилаланина, триптофана, лизина,
хистидина и аргинина) употреби за биосинтезу других. Међутим, наведених
десет аминокиселина не могу постати биосинтезом у организму сисара, па су оне
због тога неопходни састојци нормалне исхране виших животиња-есенцијалне
аминокиселине.
Прелажење азота из једне аминокиселине у другу врши се на два начина:
1. Процесом дезаминације;
2. Процесомтрансаминације.
Оба ова процеса се не врше само у животињском организму, него и у
биљкама и микроорганизмима. Поред њих, у метаболизму аминокиселина важну
улогу има и процес декарбоксилације.
Дезаминација се врши тако што се азот елиминише из угљоводоничног
низа у облику амонијака и као такав служи за нове синтезе. Овај процес врши се
у присуству два ензима: оксидазе I-аминокиселина или оксидазе О-
аминокиселина.
Трансаминација се врши тако што се не гради слободан амонијак, него се
азот директно преноси са једног молекула на други. Тако се а-аминокиселина
претвара у а-кетокиселину, а ензими који каталишу овај процес названи су
трансаминазе или аминотрансферазе.
Декарбоксилација се врши у присуству декарбоксилаза, и то
декарбоксилаза хистидина, 1,-цистинске, [.-глутаминске киселине, 5-
окситриптофана и 1,-тирозина. Као производи декарбоксилације добијају се
примарни амини с једним угљеником мање него аминокиселина, а некад се може
добити и друга аминокиселина.
Аминокиселине које се не утроше у биосинтези протеина не могу се
депротоновати нити се као такве излучују. Зато подлежу катаболизму.
Човек и други сисари имају способност конверзије својих азотних отпадака
у врло растворљиво, нетоксично једињење-уреу.

20
ЗНАЧАЈ АМИНОКИСЕЛИНА

Као што је већ речено, аминокиселине се у организму повезују градећи


полипептидне ланце, односно протеине на основу „информације" коју са
молекула Р1МК преноси информациона К1ЧК. Протеини се налазе у сваком
живом ткиву, незамењиви су у изградњи ћелијских структура, катализи,
регулацији метаболизма, процесима контракције и транспорта материја, а неки
од њих улазе у састав одбрамбених система виших организама.
Многобројна испитивања утврдила су да су есенцијалне аминокиселине
неопходне у растењу младих организама и за одржавање уравнотеженог
биланса азота код одраслих организама.
Неке аминокиселине учествују у синтези специфичних једињења.
Метионин даје метил-групе за синтезу холина, креатинина. Тирозин је претходник
епинефрина, тироксина и меланина. Декарбоксилацијом хистидина ствара се
хистамин; аргинин учествује у претварању 1МН3 у уреу; глутаминска киселина
служи за стварање глутамина који ствара амонијак битан за неутрализацију
излучене киселине у примарној мокраћи у бубрежним каналићима.

21
ЗАКЉУЧАК

Аминокиселине су врло важна класа органских једињења, са


специфичним физичким особинама. У хемијском погледу, оне су врло
реактивне, веома су распрострањене у животињском свету. Сама
чињеница да улазе у састав протеина указује на њихову важност у
људском организму. Њихов редослед је генетски диригован, тако да и
најмање генетске промене могу бити фаталне за човека. Правилном
исхраном је потребно обезбедити довољне количине протеина. Највеће
количине биолошки вредносних протеина потребне су у доба раста и
развоја деце, затим током трудноће и дојења.

22
ЛИТЕРАТУРА

1. ХЕМИЈА АМИНОКИСЕЛИНА И БЕЛАНЧЕВИНА, I део од др. Бојане Грујић-


Ињац, Универзитета у Београду, 1962
2. ХЕМИЈА ЗА IV РАЗРЕД ГИМНАЗИЈЕ, Јулијана Петровић и Смиљана
Велимировић, Београд
3. ОРГАНСКА ХЕМИЈА, Станимир Арсенијевић
4. ХЕМИЈСКА ЧИТАНКА, Живорад Чековић
5. БИОХЕМИЈА, РаткоЈанков

You might also like