PROTEINAS FIBROSAS

1. Visão Geral:
As proteínas fibrosas são proteínas que apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas (união das moléculas de
aminoácidos), tendo função estrutural no organismo. Sua forma é um resultado de interações complexas entre
elementos estruturais a exemplo α-queratina, colágeno e a fibroina da seda.

Todas as proteínas fibrosas são insolúveis em agua devido ser um material hidrofóbico. As proteínas fibrosas se
contrastam com as proteínas globulares que possuem cadeia polipeptídica em forma esférica ou globular. A
proteína é constituída de um único tipo de estrutura secundaria já as proteínas globulares costumam ter diversos
tipos de estruturas secundarias.

2. Estrutura e função:
Sua estrutura é basicamente formada por cadeias secundarias regulares: α-hélice nas α-queratinas, folha β
prequeada nas β-queratinas e uma hélice característica do colágeno. Nas α-queratinas duas ou três cadeias em α-
hélice associam-se lateralmente formando longos cabos helicoidais onde juntas formam as fibras e fibrilas.

Na sua estrutura as α-queratinas evoluíram no sentido de dar resistência a fibra. Sua hélice é uma α-hélice
orientado para a direita igual à encontrada em outras proteínas e possuem um arranjo de forma espiral
paralelamente com outra fita, sendo assim explicado sua alta resistencia como um todo, sendo exemplificada por
um corda resistente. O polipeptídio apresenta uma estrutura terciaria simples dominada por uma estrutura
secundaria de α-hélice com sei eixo enovelando em uma super-hélice orientada para a esquerda. Esse exemplo
de dois polipeptídios é uma estrutura quaternária. Sua resistencia é aumentada através das ligações covalentes
cruzadas entre cadeias polipeptídicas, tais ligações que estabilizam as α-queratinas na estrutura quaternária são
as ligações de sulfeto.

A estrutura do colágeno evoluiu no sentido de dar resistencia mecânica tendo alto conteúdo de glicina, prolina e
o aminoácido hidroxipolina. Tai características os diferem da maioria das proteínas permitindo a associação de 3
cadeias formando uma hélice tripla, o topocolágenos, essas moléculas associam-se formando as fibrilas de
colágeno sendo estabilizadas por ligações covalente onde essas ligações aumentam com a idade da pessoa.

Tais proteínas têm como propriedades principais serem as estruturais como no cisto esqueleto e possuem
características estruturais exemplificadas pelas α- queratinas, é o componente principal da epiderme dos
vertebrados e das estruturas relacionadas como cabelo, lã, cifre, bico e pena. O colágeno se distribui pelas
cartilagens, tendões e matriz óssea localizando-se ainda sobre a pele e mantem a forma do sistema
cardiovascular, fígado, pulmão e outros órgãos.
 3. Colágeno
Colágeno é a maior classe de proteína fundamental presente no nosso tecido conjuntivo, tal proteína
representa 30% do total de proteína presente em nosso organismo, essa proteína não est presente nos
vegetais.

A deficiência de colágeno em nosso organismo denomina-se colagenose causando alguns problemas como
má formação óssea, rigidez muscular e problemas com o crescimento.

Possuindo cerca de 20 cadeias combinadas para produzir diferentes tipos de colágeno onde citaremos
algumas delas:

3.a – Tipos de colágeno:

Colágeno tipo 1: É o tipo encontrado mais comum, geralmente são encontrados em locais onde resistem a
grandes tensões como derme da pele, nos ossos e até mesmo na córnea. Tem uma estrutura semelhante a
uma corda descrita anteriormente para uma molécula típica de colágeno.

Colágeno tipo 2: É produzido condrocitos, aparece nas cartilagens hialinas e na cartilagem elástica. Também
encontrado em locais que resistem a a grande pressão, mas são restritas nas estruturas cartilaginosas, como
nos discos intervertebrais e olhos.

Colágeno tipo 3: colágeno típico em tecido muscular e veias, pele e glândulas diferentes do corpo abundando
no tecido conjuntivo frouxo. Constituem as fibras reticulares e prevalecem nos tecidos mis elásticos como as
paredes vasculares.

Colágeno tipo 4: formam uma malha tridimensional ao invés de fibras distintas, suas moléculas se associam a
uma lâmina que constitui a maior parte das membranas basais.

Colágeno tipo 5: Se associam ao colágeno d tipo 1,, presente nos locais de grande resistencia a tensão Os
encontramos nos ossos, sangue, placenta, tendões e esta presente também na pele

Colágeno tipo 6: Esta presente no tecido conjuntivo sendo também no sangue , na placenta, nos discos
intervertebrais, na pele e também se associa ao colágeno tipo 1. Identificando-se primeiro na aorta.

Colágeno tipo 7: Foi identificado primeiro na placenta encontrado na membrana basal da pele e nas células
corioaminioticas.

Colágeno tipo 8: São células endoteliais

Colágeno tipo 9: Este colágeno se entrelaça com o do tipo 2 e tem função de manter as células unidas e é o
principal componente das proteico dos ossos.

Colágeno tipo 10 : está presente em dois tipos de cartilagem hipertrofiado e mineralizada chamados. Ele
ajuda a dar-lhes força e elasticidade.

Colágeno tipo 11: Também localizado na cartilagem. Muitas vezes combinado com tipo II e X para
proporcionar uma maior elasticidade e dureza para estas estruturas.

Colágeno tipo 12: Ela está presente em tendões e ligamentos, as duas partes do corpo sujeitas a alta tensão.
Interage com colágenos tipos I e III para fornecer estas estruturas força, elasticidade e capacidade de preensão.

Colágeno tipo 13: são importantes para oferecer resistência à membranas celulares para que eles ganham em
vigor e espalhabilidade.

Colágeno tipo 14: está presente na medula óssea e na placenta. Este último ajuda a dar consistência.
 Colágeno tipo 15 pode ser encontrado em embriões e várias estruturas que estão à sua volta, o que dá a força.

Colágeno tipo 16: Em um tipo de colágeno estão espalhados por vários músculos do corpo do animal e
interage principalmente com o Tipo I para fazer com que tenham capacidade de resistência e elasticidade.

Colágeno tipo 17 é um componente principal da membrana celular que contribui para o tornar mais resistente.

Colágeno tipo 18: podem ser encontrados em áreas como a pele e vasos sanguíneos; para o que os torna
mais forte.

Colágeno tipo 19: órgão que tem apenas 4% de colagénio, uma das áreas do corpo com a menor percentagem
de proteína presente.

Colágeno tipo 20: Localizado em tendões, córnea e da cartilagem, a qual dá a resiliência.

3.b – Estrutura do colágeno:

Sua estrutura é rica em prolina, lisina e glicina. Suas moléculas possuem 3000Å de comprimento e 15 Å de
diâmetro.

Cada cadeia polipeptídica e formada por cerca de 1000 aminoácidos constituídos pela sequencia de apenas 3 a
sendo a glicina, prolina e hidroxipolina. Essa sequencia se estabilizam e formam uma tripla-hélice com orientação
a esquerda.

Essa tripla-hélice é alongada o que coloca muitas das cadeias laterais dos aminoacidos na superfície da molécula.

3.c – Biossíntese do colágeno:

Na síntese do colágeno o primeiro passo e a criação de pró-colágeno, que são estruturas semelhantes ao
colágeno, mas com peptídeos adicionais. Após que pró-colágeno e formado ele é transportado ao reticulo
endoplasmático e ligado a outras duas cadeias de pro-colágeno para criar uma estrutura de tripla-hélice mais
forte. Depois que a tripl-hélice e formada a estrutura é secretada da célula. Quando o pró-colágeno sai da célula
as enzimas removem os peptídeos extras do final do pró-colágeno, o que cria o verdadeiro colágeno.

O ultimo processo de sintetização é quando as moléculas do colágeno formam fibrilas de colágeno, uma estrutura
que é usada para criar as fibras do colágeno

3.d – Degradação do colágeno:

As moléculas do colágeno são altamente estáveis, mas, entretanto seu tecido conectivo é altamente dinâmico e
constantemente remodelado, sendo ele a razão de crescimento ou a lesão do tecido. A colagenases que é a
quebra da fibra de carbono através da ação proteolítica, as quais fazem parte da grande família de metalo-
proteinases de matriz. No colageno do tipo 1 o sitio de clivagem é especifico gerando fragmentos de ¾ a ¼ de
comprimento sendo degradadas posteriormente por outras proteínas.

3.e – Doenças
Durante os vários processos pode haver defeitos que venham resultar em doenças genéticas envolvendo a
incapacidade de formar fibras e desta forma desprover os tecidos com sua resistencia a tensão necessária a elas,
onde já foram identificadas 22 genes que codificam 12 tipos de colageno.

Colagenases: É uma doença autoimune onde podem ser produzidas em excesso ou em deficiência as fibras de
colágeno podendo atingir vários órgãos e sistemas como pulmões, vasos sanguíneos e tecidos linfáticos.

A osteogênese imperfeita crianças que nascem sem o colágeno tipo 1 e não tem a capacidade de produzi-las,
onde devido as varias fraturas tais crianças não sobrevivem por muito tempo, e aquelas que sobrevivem sofrem
 com essas fraturas pelo resto da vida e no geral são pessoal com deformidades físicas e capacidade mental
reduzida

A síndrome de Ehler Danlos por juntas frouxas também tem condições letais e resultam na substituição por umm
resíduo de aminoácido do grupo R maior. Essas substituições tem um efeito devastador sobre o colágeno pois
rompe sua cadeia que lhe da forma helicoidal. O resíduo GLY não pode ser substituído por outro resíduo de
aminoácido sem causar efeitos a sua estrutura.

4 - Considerações finais:

O trabalho mostra de forma simplificada as nossas proteínas fibrosas formadas por cadeias secundarias e
terciarias relativamente simples e apresentam sendo insolúveis em agua contrastando com nossas proteínas
globulares onde incluem a maioria das enzimas, sendo solúveis em agua e são proteínas transportadoras.

Também abordamos sobre o colageno e seus diversos tipos onde os básicos são formados por uma cadeia de
diferentes, com sus estrutura em tripla-hélice alongada, e tendo uma alta estabilidade de moléculas mas devido a
sua dinâmica ele é facilmente modificado causando doenças e deformidades. Abordamos algumas das doenças
causadas pela falta do colágeno e pela sua abundancia e vimos que seus efeitos são irreversíveis, e podem ser
transmitida geneticamente de pai para filho, mas não são doenças contagiosas, não há riso de se pegar uma
síndrome de Ehler Danlos ao ficar ao lado de uma pessoa com tal patologia.

Sendo uma proteína tão importante para nosso corpo, cerca de 30% das proteínas é colágeno e é uma proteína
não essencial, mas após os 35 anos nosso organismo começa a diminuir a produção desta proteína e a partir de
então ela começa a ter forma de proteínas essencial onde começamos a ter buscar em suplementação alimentar.

5 – Referências bibliográficas:
 Bioquímica ilustrada – 3ª edição, Artmed 2006.

Lehninguer – Princípios da bioquímica, 3ª edição.

Bioquímica básica, 2ª edição – Guanabara Koogan.

Site: wikipedia.com

Site: News-medical.net

Site infoescola.com

Alunos: Marcus Vinicius Vilar Queiróz

Jusciêr Pereira silva