Capitulo 5 McKee 3ed.

1.- (1). Diferencie entre proteínas, péptidos y polipéptidos.

Se diferencian de acuerdo a sus pesos moleculares, varios miles y varios millones de

dalton (D) se denominan polipéptidos. Los que constan de menos de 50
aminoácidos, se denominan péptidos. Las proteínas se describen las moléculas con
más de 50 aminoácidos. Cada proteína consta de una o varias cadenas
polipeptídicas.

2.- (2). Indique cuáles de los siguientes aminoácidos son polares, apolares, ácidos y
básicos:


a. glicina: Apolar

b. tirosina : Polar

c. ácido glutámico: Acido

d. histidina: Basicos

e. prolina: Apolar

f. lisina: Basico

g. cisteína: Apolar

h. asparagina: 
 Polar

l. valina: Apolar

j. leucina:
 Apolar
3.- (3). La arginina tiene los valores de pKa siguientes:


pK1 = 2.17, pK2 = 9.04, pKR = 12.48


¿Cuál es la estructura y la carga neta de la arginina a los valores de pH siguientes? 1,4,7,

10, 12. 


4.- (4). A continuación se presenta la curva de

titulación de la histidina: 


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a). ¿Qué especies se encuentran presentes en cada meseta? 


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b). Utilizando la curva de titulación, determine el pKa, de cada ionización de la histidina. 


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c). ¿Cuál es el punto isoeléctrico de la histidina?

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5.- (5). Considere la molécula siguiente:

a. Nómbrela.


cisteinilgliciltirosina.

b. Utilizando los símbolos de tres letras para los aminoácidos, ¿cómo podría
representarse esta molécula?

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H3N-Cys-Gly-Tyr-COO-

6.- (7). Dé una relación de seis funciones de las proteínas en el organismo.

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7.- (8). Diferencie los términos en cada par siguiente:

a. proteínas fibrosas y globulares: Las primeras son moléculas largas con forma de varilla
y son insolubles en agua y las segundas son esferas compactas normalmente solubles en
agua.

b. proteínas simples y conjugadas: Las primeras contienen solo aminoácidos mientras las
segundas consisten en una proteína simple con un componente no proteico que se
denomina grupo prostético.

c. apoproteína y holoproteína: El primero grupo es una proteína sin su grupo prostético y

la segunda es la proteína combinada con su grupo prostético.

8.- (9). Defina los términos siguientes:

a. carbono : es el atomo de carbono adyacente al radial de mayor importancia de una molecula organica

b. punto isoeléctrico: pH al cual una proteína no tiene carga neta.


c. enlace peptídico:
 Enlace amida en un polímero de aminoácidos

Bioquímica, 5 de Abril del 2016

d. aminoácido hidrófobo: En estos la cadena lateral, alifática o aromática, no tiene grupos que interactúen
fácilmente con solventes acuosos y de ahí el nombre de hidrofóbicos

9(10). Indique el nivel o niveles de la estructura proteica a los que contribuyen cada uno
de lo siguientes:


a. secuencia de aminoácidos
 :

b. lámina plegada :

c. enlace de hidrógeno:

d. enlace disulfuro:

10(11). ¿Qué tipo de estructura secundaria es más probable en las siguientes secuencias
de aminoácidos?


a. poliprolina:

b. poliglicina:

c. Ala-Val-Ala-Val-Ala-Val-:

d. Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala:

11(12). Relacione tres factores que no favorecen la formación de hélice .

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12.- (13). La desnaturalización es la pérdida de la función de la proteína por un cambio

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estructural o una reacción química. ¿A qué nivel de la estructura proteica o mediante qué
reacción química actúan cada uno de los siguientes agentes desnaturalizantes?

a. calor:

b. ácido fuerte:

c. solución salina saturada :

d. disolventes orgánicos (p. ej. alcohol cloroformo):

13 (14). Un polipéptido posee un valor elevado de pI. Sugiera los aminoácidos que lo
forman.

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14.- (15). Bosqueje los pasos para aislar una proteína característica. ¿Qué se consigue en
cada paso?
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15.- (16). Bosqueje los pasos para purificar una proteína. ¿Qué criterios se utilizan para
evaluar la pureza?

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16.- (17).Dé una relación de los tipos de cromatografía que se utilizan para purificar las
proteínas. Describa como opera cada método de separación.
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Preguntas para Razonar

17.- (1). Los residuos como valina, leucina, isoleucina, metionina y fenilalanina suelen
encontrarse en el interior de las proteínas, mientras que arginina, lisina, ácido aspártico y
ácido glutámico suelen encontrarse en la superficie de las proteínas. Sugiera una razón
para esta observación. ¿Dónde esperaría encontrar glutamina, glicina y alanina.

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18.- (2). Las proteínas que sintetizan los seres vivos adoptan una conformación con
actividad biológica, pero cuando estas proteínas se preparan en el laboratorio,
normalmente no suelen adoptar espontáneamente sus conformaciones activas. ¿Puede
sugerir por qué?

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19.- (3). La quimotripsina es una enzima que rompe a otras enzimas durante la
secuenciación. ¿Por qué no se atacan las moléculas de quimotripsina entre si?.

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Capitulo 5 Mathews 4ed.

20.- (6) Dado el péptido siguiente:

Ser-Ulu-Pro-lle-Met-Ala-Pro-Val-Glu-Tyr-Pro-Lys

(a) Calcular la carga neta a pH 7 y a pH 12. Asuma los valores de pKa de la Tabla 5.1

(b) ¿Cuántos péptidos se producirían si este péptido se tratase con: (1) bromuro de
cianógeno, (2) tripsina y (3) quimotripsina?

(c) Sugerir un método para separar los péptidos producidos por el tratamiento con
quimotripsina.

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21.- (11) Supongamos la siguiente porción de un mRNA. Halle una señal de iniciación y
escriba la secuencia de aminoácidos que codifica.

5’GCCAUGUUUCCGAGUUAUCCCAAAGAUAAAAAAGAG3’

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 Síntesis

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