“Año del Diálogo y Reconciliación Nacional”

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 INDICE

INTRODUCCIÓN

PROTEÍNAS ..................................................................................................... 4

1. CONCEPTO ........................................................................................... 4

2. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS ................................................ 5

3. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS .................................................. 9

4. SÍNTESIS DE LAS PROTEÍNAS .......................................................... 11

5. REACCIONES QUÍMICAS .................................................................... 19

CONCLUSIONES ............................................................................................ 21
BIBLIOGRAFÍA. .............................................................................................. 22

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 INTRODUCCIÓN

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,

oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el

nombre de aminoácidos y serian, por tanto, los monómeros o unidad de
proteínas. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión
de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péplido; si el número de
aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina
oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior
a 50 aminoácidos se habla ya de proteína.

Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo
una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones.
Las proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo,
donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por
los ribosomas.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las
biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas,
transportadora...

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 PROTEÍNAS

1. CONCEPTO
La palabra proteína procede de la palabra griega πρώτειος (proteios) que
significa "primarias".
Sobre la historia de las proteínas, diremos que las proteínas y fueron
descritas por primera vez nombrado por el químico sueco Jöns Jakob
Berzelius en 1838. Sin embargo, el papel central de las proteínas en los
organismos vivos no se aprecia plenamente hasta 1926, cuando James B.
Sumner mostró que la enzima ureasa es una proteína. La primera secuencia
de proteínas que se descubrió fue la de insulina, por Frederick Sanger, quien
ganó el Premio Nobel por este logro en 1958.
Las primeras estructuras de proteínas resuesltas son la hemoglobina y la
mioglobina, por Max Perutz y Sir John Cowdery Kendrew, respectivamente,
en 1958. Las estructuras tridimensionales de ambas proteínas fueron
determinadas por análisis de difracción de rayos-x; Perutz y Kendrew
comparten el Premio Nobel de 1962 de Química por sus descubrimientos.
Las proteínas son moléculas complejas imprescindibles para la estructura y
función de las células. Su nombre proviene del griego proteos que significa
fundamental, lo cual se relaciona con la importante función que cumplen para
la vida.
Las proteínas se originan a partir de la unión de otras moléculas llamadas
aminoácidos, estas se agrupan en largas cadenas y se mantienen estables
por uniones químicas llamadas enlaces peptídicos.
Los aminoácidos son solo de 20 tipos distintos y la forma en que se combinan
da origen a cada una de las miles de variedades de proteínas. Las distintas
combinaciones posibles de los aminoácidos están codificadas en el ADN bajo
la forma de genes. Algunos aminoácidos además de provenir de la
alimentación pueden ser producidos por el organismo, otro grupo son
obtenidos solo con los alimentos, por lo que son llamados aminoácidos
esenciales.
La secuencia de aminoácidos en una proteína está definida por la secuencia
de un gen, que está codificado en el código genético. En general, el código
genético estándar especifica 20 aminoácidos, sin embargo en algunos

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 organismos el código genético puede incluir selenocistina y en algunos casos
pyrrolisina.
Las proteínas pueden ser de varios tipos según las funciones que cumplen
en el organismo, sin embargo, a grandes rasgos se clasifican en proteínas
estructurales y proteínas con actividad biológica. Las proteínas que
consumimos en la dieta pueden ser de cualquiera de los dos tipos,
independientemente de su origen se consideran proteínas alimentarias, el
valor nutritivo de las proteínas viene dado por la mayor o menor presencia de
los aminoácidos esenciales en su composición.

2. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Existen distintos tipos de proteínas y se clasifican de formas distintas según
distintos criterios.
Los criterios de clasificación de proteínas son su forma y su solubilidad. Las
proteínas también se clasifican según su estructura secundaria.
A continuación veremos cada una de estas clasificaciones.
Las proteínas pueden clasificarse en tres grupos, en función de su forma y
su solubilidad.
 Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura
alargada, formada por largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica.
No son solubles en agua. Un ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.
Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte
desempeñan un papel estructural y/o mecánico. Tienden a formar
estructuras de alta regularidad, lo cual deriva a su vez de la alta
regularidad de la estructura primaria. Usualmente son ricas en
aminoácidos modificados. Ejemplos de estas proteínas son la queratina
y el colágeno.
 Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o
menos esférica. Debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en
su interior e hidrófilo en su exterior) que son muy solubles en las
soluciones acuosas. La mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas
globulares. Estas proteínas no forman agregados. Las conformaciones
principales del esqueleto peptídico incluyen la hélice, las láminas y los
giros. Estas proteínas tienen función metabólica: catálisis, transporte,

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 regulación, protección…Estas funciones requieren solubilidad en la
sangre y en otros medios acuosos de células y tejidos. Todas las
proteínas globulares están constituidas con un interior y un exterior
definidos. En soluciones acuosas, los aminoácidos hidrofóbicos están
usualmente en el interior de la proteína globular, mientras que los
hidrofilicos están en el exterior, interactuando con el agua. Ejemplos de
estas proteínas son la Hemoglobina, las enzimas, etc.
 Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en
asociación con las membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana
que están embebidas en la bicapa lipídica, poseen grandes aminoácidos
hidrófobos que interactúan con el entorno no polar de la bicapa interior.
Las proteínas de membrana no son solubles en soluciones acuosas. Un
ejemplo de proteína de membrana es la rodopsina. Debes tener en
cuenta que la rodopsina es una proteína integral de membrana y se
encuentra incrustada en la bicapa. La membrana lipídica no se muestra
en la estructura presentada.

Clasificación de las proteínas globulares según su estructura

secundaria
Las proteínas también se clasifican según el tipo de estructura secundaria
que tengan.
 Hélice alfa: esta estructura se desarrolla en forma de espiral sobre sí
misma debido a los giros producidos alrededor del carbono beta de cada
aminoácido. La mioglobina es un claro ejemplo de proteína de hélice alfa.
 Hoja plegada beta: cuando la cadena principal se estira al máximo, se
adopta una configuración conocida como cadena beta. La tenascina es
un ejemplo de las proteínas hoja plegada beta.
 Alfa/beta: Las proteínas que contienen una estructura secundaria que
alterna la hélice alfa y la hoja plegada beta. Un ejemplo de proteína
alfa/beta es la triosa fosfato isomerasa. Esta estructura es conocida como
un barril TIM. La helicoidal alterna y los segmentos de hoja plegada beta
forman una estructura de barril cerrado.

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 Alfa + Beta: En estas proteínas, la hélice alfa y la hoja plegada beta se
producen en regiones independientes de la molécula. La ribonucleasa A
es un ejemplo de proteína alfa + beta.
De acuerdo a su valor nutricional, las proteínas pueden clasificarse
en:
a) Completas: Proteínas que contienen todos los aminoácidos
esenciales. Generalmente provienen de fuentes animales.
b) Incompletas: Proteínas que carecen de uno o más de los amino ácidos
esenciales. Generalmente son de origen vegetal.
Un error común es suponer que una proteína completa debe tener todos
los amino ácidos: la falta de un amino acido no esencial no es significativa
desde el punto de vista nutricional, ya que podemos sintetizar los amino
ácidos no esenciales).
Es posible seguir una dieta vegetariana y obtener en la dieta todos los
amino ácidos esenciales. Para aquellos que siguen una dieta ovo-lacto-
vegetariana, ello no es ningún problema, ya que las proteínas contenidas
en el huevo y en la leche son proteínas completas.
Para los que siguen una dieta vegetariana estricta, sin alimentos de origen
animal, la solución consiste en utilizar las pocas proteínas completas de
origen no animal que se conocen (como proteínas de la soya) o combinar
proteínas de diferente origen vegetal en la dieta para compensar la falta de
aminoácidos específicos en alguna de ellas.
Se conoce que si se combinan dos proteínas de bajo valor nutricional
(proteínas que carecen de algún aminoácido esencial), podemos obtener
una mezcla con un valor superior al de las dos proteínas originales. Esto
se conoce como acción suplementaria de las proteínas.
En otras palabras, si la Proteína A carece de Lysina y la Proteina B carece
de Metionina, la combinación de Proteínas A+B tendrá un valor nutricional
superior al de las dos proteínas por separado. Hoy en día se considera que
no es necesario combinar a las dos proteínas incompletas en la misma
comida para aprovechar el valor suplementario de la mezcla.

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Proteínas Estructurales
Las proteínas estructurales son aquellas que intervienen en la constitución
de los tejidos, como es el caso del colágeno, que se encuentra formando
parte de la piel, ligamentos, tendones, hueso y matriz de varios órganos.
Proteínas con actividad biológica, y sus particularidades
Las proteínas con actividad biológica son aquellas que intervienen o facilitan
un proceso bioquímico en el organismo, al intervenir en varias funciones
básicas, como lo son:
Catalizadores, aquí interviene el tipo más abundante de proteínas, las
enzimas, sustancias que tienen como función permitir o acelerar un proceso
bioquímico, un ejemplo de esto son las enzimas digestivas, necesarias para
la digestión de los alimentos con el fin de obtener a partir de ellos los
diversos nutrientes.
Defensas, un importante tipo de proteínas son las que intervienen en las
funciones de defensa del organismo llamadas inmunoglobulinas, son
conocidas comúnmente como anticuerpos.
Mensajeros, otro grupo de proteínas cumplen una importante misión como
mensajeros químicos para activar o inhibir procesos tanto en lugares
cercanos como distantes al sitio en el que se producen, este es el caso de
las hormonas (como la insulina) y los neurotransmisores.
Genética, otro importante papel de las proteínas es en la transmisión de la
información genética, al actuar en los procesos de replicación del ADN y
síntesis de otras proteínas a partir de la información allí codificada.
Actividad mecánica, dos proteínas son fundamentales para poder llevar a
cabo los movimientos, ellas son la actina y la miosina presentes en el
musculo esquelético al que le confieren su capacidad de contracción.
Transporte, varias proteínas intervienen en el transporte de diversas
sustancias en la sangre, tal es el caso de la hemoglobina, proteína
encargada de llevar oxígeno a los tejidos y recoger el dióxido de carbono
producido para llevarlo a los pulmones en donde ocurre su eliminación; otra
importante proteína plasmática es la albúmina importante regulador de la
presión coloidosmotica de la sangre lo cual es necesario para mantener el
agua en el compartimiento vascular evitando que se filtre a los tejidos, otra

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 importante función de la albumina es transportar diversas sustancias, entre
ellas los medicamentos.

3. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Al igual que otras macromoléculas biológicas tales como polisacáridos y
ácidos nucleicos, las proteínas son partes esenciales de los organismos y
participan en todos los procesos del interior de las células.
Muchas proteínas son enzimas que catalizan reacciones bioquímicas y son
vitales para el metabolismo. Las proteínas también tienen funciones
estructurales o mecánicas, como la actina y la miosina en los músculos y las
proteínas del citoesqueleto, que forman un sistema de andamiaje que
mantiene la forma celular.
Otras proteínas son importantes en la señalización celular, la respuesta
inmune, la adhesión celular y el ciclo celular. Las proteínas son también
necesarias en la dieta en los animales ya que los animales no pueden
sintetizar todos los aminoácidos que necesitan y debe obtener los
aminoácidos esenciales de los alimentos. A través del proceso de la
digestión, los animales se descomponen las proteínas en aminoácidos libres
que se utilizan en el metabolismo
 Las proteínas son solubles: Disminuye con los aumentos de
temperatura y pH. Las proteínas son solubles si los enlaces débiles y
fuertes están presentes. Las proteínas son solubles en agua cuando
adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los
radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen
enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua.
Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa
de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda
unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación
(insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación
de los tejidos de los seres vivos.
 Las proteínas tienen capacidad electrolítica: La capacidad electrolítica
de las proteínas se determina mediante la técnica conocida como
electroforesis.

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 Especificidad de las proteínas: Las proteínas tienen funciones
específicas. La función específica de cada proteína, la determina su
estructura primaria. Es una de las propiedades más características y
se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de
fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies) y,
aún, dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los
distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son
comunes a todos los seres vivos. La enorme diversidad protéica
interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples
combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el
ADN de cada individuo. La especificidad de las proteínas explica
algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de
trasplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc...
o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.
 Efecto tampón de las proteínas: Las proteínas actúan como
amortiguador del pH ya que pueden comportarse como ácidos o
bases. Por este efecto las proteínas se denominan de carácter
anfótero. Esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y
por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se
encuentran.
 Desnaturalización y renaturalización, la desnaturalización de una
proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus
estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose
solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en
filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar
compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden
desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias
que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad;
agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es
que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden
su actividad biológica. La mayor parte de las proteínas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se

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 desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15
ºC.
La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en
muchos casos es irreversible

4. SÍNTESIS DE LAS PROTEÍNAS

La síntesis de las proteínas es, sin lugar a dudas, uno de los procesos
biológicos más importantes que tienen lugar en el organismo humano y,
en general, en el de todas las especies animales que pueblan la tierra. En
pocas palabras, este es el mecanismo por el cual el cuerpo crea todas las
proteínas específicas que necesita a partir de las obtenidas mediante la
dieta y que están presentes, en mayor o menor medida, en casi todos los
alimentos. En él juegan un papel clave tanto el ácido desoxirribonucleico
(ADN) como el ácido ribonucleico (ARN).
El proceso denominado como síntesis de proteínas da comienzo en el
núcleo de las células, en concreto, en los ribosomas ubicados dentro del
citoplasma celular. Anteriormente, durante el proceso de digestión, el
organismo se encargan de romper los enlaces peptídicos que unen los
aminoácidos que componen una proteína para, posteriormente, utilizarlos
con el propósito de crear sus propias estructuras. En este sentido, existen
veinte aminoácidos esenciales y, durante el transcurso de este proceso,
el ADN es transcrito en ARN.
El funcionamiento celular se basa, principalmente, en sus proteínas. A
este respecto hay que decir que la función de cada proteína se define
según su estructura molecular, su localización dentro de la célula a la que
pertenece y su participación en un determinado proceso biológico. Esta
es la forma en la que se puede establecer una clasificación clara y precisa.
Las funciones de las proteínas también son definidas por su composición
exacta y su estructura, la cual queda cifrada dentro del ADN. El proceso
conocido como síntesis de proteínas viene a estabilizar el desequilibrio
ocasionado por la pérdida de proteínas celulares debida a la degradación
que estas sufren al intervenir en la función para la que están destinadas.
Por tanto, puede decirse que, a través de la dieta y de este mecanismo,

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el organismo repone las proteínas que pierde al llevar a cabo sus
procesos vitales.

Fases de la síntesis de proteínas

A. La primera fase de la síntesis de proteínas
Las proteínas son imprescindibles para que las células puedan llevar a
cabo sus funciones de forma correcta
El funcionamiento de las células vivas está basado, fundamentalmente,
en las proteínas que contienen. Por otro lado, cada gen que forma parte
de ellas contiene las instrucciones exactas que permiten construir una
proteína en concreto en un determinado momento. Sin embargo, la
información que se encuentra codificada en cada uno de ellos debe ser
convertida a un formato que pueda ser reconocido por los ribosomas, los
cuales actúan, por así decirlo, como máquinas fabricantes de proteínas
dentro de la estructura celular.
El primer paso de la síntesis de proteínas se denomina transcripción. De
hecho, se refiere a la transcripción del ADN en el ARN mensajero (ARNm
a partir de este momento), lo cual ha de suceder de forma indispensable
para que comience el proceso.
Durante la transcripción, las instrucciones que se encuentran codificadas
en el interior del ADN de los genes son transcritas en el código de la
secuencia de los nucleótidos del ácido ribonucleico (ARN). La razón por
la cual esta molécula de ARN es denominada como ARN mensajero es
porque contiene la información necesaria para llevar a cabo la síntesis de
las proteínas, en la cual se incluye el ‘mensaje’ enviado por los genes a
los ribosomas.
Los resultados de la transcripción, es que en la mayoría de los genes
codificados son transcritos en el ARNm. Sin embargo, existen algunas
excepciones ya que ciertos genes codificados son transcritos en otros
tipos diferentes de moléculas de ARN ya que son indispensables para que
la célula pueda desarrollar con éxito el proceso de síntesis de proteínas
del que estamos hablando en este artículo. Estos tipos de ARN son
conocidos como ARN ribosomal (ARNr en adelante) y ARN de
transferencia (ARNt en las siguientes líneas). La importancia del papel de

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 estos dos tipos de ARN dentro del proceso de síntesis de proteínas es tan
grande como el desarrollado por el ARNm.
Etapas en las que se divide el proceso de transcripción, mientras se lleva
a cabo la traducción de cada molécula de ARNm sintetizada se utiliza una
de las cadenas de doble hélice propias de la estructura del ADN como si
de una plantilla se tratase. En general, esta cadena recibe el nombre de
‘cadena molde’ debido a la función que desempeña. Llegados a este
punto, podemos decir que el proceso de transcripción se divide en tres
etapas distintas, las cuales son:
1. Iniciación
2. Elongación
3. Terminación
Cada una de estas fases está regulada por diversos factores de
transcripción y por algunos coactivadores con el objetivo de garantizar que
la molécula de ARNm sea transcrita de la forma adecuada.
El proceso de transcripción es diferente en las células procariotas
respecto a las eucariotas
En las células eucariotas el material genético contenido dentro de una
molécula de ADN se encuentra en el núcleo celular. Por esta razón, el
proceso de transcripción en este tipo de células ha de llevarse a cabo
obligatoriamente en este lugar. En este sentido es posible afirma que se
produce cuando las moléculas de ADN se construyen formando dos
cadenas antiparalelas helicoidales construidas a partir de azúcar
desoxirribosa, la cual es conocida también únicamente como
desoxirribosa, y un fosfato. Ambos elementos se unen entre sí con
enlaces fosfodiéster covalentes realmente fuertes. Además, cada uno de
los desoxirribonucleótidos poseen una de las cuatro bases nitrogenadas,
las cuales son adenina, guanina, citosina y timina, unidos a un átomo de
carbono de la desoxirribosa.
También hay que decir que las dos cadenas se mantienen juntas gracias
a los enlaces de hidrógeno débiles que actúan entre las bases
complementarias de las hélices opuestas.
Resumen del proceso de transcripción

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1. La molécula de ADN altamente compactado se desarrolla y una
enzima denominada helicasa rompe los enlaces de hidrógeno a los
que ya hemos hecho referencia y que tienen la función de mantener
unidas ambas cadenas. De esta forma, la doble hélice se
descomprime dentro de esta región y permite que la cadena del
nucleótido único se abra y pueda ser copiada.
2. En este momento, otra enzima, la cual recibe el nombre de ARN
polimerasa, se une a la hebra única que contiene el gen de codificación
y empieza a leer la información contenida en la cadena de ADN entre
el extremo 3′ y el extremo 5′. Por lo tanto, es posible afirmar que esta
enzima, en realidad, solo sintetiza una hebra de ARNm en la dirección
5′ a 3′.
3. La secuencia del ARNm es idéntica a la estructura del ADN. De hecho,
la única diferencia existente entre ambas moléculas es que las de ARN
utilizan el uracilo de los nucleótidos en lugar de la timina empleada por
el ADN. Una vez sintetizados, la molécula de ARNm monocatenario
puede llegar al citoplasma a través de los poros nucleares.
4. La fase de transcripción en las células procariotas es diferente a la de
las células eucariotas. La primera diferencia reseñable radica en el
hecho de que el primer producto de la síntesis de proteínas en este
tipo de células es el ARNm ‘normal’, es decir, el que no necesita ser
sometido a ninguna modificación posterior a la transcripción. En este
sentido, en las eucariotas el primer producto se denomina como
transcripción primaria y requiere de llevar a cabo esa modificación.
La modificación posterior a la transcripción de los ARNm de las células
eucariotas incluye estas etapas:
1. Fase de tapado con 7-metil-guanosina
2. Poli-adenosina
La molécula resultante de este proceso es el ARN nuclear heterófilo, el
cual se dirige al espliceosoma, es decir, al lugar en el que se cortan los
intrones (partes no codificadas de cada gen) para dar como resultado la
molécula final de ARNm.
Esperamos haberte sido de ayuda para que, a partir de ahora, tengas un
poco más claro cómo funciona la síntesis de proteínas y, en concreto, la

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etapa de transcripción. Posteriormente tiene lugar una segunda fase de la
síntesis de proteínas, de la cual hablamos en otro artículo.

B. La segunda fase de la síntesis de proteínas

El segundo paso de la síntesis de proteínas: la traducción del ARN
mensajero
El segundo paso de la síntesis de proteínas recibe también el nombre de
traducción del ARN mensajero (ARNm a partir de ahora). Esta etapa
sucede justo a continuación de la primera, es decir, de la transcripción del
ADN. Debemos recordar que, durante esta fase, la información codificada
en el ADN se copia en una secuencia de ARNm que, posteriormente,
puede atravesar la membrana del núcleo con el objetivo de llegar a los
ribosomas contenidos en el citoplasma.
La producción de proteínas ocurre durante la segunda etapa del proceso
de síntesis, es decir, durante la traducción. En algunas ocasiones toda la
síntesis puede unificarse en esta fase pues, en resumidas cuentas,
durante la transcripción no se genera ninguna proteína. Sin embargo,
dicha transcripción es indispensable para que la segunda fase pueda
tener lugar ya que es cuando se reciben las instrucciones genéticas
enviadas por el núcleo hasta el citoplasma y que contienen el código de
ADN/ARN. En definitiva, sin ese paso, la traducción efectuada por los
ribosomas con el propósito de crear una secuencia de polipéptidos que,
posteriormente, se han de plegar para generar una proteína, sería
imposible.
El código genético
Puede decirse que el código genético es un conjunto de instrucciones que
definen la forma en que la información codificada dentro del ADN y el ARN
se traduce en proteínas. Este código genético es idéntico (aunque con
algunas pequeñas excepciones) entre todos los seres vivos. Además,
determina cómo los codones (secuencias de tripletes de nucleótidos)
determinan qué aminoácido en particular se debe añadir en una posición
específica dentro de la cadena polipeptídica.
Las moléculas de ADN y de ARN utilizan cuatro bloques de construcción
diferentes que reciben el nombre de nucleótidos y que se encargan de

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codificar la información genética. Con el fin de ser capaces de codificar
cada uno de los 20 aminoácidos diferentes que forman parte de los
polipéptidos, la información encontrada dentro de las secuencias de
nucleótidos debe estar codificada por una secuencia de, al menos, 3
nucleótidos, los cuales reciben el nombre de triplete o codón.
Por lo tanto, gracias al uso de estas secuencias de tripletes, la célula es
capaz de definir hasta 64 códigos diferentes para un total de 20
aminoácidos diferentes, lo que significa que para cada aminoácido no
habrá más de un codón responsable. Esto es lo que se llama
‘degeneración del codón’, expresión que viene a representar el hecho de
que el código genético es redundante pues un aminoácido está codificado
por más de un codón, si bien es cierto que no es ambiguo puesto que que
un codón solo codifica un aminoácido.
La inmensa mayoría de los genes están codificados con exactamente el
mismo código, el cual suele denominarse como código genético estándar.
Por otro lado, existen algunos códigos de variante como, por ejemplo, el
que se encuentra codificado por el cromosoma mitocondrial, que
dependen de un código genético diferente.
Maquinarias celulares que participan en la segunda etapa de la síntesis
de proteínas
Diferentes tipos de moléculas de ARN
El proceso de traducción requiere de la participación de tres tipos
diferentes de moléculas de ARN. Cada una tiene su propia función:
1. ARN mensajero. El ARNm actúa como un intermediario entre el ADN
del material genético y las zonas en las que se producen las
proteínas, es decir, los ribosomas, los cuales están ubicados en el
citoplasma.
2. Diversas moléculas de ARN ribosomal (ARNr). Participan en la
formación de diferentes subunidades de ribosomas.
3. ARN de transcripción múltiple (ARNt). Moléculas que actúa con cada
tipo de aminoácido.
El ribosoma: el taller en el que se produce la síntesis de proteínas
El ribosoma es, en pocas palabras, la unidad celular que se encarga de
sintetizar todas las proteínas necesarias para las células. La información

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codificada en el ARNm es transformada por el ribosoma en una secuencia
de aminoácidos. Este orgánulo celular consta de moléculas de ARN
especializadas que reciben el nombre de ARNr y multitud de proteínas
diferentes. Es importante señalar que dichas moléculas de ARN juegan
un papel estructural y regulador.
Durante la síntesis de proteínas, las dos subunidades se coordinan para
traducir la información codificada en el ARNm y convertirla en una cadena
polipeptídica. También hay que reseñar que ambas subunidades
ribosomales son ligeramente diferentes en las células eucariotas respecto
a las procariotas. El ribosoma en las células procariotas. Alcanzan 70 S
(la ‘S’ significa ‘coeficiente de sedimentación). En este caso, su subunidad
grande es de 50 S y la pequeña de 30 S. La finalidad de las subunidades
pequeñas es la de construir moléculas de ARN de 16 S formadas por 1540
nucleótidos de largo. Este ARNr ha de contener hasta 21 proteínas
ribosomales diferentes. De igual modo, la subunidad grande contiene un
ARN de 5 S formado por 120 nucleótidos y otra de 23 S y 2900 nucleótidos
de largo. Ambas moléculas de ARNr alberga hasta 31 proteínas
diferentes.
El ribosoma en las células eucariotas es ligeramente diferente al de las
procariotas. En este sentido cabe destacar que estas poseen una
subunidad grande de 60 S y otra pequeña de 40 S que dan lugar a la
formación de un ribosoma de 80 S. La subunidad de menor tamaña
contiene 33 proteínas unidas a un ARN de 18 S con una secuencia de
1900 nucleótidos. A su vez, tres moléculas de ARN componen su
subunidad grande (una de 5S y 120 nucleótidos, otra de 28 S y 4700 y
una última de 5,8 S y 160. Estas 3 moléculas de ARNr albergan 46
proteínas diferentes.
Enzimas involucradas en el proceso de traducción es una enzima llamada
aminoacil ARNt sintetasa es la responsable de que se produzca
correctamente la unión entre los aminoácidos y el anticodón
correspondiente encuadrado dentro del ARNt. Para ser más precisos,
dichas enzimas aminoacil ARNt sintetasa se encargan de catalizar la
esterificación de un aminoácido en concreto o, incluso, de su precursor,

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con todas las moléculas de ARNt compatibles con la finalidad de formar
aminoacil ARNt.
En el caso de las células procariotas, el factor de elongación EF-Tu es el
encargado de transferir el aminoacil ARNt al ribosoma para, una vez allí y
teniendo en cuenta la regla de apareamiento de las bases
complementarias, hacer posible que los anticodones del ARNt coincidan
con sus codones correspondientes del ARNm.
El proceso de traducción es el segundo paso de la síntesis de proteínas
Como ya hemos comentado en párrafos anteriores, el proceso de
traducción tiene lugar en el citoplasma de la célula, lugar en el que se une
el ARNm con los ribosomas, los cuales son los responsables de que la
síntesis de proteínas se produzca.
Los ribosomas constan de tres regiones espaciales que reciben el nombre
de sitios de unión y que desempeñan un importante papel en la síntesis
de proteínas. Uno de ellos es el responsable de que pueda producirse la
unión con el ARNm, mientras que los otros dos sitios se usan para unir las
moléculas de ARNt y se denominan, respectivamente, ‘Sitio A’ y ‘Sitio P’.
La unión de la molécula de ARNm al ribosoma hace posible que también
se produzca la unión de las moléculas del ARNt a este en un orden
definido por la secuencia de nucleótidos alojada en el interior del ARNm.
En este sentido, cada ARNt se asocia, en concreto, a un aminoácido
específico. Esta función está determinada, fundamentalmente, por la
estructura de la molécula en sí (el ARNt puede asemejarse a un trébol de
secuencias de polinucleótidos formados).
El extremo de la cola del ARNt es la zona preparada para unirse a un
aminoácido específico, mientras que su cabeza posee tres nucleótidos
que forman el denominado anticodón, el cual reconoce la secuencia del
codón correspondiente a la molécula de ARNm. En otras palabras, el
ARNt se une al anticodón complementario y a las bases nitrogenadas del
ARNm. Para garantizar la coherencia del proceso de síntesis de
proteínas, todas las moléculas de ARNt que tienen la misma secuencia de
anticodón siempre llevan el mismo aminoácido.

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5. REACCIONES QUÍMICAS
Las proteínas son polímeros lineales formados por la condensación de
veinte monómeros llamados aminoácidos mediante reacciones de
condensación por deshidratación, como todas las polimerizaciones en la
célula. Pueden estar compuestas sólo de aminoácidos (proteínas
simples), o bien llevar unido algún grupo no proteico, llamado prostético,
para dar numerosos tipos de proteínas conjugadas: nucleoproteínas con
ácidos nucleicos (ribosoma, histonas), lipoproteínas con lípidos (LDL,
HDL), fosfoproteínas con fósforo (caseína), metaloproteínas con átomos
metálicos (citocromo oxidasa), glucoproteínas con oligosacáridos (γ-
globulinas; ver 2 Glúcidos). En todos los casos es la proteína la que define
la utilización de cada grupo prostético, que aunque es indispensable para
la función que se tiene que llevar a cabo, sólo la parte proteica es capaz
de utilizar el grupo prostético como mejor convenga, como si fuera una
simple herramienta capaz de ser utilizada de distintos modos según la
mano que la coja. De cualquier modo, todas las proteínas simples y las
partes no prostéticas de las conjugadas muestran una composición media
atómica de 50% C, 23% O, 16% N, 7% H y 3% S.
Son los monómeros fundamentales de las proteínas. Se conocen veinte
aminoácidos proteinogenéticos, cada uno de los cuales responde a la
fórmula de la derecha y tienen una cadena lateral R distinta, que es la que
define sus propiedades particulares, porque todos responden a la fórmula
de ser ácidos 2-aminocarboxílicos, aunque luego puedan tener otros
grupos añadidos en su cadena lateral. Hay una excepción a l regla común,
que es la prolina, porque éste es un iminoácido, en el que el átomo de
nitrógeno forma dos enlaces con el esqueleto carbonado de la molécula,
resultando un heterociclo de cinco átomos como el de la izquierda. A pH
fisiológico todos los aminoácidos están ionizados tal y como se ha
representado en los dibujos, aparte de cómo puedan estar los posibles
grupos ionizables en las cadenas R. Esta disposición de las cargas en los
aminoácidos los convierte en iones dipolares o zwitteriones, y por su
composición química son capaces de actuar como ácidos o como bases,
es decir, son anfóteros. Otra característica común a todos los aminoácidos
es que son extremadamente solubles en agua, más que en ningún

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disolvente orgánico, y que forman cristales muy duros en solución pura,
con puntos de fusión muy altos en torno a los 400 ºC, cosa que se explica
únicamente gracias a interacciones más fuertes que las de Van der Waals,
como pueden ser las electrostáticas proporcionadas por los grupos
ionizables.
Los aminoácidos se unen mediante una reacción de condensación entre
el grupo carboxilo del primero y el grupo amino del siguiente, que en la
célula está catalizada por el ribosoma durante la traducción. De este modo
queda la estructura de la proteína como una sucesión de aminoácidos,
empezando por el que tiene el grupo amino libre y acabando por el que
tiene el grupo carboxilo libre, y cada uno de estos aminoácidos que forman
parte de una proteína se llama residuo o resto. Una proteína, entendida
como un polímero de aminoácidos, también puede llamarse péptido,
polipéptido u oligopéptido, con lo que el enlace amida que se establece
entre los residuos se llama generalmente peptídico.

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 CONCLUSIONES

Como pudimos ver, existen centenares de variedades distintas de proteínas en

el cuerpo, cada una encargada de realizar ciertas tareas definidas. Sin embargo
pueden hasta utilizarse como combustible, aunque no sean, en principio,
alimentos energéticos como los carbohidratos.

Cada tejido recoge constantemente de la sangre los aminoácidos especiales que

necesita para su reparación o crecimiento. Un cuerpo que se desarrolla necesita
un amplio suministro de aminoácidos para ayudar al crecimiento de sus tejidos.
Por eso, los niños y los adolescentes necesitan más proteínas que los adultos.

Las necesidades proteínicas no varían según el trabajo desarrollado, sin

embargo, si es insuficiente la dotación de estos elementos básicos, el cuerpo
echará mano de las proteínas como combustible y no quedarán bastantes para
fabricar convenientemente el tejido corporal.

Por estas razones concluimos que las proteínas son sustancias esenciales para
los seres vivientes.

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 BIBLIOGRAFÍA.

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Biología. Alvin Nason. Editorial Limusa. México 1980. Primera edición 1968.

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