Introducción

Los aminoácidos, moléculas de tamaño pequeño, se denominan así por tener un

grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH), un átomo de hidrógeno y un
grupo distintivo, el radical (–R), unidos al mismo átomo de carbono: el carbono alfa.
(Se denomina carbono alfa el siguiente al carboxilo).

El estudio de los aminoácidos es necesario ya que nos permite conocer las unidades
estructurales de las proteínas desde el punto de vista químico, lo que nos permitirá
más adelante explicar y predecir el comportamiento de las proteínas.

El –R de los veinte aminoácidos puede diferenciarse en: tamaño, forma, carga,

capacidad de formar puentes de hidrógeno o por su reactividad química. Para su
denominación se usan las tres primeras letras de su nombre común, por ejemplo,
glicina, Glicerina, etc. No todos los aminoácidos pueden ser sintetizados por los
animales y por eso deben ser ingeridos con la dieta. Esos aminoácidos que no se
pueden sintetizar, se conocen como esenciales y son distintos según la especie, la
edad y el estado fisiológico.

 CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS POR LA POLARIDAD DEL GRUPO

R a pH=7.0

Los aminoácidos pueden agruparse de acuerdo a la polaridad del – R Según la

característica del radical, los aminoácidos se pueden agrupar en apolares, polares
sin carga, polares con carga positiva y polares con carga negativa.

Los aminoácidos apolares componen un grupo que se caracterizan porque su –R

es una cadena alifática. Debido la naturaleza alifática del –R, no se generan zonas
electronegativas o electropositivas en esa región de la molécula y cuando forman
parte de proteínas tienden a alejarse del medio acuoso e interaccionar entre sí en
zonas internas de la molécula.
Los aminoácidos con –R polar son aquellos que tienen posibilidades de tener
asimetría en la distribución de las cargas, por la presencia de un átomo de O, N o
S. Como consecuencia, el -R presenta regiones polares que permiten que se formen
puentes de hidrógeno con otros – R polares.

Por otro lado, hay aminoácidos que tienen – R con carga por la presencia de un
grupo adicional ácido o base en la molécula. Los aminoácidos ácidos, (aspartato y
el glutamato) tienen grupos:

- R cargados negativamente a pH 7.0 por la presencia del grupo -COOH en el

radical.
A su vez los aminoácidos básicos, que contienen uno o más –NH2 en el radical,
tienen - R cargados positivamente a pH 7.0.

 AMINOÁCIDOS POCO FRECUENTES

Los aminoácidos poco frecuentes son aquellos que sólo se encuentran en algunas
proteínas.
  AMINOÁCIDOS NO PROTÉICOS

No se encuentran en proteínas, pero cumplen funciones específicas en el

organismo.

De las distintas propiedades de los – R, la polaridad o la apolaridad de los mismos,

o sea la tendencia a interactuar o no con el medio acuoso, es una característica
clave para el ordenamiento en el espacio de las proteínas.

Fundamento

Todas aquellas sustancias que presentan al menos un grupo amino y uno carboxilo
libre, reaccionaran con la ninhidrina. La positividad se manifiesta por la aparición de
un color violáceo o amarillo. Debido a que las proteínas y los aminoácidos, poseen
esta característica, la reacción sirve para identificarlos.

Algunas soluciones de amonio y aminas dan la coloración característica,

aparentemente debido a una oxidación y reducción intramolecular de la ninhidrina
en presencia de amoníaco. Los aminoácidos porina e hidroxiprolina, que no poseen
grupo amino sino imino (-NH-), dan un color rojo que pasa rápidamente a amarillo.
(1) Ninhidrina reacciona con el aminoácido
(2) Se forma un primer intermedio
(3) El intermedio descarboxila y deshidrata para dar un ion dipolar
(4) El ion dipolar hidroliza dando la amina
(5) La amina condensa con otra molécula de ninhidrina para dar el Purpura de
Ruhemann