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ARN polimerasa

Las ARN-polimerasas o ARN-polimerizado (ARNP) son un conjunto de proteínas con carácter enzimático
capaces de formar los ribonucleótidos para sintetizar ARN a partir de una secuencia de ADN que sirve como patrón o
molde. La ARN polimerasa más importante es la implicada en la síntesis del ARN mensajero o transcripción del ADN.

La ARN polimerasa es la enzima soluble conocida de mayor tamaño puesto que mide unos 100 Å de diámetro y es
visible en micrografías electrónicas, donde se observa unida al promotor en el ADN.

Índice
Funciones
Estructura
ARN polimerasa en bacterias
ARN polimerasa en eucariotas
ARN polimerasa en arqueas
Referencias

Funciones
La reacción química que cataliza la ARN polimerasa consiste en la unión de ribonucleótidos trifosfato, adenosín
trifosfato (ATP), uridín trifosfato (UTP), guanosin trifosfato (GTP) y citidín trifosfato (CTP), liberándose los grupos
fosfato y convirtiéndose estos en nucleótidos.

Además de la polimerización de los ribonucleótidos trifosfato, la ARN polimerasa tiene otras funciones como:

Reconocer y unirse a localizaciones específicas o promotores de la molécula de ADN.


Desenrollar parcialmente la molécula del molde de ADN, gracias a su actividad helicasa intrínseca.
Sintetizar un ARN cebador para la elongación posterior.
Terminación de la cadena.
La ARN polimerasa cataliza consecutivamente la elongación de la cadena de ARN, al mismo tiempo que enrolla y
desenrolla la doble cadena de ADN, y termina la transcripción después de copiar el gen.

Estructura
Esta complejidad de funciones se manifiesta en su estructura cuaternaria, ya que al igual que la ADN polimerasa, está
formada por varias subunidades que conforman la holoenzima, que en unión con proteínas accesorias forman una
máquina proteica o complejo de transcripción que llevan a cabo la síntesis del ARN.

Algunas subunidades aisladas de la ARN polimerasa son catalíticamente funcionales, mientras que otras sólo pueden
detectarse cuando el complejo de transcripción se encuentra totalmente ensamblado.
Los complejos de transcripción de distintos organismos presentan una composición variable, pero esencialmente
todos catalizan el mismo tipo de reacciones. Debido a esta coincidencia, en el estudio del proceso de transcripción se
toma como modelo la reacciones catalizadas por el complejo de transcripción de la bacteria Escherichia coli, que
aunque se diferencia en el ensamblamiento de las células eucarióticas, actúan de forma análoga.

La ARN polimerasa fue descubierta al mismo tiempo que el ARN mensajero en 1960 por los investigadores Samuel
Weiss y Jerard Hurwits de laboratorios diferentes.

ARN polimerasa en bacterias


En procariotas, la misma enzima cataliza la síntesis de todos los tipos de ARN: ARNm, ARNr y ARNt.

La ARN polimerasa en procariotas es una gran molécula. Está formada por cinco subunidades de aproximadamente
410 kilodaltons α2ββ'ω, con dos unidades α idénticas, que se une al ADN de forma inespecífica para catalizar la
síntesis de ARN. Para unirse a regiones promotoras específicas, la holoenzima requiere un factor σ con el que se
reduce enormemente la afinidad con regiones de ADN inespecíficas, aumentando la especificidad por regiones
promotoras para formar la holoenzima de cinco subunidades α2ββ'σω (~480 kDa). La estructura de la ARN
polimerasa presenta una ranura de 55 Å de longitud y una anchura 25 Å. Esta ranura permite el paso de la doble hélice
de ADN que mide 20 Å. La longitud de 55 Å puede aceptar la secuencia de 18 nucleótidos.

Todas las unidades que forman la enzima funcionan conjuntamente para llevar a cabo las reacciones de transcripción.
La subunidad β' participa en la unión del ADN, la subunidad β contiene parte del centro activo y la subunidad σ está
implicada principalmente en la iniciación de la transcripción, disociándose del resto de la enzima una vez iniciada la
transcripción.

Las ARN polimerasas de los organismos procariontes funcionan de forma análoga, aunque alguna subunidad de la
proteína difiera en su composición.

ARN polimerasa en eucariotas


En las células eucariotas existen tres tipos de ARN polimerasa, cada una especializada en la síntesis de un ARN
determinado:

ARN polimerasa I: síntesis, reparación y revisión. Sintetiza precursores de ARN ribosómico.


ARN polimerasa II: reparación, Sintetiza precursores de ARN mensajero, microARNs y otros tipos de ácido
ribonucleico.1 ​ Esta polimerasa es el tipo más estudiado, y se requieren factores de transcripción para que se
una a los promotores del ADN. Su estructura tridimensional ha sido dilucidada por Roger Kornberg de la
Universidad de Stanford, que recibió el Premio Nobel de Química en 2006 por sus trabajos. Se da la
circunstancia que este investigador es hijo de otro Premio Nobel, Arthur Kornberg, que recibió el galardón en
1959 por el descubrimiento de una enzima análoga, la ADN polimerasa.2 ​
ARN polimerasa III: sintetiza ARN de transferencia, ARN ribosómico de 5S y otros pequeños ARN
(ARNpequeños) encontrados en el núcleo celular (ARNp nucleares) y en el citoplasma (ARNp citoplasmáticos).
La polimerasa IV y polimerasa V: reparación en condiciones únicas.

Otros tipos de ARN polimerasa se encuentran en la mitocondria y en cloroplasto y en el núcleo del ribosoma.

ARN polimerasa en arqueas


Las arqueas tienen un solo tipo de ARNP, responsable de la síntesis de todos los ARN. El ARNP arqueano es similar
estructural y mecánicamente al ARNP bacteriano y al eucariota nuclear RNAP I al V, pero especialmente relacionado
con el ARNP II eucariota.3 ​

Referencias
1. Kronberg, R.D. (1999). «Eukaryotic transcriptional control». Trends Cell Biol. 9 (12): M46-49. PMID 10611681 (https://
www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10611681). doi:10.1016/S0962-8924(99)01679-7 (http://dx.doi.org/10.1016%2FS0962-8924%2899%29
01679-7).
2. Coll, M., 2006. El transcriptor de ADN. El País, 11 de octubre de 2006: 41.
3. Korkhin, Y., U. Unligil, O. Littlefield, P. Nelson, D. Stuart, P. Sigler, S. Bell and N. Abrescia (2009). "Evolution of
Complex RNA Polymerases: The Complete Archaeal RNA Polymerase Structure." PLoS biology 7(5): e102

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Se editó esta página por última vez el 8 mar 2017 a las 00:57.

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